第1章 蛋白质
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(二）蛋白质的组成单位－pro的水解
1、完全水解：用浓酸、碱将蛋白质 完全水解为氨基酸。
酸水解：无消旋作用，产物为L-氨 基酸。
碱水解：多数氨基酸被破坏，有消 旋现象。
2、部分水解： 一般用酶或稀酸在较温和条件下，
将蛋白质分子切断，产物为分子大小 不等的肽段和氨基酸。
蛋白酶：(内切酶、内肽酶） 胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶等。
苏氨酸
Thr
T
tryptophan 色氨酸
Trp
W
tyrosine
酪氨酸
Tyr
valine
缬氨酸
Val
V
不 用 的 字 母
JUZBOX
要求： Y 能倒背
氨基酸的化学
（三）氨基酸的重要理化性质
1、一般物理性质：
无色晶体，熔点较高（200~300℃）， 水中溶解度各不同，取决于侧链。 在紫外有特征吸收的仅三个芳香族的 氨基酸Trp、Tyr、Phe, 利用这一特 点，可以通过测定280nm处的紫外吸 收值的方法对蛋白溶液进行定量。 味感：无味、甜、苦、鲜、酸味
第一章
蛋白质化学
本章内容
蛋白质化学
蛋白质的生物学功能 蛋白质的组成 氨基酸的化学 蛋白质的结构 蛋白质分子结构与功能的关系 蛋白质的性质 蛋白质的分离纯化 蛋白质的分类
生命是蛋白 体的存在方式， 这种存在方式本 质上就在于这些 蛋白体的化学组 成部分的不断自 我更新。
恩格斯《反杜林论》 1878
左旋（- ）：能使偏振光向左； 右旋（+）：能使偏振光向右。 旋光特性表示：
比旋光度[α]D， L-氨基酸比旋光度见表
构型与旋光
构型是因α-碳原子上四个不同 基团的空间排列位置不同形成 的；
旋光是因分子不对称而具有的 光学性质。
（二）氨基酸的种类及结构
1、按结构可分为： （1）脂肪族侧链：
氨基酸的化学
甘氨酸
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
丝氨酸
苏氨酸
脯氨酸
2）芳香族侧链：
吲哚
苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
3）含硫侧链：
半胱氨酸
甲硫氨酸(蛋氨酸）
4）含氮碱性侧链：
咪唑
组氨酸
赖氨酸
精氨酸
5）酸性及酰胺侧链：
天冬氨酸
谷氨酸
天冬酰胺 谷氨酰胺
2、按R基团的极性分：
氨基酸的化学
极性氨基酸： 极性不带电荷：丝、苏、天冬酰胺、
植物、微生物、昆虫所分泌
10、许多蛋白在凝血作用、通透作用、 营养作用、记忆活动等方面起重要作用。
二、蛋白质的组成
蛋白质化学
（一）蛋白质的元素组成： C、H、O、N 及少量的 S
特点：N 在各种蛋白质中的平均含量为16%
用定氮法可测定蛋白质含量：
蛋白质含量(g) = 蛋白质含氮量×6.25
蛋白质化学
丙氨酸的两种构型
天然pr中的aa均为L-型； 两型aa的生理功能不同。
氨基酸的化学
3、 α- 氨基酸具旋光性
氨基酸的化学
现在为了正确表示左旋和右旋，采用（＋）和 （－）的符号，（＋）代表右旋，（－）代表左 旋。从右旋的D型甘油醛出发，可以合成出左旋的 D型乳酸。从这点我们也可以看出物质的旋光性与 手性原子上的构型没有确定的关系。
如在酚-水系统分配时,每种aa有特 定分配系数,依此可用逆流分配法分离.
氨基酸的化学
固定相：
借助一定支持物（如：纤维素、淀粉、硅胶 等亲水性不溶物质），以结合水为固定相。
流动相：
以与水不溶的有机溶剂（如：酚、正丁醇） 为流动相。
方法：
流动相流过支持物，将分配系数不同的氨基 酸分开，以茚三酮显色，形成色谱，扫描定量，
2、两性解离与等电点（两性性质）：
（1）氨基酸为两性电解质：
氨基酸的化学
（2）aa解离方式取决于所处环境的pH：
以Gly为例：
pH1
pH6
pH 11
在电场中，阳离子向负极移动；阴离子向阳极移动； 调整pH，使aa净电荷为零时，aa既不向阳极也不向阴极移动。
氨基酸的化学
（3）等电点（isoelectric point, 缩写为pI）
由此可知:
等电点相当于该aa两性离子状态两侧 基团pK值之和的一半。
A、对侧链R基不解离的中性氨基酸： pI=1/2（ pK1+ pK2）
即：等电点pH值与离子浓度无关，只取决 于兼性离子两侧基团的pK值。
B、对有三个可解离基团的氨基酸：
如：酸性氨基酸、碱性氨基酸的pI计算： a、先写出其解离公式； b、后取兼性离子两侧基团的pK值的平 均值。
●侧链的化学反应 ▲羟基: 酯化 (生物体内的磷酸化) ▲巯基: 氧化还原
参考文献：Chemistry and Biochemistry of the amino acids, G.C.Barrett, Chapman and Hall,1985
氨基酸与茚三酮的反应：
氨基酸的化学
α-氨基酸与水合茚三酮溶液共热，引起aa 氧化脱氨、脱羧，水合茚三酮与反应产 物（氨和还原型茚三酮）生成兰紫色化 合物（Pro和Hyp呈黄色），色深与溶液 中氨基浓度成正比。
氨基酸的化学
必需氨基酸：机体不能自身合成，必须由食 物供给的氨基酸。
赖、色、苏、缬、甲硫、亮、异亮、苯丙
半必需氨基酸：人体可合成，但幼儿期合成 速度不能满足需要。
组*、精*、
非必需氨基酸：机体可自身合成的氨基酸。
4、在有些蛋白质中存在的氨基酸及其衍 生物：
胱氨酸(Cystine)：2个半胱氨酸脱氢形成
或洗脱后比色定量。
纸层析
•薄层层析
氨基酸分离纯化方法
氨基酸的化学
分配柱层析
离子交换柱层析（全自动氨基酸分 析仪）
气相色谱（气相色谱仪）
高效液相色谱
四、蛋白质的结构
四、蛋白质的结构
蛋白质结构有不同的组织层次：
构型：指在立体异构体中取代原子或基团在 空间的取向。
三、氨基酸的化学
氨基酸的化学
氨基酸（amino acid, 简写aa)： 蛋白质的基本组成单位，是含氨基 的羧酸。
天然蛋白质由20种氨基酸组成。
（一）氨基酸的结构 1、通式：
COOH
氨基酸的化学
二十种氨基酸除 Gly外全是L-型。
H2N
C
H
R α碳原子,不对称碳原子 侧链
残基：在肽链中每个氨基酸都脱去一个水分子，脱水后 的残余部分叫残基（residue), 因此蛋白质肽链中的氨 基酸统统是残基形式。
如：天冬氨酸
如赖氨酸：
总结
a、各种aa的pI不同；
b、同一pH下，各种aa所带电荷不同；
pH＜pI ：aa+
pH＞pI：aa-
用离子交换、电泳将aa分开
c、处于pI时，aa溶解度最小，易沉淀；
可分离aa。
3、紫外吸收性质：
只有芳香族氨基酸有紫外吸收能力，因其 含有苯环共轭双键的R侧链。 酪氨酸 λmax：270nm 苯丙氨酸λmax：259nm 色氨酸 λmax：279nm
L和D型氨基酸的判断
“ 黄氏”判断法 （看CAR的走向）
将H原子靠近自己，观察CAR的走向，逆时
针（左转）为L型，顺时针（右转）为D型。
拉丁语中
D：dextro 右 C：carboxyl group ; L： levo 左 A：amino group ;
R：residue ;
A
CR
C
L型 R
D型 A
pH = pI
（5）等电点的计算
K1
K2
氨基酸的化学
R+
R±
由式可知解离常数：
[R±][H+ ]
K1=
[R+]
K2=
R-
[R-][H+ ] [R+]
由此可知：
[R±][H+ ] [R+]=
K1
[R±] K2
[R-]= [H+ ]
已知在pI时， [R+]= [R-]，
[R±][H+ ]
∴
K1
=
整理可得：
谷氨酰胺、酪、半胱 极性带负电荷：天冬、谷 极性带正电荷：组、赖、精
非极性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、 苯丙、甲硫、脯、色
氨基酸的一种记忆法
丝苏天谷（酰）酪半，虽有极性不带点 天冬氨酸、谷氨酸， 极性显酸带负电 还有赖、组、精氨酸 极性显碱带正点 除去上述氨基酸， 其它无极又无电
3、按人体是否可合成来分：
[R±] K2
[H+ ]
K1 K2 = [H+ ]2
两边取负对数：
-lg [H+ ] 2 = - lg K1 + - lg K2 ∵ -lg [H+ ] = pH
- lg K1 = pK1
- lg K2 = pK2
∴ 2 pH = pK1 + pK2
令 pI为等电点时的pH，则
pI = ½ （ pK1 +pK2） Gly：pI = ½（2 .4 + 9.6) = 5.97
所以，测样品测280nm处的光吸收值， 可知溶液中蛋白质浓度。此法快速简便。
Trp, Tyr和Phe的紫外吸收
279
278 259
氨基酸的化学性质1
4、氨基酸的化学性质（I）
●氨基的化学反应:
◆与茚三酮 (ninhydrin) 的反应
定量反应
◆与亚硝酸的反应
Van Slyke定氮
◆与2,4-二硝基氟苯 (FDNB) 的反应
蛋白酶的水解位点：
HO
HO
HO
-- N—C—C—N—C—C—N—C—C--
H
H
H
R1
R2
R3
胰蛋白酶： R1=Lys或Arg侧链； R2=Pro
糜蛋白酶： R1=Phe、Trp、Tyr； R2= Pro
嗜热菌蛋白酶：=Leu、Ile、Phe 、Val、Trp、
Tyr
R2= Gly或Pro
胃蛋白酶： R1和R2= Phe、 Leu、 Trp、 Tyr疏水
氨基酸的名称与符号
alanine
丙氨酸
Ala
A
arginine
精氨酸
Arg
R
asparagine 天冬酰氨
Asn Asx
N
aspartic acid 天冬氨酸
Asp Asx
D
cystine
半胱氨酸
Cys
C
glutarmine 谷氨酰胺
Gln Glx
Q
glutarmic acid 谷氨酸
Glu Glx
E
glycine
甘氨酸
Gly
G
histidine
组氨酸
His
H
isoleucine 异亮氨酸
Ile
I
leucineΒιβλιοθήκη Baidu
亮氨酸
Leu
L
lysine
赖氨酸
Lys
K
methionine 甲硫氨酸
Met
M
phenylalanine 苯丙氨酸
Phe
F
proline
脯氨酸
Pro
P
serine
丝氨酸
Ser
S
threonine
•羟脯氨酸（Hydroxyprolin,Hyp; 存在胶原蛋白中）
•鸟氨酸（Ormithin, Orn;存在甲状腺蛋白中）
4、非蛋白质氨基酸：
氨基酸的化学
L-瓜氨酸、 L-鸟氨酸：参加尿素循环； β-丙氨酸：维生素前体； γ-氨基丁酸：神经递质；
D-谷氨酸、 D-丙氨酸：细菌细胞壁的组分。
氨基酸名称与符号
测序
◆与甲醛的反应
氨基滴定
◆与酰化基的反应
氨基保护基
◆与二甲基氨基萘磺酰氯 (DNS-Cl)的反应 测序
◆与荧光胺的反应 ■与Edman试剂 (苯异硫氢酸) 和
有色Edman试剂的反应
微量检测 测序
氨基酸的化学性质2
氨基酸的化学性质（II）
●羧基的化学反应 ▲Strecker降解: 弱氧化剂 (次氯酸钠, N-bromosuccin imide) 作用下生成NH3和醛(RCHO) ▲特殊条件下, 还原成氨基醇、氨基醛 ▲与肼 (hydrazine) 的反应 C端氨基酸分析
氨基酸的化学
应用：可定性或定量测定各种氨基酸。
a、根据颜色深浅，在570（440）nm处 测OD值，可知样品中氨基酸含量。
b、定量释放的CO2可用测压法测量，计 算出参加反应的aa量。
c、蛋白质和多肽亦可反应，但灵敏度差。
5、氨基酸的分离分析
氨基酸的化学
（1）分配层析法：
一种溶质在两种互不相溶或几乎不 相溶的溶剂中分配时,在一定温度下平衡 后,溶质在 两相溶剂中的浓度比值与其溶 解度比值相等,此比值称分配系数.
蛋白质化学
2、生物体的结构成分
膜 蛋 白
3、运输和储存
血红蛋白在血中输送氧 肌红蛋白在肌肉中输送氧
•膜蛋白起运输作用
4、运动作用：
动物的肌肉收缩、细菌的鞭毛运动
5、免疫保护作用
抗 体
6、激素作用：
胰岛素等
7、接受和传递信息的受体：
受体蛋白
8、控制细胞生长、分化：
生长因子、阻遏蛋白
9、毒蛋白：
由通式可得出：
1）组成蛋白质的aa都是α-氨基酸 （除 脯氨酸 α—亚 氨基酸外） ；
2）不同aa仅R链不同； 3）除甘氨酸外，其余aa的α-碳原子
均为不对称碳原子。
2、 α-氨基酸的构型：
构型：由于基团或原子在空间排列的不 对称性而引起的光学活性立体结构
称立体构型。
立体构型： 氨基在左为L-型； 氨基在右为D-型
概念： 规定aa净电荷为为零时的pH为该aa的等电点
（4）pI的测定：
酸碱滴定法； 基于aa所带基团均 可解离； 得到弱酸弱碱曲线； 根据aa上可解离基 团的pK值计算等电 点： pK：解离常数。 以甘氨酸为例：
氨基酸的化学
由此可知：
在生理pH内，aa 的羧基和氨基全部解离； 具有这种性质的物质称两性电解质； 带有相反基团的分子叫两性离子； 滴定中Gly的阳离子（R+）、阴离子（R-） 和两性离子（R°）的比例随pH而变； 当溶液中只有两性离子时，
1、完全水解：用浓酸、碱将蛋白质 完全水解为氨基酸。
酸水解：无消旋作用，产物为L-氨 基酸。
碱水解：多数氨基酸被破坏，有消 旋现象。
2、部分水解： 一般用酶或稀酸在较温和条件下，
将蛋白质分子切断，产物为分子大小 不等的肽段和氨基酸。
蛋白酶：(内切酶、内肽酶） 胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶等。
苏氨酸
Thr
T
tryptophan 色氨酸
Trp
W
tyrosine
酪氨酸
Tyr
valine
缬氨酸
Val
V
不 用 的 字 母
JUZBOX
要求： Y 能倒背
氨基酸的化学
（三）氨基酸的重要理化性质
1、一般物理性质：
无色晶体，熔点较高（200~300℃）， 水中溶解度各不同，取决于侧链。 在紫外有特征吸收的仅三个芳香族的 氨基酸Trp、Tyr、Phe, 利用这一特 点，可以通过测定280nm处的紫外吸 收值的方法对蛋白溶液进行定量。 味感：无味、甜、苦、鲜、酸味
第一章
蛋白质化学
本章内容
蛋白质化学
蛋白质的生物学功能 蛋白质的组成 氨基酸的化学 蛋白质的结构 蛋白质分子结构与功能的关系 蛋白质的性质 蛋白质的分离纯化 蛋白质的分类
生命是蛋白 体的存在方式， 这种存在方式本 质上就在于这些 蛋白体的化学组 成部分的不断自 我更新。
恩格斯《反杜林论》 1878
左旋（- ）：能使偏振光向左； 右旋（+）：能使偏振光向右。 旋光特性表示：
比旋光度[α]D， L-氨基酸比旋光度见表
构型与旋光
构型是因α-碳原子上四个不同 基团的空间排列位置不同形成 的；
旋光是因分子不对称而具有的 光学性质。
（二）氨基酸的种类及结构
1、按结构可分为： （1）脂肪族侧链：
氨基酸的化学
甘氨酸
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
丝氨酸
苏氨酸
脯氨酸
2）芳香族侧链：
吲哚
苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
3）含硫侧链：
半胱氨酸
甲硫氨酸(蛋氨酸）
4）含氮碱性侧链：
咪唑
组氨酸
赖氨酸
精氨酸
5）酸性及酰胺侧链：
天冬氨酸
谷氨酸
天冬酰胺 谷氨酰胺
2、按R基团的极性分：
氨基酸的化学
极性氨基酸： 极性不带电荷：丝、苏、天冬酰胺、
植物、微生物、昆虫所分泌
10、许多蛋白在凝血作用、通透作用、 营养作用、记忆活动等方面起重要作用。
二、蛋白质的组成
蛋白质化学
（一）蛋白质的元素组成： C、H、O、N 及少量的 S
特点：N 在各种蛋白质中的平均含量为16%
用定氮法可测定蛋白质含量：
蛋白质含量(g) = 蛋白质含氮量×6.25
蛋白质化学
丙氨酸的两种构型
天然pr中的aa均为L-型； 两型aa的生理功能不同。
氨基酸的化学
3、 α- 氨基酸具旋光性
氨基酸的化学
现在为了正确表示左旋和右旋，采用（＋）和 （－）的符号，（＋）代表右旋，（－）代表左 旋。从右旋的D型甘油醛出发，可以合成出左旋的 D型乳酸。从这点我们也可以看出物质的旋光性与 手性原子上的构型没有确定的关系。
如在酚-水系统分配时,每种aa有特 定分配系数,依此可用逆流分配法分离.
氨基酸的化学
固定相：
借助一定支持物（如：纤维素、淀粉、硅胶 等亲水性不溶物质），以结合水为固定相。
流动相：
以与水不溶的有机溶剂（如：酚、正丁醇） 为流动相。
方法：
流动相流过支持物，将分配系数不同的氨基 酸分开，以茚三酮显色，形成色谱，扫描定量，
2、两性解离与等电点（两性性质）：
（1）氨基酸为两性电解质：
氨基酸的化学
（2）aa解离方式取决于所处环境的pH：
以Gly为例：
pH1
pH6
pH 11
在电场中，阳离子向负极移动；阴离子向阳极移动； 调整pH，使aa净电荷为零时，aa既不向阳极也不向阴极移动。
氨基酸的化学
（3）等电点（isoelectric point, 缩写为pI）
由此可知:
等电点相当于该aa两性离子状态两侧 基团pK值之和的一半。
A、对侧链R基不解离的中性氨基酸： pI=1/2（ pK1+ pK2）
即：等电点pH值与离子浓度无关，只取决 于兼性离子两侧基团的pK值。
B、对有三个可解离基团的氨基酸：
如：酸性氨基酸、碱性氨基酸的pI计算： a、先写出其解离公式； b、后取兼性离子两侧基团的pK值的平 均值。
●侧链的化学反应 ▲羟基: 酯化 (生物体内的磷酸化) ▲巯基: 氧化还原
参考文献：Chemistry and Biochemistry of the amino acids, G.C.Barrett, Chapman and Hall,1985
氨基酸与茚三酮的反应：
氨基酸的化学
α-氨基酸与水合茚三酮溶液共热，引起aa 氧化脱氨、脱羧，水合茚三酮与反应产 物（氨和还原型茚三酮）生成兰紫色化 合物（Pro和Hyp呈黄色），色深与溶液 中氨基浓度成正比。
氨基酸的化学
必需氨基酸：机体不能自身合成，必须由食 物供给的氨基酸。
赖、色、苏、缬、甲硫、亮、异亮、苯丙
半必需氨基酸：人体可合成，但幼儿期合成 速度不能满足需要。
组*、精*、
非必需氨基酸：机体可自身合成的氨基酸。
4、在有些蛋白质中存在的氨基酸及其衍 生物：
胱氨酸(Cystine)：2个半胱氨酸脱氢形成
或洗脱后比色定量。
纸层析
•薄层层析
氨基酸分离纯化方法
氨基酸的化学
分配柱层析
离子交换柱层析（全自动氨基酸分 析仪）
气相色谱（气相色谱仪）
高效液相色谱
四、蛋白质的结构
四、蛋白质的结构
蛋白质结构有不同的组织层次：
构型：指在立体异构体中取代原子或基团在 空间的取向。
三、氨基酸的化学
氨基酸的化学
氨基酸（amino acid, 简写aa)： 蛋白质的基本组成单位，是含氨基 的羧酸。
天然蛋白质由20种氨基酸组成。
（一）氨基酸的结构 1、通式：
COOH
氨基酸的化学
二十种氨基酸除 Gly外全是L-型。
H2N
C
H
R α碳原子,不对称碳原子 侧链
残基：在肽链中每个氨基酸都脱去一个水分子，脱水后 的残余部分叫残基（residue), 因此蛋白质肽链中的氨 基酸统统是残基形式。
如：天冬氨酸
如赖氨酸：
总结
a、各种aa的pI不同；
b、同一pH下，各种aa所带电荷不同；
pH＜pI ：aa+
pH＞pI：aa-
用离子交换、电泳将aa分开
c、处于pI时，aa溶解度最小，易沉淀；
可分离aa。
3、紫外吸收性质：
只有芳香族氨基酸有紫外吸收能力，因其 含有苯环共轭双键的R侧链。 酪氨酸 λmax：270nm 苯丙氨酸λmax：259nm 色氨酸 λmax：279nm
L和D型氨基酸的判断
“ 黄氏”判断法 （看CAR的走向）
将H原子靠近自己，观察CAR的走向，逆时
针（左转）为L型，顺时针（右转）为D型。
拉丁语中
D：dextro 右 C：carboxyl group ; L： levo 左 A：amino group ;
R：residue ;
A
CR
C
L型 R
D型 A
pH = pI
（5）等电点的计算
K1
K2
氨基酸的化学
R+
R±
由式可知解离常数：
[R±][H+ ]
K1=
[R+]
K2=
R-
[R-][H+ ] [R+]
由此可知：
[R±][H+ ] [R+]=
K1
[R±] K2
[R-]= [H+ ]
已知在pI时， [R+]= [R-]，
[R±][H+ ]
∴
K1
=
整理可得：
谷氨酰胺、酪、半胱 极性带负电荷：天冬、谷 极性带正电荷：组、赖、精
非极性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、 苯丙、甲硫、脯、色
氨基酸的一种记忆法
丝苏天谷（酰）酪半，虽有极性不带点 天冬氨酸、谷氨酸， 极性显酸带负电 还有赖、组、精氨酸 极性显碱带正点 除去上述氨基酸， 其它无极又无电
3、按人体是否可合成来分：
[R±] K2
[H+ ]
K1 K2 = [H+ ]2
两边取负对数：
-lg [H+ ] 2 = - lg K1 + - lg K2 ∵ -lg [H+ ] = pH
- lg K1 = pK1
- lg K2 = pK2
∴ 2 pH = pK1 + pK2
令 pI为等电点时的pH，则
pI = ½ （ pK1 +pK2） Gly：pI = ½（2 .4 + 9.6) = 5.97
所以，测样品测280nm处的光吸收值， 可知溶液中蛋白质浓度。此法快速简便。
Trp, Tyr和Phe的紫外吸收
279
278 259
氨基酸的化学性质1
4、氨基酸的化学性质（I）
●氨基的化学反应:
◆与茚三酮 (ninhydrin) 的反应
定量反应
◆与亚硝酸的反应
Van Slyke定氮
◆与2,4-二硝基氟苯 (FDNB) 的反应
蛋白酶的水解位点：
HO
HO
HO
-- N—C—C—N—C—C—N—C—C--
H
H
H
R1
R2
R3
胰蛋白酶： R1=Lys或Arg侧链； R2=Pro
糜蛋白酶： R1=Phe、Trp、Tyr； R2= Pro
嗜热菌蛋白酶：=Leu、Ile、Phe 、Val、Trp、
Tyr
R2= Gly或Pro
胃蛋白酶： R1和R2= Phe、 Leu、 Trp、 Tyr疏水
氨基酸的名称与符号
alanine
丙氨酸
Ala
A
arginine
精氨酸
Arg
R
asparagine 天冬酰氨
Asn Asx
N
aspartic acid 天冬氨酸
Asp Asx
D
cystine
半胱氨酸
Cys
C
glutarmine 谷氨酰胺
Gln Glx
Q
glutarmic acid 谷氨酸
Glu Glx
E
glycine
甘氨酸
Gly
G
histidine
组氨酸
His
H
isoleucine 异亮氨酸
Ile
I
leucineΒιβλιοθήκη Baidu
亮氨酸
Leu
L
lysine
赖氨酸
Lys
K
methionine 甲硫氨酸
Met
M
phenylalanine 苯丙氨酸
Phe
F
proline
脯氨酸
Pro
P
serine
丝氨酸
Ser
S
threonine
•羟脯氨酸（Hydroxyprolin,Hyp; 存在胶原蛋白中）
•鸟氨酸（Ormithin, Orn;存在甲状腺蛋白中）
4、非蛋白质氨基酸：
氨基酸的化学
L-瓜氨酸、 L-鸟氨酸：参加尿素循环； β-丙氨酸：维生素前体； γ-氨基丁酸：神经递质；
D-谷氨酸、 D-丙氨酸：细菌细胞壁的组分。
氨基酸名称与符号
测序
◆与甲醛的反应
氨基滴定
◆与酰化基的反应
氨基保护基
◆与二甲基氨基萘磺酰氯 (DNS-Cl)的反应 测序
◆与荧光胺的反应 ■与Edman试剂 (苯异硫氢酸) 和
有色Edman试剂的反应
微量检测 测序
氨基酸的化学性质2
氨基酸的化学性质（II）
●羧基的化学反应 ▲Strecker降解: 弱氧化剂 (次氯酸钠, N-bromosuccin imide) 作用下生成NH3和醛(RCHO) ▲特殊条件下, 还原成氨基醇、氨基醛 ▲与肼 (hydrazine) 的反应 C端氨基酸分析
氨基酸的化学
应用：可定性或定量测定各种氨基酸。
a、根据颜色深浅，在570（440）nm处 测OD值，可知样品中氨基酸含量。
b、定量释放的CO2可用测压法测量，计 算出参加反应的aa量。
c、蛋白质和多肽亦可反应，但灵敏度差。
5、氨基酸的分离分析
氨基酸的化学
（1）分配层析法：
一种溶质在两种互不相溶或几乎不 相溶的溶剂中分配时,在一定温度下平衡 后,溶质在 两相溶剂中的浓度比值与其溶 解度比值相等,此比值称分配系数.
蛋白质化学
2、生物体的结构成分
膜 蛋 白
3、运输和储存
血红蛋白在血中输送氧 肌红蛋白在肌肉中输送氧
•膜蛋白起运输作用
4、运动作用：
动物的肌肉收缩、细菌的鞭毛运动
5、免疫保护作用
抗 体
6、激素作用：
胰岛素等
7、接受和传递信息的受体：
受体蛋白
8、控制细胞生长、分化：
生长因子、阻遏蛋白
9、毒蛋白：
由通式可得出：
1）组成蛋白质的aa都是α-氨基酸 （除 脯氨酸 α—亚 氨基酸外） ；
2）不同aa仅R链不同； 3）除甘氨酸外，其余aa的α-碳原子
均为不对称碳原子。
2、 α-氨基酸的构型：
构型：由于基团或原子在空间排列的不 对称性而引起的光学活性立体结构
称立体构型。
立体构型： 氨基在左为L-型； 氨基在右为D-型
概念： 规定aa净电荷为为零时的pH为该aa的等电点
（4）pI的测定：
酸碱滴定法； 基于aa所带基团均 可解离； 得到弱酸弱碱曲线； 根据aa上可解离基 团的pK值计算等电 点： pK：解离常数。 以甘氨酸为例：
氨基酸的化学
由此可知：
在生理pH内，aa 的羧基和氨基全部解离； 具有这种性质的物质称两性电解质； 带有相反基团的分子叫两性离子； 滴定中Gly的阳离子（R+）、阴离子（R-） 和两性离子（R°）的比例随pH而变； 当溶液中只有两性离子时，