酶催化反应速率随酶浓度变化曲线图共71页
“酶”有关的曲线
“酶”有关的曲线解读酶是活细胞产生的一类具有生物催化作用的有机物，绝大多数酶都是蛋白质，极少数特殊的酶是RNA。
酶分子有一定的形状，恰好能与相应底物结合，形成酶－底物复合物，然后这个复合物会发生一定的形状变化，使底物变成产物，并从复合物上脱落，酶分子恢复原状，又与另一底物结合，酶能促使底物发生化学变化，本身却不发生变化。
另外酶在作用时具有高效性、专一性、反应条件温和性等特点，这些特点可以通过曲线直观而形象地表示。
1．表示酶高效性的曲线催化剂是在化学反应中能增大反应速率，但本身的化学性质和质量在反应前后都不发生变化的物质。
大量实验数据表明，酶的催化效率大约是无机催化剂的107～1013倍，即酶的催化具有高效性。
如右图，与不加催化剂和加入无机催化剂相比，加入酶后，反应最快到达平衡点。
另外我们也要注意，酶只能催化已经存在的化学反应，且酶只能缩短达到化学平衡所需时间，而不改变化学反应的平衡点。
例1、酶是一种生物催化剂，它与无机催化剂相比较具有专一性、高效性和反应条件比较温和的特点，下图中的曲线是用过氧化氢作实验材料，根据有关实验结果，其中最能说明酶具有高效性的是（）解析：酶只能缩短达到化学平衡所需时间，而不改变化学反应的平衡点，可以排除选项B和D，选项C表示的是pH对酶活性的影响。
答案：A2．表示酶专一性的曲线酶都有特定的空间构型，特定的空间构型只能与特定的底物相结合，就像一把钥匙只能开一把锁一样，每一种酶只能催化一种或一类化学反应，这就是酶的专一性，酶的专一性保证了生命活动有条不紊地进行。
如右图，在A反应物中加入酶A，反应速度较未加酶时明显加快，说明酶A催化底物A的反应；而在A反应物中加入酶B，反应速率与未加酶时相同，说明酶B不催化底物A的反应。
3．影响酶活性的曲线绝大多数酶是蛋白质，因此，一切对蛋白质活性有影响的因素，如温度、pH、重金属离子都能影响酶的活性。
如右图，在一定温度（pH）范围内，随着温度（pH）的升高，酶的催化作用增强，超过酶的最适温度（pH）后，随着温度（pH）的升高，酶的催化作用减弱。
酶催化反应速率随酶浓度变化曲线图
5 min 5 min 5 min 2滴 2滴 2滴
6 观察结果
变蓝 变蓝 不变蓝
• (1)实验注意问题
• ①实验室使用的α淀粉酶最适温度为50～75 ℃； • ②由于H2O2不稳定，因此探究温度对酶活性影响时，不
选择H2O2作反应物； • ③本实验不宜选用斐林试剂鉴定，温度是干扰条件；
件下，其活性最高。温度和 pH 偏高或偏低，酶的活性都明 显降低。
三、ATP 的结构和功能 1．结构：ATP 是三磷酸腺苷的英文名称缩写，其结构 简式是 11 ________，一个 ATP 分子中含有一个腺苷，三个 磷酸基团，两个高能磷酸键，ATP 分子中大量的化学能储存 在 12 ________中。 2．功能：ATP 是细胞生命活动的 13 ________。
• 特别提醒 酶的化学本质还可利用酶的专一性原理进行证 明，其方法是将某一待测酶分别用蛋白酶和核糖核酸酶进 行处理，然后观察该待测酶是否还具有催化作用。
• [应用训练1] (2012·皖南八校第三次联考)现有甲、乙两 种化学本质不同的酶：逆转录酶和淀粉酶，因标签丢失而 无法区分。某同学为区分这两种酶，用蛋白酶X对二者进 行处理，并定时测定酶活性的变化，其结果如图所示，下 列对于甲酶和乙酶的分析错误的是( )
回扣教材 整合考点 探究命题 课后练习
01 回扣教材 夯实基础
轻轻松松读教材 提纲挈领学要点
• 一、酶在细胞代谢中的作用
• 1．细胞代谢：细胞中每时每刻进行着的许多 细胞生命活动的基础。
，是
• 2．酶的作用：通过“比较过氧化氢在不同条件下的分解”
实验，可以说明酶在细胞代谢中具有
作用，同时还
证明了酶与无机催化剂相比，具有
酶浓度对酶促反应速度的影响曲线
酶浓度对酶促反应速度的影响曲线在生物化学领域，酶是一类具有高度专一性和高效催化作用的蛋白质，对于维持生命活动和代谢平衡起着至关重要的作用。
酶促反应是生物体内许多化学反应发生的关键驱动力之一，而酶浓度对酶促反应速度的影响是一个备受关注的重要课题。
在本文中，我们将探讨酶浓度对酶促反应速度的影响曲线，并尝试从多个角度解析这一复杂而重要的关系。
1. 酶促反应速度的基本概念在开始讨论酶浓度对酶促反应速度的影响之前，让我们先回顾一下酶促反应速度的基本概念。
酶促反应速度是指在单位时间内，酶催化下底物转化为产物的速率。
根据米氏动力学理论，酶促反应速度与底物浓度之间存在一定的关系，通常可以用米氏方程来描述。
米氏方程的一般形式为V = (Vmax* [S]) / (Km + [S])，其中Vmax为最大反应速率，[S]为底物浓度，Km为米氏常数。
这个方程揭示了酶促反应速度与底物浓度之间的非线性关系，而酶浓度也可以通过类似的方程来描述其与反应速率之间的关系。
2. 酶浓度对酶促反应速度的影响曲线根据米氏方程，可以推导出酶浓度对酶促反应速度的影响曲线。
一般来说，当酶浓度较低时，酶促反应速度随着酶浓度的增加而呈指数增长的趋势。
这是因为在低浓度下，底物与酶的结合位点尚未完全饱和，酶浓度的增加能够大大提高底物与酶分子之间的碰撞频率，从而促进反应速率的增加。
然而，当酶浓度持续增加到一定程度后，酶促反应速度将会趋于饱和，不再呈现出指数增长的趋势。
这是因为在高浓度下，底物与酶的结合位点已经大部分饱和，酶浓度的增加对反应速率的影响逐渐减弱，最终导致反应速率的饱和状态。
3. 个人观点和理解对于酶浓度对酶促反应速度的影响曲线，我个人认为其背后蕴含着许多深刻而值得探讨的生物化学规律。
这一曲线展现了酶促反应速度与酶浓度之间的复杂非线性关系，这为我们理解生物体内代谢调节和适应能力提供了重要线索。
通过对这一曲线的深入研究，我们可以揭示酶活性受调控的机制和规律，为开发新型酶制剂和药物提供理论指导。
酶促反应相关曲线分析ppt课件
A．图一曲线a中，A点后，限制生成物量不再增加的因素是酶的 数量不足
B．图二曲线，酶减少后，图示反应速率可用曲线f表示 C．分别在图二中取B、C点的速率值，对应图一中的曲线c和d D．减小pH，重复该实验，图二曲线b应变为曲线f；增大pH，应
变为曲线e
11
速率最大值应比Ⅱ的______(“大”还是“小”)。
12
6. 如图表示在不同条件下酶促反应速率的变化曲线，请分析回 答下列问题。
(1)酶促反应速率可以用____
__来表示。
(2)Ⅱ和Ⅰ相比，酶促反应速率慢，这是因为
。
(3)图中AB段和BC段影响反应速率的主要限制因子分别是___
___和__ ____。
(4)在酶浓度相对值为1个单位，温度为25℃条件下酶促反应
物的量和反应时间的关系，解读此图可获得的信息是 D
A.三个处理中b是此酶促反应的最适条件 B.三个处理条件的差异不可能是酶制剂的量不同 C.三个处理条件的差异可能是反应底物的量不同 D.三个处理条件的差异可能是处理温度的不同
9
4.如图所示在不同条件下的酶促反应速率变化曲线，下列据图叙述
错误的是 D
列分析正确的是 A
A.该酶催化反应的最适温度为35℃左右，最适pH为8 B.当pH为8时，影响反应速率的主要因素是底物浓度和酶浓度 C.随pH升高，该酶催化反应的最适温度也逐渐升高 D.当pH为任何一固定值时，实验结果都可以证明温度对反应速率 的影响
8
3.图中表示某酶在不同处理条件（a、b、c）下催化某反应生成
1
一、基本曲线模型
1.酶高效性的曲线 2.酶专一性的曲线 3.温度、pH影响酶活性的曲线
酶促反应速度、底物浓度、酶浓度、反应时间的关系
酶促反应考题往往以坐标曲线、折线图形式出现，解决此类问 题，要看清坐标图形的横坐标、纵坐标，要正确理解它们之间 的关系。如图：
此图实线表示：底物数量一 定，随着时间的推移，生成 物的量积累，到t时刻，底物 耗尽，生成物的量不再增加。 而虚线表示：酶量增加一倍后， 改变酶促反应的速度，使底物 耗尽的时间缩短一半（t/2）， 并不能增加生成物的量
实线表示：酶浓度一定量的前提下，随 着底物的增加，酶促反应的速度增加， A点开始，由于酶数量有限，其催化能 力有限，反应速率不再随底物的增加而 增加。
此时若将酶浓度提高一倍，当然反应 速率会提高，且速率最终会达到A点 对应速率的两倍。
酶促反应速度、底物浓度、 酶浓度、反应时间的关系
酶促反应的速度受酶的浓度、底物量的多少的影响
1、当底物浓度一定，加入 一定量的酶，反应曲线如①。 在与①同样的条件下，底物 浓度增加一倍，反应物生成 量增加一倍，但反应速度不 变，如④ 2、当底物浓度一定，酶量 减半，酶反应曲线如②。
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
3、当底物浓度一定，酶量 增加一倍，反应曲线如③
酶催化反应动力学
在较低的温度范围内， 酶催化反应速率会随着 温度的升高而加快，超 过某一温度，即酶被加 热到生理允许温度以上 时，酶的反应速率反而 随着温度的升高而下降。
这是由于温度升高，虽然可加速酶的催化反应速率， 同时也加快了酶的热失活速率。
• 只有在某一温度条件下， 酶促化学反应速度达到 最大值，通常把这个温 度称为酶促化学反应的 最适温度(optimum temperature)。
• 计算一定反应速度下的底物浓度:如某一反应要求 的反应速度达到最大反应速度的99%，则[S]=99Km
• 了解酶的底物在体内具有的浓度水平：一般地， 体内酶的天然底物[S]体内≈Km，如果[S]体内<< Km，那么V<< Vmax，细胞中的酶处于“浪费” 状态，反之，[S]体内 >> Km，那么V≈Vmax，底 物浓度失去生理意义，也不符合实际状态。
酶与其他催化剂比较具有显著的特性
A.高效性
• 酶的催化作用可使反应速度提高107 -1013倍。 极少量酶就可催化大量反应物发生转变。
• 例如： 2H2O2
2H2O + O2
• 用Fe+催化， 1mol铁离子可催化10-5mol双氧
水分解。在相同条件下，1mol过氧化氢酶却
可催化5×105mol的双氧水分解。
v/nmol • L-1• min-1
6.2510-6
15.0
7.5010-5
56.25
1.00 10-4
60.0
1.00 10-3
74.9
1.00 10-2
75.0
1）计算Km和Vmax
2）当[S]= 5.010-5 mol/L 时，酶催化反应的速 率是多少？
酶促反应动力学 ppt课件
V =
Vmax *[s]
Km +[S] 米氏方程，Km米氏常数
PPT课件 8
该方程式表明：当已知 Km 及 Vmax 时，酶 反应速率与底物浓度之间的定量关系。 若以 [S] 作横坐标， v 作纵坐标作图，可 得到一条双曲线 v Vmax
½ Vmax
Km
PPT课件
[S]
9
三、Km值的意义
υ =
Vmax *[s]
Km +[S]
1. Km值的物理意义 当反应速率达到最大速率一半时，即υ = 1/2Vmax,可以得到 [S] = Km
Km值的物理意义，即Km值是当酶反应 速率达到最大反应速率一半时的底物浓 度，单位是mol／l。
PPT课件
10
三、Km值的意义
Km = (k2+k3) / k1
底物 Km值的大小只与 Km(mmol/L) 2. Km酶 值是酶的一个特征常数： 25 脲酶 尿素 酶的性质有关，而与酶的浓度无关。因此，在一 定条件下，可以通过 Km 值来区别不同的酶。 0.006 溶菌酶 6-N乙酰葡萄糖胺
PPT课件
44
2. 激活剂对酶作用的特点
（1）激活剂对酶的作用具有一定的选择 性 ；即一种激活剂对某种酶起激活作用， 而对另一种酶可能起抑制作用 （2）有时金属离子之间也可相互替代 （3）激活离子对于同一种酶，可因浓度 不同而起不同的作用，低浓度激活，高 浓度抑制
PPT课件 45
PPT课件 23
二、抑制作用的类型
根据抑制作用是否可逆: 1．不可逆的抑制作用: 抑 制剂与酶的必需基团以共价 键结合而引起酶活力丧失， 不能用透析、超滤等物理方 法除去抑制剂而使酶复活的 作用. 2．可逆的抑制作用: 抑 制剂与酶以非共价键结合而 引起酶活力降低或丧失，能 用物理方法除去抑制剂而使 酶复活，抑制作用是可逆的
【专题】高中生物曲线——酶曲线分析
【专题】⾼中⽣物曲线——酶曲线分析1.酶的概念：酶是活细胞产⽣的具有催化作⽤的有机物，其中绝⼤多数酶是蛋⽩质。
2.酶的作⽤原理：同⽆机催化剂相⽐，酶降低活化能的作⽤更显著，因⽽催化效率更⾼。
3.酶与⼀般催化剂的共同点：（1）改变化学反应速率，本⾝不被消耗。
（2）只能催化已存在的化学反应。
（3）加快化学反应速率，缩短到达平衡的时间，但不改变平衡点。
（4）降低活化能，使反应速率加快。
4.酶催化作⽤的意义：使细胞的代谢能在温和条件下快速进⾏。
5.酶的催化机理：如图。
影响酶活性的因素温度对酶活性的影响：（1）在ab点的温度范围内随着温度的升⾼，酶活性逐渐增强。
（2）在b点温度值时，酶活性最⾼，也就是酶活性的最适温度。
（3）在bc点的温度范围内随着温度的升⾼，酶活性⼜逐渐减弱。
（4）过⾼（c点）的温度会使酶变性失活，但低温不会使使酶变性失活，只是使酶活性降低。
PH对酶活性的影响：（1）在ab点的PH范围内随着PH的升⾼，酶活性逐渐增强。
（2）在b点PH值时，酶活性最⾼，也就是酶活性的最适PH。
（3）在bc点的PH范围内随着PH的升⾼，酶活性⼜逐渐减弱。
（4）过⾼（c点）或过低（a点）的PH都会使酶变性失活。
底物对酶促反应的影响条件：温度和PH都是适宜的酶浓度是有限的。
随着底物浓度在⼀定的范围内逐渐增加酶促反应速度也增加，但当底物浓度超过某⼀值时，再增加底物浓度酶促反应速度不再增加。
酶浓度对酶促反应的影响条件：底物是满⾜的。
随着酶浓度的增加酶促反应速度也会持续增加。
条件：底物是有限的。
随着酶浓度在⼀定的范围内逐渐增加酶促反应速度也增加，但当酶浓度超过某⼀值时，再增加酶浓度，酶促反应速度不再增加，直到底物消耗殆尽。
条件：底物是有限的。
随着酶浓度的增加酶促反应速度也会持续增加，直到底物消耗殆尽。
多因素影响条件：底物是有限的。
（1）在适宜的范围内提⾼温度。
（2）在适宜的范围内改变PH。
（3）增加酶浓度或酶、⽆机催化剂、未催化剂⽐较。
酶促反应动力学
米氏常数的应用
（1）鉴定酶：通过测定可以鉴别不同来源或相同来源但 在不同发育阶段、不同生理状态下催化相同反应的酶是 否属于同一种酶。 （2）判断酶的最佳底物：如果一种酶可作用于多个底 物,就有几个Km值，其中Km最小的底物就是酶的天然底 物。如蔗糖酶既水解蔗糖 (Km=28mmol/L),也可水解棉 子糖 (Km=350mmol/L),两者相比，蔗糖为该酶的天然底 物。 （3）计算一定反应速度下的底物浓度：如某一反应要 求的反应速度达到最大反应速度的99%，则[S]=99Km
（5）判断反应方向或趋势：催化正逆反应的酶，其正逆 两向的反应的Km不同。如果正逆反应的底物浓度相当，则 反应趋向于Km小方向进行。
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4、Vmax
是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比 （Vmax=K3［E］）。 不是特征性常数，与具体底物有关，且随着温度、pH和离子 强度而改变。
• 反应速率达到最大值， v与[S]无关，符合零级动 力学，只有在此条件下 才能正确测得酶活力。
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km值的推导
•当
1 v= —2 Vmax 时， [S]=Km
• Km值就代表反应速 率达到最大反应速率 一半时的底物浓度 （mol/L或mmol/L）。
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米氏常数的意义
反应式中，
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米氏方程对酶促动力学曲线的解释
（1）当底物浓度很 低，[S]<<Km时, vmax[S]
• V = ———— km
=k[S] （米氏方程）
反应速率与底物 浓度成正比，v与 [S]的关系符合一 级动力学。
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影响酶活力的因素的曲线分析
*
②非竞争性抑制剂与底物结构毫无关系， 其结合的部位不是酶活性部位，酶与非竞 争性抑制剂结合后改变了活性部位的空间 结构，使酶不能与底物结合。只要有非竞 争性抑制剂存在，总有相应数量的酶不能 与底物结合，损失“无法弥补”，结果与 不可逆抑制剂的效果相似。
加非竞争性抑制剂
无抑制剂
Vmax
*
4.酶浓度——反应速度
曲线解读： ：在底物足够大（足以使酶饱和），而又不受其他因素影响下，v与酶浓度成正比。
酶浓度
反应 速度
再增加下列曲线：
①
②
③
①底物浓度增加一倍；
②温度降低10℃；
③反应开始时加入一定量 的不可逆抑制剂。
*
③反应开始时加入一定量不可逆抑制剂，使部分酶失活，当加入的酶量使重金属离子完全与酶结合后，继续加入的酶开始表现酶活力，此时v与酶浓度变化的直线关系不变。
产物 浓度
时间
①
②
③
2.开始时的反应物浓度、酶浓度均不变。 时间——产物浓度；时间——反应物浓度。 每图再增加：①酶浓度增加一倍；②反应物浓度增加一倍。
*
描述ห้องสมุดไป่ตู้线特征：
3.底物浓度——反应速度
（当酶浓度、温度和pH恒定时）在底物浓度很低的范围内，反应速度与底物浓度成正比；继续增加底物浓度，反应速度增加转慢；达到最大后保持不变。
④温度降低10℃
酶浓度
反 应 速 度
②底物浓度增加1倍
①底物浓度低
③ 开始时加入不可逆抑制剂
解释曲线①： 相同底物浓度下，酶浓度与v成正比。因为： 酶浓度越高，形成的 “酶—底物”复合物越多
④温度降低10℃，分子运动速度减慢，与酶结合的底物减少，v减慢。
酶促反应的速率和影响因素PPT(完整版)
Km——米氏常数
Vmax——最大反应速率
Leonor Michaelis (1875-1949) Maud Menten (1879-1960
3、当反应速率等于最大速率一半时，即V=0.5Vmax时。则
Km=【S】
米氏方程所规定动力学规律，是酶促反应的一项基本熟悉属性
米氏常数的求法，双倒数作图法
可以将米氏方程的形式加以改变，将方程两边同时取倒数，使方 程变成y=ax+b的直线方程
米氏常数K,m的意义
由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度的一半时，即
适合条件下，酶促反应速率最大，在不同的pH条件下，酶的活性
中心与底物之间形成氢键的能力和方向不同，其结果是影响了 酶——底物过渡态的形成和稳定程度，从而对酶的活性产物影响。
pH对于不同的酶也不一样
E-S复合物的形成的速率和酶与底物的性质有关。 3、当反应速率等于最大速率一半时，即V=0. 酶促反应的速率和影响因素 温度对酶促反应速率的影响有俩个方面 酶促反应的速率和影响因素 反应速率与底物浓度成正比； Leonor Michaelis (1875-1949) Maud Menten (1879-1960 反应速率与底物浓度成正比； 反应速率不再增加，达最大速率； 酶促反应的速率和影响因素 酶促反应的速率和影响因素 动物 最适温度＝35度-40度 pH对于不同的酶也不一样 少数酶特殊，如液化淀粉酶 的最适温度为90度 由米氏方程可知，当反应速度等于最大反应速度的一半时，即 适合条件下，酶促反应速率最大，在不同的pH条件下，酶的活性中心与底物之间形成氢键的能力和方向不同，其结果是影响了酶——底物过渡态的形成和稳定程度，从而对酶的活 性产物影响。 医学上，实验室中高温消毒，高温使酶蛋白变性 1931年，德国化学家Michaelist和Menten根据中间产物学说对酶促反应的动力学进行研究，推导出了整个反应中的底物浓度和反应速度关系著名公式，即米氏方程
与酶有关的图表、曲线解读
活细胞
化学本质 作用 作用之后 共性
蛋白质或RNA 催化反应
可多次起催化作用
都是高效能物质，即含量少、作用大、 生物代谢不可缺少
表示酶的高效性的曲线
①催化剂可加快化学反应速率，与无机催化 剂相比，酶的催化效率更高。 ②酶只能缩短达到化学平衡所需时间，不改 变化学反应的平衡点。
表示酶专一性的图解
• (1)实验程序中2、3步一定不能颠倒，否 则实验失败。 • (2)本实验中也可将过氧化氢酶和H2O2分 别调至同一pH，再混合，以保证反应一开始 便达到预设的pH。 • (3)本实验不宜选用淀粉酶催化淀粉水解， 因为淀粉酶催化的底物淀粉在酸性条件下也 会发生水解反应。
• •
2．pH对酶活性的影响 (1)实验原理
• ②鉴定原理：pH影响酶的活性，从而影 响氧气的生成量，可用带火星的卫生香燃烧 的情况来检验O2产生量的多少。
• 序 号
(2)实验流程 实验操作内容
过氧化氢ห้องสมุดไป่ตู้ 注入等量的
试管1 2滴
试管2 试管3
2
1 _____________ 溶液
___滴 2滴
1 mL 2 1 mL 2 5%的 注入等量的不同 1 mL蒸馏 2 5%的 NaO pH的溶液 水 HCl H
①图中A表示酶，B表示被催化的反应物。 ②酶和被催化的反应物分子都有特定的结构。
• (2)曲线 • ①在底物A中加入酶A，反应速率较未加 酶时明显加快，说明 酶A能催化底物A的反应 。 ________________________ • ②在底物A中加入酶B，反应速率和未加 酶时相同，说明 酶B不能催化底物A的反应 __________________________ 。
影响酶活性的曲线
高中生物浙科版必修1课件：第三章 小专题 大智慧 酶的活性与酶促反应速率的相关曲线分析
13．请你解读与酶有关的图示、曲线： 图 1 中表示酶的是________(填图中字母)， 原因是_______。 该图表示酶具有________的特性。
解析：图丙中，pH＝6 时，该酶已经变性失活，失去催化作用， 当在一个反应容器中把 pH 从 6 升到 10 的过程中，酶无活性， 反应速率为 0。
答案：D
4．右图中曲线 1 表示在最适温度条件下反应 物浓度对酶促反应速率的影响，如果将反 应温度略微升高或向反应混合物中再加入 少量同样的酶，变化后的曲线分别最可能是 A．4、2 C．2、4 B．3、2 D．3、4 ( )
解析： K＋的运输方式为主动转运，消耗能量，呼吸作用强度 为 0 时， K＋的吸收量也为 0； 低温时酶活性较低， 但不会失活； 不同温度下酶的活性可能相同也可能不同， 如果相同， 则两条 曲线应始终重合，如果不同，则两条曲线始终不会重合；加入 抑制剂后，酶的反应速率会降低。
答案：D
9．胰蛋白酶作用于一定量的某种物质，温度保持 37 ℃，pH 保持 在最适值，生成物量与反应时间的关系如图，下列叙述不 正确 ． 的是 ( )
解析：植物体内的酶最适 pH 大多在 4.5～6.5，因此松肉粉不 宜与醋同用；制作罐头时加热可使酶失活，利于糖类等物质的 保存；胃内的 pH 为 1.0～2.2，会导致唾液淀粉酶活性降低； 高温会破坏酶分子的结构，但低温仅抑制酶的活性，而酶结构 保持稳定。
答案：C
6．如图表示在适宜条件下，等量的 H2O2 经不同处理后生成物 的量与时间的关系曲线(①加入 2 滴 H2O2 酶，②加入 2 滴 Fe3＋，③加入 2 滴蒸馏水)，请分析判断下列结论正确的是 ( )
解析：由于曲线 1 表示在最适温度条件下反应物浓度对反应 速率的影响，因此，当温度升高时，酶的活性降低，反应速 率会减慢；当加入少量酶后，反应速率会加快。