生物化学习题与解析--绪论
临床检验生物化学习题及标准答案
临床检验生物化学习题及答案————————————————————————————————作者：————————————————————————————————日期：23 习题：一、名词解释1.临床检验生物化学(Clinical Biochemistry)2.组合试验(profile tests)二、问答题1.试述临床检验生物化学的研究领域。
2.试述临床检验生物化学在医学中的地位及应用。
3.简述临床检验生物化学的进展及发展趋势。
第一章 绪论答案一、 名词解释1. 临床检验生物化学(Clinical Biochemistry): 临床检验生物化学是在人体正常生物化学基础上，研究病理状态下生物化学改变，寻找这些改变的特征性标志并建立可靠实用检测方法，通过对这些特征性标志物的检测，为健康评估、疾病预防、诊断、治疗、病情和预后判断等提供生物化学信息和决策依据的一门学科。
2. 组合试验(profile tests): 在循证检验医学基础上，将某些疾病或器官系统功能的有关检验项目，进行科学合理的组合，以便获取更全面完整的病理生物化学信息的方法。
如了解肝脏功能的组合试验。
4 二、问答题1. 试述临床检验生物化学的研究领域。
临床检验生物化学的学科领域主要包括以下三方面： 1. 揭示有关疾病的病理生物化学改变，从本质上阐明疾病发生、发展、转归的生物化学机制，为疾病的预防、诊断、疗效及预后评估，提供理论基础。
2. 在上述研究基础上，寻找具有疾病特异性的生物化学标志物，并建立特异度、灵敏度高，简便而高性价比的检测方法，从而在临床开展有关项目的检测，提供反映这些标志物改变的客观数据。
3. 将检测项目的数据，转化为预防、诊断和疗效及预后评价信息。
2. 试述临床检验生物化学在医学中的地位及应用。
在医学中，临床生物化学是阐明疾病发生、发展及转归的分子机制，从本质上认识病变准确部位及具体环节，为寻找有效的预防和治疗靶点，疾病的诊断及病情和预后判断，提供理论基础的一门重要病理学学科。
《生物化学》复习题总结
《生物化学》复习题绪论1什么是生物化学？简述生物化学的分类？蛋白质1 什么是蛋白质？简述蛋白质的分类？2 20种常见氨基酸的普通名称、代号、结构式、分类？3 氨基酸氨基、羧基和两基团共同参加反应的用途如何？4 为什么氨基酸溶液具有缓冲特性？5 什么是氨基酸的等电点？氨基酸在等电点时具有那些特性？6 常见的氨基酸分析方法有哪些？其原理是什么？7 氨基酸的制备方法和用途有哪些？8 如何测定蛋白质一级结构中氨基酸的排列顺序？9 蛋白质常见的二级结构有哪些？10 为什么α-螺旋具有稳定性？β-折叠具有哪些特点？11 蛋白质的四级结构和结构域有哪些差异？12 维持蛋白质分子结构的重要化学键有哪些？13 什么是蛋白质的变性作用？变性具有哪些特性？引起蛋白质变性的因素及变性机理如何？14 什么是蛋白质的别构作用？15 什么是蛋白质的沉淀作用？引起蛋白质沉淀的因素及其机理如何？16 蛋白质制备的方法如何？酶化学1 什么是酶？简述酶的分类？2 简述酶的化学本质和酶蛋白的结构？3 简述酶的作用特点？4 什么是酶的活性中心？其特点如何？5 酶的催化机制有哪些？6 酶如何加速化学反应？7 什么是酶原的激活？8 测定酶促反应速度时为什么要以初速度为基准？9 简述中间产物学说的要点？10影响酶促反应速度的因素有那些？11米氏方程的推导及米氏常数的意义和求取？12 什么是酶的激活作用？试举例说明？13 什么是酶的抑制作用？主要有哪几类？其特点如何？14 简述抑制作用的机制及其实践意义？15 什么是酶活力？其表示方法有哪些？16 何为全酶、辅酶、调节酶、同工酶、多酶体系和诱导酶？它们之间有何区别？17 什么是别构酶？有哪些特点？18 什么是固定化酶？有哪些优点？制备固定化酶的方法有哪些？核酸化学1简述核酸的类别、分布和组成？2 写出常见嘧啶和嘌呤的分子式？3 核苷酸分子中核苷和戊糖的连接方式？4 简述DNA分子的二级结构模型提出的依据和结构要点？5 RNA包括那几类？其结构和功能如何？tRNA的二、三级结构。
生物化学复习题
生物化学复习提纲及思考题绪论：生物化学（动态、静态、功能）？第一章（2.3）糖： P42 习题 1、2、3、4、10、111、糖的变旋现象是指糖溶液放置后，旋光方从右旋变成左旋或从左旋变成右旋？2.单糖由于具有不对称碳原子故都具有旋光性？3.人体不仅能利用D-葡萄糖还能利用L-葡萄糖?4.糖的无氧分解和有氧分解有什么异同?5.乳糖由一分子葡萄糖和一分子半乳糖构成，故是一种葡萄糖苷?2.三羧酸循环中经底物磷酸化产生的高能化合物为？;EMP途径：CoQ：淀粉：乙酰CoA ：6、糖的无氧分解和有氧分解有什么异同 ;7 、丙酮酸;8.糖无氧分解的两种主要产物？9.1mol糖进行有氧氧化彻底分解时，在细胞液产生的ATP的mol数为？第二章脂（2 . 4 ）：P 60 习题 1、2、6、71．乙酰CoA；丙酮酸；硬脂酸；.硬脂酸；乳酸；乙酰辅酶A;2．脂类是由———和———组成的酯类及其衍生物？生物膜主要是由____和____组成？3．自然界常见的不饱和脂肪酸多具有反式结构？4、植物油的必需脂肪酸含量丰富，所以植物油比动物油营养价值高？5、有偶数碳原子的脂肪酸在氧化降解时产生乙酰CoA？6、如果动物长期饥饿，就要动用体内的脂肪，这时分解酮体的速度大于生成酮体的速度？7、下列哪个是饱和脂肪酸（A.油酸， B亚油酸 C 棕榈酸 D.亚麻酸）？8、卵磷脂含有的成分为（A. 脂肪酸，甘油，磷酸，乙醇胺 B. 脂肪酸，甘油，磷酸，胆碱 C 脂肪酸，甘油，磷酸，丝氨酸 D. 脂肪酸，甘油，磷酸）？9、脂肪酸进行β氧化不需要的辅助因子是（A.CoA B.FAD C.NAD+D.NADP）？10、脂肪酸合成过程中，乙酰CoA来自———或———，NADPH来源于———途径？11、从某天然脂肪水解得到的脂肪酸，其最可能的结构为（A CH3(CH2)12COOH B CH3(CH2)13COOH C CH3CH2COOH）？以天然油脂为原料油脂中的脂肪酸碳数几乎全部为偶数12、测得某甘油三酯的皂化价为200，碘价为60。
生物化学第一章绪论
引言概述：生物化学是研究生物体内化学结构、组织和生命活动的科学，它承接了有机化学、生物学和物理学等多个学科的基础知识，并运用这些知识来解析生物体内的复杂化学反应。
本文将围绕生物化学第一章的绪论部分展开叙述，重点介绍生命的起源、生物大分子、生命的能量转化、生物膜和细胞器等方面的内容。
正文内容：一、生命的起源1.生命的化学基础：讲述有机分子在地球早期的环境下的合成过程，以及如何形成简单有机分子的实验模拟研究。
2.生命的起源理论：介绍了地球早期环境和过渡环境中生命起源的几种理论，如原生生命体说、RNA世界假说等，并对比分析它们的优缺点。
3.生命的进化：阐述了生命的起源与进化之间的关系，以及自然选择和基因突变在生命进化中的作用。
二、生物大分子1.蛋白质：描述蛋白质的组成、结构和功能，包括氨基酸的基本性质和反应、蛋白质的一级、二级、三级和四级结构以及蛋白质的功能多样性。
2.核酸：介绍DNA和RNA的结构和功能，包括核苷酸的组成、碱基配对的规则、DNA的双螺旋结构和复制等重要过程。
3.多糖：讲述多糖的种类和结构，包括淀粉、糖原和纤维素等，以及它们在生物体内的生理功能和代谢途径。
三、生命的能量转化1.糖代谢：详细阐述糖的有氧和无氧代谢途径，包括糖解、糖酵解、异源糖母嗣和糖异生等过程，以及这些过程的调控机制。
2.脂肪代谢：解析脂肪在生物体内的合成和降解途径，包括脂肪酸的合成、三酰甘油的降解和胆固醇的合成等重要过程。
3.氨基酸代谢：探讨氨基酸的合成和降解途径，以及转氨酶和脱氨酶在这些过程中的作用。
四、生物膜1.生物膜的结构：介绍生物膜的组成和结构，包括磷脂双分子层的构成、蛋白质和其他分子在生物膜中的分布以及生物膜的流动性等特点。
2.生物膜的功能：阐述生物膜在细胞内外界物质交换、信号传导和细胞间相互作用等方面的重要功能，并介绍生物膜的选择性通透性。
3.膜蛋白：探讨膜蛋白的结构和功能，包括通道蛋白、离子泵和受体蛋白，以及它们在维持细胞内外环境平衡和信号转导中的作用。
生物化学(A)离线必做作业(答案)
浙江大学远程教育学院《生物化学（A）》课程作业（必做）姓名：学号：年级：学习中心：—————————————————————————————第一章绪论复习思考题简答题1．简述生物化学的含义。
生物化学景是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。
2．简述生物化学与药学的关系。
药理学在很大程度上是以和生物化学为基础的。
第二章蛋白质化学复习思考题名词解释1．基本氨基酸从天然蛋白质中水解获得的氨基酸仅有20种，它们被称为天然氨基酸或基本氨基酸。
2．肽键由氨基酸缩合而成的化合物成为肽,它们是通过一个氨基酸分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子水形成的3．等电点(pI)蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。
符号为pI。
4．蛋白质的变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
5．肽填空题1．组成蛋白质的酸性氨基酸有____2__种，碱性氨基酸有____3__种。
2．变性后的蛋白质其分子量___不变___。
3．蛋白质二级结构最基本的两种类型是__α－螺旋____和__β－折叠_____。
4．稳定蛋白质胶体溶液的因素是__水化层____和___表面带同种电荷___。
5．蛋白质处于等电点时，主要是以___以两性离子___形式存在，此时它的溶解度最小。
6．甲、乙、丙三种蛋白质，等电点分别为8.0、4．5和10．0，在pH 8．0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲__向阳极移动____，乙_不移动_____，丙__向阴极移动___。
7．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____氮（N）__，测得某蛋白质样品含氮量为15．2g，该样品蛋白质含量应为___95___g。
计算题1．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋?该片段中含有50圈螺旋简答题1．组成蛋白质的氨基酸有多少种?其结构特点是什么?蛋白质中的氨基酸结构蛋白质的基本结构由20种氨基酸组成。
生物化学作业答案
生物化学作业答案第一章绪论练习题一、名词解释生物化学二、问答题为什么护理学专业学生要学习生物化学参考答案：一、名词解释生物化学：是运用化学的理论、方法和技术,研究生物体的化学组成、化学变化极其与生理功能相联系的一门学科;二、问答题答：生物化学在医学教育中起了承前启后的重要作用,与医学基础学科和临床医学、护理各学科都有着程度不同的联系;从分子水平阐明疾病发生的机制、药理作用的原理以及体内的代谢过程等,都离不开生物化学的知识基础;生物化学的基础知识和生化技术,为临床护理观察和护理诊断提供依据,对维持人类健康,预防疾病的发生和发展都起着重要作用;第二章蛋白质化学练习题一、名词解释1、蛋白质的一级结构2、肽键3、蛋白质的等电点pI9、蛋白质的呈色反应二、问答题1、什么是蛋白质的变性简述蛋白质的变性后的临床使用价值;2、简述蛋白质的二级结构的种类和α-螺旋的结构特征;3、蛋白质有哪些主要生理功能参考答案：一、名词解释1、蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸残基以肽键连接的排列顺序称为蛋白质的一级结构;2、肽键：一分子氨基酸α-羧基与另一分子氨基酸α-氨基脱水缩合形成的酰胺键;3、蛋白质的等电点pI：在某一pH条件下,蛋白质解离成正负离子数量相等,静电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点;4、蛋白质的呈色反应指蛋白质分子中,肽键及某些氨基酸残基的化学基团可与某些化学试剂反应显色,这种现象称为蛋白质的呈色反应;二、问答题1、答：蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下,严格的空间构象受到破坏,从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性;利用蛋白质变性原理在临床应用中有重要意义和实用价值,如1利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌；2口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人；3临床检验中在稀醋酸作用下加热促进蛋白质在pI时凝固反应检查尿液中的蛋白质；4加热煮沸蛋白质食品,有利于蛋白酶的催化作用,促进蛋白质食品的消化吸收等;2、答：蛋白质二级结构的种类包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲四种;α-螺旋主要特征是多肽链主链沿长轴方向旋转,一般为右手螺旋;每一螺旋圈含有3．6个氨基酸残基,螺距0．54nm;螺旋圈之间通过肽键上的CO与NH形成氢键,是维持α-螺旋结构稳定的主要次级键;多肽链中氨基酸残基的R基团伸向螺旋的外侧,其空间形状、大小及电荷对α-螺旋形成和稳定有重要的影响;3、答：蛋白质约占人体固体成分的45%,分布广泛,主要生理功能1构成组织细胞的最基本物质；2是生命活动的物质基础如酶的催化作用、多肽激素的调节作用、载体蛋白的转运作用、血红蛋白的运氧功能、肌肉的收缩、机体的防御、血液的凝固等所有的生命现象均有蛋白质的参与,说明蛋白质是生命活动的物质基础；3供给能量蛋白质在体内氧化分解产生能量约为417kjkcal,在机体供能不足的情况下,蛋白质也是能量的一种来源;第三章核酸化学的练习题练习题：一、名词解释1、核苷酸2、核酸的复性3、核苷4、核酸分子的杂交二、问答题1、核糖核酸有哪三类在蛋白质生物合成过程中的主要作用分别是什么2、DNA双螺旋结构模式的要点有哪些参考答案：一、名词解释1、核苷酸是指核苷与磷酸通过磷酸酯键连接而成的化合物;2、核酸的复性指核酸在热变性后如温度缓慢下降,解开的两条链又可重新缔合形成双螺旋结构,这种现象称为核酸的复性;3、核苷是任何一种含氮碱与核糖或脱氧核糖结合而构成的一种糖苷称为核苷;7、核酸分子的杂交指适宜条件下,在复性过程中,具有碱基序列互补的不同的DNA之间或DNA与RNA之间形成杂化双链的现象称为核酸分子杂交;二、问答题1、答：核糖核酸根据所起的作用和结构特点分为三大类,即转运RNAtRNA、信使RNAmRNA和核糖体RNArRNA;tRNA分子上有反密码子和氨基酸臂,能够辨认mRNA分子上的密码子及结合活性氨基酸,在蛋白质生物合成过程中转运活性的氨基酸到mRNA特定部位,每种tRNA可转运某一特定的氨基酸；mRNA从DNA上转录遗传信息,mRNA分子中编码区的核苷酸序列组成为氨基酸编码的遗传密码,在蛋白质生物合成中作为蛋白质多肽链合成的模板,指导蛋白质的合成生物;rRNA是细胞中含量最多的一类RNA,主要功能是与多种蛋白质结合成核糖体,在蛋白质生物合成中,起着“装配机”的作用;2、答：DNA双螺旋结构模式的要点是两条长度相同,方向相反而互为平行的多聚核苷酸链；DNA是右手双螺旋结构,糖—磷酸骨架是螺旋的主链部分,其碱基朝内侧；双链间碱基具有严格的配对规律,A-T、G-C,借氢键连接；DNA双螺旋为右手螺旋,每旋转一周包含10对碱基,螺距⒊4nm;维持DNA 双螺旋结构稳定性的力量主要是上下层碱基对之间的堆积力,互补碱基之间的氢键起重要作用;第四章酶练习题：一、名词解释1、酶2、结合酶3、酶原4、同工酶5、竞争性抑制剂二、填空题1、酶催化作用的特点是、、、;2、.影响酶促反应的因素有、、、、、;三、问答题何谓酶原激活试述酶原激活的机理及其生理意义;参考答案：一、名词解释1．酶：酶是由活细胞产生的具有催化作用的一类特殊蛋白质,又称生物催化剂;2．结合酶：由酶蛋白和非蛋白辅助因子两部分组成,两者结合时才表现其催化活性的复合物,又称全酶;3、酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时没有催化活性,这种无活性的酶的前身物称为酶原;4、同工酶：指催化相同的化学反应,但酶蛋白分子结构、理化性质经及免疫学性质不同的一组酶;5、竞争性抑制剂：这种抑制剂的结构与底物化学结构相似,两者共同竞争同一酶的活性中心,从而妨碍了底物与酶的结合,使酶活性受到抑制;二、填空题1、高度的催效率、高度的特异性、酶活性的可调节性、酶活性的不稳定性2、酶浓度、底物浓度、温度、PH、激活剂、抑制剂三、问答题答：无活性的酶原在一定条件下,受某种因素作用后,分子结构发生变化,暴露出或形成活性中心,使无活性的酶原转变为有活性的酶的过程称为酶原激活;酶原激活过程实际上是在专一的蛋白酶作用下,分子内肽链的某一处或多处被切除部分肽段后,空间结构发生改变,酶的活性中心形成或暴露过程;意义：1避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化；2使酶原到达特定部位才发挥作用,保证代谢的正常进行;第五章维生素练习题：一、名词解释1．维生素2．水溶性维生素3、硫胺素二、填空题1、脂溶性维生素包括、、、;2、维生素缺乏的原因主要有、、和;三、问答题1、维生素A缺乏为什么会引起夜盲症2、TPP、FAD、FMN、NAD+、NADP+、HSCoA中各含有哪种维生素维生素与它们的生物化学功能有何关系参考答案：一、名词解释1、维生素：是维护人和动物正常生理功能和健康所必需的一类营养素,本质为小分子有机化合物;2、水溶性维生素：指能溶解于水溶液中的维生素,包括B族维生素和维生素C;它们是的一类维护人体健康、促进生长发育和调节代谢所必需的小分子有机化合物;3、硫胺素：指维生素B1硫分子由含硫的噻唑环及含氨基的嘧啶环两部分组成故又名为硫胺素;二、填空题1、维生素A、维生素D、维生素E、维生素K2、进食量不足、吸收障碍、需要量增加、某些药物的影响三、问答题1、答：人视网膜上的杆状细胞中感光物质为视紫红质;视紫红质由11-顺视黄醛与不同的视蛋白构成;维生素A缺乏时,血液循环中供给视黄醇的量不足,因而杆状细胞合成视紫红质的量减少,对光敏感度降低,使暗适应时间延长,甚至造成夜盲症;2、答：TPP—含有维生素B1,为α-酮酸氧化脱羧酶的辅酶,参与α-酮酸的氧化脱羧;FAD—含有维生素B2,构成黄酶的辅酶成分,参与体内氧化反应中递氢和递电子的作用;FMN—含有维生素B2,同上;NAD+—含有维生素PP,构成不需氧脱氢酸的辅酶,参与氧化应中递氢和递电子作用;NADP+—含有维生素PP,同上;HSCoA—含有维生素泛酸,是CoA及4’-磷酸泛酰巯基乙胺的组分,参与酰基转移作用;第六章糖代谢练习题：一、名词解释1、糖异生作用2、磷酸戊糖途径3、糖的有氧氧化4、糖酵解5、乳酸循环二、问答题1、糖酵解的主要特点和生理意义是什么2、为什么说糖异生作用是糖酵解的逆过程这句话的说法不正确;3、机体是如何保持血糖浓度的相对恒定参考答案：一、名词解释1、糖异生作用由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用;非糖物质主要包括乳酸、甘油、生糖氨基酸、丙酮酸生等,糖异生主要在肝脏中进行;2、磷酸戊糖途径糖酵解代谢途径中的一条支路,由6-磷酸葡萄糖开始,生成具有重要生理功能的5-磷酸核糖和NADPH+H+,此途径称为磷酸戊糖途径;3、糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下氧化生成CO2和H2O的反应过程;4、糖酵解葡萄糖在缺氧情况下分解为乳酸的过程称为糖酵解;5、乳酸循环在肌肉组织中葡萄糖经糖酵解生成乳酸,乳酸经血液运送到肝脏,肝脏将乳酸异生成葡萄糖,再释放入血被肌肉摄取利用,这种代谢循环途径称为乳酸循环;二、问答题1、答：糖酵解是在供氧不足的情况下进行的一种代谢反应,全过程在细胞的胞液中进行,反应的产物是乳酸;糖酵解产能少,1分子葡萄糖经酵解净生成2分子ATP,1分子来源糖原的葡萄糖残基净生成3分子ATP,但对某些组织及一些特殊情况下组织的供能有重要的生理意义;如成熟的红细胞完全依赖糖酵解提供能量；长时间或剧烈运动时,机体处于缺氧状态,糖酵解反应过程加强迅速提供能量；病理性缺氧,如心肺疾患,糖酵解反应是机体的重要能量来源;2、答：因为糖酵解过程中有三个酶促反应既己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶催化的反应步骤是不可逆的,所以非糖物质转变为糖必须依赖另外的酶既葡萄糖-6-磷酸酶、果糖二磷酸酶、丙酮酸羧化酶、磷酸稀醇式丙酮酸羧激酶的催化,绕过这三个能障以及线粒体膜的膜障才能异生成糖,所以说糖异生作用是糖酵解的逆过程这句话的说法不正确;3、答：正常人空腹血糖浓度在—L之间;血糖浓度的相对恒定依靠体内血糖的来源和去路之间的动态平衡来维持;血糖的来源：⑴食物中消化吸收入血；⑵肝糖原分解；⑶糖异生;血糖的去路：⑴氧化分解,供应能量；⑵合成糖原；⑶转变成其等非糖物质；⑸血糖浓度超过肾糖阈L时,可由尿中排出;此外还有一些激素通过不同的环节影响糖代谢,在调节血糖浓度的相对恒定过程中起重要作用;第七章脂类代谢练习题：一、名词解释1、必需脂肪酸2、脂肪动员3、脂酰基的β-氧化4、酮体二、填空题1、胆固醇主要是在中合成,在体内可转化成、和;2、三酯酰甘油的主要生理功能是、、;三、问答题1、酮体生成的主要生理意义是什么2、哪些物质代谢可产生乙酰辅酶A它的主要代谢去路有哪些参考答案：一、名词解释1、必需脂肪酸：机体自身不能合成或合成量甚微,必须依赖食物提供的脂肪酸称为必需脂肪酸;包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等;2、脂肪动员：指脂库中储存在脂肪细胞中的脂肪,被脂肪酶逐步水解成游离脂肪酸FFA和甘油并释放入血,经血液运输到其他组织氧化的过程称脂肪动员;3、脂酰基的β-氧化：主要是从脂酰基的β-碳原子上进行氧化脱氢,即称为脂酰基的β-氧化;包括脱氢、加水、再脱氢、硫解四步反应,主要产物是乙酰辅酶A;4、酮体：是脂肪酸在肝中分解代谢而产生的一类中间化合物;包括乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮;二、填空题1、肝脏组织、胆汁酸、7-脱氢胆固醇、类固醇激素2、氧化供能、保持体温、保护脏器免受损伤三、问答题1、答：酮体是肝脏正常代谢的中间产物;酮体分子量小,溶于水,易于血液运输通过血脑屏障、肌肉等组织的毛细血管,生理情况下肝脏生成的酮体是肝外组织的的一种能源物质,特别是大脑和肌肉组织的重要能源;研究证明,酮体还具有防止肌肉蛋白质过多消耗的作用;2、答：正常情况下,糖类是乙酰辅酶A的主要来源；能源不足的情况下,脂肪动员增加,分解产生乙酰辅酶A；乙酰辅酶A也来源于氨基酸、酮体的分解代谢;乙酰辅酶A的主要去路是进入三羧酸循环彻底氧化供能；也是脂肪酸、胆固醇以及酮体合成的原料;第八章蛋白质的营养作用与氨基酸代谢练习题：一、名词解释1、蛋白质的互补作用2、联合脱氨基作用3、一碳单位二、填空题1、氮平衡有、、三种类型,;2、生成一碳单位的氨基酸有、、、;三、问答题1、简述血氨的来源与去路;2、论述高血氨和肝昏迷的发病机制;参考答案：一、名词解释1、蛋白质的互补作用：指把几种营养价值较低的蛋白质混合食用,提高蛋白质的营养价值称为蛋白质的互补作用;2、联合脱氨基作用：是指转氨酶催化的转氨基作用和L-谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氨基作用的联合进行,称为联合脱氨基作用;3、一碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中生成含有一个碳原子的基团,称为一碳单位;二、填空题1、总氮平衡；正氮平衡；负氮平衡2、丝氨酸；甘氨酸；组氨酸；色氨酸三、问答题1、答：血氨的来源：氨基酸脱氨基、肠道吸收、肾产生;血氨的去路：合成尿素、重新合成氨基酸、合成其它含氮化合物;2、答：肝功能严重损伤时,尿素在肝脏合成发生障碍,血氨浓度增高,称为高氨血症;一般认为氨进入脑组织,可与脑中的α-酮戊二酸经还原氨基化而合成谷氨酸,氨还可进一步与脑中的谷氨酸结合生成谷氨酰胺;这两步反应需消耗NADH＋H+和ATP,并且使脑细胞中的α-酮戊二酸减少,导致三羧酸循环和氧化磷酸化作用减弱,从而使脑组织中ATP生成减少,大脑能量供应不足,导致大脑功能障碍,严重时可产生昏迷;这种由肝功能障碍而引起的大脑功能障碍,出现一系列神经精神症状,称为肝昏迷;第九章氧的代谢练习题：一、名词解释1、生物转化2、递氢体和递电子体3、氧化磷酸化二、填空题1、肝脏生物转化方式的第一相反应包括、和;2、生物氧化是氧化还原过程,氧化方式主要有、和;三、问答题1、影响氧化磷酸化的因素有哪些2、简述氧的主要生理功能;参考答案：一、名词解释1、生物转化：指非营养物质经过代谢转变,改变其极性,使之成为容易排出形式的过程;2、递氢体和递电子体：在呼吸链中即可接受氢又可把氢传递给另一种物质的成分称递氢体,传递电子的物质称递电子体;递氢体通常亦传递电子;3、氧化磷酸化：指代谢物脱下的氢通过呼吸链一系列氢转移和电子传递与氧化合成水的过程中,释放的能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为氧化磷酸化;二、填空题1、氧化反应、还原反应、水解反应2、脱氢、加氧、失电子三、问答题1、答：影响氧化磷酸化的因素有1ATP/ADP比值,此值升高,氧化磷酸化减弱,此值下降,氧化磷酸化增强;2甲状腺素,甲状腺素能诱导细胞膜上钠-钾-ATP 酶的生成,导致氧化磷酸化增强和ATP水解加速,由此使得耗氧和产热增加,基础代谢率升高;3氧化磷酸化抑制剂,包括呼吸链抑制剂和解偶联剂;可阻断呼吸链的不同环节,使氧化受阻,也可通过解偶联使氧化正常进行而磷酸化受阻;2、答：1参与营养物质的氧化分解供能；2参与代谢物、毒物和药物等非营养物质的生物转化；3生成代谢水,参与水、电解质代谢；4生成少量活性氧,可有效杀灭细菌;第十章核苷酸代谢及遗传信息的贮存与表达练习题：一、名词解释1、痛风症2、半保留复制3、翻译二、填空题1、体内核苷酸的合成有和两条途径;2、在DNA复制中,连续复制的子链称；不连续复制的子链称,该子链中出现的DNA片段称为;出现这种复制方式的主要原因是和方向不同;3、参与翻译过程的RNA有、、;其中是合成多肽链的模板；运载各种氨基酸的工具是；而和多种蛋白质构成核蛋白体,作为氨基酸次序缩合成多肽链的场所;三、问答题1、嘌呤核苷酸的补救合成及嘌呤核苷酸的补救合成生理意义;2、简述mRNA转录后的加工方式包括;3、遗传密码具有哪些主要特点参考答案：一、名词解释1、痛风症：因为尿酸的水溶性较差,当患者血中尿酸含量升高时,尿酸盐晶体便沉积于关节、软组织、软骨及肾等处,而导致关节炎、尿路结石及肾疾病,临床上称为痛风症;2、半保留复制：以亲代DNA双链中每股单链作为模板指导合成DNA互补链,新合成的两个子代DNA 分子与亲代DNA分子碱基序列完全一样,且其中的一股单链来自亲代DNA,另一股单链是新合成的,这种复制方式称为半保留复制;3、翻译：是将mRNA分子中核苷酸序列组成的遗传信息,破译为蛋白质分子中氨基酸排列顺序的过程称为蛋白质的翻译;1、从头合成、补救合成2、前导链、后随链、冈崎片段、复制、解链3、mRNA、tRNA、rRNA、mRNA、tRNA、rRNA三、问答题1、答：嘌呤核苷酸的补救合成是细胞利用已有的嘌呤碱或嘌呤核苷合成嘌呤核苷酸的过程;其意义在于利用现成的嘌呤或嘌呤核苷可以减少能量和一些氨基酸前体的消耗；另外由于机体脑组织、红细胞、多形核白细胞等的某种从头合成嘌呤核苷酸的酶缺陷,只能利用补救途径来合成嘌呤核苷酸;2、答：1在hnRNA的5’-末端加上“帽子结构”2转录后在3’-末端加上“尾”结构3编码序列的部分甲基化4hnRNA链的剪接3、答：遗传密码的特点,即连续性、简并性、摆动性和通用性;编码区内的密码子是连续的不间断是密码子的连续性,如果插入或删除某个碱基就会引起框移突变,使下列翻译出的氨基酸完全错误；密码的简并性是指多种密码子编码一种氨基酸的现象;摆动性是指密码子与反密码子配对时,有时密码子的第三位碱基如A、C、U与反密码子的第一位碱基如I不严格互补也能互相辨认,称为密码子的摆动性;从最简单的生物病毒到人类,在蛋白质合成中都使用一套通用的密码的特性是遗传密码的通用性;第十一章物质代谢的联系及其调节练习题：一、名词解释1、变构调节2、共价修饰调节3、物质代谢调节二、填空题1、机体内物质调节的方式主要、三种方式;2、根据靶细胞中受体存在的部位不同,一般把受体分为和两大类;3、已知的激素第二信使物质主要有、、、和;三、问答题简述共价修饰调节的特点及意义;参考答案：一、名词解释1、变构调节：有些酶可与底物、代谢中间物或终产物经非共价键结合,使酶的构象发生改变,进而改变酶的催化活性来调节代谢称为变构调节;2、共价修饰调节：有些酶分子可在其它酶的催化下,通过共价键可逆地结合某种化学基团,从而改变酶催化活性来调节代谢称为酶的共价修饰调节或化学修饰调节;3、物质代谢调节是指机体对代谢途径反应速度的调节控制能力;1、细胞水平的代谢调节、激素水平的代谢调节、整体水平的代谢调节2、细胞膜受体、细胞内受体3、cAMP、cGMP、Ca2+、IP3代谢、DG三、问答题答：共价修饰调节是细胞水平调节的之一方式;主要是通过共价键可逆地结合某种化学基团而达到改变酶的催化活性;特点：1被修饰的酶有无活性和有活性两种形式互变;正逆两个方向由不同酶催化;2属于酶促共价反应;3是连续的酶促反应,具有连续的放大效应;4虽消耗ATP,但作用快,效率强,是快速调节的重要方式;意义：耗能少,作用快速,只需简单的修饰,酶的活性即能改变,并有放大效应,是既经济节约又迅速有效的调节方式;第十二章血液生化练习题：一、名词解释1、非蛋白氮NPN2、结合胆红素3、胆色素二、问答题1、血浆蛋白质的主要生理功能有哪些2、简述血红蛋白组成及血红素合成的调节因素参考答案：一、名词解释1、非蛋白氮NPN：血液中除蛋白质以外的含氮化合物;它们主要是蛋白质和核酸代谢的最终产物,包括尿素、尿酸、肌酸、肌酐、氨基酸、氨、多肽、胆红素、核苷酸嘌呤、谷胱甘肽等多种含氮有机物;通过尿液由肾脏排出体外;2、结合胆红素：胆红素在肝细胞葡萄糖醛酸基转移酶催化下与葡萄糖醛酸以酯键结合,生成葡萄糖醛酸胆红素酯,称为结合胆红素;这种胆红素因能与重氮试剂直接迅速起颜色反应,所以又称为直接胆红素;3、胆色素：是指血红素在体内分解代谢的主要产物,胆色素包括胆红素、胆绿素、胆素原、胆素;其中以胆红素为主,而胆红素约80%是来自血红蛋白;二、问答题1、答：1维持血浆胶体渗透压2维持血浆正常pH值对3运输作用血浆4营养和免疫防御功能5催化作用6血液凝固和纤维蛋白溶解作用2、答：血红蛋白是红细胞中最主要的蛋白质,含量占细胞蛋白总量的95%以上;血红蛋白是由2条a-亚基、2条β-亚基组成的四聚体,每个亚基中有1分子血红素;血红素是血红蛋白的辅基,在有核红细胞及网织红细胞阶段,在细胞的线粒体及胞液中合成;合成血红素的原料是琥珀酰CoA、甘氨酸和Fe2+;δ-氨基γ-酮戊酸ALA合成酶是血红素合成的限速酶,其辅酶是磷酸吡哆醛;血红素的合成受多种因素的调节;ALA合成酶的活性可被血红素反馈调节,还受肾脏产生的促红细胞生成素、某些类固醇激素的影响;第十三章肝胆生化练习题：一、名词解释肝脏的生物转化作用二、填空题1、肝脏生物转化作用的特点是和,同时还具有双重性;2、肝脏有及双重血液供应,并有和两条输出通路;3、肝脏生物转化作用的第一相反应包括、、；第二相反应是;三、论述题为什么严重的肝脏疾病时,病人容易出现餐后高血糖、饥饿时易出现低血糖、脂肪泻、水肿及血氨升高、肝昏迷、夜盲症、出血倾向、蜘蛛痣等参考答案：一、名词解释肝脏的生物转化作用：非营养性物质在肝脏酶的催化下,经过氧化、还原、水解和结合反应等化学变化,使其极性或水溶性增加,有利于从尿或胆汁排出,同时也改变了它们的毒性或药理作用,这一过程称为肝脏的生物转化作用;二、填空题1、连续性、多样性、解毒与致毒的双重性2、肝动脉、门静脉、肝静脉、胆道与肠道相通3、氧化反应还原反应水解反应结合反应二、论述题答、肝脏是维持人体生命的重要器官,参与人体内的分泌、排泄、解毒和各种营养物质代谢等;进食后,食物经消化吸收,血糖浓度有升高的趋势,机体通过合成肝糖原、肌糖原来维持血糖浓度恒定;由于肝脏中含有葡萄糖-6-磷酸酶,肝糖原能直接分解补充血糖；体内肝糖原就被耗尽情况下,机体通过糖异生作用来维持血糖浓度;严重肝脏疾病时肝脏不能及时进行糖原合成、分解及糖异生,病人。
《生物化学》知识点总结
生物化学复习题第一章绪论1. 名词解释生物化学：生物化学指利用化学的原理和方法，从份子水平研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。
其研究内容包括①生物体的化学组成，生物份子的结构、性质及功能②生物份子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息份子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。
生物化学主要从份子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质2. 问答题(1)生物化学的发展史分为哪几个阶段？生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段 (20 世纪之前)：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成份以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段(20 世纪初至20 世纪中叶)：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段(20 世纪中叶以后)：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大份子的结构与其功能之间的关系。
(2)组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？组成生物体的元素共28 种第一类元素包括C、H、O、N 四中元素，是组成生命体的最基本元素。
第二类元素包括S 、P 、Cl、Ca、Na、Mg，加之C、H、O、N 是组成生命体的基本元素。
第二章蛋白质1. 名词解释(1)蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高份子含氮化合物(2)氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH 时，是某特定氨基酸份子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极挪移，此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点(3) 蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH 时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH 称为蛋白质的等电点(4) N 端与 C 端：N 端(也称N 末端)指多肽链中含有游离α-氨基的一端， C 端(也称C 末端)指多肽链中含有α-羧基的一端(5)肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α -羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽(6)氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残存部份称为氨基酸残基(7)肽单元(肽单位)：多肽链中从一个α -碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH 间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转(8)结构域：多肽链的二级或者超二级结构基础上进一步绕蜿蜒叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。
生物化学第三版课后习题答案
生物化学第三版课后习题答案生物化学第三版课后习题答案生物化学是研究生物体内化学反应的科学，它研究了生物体内各种生物大分子的结构、性质和功能，以及生物体内化学反应的机制和调控。
生物化学的课后习题对于学生的学习和理解非常重要，通过解答习题，可以帮助学生巩固所学知识，提高问题解决能力。
下面是生物化学第三版课后习题的答案。
第一章：绪论1. 生物化学的研究对象是什么？答：生物化学的研究对象是生物体内的化学物质，包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等。
2. 生物化学的研究方法有哪些？答：生物化学的研究方法包括分离纯化、鉴定结构、测定性质、研究功能、探索机制等。
第二章：氨基酸和蛋白质1. 什么是氨基酸？答：氨基酸是构成蛋白质的基本单位，它由氨基、羧基和侧链组成。
2. 氨基酸的分类有哪些？答：氨基酸可以根据侧链的性质分为非极性氨基酸、极性氨基酸和带电氨基酸。
第三章：核酸1. 核酸的组成单位是什么？答：核酸的组成单位是核苷酸，它由糖、碱基和磷酸组成。
2. 核酸的功能有哪些？答：核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和参与蛋白质合成等。
第四章：碳水化合物1. 碳水化合物的分类有哪些？答：碳水化合物可以根据分子中含有的糖单位数目分为单糖、双糖和多糖。
2. 碳水化合物的功能有哪些？答：碳水化合物的功能包括提供能量、构建细胞壁和参与细胞信号传导等。
第五章：脂类1. 脂类的分类有哪些？答：脂类可以根据分子中含有的酯键数目和酸基的性质分为简单脂类、复合脂类和衍生脂类。
2. 脂类的功能有哪些？答：脂类的功能包括提供能量、构建细胞膜和参与信号传导等。
第六章：酶1. 酶的特点是什么？答：酶是生物体内的催化剂，具有高效、高选择性和高度专一性的特点。
2. 酶的分类有哪些？答：酶可以根据催化反应类型分为氧化还原酶、转移酶、水解酶和合成酶等。
通过解答以上习题，可以帮助学生巩固对生物化学知识的理解和掌握。
同时，习题的答案也为学生提供了参考，帮助他们更好地完成学习任务。
《生物化学》绪论
霍佩-赛勒的学生米歇尔(Miescher)研究了病理液 体和脓细胞，并从脓细胞的细胞核中分离得到了 脱氧核糖核蛋白。
19世纪50年代，巴斯德(Pasteur)证明了酒精发酵 是由微生物引起的，排除了发酵自生论。
1897年布赫纳(Büchner)兄弟利用无细胞酵母汁 液发酵蔗糖产生酒精的研究，是生化发展早期的 一个重要里程碑，他不仅结束了酒精发酵机理持 续了半个世纪的大论战，而且将酶学和代谢等现 代生化研究引入了一个快速发展的新时期。
3. 生物化学的内容
1）生物体的化学组成
四类基本生物大分子：
糖
由单糖组成
脂类
由甘油、脂肪酸、磷酸、含氮碱等组成
蛋白质
由氨基酸（20种）组成
核酸
由核苷酸组成，而核苷酸又由碱基、戊糖、磷酸
组成
研究生物大分子及其构成它们的前体小分子物质的结构、性质、功
能，以及结构与性质、功能之间的内在联系。
三大活性物质：酶、维生素、激素。
2）结构与功能：生物分子的结构、功能， 结构与功能的内在关系。
3）物质和能量的转化：生物体内大分子、 小分子之间的相互转化，以及伴随的能 量变化。
4）一切生命现象的新陈代谢，包括：生长、 分化、运动、思维等；和自我复制如： 繁殖、遗传等。
从学科范围上来讲，生物化学是由 生物学和化学交叉发展形成的边缘 科学，是以化学方法为主要手段来 研究生物（生命活动）的一门科学。
气病，用猪肝治疗夜盲症等 人们依靠经验自发的利用生物化学规律， 而对本质没有认识。
2. 18世纪（启蒙期）
法国化学家拉瓦锡(Lavoisier)研究燃烧和呼吸， 被认为是现代生物化学研究的开端。 拉瓦锡通过研究指出呼吸是不发光的燃烧，其 本质是氧化作用。
《生物化学》绪论 第1章 蛋白质化学
定的蛋白质肽键断裂，各自得到一系列大小不同 的肽段。
⑷分离提纯所得的肽，并测定它们的序列。
⑸从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质
中全部氨基酸排列顺序。
一级结构确定的原则
蛋白质一级结构测定的战略原则是将大化小，逐
段分析，先后采用不同方法制成两套肽片断，并 对照两段肽段，找出重叠片断，排出肽的前后位 臵，最后确定蛋白质的完整序列。
α-螺旋结构
每个氨基酸残基的－NH
－与间隔三个氨基酸残 基的=C=0形成氢键。每 个 肽 键 的 =C=0 与 － NH －都参加氢键形成，因 此 保 持 了 α- 螺 旋 的 最 大 稳定性。
绝大多数蛋白质以右手
右手α螺旋
α- 螺 旋 形 式 存 在 。 1978 年发现蛋白质结构中也 有 左 手 α- 螺 旋 结 构 。
第一章 蛋白质化学
第一章 蛋白质化学
蛋白质是由不同的 α-氨基酸按一定
的序列通过酰胺键（蛋白质化学中专 称为肽键）缩合而成的，具有较稳定 的构像并具有一定生物功能的生物大 分子。
1.1 蛋白质的生物学意义
蛋白质是一切生物体的细胞和组织的主要组成成
分，也是生物体形态结构的物质基础，使生命活 动所依赖的物质基础。 蛋白质分子巨大、结构复杂，使得蛋白质的理论 研究及其应用受到限制。近年来在重组DNA技术 基础上发展起来的蛋白质工程为解决这方面的问 题提供了最大的可能性。蛋白质工程可改变蛋白 质的生物活性，改变蛋白质的稳定性，改变受体 蛋白质的特性。通过蛋白质工程可深入地研究蛋 白质的结构与功能的相互关系。
1.2 蛋白质的元素组成
经元素分析，蛋白质一般含碳50%~55%，氢
6%~8% ， 氧 20%~23% ， 氮 15%~18% ， 硫 0%~4%。 有的蛋白质还含有微量的磷、铁、锌、铜、钼、 碘等元素。 氮含量在各种蛋白质中比较接近，平均为16%。 因此，一般可由测定生物样品中的氮，粗略的 计算出蛋白质的含量。（1g的氮≈ 6.25 g的蛋 白质）
生物化学：第一章 绪论习题参考答案
第一章绪 论1.举例说明化学与生物化学之间的关系。
答：生物化学是应用化学的理论和方法来研究生命现象，在分子水平上解释和阐明生命现象化学本质的一门学科。
以能量转换为例，在生物氧化中，代谢物通过呼吸链的电子传递而被氧化，产生的能量通过氧化磷酸化作用而贮存于高能化合物ATP中，以供应肌肉收缩及其他耗能反应的需要。
线粒体内膜就是呼吸链氧化磷酸化酶系的所在部位，在细胞内发挥着电站作用。
在光合作用中通过光合磷酸化而生成ATP则是在叶绿体膜中进行的。
以上这些研究就是应用化学的理论来研究生命现象的。
又如，所有的生命体，从大肠杆菌到人类，从藻类到高等植物，虽然表面千差万别，但是，都存在一些最基本的共同点：几乎所有的生命体都由糖类、脂类、核酸和蛋白质等生物分子以及水和无机离子组成；几乎所有的生命体的遗传信息物质都是DNA（极少数是RNA），并且具有基本相同的遗传信息传递模式；所有的生命体都具有相似的能量转换机制，ATP是所有生物的能量转换中间体。
这就在分子水平上解释和阐明了生命现象的化学本质。
由以上两个例子可以看出，化学和生物化学关系密切，相互渗透、相互促进和相互融合。
一方面，生物化学的发展依赖于化学理论和技术的进步，另一方面，生物化学的发展又推动着化学学科的不断进步和创新。
2.试解释生物大分子和小分子化合物之间的相同和不同之处。
答：生物大分子是生物体的重要组成成份，具有重要的生物功能。
生物大分子不仅分子量较大，而且其结构比较复杂。
生物大分子一般由结构比较简单的小分子，即结构单元分子组合而成，通常具有特定的空间结构。
常见的生物大分子包括蛋白质、核酸、脂类和糖类。
生物大分子与普通的小分子化合物相同之处在于：（1）共价键是维系它们结构的最主要的键；（2）有一定的立体形象和空间大小；（3）化学和物理性质主要决定于分子存在的官能团。
生物大分子与普通的小分子化合物不同之处在于：（1）生物大分子的分子量要比小分子化合物大得多，分子的粒径大小差异很大；（2）生物大分子的空间结构要复杂得多，维系空间结构的力主要是各种非共价作用力；（3）生物大分子特征的空间结构使其具有小分子化合物所不具有的性专一性识别和结合位点，这些位点通过与相应的配体特异性结合，能形成超分子，这种特性是许多重要生理现象的分子基础。
临床检验生物化学习题及答案
习题：一、名词解释1.临床检验生物化学(Clinical Biochemistry)2.组合试验(profile tests)二、问答题1.试述临床检验生物化学的研究领域。
2.试述临床检验生物化学在医学中的地位及应用。
3.简述临床检验生物化学的进展及发展趋势。
第一章绪论答案一、名词解释1. 临床检验生物化学(Clinical Biochemistry): 临床检验生物化学是在人体正常生物化学基础上，研究病理状态下生物化学改变，寻找这些改变的特征性标志并建立可靠实用检测方法，通过对这些特征性标志物的检测，为健康评估、疾病预防、诊断、治疗、病情和预后判断等提供生物化学信息和决策依据的一门学科。
2. 组合试验(profile tests): 在循证检验医学基础上，将某些疾病或器官系统功能的有关检验项目，进行科学合理的组合，以便获取更全面完整的病理生物化学信息的方法。
如了解肝脏功能的组合试验。
二、问答题1. 试述临床检验生物化学的研究领域。
临床检验生物化学的学科领域主要包括以下三方面：1. 揭示有关疾病的病理生物化学改变，从本质上阐明疾病发生、发展、转归的生物化学机制，为疾病的预防、诊断、疗效及预后评估，提供理论基础。
2. 在上述研究基础上，寻找具有疾病特异性的生物化学标志物，并建立特异度、灵敏度高，简便而高性价比的检测方法，从而在临床开展有关项目的检测，提供反映这些标志物改变的客观数据。
3. 将检测项目的数据，转化为预防、诊断和疗效及预后评价信息。
2. 试述临床检验生物化学在医学中的地位及应用。
在医学中，临床生物化学是阐明疾病发生、发展及转归的分子机制，从本质上认识病变准确部位及具体环节，为寻找有效的预防和治疗靶点，疾病的诊断及病情和预后判断，提供理论基础的一门重要病理学学科。
其在医学中的应用主要包括：1.揭示疾病发生的分子机制。
2.通过对有关疾病生物化学改变的特征性生物标志检测方法的建立和实施，为判断有无及何种疾病提供客观依据。
生化大题问答题含答案解析-大全精华必备
．什么是生物化学？它的研究对象和目的是什么？答：①生物化学是研究生物体内化学分子和化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
②生物化学的研究对象是生物体的分子，研究目的是从分子水平探讨生命现象的本质。
2．什么是分子生物学？它与生物化学的关系是什么？答：①分子生物学是研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
②分子生物学是生物化学的重要组成部分，是生物化学的发展和延续。
3．当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是什么？生物化学与分子生物学和医学的关系是什么？答：①当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是：生物分子的结构和功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控等三方面。
②生物化学与分子生物学是重要的医学基础学科，与医学的发展密切相关、相互促进。
各种疾病发病机制的阐明，诊断手段、治疗方案、预防措施等的实施，无一不依据生物化学与分子生物学的理论和技术。
生物化学与分子生物学的发展必将对基础医学、临床医学、预防医学、护理学、影像学、检验学和药学等领域产生重大影响。
蛋白质1．生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量，为什么？试验中是如何计算的。
答：由于蛋白质是体内的主要含氮物，且平均含氮量为16%，因此测定生物样品的含氮量就可以按照下列公式推算出蛋白质的大致含量：每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）2．什么是蛋白质的两性解离？利用此性质分离纯化蛋白质的常用方法有哪些？答：蛋白质分子除了两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，如谷氨酸残基中的γ-羧基、天冬氨酸残基中的β-羧基、赖氨酸残基中的ε-氨基、精氨酸残基中的胍基和组氨酸残基中的咪唑基，在一定的pH条件下均可解离成带负电荷或正电荷的基团，此种性质称蛋白质的两性解离。
利用蛋白质的两性解离性质分离纯化蛋白质的常用方法有用电泳法和离子交换层析法。
3．简述蛋白质的一、二、三、四级结构的概念及其维持稳定的化学键。
动物生物化学习题
生物化学习题一第一章绪论一、简述生物化学的概念及研究的主要内容第二章核酸化学一、名词解释1、核苷酸：2、核酸；☆3、核酸的一级结构；4、DNA二级结构；5、碱基互补规律；6、Tm值：☆7、增色效应：8、分子杂交：二、单项选择题（）1 组成核酸的基本单位是A 核苷；B 碱基；C 单核苷酸；D 戊糖。
（）2 mRNA中存在，而DNA中没有的碱基是A 腺嘌呤B 胞嘧啶C 鸟嘌呤D 尿嘧啶（）3 对Watson---CrickDNA模型的叙述正确的是A 磷酸戊糖骨架位于DNA螺旋内部B DNA两条链的方向相反C 在A与G之间形成氢键D 碱基间形成共价键（）4 在一个DNA分子中，若腺嘌呤所占摩尔比为32.8%，则鸟嘌呤的摩尔比为：A 67.2%B 32.8%C 17.2%D 65.6%E 16.4%（）5 tRNA在发挥其功能时的两个重要部位是A 反密码子臂和反密码子环B 氨基酸臂和D环C TψC环和可变环D 氨基酸臂和反密码子环（）6 （G+C）含量越高Tm值越高的原因是A G—C间形成了一个共价键B G—C间形成了两个共价键C G—C间形成了三个氢键D G—C间形成了离子键（）7 核酸中核苷酸之间的连接方式是A 2 ′—5′—磷酸二酯键B 离子键C 3 ′—5′—磷酸二酯键D 氢键（）8 关于DNA的二级结构，叙述错误的是A A和T之间形成三个氢键，G和C之间形成两个氢键B 碱基位于双螺旋结构内侧C 碱基对之间存在范德华力D 两条键的走向相反E 双螺旋结构表面有一条大沟和小沟（）9 下列对RNA一级结构的叙述，哪一项是正确的？A 几千到几千万个核糖核苷酸组成的多核苷酸链；B 单核苷酸之间是通过磷酸一酯键相连；C RNA分子中A一定不等于U，G一定不等于C；D RNA分子中通常含有稀有碱基。
（）10 DNA变性的原因是A 温度升高是唯一的原因；B 磷酸二酯键断裂；C 多核苷酸链解聚；D 碱基的甲基化修饰；E 互补碱基之间氢键的断裂。
《生物化学》-绪论
1896年
爱德华·布赫纳发现无细 胞发酵
1833年
安塞姆·佩恩发现了第一 个酶——淀粉酶
1865年
孟德尔通过豌Βιβλιοθήκη 杂交实验，提出了 遗传的分离定律和自由组合定律
1877年
霍佩·赛勒首次提出名词“Biochemie”，即英 语中的“Biochemistry”（生物化学）
第一节 生物化学概述
（一）静态生物化学时期
0 1 对糖类、脂类和氨基 酸的性质进行了较为 系统的研究
0 2 发现了核酸
一、生物化学发展简史
主要 贡献
0 3 从血液中分离出了血 红蛋白
0 4 发现了酵母发酵过程中 存在“可溶性催化剂” 奠定了酶学的基础
第一节 生物化学概述
一、生物化学发展简史
（二）动态生物化学时期
20世纪初期至中期--生物化学发展的蓬勃发展阶段
（一）生物大分子的结构与功能
➢生物大分子是构成生命的基础物质，主要包括蛋 白质、核酸、多糖和复合脂类等
➢人体内生物大分子是由基本结构单位按照一定的 顺序和方式相互连接而成的多聚体，具有种类繁 多、结构复杂、功能各异，但其结构有一定的规 律性等特点，分子量一般大于104
➢生物大分子多数具有生物信息功能，因此也被称 为生物信息分子.
1953年
1966年
尼伦伯等人破译了mRNA分
詹姆斯·沃森和弗朗西斯·克里克提
子中的遗传密码
出了DNA双螺旋结构模型
2003年
美、中、日、德、法、英等六国科学 家宣布人类基因组序列图绘制成功
1958年
弗朗西斯·克里克提出了
遗传信息传递的中心法则
1985年
美国科学家率先提出“人类基因组计 划”，该计划于1990年正式启动
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绪论
一、选择题
（一）A 型题
1 ．关于生物化学叙述错误的是
A ．生物化学是生命的化学
B ．生物化学是生物与化学
C ．生物化学是生物体内的化学
D ．生物化学研究对象是生物体
E ．生物化学研究目的是从分子水平探讨生命现象的本质
2 ．关于分子生物学叙述错误的是
A ．研究核酸的结构与功能
B ．研究蛋白质的结构与功能
C ．研究基因结构、表达与调控
D ．研究对象是人体
E ．是生物化学的重要组成部分
3 ．关于生物化学的发展叙述错误的是
A ．经历了三个阶段
B ．18 世纪中至19 世纪末是叙述生物化学阶段
C ．20 世纪前半叶是动态生物化学阶段
D ．20 世纪后半叶以来是分子生物学时期
E ．DNA 双螺旋结构模型的提出是在动态生物化学阶段
4 ．当代生物化学研究的主要内容不包括
A ．生物体的物质组成
B ．生物分子的结构和功能
C ．物质代谢及其调节
D ．基因信息传递
E ．基因信息传递的调控
5 ．我国生物化学家吴宪做出贡献的领域是
A ．生物分子合成
B ．免疫化学
C ．蛋白质变性和血液分析
D ．人类基因组计划
E ．人类后基因组计划
6 ．我国生物化学家刘思职做出贡献的领域是
A ．生物分子合成
B ．免疫化学
C ．蛋白质变性和血液分析
D ．人类基因组计划
E ．人类后基因组计划
7 ．我国生物化学家人工合成具有生物活性的牛胰岛素是在
A ．公元前21 世纪
B ．20 世纪
C ．1965 年
D ．1981 年
E ．2001 年（二）B 型题
A ．生物分子合成
B ．免疫化学
C ．蛋白质变性和血液分析
D ．人类基因组计划
E ．人类后基因组计划
1 ．生物化学家刘思职做出贡献的领域是
2 ．生物化学家吴宪做出贡献的领域是
3 ．1965 年我国生物化学家做出贡献的领域是
A ．20 世纪20 年代
B ．1953 年
C ．1965 年
D ．1981 年
E ．2001 年
4 ．我国人工合成牛胰岛素是在
5 ．我国人工合成酵母丙氨酰tRNA 是在
6 ．国际人类基因组序列草图的完成是在
7 ．吴宪提出蛋白质变性学说是在
A ．20 世纪50 年代
B ．20 世纪60 年代
C ．20 世纪70 年代
D ．20 世纪80 年代
E ．20 世纪90 年代
8 ．DNA 双螺旋结构模型的提出
9 ．重组DNA 技术的建立
10 ．PCR 技术的发明
11 ．人类基因组计划的提出
（三）X 型题
1 ．关于生物化学叙述正确的是
A ．生物化学是生命的化学
B ．生物化学是生物与化学
C ．生物化学是生物体内的化学
D ．生物化学研究对象是生物体
E ．生物化学研究目的是从分子水平探讨生命现象的本质
2 ．关于分子生物学叙述正确的是
A ．研究核酸的结构与功能
B ．研究蛋白质的结构与功能
C ．研究基因结构、表达与调控
D ．研究对象是生物体
E ．是生物化学的重要组成部分
3 ．关于生物化学的发展叙述正确的是
A ．初级阶段主要研究生物体的化学组成
B ．初级阶段的研究逐渐形成了生物化学这门独立学科
C ．蓬勃发展阶段主要研究物质代谢及其调节
D ．蓬勃发展阶段提出了DNA 的双螺旋结构
E ．人类基因组计划的完成是分子生物学崛起阶段的伟大创举
4 ．当代生物化学研究的主要内容包括
A ．生物体的物质组成
B ．生物分子的结构和功能
C ．物质代谢及其调节
D ．基因信息传递
E ．基因信息传递的调控
5 ．我国生物化学家对生物化学做出贡献的领域是
A ．蛋白质变性
B ．血液分析
C ．免疫化学
D ．生物分子合成
E ．人类基因组计划
6 ．我国生物化学家人工合成具有生物活性的生物分子是
A ．牛胰岛素
B ．酶
C ．酵母丙氨酰tRNA
D ．抗原抗体
E ．生物催化剂
二、是非题
1 ．生物化学是生命的化学。
2 ．生物化学是生物与化学。
3 ．生物化学是生物体内的化学。
4 ．生物化学研究对象是人体。
5 ．生物化学研究目的是从分子水平探讨生命现象的本质。
6 ．分子生物学是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的科学。
7 ．分子生物学和生物化学是完全独立的两门学科。
三、填空题
1 ．生物化学是研究内化学和化学的科学，从水平探讨生命现象的本质。
2 ．生物化学的研究对象是，研究目的是从探讨生命现象的本质。
3 ．分子生物学是研究和等所有生物的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
四、名词解释
1 ．biochemistry
2 ．molecular biology
五、问答题
1 ．什么是生物化学？它的研究对象和目的是什么？
2 ．什么是分子生物学？它与生物化学的关系是什么？
3 ．当代生物化学研究的主要内容是什么？生物化学与医学的关系是什么？
参考答案
一、选择题
（一）A 型题
1 ．B
2 ．D
3 ．E
4 ．A
5 ．C
6 ．B
7 ．C
（二）B 型题
1 ．B
2 ．C
3 ．A
4 ．C
5 ．D
6 ．E
7 ．A
8 ．A
9 ．C 10 ．D 11 ．E （三）X 型题
1 ．ACDE
2 ．ABCDE
3 ．ABCDE
4 ．BCDE
5 ．ABCDE
6 ．AC
二、是非题
1 ．A
2 ．B
3 ．A
4 ．B
5 ．A
6 ．A
7 ．B
三、填空题
1 ．生物体分子反应分子
2 ．生物体分子水平
3 ．核酸蛋白质大分子
四、名词解释
1 ．生物化学，是研究生物体内化学分子和化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
2 ．分子生物学，是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
五、问答题
1 ．生物化学是研究生物体内化学分子和化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
研究对象是生物体。
研究目的是从分子水平探讨生命现象的本质。
2 ．分子生物学是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
分子生物学是生物化学的重要组成部分，是生物化学的发展和延续。
3 ．当代生物化学研究的主要内容为生物分子的结构和功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控等三方面。
生物化学是医学的一门基础学科，与医学有着
紧密的联系。
生物化学的理论和技术已渗透到基础医学、预防医学和临床医学的各个领域，不断推动着医学的发展。
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