猪胰脂肪酶制备工艺研究
猪胰脂酶的固定化研究
酰胺 键 ， 在 非水 相 中又 能催化 酯交 换 、 酯化 、 转酯 等
反应 。近年来对很 多脂 肪酶在油脂 的水解研 究 、 油 脂
廉 的吸附载体 ， 但 还未见用 于脂肪 酶 固定 的报道 。本
工 艺技术
ＤＯＩ ： １ ０ ． ３ ９ ６ ９ ￣ ． ｉ ｓ ｓ ｎ ． １ ０ ０ ５ － ６ ５ ２ １ ． ２ ０ １ ３ ． ０ ９ ． ０ １ ４
食品究与拜发
Ｆ ｏ ｏ ｄ Ｒｅ ｓ ｅ ａ ｒ ｃ ｈ Ａｎ ｄ Ｄｅ ｖ ｅ ｌ ｏ ｐ ｍｅ ｎ ｔ
２ ０ １ ３年 ５月 第３ ４卷 第 ９期
（ １ ． Ｙａ ｎ ｔ ａ ｉ Ａ ｕ ｔ ｏ ｍｏ ｂ ｉ ｌ ｅ Ｅ ｎ ｇ ｉ ｎ ｅ ｅ ｉ ｒ ｎ ｇ Ｖｏ ｃ ａ ｔ ｉ ｏ ｎ ａ ｌ Ｃ ｏ ｌ ｌ ｅ ｇ ｅ ， Ｙａ ｎ ｔ ａ ｉ ２ ６ ５ ５ ０ ０， Ｓ ｈ ａ ｎ ｄ ｏ ｎ ｇ ， Ｃ ｈ ｉ ｎ ａ ；
为： ｐ Ｈ ６ ． ５ ， 离子 强 度 Ｏ ． ０ ３ ｍ ｏ Ｙ Ｌ ， 固定化时间 １ ｈ 。 以 固 定化 猪 胰 脂 酶 为催 化 剂 对 花 生 油进 行 酯 交换 ， 得 到 的 改 造 油 的
脂肪酸组成和猪油较为接近 ， 软脂酸 、 硬 脂酸含 量较 猪油有所提 高 ， 油酸 的含量有所 下降 。 该工艺制备的 固定化脂肪
５ １
猪胰脂酶的固定化研究
张玉芳 ， 曲慧 ， ， 单守水 ， 郭尽 力
（ １ ． 烟 台汽车工程职业学 院 ， 山东 烟台 ２ ６ ５ ５ ０ ０ ； ２ ． 烟 台大学 ， 山东 烟台 ２ ６ ４ ０ ０ ０ ）
摘 要： 拓展脂肪酶 的＿ ｘ － ＿ ， ｌ ｋ 应 用； 以硅 藻土为载体进 行猪胰脂酶的吸附 固定 ； 结果表明 ， 猪胰脂酶 的固定化最佳条件
碳酸钙固定化猪胰脂肪酶的制备及活性研究
Ｋｅ ｒｓ ｃｌｕ ａ ｏ ａ ；ｏｃ ｅｐｎｒａ ｃｌ ａｅ Ｐ Ｌ ； ｍ ｂｌａｉ ｙｗｏｄ ： ｃ ｍ ｃｒ ｎ ｔ ｐｒｉ ａｃｅｔ ｐｓ （ Ｐ ） ｉ ｏｉｚｔ ｎ ａｉ ｂ ｅ ｎ ｉ ｉ ｍ ｉ ｏ
碳 酸钙 是 一种在 自然 界 中广泛 存 在 的生 物矿 物 ， 为一 种重要 的无 机 化 工产 品 ， 使 用 历史 已 作 其 超过 １０年 。近年 来 ， ６ 随着 尺 寸 可 控 碳 酸 钙 晶体 被不 断地 成 功合 成 ， 潜 在 的应 用 领 域 也 相 应 地 其
碳 酸钙 固定 化 猪 胰 脂肪 酶 的 制 备及 活 性 研 究
黄 岩 ， 党海春 ， 汪秀 丽
（ 四川大学化学学院， 环境友好高分子材料教育部工程研究 中心 ， 四川 成都 ６０６ ） １０４
摘要 ： 本文 刷用 市售普通碳酸 钙 （ ｅｅａ ｃｌｉ ａｂｎｔ， Ｃ 作为猪 胰脂 肪酶 （ Ｐ ） ｇｎ ｒｌ ａｃ ｍ ｃｒｏａｅＧ Ｃ） ｕ Ｐ Ｌ 固定化的载体 材 料 ， 研究 了不 同溺定化条件对所制备 的固定化 酶活性 的影 响 。结果 显示 Ｐ Ｌ固定 化于 Ｇ Ｃ上 的最 佳制备 工 岂 Ｐ Ｃ 为： ２ Ｌ酶液与 １５ Ｃ 将 Ｏｍ ． ０ｇＧ Ｃ放入置于摇床 内的三角瓶 中 ， 摇床 温度 没为 ４ ℃ ， Ｏ 摇床 转速 设为 １０ｒｍ， ８ ｐ 固
合成有机载体固定化猪胰脂肪酶性质研究
Ｓ ｐｔ ２ ０８ ｅ ．， ０ Ｖｏ． １ ３１． Ｎｏ． ５
第３ １卷
第 ５期
合成有机载体 固定化猪胰脂肪酶性质研究
粟 慧君 ， 马 骏 ， 蔡 莉 ， 赵 仕 林
（ Ｉ 范大学 化学与材料科 学学 院，四川 成都 ６ ０ ６ ） 四Ｊ …Ｆ １０ ６
摘要 ： 以丙烯酸 （ Ａ 为单 体 ， Ｎ一 Ａ ） Ｎ， 亚甲基双丙 烯酰胺 （ Ａ 为交联剂 ， （ ＭＢ Ａ） Ｗ 乙醇 ）＝９ ％为致 孔剂反 ５ 相悬浮聚合得到 白色珠状聚合物载体材料 ， 通过 Ｎ 羟基 丁二酰亚 胺 （ Ｈ ） 二环 己基 碳二 亚胺 （ Ｃ ） 一 Ｎ Ｓ在 Ｄ Ｃ 作 用下脱水得到含酯基活化载体 ， 而在 温和条件下 以共 价法 固定 化猪胰脂 肪酶． 从 研究 得到 固定化酶 的最佳 条件是 ２ ０ｒｍ ｎ４ ０ ｉ ，０℃固定 １ｈ 比较 自由酶和固定化酶的最适温度和 ｐ ／ ． Ｈ值 ， 自由酶的最适温 度为 ３ ５℃ ， 固定化酶 的最适温度为 ４ ０℃ ， 提高 了 ５℃ ； 自由酶 的最适 ｐ Ｈ值为 ８５ 固定化酶的最适 ｐ ．， Ｈ值 为 ９ ５ 提高 ．， 了１ ｐ 个 Ｈ单 位． 连续使用 ５次 固定化酶 ， 仍具有 ７ ． ％的相对活力 ， ５７ ４℃冰箱 中贮存 ２个月活 力未见 明显 下降， 具有一定的工业应用价值 ． 关键词 ： 合成有机载体 ；固定化 ； 胰脂肪酶 猪 中图分类号 ：６ ９ ８ Ｏ ３ ． ０ ２ ． ； ６ １５ 文献标识码 ： Ａ 文章编 号 ：０ １８９ （ ０ ８ ０ －５ ６０ １０ —３ ５ ２ ０ ） ５０ ８ － ４
维普资讯
２０ ０ ８年 ９月
四 川师 范 大 学 学 报 （ 自然 科 学 版 ）
胰酶制备新工艺的研究
作者：吴晓英张聚宝林影梁惠仪李彦奇【关键词】胰腺摘要目的研究从猪胰腺中提取胰酶的新工艺。
方法使用φ=7.5%异丙醇为提取溶剂，添加ρ=0.2% CaCl2和φ=1%胰酶粉为激活剂以及适量的保护剂，并加入NaHCO3使体系的pH稳定在6.5~7.0之间，在室温下提取3 h。
结果在优化工艺条件下，制得的胰酶制品中的胰蛋白酶、胰淀粉酶、胰脂肪酶的酶活力分别达5 200、57 300、37 000 u/g以上，为中国药典所规定的最低酶活的8~10倍，收率10%~12%。
结论该工艺简单、提取效率高、产品酶活高。
关键词猪；胰腺；胰酶；胰蛋白酶；胰淀粉酶；胰脂肪酶Preparation of pancreatin from swine pancreasWU Xiaoying, ZHANG Jubao, LIN Ying, LIANG Hueiyi, LI Yanqi (Dept. of Bioengineering, South China University of Technology And Engineering, Guangzhou 510640,China)Abstract Objective To study the new processing technique of pancreatin from swine pancreas. Methods Used 7.5% isopropyl alcohol as extracting solvents; added 0.2% CaCl2 + 1% pancreatin as protecting agents; regulated pH 6.5~7.0 with NaHCO3; extracting time 3 h. Results Under optimum conditions, pancreatin with high activityand yield was obtained. The activities of trypsin, lipase and amylopsin were over 5 200 u/g, 57 300 u/g and 37 000 u/g respectively, and the yield was 10%~12%. Conclusion It is a simple and time saving technique for the preparation of pancreatin with high purity, high activity and high yield.Key words swine pancreas; pancreatin; trypsin; steapsin; amylopsin胰酶是从猪、牛、羊等哺乳动物的胰腺中提取得到的一种混合酶制剂，主要成分为胰蛋白酶、胰淀粉酶、胰脂肪酶，还有羧肽酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶、激肽释放酶和核糖核酸酶等。
猪胰脏中胰脂肪酶的提取及其稳定性研究
食品研究与开发F ood Research And DevelopmentDOI：10.12161/j.issn.1005-6521.2020.17.021猪胰脏中胰脂肪酶的提取及其稳定性研究龙娇妍，王娟，岳晓禹*（河南牧业经济学院食品与生物工程学院，河南郑州450046）摘要：该文以冷冻猪胰脏为原材料探究胰脂肪酶提取的较优条件。
通过单因素试验与正交试验得出胰脂肪酶提取的最佳提取条件，使用透析袋将胰脂肪酶进行浓缩，最后从复合稳定剂与保存温度两方面探究胰脂肪酶液的保存稳定性。
结果表明：用0.15mol/L的氯化钠溶液进行提取，温度为25℃，pH7.5；液体酶稳定性较差，通过探究复合稳定剂对胰脂肪酶稳定性的影响，得出较优的复合稳定剂配方为1.0%丙三醇、1.0%吐温80、1.2%氯化钠、2.2%葡萄糖酸钙、1.2%麦芽糖、1.2%可溶性淀粉，较优保存温度为25℃。
液体酶在4℃条件下经过24h的反渗透透析，其酶活力可达到（194715.67±3774.03）U/g。
关键词：胰脂肪酶；酶活力；提取剂；透析；稳定性Study on the Extraction and Storage Stability of Pancreatic Lipase in Pig PancreasLONG Jiao-yan，WANG Juan，YUE Xiao-yu*（College of Food and Bioengineering，Henan Institute of Animal Husbandry Economics，Zhengzhou450046，Henan，China）Abstract：To explore the optimum conditions for extracting pancreatic lipase from frozen pig pancreas.The en-zyme activity was used as the evaluation index.The optimum extraction conditions of pancreatic lipase were ob-tained by single factor test and orthogonal experiment，and the pancreatic lipase was concentrated with dialysate bag.Finally，the stability of pancreatic lipase solution was studied from two aspects：compound stabilizer and preservation temperature.The optimum extraction conditions were as follows：extraction with sodium chloride solution of0.15mol/L，temperature25℃，pH7.5；The stability of the liquid enzyme was poor.By exploring the influence of the compound stabilizer on the stability of pancreatic lipase，the optimum formula of the compound stabilizer was1.0%glycerol，1.0%Tween80，1.2%sodium chloride and2.2%calcium gluconate.With 1.2%maltose and1.2%soluble starch，the optimum storage temperature was25℃.The enzyme activity reached（194715.67±3774.03）U/g after24h reverse osmosis at4℃.Key words：pancreatic lipase；enzyme activity；extractant；dialysis；stability作者简介：龙娇妍（1986—），女（汉），讲师，硕士研究生，研究方向：食品生物技术。
碳酸钙固定化猪胰脂肪酶的制备及活性研究
碳酸钙固定化猪胰脂肪酶的制备及活性研究黄岩;党海春;汪秀丽【期刊名称】《化学研究与应用》【年(卷),期】2011(023)011【摘要】The purchased CaCO3 was used as the supports for the immobilization of porcine pancreatic lipase(PPL) ,and the influences of various experimental parameters,such as the mass ratio of PPL and CaCO3,incubation temperature,incubation time and the rotating speed of shaker on the activity of PPL were investigated in detailed. The optimal immobilization conditions for PPL could be described as follows ;1. 50 g CaCO3 was matched with 20 Ml PPL solution,the incubation temperature was 40℃,the rotating speed of shaker was 180 rpm,the incubation time was fixed at 2 h. After this procession,the activity of prepared immobilized PPL can be achieved its maximum value of 141 Us.%本文利用市售普通碳酸钙(general calcium carbonate,GCC)作为猪胰脂肪酶(PPL)固定化的载体材料,研究了不同固定化条件对所制备的固定化酶活性的影响.结果显示PPL固定化于GCC 上的最佳制备工艺为:将20 mL酶液与1.50 g GCC放入置于摇床内的三角瓶中,摇床温度设为40℃,摇床转速设为180 rpm,固定化时间为2h,所得固定化酶的最大活性可达到141Us.【总页数】4页(P1550-1553)【作者】黄岩;党海春;汪秀丽【作者单位】四川大学化学学院,环境友好高分子材料教育部工程研究中心,四川成都610064;四川大学化学学院,环境友好高分子材料教育部工程研究中心,四川成都610064;四川大学化学学院,环境友好高分子材料教育部工程研究中心,四川成都610064【正文语种】中文【中图分类】O614.231【相关文献】1.碳酸钙固定化猪胰脂肪酶的稳定性及催化PDO开环聚合研究 [J], 史文婷;黄岩;汪秀丽2.纳米银复合介孔碳材料制备固定化猪胰脂肪酶 [J], 杨波;王伟;朱凯;王欢;韩萍芳3.有机-无机纳米复合材料固定化猪胰脂肪酶催化消旋α-苯乙醇转酯化拆分反应[J], 康丽峰; 相欣然; 薛誉; 胡燚4.有机-无机纳米复合材料固定化猪胰脂肪酶催化消旋α-苯乙醇转酯化拆分反应[J], 康丽峰; 相欣然; 薛誉; 胡燚5.L-天冬氨酸离子液体与固定化猪胰脂肪酶联合催化油酸酯化研究 [J], 郑礼;赵兴玲;柳静;杨红;许津萍;汪文伟;王昌梅;张无敌;尹芳;杨斌;吴凯;梁承月因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。
猪胰脂肪酶在介孔材料SBA-15中的固定化及其催化活性的开题报告
猪胰脂肪酶在介孔材料SBA-15中的固定化及其催化活性的开题报告一、研究背景猪胰脂肪酶(Porcine pancreatic lipase，PPL)是一种重要的脂肪酶，具有催化三酰甘油水解、肥育酯水解和脂肪酸甲酯的能力。
PPL广泛应用于食品加工、制药和生物技术等领域。
然而，传统的PPL生产纯化方法存在一些问题，如生产成本高、活性不稳定、易受环境因素影响等。
因此，将PPL固定化于载体上成为了一种重要的生产方法。
介孔材料SBA-15由于其大孔径、高比表面积和良好的化学稳定性，成为了一种理想的载体，尤其适用于脂肪酶的固定化。
二、研究内容本研究将探讨PPL在SBA-15中的固定化方法及其催化活性的研究。
具体研究内容包括：1. SBA-15的制备和表征。
采用模板法制备SBA-15，并通过属性表征手段（如XRD、TEM、N2吸附-脱附等）对其结构、孔径和比表面积等进行表征。
2. PPL的固定化。
采用简单的吸附法将PPL固定于SBA-15上，并通过SEM和FTIR等手段对其进行表征。
3. 固定化PPL的催化活性。
利用对乙酰基苯甲酸甲酯(Agnestin)的水解反应研究固定化PPL的催化活性，进一步探究SBA-15孔径和PPL的配比、pH值、温度等因素对固定化酶催化活性的影响。
三、预期成果本研究将完善介孔材料SBA-15作为脂肪酶载体的研究，并深入探讨其在制备高效酶催化剂方面的应用。
预期成果包括：1.成功制备高质量的SBA-15载体和固定化PPL催化剂。
2.详细研究固定化PPL催化剂的催化活性和其因素的影响，探究固定化酶对反应的加速机理。
3.为将来生产高效酶催化剂提供技术支持和理论指导。
微生物发酵生产脂肪酶的研究进展
微生物发酵生产脂肪酶的研究进展脂肪酶是一类在水和脂质之间催化酯键水解的生物催化剂，主要作用是将脂肪分解为甘油和脂肪酸。
在工业上，脂肪酶的应用主要体现在油脂加工、生物柴油生产、清洁化工等方面。
传统上，脂肪酶主要通过从动物来源（如猪胰脂肪酶）或者从真菌来源（如木霉酶）进行提取。
这种提取方式存在技术成本高、产品稳定性差等问题。
利用微生物进行发酵生产脂肪酶成为了许多研究者的关注焦点。
在微生物发酵生产脂肪酶的研究中，重点关注的是优良的脂肪酶生产菌株的筛选和培养条件的优化。
近年来，许多研究者利用传统的微生物发酵方法进行筛选，同时结合现代生物技术手段加以改进。
一些脂肪酶高产菌株如嗜热菌、厌氧菌等被成功地开发出来，这些菌株不仅能够在较高温度下生存，而且对培养基的适应性较强，有望成为脂肪酶工业化生产的有力支撑。
利用基因工程技术改良传统的脂肪酶生产菌株，也成为当前研究的热点之一。
通过对菌株的代谢途径进行改造，使其能够更高效地合成脂肪酶，同时提高其稳定性和耐受性，为脂肪酶产业化生产提供了新的思路。
发酵条件的优化也是微生物发酵生产脂肪酶的关键。
温度、pH值、培养基成分等因素的合理控制，对于脂肪酶的产生和活性有着重要影响。
许多研究者通过设计实验方案，逐步优化发酵条件，使脂肪酶的产量和活性得到了显著提高。
采用包埋式发酵技术可以提高脂肪酶的稳定性和活性，通过改良培养基组分可以提高脂肪酶的产率等。
一些研究者通过联合发酵的方法，成功地将两种或多种微生物菌株结合在一起，使它们在相互共生的情况下，共同合成和分泌脂肪酶，从而提高了脂肪酶的产量。
与此利用生物技术手段对脂肪酶进行酶工程改造，也是微生物发酵生产脂肪酶的一个重要方向。
许多研究者通过对脂肪酶的结构与功能进行深入研究，成功地改造了脂肪酶的性质。
通过对脂肪酶的基因进行改造，使其在特定温度范围内更加稳定，同时具有更高的催化效率。
这些改造为脂肪酶的工业化应用打下了坚实的基础。
微生物发酵生产脂肪酶的研究在过去的几年中取得了长足的进展。
猪胰酶提取工艺优化研究
猪胰酶提取工艺优化研究猪胰酶提取工艺优化研究摘要：猪胰酶是一种重要的消化酶，广泛应用于食品、医药和化学工业等领域。
本研究旨在优化猪胰酶的提取工艺，提高酶活力和产量。
通过试验设计和响应面法，研究了猪胰酶的提取条件对酶活力和产量的影响。
结果表明，最佳的猪胰酶提取工艺是在pH 8.0、提取液与材料质量比1:10、提取温度40℃、提取时间4小时的条件下进行的。
在此条件下，猪胰酶的酶活力达到最高值，同时产量也得到了显著提高。
关键词：猪胰酶；提取工艺；酶活力；产量；优化1.引言猪胰酶是一种重要的消化酶，主要由胰蛋白酶、胰凝乳酶和胰脂酶组成。
它能够降解食物中的蛋白质、碳水化合物和脂肪，参与营养物质的吸收和消化过程。
猪胰酶具有广泛的应用价值，在食品加工、医药和化学工业等领域都有重要的应用。
因此，优化猪胰酶的提取工艺对于提高酶的活力和产量具有重要意义。
2.材料与方法2.1 实验材料本实验使用新鲜的猪胰腺作为原料，胰腺经过清洗和切碎后进行提取。
2.2 实验设计采用Box-Behnken试验设计和响应面法进行研究。
将提取温度、提取时间和pH值作为自变量，酶活力和产量作为响应变量。
2.3 提取酶活力的测定使用酶活性测定法测定提取液中的酶活力。
测定过程中，将提取液与相应的底物反应，通过测定反应液中的产物浓度变化来计算酶活力。
2.4 提取产量的测定将提取液经过脱色、混合和浓缩处理后，通过酶活性测定法测定提取液中的酶活力。
通过酶活力和提取液的体积计算提取产量。
3.结果与讨论3.1 对提取条件的响应面分析结果通过对不同提取条件下的酶活力和产量进行测定和分析，绘制了响应面图，并利用回归方程计算了最佳提取条件。
3.2 酶活力和产量的优化条件分析结果显示，在最佳提取条件下（pH 8.0，提取液与材料质量比1:10，提取温度40℃，提取时间4小时），猪胰酶的酶活力达到最高值，并且产量也得到了显著提高。
4.结论通过试验设计和响应面法对猪胰酶提取工艺进行优化研究，得到了猪胰酶的最佳提取条件。
猪胰酶制备工艺研究
猪胰酶制备工艺研究
安正仑;高学军;孙福忠
【期刊名称】《黑龙江畜牧兽医》
【年(卷),期】2006()11
【摘要】胰酶（pancratin）是由胰腺外分泌细胞分泌，是胰液的主要消化酶，外观为白色或微黄的粉末，由动物的胰脏分泌，经胆管进入小肠，将食靡消化成容易被小肠吸收的营养物质。
胰酶在食品、制药、皮革、纺织、化妆品、畜牧、医疗及生物试验中都有广泛的应用。
此次试验以猪胰脏为原料，在传统的制备工艺的基础上，改进工艺，重新筛选激活的最佳条件，生产出高活性和稳定的胰酶。
猪胰脏来源充足，改进的猪胰酶生产工艺，对于胰酶的规模化生产具有重要的作用。
【总页数】2页(P74-75)
【关键词】制备工艺;猪胰脏;胰酶;细胞分泌;小肠吸收;生物试验;胰腺外分泌;规模化生产
【作者】安正仑;高学军;孙福忠
【作者单位】黑龙江畜牧兽医职业学院
【正文语种】中文
【中图分类】TQ464.8
【相关文献】
1.猪胰脏中胰酶的制备新工艺技术研究 [J], 魏文毅;张丽萍;王琴;张清荣;李靖元
2.胰酶和木瓜蛋百酶混合酶解猪板骨工艺条件的研究 [J], 赵妍嫣;胡林林;赵宏伟;
姜绍通
3.猪胰脏中胰酶的提取工艺优化研究 [J], 郭兆斌;韩玲;刘亮亮;李君兰
4.胰酶制备新工艺的研究 [J], 吴晓英;张聚宝;林影;梁惠仪;李彦奇
5.胰酶制备工艺研究 [J], 赵小兰
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猪胰脏中胰酶的提取工艺优化研究
水平
1 2 3
A 异丙醇浓度(%) 5 7.5 10
因素 B 提取时间(h)
2 4 6
C pH 2 3 4
D 壳聚糖用量(%) 0.1 0.2 0.3
处理号 1 2 3 4 5 6 7 8 9
表 ２ 正交试验结果 Table 2 Results of orthogonal test
收率(%) 11.50 11.66 11.60 14.28 12.47 10.87 13.5 12.86 10.67
2. Department of Agronomy, Hexi University, Zhangye 734000, China)
Abstract：Pancreatin was extracted from pig pancreas using isopropyl alcohol as solvent and chitosan as precipitant. The effect
收稿日期：2008-12-17 基金项目：甘肃省农业生物技术研究开发项目(GNSW-2007-06) 作者简介：郭兆斌(1984 －)，男，硕士研究生，研究方向为营养与食品卫生。E-mail：guozhb007@ * 通讯作者：韩玲(19 63 －)，女，教授，博士，研究方向为食品科学与工程。E-mai l：han l@ .cn
水平最优组合 A2 B3 C3 D1 A1 B3 C1 D1 A3 B3 C2 D1 A2 B1 C3 D3
由表 3 中 3 种酶活力可知，因素 B 和 D 对前 3 个指 标的影响是一致的，以 B3D1 为最优水平，而因素 A 和 C 对这 3 个指标的影响是不一致的，都不相同，然后按 照因素 A 和因素 C 对胰蛋白酶活力和胰酶得率的影响 看，选择 A 2C 3 为最佳水平。根据上面的分析，确定 各个因素的最佳水平组合为 A2B3C3D1，即异丙醇浓度 7.5%、提取时间 6h、pH 4、壳聚糖用量 0.1%。
一种猪胰脂肪酶
专利名称：一种猪胰脂肪酶‑无机杂化纳米花催化剂、制备方法及其在生物柴油制备中的应用
专利类型：发明专利
发明人：汤钧,姜伟,丁一
申请号：CN201710726842.9
申请日：20170823
公开号：CN107586770A
公开日：
20180116
专利内容由知识产权出版社提供
摘要：一种猪胰脂肪酶‑无机杂化纳米花催化剂、制备方法及其在生物柴油制备中的应用，属于生物能源技术领域。
是将1～5mL、80～300mM的CuSO水溶液加入到溶有10～250mg猪胰脂肪酶的100mL、pH＝6～8的PBS缓冲溶液中，在0～30℃下孵育24～72h，然后离心分离，并用去离子水清洗离心产物3～5次，冻干后得到猪胰脂肪酶‑无机杂化纳米花催化剂，于‑20℃下储存；其中，猪胰脂肪酶在猪胰脂肪酶‑无机杂化纳米花催化剂中的重量百分含量为12重量％～31重量％。
该方法在制备纳米催化剂阶段避免了有机试剂的使用，因此不仅能够很好地保存酶的活性，同时能够提高酶的耐受性。
另外，这种新型催化剂的使用能够很好地避免合成生物柴油过程中复杂的分离过程，同时具有较好的重复利用率。
申请人：吉林大学
地址：130012 吉林省长春市前进大街2699号
国籍：CN
代理机构：长春吉大专利代理有限责任公司
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猪胰脏中胰酶的制备新工艺技术研究
猪胰脏中胰酶的制备新工艺技术研究魏文毅;张丽萍;王琴;张清荣;李靖元【期刊名称】《黑龙江八一农垦大学学报》【年(卷),期】2011(023)001【摘要】以猪胰脏为原料,采用单因素试验研究胰酶制备的不同工艺路线、不同提取溶剂、提取激活温度、时间、pH和沉淀剂种类对三酶活力和收率及其他品质的影响,并通过正交试验优化得胰酶制备的工艺条件为:提取溶剂为25%乙醇(原料量的2倍,V·m-2),保护剂为1.0%氯化钠和1.0%甘油,激活剂为0.2%CaCl2和1.0%胰酶原粉;提取激活温度为20±1℃、pH 5.5、时间6 h;沉淀剂为0.2%壳聚糖、温度4℃或常温,预冷丙酮脱脂,40℃下真空干燥后,粉碎即得产品.在该工艺条件下制备的胰酶制品,其胰蛋白酶、胰淀粉酶、胰脂肪酶的酶活力分别达3 892、45 551、27 239 u·g-1,为中国药典所规定的三酶最低酶活力的6倍以上,平均收率12.63%,同时胰酶制品的其它指标也符合药典要求.【总页数】7页(P72-78)【作者】魏文毅;张丽萍;王琴;张清荣;李靖元【作者单位】黑龙江八一农垦大学食品学院,大庆,163319;黑龙江八一农垦大学食品学院,大庆,163319;黑龙江八一农垦大学食品学院,大庆,163319;黑龙江八一农垦大学食品学院,大庆,163319;黑龙江八一农垦大学食品学院,大庆,163319【正文语种】中文【中图分类】S482【相关文献】1.猪胰脏中胰酶的提取工艺优化研究 [J], 郭兆斌;韩玲;刘亮亮;李君兰2.胰酶制备新工艺的研究 [J], 吴晓英;张聚宝;林影;梁惠仪;李彦奇3.猪胰脏中胰酶的提取及激肽释放酶的分离纯化 [J], 汪晓英;张淑珍4.壳聚糖提取动物胰脏中胰酶的工艺研究 [J], 张廷红;万海清5.从猪胰脏中提取胰酶的优化工艺探索化学教研室 [J], 傅渝滨;母昭德;景淑华;李勤耕;邓春平;尚京川因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。
新型反应性载体的设计与制备及其固定化猪胰脂肪酶的研究的开题报告
新型反应性载体的设计与制备及其固定化猪胰脂肪酶的研究的开题报告一、研究背景和意义随着生物技术的不断发展和实验方法的日益成熟，酶催化技术在多个领域具有极广泛的应用前景。
酶催化技术优越于化学合成方法，其反应条件温和、选择性高、产物纯度高等优势，已经成为人们开发新型功能材料、制备特殊化合物、降解有毒有害物质的重要手段。
然而，由于酶的天然状态下活性不能满足实际应用的需要，因此开发新型反应性载体，实现可控的酶固定化，通过调节载体的物理化学性质、酶的活性保持，来提高反应效率和减小成本，是酶催化技术的重要发展方向之一。
猪胰脂肪酶作为一种典型的脂肪酶，其催化酯类化合物的水解反应具有很高的应用价值。
然而，由于其天然状态下活性较低，稳定性也较差，因此固定化猪胰脂肪酶具有重要的研究意义。
同时，在研究中我们还将探索新型固定化猪胰脂肪酶的反应性能，对其在制备特殊化合物、医学治疗、废水处理等方面的应用前景进行探讨。
二、研究目的和内容目的：1.设计新型反应性载体，并制备其载体材料；2.对猪胰脂肪酶进行固定化处理；3.探求新型固定化猪胰脂肪酶催化水解反应的反应性能。
内容：1.设计新型反应性载体，并制备载体材料（1）研究载体的物理化学性质，选择适合固定化酶的载体；（2）进行载体的合成，确定制备条件并优化；（3）表征载体的形态结构及物理化学性质。
2.对猪胰脂肪酶进行固定化处理（1）选用合适的方法进行固定化处理；（2）研究酶的固定化过程，探究不同固定化条件下猪胰脂肪酶的活性和结构状况。
3.探求新型固定化猪胰脂肪酶的反应性能（1）研究催化反应的影响因素；（2）分析新型固定化猪胰脂肪酶催化水解反应的性能及其在应用中的前景。
三、研究方法1.载体材料的制备方法（1）选择需要制备的材料；（2）运用化学合成方法将材料合成；（3）通过实验室装备进行表征分析。
2.猪胰脂肪酶固定化处理方法（1）研究固定化方法的选择；（2）制定固定化条件，确定不同条件下猪胰脂肪酶固定效率；（3）运用各种实验方法对固定化效果进行测试。
猪胰脂肪酶在有机溶剂中的催化行为研究的开题报告
猪胰脂肪酶在有机溶剂中的催化行为研究的开题报告
研究背景：
猪胰脂肪酶（Pig Pancreatic Lipase，PPL）是一种重要的催化酶，广泛存在于动物组织中，其主要作用是催化脂质的水解反应，从而使其转化为游离脂肪酸和甘油。
因此，PPL在食品、医药、生物化学、农业等领域中具有广泛的应用价值。
本研究旨在探究有机溶剂对PPL催化行为的影响，并提高PPL催化活性，为该酶的应用提供理论依据。
研究内容：
1、收集有机溶剂对酶活性的影响研究成果，并分析现有研究的不足之处。
2、筛选适合PPL的有机溶剂，并通过实验室方法测定PPL在不同有机溶剂中的催化活性和稳定性指标，并分析反应过程中的动力学参数。
3、通过分子模拟等方法，深入研究PPL分子与有机溶剂间的相互作用机理和影响因素，并研究PPL分子结构和合适溶剂对其催化活性的影响。
预期结果：
1、探究不同有机溶剂对PPL催化活性的影响机制，确定适合PPL的较优有机溶剂。
2、优化PPL的催化条件，提高其催化活性和稳定性。
3、深入理解PPL与有机溶剂交互作用机理，并为改进PPL的催化活性提供有效的理论指导。
研究意义：
本研究将有助于深化对有机溶剂影响酶催化活性的作用机制的理解，并为改进现有酶的催化活性、提高酶的来源利用率、优化生产工艺等方面提供新途径和新思路。
同时，研究成果还可为相关领域的技术创新和开发提供技术指导和技术支持。
实验十猪胰蛋白酶
实验十猪胰蛋白酶实验十猪胰蛋白酶的纯化及其活性测定一、实验目的1.学习胰蛋白酶的纯化及其结晶的基本方法。
2.学习用紫外法测定酶活性，搞清酶活性与比活性的概念。
二、实验原理胰蛋白酶是以无活性的酶原形式存在于动物胰脏中，在Ca2+的存在下，被肠激酶或有活性的胰蛋白酶自身激活，从肽链N端赖氨酸和异亮氨酸残基之间的肽键断开，失去一段六肽，分子构象发生一定改变后转变为有活性的胰蛋白酶。
胰蛋白酶原的分子量约为24000，其等电点约为pH8.9，胰蛋白酶的分子量与其酶原接近（23300），其等电点约为pH10.8，最适pH7.6～8.0，在pH=3时最稳定，低于此pH时，胰蛋白酶易变性，在pH>5时易自溶。
Ca2+离子对胰蛋白酶有稳定作用。
重金属离子，有机磷化合物和反应物都能抑制胰蛋白酶的活性，胰脏、卵清和豆类植物的种子中都存在着蛋白酶抑制剂。
最近发现在一些植物的块基（如土豆、白薯、芋头等）中也存在有胰蛋白酶抑制剂。
胰蛋白酶能催化蛋白质的水解，对于由碱性氨基酸（精氨酸、赖氨酸）的羧基与其他氨基酸的氨基所形成的键具有高度的专一性。
此外还能催化由碱性氨基酸和羧基形成的酰胺键或酯键，其高度专一性仍表现为对碱性氨基酸一端的选择。
胰蛋白酶对这些键的敏感性次序为：酯键>酰胺键>肽键。
因此可利用含有这些键的酰胺或酯类化合物作为底物来测定胰蛋白酶的活力。
目前常用苯甲酰-L-精氨酸-对硝基苯胺（简称BAPA）和苯甲酰-L-精氨酸-β-萘酰胺（简称BANA）测定酰胺酶活力。
用苯甲酰-L-精氨酸乙酯（简称BAEE）和对甲苯磺酰-L-精氨酸甲酯（简称TAME）测定酯酶活力。
本实验以BAEE为底物，用紫外吸收法测定胰蛋白酶活力。
酶活力单位的规定常因底物及测定方法而异。
从动物胰脏中提取胰蛋白酶时，一般是用稀酸溶液将胰腺细胞中含有的酶原提取出来，然后再根据等电点沉淀的原理，调节pH以沉淀除去大量的酸性杂蛋白以及非蛋白杂质，再以硫酸铵分级盐析将胰蛋白酶原等（包括大量的酸性杂蛋白以及非蛋白杂质，再以硫酸铵分级盐析将胰蛋白酶原等（包括大量糜蛋白酶原和弹性蛋白酶原）沉淀析出。