生物化学中的化合物酶促合成
生物化学中的酶促反应及其机理
生物化学中的酶促反应及其机理酶是生物体内的一种蛋白质分子，能够催化生物反应的进行。
酶促反应是指通过酶的催化作用，原本需要高能输入才能进行的生物化学反应能够以更加温和的条件进行，从而实现了生命体内代谢的高效与有序。
酶促反应的机理涉及很多生物化学核心概念，本文将介绍酶促反应的机理和相关基础知识。
一、酶促反应的特点酶促反应的最重要特点是它能够发生在生物体内较适宜的温度、压力和 pH 值等条件下。
由于酶可以催化反应，可以降低活化能，从而使生命活动的代谢过程能够更加高效、有序地进行。
酶同时能够作用于不同化学反应，包括加速酶合成，水解和氧化还原等反应。
二、酶的构造酶是由氨基酸组成的蛋白质，它们的结构特点体现在它们的三级结构之中。
酶的主要结构特征包括活性中心、酶亲和力和底物结合位点。
活性中心通常由一组蛋白质残基组成，具有比其他残基更高的空间限制性，能够与底物发生特定化学反应。
一旦酶和它的底物结合到一起，酶的活性中心会适应底物的结构，从而催化底物分子的转化。
酶的亲和力和底物结合位点则是酶与底物之间相互作用的关键。
三、酶促反应机理酶促反应的机理是通过活性中心的结构来决定催化过程的。
酶的活性中心是生长发育过程中制造出的，这就解释了为什么不同的酶可以催化不同的底物。
最初活性中心通常由非极性残基组成，然后再根据底物的化学属性添加一些不同的极性残基。
这样，酶的活性中心就能够与底物结合，并且促进化学反应的进行。
酶促反应的机理基于米氏方程（Michaelis-Menten equation），其中，酶底物复合物可以解离出重新组成底物和产物，同时酶和底物的结合速率以及底物的反应速率也受活性中心的结构和空间限制影响。
四、酶的分类酶的分类以它们的催化反应类型、化学机制和存活环境等为基础。
一些常见的酶包括：淀粉酶、腺苷酸环化酶、DNA聚合酶、RNA聚合酶和乳酸脱氢酶等。
五、酶的功能酶的作用是通过催化化学反应在生物体内发生。
酶通过加速酶合成、水解和氧化还原等反应来为生命体内的代谢提供能量和原料。
生物化学-生化知识点_酶促反应动力学 (9章)
§2.8 酶促反应动力学（9章 P351）一一一底物浓度对酶反应速率的影响用反应初速度v对底物浓度[S]作图得P355 图9-6。
曲线分以下几段：一1一OA段：反应底物浓度较低时v与[S]成正比，表现为一级反应， v = k[S]。
根据酶底物中间络合物学说，酶催化反应时，首先和底物结合生成中间复合物ES，然后再生成产物P，并释放出E。
E + S = ES → P + EOA段上，底物浓度小，酶未被底物饱和，有剩余酶，反应速率取决于ES浓度，与[S]呈线性关系，v正比于[S]。
一2一AB段：反应速度不再按正比升高，表现为混合级反应。
此时酶渐渐为底物饱和，[E S]慢慢增加，v也慢慢增加，为分数级反应。
一3一BC段：反应速度趋于V max，为零级反应，酶促反应表现出饱和现象。
此时底物过量[S]>[E],[E]已全部转为[E S]而恒定，因此反应速率也恒定，为最大反应速率，V m为[E]所决定。
ax非催化反应无此饱和现象。
酶与底物形成中间复合物已得到实验证实。
一一一酶促反应力学方程式一1一米氏方程推导1913年Michaelis和Menten提出并推导出表示[S]与v之间定量关系的米氏方程V max[S]V =K m + [S]Km：米氏常数，物理意义为反应速率为最大速率V max一半时底物的浓度，单位与底物浓度同。
推导：酶促反应分两步进行。
k1 k3E + S ES → P + Ek2v = k3 [ES]一般k3为限速步骤 v = k3 [ES] … ①1.[ES] 生成速率：d[ES]/dt = k1([E] - [ES]) [S]2.[E S]分解速率：-d[ES] / dt = k2 [ES] + k3 [ES] = (k2 + k3) [ES]3.稳态下[ES]不变，ES生成速率和分解速率相等：k1 ([E]- [ES]) [S] = (k2+k3) [ES]4.引入K m：令K m = k2+k3 / k1代入K m = ([E]- [ES]) [S] / [ES] ,K m [ES] = [E] [S]- [S] [ES], [ES] (K m + S) = [E] [S],[ES] = [E] [S] / K m+[S],5.代入①式：v = k3 [ES] = k3 [E] [S] / K m + [S] … ②6.引入V max：为所有酶都被底物饱和时的反应速率，即此时[E]= [ES]V max = k3 [ES] = k3 [E]代入②式：v = V max [S] / K m + [S]米氏方程表示K m及V max已知时，v~[S]的定量关系。
生物化学(名词解释)
2010级中西医临床班生物化学复习资料（名词解释）2010级中西医临床班生物化学复习资料(名词解释)肽键：连接两个氨基酸的酰胺键亚基：具有完整三级结构的蛋白质多肽链两性电解质：蛋白质分子除两端的氨基酸和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液PH 条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团等电点：当蛋白质溶液处于蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为0时的溶液PH值电泳：通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术辅基：（酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分）辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶氨基酸通式：蛋白质变性：在某些理化因素作用下，有序空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失蛋白质复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构想的功能（一旦凝固不能复性）模体：属于蛋白质的超二级结构，由2个或2个以上具有二级结构的的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥专一的功能。
一种类型的模体总有其特征性的氨基酸序列结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能核苷酸：一类由嘌呤碱或嘧啶碱、核糖或脱氧核糖以及磷酸三种物质组成的化合物核苷：含氮碱与糖组分缩合成的糖苷碱基互补法则：在DNA分子结构中，由于碱基之间的氢键具有固定的数目和DNA两条链之间的距离保持不变，使得碱基配对必须遵循一定的规律，（A，腺嘌呤）一定与（T，胸腺嘧啶）配对，（G，鸟嘌呤）一定与（C，胞嘧啶）配对，的关系DNA的一级结构：核苷酸的排列顺序核酶：具有催化功能的RNA分子，是生物催化剂增色效应：在DNA解链过程中，由于暴露共轭双键不断增多使DNA样品在260nm波长处有特征吸收峰减色效应：DNA复性形成双螺旋结构后，其260nm紫外吸收会降低DNA熔点：在解链过程中，紫外吸收光度的变化ΔA260达到最大变化值的一半时所对应的温度基因：指DNA中特定区段，其核苷酸排列顺序决定了基因的功能基因组：指单倍体细胞中包括编码序列和非编码序列在内的全部DNA分子酶：一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质酶的绝对专一性：有的酶只能作用于特定结构的底物分子，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物的性质单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶结合酶：由蛋白质部分（酶蛋白）和非蛋白部分（辅助因子）组成酶的活性中心：酶分子的必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合并将底物转化为产物的区域必需基团：一些与酶的活性密切相关的化学基团酶原：酶的无活性前体，在特异位点水解后，转变为具有活性的酶不可逆抑制：抑制剂与酶的必需基团或活性部位以共价键结合而引起酶活力丧失2010级中西医临床班生物化学复习资料（名词解释）竞争性抑制：抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心反竞争性抑制：抑制剂仅与酶-底物复合物结合激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质抑制剂：使酶催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质Km值：酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度同工酶：催化相同化学反应但酶蛋白分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶最适温度：酶促反应速率最快时反应体系的温度物质代谢：生物体与周围环境进行物质交换的过程糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成乳酸的过程糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的过程三羧酸循环：以草酰乙酸与乙酰辅酶A结合形成 3个羧基的柠檬酸经过8步反应形成草酰乙酸同时伴随脱氢脱羧和底物水平磷酸化的过程糖原的合成：由葡萄糖合成糖原的过程糖原的分解：指肝糖原分解为葡萄糖的过程糖异生：非糖化合物转变为葡萄糖或糖原的过程血糖：血浆中的葡萄糖磷酸戊糖途径：由6-磷酸葡萄糖开始生成NADPH和5-磷酸核糖的过程乳酸循环：肌肉通过糖酵解生成乳酸，乳酸入血入肝异生为葡萄糖再被肌摄取丙酮酸羧化支路：由丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化丙酮酸经草酰乙酸转变成磷酸烯醇式丙酮酸的过程血脂：血浆中脂类的总称。
《生物化学》——酶 (1)
《生物化学》——酶1. 同一生物体，同一组织细胞内催化功能、分子结构、理化性质不相同的酶为同工酶。
[单选题] *对错(正确答案)2. 酶和一般催化剂只能缩短化学反应达到平衡所需时间，而不能改变平衡点。
[单选题] *对(正确答案)错3. 不同的生物因代谢特征不同，有特异性不同的酶。
[单选题] *对(正确答案)错4. 酶的必需基团都位于活性中心。
[单选题] *对错(正确答案)5. 反应速度为最大速度的80%时，Km等于1/2[S] [单选题] *对错(正确答案)6. 温度从25~35℃增高10℃，达到活性能阈的底物分子数增加1~2倍。
[单选题] *对(正确答案)错7. 酶分子中能催化底物转变成产物的基团叫结合基团。
[单选题] *对错(正确答案)8. 体内酶是通过改变它所催化的反应平衡常数来调节反应速度的生物催化剂。
[单选题] *对错(正确答案)9. 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用，不能用透析或超滤的方法去除。
[单选题] *对错(正确答案)10. 非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。
[单选题] *对错(正确答案)11. Vmax是酶完全被底物饱和时反应速度。
[单选题] *对(正确答案)错12. 磺胺药的抑菌作用机理是直接干扰人体核酸代谢。
[单选题] *对错(正确答案)13. 酶促反应动力学研究的是酶促反应速度及其影响因素。
[单选题] *对(正确答案)错14. 酶可以促成化学反应向正反应方向转移。
[单选题] *对错(正确答案)15. 酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。
[单选题] *对(正确答案)错16. 酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。
[单选题] *对(正确答案)错17. 从鼠脑分离的己糖激酶可以作用于葡萄糖(Km=6×10-6mol/L)或果糖(Km=2×10-3mol/L)，则己糖激酶对果糖的亲和力更高。
生物化学 酶促反应动力学
酶的抑制作用
A.不可逆抑制
✓ 抑制剂与酶以共价键结合 ✓ 不能用透析、超滤方法除去抑制剂 ✓ 酶的修饰抑制
B.可逆抑制
✓ 抑制剂与酶以非共价键结合 ✓ 能用透析、超滤方法除去抑制剂，而使酶的活性恢复 ✓ 三种类型
①竞争性抑制
- 可以测定每一种底物（A或B）的Km，通过饱和[B]而改变[A]测定A的 KAm，和饱和[A]而改变[B]测定B的KBm
- BiBi反应的2种类型:
i) 序列反应：在任何产物释放之前，两种底物必须先结合到酶上
有序反应: 按照一定顺序前后结合两种底物和按前后顺序释放两种产物 随机反应: 两种底物与酶的结合及两种产物与酶的分离没有固定顺序
✓抑制剂与底物相似，可以竞争性地与酶的活性中心结合 ✓增加底物的浓度可以解除抑制
②非竞争性抑制
✓抑制剂与底物不相似，抑制剂是与活性中心外结合位点结合 ✓可形成酶-抑制剂-底物三元复合物
③反竞争性抑制
✓酶与底物先结合，然后再与抑制剂结合
可逆抑制与不可逆抑制的区别
[I]↑ [I]↑
v0
v0
v0
0
[E]
阴离子(少数) ➢Cl-等
有机小分子(少数) ➢胆汁酸盐等
酶促反应的中间络合物学说
1. 酶（E）的结合基团结合底物（S）形成酶-底物复合物（E-S）
E+S E-S
2. 酶的催化基团催化底物(S)形成产物(P)，E-S转变为E-P
E-S E-P
3. 酶的结合基团释放产物P，E-P形成E和P
E-P E + P
B.可逆抑制
✓ 抑制剂与酶以非共价键结合 ✓ 能用透析、超滤方法除去抑制剂，而使酶的活性恢复 ✓ 三种类型
生物化学---酶催化作用的特点
一般称为结合部位。
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➢ 催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化 学变化的部位称为催化部 位。
通常将酶的结合部位和催 化部位总称为酶的活性部 位或活性中心。
结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反
物四氢叶酸。
H
H2N
N NH H
N
N
CH2 NH H
OH H
COOH
CH2
O
CH2
C NH CH COOH
四氢叶酸的主要作用是作为一碳基团，如-CH3, -CH2-, -CHO 等的载体，参与多种生物合成过程。
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⑧ 维生素B12和B12辅酶 维生素B12又称为钴胺素。维生素B12分子中与
CHO
CH2NH2
HO
CH2 OH
H3C N
HO
CH2 OH
H3C N
维生素B6在体内经磷酸化作用转化为相应的磷酸脂，参 加代谢的主要的是磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。磷酸吡哆 醛是氨基酸转氨作用、脱羧作用和消旋作用的辅酶。
HO H3C
CHO O
CH2 O P OH HO OH H3C
N
磷酸吡哆醛
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② 维生素B2和黄素辅酶 维生素B2又称核黄素，由核糖醇和6，7-二甲基异咯嗪
两部分组成。
缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为口腔 发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等。
OHOHOH O
CH2CHCHCHCH2OPOH
NN
OH
CH3
CO
生物化学名词解释
脂肪动员（fat mobilization）: 储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为游离脂酸（free fatty acid, FFA）及甘油并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
脂解激素:能直接激活甘油三酯脂肪酶，促进脂肪分解的激素，如胰高血糖素、肾上腺素、去甲肾上腺素等。
酮体的定义：脂肪酸在分解代谢过程中生的乙酰乙酸(acetoacetate)、β-羟丁酸(β-hydroxybutyrate)及丙酮(acetone)，三者统称酮体(ketone bodies)。
血脂：血浆所含脂类统称血脂，包括：三酰甘油及少量二酰甘油及单酰甘油，胆固醇及其酯、磷脂以及游离脂酸。
载脂蛋白：载脂蛋白(apolipoprotein, apo) 指血浆脂蛋白中的蛋白质部分。
LDL受体：能特异识别与结合含ApoE或Apo B100的脂蛋白。
必需脂肪酸：人体自身不能合成，必须从食物中获得的脂肪酸。
脂肪酸的B－氧化：脂肪酸的氧化分解是从B-碳原子开始，两个两个碳原子依次进行水解。
这一过程称为脂肪酸的B-氧化氮平衡(nitrogen balance)：每日氮的摄入量与排出量的对比关系。
蛋白质的腐败作用(putrefaction)：肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物的分解与转化作用。
转氨基作用(transamination):在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程，即α-氨基酸和α-酮酸在转氨酶作用下实现氨、酮二基的互换过程。
氧化脱氨基作用：氨基酸先经脱氢作用生成不稳定的亚氨基酸，然后水解产生a-酮酸和氨。
联合脱氨基作用:转氨和脱氨相偶联而脱掉氨基的作用称为联合脱氨基作用。
鸟氨酸循环：肝中合成尿素的代谢通路。
由氨及二氧化碳与鸟氨酸缩合形成瓜氨酸、精氨酸，再由精氨酸分解释出尿素。
此过程中鸟氨酸起了催化尿素产生的作用S-腺苷甲硫氨酸（SAM）:它是甲硫氨酸的活性形式，在动植物体内广泛存在，它是由底物L-甲硫氨酸和ATP经S-腺苷甲硫氨酸合成酶酶促合成的高血氨症( hyperammonemia):血氨浓度升高,常见于肝功能严重损伤时。
酶的名词解释生物化学方程式
酶的名词解释生物化学方程式酶的名词解释和生物化学方程式酶是生物体内一类具有催化作用的蛋白质，能够加速生物化学反应的进行，而不影响反应的平衡点。
酶在维持生命活动中起着至关重要的作用。
本文将介绍酶的定义和功能，并探讨酶催化反应的机制。
一、酶的定义酶是一类具有高度专一性的生物催化剂，它能够在细胞内或体外低于常温下加速化学反应的进行。
酶分子通常由一条或多条多肽链组成，并具有特定的三维结构。
酶与底物结合形成酶底物复合物，通过调整底物分子的构型，降低反应所需的活化能，从而促使反应发生。
酶的活性受到温度、pH值、底物浓度和酶浓度等环境因素的影响。
二、酶的功能酶在生物体内起着非常重要的功能，包括代谢调节、物质转运、信号转导等。
酶可以分解复杂的有机物质，提供生物体所需的能量和营养物质。
例如，消化酶能够分解食物中的大分子物质，使其转化为可供细胞吸收和利用的小分子物质。
另外，酶还能够合成生物体内所需的物质，如DNA聚合酶可以将DNA的单链合成成双链，促使DNA复制。
三、酶催化反应的机制酶催化反应的机制可以通过生物化学方程式来表示。
生物化学方程式是描述酶催化反应过程的化学方程式。
以下以酶催化水解蔗糖为例进行具体说明。
蔗糖 + 水 -> 葡萄糖 + 蔗糖酶在这个反应中，蔗糖酶是酶的名称，将蔗糖分解为葡萄糖和蔗糖酶。
酶与蔗糖结合形成酶底物复合物，随后酶通过特定的活性位点将底物转化为产物，最后酶与产物解离，重新进入催化循环。
酶催化反应的机制分为两个基本步骤：底物结合和催化步骤。
底物结合是指酶与底物之间的识别和结合过程，酶通过与底物之间的氢键、离子键或范德华力进行相互作用，形成酶底物复合物。
催化步骤是指酶促使底物转化为产物的过程，酶通过调整底物分子的构型，降低反应所需的活化能，从而促使反应发生。
四、酶的特点和应用酶具有高效、专一和可逆等特点。
由于酶具有高度专一性，使其在医药、食品、生物工程等领域具有广泛的应用。
例如，酶在医药领域用于制药工艺中的底物转化，如蛋白质重组技术中的酶切剂，可以切割目标蛋白质中的特定位点，得到所需的产物。
生物化学中的酶促催化反应
生物化学中的酶促催化反应酶是生物化学中一种重要的催化剂，能够提高化学反应速率。
酶是生物体内一种具有高度特异性、高效、高选择性的催化剂。
在许多重要的生物化学反应中，酶的存在可以使反应速率提高数百倍甚至数万倍，并且作用于正确的物质上，对周围的物质没有不良的影响。
酶催化反应的基本原理生物化学反应一般需要温度和能量，而加热温度会使许多蛋白质变性失去催化活性，因此使反应速率降低，但酶一般在生物体内温度和pH值的范围内稳定和活性。
酶的基本结构是蛋白质，因此酶的催化活性受到许多因素的影响，如温度、pH值、离子浓度、某些小分子等，这些影响因素会使酶的活性受到影响。
酶促催化反应的机制是一种催化学反应，它通过在过渡态（中间体）上降低能量障碍，从而加速反应。
酶催化反应的基本步骤是：酶与底物结合形成酶底物复合物，复合物会进而转化为过渡态复合物，该复合物能够降低反应过渡态的能量，并使得底物转化为产物，然后释放出产物和酶。
这个机制被称为酶促进反应。
酶催化反应的特点酶促催化反应的特点是高效、特异性和调控性。
高效性：酶促催化反应能够加速化学反应的速率，通常是其没有在酶存在是反应速率的数百甚至数千倍。
酶通过加快反应速率来诱导化学反应。
同时酶的特异性避免了非特异性的反应和浪费能量。
特异性：酶的生物大分子和底物分子之间形成了特定的捕捉筛选和识别机制，使得一种酶只能催化特定的底物转化成特定的产物，从而在化学反应中具有高度的特异性。
这种特异性可以通过酶结构中的特定的氨基酸残基来实现。
调控性：酶的活性受到调控，可以通过调节酶的合成、降解、翻译、翻转、修饰和去饰等过程。
这些调控机制使得酶具有特异性和可逆性。
举个例子来说，胰蛋白酶是一种消化酶，只能催化具有特定氨基酸顺序的蛋白质序列，可以被胰蛋白酶水解成小的多肽或氨基酸。
胰蛋白酶通过折叠在一起和氨基酸残基上的侧链进行特定的相互作用，形成酶底物复合物。
然后，胰蛋白酶通过切割酶底物复合物中的肽键从而将大分子分解为小分子。
生物化学-酶(习题附答案)
一、名词解释1 核酶答案: 具有催化活性的RNA。
2 酶答案: 酶是生物体内活细胞合成的一种生物催化剂。
3 酶的竞争性抑制剂答案: 抑制剂与底物化学结构相似，能与底物竞争占据酶的活性中心，形成EI复合物，而阻止ES复合物的形成从而抑制了酶的活性。
4 辅基答案: 与酶蛋白结合牢固，催化反应时，不脱离酶蛋白，用透析、超滤等方法不易与酶蛋白分开。
5 辅酶答案: 与酶蛋白结合松散，催化反应时，与酶蛋白可逆结合，用透析、超滤等方法易与酶蛋白分开。
6 酶的活性中心答案: 酶与底物结合，并参与催化的部位。
7 酶原答案: 没有催化活性的酶前体8 米氏常数答案: 酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
9 酶的激活剂答案: 能提高酶活性，加速酶促反应进行的物质。
10 酶的抑制剂答案: 虽不引起蛋白质变性，但能与酶分子结合，使酶活性下降，甚至完全丧失活性，这种使酶活性受到抑制的特殊物质，称为酶的抑制剂。
11 酶的不可逆抑制剂答案: 与酶的必需基团共价结合，使酶完全丧失活性，不能用透析、超滤等物理方法解除的抑制剂。
12 酶的可逆抑制剂答案: 能与酶非共价结合，但可以用透析、超滤等简单的物理方法解除，而使酶恢复活性的抑制剂。
13 酶的非竞争性抑制剂答案: 抑制剂与底物化学结构并不相似，不与底物抢占酶的活性中心，但能与酶活性中心外的必需基团结合，从而抑制酶的活性。
14 酶活力答案: 指酶加速化学反应的能力，也称酶活性。
15 比活力答案: 每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数(U/mg)，也称比活性或简称比活。
二、填空题1酶的化学本质大部分是，因而酶具有蛋白质的性质和结构。
答案: 蛋白质，理化性质，各级结构2 目前较公认的解释酶作用机制的学说分别是、、和。
答案: 邻近与定位效应，底物变形，酸碱催化，共价催化3当酶的空间结构遭破坏时，酶的也被破坏，酶的活性。
答案: 活性中心，丧失4酶能与结合，并将其转化成，这一区域称为酶的。
答案: 底物，产物，活性中心5酶所催化的反应称为，在酶催化反应中，被酶催化的物质称为，反应生成物称为，酶所具有的催化能力称为。
【生物化学】酶与酶促反应考点总结
【生物化学】酶与酶促反应考点总结●酶的分子结构与功能单体酶：一条肽链构成（仅具有三级结构）；寡聚酶：多个相同或不同的肽链构成（四级结构）此外,在某些代谢途径中，按序催化完成组连续反应的几种具有不同催化功能的酶可彼此聚合形成一个结构和功能上的整体,此即为多酶复合物( mlienyn omplx) ,亦称为多酶体系( mlienmne yuem) 在一条肽链上具有多种不同的催化功能，这类酶称为多功能酶或串联酶●酶的分子组成常含有辅因子单纯酶：仅有蛋白质；缀合酶：蛋白质+非蛋白质 *酶蛋白：主要决定酶促反应的特异性及其催化机制 *辅因子：主要决定酶促反应的类型 全酶：酶蛋白+辅因子（缺一不可） 辅因子：辅酶（非共价键与蛋白质相连，结合疏松，透析超滤可除去，反应中可离开酶蛋白）、辅基（共价键与蛋白质相连，结合紧密，不易通过透析或超滤除去，反应中不能离开酶蛋白） 辅酶：{图1/2/3} 金属离子是最常见的辅因子,约2/3的酶含有金属离子。
金属离子作为酶的辅因子的主要作用是:①作为酶活性中心的组成部分参加催化反应,使底物与酶活性中心的必需基团形成正确的空间排列,有利于酶促反应的发生;②作为连接酶与底物的桥梁,形成三元复合物;③金属离子还可以中和电荷,减小静电斥力,有利于底物与酶的结合;④金属离子与酶的结合还可以稳定酶的空间构象。
金属酶：金属离子与酶结合紧密；金属激活酶：酶活性所必须，与酶可逆结合●酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位1、酶的必需基团：与酶的活性密切相关（丝氨酸残基的羟基；组氨酸残基的咪唑基；半胱氨酸残基的巯基；酸性氨基酸的羧基）2、有些必需基团位于酶的活性中心内,有些必需基团位于酶的活性中心外。
酶活性中心内的必需基团可有结合基团(bindingroup)和催化基团(atalyic group)之分；酶活性中心外的必需基团虽然不直接参与催化作用,却为维持酶活性中心的空间构象和(或)作为调节剂的结合部位所必需。
生物化学第四章酶
⽣物化学第四章酶第四章酶酶是⼀类具有⾼效率、⾼度专⼀性、活性可调节的⾼分⼦⽣物催化剂。
1957巴斯德提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果。
1 分⼦Glc→2分⼦⼄醇+2分⼦CO2 从Glc开始，经过12种酶催化，12步反应，⽣成⼄醇。
1897 Buchner兄弟证明发酵与细胞的活动⽆关，不含细胞的酵母汁也能进⾏⼄醇发酵。
1913 Michaelis和Menten提出⽶⽒学说—酶促动⼒学原理。
1926 Sumner⾸次从⼑⾖中提出脲酶结晶，并证明具有蛋⽩质性质。
1969 化学合成核糖核酸酶。
1967-1970 从E.coli中发现第I、第II类限制性核酸内切酶。
1986 Cech发现四膜⾍细胞⼤核期间26S rRNA前体具有⾃我剪接功能。
ribozyme ，deoxyribozymeE.coRI5’——GAA TTC——3’3’——CTTAAG——5’限制作⽤修饰作⽤5’——GAATTC——3’5’——GAATTC——3’3’——CTTAAG——5’ 3’——CTTAAG——5’第⼀节酶学概论⼀、酶的⽣物学意义⼤肠杆菌⽣命周期20分钟，⽣物体内化学反应变得容易和迅速进⾏的根本原因是体内普通存在⽣物催化剂—酶。
没有酶，⽣长、发育、运动等等⽣命活动就⽆法继续。
限制性核酸内切酶（限制-修饰）⼆、酶的概念及其作⽤特点1、酶是⼀种⽣物催化剂酶是⼀类具有⾼效率、⾼度专⼀性、活性可调节的⾼分⼦⽣物催化剂。
⽣物催化剂：酶(enzyme)，核（糖）酶(ribozyme)，脱氧核（糖）酶(deoxyribozyme)2、酶催化反应的特点（1）、催化效率⾼酶催化反应速度是相应的⽆催化反应的108-1020倍，并且⾄少⾼出⾮酶催化反应速度⼏个数量级。
（2）、专⼀性⾼酶对反应的底物和产物都有极⾼的专⼀性，⼏乎没有副反应发⽣。
（3）、反应条件温和（4）、活性可调节根据据⽣物体的需要，许多酶的活性可受多种调节机制的灵活调节，包括：别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活化与降解等。
生物化学简明教程第4版课后习题答案——第6章—酶
生物化学简明教程第4版课后习题答案6酶1．作为生物催化剂，酶最重要的特点是什么？解答：作为生物催化剂，酶最重要的特点是具有很高的催化效率以及高度专一性。
2．酶分为哪几大类？每一大类酶催化的化学反应的特点是什么？请指出以下几种酶分别属于哪一大类酶：磷酸葡糖异构酶（phosphoglucose isomerase）碱性磷酸酶（alkaline phosphatase）●肌酸激酶（creatine kinase）❍甘油醛―3―磷酸脱氢酶（glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase）⏹琥珀酰―CoA合成酶（succinyl-CoA synthetase）☐柠檬酸合酶（citrate synthase）☐葡萄糖氧化酶（glucose oxidase）❑谷丙转氨酶（glutamic-pyruvic transaminase）❒蔗糖酶（invertase）♦ T4 RNA连接酶（T4 RNA ligase）解答：前两个问题参考本章第3节内容。
异构酶类；水解酶类；●转移酶类；❍氧化还原酶类中的脱氢酶；⏹合成酶类；☐裂合酶类；☐氧化还原酶类中的氧化酶；❑转移酶类；❒水解酶类；♦合成酶类（又称连接酶类）。
3．什么是诱导契合学说，该学说如何解释酶的专一性？解答：“诱导契合”学说认为酶分子的结构并非与底物分子正好互补，而是具有一定的柔性，当酶分子与底物分子靠近时，酶受底物分子诱导，其构象发生有利于与底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反应。
根据诱导契合学说，经过诱导之后，酶与底物在结构上的互补性是酶催化底物反应的前提条件，酶只能与对应的化合物契合，从而排斥了那些形状、大小等不适合的化合物，因此酶对底物具有严格的选择性，即酶具有高度专一性。
4．阐述酶活性部位的概念、组成与特点。
解答：参考本章第5节内容。
5．经过多年的探索，你终于从一噬热菌中纯化得到一种蛋白水解酶，可用作洗衣粉的添加剂。
大学生物化学酶
S + E ES E+ P
※ 米曼氏方程式：根据中间产物学说推导出
V= Vm[S]
Km+[S]
V=1/2Vm
Vm Vm[S]
2 Km+[S]
Km+[S] = 2 Vm[S]/ Vm
Km = 2[S]- [S]
=[S]
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※ Km与Vm得意义: 1、 Km(米氏常数)就是酶促反应速度为最
大反应速度一半时得底物浓度 2、 表示酶与底物亲和力。两者成反比。
人能利用食物中得叶酸,所以磺胺药对人得核苷酸 合成不受影响。
在服药得初期,磺胺药要加倍。 某些抗癌药物得设计也就是根据这一原理
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2) 非竞争性抑制(抑制剂与酶结合位点 与底物与酶结合位点不在同一个部位)
但酶-底物-抑制剂复合物(ESI)不能进一步释放出产物
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特点:
(1)抑制剂与底物结构不相似,两者没有竞争作用 (2)抑制剂结合在活性中心以外得部位,引起酶活
催化速度 6×10-4 mol/ mol离子/秒 6×10-1 mol/ mol /秒 6×106 mol/ mol/秒
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二)酶得催化具有高度特异性 一般催化剂: 在体外,大多数反应都可用相同 得催化剂 酶: 只能一种或一类化学反应或一种化 学键
特异性表现在她对底物得选择和催化得特异性。她可从 成千上万种反应物中找出自己作用得底物。
Km值越大,酶与底物亲和力越小。
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3、Km值就是酶得特征性常数,与酶得结构、底物和 反应环境有关,与酶得浓度无关
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酶浓度对反应速度得影响
当[S] ＞＞[E] Vm=K[E] 反应速度与酶浓度成正比。
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酶活性
生物化学中的酶催化作用
生物化学中的酶催化作用在我们的日常生活中，我们经常听到酶催化作用这个词，但是，到底酶催化作用是什么呢？在生物化学中，酶催化作用是指酶在反应中起着催化作用，能够使反应速率加快，达到实现生命过程正常进行的作用。
一、酶的基本概念酶是一种高分子有机化合物，一般是在细胞内产生的。
酶催化作用是酶分子作为催化剂，在生物化学反应中起着催化作用，能够促进反应速率的加快，不改变反应末状态的能量，同时能够使反应达到可逆或不可逆的过程。
二、酶催化作用的原理酶催化作用的原理在很早的时候就已经被人们发现。
酶以及受体等都是具有高活性的分子，只有在特定的温度、pH等物理化学条件下才能发挥作用，这就说明酶催化作用与物理化学作用关系密切。
因为酶催化作用是一种催化现象，所以酶特性与催化作用类似。
也就是说，酶在反应中起到了降低反应活化能的作用，因而使反应的速率加快。
三、酶催化作用的影响因素酶催化作用的影响因素主要有酶本身的性质、反应物浓度、温度和pH值等。
1、酶本身性质影响因素酶本身的性质影响了酶催化作用的能力。
不同种类的酶催化作用的能力和速度也不同。
例如，蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等不同种类的酶对不同类型的分子都有催化作用。
2、反应物浓度影响因素反应物浓度是影响酶催化作用的重要因素之一。
当反应物的浓度低时，反应速率低；当反应物的浓度增加时，反应速率加快。
但是，如果反应物浓度过高，就会使酶催化作用出现饱和，表现为反应速率不受反应物浓度的影响。
3、温度影响因素对于大多数催化反应，温度是一种极其重要的影响因素。
通常情况下，酶催化作用的活性会随温度的升高而增加，直到酶失活。
因此，必须在特定的温度范围内的酶催化反应中控制温度。
4、pH影响因素pH值是另一个影响酶催化作用的重要因素。
酶催化反应中，pH值的变化会改变酸碱性和电荷状态，从而影响酶的稳定性和催化活跃度。
四、酶催化作用的应用酶催化作用的应用非常广泛，从基础医学到工业制品都有使用。
例如，配合糖尿病患者食物中的酶缺乏来增强消化能力；在化妆品中使用以提高稳定性和营养价值；利用酶的反应过程来制备生物燃料等。
《生物化学》名词解释
生物化学：用化学的理论和方法研究生物体组成、结构、功能和生命过程中物质及能量变化规律的学科。
转化作用：从一种细菌中得到DNA通过一定途径进入另一种细菌，从而引起后者遗传特性的改变。
核酸：是由几十个甚至几千万个核苷酸聚合而成的具有一定空间结构的大分子化合物。
超螺旋:双螺旋进一步扭曲形成的更高层次的空间结构，包括DNA扭曲、超螺旋、多重螺旋和连环等。
核酸的杂交：是指不同来源的单链核酸之间可通过碱基互补形成双螺旋结构。
寡聚蛋白质：某些蛋白质是由两个或更多个蛋白质亚基(多肽链)通过非共价结合而成，称寡聚蛋白质。
α-氨基酸：与羧基相邻的α-碳原子上都有一个氨基，因而称为α-氨基酸。
肽：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键，这个键称为肽键，产生的化合物叫做肽。
蛋白质的一级结构：是指蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。
β-折叠：是由两条或多条伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片状结构。
无规则卷曲：又称自由卷曲，是指没有一定规律的松散肽链结构。
酶的功能部位常常处于这种构象区域。
超二级结构：指蛋白质中相邻的二级结构单位组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。
结构域：指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域（domain）或功能域。
蛋白质的三级结构：指的是多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成球状分子结构。
蛋白质的四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成、有特定三维结构的蛋白质构象。
每条多肽链又称为亚基。
同源蛋白质：在不同的生物体内行使相同或相似功能的蛋白质。
别构效应：是指含亚基的蛋白质分子由于一个亚基构象的改变而引起其余亚基以至整个分子构象、性质和功能发生变化。
生物化学与分子生物学-第三章 酶与酶促反应
一、底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线
底物浓度对酶促反应速率的影响
（一）米－曼方程揭示单底物反应的动力学特性
E+S
k1
k3
ES
k2
E + P （1）
k1( [Et]－[ES] )[S]=k2[ES]+k3[ES] （2）
([Et]－[ES]) [S] k2 + k3
[ES]
=
k1
令
K m=
非竞争性抑制作用双倒数作图
3．反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生
反竞争性抑制剂双倒数方程
反竞争性抑制剂抑制特点：表观Km减小，Vmax下降
反竞争性抑制作用双倒数作图
六、激活剂可提高酶促反应速率
使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂 1. 必需激活剂：为酶的活性所必需 2.非必需激活剂：不是酶的活性所必需
（三）酶原需要通过激活过程才能转变为有活性的酶
酶原：无活性的酶的前体 酶原激活：酶原转变为有活性的酶 激活的本质：使酶活性中心形成或暴露 酶原存在的意义：保护机体
胰蛋白酶原的激活
二、酶含量的调节是对酶促反应速率的缓慢调节
细胞也可通过改变酶蛋白合成与分解的速率来调节酶的含量， 进而影响酶促反应速率。
（一）酶对底物具有极高的催化效率
底物 苯酰胺
尿素 H2O2
某些酶与一般催化剂催化效率的比较
催化剂 H+ OH-
反应温度（℃） 52 53
α-胰凝乳蛋白酶
25
H+
62
脲酶
21
Fe2+
56
速率常速 2.4×10-6 8.5×10-6
14.9 7.4×10-7 5.0×106
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生物化学中的化合物酶促合成在生物界中，化学反应是生命活动的一个基本环节。
而酶促合成则是一项很重要的生化反应，它参与了各种物质的合成过程。
本文将介绍生物化学中的一些常见化合物酶促合成的反应。
1. 蛋白质酶促合成
蛋白质是生命活动中最重要的基本物质之一。
其合成过程是由核糖体在mRNA指导下进行的。
而酶促合成在此过程中则发挥了极其重要的作用。
其中最著名的是在转录过程中发挥作用的RNA 聚合酶。
在此反应中，酶能够自动判断并将需要合成的RNA链按照mRNA指导下的序列进行生产。
这个反应的成功，极大程度上也决定了蛋白质翻译成的质量和数量。
2. 核苷酸酶促合成
核苷酸是构成核酸的最基本单位。
它们的合成涉及多个化学反应。
其中一些反应中需要酶的催化作用。
例如，核苷酸嘌呤环的合成需要由催化酶含O-腺嘌呤酸转移酶（AMTase）和O-磷酸甘氨酰胺酰酶（GATase）进行催化合成。
3. 糖类酶促合成
糖类是人体最基本的营养物质之一，也是构成细胞壁和其他生物物质的基础元素。
通过酶的催化作用，人体可以合成多种不同类型的糖类。
其中最常见的是由葡萄糖合成的糖原和葡萄糖骨架的生产。
还有，构成葡萄糖需要的辅酶叶酸，也是在此反应中进行产生的。
4. 脂质酶促合成
脂类作为人体的储备能量物质，其在酶促合成过程中也发挥了很大的作用。
通过酶的作用，人体可以在血浆和器官组织中合成多种不同类型的脂肪酸和甘油三酯。
另外，酶的作用也是人体中合成磷脂的重要环节之一。
5. 氨基酸酶促合成
氨基酸是构成蛋白质的基础，也是构成其他重要物质的酸碱催化物质。
人体必须依靠酶的作用才能进行氨基酸的生产。
其中最
关键的氨基酸光氨酸是由恶臭氧化酶催化生产的，而其他氨基酸也是通过不同的酶进行催化合成的。
总之，酶促合成是生物化学中一个非常重要的反应机制。
它不仅支撑了生命活动的持续进行，也为我们研究细胞和生物进行营养和代谢调节提供了新的线索。
我们希望，这些反应和机制能够为广大生物学爱好者和研究者提供更多参考。