生物化学笔记汇总

合集下载
相关主题
  1. 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性,平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
  2. 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
  3. 3、如文档侵犯您的权益,请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间:9:00-18:30)。

生物化学知识总结

第一章

第一节蛋白质的分子组成

一、蛋白质的元素组成

主要有C、H、0、N、S o

各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16% o

二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸

蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下,最终水解为游离氨基酸(ami no acid ),即蛋白质组成单体

或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种,但合成蛋白质的氨基酸仅20种(称编码氨

基酸)。

(一)氨基酸的结构通式

组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点:

1 •氨基连接在a - C上,属于a -氨基酸(脯氨酸为a -亚氨基酸)。

2. R是側链,除甘氨酸外都含手性C,有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸

都是L-型。

(二)氨基酸的分类

1•按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。

2•按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。

带有非极性R (烃基、甲硫基、吲哚环等,共9种):甘(Gly)、丙(人。)、缬(Vai)、亮(Leu)、异亮(lie)、苯丙(Phe)、甲硫(Met)、脯(Pro)、色(Trp)

带有不可解离的极性R (羟基、巯基、酰胺基等,共6种):丝(Ser)、苏(Thr)、天胺(Asn )、

谷胺(Gin)、酪(Tyr)、半(Cys)

带有可解离的极性R基(共5种):天(Asp)、谷(Glu )、赖(Lys )、精(Arg )、组(His ),前两个为酸性氨基酸,后三个是碱性氨基酸。

(三)氨基酸的重要理化性质

1 .一般物理性质

a -氨基酸为无色晶体,熔点一般在200 0C以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大(酪

氨酸不溶于水)。一般溶解于稀酸或稀碱,但不能溶解于有机溶剂,通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析岀。

芳香族氨基酸(Tyr、Trp、Phe)有共轭双键,在近紫外区有光吸收能力,Tyr、Trp的吸收

峰在280nm,Phe在265 nm。由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基,所以测定蛋白质溶液280nm 的光吸收值,是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

2 .两性解离和等电点(isoelectric point, pl )

氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在,既可作为酸,又可作为碱起作用,是两性

电解质,其解离度与溶液的pH有关。

在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等,成为兼性离子,呈

电中性,

此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。

3 •氨基酸的化学反应

氨基酸的化学反应是其基团的特征性反应。

(1)茚三酮反应

所有具有自由a -氨基的氨基酸与过量茚三酮共热形成蓝紫色化合物。

(2)与2,4-二硝基氟苯(DNFB )的反应

三、肽(peptide)

1 •肽键与肽链

一个氨基酸的a -羧基和另一个氨基酸的 a -氨基脱水形成的酰胺键称为肽键。多肽链的方向

性是从N末端指向C末端。

肽分子中不完整的氨基酸称为氨基酸残基。肽按其序列从N端到C端命名。一般10肽以下

属寡肽,10肽以上为多肽。

2. 生物活性肽

谷胱甘肽(glutathione , GSH)

是由Glu、Cys、Gly组成的一种三肽,又叫丫-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸(含丫-肽键)。

第二节蛋白质的分子结构

一、蛋白质的一级结构(primary structure )

蛋白质一级结构是空间结构和特异生物学功能的基础。

二、蛋白质的二级结构(secondary structure )

蛋白质的二级结构是指其分子中主链原子的局部空间排列,是主链构象(不包括侧链R基团)。

两种主链原子的局部空间排列的分子模型( a -螺旋)和(B -折叠)。

1 .肽单位肽键及其两端的a -C共6个原子处于同一平面上,组成了肽单位(所在的平面称肽键平面)。

肽键C—N键长为0.132nm,比相邻的单键(0.147nm )短,而较C=N双键(0.128nm )长,有部分双键的性质,不能自由旋转。肽键平面上各原子呈顺反异构关系,肽键平面上的0、H以及2个a -碳原子为反式构型(transconfiguration )。

2. a -螺旋

a -螺旋是肽键平面通过 a -碳原子的相对旋转形成的一种紧密螺旋盘绕,是有周期的一种主

链构象。其特点是:

② 螺旋每转一圈上升 3.6个氨基酸残基,螺距约0.54nm

②相邻的螺圈之间形成链内氢键,氢键的取向几乎与中心轴平行。

③螺旋的走向绝大部分是右手螺旋,残基侧链伸向外侧。R基团的大小、荷电状态及形状均对a -螺旋的形成及稳定有影响。

3. B -折叠

①相邻肽键平面间折叠成110度角,呈锯齿状。

②两个以上具B -折叠的肽链或同一肽链内不同肽段相互平行排列,形成 B -折叠片层,其稳定

因素是肽链间的氢键。

③逆向平行的片层结构比顺向平行的稳定。

a -螺旋和B -折叠是蛋白质二级结构的主要形式。

4. B -转角

5. 不规卷曲

6. 超二级结构和结构域

三、蛋白质的三级结构(tertiary structure )

指一条多肽链中所有原子的整体排布,包括主链和侧链。维系三级结构的作用力主要是次级

键(疏水相互作用、静电力、氢键等)。在序列中相隔较远的氨基酸疏水侧链相互靠近,结合蛋白质的辅基往往镶嵌其内,形成功能活性部位,而亲水基团则在外,这也是球状蛋白质易溶于水

的原因。

相关文档
最新文档