1-蛋白质的结构与功能
蛋白质结构与功能关系的一般规则
蛋白质结构与功能关系的一般规则引言蛋白质是生物体中起着重要功能的大分子，并且其功能与其结构密不可分。
蛋白质的结构决定了其功能表现形式，而功能的发挥则依赖于蛋白质的准确结构折叠。
本文将探讨蛋白质结构与功能之间的一般规则。
1.蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构是由氨基酸残基的线性排列组成。
不同的蛋白质可以通过氨基酸序列的差异来实现其多样化的功能。
一级结构的重要性在于确定了蛋白质的二级和三级结构的形成方式。
2.蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指由氨基酸残基之间的氢键作用而形成的局部结构。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是由氢键将多个氨基酸残基紧密地连接形成的螺旋状结构，而β-折叠则是由氢键将相邻的β-链进行连接而形成的折叠片段。
3.蛋白质的三级结构蛋白质的三级结构是指蛋白质分子整体的空间结构。
三级结构是由许多氨基酸残基之间的非共价相互作用力（如疏水作用、电荷作用、氢键和范德华力等）使蛋白质正确折叠而成的。
在三级结构中，氨基酸残基的空间位置决定了蛋白质的功能。
4.蛋白质的结构稳定性蛋白质的结构稳定性是指蛋白质在特定条件下能够保持其正确的三维结构的能力。
结构稳定性受到多种因素的影响，如温度、p H值和离子强度等。
对于不同的蛋白质，其结构稳定性可能有所差异。
5.蛋白质的功能与结构相关性蛋白质的功能与其结构密切相关。
蛋白质的功能包括酶活性、结构支撑、信号传导和运输等。
不同的蛋白质功能通常与特定的结构域或结构模块相关联。
通过对蛋白质结构的深入了解，可以揭示其功能的机制。
6.蛋白质结构与功能之间的变化蛋白质的结构与功能之间存在相互关联的变化。
结构的细微变化或突变可能导致蛋白质功能的改变或失去。
相反，功能上的变化可能要求蛋白质结构的适应性调整，以实现其新的功能。
结论蛋白质结构与功能之间存在密切的联系，结构决定了功能的发挥方式。
理解蛋白质结构与功能之间的一般规则对于揭示蛋白质的生物学功能以及研究药物的设计和生物工程的开发具有重要意义。
蛋白质的一二三四级结构与功能的关系
蛋白质的一二三四级结构与功能的关系【最新版】目录一、蛋白质的结构层次二、蛋白质的一级结构与功能的关系三、蛋白质的二级结构与功能的关系四、蛋白质的三级结构与功能的关系五、蛋白质的四级结构与功能的关系正文蛋白质是生命的物质基础，是有机大分子，是构成细胞的基本有机物，是生命活动的主要承担者。
没有蛋白质就没有生命。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。
机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。
蛋白质占人体重量的 18%，最重要的还是其与生命现象有关。
蛋白质的结构层次可以从一级结构、二级结构、三级结构和四级结构来描述。
蛋白质一级结构又称化学结构（primary structure），是指氨基酸在肽键中的排列顺序和二硫键的位置，肽链中氨基酸间以肽键为连接键。
蛋白质的一级结构是最基本的结构，它决定了蛋白质的二级结构和三级结构，其三维结构所需的全部信息都贮存于氨基酸的顺序之中。
二级结构（secondary structure）是指蛋白质分子中肽链的局部折叠和构象，它由氢键和其他非共价作用力所决定。
蛋白质的三级结构（tertiary structure）是指整个蛋白质分子的空间构象，它由肽链中所有氨基酸残基的相对位置和空间取向所决定。
蛋白质的四级结构（quaternary structure）是指由多个多肽链组成的蛋白质分子的立体结构，它由各多肽链之间的相互作用所决定。
蛋白质的一级结构与功能的关系非常密切。
一级结构相似的蛋白质，其功能也相似，因为功能不同的蛋白质总是有不同的序列。
例如，哺乳动物胰岛素分子结构都是由 a 链和 b 链构成，且二硫键配对和一级结构均相似，它们都执行相同的调节血糖代谢等功能。
蛋白质的二级结构与功能的关系也非常重要。
二级结构决定了蛋白质的空间构象和功能。
蛋白质分子中的氢键和其他非共价作用力决定了肽链的局部折叠和构象，从而影响了蛋白质的功能。
蛋白质的功能与结构
蛋白质的功能与结构蛋白质是生命的基础，它们在细胞内担任着各种重要的功能角色。
蛋白质的功能取决于它们的结构，而蛋白质的结构则是由氨基酸的序列决定的。
在本文中，我们将探讨蛋白质的功能和结构，并阐述它们在生物体内的作用。
一、蛋白质的功能蛋白质有多种功能，包括酶的催化作用、结构支持、传递信号、参与运输、调节基因表达以及免疫系统的防御等。
其中，酶的催化作用是蛋白质最为重要的功能之一。
1. 酶的催化作用大部分生化反应都需要酶的参与。
酶是一种特殊的蛋白质，能够加速生物体内的化学反应。
酶通过调整反应底物的构象，降低活化能，从而提高反应速率。
例如，消化系统中的酶能够帮助食物的消化和吸收。
2. 结构支持蛋白质在细胞内起着重要的结构支持作用。
细胞骨架由蛋白质聚合物组成，提供细胞的形态和结构稳定性。
肌纤维蛋白质则使肌肉具有收缩能力。
3. 信号传递许多蛋白质能够传递信号，调控细胞内的生物过程。
例如，激素是一种特殊类型的蛋白质，它们通过与细胞表面的受体结合来传递信号。
这些信号会触发细胞内的生物反应，从而影响细胞的功能。
4. 运输功能蛋白质还参与物质的运输。
例如，血红蛋白是血液中的一种蛋白质，它能够与氧气结合并在体内运输。
而肌球蛋白则参与肌肉收缩和运动。
5. 基因调控蛋白质可以调节基因的表达，即控制基因转录和翻译的过程。
转录因子是一类蛋白质，它们能够与DNA结合，并激活或抑制基因的转录。
这些转录因子的调控作用对于细胞的发育和功能至关重要。
6. 免疫防御抗体是一种具有免疫功能的蛋白质，它能够识别和结合入侵的病原体，从而触发免疫反应。
抗体的结构具有高度多样性，能够与不同的病原体发生特异性结合。
二、蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
氨基酸通过肽键连接在一起，形成多肽链。
共有20种常见氨基酸，它们在序列中以不同的方式排列，从而决定了蛋白质的功能。
举例说明蛋白质一级结构与功能的关系
举例说明蛋白质一级结构与功能的关系
蛋白质一级结构与功能之间具有密切的关系，看似复杂的蛋白质，其背后结构却是相当有规律可寻的。
蛋白质一级结构是蛋白质最基本的结构，它由二级结构、三级结构、四级结构等构成，是一种精确而复杂的分子构型形式，它们的结构可以有效地控制蛋白的功能。
例如，燃烧的过程中，氢氧化铁在催化氧气分解成水时，涉及到一个蛋白质-复合谱系统，它实际上是一个复杂的机械的化学键，这些键的数量和叠加的结构和结合能力取决于蛋白质的一级结构，复合蛋白中的化学键的排列能够控制其功能。
此外，蛋白质一级结构还与氨基酸序列之间存在着一定的关系，氨基酸序列是蛋白质的基础序列，它决定了蛋白质的化学特性和螺旋结构的一致性。
以羧酸蛋白α螺旋为例，当氨基酸链以反弯状或直角错位方式排列时，它们重叠形成α螺旋，然后构成羧酸蛋白螺旋丝，该结构上的反应中心可以在氨基酸序列中找到，因此氨基酸序列是蛋白质一级结构与功能相关的关键因素。
总之，蛋白质一级结构与功能之间十分紧密，蛋白质的一级结构可以影响蛋白质的功能，而氨基酸序列通过影响蛋白质的一级结构具体构型来实现功能的表达。
未来的研究会针对蛋白质一级结构，氨基酸序列建模，寻找和揭示各种定量的结构与功能之间关系，以期能够帮助进一步理解蛋白质的功能和生命运行机理。
蛋白质一级结构的概念及其主要作用力
蛋白质一级结构的概念及其主要作用力一、蛋白质一级结构的概念蛋白质是生命体中最为重要的生物大分子之一，它们在细胞中发挥着各种各样的功能，如催化化学反应、传递信息、抵抗病原体等。
而蛋白质的这些功能，都与它们的特定结构密切相关。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中，蛋白质的一级结构指的是其氨基酸的排列顺序。
这种排列顺序是由基因中的DNA序列决定的，并通过RNA的转录和翻译过程实现。
在蛋白质合成过程中，核糖体按照mRNA上的密码子序列，将对应的氨基酸连接在一起，形成一条长链，这就是蛋白质的一级结构。
二、蛋白质一级结构的主要作用力蛋白质的一级结构是由氨基酸之间的肽键连接而成的，而维持这种连接以及蛋白质整体折叠的主要作用力有以下几种：1.肽键：肽键是氨基酸之间的连接方式，它是由羧基和氨基脱水缩合形成的。
肽键具有部分双键性质，因此，它具有旋转限制，这使得蛋白质的主链具有一定的刚性。
2.氢键：在蛋白质的二级结构和三级结构中，氢键起着关键作用。
在二级结构中，如α-螺旋和β-折叠，氢键维持了主链的局部构象。
在三级结构中，氢键有助于稳定蛋白质的整体折叠。
3.疏水作用：疏水作用是一种非共价相互作用，它源于非极性氨基酸侧链在水环境中的排斥水分子。
这种相互作用驱动蛋白质折叠，使非极性侧链聚集在蛋白质的内部，形成一个疏水核心，而极性侧链则分布在蛋白质的表面。
4.离子键和盐桥：当蛋白质中含有带电荷的氨基酸侧链（如赖氨酸、谷氨酸等）时，它们之间可以形成离子键。
这种相互作用在维持蛋白质的稳定性和构象中起着重要作用。
特别是在生理条件下，盐桥对于稳定蛋白质的三级结构和四级结构尤为重要。
5.二硫键：二硫键是两个半胱氨酸侧链之间的共价连接。
这种连接对于稳定蛋白质的三级结构和四级结构非常重要，尤其是在经历变性或氧化应激时。
总结起来，蛋白质的一级结构是其生物功能的基础，而维系这一结构的各种作用力共同确保了蛋白质的稳定性和特定的空间构象，从而实现其多种多样的生物功能。
蛋白质的功能和结构
蛋白质的功能和结构蛋白质是一种复杂的生物分子，是构成生物体的基本成分之一，具有许多重要的功能。
蛋白质的功能和结构是生物学研究的重要方向之一。
本文将从蛋白质的基本结构、功能和分类三个方面进行探讨。
一、蛋白质的基本结构蛋白质是由一条或多条长链构成的，这些长链由氨基酸分子组成。
氨基酸是生物体内最基本的化合物之一，由一个氮原子、一个羧基和一个氨基组成。
氨基酸的羧基和氨基通过肽键连接成链，形成多肽分子，多肽分子又可以进一步形成蛋白质。
蛋白质的基本结构包括四级结构，即原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中原始结构是指蛋白质生物合成后形成的最基本结构，也称为未折叠构象。
二级结构是指蛋白质分子中相邻氨基酸之间的氢键连接所形成的二维结构，如α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指蛋白质分子中各个二级结构的空间排列所形成的三维结构。
而四级结构是指蛋白质分子中两个或多个亚基的空间排列所形成的层级结构。
二、蛋白质的功能蛋白质的功能多种多样，主要包括以下几个方面：1.代谢功能蛋白质可以在代谢中发挥重要的作用，参与新陈代谢中的各种化学反应，如酶的催化作用和激素的调节作用。
2.结构功能蛋白质可以形成细胞质骨架和结构分子，如肌肉蛋白和细胞中的膜蛋白，保持细胞的形态和稳定性。
3.运输功能蛋白质可以通过血液将各种物质从一个部位输送到另一个部位，如血红蛋白携带氧气，载脂蛋白携带脂肪酸和胆固醇。
4.防御功能蛋白质可以形成抗体，抵御外来物质入侵，并加速宿主清除抗原体。
5.调节功能蛋白质可以调节细胞生长、分化和凋亡，促进细胞自身修复和更新。
三、蛋白质的分类按照结构分类，蛋白质可分为球形蛋白、纤维蛋白和膜蛋白等。
球形蛋白具有高度可压缩性，可在机体中流动作用，如血浆中的白蛋白和酸性蛋白。
纤维蛋白则具有高度的支持性和膜层稳定性，如胶原蛋白和肌动蛋白。
膜蛋白则集聚于细胞膜上，起到细胞唯一轴向的生理功能。
按照功能分类，蛋白质可分为酶、激素、抗体、载体、结构蛋白等。
1蛋白质的结构与功能
β-折叠
两条以上多肽链构成，多肽链充分伸展,每个肽单 元以Cα为旋转点,依次折叠如扇面状；
氨基酸残基侧链(R)交替位于折叠片层上下方；平 行肽链走向有平行与反平行两种方式。
通过肽链间的肽键羰基氧(O=C)和亚氨基氢形成氢 键从而稳固β－折叠结构。
蚕丝蛋白几乎都是β－折叠结构,许多蛋白质既有α螺旋又有β－折叠。
高级结构 或空间构象 (conformation)
一. 蛋白质的一级结构 (Primary structure of protein)
从N端至C端以肽键相连的氨基酸排 列顺序，包括二硫键的位置。 主要的化学键：肽键，有些蛋白质 还包括二硫键。
蛋白质的氨基酸序列是由基因序列决定的
转录
翻译
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础
（四）-转角(β－turn)和无规卷曲(random coil)
* β－转角常发生于肽链进行180°回 折时的转角上。 * β一转角通常由4个氨基酸残基组 成,其第一个残基的羰基氧(O=C)与 第四个残基的氨基氢(H)可形成氢键。 * β－转角的第二个残基常为脯氨酸, 其他常见残基有甘氨酸、天冬氨酸、 天冬酰胺和色氨酸。
丝氨酸
含硫氨基酸 蛋氨酸
半胱氨酸
胱氨酸
三. 氨基酸的理化性质(Properties of amino acids) 1. 氨基酸具有两性解离的性质
➢α–NH2 and α–COOH 可解离： – COOH→COO- + H+
– NH2 + H+→ NH3+
α
➢ R 基团含可解离基团:
酸性和碱性 AAs
➢ 氨基酸是两性电解质，其解离程度
取决于所处溶液的酸碱度(pH).
蛋白质的结构与功能
2. β－折叠结构特点
(１) 相邻肽键平面的夹角为1100 ，呈锯齿状排列； 侧链Ｒ基团交错地分布在片层平面的两侧。
(２) ２～５条肽段平行排列构成，肽段之间 可顺向平行(均从N-C)，也可反向平行 。 (３)由氢键维持稳定。其方向与折叠的长轴 接近垂直。
（三）β－转角(β－turn)
1.概念
以氨基末端开始→羧基末端结束，依次编1、
2、3………
蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺 序称为蛋白质的一级结构
NH2 Met Phe Lys Cys Ser Thr Val COOH
各种蛋白质的根本差异在于一级结构的不同
人胰岛素的一级结构
二、蛋白质二级结构
概念：
是指蛋白质分子中一段多肽链的局部空
蛋白质的二级结构类型
蛋白质的二级结构主要包括α-螺旋，β-折 迭，β-转角及无规卷曲等
（一）α －螺旋 (α －helix)
1.概念 由肽键平面盘旋 形成的螺旋状构象
2.α －螺旋的结构特征 (1)以肽键平面为 单位,以α －碳原 子为转折盘旋形成 右手螺旋
(2) 每3.6个氨基酸残基 绕成一个螺圈(3600) 螺距为0.54nm 每个氨基酸上升0.15nm 肽键平面与中心轴平行
*类型
全a-螺旋、全β-折叠、
无规卷曲
由这些结构域缔合成具有三级结构的分 子或亚基
蛋白质三级结构的意义： 蛋白质的三级结构决定了蛋白质的
生物学功能。
维持三级结构稳定的键
侧链基团之 间形的 氢 键、 离子键、 疏水作用、 分子引力、 二硫键
维系蛋白质分子结构的作用力
1. 肽键 共价键
维系蛋白质一级结构
第二节
蛋白质的分子结构
一、 蛋白质的一级结构—基本结构
蛋白质一级结构与其功能的关系
蛋白质的一级结构与其功能有的关系
蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，包括肽键的位置和连接方式。
蛋白质的一级结构与其功能有着密切的关系。
首先，蛋白质的一级结构是空间构象的基础。
如果一级结构未破坏，保持了氨基酸的排列顺序，就有可能恢复到原来的三级结构，从而保持其功能。
其次，蛋白质一级结构的不同会导致其生物学功能各异。
例如，加压素与缩宫素都是垂体后叶分泌的肽激素，它们分子中仅有两个氨基酸差异，但两者的生理功能却有根本的区别，加压素表现为抗利尿作用，而缩宫素表现为催产功能。
此外，蛋白质一级结构中的“关键”部分相同，其功能也相同。
例如，猪胰岛素和人胰岛素分子中虽有一个氨基酸不同，但其作用与人胰岛素相似。
然而，当蛋白质一级结构中的“关键”部分发生变化时，其生物活性也会改变。
例如，把生长抑制素（14肽）中的丝氨酸8改为D-丝氨酸8时，其相对活性会大大减少；而把生长抑制素（14肽）中的丝氨酸13改为D-丝氨酸13时，其相对活性就会提高。
因此，蛋白质的一级结构与其功能有着密切的关系。
蛋白质的一级结构与功能的关系
蛋白质的一级结构与功能的关系
1. 由较短肽链组成的蛋白质一级 结构，其结构不同，生物功能也 不同. 2. 由较长肽链组成的蛋白质一级 结构中，其中“关键”部分结构 相同，其功能也相同；“关键” 部分改变，其功能也随之改变。
蛋白质空间橡象与功能活性的关系 < 一>
白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的 空间构象是其功能活性的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。 蛋白质变性时，由于其空间构象被破坏，故引起功能活性丧失，变性蛋 白质在复性后，构象复原，活性即能恢复。 在生物体内，当某种物质特异地与蛋白质分子的某个部位结合，触 发该蛋白质的构象发生一定变化，从而导致其功能活性的变化，这种现 象称为蛋白质的别构效应（allostery）。
关于蛋白质的一级结构
蛋白质的空间结构
蛋白质的结构和功能
催化功能 调节功能 保护和支持功能 运输功能 储存和营养功能 收缩和运动功能 防御功能 识别功能 信息传递功能 基因表达调控功能 凝血功能 级键对于维系Hb分子空间构象 有重要作用，例如在四亚基间的8对 盐键(见前图—血红蛋白结构与亚基 间连接示意)，它们的形成和断裂将 使整个分子的空间构象发生变化。
蛋白质的空间结构与功能的关系
生物必修一第一课时 蛋白质的结构与功能含答案
第一课时蛋白质的结构与功能
姓名班级得分
1.元素组成：除 C H O N 外，大多数蛋白质还含有 S
2.基本组成单位：氨基酸（组成蛋白质的氨基酸约 20 种）
氨基酸结构通式：
氨基酸的判断：①同时有氨基和羧基
②至少有一个 H 和一个 R 连在 C 碳原子上。
（组成蛋白质的20种氨基酸的区别： R 的不同）
3．形成：许多氨基酸分子通过脱水缩合形成肽键（结构式为 -CO-NH- ）相连而成肽链，多条肽链折叠盘曲形成有具有一定空间结构的蛋白质
4.蛋白质结构的多样性的原因：组成蛋白质多肽链的氨基酸的数目、种类、
排列顺序的不同；构成蛋白质的多肽链的数目、空间结构不同
5．计算：
一个蛋白质分子中肽键数（脱去的水分子数）＝氨基酸数目－肽链数目。
水中的氢来自氨基和羧基，水中的氧来自羧基。
一个蛋白质分子中至少含有氨基数（或羧基数）= 肽键的条数
6．功能：生命活动的承担者。
如催化作用的酶，运输作用的载体、血红蛋白，防御作用的抗体，调节作用的激素。
7．蛋白质鉴定：
原理：蛋白质与双缩脲试剂产生紫色的颜色反应。
举例说明蛋白质的一级结构和空间结构与功能的关系
举例说明蛋白质的一级结构和空间结构与功能的关系
一级结构是空间结构和功能的基础。
一级结构相似其功能也相似，例如不同哺乳动物的胰岛素一级结构相似，仅有个别氨基酸差异，故它们都具有胰岛素的生物学功能；一级结构不同，其功能也不同；一级结构发生改变，则蛋白质功能也发生改变，例如血红蛋白由两条α链和两条β链组成，正常人β链的第六位谷氨酸换成了缬氨酸，就导致分子病--镰刀状红细胞贫血的发生，患者红细胞带氧能力下降，易出血。
空间结构与功能的关系也很密切，空间结构改变，其理化性质与生物学活性也改变。
如核糖核酸酶变性或复性时，随之空间结构破坏或恢复，生理功能也丧失或恢复。
变构效应也说明空间结构改变，功能改变。
1-蛋白质的结构和功能
含量高：占人体干重的45％；脾、肺及横纹肌等
高达80％。
2-2. 蛋白质具有重要的生物学功能 1）作为生物催化剂（酶）
2）代谢调节作用
3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递 2-3. 氧化供能
第1节
蛋白质的分子组成
Section 1 the Molecular Component of Protein
钙结合蛋白中结合 钙离子的模体
锌指结构
2-4 侧链对二级结构形成的影响 蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链 其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋或β-折叠，
它就会出现相应的二级结构。
the conformational preferences of the 20 AAs for the -helix Strong Glu、Met、Ala、Leu Lys、Phe、Gln、Trp、Ile、Val Asp、His Cys、Ser、Thr、Arg Asn、Tyr Weak Gly、Pro (usually found in the beta-reverse turn) Weak
COO-
CHH R 3
H
C
+
NH3
甘氨酸 丙氨酸
氨基酸的通式
1-1 氨基酸的分类 1）非极性脂肪族氨基酸 2）极性中性氨基酸
3）芳香族氨基酸
4）酸性氨基酸 5）碱性氨基酸
｝
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
1-1-1 非极性脂肪族氨基酸(侧链含烃链)
1-1-2 极性中性氨基酸(侧链有极性但不带电荷)
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间 以肽键连接而成的一种结构。
《生物化学与分子生物学》(人卫第八版)-第一章蛋白质的结构与功能归纳总结
第一章蛋白质·蛋白质(protein)就是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(prpide bond)相连形成得高分子含氮化合物。
·具有复杂空间结构得蛋白质不仅就是生物体得重要结构物质之一,而且承担着各种生物学功能,其动态功能包括:化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控与肌收缩等;就其结构功能而言,蛋白质提供结缔组织与骨得基质、形成组织形态等。
·显而易见,普遍存在于生物界得蛋白质就是生物体得重要组成成分与生命活动得基本物质基础,也就是生物体中含量最丰富得生物大分子(biomacromolecule)·蛋白质就是生物体重要组成成分。
分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞得各个部分都含有蛋白质含量高:蛋白质就是细胞内最丰富得有机分子,占人体干重得45%,某些组织含量更高,例如:脾、肺及横纹肌等高达80%。
·蛋白质具有重要得生物学功能。
1）作为生物催化剂(酶)2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质得转运与存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质得分子组成(The Molecular Structure of Protein)1、组成元素:C(50%-55%)、H(6%-7%)、O(19%-24%)、N(13%-19%)、S(0-4%)。
有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别还含碘。
2、各蛋白质含氮量接近,平均为16%。
100g样品中蛋白质得含量(g%)=每克样品含氮克数*6、25*100,即每克样品含氮克数除以16%。
凯氏定氮法:在有催化剂得条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气蒸馏出来并为过量得硼酸液吸收,再以标准盐酸滴定,就可计算出样品中得氮量。
此法就是经典得蛋白质定量方法。
一、氨基酸——组成蛋白质得基本单位存在于自然界得氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质得氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外),手性,具有旋光性(甘氨酸除外,甘氨酸R基团为-H)。
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A 赖氨酸B CysC 谷氨酸D ProE 丝氨酸1、碱性氨基酸是:2、含巯基的氨基酸是：3、酸性氨基酸是：4、亚氨基酸是：5、含非极性侧链的氨基酸是：A 酸性氨基酸B 碱性氨基酸C 含硫氨基酸D 含羟基的氨基酸E 含非极性侧链的氨基酸6、His是：7、蛋氨酸是：8、酪氨酸是：9、Val是：10：Asp是：A 一级结构B 二级结构C 结构域D 三级结构E 四级结构11、是指多肽链中氨基酸的排列顺序：12、是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置：13、是指蛋白质分子中各个亚基的空间排布和相互作用：14、是指多肽链主链原子的局部空间排布：15、免疫球蛋白中与抗原结合的结构是：A 蛋白质的等电点B 蛋白质的沉淀C 蛋白质的模体D蛋白质的四级结构 E 蛋白质的变性16、蛋白质分子所带正负电荷相等时溶液的pH值称为：17、蛋白质的空间结构被破坏，理化性质改变，并失去其生物学活性称为：18、蛋白质肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成能发挥生物学功能的特定区域称为：19、蛋白质从溶液中析出的现象称为：20、两条或两条以上具有三级结构的多肽链通过非共价键相互聚合而形成的结构称为：A 亚基B β-转角C α-螺旋D 三股螺旋E β-折叠21、只存在于具有四级结构的蛋白质中的是：22、α-角蛋白中含量很多的是：23、血凝块中的纤维蛋白含量很多的是：24、氢键与长轴接近垂直的是：25、氢键与长轴接近平行的是：A 四级结构形成B 四级结构破坏C 一级结构破坏D 一级结构形成E 二、三、四级结构破坏26、亚基聚合时出现：27、亚基解聚时出现：28、蛋白质水解时出现：29、人工合成多肽时出现：30、蛋白质变性时出现：A 0.9%NaCl B常温乙醇C一定量的强酸D加入强酸再将溶液调到蛋白质等电点再加热煮沸E高浓度硫酸铵31、蛋白质既不变性也不沉淀是加入了：32、蛋白质沉淀但不变性是加入了：33、蛋白质变性但不沉淀是加入了：34、蛋白质凝固是：A 氧化还原反应B 表面电荷与水化膜C 一级结构和空间结构D 紫红色E 紫蓝色35、还原型谷胱甘肽具有的功能是：36、蛋白质胶体溶液稳定的因素是：37、与蛋白质功能活性有关的主要因素是：38、蛋白质与双缩脲试剂反应呈：39、蛋白质分子中游离α-氨基与茚三酮试剂反应是：名词：1、蛋白质的一级、二级、三级、四级结构2、结构域、模体、超二级结构3、协同效应、别构效应4、蛋白质的等电点、蛋白质变性问答题：1、组成人体蛋白质的20种氨基酸，可根据侧链的结构和理化性质分为哪几类？每类列举两种（中文名、缩写、结构式）2、阐述蛋白质二级结构α-螺旋、β-折叠、β-转角的结构特征。
3、蛋白质分离纯化常用的方法有哪些，其原理是什么（至少三种方法）。
多选题：1、下列氨基酸中属于碱性氨基酸的是A GlyB ArgC HisD AlaE Lys2、下列氨基酸中其侧链上有一-COOH的是：A ArgB GluC HisD AspE Val3、维系蛋白质空间结构的非共价键有：A 氢键B 肽键C 二硫键D 盐键E 疏水键4、变性蛋白质的特性有：A 溶解度降低B 生物活性增加C 黏度增加D 易被蛋白酶水解E 溶解度增加填空题：1、在280nm波长处有特征性吸收峰的氨基酸有和2、蛋白质的二级结构的形式有、、和。
3、当蛋白质溶液的pH值大于其pI时，蛋白质分子带电荷。
4、蛋白质变性主要是其结构遭到破坏，而其结构仍可完好无损。
一、选择题1、DNA和RNA共有的成分是：A D-核糖B D-2-脱氧核糖C 腺嘌呤D 尿嘧啶E 胸腺嘧啶2、稀有碱基主要存在于：A 核糖体RNAB 信使RNAC 转运RNAD 核内RNAE 线粒体DNA3、DNA碱基配对主要靠：A 范德华力B 疏水作用C 共价键D 盐键E 氢键4、在一个DNA分子中，若A所占摩尔比为32.8%，则G的摩尔比为：A 67.2%B 32.8%C 17.2%D 65.6%E 16.4%5、稳定DNA双螺旋的主要因素是：A 氢键和碱基堆积力B 与Na+结合C 与组蛋白结合D 磷酸二酯键E 盐键6、下列关于双链DNA中碱基摩尔含量关系，错误的是：A A=TB A+G=C+TC A+C=G+TD A+T=G+CE G=C7、关于DNA二级结构描述错误的是：A 碱基配对是A与U，G与CB 两条DNA链走向相反C 两条DNA链走向平行D 双螺旋每周10对碱基E 碱基对之间形成氢键8、双链DNA有较高的解链温度是由于它含有较多的：A 嘌呤B 嘧啶C A和TD C和GE A和C9、有关核酸的变性和复性的正确描述为：A 热变性后DNA经缓慢冷却后可复性；B 热变性的DNA迅速降温过程也称作退火；C 复性的最佳温度为25℃；D 不同的单链DNA，在合适温度下都可复性；E 热变性DNA迅速冷却后即可相互结合；10、hnRNA是下列那种RNA的前体：A tRNAB 真核rRNAC 原核rRNAD 真核mRNAE 原核mRNA11、tRNA在发挥其“对号入座”功能时的两个重要部位是：A DHU环和反密码环B氨基酸臂和DHU环 C DHU环和TψC环D TψC环和反密码环E 氨基酸臂和反密码环12、核酸分子中储存、传递遗传信息的关键部位是：A 核苷B碱基序列 C 磷酸戊糖 D 磷酸二酯键E磷酸戊糖骨架13、参与hnRNA剪接的RNA是：A hnRNAB tRNAC mRNAD snRNAE rRNA14、DNA变性的原因是：A 温度升高是唯一的原因B 磷酸二酯键断裂C 多核苷酸链水解D 碱基的甲基化修饰E 互补碱基之间的氢键断裂15、下列那种碱基组成的DNA分子Tm值高；A A+T=15%B G+C=25%C G+C=40%D A+T=80%E G+C=35%16、tRNA连接氨基酸的部位是在：A 1’-OHB 2’-PC 3’-PD 3’-OHE 5’-P17、tRNA分子3’-末端的碱基序列是：A AAA-3’B CCA-3’C CCC-3’D AAC-3’E ACA-3’A AMPB ADPC ATPD dATPE cAMP18、含一个高能磷酸键：19、含脱氧核糖基：20、含分子内3’5’-磷酸二酯键：A tRNAB mRNAC rRNAD hnRNAE DNA21、分子量最小的一类核酸：22、细胞内含量最多的一类RNA是：23、带有反密码子的RNA是：24、加工修饰后有5’帽子结构的是：25、有3’-CCA-OH结构的是：26、有较多的稀有碱基的是：27、mRNA的前体是：A 变性B 复性C 杂交D 重组E 层析28、DNA原有的两股单链重新缔合成双链称为：29、单链DNA与RNA形成局部双链称为：30、不同DNA单链重新形成局部双链称为：A 超螺旋结构B 三叶草形结构C 双螺旋结构D 帽子结构E 茎环结构31、RNA二级结构的基本特点是：32、tRNA二级结构的基本特征是：33、DNA二级结构的特点是：34、真核mRNA的5’端具有：二、填空题1、RNA可分为三大类，其中构成遗传密码的是（），破译遗传密码运载氨基酸的是（），参与构成核糖体的是（）。
2、核酸完全水解产物是（）、（）和（），其中（）又可分为（）和（）。
3、体内的嘌呤碱主要有（）和（）；嘧啶碱主要有（）、（）和（）。
某些RNA分子中还含有微量的其他碱基，称为（）。
4、碱基和戊糖相连接的化学键是（），连接生成的化合物叫（）。
5、核酸的基本单位是（），它们之间相连接的化学键是（）。
6、嘌呤碱和嘧啶碱均具有共轭双键，故核酸的紫外最大吸收峰在波长（）。
7、DNA双螺旋结构中A、T之间有（）个氢键，G、C之间有（）个氢键。
8、tRNA的二级结构是（），三级结构是（）。
9、在DNA分子中，与片段5’-TAGA-3’互补的片段为（）。
10、真核生物mRNA多数在3’-末端有（）。
11、酪氨酸tRNA的反密码子是5’-GUA-3’, 它能辨认的mRNA上相应的密码子是（）。
三、名词解释1、DNA变性2、DNA复性3、Tm值4、增色效应5、核酸分子杂交四、问答题1、动物细胞内有哪几类主要的RNA，其主要功能是什么？2、叙述DNA双螺旋结构模型的要点。
3、简述真核生物mRNA的结构特点及其作用。
4、试就组成单位、连接方式、一级结构、紫外吸收性质、变性、功能等方面比较DNA、RNA和蛋白质。
一、选择题1、结合酶具有催化活性的条件是：A 酶蛋白形式存在B 辅酶形式存在C 辅基形式存在D 全酶形式存在E 酶原形式存在2、辅酶与辅基的主要区别是：A 化学本质不同B 免疫学性质不同C 与酶蛋白结合的紧密程度不同D 理化性质不同E 生物学活性不同3、酶催化作用的机制是：A 降低反应的活化能B 降低反应的自由能C 降低产物的热能D 增加底物的热能E 增加反应的自由能4、酶的特异性是指：A 与底物结合具有严格选择性B 与辅酶的结合具有选择性C 催化反应的机制各不相同D 在细胞中有特殊的定位E 在特定条件下起催化作用5、加热后，酶活性降低或消失的主要原因是：A 酶水解B 酶蛋白变性C 亚基解聚D 辅酶脱落E 辅基脱落6、全酶是指：A 酶蛋白-辅助因子复合物B 酶蛋白-底物复合物C 酶活性中心-底物复合物D 酶必需基团-底物复合物E 酶催化基团-结合基团复合物7、酶分子中使底物转变为产物的基团称为：A 结合基团B 催化基团C 碱性基团D 酸性基团E 疏水基团8、酶促反应速度达到最大速度的80%时，Km等于：A [S]B 1/2[S]C 1/3[S]D 1/4[S]E 1/5[S]9、酶促反应速度达最大速度的25%时，[S]等于：A 1/4KmB 3/4KmC 2/3KmD 1/2KmE 1/3Km10、当Km等于1/2[S]时，V等于：A 1/3VmaxB 1/2VmaxC 2/3VmaxD 3/5VmaxE 3/4Vmax11、同工酶是指：A 酶蛋白分子结构相同B 免疫学性质相同C 催化功能相同D 分子量相同E 理化性质相同12、Km值是指：A v等于1/2Vmax时的底物浓度B v等于1/2Vmax时的酶浓度C v等于1/2Vmax时的温度D v等于1/2Vmax时的抑制剂浓度E 降低反应速度一半时的底物浓度13、酶的活性中心内，能够与底物结合的基团是：A 结合基团B 催化基团C 疏水基团D 亲水基团E 以上都不是14、酶促反应动力学研究的是：A 酶促反应速度与底物结构的关系B 酶促反应速度与酶空间结构的关系C 酶促反应速度与辅助因子的关系D 酶促反应速度与影响因素之间的关系E 不同酶分子间的协调关系15、酶促反应速度与酶浓度成正比的条件是：A 底物被酶饱和B 反应速度达到最大C 酶浓度远远大于底物浓度D 底物浓度远远大于酶浓度E 以上都不是16、v=Vmax后再增加[S]，v不再增加的原因是：A 部分酶活性中心被产物占据B 过量产物抑制酶的催化活性C 酶的活性中心已被底物所饱和D 产物生成过改变反应的平衡常数E 以上都不是17、能被化学毒气路易士气抑制的酶是：A 胆碱酯酶B 羟基酶C 巯基酶D 磷酸酶E 羧基酶18、有机磷农药（如敌百虫）中毒属于：A 不可逆抑制B 竞争性抑制C 可逆性抑制D 非竞争性抑制E 反竞争性抑制19、有机磷农药敌敌畏可结合胆碱酯酶活性中心的是：A 丝氨酸残基的-OHB 半胱氨酸残基的-SHC 色氨酸残基的吲哚基D 精氨酸残基的胍基E 甲硫氨酸残基的甲硫基20、磺胺类药物的抑菌或杀菌作用的机制是：A 叶酸B 对氨基苯甲酸C 谷氨酸D 甲氨蝶呤E 二氢叶酸21、酶浓度不变以反应速度对底物浓度作图其图像为：A 直线B S形曲线C 矩形双曲线D 抛物线E 钟罩形曲线22、乳酸脱氢酶同工酶是由H亚基、M亚基组成的：A 二聚体B 三聚体C 四聚体D 五聚体E 六聚体A 底物浓度B 酶浓度C 激活剂D pH值E 抑制剂23、影响酶与底物的解离：24、能使酶活性增加：25、酶被底物饱和时，反应速度与之成正比：26、可与酶的必须基团结合，影响酶活性：二、填空题1、全酶由（）和（）两部分组成，其中（）决定酶催化反应的特异性，而（）决定反应的类型。