生物反应工程与设备(绪论,第一章)to st
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2、“拟稳态”假设★
活性中间复合物的浓度不随时间变化
米氏常数和最大反应速率 最适底物
第一章 酶催化反应动力学
练习题
某均相酶催化反应符合米氏方程,米氏常 数为0.05mol/L,最大反应速率为2mol/(L min),求当底物的浓度为10-5mol/L时其反 应速率。
第一章 酶催化反应动力学
练习题
在L-B图上,非竞争性抑制与 交于y轴同一点,该点的坐标为
抑制相 。
练习题
对于可逆抑制,随着底物浓度的增加,其抑 制百分率增加的是( )。 A.竞争性抑制 B.非竞争性抑制 C. 反竞争性抑制 D. 以上都不对
五、底物抑制
特点
底物抑制反应的优化
六、产物抑制
书上例题:1-1~1-6 书后习题:1-4, 1-5, 1-7, 1-10
一、pH的影响
反应机理式
二、温度的影响
Arrhenius方程
三、酶的失活动力学
贮存稳定性 反应稳定性
1、贮存稳定性(热稳定性)
机理:一步失活模型
不可逆失活
半衰期
2、反应稳定性
反应机理
第一章总结
米氏方程的三种形式 三类可逆抑制及三种比较 三类复杂的酶催化反应 双底物酶催化反应的三种机理 拟稳态方法 求取最适条件的方法(底物浓度、pH、 温度) 酶的失活机理与半衰期
练习题
均相酶催化反应不存在相间的物质传 递,是 水平上的反应,是 动力学 双底物酶催化反应的机理有 机制、 机制和 机制三种,谷草转氨 酶属于 机制。
练习题
游离酶催化反应时酶的热失活动力学中 ( )时底物对酶失活有保护作用。 A.δ=0 B.0<δ<1 C.δ=1 D.δ>1
完毕!
生物反应工程与设备
王炳武
生命科学与技术学院
Office: 科技大厦西408
生物反应工程的定义
以生物反应动力学为基础,进行生物 反应过程的开发、设计、放大、优化 操作与控制的学科
生物反应工程的研究内容
反应过程动力学
生物反应器
微观动力学(本征 动力学)
分子水平 细胞水平 颗粒水平 反应器水平
特点 反应机理
动力学方程式
动力学特点
动力学参数的求解
1 K 'mI 1 1 rSI rI ,max CS rI ,max
四、三种抑制的比较
动力学参数 曲线的相互关系 抑制百分率
1、动力学参数的比较
2、L-B图的比较
3、抑制百分数的比较
定义式 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制
例1-1~1-3
练习题
某酶催化反应的速率从最大速率的10%提高 到75%时,底物浓度应是原来的 倍
第三节 有抑制的酶催化反应动力学
酶的抑制作用
不可逆抑制 可逆抑制
竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制
机理 动力学方程 参数及其求解 比较
一、竞争性抑制
琥珀酸脱氢酶
练习题
已知条件 过氧化氢酶的Km为25mmol/L,底物浓度 为100mmol/L 求 与底物结合的过氧化氢酶的百分率
二、米氏方程的动力学特征
一级反应 零级反应
积分形式
底物转化率 一级反应、零级反应
rmax t C S0 C S K m ln
XS C S0 C S C S0
BSTR、CSTR、CPFR 间歇操作、连续操作、补料操作 机械搅拌式反应器、气升式反应器
学习本课程的目的
解释现象 实际应用
成绩评定
相对百分制 平时成绩30%(考勤、课堂提问、作业) 期末考试占70%
第一章 (均相)酶wk.baidu.com化反应动力学
什么是均相酶催化反应?
酶分子和反应物系(底物分子、产物 分子等)处于同一相--液相中的反 应
动力学方程式与参数
动力学特点
动力学参数的求解
1 K mI 1 1 rSI rmax CS rmax
动力学参数的求解(续)
二、非竞争性抑制
特点 反应机理
动力学方程式
动力学特点
动力学参数的求解
Km 1 1 1 rSI rI ,max CS rI ,max
三、反竞争性抑制
均相酶催化反应的主要特征
不存在相间的物质 传递,因此不用考 虑传质因素的影响
分子水平上的反 应,是本征动力学
酶催化动力学的研究历史
1897年,Buchner 1903年,Henri提出酶与底物作用的中间复合物 学说。 1913年,Michaelis和Menten提出了酶催化反应 动力学基本模型---米氏方程。 1925年,Briggs和Haldane对米氏方程做了修 正,提出稳态学说。
第四节 复杂的酶催化反应动力学
可逆酶催化反应 双底物酶反应 变构酶催化反应
一、可逆酶催化反应动力学
反应机理
如何提高反应速率?
二、双底物酶反应动力学
随机机制 顺序机制 乒乓机制
1、顺序机制
2、乒乓机制
3、随机机制
三、变构酶催化反应动力学
机理式 动力学方程式
第五节 反应条件对酶催化 反应速率的影响
三传一反 优化与控制 设计与放大
宏观动力学
生物反应工程的研究方法
结构模型(机理性模型) “黑箱”模型(经验模型) 非结构模型(半经验模型)
本课程的学习内容(38+2学时)
酶催化反应动力学(6学时) 细胞反应动力学和设备(8学时) 固定化生物催化剂反应动力学(11学时) 生物反应器动力学和设备(13学时)
C S0 CS
第一章 酶催化反应动力学
作业题
某均相酶催化反应,米氏常数为0.05mol/L 当底物初始浓度为10-6mol/L,反应进行 2min后有4%的底物转化为产物 求当反应进行3min时,产物浓度是多少?
三、动力学参数的求解
1 Km 1 1 L-B法: rS rmax C S rmax
酶的催化特性
高效性 专一性 易变性失活:温度、pH 反应条件温和:一般在中性、常温、水溶 液中进行 催化活性可控
酶的催化反应机制
锁与钥匙学说 诱导契合学说
第二节 简单的酶催化反应动力学
活性中间复合物学说
反应速率的定义?
一、米氏方程的建立
1、平衡态假设
限速步骤 快速平衡 酶的总量保持不变
第一章
酶催化反应动力学
本章内容
酶催化反应概论 ●简单的酶催化反应动力学(拟稳态方法) ●有抑制的酶催化反应动力学 复杂的酶催化反应动力学 反应条件对酶催化反应速率的影响
第一节 酶催化反应概论
酶的催化共性
降低反应的活化能,加速反应的进行。 能够改变化学反应的速度,但是不改变化学反 应平衡。 酶本身在反应前后不发生变化。