影响酶活性的因素
探究酶活性的实验设计
探究酶活性的实验设计酶活性是指酶在一定条件下催化反应的能力，影响酶活性的因素有很多，如温度、pH值、底物浓度等。
本文将探究酶活性的实验设计，通过实验方法和步骤的讲解，展示如何准确、科学地研究酶活性。
一、实验目的探究不同条件下酶活性的变化规律，分析影响酶活性的因素。
二、实验材料和设备1. 反应物料：酶溶液、底物溶液2. 实验器材：试管、移液管、计时器、恒温水浴、pH计、离心机等三、实验步骤1. 准备工作：a. 将酶溶液和底物溶液置于恒温水浴中，使其温度稳定在实验需要的温度（如37°C）。
b. 准备一系列不同pH值的缓冲液，确保在实验中能控制pH值。
c. 测量底物的浓度，并调整为实验所需的浓度。
2. 温度对酶活性的影响实验设计：a. 取若干试管，并标记好温度，如20°C、30°C、40°C等。
b. 向每个试管中加入相等体积的酶溶液和底物溶液。
c. 将试管放入恒温水浴中，分别加热或冷却到所标注的温度并保持一段时间。
d. 在预定时间间隔内，取出试管，通过添加某种试剂停止反应，并用比色法或浊度计等设备测定产物的生成量。
3. pH值对酶活性的影响实验设计：a. 取若干试管，并加入等体积的酶溶液和底物溶液。
b. 分别向每个试管中加入不同pH值的缓冲液，如pH=5、pH=7、pH=9等。
c. 将试管放置于恒温水浴中，保持一定时间。
d. 在适当时间内，用某种试剂停止反应，并通过测定反应产物的生成量来研究酶活性的变化。
4. 底物浓度对酶活性的影响实验设计：a. 在试管中加入等体积的酶溶液，且底物浓度分别设为1mol/L、0.5mol/L、0.2mol/L等。
b. 将试管放于恒温水浴中，反应一定时间。
c. 使用某种试剂停止反应，并测定生成的产物浓度。
d. 通过产物浓度的变化，探究底物浓度对酶活性的影响。
四、数据处理和分析1. 温度对酶活性的影响：a. 绘制反应速率随温度变化的曲线图，分析酶活性与温度的关系。
食品加工过程中酶活性的变化及其影响
食品加工过程中酶活性的变化及其影响食品加工是将食材经过一系列的处理和改造，使其变得更加适合人们食用的过程。
在这个过程中，酶活性的变化起着重要的作用。
本文将从酶活性的变化、酶在食品加工过程中的应用以及影响酶活性的因素三个方面展开论述。
一、酶活性的变化酶是一种生物催化剂，可以加速食材中化学反应的速度。
在食品加工过程中，酶的活性会随着温度、酸碱度、物质浓度和时间等因素的变化而发生变化。
首先是温度对酶的影响。
温度是影响酶活性的重要因素之一，合适的温度能够激活酶的活性，使其更好地发挥作用。
然而，过高的温度会使酶的构造发生变化，使其失去活性。
这就是为什么食品加工中要注意控制温度，以确保酶的活性不受到损害。
其次是酸碱度对酶的影响。
不同的酶对酸碱度的适应能力不同，有些酶在酸性环境中活性较高，而有些则在碱性环境中更为活跃。
因此，在食品加工过程中，可以通过调整酸碱度来改变酶活性，达到更好的食品加工效果。
此外，物质浓度和时间也会对酶活性产生影响。
适当增加酶的浓度和延长反应时间可以提高酶的活性，但过高的浓度和过长的时间则可能对食品质量造成不利影响，需要进行合理的控制。
二、酶在食品加工中的应用酶在食品加工中有着广泛的应用。
例如，在面包的制作过程中，酵母酶可以分解面粉中的淀粉，产生酵母发酵所需的碳源，使面团膨胀发酵，最终得到松软可口的面包。
在乳制品的加工中，乳酸菌酶可以将乳糖转化为乳酸，改变乳制品的口感和保存特性。
另外，酶在果汁加工中也起到重要作用。
果汁中含有一些浑浊物质，如蛋白质、果胶和多酚等，这些物质会影响果汁的质量和口感。
通过加入果酶，可以降解这些浑浊物质，使果汁更加清澈透明，口感更好。
酶在食品加工中的应用不仅可以提高产品的质量和口感，还可以提高工艺的效率，缩短生产周期，降低能耗和原料损耗。
因此，酶技术在食品加工领域具有广阔的发展前景。
三、影响酶活性的因素除了加工条件的调节外，还有一些其他因素会影响酶的活性。
其中，抑制剂是一类常见的影响酶活性的因素。
实验六、探究影响酶活性的因素
实验六、探究影响酶活性的因素（必修一P78、P83）——等级要求：C 相关知识回顾1、酶：是产生的具有作用的；酶的来源：；（酶在细胞外能发挥作用吗？）酶的作用：（所以化学反应前后性质和数量保持不变）酶的化学本质其中绝大多数酶是，少数酶是；判断：酶分子中一定不含糖（）合成酶的场所主要是，能水解酶的酶主要是。
2、加热能促使过氧化氢分解，是因为酶能加快反应速率的原因：酶能降低化学反应的。
3、酶的特性（1）、酶具有高效性：酶的催化效率大约是无机催化剂的倍；（2）、酶具有专一性：每种酶只能催化一种或一类化学反应；4、酶的作用条件较温和过酸、过碱或温度过高，会使酶的遭到破坏，使酶；低温虽然酶的活性明显降低，但酶的保持稳定，在适宜温度下酶的活性可以。
5、列举一些常见酶，并说明它的功能解旋酶：；限制酶：；DNA连接酶：；DNA聚合酶：；RNA聚合酶：；逆转录酶：；Taq聚合酶：；纤维素酶和果胶酶：；胰蛋白酶：；P78实验——比较过氧化氢在不同条件下的分解1、实验材料：新鲜的肝脏研磨液（提供过氧化氢酶——生物催化剂）为什么用新鲜的肝脏？；研磨的目的：质量分数为3.5%的FeCl3溶液——提供无机催化剂2、实验原理：3★4、控制变量——变量：实验过程中可以变化的因素①自变量：人为改变的变量；2号；3号；4号；②因变量：随着自变量的变化而变化的变量；③无关变量：除自变量外，存在的对实验结果造成影响的一些可变因素。
如：、、等★5、对照实验：除了一个因素外，其余因素都保持不变的实验叫对照实验①对照组是：；实验组是：②遵循的原则——对照原则（1）单因子变量原则：实验组和对照组除一个因素改变外，其他因素应保持不变。
思考：2号与3号、4号能成为对照实验吗？为什么？（2）等量原则：无关变量控制相同且适宜。
P83 探究试验——影响酶活性的条件一、实验目的1．探究不同温度和pH对酶活性的影响；2．培养实验设计能力。
二、探究温度对酶活性的影响（一）实验原理（注：市售а-淀粉酶的最适温度约600C）1．淀粉遇碘后，形成蓝色的复合物。
酶的特异性(专一性)及影响酶活性的因素
酶的特异性（专一性）及影响酶活性的因素实验目的1.掌握检查酶特异性的方法和原理。
2.了解温度对酶活性的影响。
3.了解激活剂、抑制剂对酶活力的影响。
实验原理1.酶的专一性酶是生物体中一种具有催化功能的特殊蛋白质（传统酶的概念），也常称为生物催化剂。
它与一般催化剂的最主要区别就是具有高度的特异性，即专一性。
根据各种酶对底物的选择程度不同，可分为绝对专一性、相对专一性、立体异构专一性，。
例如唾液淀粉酶属于相对专一性酶，它只能随机作用于淀粉链内部的a——1，4糖苷键，使其分子迅速断裂成较短的链，称为糊精，糊精分子量递减，淀粉——大分子糊精——中分子糊精——小分子糊精——简单分子糊精——麦芽糖和a——糊精（含a——1，6糖苷键的短链聚糖，平均分子量为8个残基）。
由于淀粉酶催化所形成的产物都是还原糖，故可用灵敏度较高的Benedict试剂检测和观察。
2.温度对酶促反应速度的影响酶的催化作用受温度的影响很大，与一般化学反应一样，提高温度可以增加酶促反应的速度，通常温度每升高10℃，反应速度加快一倍左右。
另一方面酶是一种蛋白质，温度过高可引起蛋白质变性，导致酶的失活。
因此，反应速度达到最大值以后，随着温度的升高，反应速度反而逐渐下降，以至完全停止反应。
反应速度达到最大值时的温度称为酶作用的最适温度。
大多数动物酶的最适温度为37—40℃，植物酶的最适温度为50—60℃。
但一种酶的最适温度不是完全固定的，它与作用的时间称短有关，反应时间增长时，最适温度向数值较低的方向移动。
最适温度不是酶的特征性物理常数。
酶对温度的稳定性与其存在形式有关。
大多数酶在干燥的固体状态与比较稳定，能在室温下保存数月至一年，溶液中的酶，易被微生物污染，常难长期保存，在高温的情况与，如100℃即可失活。
低温降低或抑制酶的活性，但不能使酶失活。
3.激活剂和抑制剂对酶活力的影响酶的活性常受某些物质的影响，有些物质能增加酶的活性，称为酶的激活剂；另一些物质则会降低酶的活性，称为酶的抑制剂。
影响酶活性的因素
影响酶活性的因素a.温度:温度（temperature ）对酶促反应速度的影响很大，表现为双重作用:（1）与非酶的化学反应相同，当温度升高，活化分子数增多，酶促反应速度加快，对许多酶来说，温度系数（temperaturecoefficient）Q10多为1~2,也就是说每增高反应温度10C，酶反应速度增加1~2倍。
（2）由于酶是蛋白质,随着温度升高而使酶逐步变性,即通过酶活力的减少而降低酶的反应速度。
以温度（T为横坐标，酶促反应速度（V）为纵坐标作图，所得曲线为稍有倾斜的钟罩形。
曲线顶峰处对应的温度,称为最适温度（optimumtemperature ）。
最适温度是上述温度对酶反应的双重影响的结果,在低于最适温度时,前一种效应为主,在高于最适温度时,后一种效应为主,因而酶活性迅速丧失, 反应速度很快下降。
动物体内的酶最适温度一般在35〜45C ,植物体内的酶最适温度为40〜55C。
大部分酶在60C以上即变性失活，少数酶能耐受较高的温度，如细菌淀粉酶在93C下活力最高，又如牛胰核糖核酸酶加热到100C仍不失活。
最适温度不是酶的特征性常数,它不是一个固定值,与酶作用时间的长短有关,酶可以在短时间内耐受较高的温度,然而当酶反应时间较长时,最适温度向温度降低的方向移动。
因此,严格地讲,仅仅在酶反应时间已经规定了的情况下,才有最适温度。
在实际应用中,将根据酶促反应作用时间的长短,选定不同的最适温度。
如果反应时间比较短暂，反应温度可选定的略高一些，这样，反应可迅速完成；若反应进行的时间很长，反应温度就要略低一点，低温下，酶可长时间发挥作用。
各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。
在适宜的温度范围内，温度每升高10C，酶促反应速度可以相应提高1〜2 倍。
不同生物体内酶的最适温度不同。
女口，动物组织中各种酶的最适温度为37〜40C;微生物体内各种酶的最适温度为25〜60C，但也有例外，如黑曲糖化酶的最适温度为62〜64C;巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80C ;枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85〜94C。
实验报告影响酶活性的因素
实验报告影响酶活性的因素实验报告影响酶活性的因素酶是一类生物催化剂，能够加速化学反应的速率。
在生物体内，酶参与了许多重要的生化过程，如新陈代谢、消化和免疫等。
了解酶活性的影响因素对于理解生物体的正常功能以及疾病的发生机制具有重要意义。
本文将从温度、pH值、底物浓度和酶浓度四个方面来探讨实验报告对酶活性的影响。
一、温度对酶活性的影响温度是影响酶活性的重要因素之一。
在适宜的温度范围内，酶活性会随温度的升高而增加，因为高温能够提高酶分子的动力学能量，使其与底物发生更多的碰撞。
然而，当温度超过酶的适宜范围时，酶的活性会迅速下降，甚至失活。
这是因为高温会破坏酶分子的三维结构，使其失去催化功能。
因此，在实验报告中，我们需要控制好温度，以保证酶活性的准确测定。
二、pH值对酶活性的影响pH值是指溶液的酸碱程度，也是影响酶活性的重要因素之一。
不同的酶对pH值的要求不同，有些酶在酸性环境中活性较高，而有些酶则在碱性环境中活性更高。
这是因为酶的活性与其分子结构密切相关，而pH值能够改变酶分子的电荷状态，从而影响其催化活性。
在实验报告中，我们需要在不同的pH值条件下测定酶的活性，以确定其最适宜的工作条件。
三、底物浓度对酶活性的影响底物浓度是指在酶催化反应中底物的浓度，也是影响酶活性的重要因素之一。
在一定范围内，底物浓度的增加会使酶活性逐渐增加，因为更多的底物能够与酶分子发生碰撞，从而增加反应速率。
然而，当底物浓度超过一定限制时，酶活性将不再增加，因为酶的活性受到底物浓度的饱和限制。
在实验报告中，我们需要确定底物浓度与酶活性之间的关系，以了解酶催化反应的动力学特性。
四、酶浓度对酶活性的影响酶浓度是指在酶催化反应中酶的浓度，也是影响酶活性的重要因素之一。
一般来说，酶浓度的增加会使酶活性逐渐增加，因为更多的酶分子能够与底物发生碰撞。
然而，当酶浓度超过一定限制时，酶活性将不再增加，因为酶的活性受到酶浓度的饱和限制。
在实验报告中，我们需要确定酶浓度与酶活性之间的关系，以了解酶催化反应的动力学特性。
影响酶活性的因素文献综述
影响酶活性的因素文献综述酶活性是生物体内许多生化反应的关键因素之一、酶活性的调节受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子、底物浓度和抑制剂等。
本文综述了这些因素对酶活性的影响以及其机制。
温度是影响酶活性的重要因素之一、一般来说，酶活性随着温度的升高而增加，因为温度的升高会增加分子的运动速度和碰撞频率。
然而，当温度超过一些临界值时，酶活性会开始下降。
这是因为过高的温度会破坏酶分子的三维结构，使其失去功能。
pH值也是影响酶活性的重要因素。
酶具有最适pH值，即在该pH值下其活性最高。
这是因为酶的活性与其所在环境的酸碱度有关，对于不同的酶来说，最适pH值会有所不同。
在酶活性最适pH值之外，酶的活性会显著下降。
金属离子是酶活性的重要辅助因素。
许多酶需要金属离子的辅助才能发挥活性。
金属离子可以与酶分子结合，形成活性位点，促进底物与酶的结合以及反应的进行。
一些金属离子，如锌、镁和铁等，对于酶活性的维持和调节起到了重要的作用。
底物浓度也是影响酶活性的因素之一、一般来说，随着底物浓度的增加，酶的活性会增加，因为有更多的底物分子与酶分子发生反应。
然而，当底物浓度超过一定临界值时，酶的活性会趋于饱和，无法再进一步提高。
抑制剂是影响酶活性的重要因素之一、抑制剂可以以可逆和不可逆的方式抑制酶的活性。
可逆抑制剂与酶结合后可以解离，而不可逆抑制剂与酶结合后无法解离。
抑制剂可以通过与酶结合阻碍底物与酶的结合，或者破坏酶分子的活性位点来抑制酶的活性。
总之，温度、pH值、金属离子、底物浓度和抑制剂等因素都可以对酶活性产生重要影响。
了解这些影响因素的机制可以为酶的应用和调节提供基础。
此外，不同酶对这些因素的响应也有所不同，因此对于具体的酶来说，需要进一步研究其相关影响因素以获得更深入的了解。
酶活性的影响因素
实验记录
项目 底物 （/ml） 加入的 纳氏试剂 实验现象 pH和蒸 （/ml） 馏水 （/ml）
试管1 试管2 试管3 试管4
2、酶的活性受底物的特异性的影响 、
• 步骤 • 1、向四支10ml试管，分别标号1，2，3，4 • 2、向四支试管中分别加入3ml的蒸馏水， 1%淀粉液，1%蔗糖液， 0.1%尿素液 • 3、向四支试管中加入等量的大豆尿素酶溶 液五滴，轻摇后静置3分钟 • 4、向四支试管中加入等量的纳氏试剂2ml， 摇匀。 • 5、观察并记录实验现象
实验材料：
器材： 控温水浴锅（每个实验室3个），制冰机， 电磁灶，不锈钢锅，白瓷板，试管、滴管、 移液管（1-2ml） 试剂： 蒸馏水，1%淀粉液，1%蔗糖液，0.1%尿素液， 大豆尿素酶溶液，0.1%CuSO4，0.1%HgCl2， 0.1%NaCl，1M NaOH，0.5M H2SO4，纳氏 试剂，班氏试剂，各种pH缓冲液：5.0；6.8； 8.0
实验原理：
• 尿素在酸、碱、酶作用下（酸、碱需加热）能水解成氨和 二氧化碳 • 新鲜大豆中含有较高活性的尿素酶，可以水解尿素生成 NH3 • CO(NH2)2 + H2O ------ 2NH3 + CO2 • 尿素养在尿素酶作用下，在中性或酸性环境下生成碳酸胺， 在NaOH环境下生成Na2CO3和NH3、NH3与纳氏试剂作 用，生成棕黄色碘化双汞胺 尿素酶 NaOH • CO(NH2)2 + H2O ------------ ( NH4 )2CO3 -----------NH3 • NH3 + 纳氏试剂(HgI2.2KI) -----------NH2.Hg2I3 (棕 黄色)
酶活性的影、紫外线、重金属盐、抑制剂、激活剂 等通过影响酶的活性来影响酶促反应的速率；酶 的浓度、底物的浓度等不会影响酶活性，但可以 影响酶促反应的速率。 • 纳氏试剂（Nessler）是指一种利用红外－可见分 Nessler 光光度法原理用于测定空气中、水体中氨氮含量 的试剂。 • 碘离子和汞离子在强碱性条件下，会与氨反应生 成红棕色胶态化合物，此颜色在波长420nm左右 会有强烈的吸收。而生成的这类红棕色胶态化合 物的量会与其溶液的吸收值成正比，可用测试反 应液的吸收值而测定氨氮的含量。
《生化》实验四影响酶活性的因素
取试管3支，按下表操作
操作
管号
1
3
pH4.0磷酸缓冲液 (ml)
2
0
0
pH6.8磷酸缓冲液 (ml)
0
2
0
p(mHl摇8) .0匀磷，酸置缓37冲℃液水浴中反应0 ，每隔1分钟从第20号管中取出1滴反应2液于
白瓷1%板淀上粉，溶加液碘(液m检l) 查反应进1行情况，直至反应液1不再变色，即可停止1反应，
在不同的温度、pH、及添加激活剂和 抑制剂的条件下，将唾液淀粉酶加入到 淀粉溶液中，作用一定时间以后，取出 反应液，加入碘指示剂，比较各种条件 下，反应液与碘反应后颜色的差异，由 此说明淀粉酶活力的变化。
三、实验试剂 及器材
1.试剂
1%淀粉溶液：1g淀粉和0.3g NaCl，用5ml蒸馏水悬浮，慢慢倒入 60ml煮沸的蒸馏水中，煮沸1min，冷却至室温，加水到100ml，冰 箱贮存。 碘液：3g KI溶于5ml蒸馏水中，加1g I2，溶解后再加295ml水，混 匀贮存于棕色瓶中。 pH4.0、pH6.8、pH8.0磷酸盐缓冲液 1% CuSO4溶液 1% NaCl
取出唾(m所液l)有淀试粉管酶。溶向液其中滴加碘1液1滴，比较各管中淀1 粉水解程度。
1
4.激活剂和抑 制剂对唾液淀 粉酶活性的影
响
取试管3支，按下表操作
操作
管号
1 3
2
1% NaCl(ml)
1
0
0
1% CuSO4(ml)
0
1
0
蒸程度馏，水摇待(匀m1，号l )3试7℃管水的浴反反应0应液1不m再in变左色右时即取可出用所碘有液0试检管查。1分号别试向管各淀管粉滴水加解11
动物生物化学实 验
影响酶活性实验报告
影响酶活性实验报告影响酶活性实验报告引言：酶是生物体内一类重要的蛋白质，能够催化生物体内的化学反应。
酶活性的研究对于理解生物体内的代谢过程和疾病的发生机制具有重要意义。
本实验旨在探究影响酶活性的因素，并通过实验结果分析酶活性的变化规律。
实验材料与方法：1. 实验材料：酶溶液、底物溶液、酶抑制剂、pH缓冲液、实验器材等。
2. 实验方法：首先，准备不同浓度的酶溶液和底物溶液，并将它们分别加入试管中。
然后，在不同条件下，如温度、pH值等，将酶溶液与底物溶液混合，观察反应时间并记录结果。
实验结果与分析：1. 温度对酶活性的影响：将酶溶液与底物溶液在不同温度下混合，观察反应时间。
实验结果显示，在适宜的温度范围内，酶活性较高，反应时间较短；而在过高或过低的温度下，酶活性明显下降，反应时间延长。
这表明温度是影响酶活性的重要因素，过高或过低的温度都会导致酶蛋白结构的变性，从而影响酶的催化活性。
2. pH值对酶活性的影响：将酶溶液与底物溶液在不同pH值的缓冲液中混合，观察反应时间。
实验结果显示，在适宜的pH值范围内，酶活性较高，反应时间较短；而在过高或过低的pH值下，酶活性明显下降，反应时间延长。
这表明pH值是影响酶活性的重要因素，过高或过低的pH值都会改变酶蛋白的电荷状态，从而影响酶与底物的结合能力。
3. 酶抑制剂对酶活性的影响：将酶抑制剂加入酶溶液中，观察反应时间。
实验结果显示，酶抑制剂能够显著降低酶活性，使反应时间延长。
这表明酶抑制剂能够与酶结合，阻断酶与底物的结合，从而抑制酶的催化活性。
结论：通过本实验的研究，我们得出了以下结论：温度、pH值和酶抑制剂是影响酶活性的重要因素。
适宜的温度和pH值能够维持酶蛋白的结构稳定，促进酶与底物的结合，从而提高酶活性；而过高或过低的温度和pH值会导致酶蛋白的变性，降低酶活性。
此外，酶抑制剂能够与酶结合，阻断酶与底物的结合，从而抑制酶的催化活性。
实验的局限性与改进方向：本实验只考察了温度、pH值和酶抑制剂对酶活性的影响，而实际生物体内还有许多其他因素可能会影响酶活性，如金属离子、共价修饰等。
实验五影响酶活性的因素
一、目的
影响酶活性的因素
1.了解温度、pH对酶活性的影响； 2.了解激活剂和抑制剂对酶活性的影响。
二、原理
酶的催化活性受温度的影响很大。酶促 反应在低温时进行较慢，随着温度升高而加 快，当达到其最适温度时，酶促反应速度最 快，以后又随着温度升高而减慢，以至完全
停止反应。当酶促反应速度达到最大值时的 温度，称为酶作用的最适温度。唾液淀粉酶 的最适温度为37℃。 酶的活性受环境pH的影响极为显著。通 常，各种酶只有在一定的pH范围内才表现它 的活性。一种酶表现其活性最高时的pH值， 称为该酶的最适pH。低于或高于最适pH时， 酶的活性逐渐降低。唾液淀粉酶的最适pH值 约为6.8。
附: pH 5.0、6.8、8.0三种缓冲液的配制
锥形瓶号 pH值 1 2 5.0 6.8 0.2mol/LNa2HPO4 （mL） 10.30 15.45 0.1mol/L柠檬酸 （mL） 9.70 4.55
3
8.0
19.45
0.55
2. 器材 ：
(1) 试管与试管架 （4）沸水浴 （6）烧杯 （8）滴管 （2）恒温水浴锅 （3）冰浴 （5）吸管 （7）锥形瓶 （9）白瓷板等。
酶的活性常常受某些物质的影响，有 些物质能使酶的活性增加，称为酶的激活剂； 有些物质能使酶的活性降低，称为酶的抑制 剂。Cl-是唾液淀粉酶的激活剂，而Cu2+为其 抑制剂。 本实验以唾液淀粉酶为例，此酶只能催 化淀粉的水解，最终产物为麦芽糖和少量的 葡萄糖 ；淀粉水解程度不同，遇碘呈色反应 不同。因此，可以通过呈色反应，了解淀粉 水解的程度，从而间接判断唾液淀粉酶活力
试剂和器材 1. 试剂：
（1）0.2%淀粉溶液（含0.3%氯化钠） 称取0.2g淀粉溶于100mL0.3%氯化钠溶液中，煮沸 2～3min。 （2）碘液 将碘化钾20g及碘10g溶于100mL水中，使用前稀释 10倍。 （3）0.2 mol/L磷酸氢二钠溶液 （4）0.1 mol/L 柠檬酸溶液 （5）0.1％淀粉溶液 (不含NaCl) （6）0.9％氯化钠溶液 （7）1％硫酸铜溶液
影响酶的活性实验报告
影响酶的活性实验报告影响酶的活性实验报告引言：酶是一类生物催化剂，可以加速化学反应的速率，但它们的活性受到许多因素的影响。
本实验旨在探究影响酶活性的因素，并通过实验结果来验证这些影响。
实验材料与方法：实验所需材料包括淀粉溶液、淀粉酶溶液、碘液、试管、滴管、温水浴和显微镜。
首先，将淀粉溶液倒入试管中，并加入适量的淀粉酶溶液，混合均匀。
接下来，将试管放入温水浴中，并控制温度在37摄氏度。
然后，分别在不同时间点取出试管中的混合液，加入碘液，观察颜色变化，并使用显微镜观察淀粉颗粒的消失程度。
实验结果与讨论：在实验过程中，我们观察到淀粉溶液在与淀粉酶反应后，颜色逐渐由深蓝色变为浅蓝色，最终变为无色。
这是因为淀粉酶能够将淀粉分解为较小的分子，如葡萄糖。
而碘液可以与淀粉形成深蓝色络合物，因此当淀粉被酶分解后，碘液无法与其反应，导致颜色逐渐消失。
在不同时间点观察淀粉颗粒消失的程度时，我们发现随着时间的推移，淀粉颗粒的数量逐渐减少。
这说明淀粉酶在一定时间内可以有效地分解淀粉，使其变得不可见。
然而，我们也注意到在反应早期，淀粉颗粒消失的速度较慢，而在反应后期，消失速度加快。
这可能是因为淀粉酶的活性在反应初期较低，需要一定时间来达到最佳活性。
除了时间因素外，温度也对酶的活性有显著影响。
为了验证这一点，我们在实验中将试管放入温水浴中，并控制温度在37摄氏度。
结果显示，在较高的温度下，淀粉颗粒消失的速度更快。
这是因为温度可以影响酶分子的动力学能力，使其更容易与底物发生反应。
然而，当温度过高时，酶的三维结构可能会受到破坏，导致酶失去活性。
因此，在实际应用中，需要根据具体酶的特性来选择适当的温度。
此外，pH值也是影响酶活性的重要因素之一。
在本实验中，我们没有探究pH 值对酶活性的影响，但已有许多研究表明，不同酶对pH值的适应范围各不相同。
一些酶在酸性环境中活性较高，而另一些酶则在碱性环境中表现出最佳活性。
因此，在实际应用中，需要根据具体酶的特性来选择适当的pH值。
实验七探究影响酶活性的因素
实验七探究影响酶活性的因素一、教材分析本节教材选自人教版必修一第五章第一节的内容，由于学生已经在理论课学习了酶的概念以及酶的特性，知道了：细胞中几乎所有的化学反应都是由酶来催化的。
酶对化学反应的催化效率称为酶的活性。
细胞都生活在一定的环境中，环境条件的改变会影响细胞内酶的活性。
影响酶活性的因素有：温度、pH、反应物的浓度、酶的浓度、激活剂和抑制剂等因素。
对于高中可开展的实验而言：温度、pH因素。
而其他因素由于条件限制或学生接受能力，一般不宜在高中开展实验教学。
在此基础上，教师引导学生设计实验，提出预期，让学生分组进行实验探究，观察思考，进行讨论。
本次实验通过探究温度和PH对酶的活性的影响，有助于以后的教学的过程，通过亲身体验，让学生获得感性经验，对知识有更深入的理解同时也可以培养学生的创新能力，自主学习能力和动手实践能力等。
因此，本节内容在在酶的学习过程中具有不可忽视的重要地位。
二、学情分析在本次实验之前，学生已经学习了关于酶的概念，酶的本质和特性等方面的知识，对酶有了一定的了解。
有助于学对问题的分析，对实验的设计，对现象的描述。
同时高一学生对生活中的一些现象有强烈的好奇心，也会利用储备的知识对问题进行观察，分析，并提出解决问题的方案。
创新思维比较强。
同时，在本次实验之前，学生已经做过“检测生物组织中的糖类，脂肪和蛋白质”和“比较过氧化氢在不同条件下的分解”两个实验，对实验探究的方法和过程有了一定的了解，为本次实验打好了基础。
因为本次实验开放性比较强，要求学生自主设计，可以激发学生的学习热情，发散学生的思维，培养学生的能力。
三、教学目标1.知识目标(1)通过实验探究，能理解影响酶活性的因素。
(2)能简述探究性实验的基本步骤2.能力目标(1)能自主设计实验，培养学生的自主学习能力(2)掌握一些实验方法：变量，因变量的控制，对照组的设置等。
3.情感态度与价值观目标。
(1)具有探索精神和协作意识，对生物科学的兴趣和热爱，学会用发现的(2)眼光探索生活中的问题，将所学理论知识运用到实际生活中,初步形(3)成实事求是和严谨的科学态度。
影响酶活性的因素实验
思考：测定人体内某些酶的活性时，反应体系中温 度、pH值应如何设定，为什么？
通过实验了解温度、pH值对酶作用的影响。
1、酶的活性受到温度、pH值的影响 2、淀粉酶可催化淀粉逐步水解生成糊精，糊 精分子的大小不同，遇碘时呈现的颜色也不 同。 3、可根据颜色判断淀粉被水解的程度，从而 判断温度、pH值对酶活性的影响。
图中物质的背景颜色表示该物质遇碘时所呈现的颜色，无 底色表示为无色透明。
试管号
1
2
3
pH3.0缓冲溶液（d） pH6.8缓冲溶液（d） pH8.0缓冲溶液（d）
1%淀粉溶液（d） 稀唾液（d） 稀碘液（d） 观察颜色
20 10 5 1
20 10 5 1
20
10 5 1
混匀，37℃水浴10分钟
1、加入稀唾液后应充分混匀。 2、滴加稀碘液时注意不可摇晃试管。 3、碘液不能滴加太多。
试管号
1
2
3
pH6.8缓冲溶液（d） 1%淀粉溶液（d） 水浴
稀唾液（d） 水浴 稀碘液（d） 观察现象（颜色）
20 10 0℃水浴5分钟
10 37℃水浴5分钟
5 混匀后37℃水浴10 分钟 1
20 10 100℃水浴5分钟
5 混匀后100℃水浴10 分钟 1
1、1％淀粉溶液 2、稀碘液 3、pH3.0、pH6.8、pH8三种缓冲溶液 4、实验器材 试管，试管夹，冰浴，沸水浴，恒温水浴锅 (37℃),吸管，滴管，试管架，记号笔，120ml烧 杯一个（或一次性纸杯）
1、制备稀释唾液 漱口后含约20ml蒸馏水在口中做咀嚼动作，3 分钟后吐入120ml烧杯或纸杯中，备用。
酶的特异性（专一性）及影响酶活性的因素[资料]
![酶的特异性（专一性）及影响酶活性的因素[资料]](https://img.taocdn.com/s3/m/8712b2c848649b6648d7c1c708a1284ac85005fe.png)
酶的特异性（专一性）及影响酶活性的因素实验目的1.掌握检查酶特异性的方法和原理。
2.了解温度对酶活性的影响。
3.了解激活剂、抑制剂对酶活力的影响。
实验原理1. 酶的专一性酶是生物体中一种具有催化功能的特殊蛋白质（传统酶的概念），也常称为生物催化剂。
它与一般催化剂的最主要区别就是具有高度的特异性，即专一性。
根据各种酶对底物的选择程度不同，可分为绝对专一性、相对专一性、立体异构专一性，。
例如唾液淀粉酶属于相对专一性酶，它只能随机作用于淀粉链内部的a——1，4糖苷键，使其分子迅速断裂成较短的链，称为糊精，糊精分子量递减，淀粉——大分子糊精——中分子糊精——小分子糊精——简单分子糊精——麦芽糖和a——糊精（含a——1，6糖苷键的短链聚糖，平均分子量为8个残基）。
由于淀粉酶催化所形成的产物都是还原糖，故可用灵敏度较高的Benedict试剂检测和观察。
2.温度对酶促反应速度的影响酶的催化作用受温度的影响很大，与一般化学反应一样，提高温度可以增加酶促反应的速度，通常温度每升高10℃，反应速度加快一倍左右。
另一方面酶是一种蛋白质，温度过高可引起蛋白质变性，导致酶的失活。
因此，反应速度达到最大值以后，随着温度的升高，反应速度反而逐渐下降，以至完全停止反应。
反应速度达到最大值时的温度称为酶作用的最适温度。
大多数动物酶的最适温度为37—40℃，植物酶的最适温度为50—60℃。
但一种酶的最适温度不是完全固定的，它与作用的时间称短有关，反应时间增长时，最适温度向数值较低的方向移动。
最适温度不是酶的特征性物理常数。
酶对温度的稳定性与其存在形式有关。
大多数酶在干燥的固体状态与比较稳定，能在室温下保存数月至一年，溶液中的酶，易被微生物污染，常难长期保存，在高温的情况与，如100℃即可失活。
低温降低或抑制酶的活性，但不能使酶失活。
3.激活剂和抑制剂对酶活力的影响酶的活性常受某些物质的影响，有些物质能增加酶的活性，称为酶的激活剂；另一些物质则会降低酶的活性，称为酶的抑制剂。
第8讲 影响酶活性的因素
pH为9
④7 ＋
70
58
D.尚需补充实验才能确定该酶是否能水 ⑤ 5 ＋
40
30
解其他反应物
注：＋/－分别表示有/无添加，
反应物为Ⅰ型胶原蛋白。
解析：分析②③组可知，没有添加CaCl2，降解率为0，说明该酶的催化活性依赖于 CaCl2，A正确；分析①②变量可知，pH均为9，都添加了CaCl2，温度分别为90 ℃、 70 ℃，故自变量为温度，B正确；②组酶的活性最高，此时pH为9，温度为70 ℃， 但由于分组较少，不能说明最适温度为70 ℃，最适pH为9，C错误；该实验的反应 物为Ⅰ型胶原蛋白，要确定该酶能否水解其他反应物还需补充实验，D正确。
（1）实验设计思路 取 2 支试管（每支试管代表一个组），各加入等量的酶A溶液，再分别加等 量甲物质溶液、乙物质溶液 ，一段时间后，测定各试管中酶的活性。然后将各 试管中的溶液分别装入透析袋，放入蒸馏水中进行透析处理。透析后从透析袋中取 出酶液，再测定各自的酶活性。
（2）实验预期结果与结论 若出现结果①： 透析后，两组的酶活性均比透析前酶的活性高 。 结论①：甲、乙均为可逆抑制剂。 若出现结果②： 透析前后，两组的酶活性均不变 。 结论②：甲、乙均为不可逆抑制剂。 若出现结果③： 加甲物质溶液组，透析后酶活性比透析前高；加乙物质溶液组， 透析前后酶活性不变 。
1 mL （5 min）
1滴
1 mL （5 min）
1滴
不出现蓝色 蓝色
①
②
③
（4）实验结论：温度 过高、过低 都会影响酶的活性， 的活性高。
适宜
温度下酶
2.探究pH对酶活性的影响 （1）实验原理
过氧化氢酶 2H2O2
2H2O＋O2↑。
2：影响酶活性的因素(整理)
试管各加入2mL淀粉溶液
二 加热至60℃， 保持0℃冰水中 加热至100℃ 反应约5min 反应约5min 反应约5min
三 各加入淀粉酶2滴，振荡 振荡 蓝色 实验 四 各加入两滴碘液 步骤 实验现象 无明显变化 蓝色 结论
只有在一定温度下酶的催化效率最好
实验步骤
现象
现象
现象
2滴碘液
2滴淀粉酶
2滴碘液
2滴淀粉酶
2滴碘液 2滴淀粉酶
加热至60℃5min
2mL淀粉溶液
保持0℃5min
2mL淀粉溶液
加热至100℃%min
2mL淀粉溶液
1号
2号
3号
4、探究温度对酶活性的影响
组别 步骤 1 2 实验操 作内容 淀粉溶液 控制不同 温度条件 试管1 2 mL 60℃热水 (5分钟) 试管2 2 mL 沸水 (5分钟) 试管3 2 mL 冰块 (5分钟)
现象
保持60℃2min 2mL斐林试剂 保持60℃5min 2滴淀粉酶 2mL蔗糖溶液
1号
2号
3、验证酶的专一性
3
4 5
淀粉酶溶液
加碘液 观察实验现象
1 mL (5分钟) 1滴
不出现蓝色
1 mL (5分钟) 1滴
蓝色
1 mL (5分钟) 1滴
蓝色
判断: 步骤2和步骤3可以颠倒 除了淀粉酶,还可以探究温度对H2O2酶的影响 可用斐林试剂代替碘液进行检验
3.探究淀粉酶对淀粉和蔗糖的水解作 用 淀粉溶液 蔗糖溶液
设置不同pH 淀粉溶液 60℃水浴 斐林试剂
1 mL蒸馏水 1 mLNaOH 1 mLHCl
4
5
5分钟
2 mL
5分钟
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影响酶活性的因素
a.温度：
温度（temperature）对酶促反应速度的影响很大，表现为双重作用：（1）与非酶的化学反应相同，当温度升高，活化分子数增多，酶促反应速度加快，对许多酶来说，温度系数（temperature coefficient）Q10多为1～2，也就是说每增高反应温度10℃，酶反应速度增加1～2倍。
（2）由于酶是蛋白质，随着温度升高而使酶逐步变性，即通过酶活力的减少而降低酶的反应速度。
以温度（T）为横坐标，酶促反应速度（V）为纵坐标作图,所得曲线为稍有倾斜的钟罩形。
曲线顶峰处对应的温度，称为最适温度（optimum temperature）。
最适温度是上述温度对酶反应的双重影响的结果，在低于最适温度时，前一种效应为主，在高于最适温度时，后一种效应为主，因而酶活性迅速丧失，反应速度很快下降。
动物体内的酶最适温度一般在35～45℃，植物体内的酶最适温度为40～55℃。
大部分酶在60℃以上即变性失活，少数酶能耐受较高的温度，如细菌淀粉酶在93℃下活力最高，又如牛胰核糖核酸酶加热到100℃仍不失活。
最适温度不是酶的特征性常数，它不是一个固定值，与酶作用时间的长短有关，酶可以在短时间内耐受较高的温度，然而当酶反应时间较长时，最适温度向温度降低的方向移动。
因此，严格地讲，仅仅在酶反应时间已经规定了的情况下，才有最适温度。
在实际应用中，将根据酶促反应作用时间的长短，选定不同的最适温度。
如果反应时间比较短暂，反应温度可选定的略高一些，这样，反应可迅速完成；若反应进行的时间很长，反应温度就要略低一点，低温下，酶可长时间发挥作用。
各种酶在最适温度范围内，酶活性最强，酶促反应速度最大。
在适宜的温度范围内，温度每升高10℃，酶促反应速度可以相应提高1～2倍。
不同生物体内酶的最适温度不同。
如，动物组织中各种酶的最适温度为37～40℃；微生物体内各种酶的最适温度为25～60℃，但也有例外，如黑曲糖化酶的最适温度为62～64℃；巨大芽孢杆菌、短乳酸杆菌、产气杆菌等体内的葡萄糖异构酶的最适温度为80℃；枯草杆菌的液化型淀粉酶的最适温度为85～94℃。
可见，一些芽孢杆菌的酶的热稳定性较高。
过高或过低的温度都会降低酶的催化效率，即降低酶促反应速度。
最适温度在60℃以下的酶，当温度达到60～80℃时，大部分酶被破坏，发生不可逆变性；当温度接近100℃时，酶的催化作用完全丧失。
一般而言，温度越高化学反应越快，但酶是蛋白质，若温度过高会发生变性而失去活性，因而酶促反应一般是随着温度升高反应加快，直至某一温度活性达到最大，超过这一最适温度，由于酶的变性，反应速度会迅速降低。
热对酶活性的影响对食品很重要，如，绿茶是通过把新鲜茶叶热蒸处理而得，经过热处理，使酚酶、脂氧化酶、抗坏血酸氧化酶等失活，以阻止儿茶酚的氧化来保持绿色。
红茶的情况正相反，是利用这些酶进行发酵来制备的。
b.pH值：
pH影响酶促反应速度的原因：（1）环境过酸、过碱会影响酶蛋白构象，使酶本身变性失活。
（2）pH影响酶分子侧链上极性基团的解离，改变它们的带电状态，从而使酶活性中心的结构发生变化。
在最适pH时，酶分子上活性中心上的有关基团的解离状态最适于与底物结合，pH高于或低于最适pH时，活性中心上的有关基团的解离状态发生改变，酶和底物的结合力降低，因而酶反应速度降低。
（3）pH能影响底物分子的解离。
可以设想底物分子上某些基团只有在一定的解离状态下，才适于与酶结合发生反应。
若pH的改变影响了这些基团的解离，使之不适于与酶结合，当然反应速度亦会减慢。
基于上述原因，pH的改变，会影响酶与底物的结合，影响中间产物的生成，从而影响酶反应速度。
酶在最适pH范围内表现出活性，大于或小于最适pH，都会降低酶活性。
主要表现在两个方面：①改变底物分子和酶分子的带电状态，从而影响酶和底物的结合；②过高或过低的pH都会影响酶的稳定性，进而使酶遭受不可逆破坏。
在极端的酸性或碱性条件下会变性而完全失活，大多数酶的最适PH值为4.5-8.0范围内。
动物体内的酶最适宜pH大多在6.5—8之间。
唾液pH为6.2—7.4，胃液的pH为0.9—1.5，小肠液的pH为7.6。
*胃蛋白酶胰蛋白酶
植物体内的酶最适pH大多在4.5—6.5之间。
思考：消化过程中胃会受伤害吗？
胃黏膜能分泌黏液覆盖在胃黏膜表面形成一层保护屏障，能防止胃液内高浓度的盐酸与胃蛋白酶对黏膜的损伤。
另外胃腺细胞分泌的是胃蛋白酶原，没有催化活性，只有在盐酸的作用下，才可能激活成胃蛋白酶，具有催化作用。
c.酶的浓度：
在有足够底物而又不受其它因素的影响的情况下，则酶促反应速率与酶浓度成正比。
当底物分子浓度足够时，酶分子越多，底物转化的速度越快。
但事实上，当酶浓度很高时，并不保持这种关系，曲线逐渐趋向平缓。
根据分析，这可能是高浓度的底物夹带夹带有许多的抑制剂所致。
当酶促反应体系的温度、pH不变，底物浓度足够大，足以使酶饱和，则反应速度与酶浓度成正比关系。
因为在酶促反应中，酶分子首先与底物分子作用，生成活化的中间产物（或活化络合物），而后再转变为最终产物。
在底物充分过量的情况下，可以设想，酶的数量越多，则生成的中间产物越多，反应速度也就越快。
相反，如果反应体系中底物不足，酶分子过量，现有的酶分子尚未发挥作用，中间产物的数目比游离酶分子数还少，在此情况下，再增加酶浓度，也不会增大酶促反应的速度。
d.底物浓度：
在生化反应中，若酶的浓度为定值，底物的起始浓度较低时，酶促反应速度与底物浓度成正比，即随底物浓度的增加而增加。
当所有的酶与底物结合生成中间产物后，即使在增加底物浓度，中间产物浓度也不会增加，酶促反应速度也不增加。
还可以得出，在底物浓度相同条件下，酶促反应速度与酶的初始浓度成正比。
酶的初始浓度大，其酶促反应速度就大。
在底物浓度较低时，只有少数的酶与底物作用生成中间产物，在这种情况下，增加底物的浓度，就会增加中间产物，从而增加酶促反应的速度；但是当底物浓度足够大时，所有的酶都与底物结合生成中间产物，体系中已经没有游离态的酶了，在底物充分过量的条件下，继续增加底物的浓度，对于酶促反应的速度，显然已毫无作用。
我们把酶的活性中心都被底物分子结合时的底物浓度称饱和浓度。
各种酶都表现出这种饱和效应，但不同的酶产生饱和效应时所需要底物浓度是不同的。
e 激活剂对酶促反应速度的影响
凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂（activator），其中大部分是离子或简单的有机化合物。
激活剂种类很多，有①无机阳离子，如钠离子、钾离子、铜离子、钙离子等；②无机阴离子，如氯离子、溴离子、碘离子、硫酸盐离子磷酸盐离子等；③有机化合物，如维生素C、半胱氨酸、还原性谷胱甘肽等。
许多酶只有当某一种适当的激活剂存在时，才表现出催化活性或强化其催化活性，这称为对酶的激活作用。
而有些酶被合成后呈现无活性状态，这种酶称为酶原。
它必须经过适当的激活剂激活后才具活性。
f抑制剂对酶促反应速度的影响
能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。
它可降低酶促反应速度。
酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。
对酶促反应的抑制可分为竞争性抑制和非竞争性抑制。
与底物结构类似的物质争先与酶的活性中心结合，从而降低酶促反应速度，这种作用称为竞争性抑制。
竞争性抑制是可逆性抑制，通过增加底物浓度最终可解除抑制，恢复酶的活性。
与底物结构类似的物质称为竞争性抑制剂。
抑制剂与酶活性中心以外的位点结合后，底物仍可与酶活性中心结合，但酶不显示活性，这种作用称为非竞争性抑制。
非竞争性抑制是不可逆的，增加底物浓度并不能解除对酶活性的抑制。
与酶活性中心以外的位点结合的抑制剂，称为非竞争性抑制剂。
有的物质既可作为一种酶的抑制剂，又可作为另一种酶的激活剂。