生物化学 第0章 绪论

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生物化学绪论ppt课件目录•生物化学概述•生物大分子结构与功能•生物小分子代谢及调控机制•基因表达调控与疾病关系•细胞信号传导途径和受体介导作用•现代生物化学技术应用及发展前景PART01生物化学概述生物化学定义与特点生物化学定义研究生物体内化学过程及其分子机制的学科。

生物化学特点从分子水平揭示生命现象,涉及生物大分子的结构与功能、生物小分子代谢、基因表达调控等。

生物化学研究历史与现状研究历史从19世纪末开始,随着化学和生物学的发展,生物化学逐渐形成并发展壮大。

研究现状生物化学已成为生命科学领域的重要分支,涉及基因组学、蛋白质组学、代谢组学等多个研究方向。

生物化学方法可用于检测生物标志物,辅助疾病诊断。

疾病诊断药物研发疾病预防与治疗通过研究生物大分子与小分子相互作用,指导药物设计和优化。

揭示疾病发生的生物化学机制,为疾病预防和治疗提供新思路。

030201生物化学在医学领域重要性PART02生物大分子结构与功能氨基酸蛋白质的基本组成单位氨基酸序列蛋白质的一级结构二级、三级和四级结构蛋白质的高级结构催化、运输、免疫、调节等蛋白质的功能蛋白质结构与功能核酸的基本组成单位DNA的双螺旋结构RNA的种类与功能核酸的功能核苷酸mRNA、tRNA、rRNA等碱基配对、反向平行等遗传信息的储存、传递和表达01020304单糖的结构与性质双糖的结构与性质多糖的结构与性质糖类的功能葡萄糖、果糖等蔗糖、麦芽糖等淀粉、纤维素等提供能量、细胞识别、生物合成等PART03生物小分子代谢及调控机制糖代谢及调控机制糖的生理功能糖是生物体内主要的能源物质,通过糖酵解和三羧酸循环等过程提供能量。

此外,糖还参与细胞识别、信号传导等生物过程。

糖代谢途径生物体内的糖代谢主要包括糖异生、糖酵解、糖有氧氧化等过程。

其中,糖异生是非糖物质转变为葡萄糖的过程;糖酵解是葡萄糖在无氧条件下分解为乳酸的过程;糖有氧氧化是葡萄糖在有氧条件下彻底氧化为二氧化碳和水的过程。

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2) Most biomolecules contain more than one functional group.
3) Different families of organic compounds result when hydrogen atoms on organic molecules are replaced by different functional groups.
化学键
共价键
非共价键 氢键 离子键 静电作用力 范氏引力 疏水作用力
Formation of a covalent bond between two Hydronds in methane
Formation of a crystal of sodium chloride. Each positively charged sodium ion is surrounded by six negatively charged chloride ions; likewise each negatively charged chloride ion is surrounded by six positively charged sodium ions. The overall effect is electrical neutrality.
Ionic bond
Table Salt Crystal
Formation of a hydrogen bond between the hydrogen side of one water molecule and the oxygen side of another water molecule.
Lipids are composed of three fatty acids (usually) covalently bonded to a 3-carbon glycerol. ❖ Functions: Long-term energy storage; Structural components; Hormones; insulators and cushions.

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2008年化学诺贝尔奖得主
马里奥· 卡佩基
马丁· 埃文斯
3 名科学家获诺贝尔生理学或医学奖。

成果:发现了端粒和端粒酶保护染色体的机理 。
人类端粒DNA结 构
2010年?
24
2010年诺贝尔医学或生理学奖

1998年7月20日,罗伯特·爱德华兹与两名试管婴儿索菲和 杰克·埃梅瑞在伦敦庆祝他们的两岁生日。
阿弗拉姆-赫尔什科 (以色列)
伊尔温-罗斯 (美国)
2004~化学奖 获奖原因:发现了蛋白质降解过程的机理 。
19
J. Robin Warren 和 Barry J. Marshall
(澳大利亚)
2005年诺贝尔生理学或医学奖
——幽门螺杆菌的发现
20
安德鲁•菲尔 (美国)
克雷格•梅洛 (美国)
2006年度诺贝尔生理学或医学奖 他们发现了RNA干扰现象
21

马里奥-卡佩奇 马丁-埃文斯 奥 利弗-史密斯 2007年,三位科学家“在涉及胚胎干细胞和哺乳动物DNA重 组方面有着一系列突破性发现”,为“基因靶向”技术的发 展奠定了基础。
22
2008年,诺贝尔医学奖公布 德法科学家“平分”奖金。 成果:楚尔豪森发现人乳头瘤病毒引发子宫颈癌,将获得 总共140万奖金中的一半。而两名法国人西诺斯和蒙塔尼 耶因发现人类免疫缺陷病毒(HIV)将分享剩下的70万美 元。
26
“人类基因组测序和作图”计划
1985年,美国科学家率先提出“人类基因组
测序和作图”计划(简称 HGP )。国际合作始于 1990年。 该计划的核心就是测定人类基因组的全部 DNA 序列,从整体上破译人类遗传信息,以使人

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有机化学
无机化学
化学
物理化学
分析化学
高分子化学
动 物
生物学
植 物


微生物学
化学

物 化
生物学

人类渴望了解生命的本质和怎样对它进行保护, 由于出生、成长、繁衍、老化、突变和死亡等所 有生命过程都是化学分子相互作用和变化的表现 ,因而人类要最终了解生命必须先了解其分子本 性。
化学主要是在分子与原子的水平上研究物质变化 和反应的规律、结构和各种性质之间的相互关系 ,以及物质组成、结构和包括物理性质、生物活 性等在内的性质。
3、食物的烹饪 4. 杀菌
3、食物的烹饪 4. 杀菌

生物化学的任务是:
阐述构成生物体的基本物质(生物大分子-糖类、脂类、蛋白质、核酸)的结构、性质 及其在生命活动(如生长、生殖、代谢、运 动等)过程中的变化规律(物质代谢和能量 代谢)。
二、生物化学与现代化学
1、生物化学与化学的关系
生物化学是在有机化学(Organic chemistry)和生理学(Biophysiology) 的基础上发展起来的.
细胞学说(1847)
Schleiden
Schwann
生命的定义
➢ 生命的根本特性是什么?千百年来,人们以许多不同 的观点阐述自己对此的看法。
19世纪下半叶,恩格斯对生命下了一个 定义:“生命是蛋白体的存在方式,这 个存在方式的基本因素在于和它周围的 外部自然界的不断地新陈代谢,而且这 种新陈代谢一停止,生命就随之停止, 结果便是蛋白质的分解。”
恩格斯的生命定义在一定程度上揭示了生命的 物质基础,即具有新陈代谢功能的蛋白体。
生命是一个很难下定义
(1)生理学定义 例如把生命定义为具有进食、代谢 、排泄、呼吸、运动、生长、生殖和反应性等功能的 系统。但某些细菌却不呼吸。

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1.3 研究新陈代谢规律及其调控是开发微生物发酵工业 的基础
氨基酸、酶(含遗传工程酶)、抗生素、植物生长激 素、维生素C等也可通过微生物发酵手段进行生产。发酵 产物的提炼和分离及下游加工技术也必须依赖于生物化学 理论和技术。此外,研究微生物新陈代谢过程及其调节控 制对于选育高产优质的菌株﹑筛选最佳发酵理化因子及提 高发酵效率具有指导意义。
蛋白质
该法则是生物体传递并表达遗传信息的基础。
生物体内的代谢网络非常复杂,而生物体的各种反 应却能有条不紊的进行,这是受到精密的调节机制调控 的,其中包括细胞或酶水平的调节以及激素和神经系统 的调节。
2)和 3)这部分内容反映生物体内物质能量转化的动态 过程,被称为动态生化。
2. 生物化学与药学科学
生物化学是一门重要的医药学基础课程,也 是现在发展最快的学科之一,它从分子水平阐明 生命现象本质,是学习、认识疾病,认识药物治 病原理不可缺少的基础。同时,生物化学基础研 究及其技术的发展与现代药学科学的发展具有越 来越来密切的联系,呈现了巨大的应用潜力。
生化往往是阐明机理,选择合理工艺途径, 提高产品质量,探索新工艺,研制新产品的理论 基础。
1.2 生物化学理论和方法促进生物药物研究与开发
生化药物是一类采用生化方法化学合成从生物体分离、纯 化所得并用于预防、治疗和诊断疾病的生化基本物质。这些 药物的特点是来自生物体,基本生化成份即氨基酸、肽、蛋 白质、酶与辅酶、多糖(粘多糖类)脂质、核酸及其降解产 物。这些物质成分均具有生物活性或生理功能,毒副作用极 小,药效高而被服用者接受。生化药物在制药行业和医药上 占有重要地位。如氨基酸、核苷酸(所谓基因营养物)、 SOD、 紫杉醇等已经应用于临床治疗。
生物化学(Biochemistry)

生物化学知识点总结

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生物化学复习题第一章绪论1. 名词解释生物化学:生物化学指利用化学的原理和方法,从分子水平研究生物体的化学组成,及其在体内的代谢转变规律,从而阐明生命现象本质的一门科学.其研究内容包括①生物体的化学组成,生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成,反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控,即遗传信息的贮存、传递和表达.生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质2. 问答题1生物化学的发展史分为哪几个阶段生物化学的发展主要包括三个阶段:①静态生物化学阶段20世纪之前:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段20世纪初至20世纪中叶:是生物化学蓬勃发展的阶段,这一时期人们基本弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径③功能生物化学阶段20世纪中叶以后:这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系.2组成生物体的元素有多少种第一类元素和第二类元素各包含哪些元素组成生物体的元素共28种第一类元素包括C、H、O、N四中元素,是组成生命体的最基本元素.第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg,加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素.第二章蛋白质1. 名词解释1蛋白质:蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物2氨基酸等电点:当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点3蛋白质等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离形成正负离子的趋势相等,即称为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点4N端与C端:N端也称N末端指多肽链中含有游离α-氨基的一端,C端也称C末端指多肽链中含有α-羧基的一端5肽与肽键:肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键,许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽6氨基酸残基:肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构,每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基7肽单元肽单位:多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构,具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH 间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键,可自由旋转8结构域:多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域.结构域具有以下特点①空间上彼此分隔,具有一定的生物学功能②结构域与分子整体以共价键相连,一般难以分离区别于蛋白质亚基③不同蛋白质分子中结构域数目不同,同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相似或很不相同9分子病:由于基因突变等原因导致蛋白质的一级结构发生变异,使蛋白质的生物学功能减退或丧失,甚至造成生理功能的变化而引起的疾病10蛋白质的变构效应:蛋白质或亚基因与某小分子物质相互作用而发生构象变化,导致蛋白质或亚基功能的变化,称为蛋白质的变构效应酶的变构效应称为别构效应11蛋白质的协同效应:一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应,其中具有促进作用的称为正协同效应,具有抑制作用的称为负协同效应12蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,变性的本质是非共价键和二硫键的破坏,但不改变蛋白质的一级结构.造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金属离子和生物碱等,变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加,结晶能力消失、生物活性丧失、易受蛋白酶水解14蛋白质复性:若蛋白质的变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可部分恢复其原有的构象和功能,称为复性2. 问答题1组成生物体的氨基酸数量是多少氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及计算公式组成生物的氨基酸有22种,组成人体和大多数生物的为20种,结构通式如右图.氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某一定pH时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点,计算公式如下:中性氨基酸)''(2121pKpKpI+=一氨基二羧基氨基酸)''(2121pKpKpI+=二氨基一羧基氨基酸)''(2132pKpKpI+=2氨基酸根据R基团的极性和在中性条件下带电荷的情况如何分类并举例分类名称结构缩写丙氨酸AlaA缬氨酸ValV非极性氨基酸疏水,8种非极性氨基酸疏水,8种亮氨酸LeuL异亮氨酸IleI脯氨酸ProP甲硫氨酸也称蛋氨酸MetM苯丙氨酸PheF色氨酸TrpW极性氨基酸亲水,12种甘氨酸中性氨基酸,不带电GlyG丝氨酸中性氨基酸,不带电SerS苏氨酸中性氨基酸,不带电ThrT半胱氨酸中性氨基酸,不带电CysC酪氨酸中性氨基酸,不带电TyrY极性氨基酸亲水,12种天冬酰胺中性氨基酸,不带电AsnN谷氨酰胺中性氨基酸,不带电GlnQ天冬氨酸酸性氨基酸,带负电AspD谷氨酸酸性氨基酸,带负电GluE极性氨基酸亲水,12种赖氨酸碱性氨基酸,带正电LysK精氨酸碱性氨基酸,带正电ArgR组氨酸碱性氨基酸,带正电HisH3蛋白质中氮含量是多少,如何测定粗蛋白的氮含量各种蛋白质的氮含量很接近,平均为16%.生物样品中,每得得1g氮就相当于100/16=6.25g蛋白质.通常采用定氮法测量蛋白质含量,其中较为经典的是凯氏定氮法粗蛋白测定的经典方法4蛋白质的二级结构有哪几种形式其要点包括什么蛋白质的二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲四种.①α-螺旋要点:多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧;每圈螺旋含个氨基酸,螺距为;每个肽键的亚胺氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定,氢键与螺旋长轴基本平行②β-折叠要点:多肽链充分伸展,相邻肽单元之间折叠形成锯齿状结构,侧链位于锯齿的上下方;两段以上的β-折叠结构平行排列,两链间可以顺向平行,也可以反向平行;两链间肽键之间形成氢键,以稳固β-折叠,氢键与螺旋长轴垂直③β-转角要点:肽链内形成180°回折;含4个氨基酸残基,第一个氨基酸残基与第四个氨基酸残基形成氢键;第二个氨基酸残基常为Pro脯氨酸④无规卷曲要点:没有确定规律性的肽链结构;是蛋白质分子的一些没有规律的松散的肽链构象,对蛋白质分子的生物功能有重要作用,可使蛋白质在功能上具有可塑性5一个螺旋片段含有180个氨基酸残基,该片段中共有多少圈螺旋计算该片段的轴长螺旋数为180/=50,轴长为×50=27nm6维持蛋白质一级结构的作用力有哪些维持空间结构的作用力有哪些维持蛋白质一级结构的作用力主要的化学键:肽键,有些蛋白质还包括二硫键维持空间结构的作用力:氢键、疏水键、离子键、范德华力等统称次级键非化学键和二硫键7简述蛋白质结构与功能的关系蛋白质的一级结构:一级结构是空间构象的基础;同源蛋白质在不同生物体内的作用相同或相似的蛋白质的一级结构的种属差异揭示了进化的历程,如细胞色素C;一级结构的变化引起分子生物学功能的减退、丧失,造成生理功能的变化,甚至引起疾病;肽链的局部断裂是蛋白质的前体激活的重要步骤蛋白质的空间结构:变构蛋白可以通过空间结构的变化使其能够更充分、更协调地发挥其功能,完成复杂的生物功能;蛋白质的变性与复性与其空间结构关系密切;蛋白质的构象改变可影响其功能,严重时导致疾病的发生蛋白质构象病,如疯牛病8简述蛋白质的常见分类方式根据分子形状分类:球状蛋白质、纤维状蛋白质、膜蛋白质根据化学组成分类:简单蛋白质、结合蛋白质结合蛋白质=简单蛋白质+非蛋白质组分辅基根据功能分类:酶、调节蛋白、贮存蛋白、转运蛋白、运动蛋白、防御蛋白和毒蛋白、受体蛋白、支架蛋白、结构蛋白、异常蛋白9简述蛋白质的主要性质①两性解离和等电点:蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残基侧链中某些基团在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团.当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH为蛋白质的等电点②蛋白质的胶体性质:蛋白质属生物大分子,其分子直径可达1-100nm之间,为胶粒范围之内,因而具有胶体的性质③蛋白质的变性、沉淀和凝固:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失,称为变性.若变性程度较轻,除去变性因素后蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象及功能,称为复性.在一定条件下,蛋白疏水侧链暴露在外,肽链因互相缠绕继而聚集,因而从溶液中析出,称为蛋白质的沉淀,变性的蛋白易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性.蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块,此凝块不易溶解于强酸和强碱中,称为蛋白质的凝固作用④蛋白质的紫外吸收:由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm处有波长的特征性吸收峰,其吸收率和蛋白质浓度成正比用来测含量⑤蛋白质的显色反应:经水解产生的氨基酸可发生于茚三酮的反应;蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热,呈现紫色或红色称为双缩脲反应,用以检测水解程度第三章核酸1. 名词解释1核苷:核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物,在大多数情况下,核苷是由核糖或脱氧核糖的C1β-羟基与嘧啶碱或嘌呤碱的N1或N9进行缩合生成的化学键称为β,N糖苷键2核苷酸:核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物,包括核糖核苷酸和脱氧核糖核苷酸两类,由于与磷酸基团羧基缩合的位置不同,分别生成2’-核苷酸、3’-核苷酸和5’-核苷酸最常见为5’-核苷酸3核酸的一级结构:核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接成核酸即多聚核苷酸,DNA的一级结构就是指DNA分值中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式,RNA的一级结构就是指RNA分子中核糖核苷酸的排列顺序及连接方式4DNA的复性与变性:核酸的变性指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂,形成单链结构的过程,使之是失去部分或全部生物活性,但其变性并不涉及磷酸二酯键的断裂,所以其一级结构并不改变.能够引起核酸变性的因素很多,升温、酸碱度改变、甲醛和尿素都可引起核酸变性.注意,DNA的变性过程是突变性的.复性指变性核酸的互补链在适当的条件下重新地和成双螺旋结构的过程5分子杂交:在退火条件下,不同来源的DNA互补链形成双链,或DNA单链和RNA单链的互补区域形成DNA-RNA杂合双链的过程称为分子杂交6增色效应:核酸变性后,260nm处的紫外吸收明显增加,这种现象称为增色效应7减色效应:核酸复性后,紫外吸收降低,这种现象称为减色效应8基因与基因组:基因指遗传学中DNA分子中最小的功能单位,某物种所含有的全部遗传物质称为该生物体的基因组,基因组的大小与生物的复杂性有关9Tm熔解温度:通常把加热变形使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度或紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度,又称熔解温度或熔点10Chargaff定律:①所有的DNA分子中A=T,G=C,即A/T=G/C=1②嘌呤的总数等于嘧啶的总数相等即A+T=G+C③含氮基与含酮羰基的碱基总数相等A+C=G+T④同一种生物的所有体细胞DNA 的碱基组成相同,与年龄、健康状况、外界环境无关,可作为该物种的特征,用不对称比率A+T/G+C衡量⑤亲缘越近的生物,其DNA碱基组成越相近,即不对称比率越相近11探针:在核酸杂交的分析过程中,常将已知顺序的核苷酸片段用放射性同位素或荧光标记,这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针2. 问答题1某DNA样品含腺嘌呤%按摩尔碱基计,计算其余碱基的百分含量由已知A=%,所以T=A=%,因此G+C=%,又G=C,所以G=C=%2DNA和RNA在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区别是什么①化学组成:DNA的基本单位是脱氧核糖核苷酸,每一分子脱氧核糖核苷酸包含一分子磷酸,一分子脱氧核糖和一分子含氮碱基,DNA的含氮碱基有腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、胸腺嘧啶T四种;RNA的基本单位是核糖核苷酸,每一分子核糖核苷酸包含一分子磷酸、一分子核糖和一分子含氮碱基,RNA的含氮碱基有腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、尿嘧啶U四种.②分子结构:DNA为双链分子,其中大多数是是链状结构大分子,也有少部分呈环状;RNA为单链分子.③细胞内分布:DNA90%以上分布于细胞核,其余分布于核外如线粒体、叶绿体、质粒等;RNA 在细胞核和细胞液中都有分布.④生理功能:DNA分子包含有生物物种的所有遗传信息;RNA主要负责DNA遗传信息的翻译和表达,分子量要比DNA小得多,某些病毒RNA也可作为遗传信息的载体3简述DNA双螺旋结构模型的要点及生物学意义DNA双螺旋结构的要点:①DNA分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链DNA单链组成.两条链沿着同一根轴平行盘绕,形成右手双螺旋结构.螺旋中两条链的方向相反,其中一条链的方向为5’→3’ ,另一条链的方向3’→5’.②碱基位于螺旋的内侧,磷酸和脱氧核糖位于螺旋外侧,碱基环平面与轴垂直,糖基环平面与碱基环平面呈90°角.③螺旋横截面的直径为2nm,每条链相邻碱基平面之间的距离为,每10个核酸形成一个螺旋,其螺距高度为.④维持双螺旋的力是链间的碱基对所形成的氢键,碱基的互相结合具有严格的配对规律,嘌呤碱基的总数等于嘧啶碱基的总数生物学意义:双螺旋结构模型提供了DNA复制的机理,解释了遗传物质自我复制的机制.模型是两条链,而且碱基互补.复制之前,氢键断裂,氢键断裂,两条链彼此分开,每条链作为一个模板复制除一条新的互补链,这样就得到了两对链,解决了遗传复制中样板的分子基础4DNA的三级结构在原核生物和真核生物中各有什么特征绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋,如果再进一步盘绕则形成麻花状的超螺旋三级结构.真核生物中,双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕,从而形成特殊的串珠状结构,称为核小体,属于DNA的三级结构5细胞内含哪几种主要的RNA其结构和功能是什么细胞内的主要RNA是mRNA、tRNA和rRNA.mRNA:单链RNA,功能是将DNA的遗传信息传递到蛋白质合成基地——核糖核蛋白体tRNA:单链核酸,但在分子中的某些局部部位也可形成双螺旋结构,保守性最强.二级结构由于局部双螺旋的形成而呈现三叶草形,三级结构由三叶草形折叠而成,呈倒L型.功能是将氨基酸活化搬运到核糖体,参与蛋白质的合成rRNA:细胞中含量最多RNA总量的80%,与蛋白质组成核蛋白体,作为蛋白质生物合成的场所.在原核生物中,有5S、16S、23S,16S 的rRNA参与构成蛋白体的小亚基,5S和23S的rRNA参与构成核蛋白体的大亚基;在真核生物中,rRNA有四种5S、、18S、28S,其中18S参与构成核蛋白体小亚基,其余参与构成核蛋白体大亚基6简述tRNA的二级结构要点tRNA的二级结构呈三叶草形,包含以下区域:①氨基酸接受区:包含tRNA的3’-末端和5’-末端,3’-末端的最后三个核苷酸残基都是CCA,A为核苷,氨基酸可与之形成酯,该去区在蛋白质合成中起携带氨基酸的作用②反密码区:与氨基酸接受区相对的一般含有七个核苷酸残基的区域,中间的三个核苷酸残基称为反密码子③二氢尿嘧啶区:该区域含有二氢尿嘧啶④T ψC区:该区与二氢尿嘧啶区相对,假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核苷组成环TψC由7个核苷酸组成,通过由5对碱基组成的双螺旋区TψC臂与tRNA其余部分相连,除个别例外,几乎所有的tRNA在此环中都含有TψC⑤可变区:位于反密码去与TψC 之间,不同的tRNA在该区域中变化较大7简述核酸的主要性质①一般理化性质:固体DNA为白色纤维状固体,RNA为白色粉末状固体,均溶于水,不溶于一般的有机溶剂,在70%乙醇中形成沉淀,具有很强的旋光性,DNA粘度较大,RNA粘度小得多②两性和等电点:由于核酸分子中既具有酸性基团,有具有碱性基团,因而核酸具有两性性质.DNA的等电点为4至,RNA的等电点2至RNA存在核苷酸内的分子内氢键,促进电离③紫外吸收:核酸的吸收峰为260nm左右的紫外线④核酸的水解:核酸的水解有碱水解和酶水解两种方式,前者通过在碱性条件下没有选择性地断裂磷酸二酯键完成,后者可采用DNA水解酶或RNA水解酶,可以有选择性地切断磷酸二酯键限制性核酸内切酶或者没有选择性地切断⑤核酸的变性:核酸的变性本质上是氢键的断裂,变成单链结构.DNA的热变性过程是突变的,在很窄的温度区间内完成,其熔解温度满足Tm—=100G+C;RNA由于只有局部的双螺旋区,所以变性行为引起的性质变化不明显⑥核酸的复性:在适当条件下,变性核酸的互补链能够重新结合成双螺旋结构,DNA的生物活性只能得到部分恢复,且出现减色效应,将热变性的DNA骤然冷却时,DNA不可能复性,缓慢冷却可以复性,分子量越大复性越困难,浓度越大,复性越困难⑦核酸的分子杂交:在退火条件下,不同来源的DNA互补链能够形成双链或者DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA-RNA 杂合双链⑧含氮碱基的性质:存在酮式-烯醇式或氨式-亚胺式的互变异构,具有芳环、氨、酮、烯醇等相应的化学性质,并且具有弱碱性第四章糖1. 名词解释糖:糖指多羟基醛或者多羟基酮及其衍生物或缩聚物的总称,俗称碳水化合物2. 问答题1简述糖的功能及分类并举例说明糖的功能:糖是生物体的能源物质,是细胞的结构组分,具有细胞识别、机体免疫、信息传递的作用.糖的分类:根据大小分为单糖大约20种、寡糖2-10种、多糖和糖缀合物.单糖按照其中碳原子的数目分为丙糖醛糖如甘油醛,酮糖如二羟丙酮、丁糖醛糖如赤藓糖,酮糖如赤藓酮糖、戊糖醛糖如核糖,酮糖如核酮糖、己糖醛糖如葡萄糖、半乳糖、甘露糖,酮糖如果糖、山梨糖、庚糖景天酮糖.寡糖按照所含糖基多少分为二糖蔗糖、麦芽糖、乳糖、三糖棉籽糖…六糖.多糖分为均多糖淀粉、糖原、甲壳素、纤维素和杂多糖半纤维素、粘多糖.糖缀合物分为糖蛋白和糖脂两类2说明麦芽糖组成淀粉的基本单位、纤维二糖组成纤维素的基本单位所含单糖的种类、糖苷键的类型.一分子麦芽糖中含有两分子α-葡萄糖1-C和4-C上的羟基均在环平面下方,糖苷键为1-4糖苷键;一分子纤维二糖中含有两分子β-葡萄糖1-C和4-C上的羟基均在环平面上方,糖苷键为1-4糖苷键3列举出四种多糖的名称均多糖由一种单糖聚合而成:淀粉有直链淀粉和支链淀粉两种,后者存在1-6糖苷键,两者均是植物细胞的能源储存形式、糖原动物及细菌的储能物质,贮存于动物的肝脏和肌肉中,结构于支链淀粉类似,遇碘显红紫色、纤维素葡萄糖β1-4糖苷键连接而成的无分支的同多糖,形成植物细胞细胞壁、甲壳素2-N-乙酰-D-氨基葡萄糖β1-4糖苷,基本单位为β-葡萄糖的2-C上经过氨基修饰后的产物杂多糖由几种不同的单糖聚合而成:半纤维素存在于植物细胞壁中的所有杂多糖的总称、粘多糖糖胺聚糖.是含氨基己糖的杂多糖的总称,表现为一定的粘性和酸性,如透明质酸和肝素、药物多糖中药的有效成分、其他杂多糖如琼脂和果胶第五章脂类及生物膜1. 名词解释脂:指由酸和醇发生脱水酯化反应形成的化合物,包括某些不溶于水的大分子脂肪酸和大分子的醇类,分为简单脂不与脂肪酸结合的脂,如固醇类、萜类、前列腺素和结合脂与脂肪酸结合的脂,如三酰甘油酯、磷脂酰甘油酯、鞘脂、蜡和脂蛋白2. 问答题1简述脂的功能.①脂是生物细胞重要的储能物质,因为其具有热值高、不溶于水、易于聚集的特点②位于体表的脂类具有机械性的保护作用③脂类磷脂酰甘油酯是组成细胞膜的主要成分④简单的脂类在体内是维生素及激素的前体物质2简述生物膜的流动镶嵌模型生物膜分为细胞膜和细胞器膜,其共同特点是单层的生物膜细胞膜是流动的磷脂双分子层构成的连续体,蛋白质无规则地分布在磷脂双分子层中.脂类的流动性使得生物膜具有一定的流动性,方便蛋白质的运动,也使得细胞可变形;膜的流动性与脂的种类和温度有关.蛋白质是选择性透过的运输通道,同时也是细胞间信息传递、识别的受体.细胞器膜的结构与细胞膜类似,但由于功能的分化而多为双层膜,内层膜出现扩大现象,成为新陈代谢的部位.第6章酶1. 名词解释1酶:酶是一类具有高效性和专一性的生物催化剂2单酶单纯蛋白酶:除了蛋白质外,不含有其他物质的酶,如脲酶等一般水解酶3全酶结合蛋白酶:含酶蛋白脱辅酶,决定反应底物的种类,即酶的专一性和非蛋白小分子物质传递氢、电子、基团,决定反应的类型、性质的酶.酶蛋白与辅助因子单独存在时,没有催化活力,两部分结合称为全酶4辅酶:与酶蛋白结合较松、容易脱离酶蛋白、可用透析法除去的小分子有机物或金属离子等辅助因子,如辅酶I和辅酶II 5辅基:与酶蛋白结合较为紧密、不能通过透析除去,需要经过一定的化学处理才能与蛋白分开的小分子物质,如细胞色素氧化酶中的铁卟啉※辅酶可辅基之间没有严格的界限,只是辅酶和辅基与酶蛋白结合的牢固程度不同。

大学生生物化学期末复习资料

大学生生物化学期末复习资料

第一章绪论一、生物化学的定义生物化学就是研究生命有机体的化学,维持生命活动的各种化学变化及其相互联系的科学,即研究生命活动本质的科学。

二、生物体的化学组成生物体的化学组成有水分、盐类、碳氢化合物等。

其中的碳氢化合物包括糖类、脂类、蛋白质、核酸及维生素,激素等。

三、生物化学发展经历了哪些阶段生物化学发展经历的三个阶段:1)叙述生物化学阶段,2)动态生物化学阶段,3)机能生物化学阶段。

四、我国现代生化学家最突出的贡献我国近代生物化学主要研究成果:人工合成蛋白质方面1965年,人工合成具有生物活性的蛋白质:结晶牛胰岛素。

1972年,用X光衍射法测定了猪胰岛素分子的空间结构。

1979年12月27日,人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸半分子。

1981年,人工合成酵母丙氨酸转运核糖核酸全分子。

第二章蛋白质一、必需氨基酸和非必需氨基酸必需氨基酸:参与组成蛋白质的氨基酸,称为必需氨基酸。

非必需氨基酸:不参与组成蛋白质的氨基酸,称为非必需氨基酸。

二、20种氨基酸按照酸碱性的分类。

中性氨基酸:包括8种非极性氨基酸和7种非解离的极性氨基酸,共15种。

酸性氨基酸:即天冬氨酸和谷氨酸。

解离后,分子带负电荷。

碱性氨基酸:即赖氨酸、精氨酸和组氨酸。

解离后,分子携带正电荷。

三、氨基酸的等电点及其实际意义(用途)两性解离:即在同一氨基酸分子中,带有能放出质子的羧基及能接受质子的氨基,而羧基放出的质子,能被其氨基所接受,成为带双重电荷的两性离子。

等电点:当调节氨基酸溶液的pH值,使氨基酸的氨基与羧基的解离度完全相等时,则氨基酸所带净电荷为0,在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动,此时氨基酸所处溶液的pH值称该氨基酸的等电点,即pI值。

意义:由于在等电点时,氨基酸的溶解度最小,易沉淀。

利用这一性质,可以分离制备某些氨基酸。

利用各种氨基酸的等电点不同,可通过电泳法、离子交换法等方法进行混合氨基酸的分离和制备。

四、计算丙氨酸,天冬氨酸和赖氨酸的等电点丙氨酸:PI= (PK1 + PK2) / 2 = (2.34 + 9.69) / 2 = 6.02天冬氨酸:PI= (PK1 + PKR )/ 2=( 2.09 + 3.86) / 2 = 2.97赖氨酸:PI= (PK2 + PKR )/ 2 = (8.95 + 10.53) = 9.74五、蛋白质各级结构定义及其主要维持力一级结构:即多肽链内氨基酸残基从N端到C端的排列顺序,或称氨基酸序列,是蛋白质最基本的结构。

生物化学 绪论(共46张PPT)

生物化学  绪论(共46张PPT)

二十一世纪
生命科学的世纪
人口与粮食 健康与疾病 环境与生态 能源与资源
What is life science?
热爱生命而喜欢生命科学是一份天然, 生命科学的三“神”:神秘、神妙、神圣
学习生命科学是一种荣幸和享受
What is life science?
生命的基本特征:
1、细胞是生物的基本单

生物体内的生化反应由基因控制
1962年 J.D.沃森(美)、F.H.C.克里克、 M.H.F.威尔金斯(英)
发现核酸的分子结构及其对住处传递的重要性
1968年 R.W.霍利、H.G.霍拉纳、M.W.尼伦伯 格(美)
研究遗传信息的破译及其在蛋白质合
成中的作用
诺贝尔生理或医学奖
1972年 G.M.埃德尔曼(美)、R.R.波特(英)
发明了对生物大分子进行确认和结构分 析的方法和发明了对生物大分子的质谱
分析法
诺贝尔奖
诺贝尔化学奖
2003年 彼得·阿格雷(美)、罗德里克·
麦金农(美) 在细胞膜通道方面做出的开创性贡献。
2004年
阿龙-西查诺瓦、阿弗拉姆-赫尔什 科(以)和伊尔温-罗斯(美)
泛素调节的蛋白质降解
诺贝尔生理或医学奖
counterparts for a mean percent
Fujiyama et al, 2002, Science, 295: 131-134
What is life science?
生命的基本特征:
4、生物具有个体发育和进化的历史
正常的生物都具有从生到死的完整生命 过程,即生活史。
生物个体不断繁衍后代,无数个体失 活史串联起来就构成了生物的进化史, 遗传和变异结合的后果。

1-生物化学绪论PPT课件

1-生物化学绪论PPT课件

❖ 1940年 德国科学家Embden、Meyerhof和Parnas
糖酵解代谢途径;
❖ 脂肪酸的β-氧化等等
-
9
3.从1953年 ~ 至今---分子生物学阶段
❖ 物质代谢研究进一步 发展,焦点是蛋白质 与核酸。
❖ 标 志 : 1953 年 , Watson 和 Crick 提 出 DNA 的 双 螺 旋 结 构 模 型。
1960 S. B. Weiss、A. Stevens和J. A. Hurwitz三 个研究组分别发现RNA聚合酶。
1961 Francis Jacob和Jacques Monod提出操纵 子理论。 Synney Brenner和Crick证明遗传密码由3个连 续碱基组成。 Marshall Nirencerg等- 揭示UUU、CCC密码。 21
1939 Cyrus H. Fiske、Yellapragada Subbarow和Karl Lohman分别发现ATP。
1941 Fritz Lipmann提出ATP循环学说。
George Beadle和Edward Tatum提出 “一个基因一个酶”的假说。
1944 Oswald T. Avery、Colin M. Macleod、 Maclyn McCarty完成细菌转化实验。
-
5
3. 遗传信息的贮存、传递与表达
涉及复制、转录、 翻译及基因表达调 控等的各个过程, 与遗传、变异、生 长、分化等关系密 切。
-
6
三、生物化学发展简史
1. 19世纪末以前---生物化学的初级阶段
❖ 主要研究生物体的化学组成,如糖类、脂类、蛋 白质和核酸等,它们的组成、结构、性质、功 能等
❖ 重要贡献有:系统研究了糖、脂和氨基酸的性 质,并发现了重要的遗传物质—— 核酸。

1-绪论(生物化学)

1-绪论(生物化学)
1972年,Berg 等完成了世界上首次 DNA体外重组实验,1973年,Cohen 等 成功进行了另一个体外重组实验, 从而 诞生了一门崭新的技术——基因工程。
20世纪80年代
1981 年,Cech在四膜虫中发现有催化功能的RNA (核酶,Ribozyme)。
20世纪90年代
“人类基因组计划”1990年10月启动,耗资30亿 美元,被誉为是生命科学领域的阿波罗登月计划。
生物化学内容
静态生化
糖类 脂类 蛋白质 酶 核酸 激素 维生素
糖代谢 脂代谢 生物氧化 氨基酸代谢 核苷酸代谢 DNA复制 转录 翻译
神经传导 肌肉收缩

功能生化
分子生物学
动态生化
生物化学的研究内容
•静态生物化学
构成生物体的生物分子的化学组成、结构、理化性质、 生物功能及结构与功能的关系。
生物化学的基本内容包括:
生物化学的 概念
发现和阐明构成生命物体的分子基础 生物分子的化学组成、结构和性质;
生物分子的结构、功能与生命现象的 关系;
生命的化 学,化学
的生命
生物分子在生物机体中的相互作用及 其变化规律。
内容:
生物大分子的结构与功能:蛋白质、核酸化学、酶、维 生素与微量元素
刘思职
1940 我国生物化学家刘思 职发现抗体、抗原反应存在 定量关系。
人类基因组计划中国协调人杨焕明
◆ 生物化学的重要成就
20世纪50年代1953年 Watson和Crick提出了 DNA双螺旋结构模型 ——分子生物学的里程碑。
1958年Watson 和Crick提出分子遗传的 中心法则。
20世纪70年代
蛋白质变性的理论是我国科学家吴宪创立的。

(完整版)生物化学笔记(完整版)

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第一章绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。

二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。

2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。

就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。

2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。

其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。

3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。

4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。

5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。

第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu和Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。

二、肽键与肽链:肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。

生物化学绪论ppt课件(完整版)

生物化学绪论ppt课件(完整版)
作是最早的一部生物化学著作。 1864 Ernst Hoppe-Seyler分离血红蛋白并制成结晶。 1865 Johann Gregor Mendel提出“遗传因子”概念。 1868 Friedrick Miescher发现“核素”(核酸早期命名)。 1877 Ernst Hoppe-Seyler创立《生理化学杂志》。
1953 James D. Watson和Francis H. Crick提出 DNA双螺旋结构模型。
Maurice H.F.Wilkins和Rosalind Franklin发现 DNA螺旋结构。
Frederick Sanger完成胰岛素序列分析。
生化发展大事记
1955 Arthur Kornberg发现E. coli DNA聚合酶。 Mahlon Hoagland证明氨基酸参与蛋白质合成前需要 被活化。
➢ “燃烧”学说(Justus Von Liebig,19世纪20年 代) —动物通过呼吸获取空气中的O2,氧化分解摄 取的食物,产生水和CO2,并且释放热量,保持体 温,维持活力。
➢ 物质代谢概念的产生 —比希将食物分为糖、脂和蛋白质三大类主要
成分,并提出物质,生物化学是一门边缘学科,也是 生命科学领域重要的领头学科。
一、概念:
是研究生物体内化学分子与化学反应的 科学,它在分子水平上探讨生命的本质, 即研究生物体的分子结构与功能、物质 代谢与调节、及其遗传信息传递的分子 基础和调控作用的科学。
生化的初级阶段:生物体内的物质,如糖类、
脂类、蛋白质和核酸等等,它们的组成、结构、 性质、功能等
第一章 绪 论
Introduction to Biochemistry
生物:有生命现象 的物体 —— 新陈 代谢,遗传与繁殖

生物化学检验各章节试题答案

生物化学检验各章节试题答案

第一章绪论答案一、1.C 2.A 3.E 4.D二、1. 功能基因、蛋白质2. 繁殖能力、遗传特征三、1. 临床生物化学:是在人体正常生物化学代谢基础上研究疾病状态下,生物化学病理性变化的基础理论和相关代谢物的质与量的改变,从而为疾病的临床实验诊断、治疗监测、药物疗效和预后判断、疾病预防等方面提供信息和决策依据的一门学科。

四、临床生物化学研究领域就象生命本身一样宽广。

临床生物化学在医学中的应用主要有:(1)探讨疾病发病机制中的应用;(2)临床疾病和治疗中的应用;(3)医学教育中的作用。

五、临床生物化学的主要作用有两个方面:第一,阐述有关疾病的生物化学基础和疾病发生发展过程中的生物化学变化。

第二,开发应用临床生物化学检验方法和技术,对检验结果的数据及其临床意义作出评价,用以帮助临床诊断以及采取适宜的治疗。

第二章蛋白质与非蛋白含氮化合物的代谢紊乱答案一、1.A 2.C 3.E 4.E 5.E 6.D 7.D 8.D 9.A 10.D 11.B 12.D 13.A 14.E 15.C 16.E 17.D 18.A二、1. PA、ALB2. PA、ALB、TRF3.由嘌呤合成代谢紊乱引起、嘌呤吸收增多、嘌呤分解增加。

三、1. 急性时相反应蛋白(acute phase raction protein,APRP):在急性炎症性疾病如手术、创伤、心肌梗死、感染、肿瘤等,AAT、AAG、Hp、CRP以及α1-抗糜蛋白酶、血红素结合蛋白、C3、C4、纤维蛋白原等,这些血浆蛋白浓度显著升高;而血浆PA、ALB、TRF则出现相应的低下。

这些血浆蛋白质统称为急性时相蛋白。

2. 氨基酸血症(Aminoacidemia):当酶缺陷出现在代谢途径的起点时,其催化的氨基酸将在血循环中增加,成为氨基酸血症。

3. 必需氨基酸(essential amino acid):体内需要而又不能自身合成,必须由食物供应的氨基酸,包括:苏氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、赖氨酸和色氨酸。

生物化学:第一章 绪论

生物化学:第一章 绪论

② 蛋白质研究
Sanger F.开展蛋白 质序列测序,测定胰 岛素结构序列,获 1958年诺贝尔化学奖
• 美国化学家鲍林(Pauling)指出镰刀型 细胞贫血是一种分子病
• 确认氢键在蛋白质的结构以及大分子间 的相互作用中的重要性;
• 鲍林认为某些蛋白质具有类似于螺旋 的结构。
• 1954年获诺贝尔奖
• 霍普金斯(Hopkins F.G.)——创立了普通 生物化学学派。
• 1929年他和荷兰的艾克曼(Eijkman C.)因 发现维生素而获得诺贝尔生理和医学奖。 后来又发现了色氨酸和谷胱甘肽。
霍普金斯
艾克曼
• 英籍德裔克雷布斯( Krebs H.A.) 发现三羧酸循环,与李普曼 ( Lipmann F. A.)共获1953年诺贝 尔生理或医学奖
b.电泳法:在糖、蛋白质、核酸等物质的分析分离方面 取得广泛应用
c.离心法:在蛋白质、核酸的分离、分子量测定中有不 可替代作用
d.另外还有荧光分析法,同位素示踪和电镜等 近年来新兴的生化仪器层出不穷,如:基因扩增仪,基 因合成仪,基因序列分析仪、超过滤系统、高效层析系 统、多肽序列分析、2-D电泳、生物芯片、生物传感器、 质谱等
⑵ 主要成就
① 生物化学研究方法的改进 a.分配色谱方法的建立: 马 丁 ( Martin A.J. ) 与 辛 格 (Synge L.M.)发明了可用于核苷酸、氨基酸、 糖、生物碱等多种混合物分离的色谱 方法,获1952年化学奖 这种方法已在化学、医学和生物学中 得到了广泛的应用并取得了重要进展
生物化学任务
构成生物体的基本物质结构Βιβλιοθήκη 性质在生命活动中不断变化规律
生物体是有哪些物质组成的? 糖 脂 蛋白质 核酸 维生素等 它们的结构和性质如何?

《生物化学》(张洪渊)川大

《生物化学》(张洪渊)川大

《生物化学》(张洪渊)讲义-川大第一章绪论(1-2节)一. 如何学好生化课1.生物化学的特点.内容分布:生物化学这门课,从教材上看,通常都分为上下两集,上集谈的是生物分子的结构、性质、功能,很少涉及它们的变化,这些生物分子包括糖、脂、蛋白质、核酸、酶、激素、维生素以及抗生素等,叫做静态生化,以DNA结构为例。

而下集则讲的是这些生物分子的来龙去脉,即合成与分解,叫动态生化,以DNA的复制为例。

.特点:概念性描述性的内容居多,很少有推导性或计算性的内容,因此,它不同于理科而更近似于文科,记忆的东西多,女生常常比男生学得好,巧妙记忆成为学好生化的一个重要方法,学完生化课后,你们应该有一种意外的惊喜,阿,我的脑子咋变得这样好使呢? 2.师生合作.老师备课:由于生物化学是我院最重要的课程(课时多以及研考跑不掉),所以我得竭尽全力准备,既要完成大纲规定的内容又不能照本宣科,注意理论和实践、经典与前沿的融合,使生化课变得兴趣盎然而不是枯燥无味,要做到这些,备课是相当辛苦的,且听我来表一表,我在四川大学上了320节生化课(200节理论,120节实验),上课笔记成了现在的讲课笔记的一部分,后来临时抱佛脚,又到南大进修了200学时的生化理论课(生化专业用)以及120学时的理论课(非生化专业用),讲课教师叫杨荣武,是个教书天才(合作文章(在我几十篇文章中,这是最得意的一篇)、同学的师弟、上海生化所),听课笔记真是一摞一摞,从中精炼出我们现在的6-70学时理论课(难呐),还要增补一些名人趣闻、科学前沿之类的味精,总的算来,我给你们讲一节课,自己要听7节课,再准备三小时,代价不菲,所以我常挂在嘴边的一句话就是,你们一定要学好这门课,学不好很对不起人,在你最对不起的人里面,我应该列在前三名。

.学生学习:看小说似的预习几遍,尤其上课要用心听讲(省时省力),当场或课后整理笔记(重要性),择重记忆(注意方法),几个小窍门:早上多吃糖(原因,脑血糖),站立听课(肾上腺,恐怖电影,我讲课)。

《生物化学绪论》ppt课件

《生物化学绪论》ppt课件

3、动态的或生理生物化学发展时期(1903~1950,动态生物化学阶段)大约从二十世纪初到二十世纪五十年代。此阶段对各种化学物质的代谢途径有了一定的了解。物质代谢途径及动态平衡、能量转化,光合作用、生物氧化、糖的分解和合成代谢、蛋白质合成、核酸的遗传功能、酶、维生素、激素、抗生素等的代谢。 1905年 哈登和杨发现酶和辅酶; 1926年美国Sumner从刀豆中得到脲酶的结晶,证明酶的化学本质是蛋白质,1946年获诺贝尔奖。 1955年 Sanger完成牛胰岛素氨基酸组成分析; 1932年,英国科学家Krebs 发现尿素合成的鸟氨酸循环; 1937年,Krebs提出三羧酸循环的基本代谢途径,1953年获诺贝尔生理学奖; 1940年,德国科学家Embden和Meyerhof提出了糖酵解代谢途径等。
1990. 10. 1 人类基因组计划 Human Genomic Project 2000完成
Dulbecco
作物基因组计划 家畜基因组计划 微生物基因组计划
1985年, “人类基因组测序和作图”计划(简称HGP)提出。
20世纪末和21世纪初:后基因组时代,产生了功能基因组学、蛋白质组学、结构基因组学等。 1997年2月23日克隆羊诞生 目前已能用基因工程的方法生产许多产品如乙型肝炎疫苗、酶制剂、人生长激素、各种干扰素、各种白细胞介素等等。
生 物 化 学
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Biochemistry
绪论 Introduction
饲养主人5月7日给兽医打电话说:“一头牛前左腿不能着地,没有外伤,有点儿奇怪。” 牛海绵状脑病
01
几百万种生物的共同的语言
03
遗传密码相同、酶一样
02
构成生物体的氨基酸相同:20种
04
生成乳酸的过程一样

生物化学检验各章节试题答案

生物化学检验各章节试题答案

第一章绪论答案一、1.C 2.A 3.E 4.D二、1. 功能基因、蛋白质2. 繁殖能力、遗传特征三、1. 临床生物化学:是在人体正常生物化学代谢基础上研究疾病状态下,生物化学病理性变化的基础理论和相关代谢物的质与量的改变,从而为疾病的临床实验诊断、治疗监测、药物疗效和预后判断、疾病预防等方面提供信息和决策依据的一门学科。

四、临床生物化学研究领域就象生命本身一样宽广。

临床生物化学在医学中的应用主要有:(1)探讨疾病发病机制中的应用;(2)临床疾病和治疗中的应用;(3)医学教育中的作用。

五、临床生物化学的主要作用有两个方面:第一,阐述有关疾病的生物化学基础和疾病发生发展过程中的生物化学变化。

第二,开发应用临床生物化学检验方法和技术,对检验结果的数据及其临床意义作出评价,用以帮助临床诊断以及采取适宜的治疗。

第二章蛋白质与非蛋白含氮化合物的代谢紊乱答案一、1.A 2.C 3.E 4.E 5.E 6.D 7.D 8.D 9.A 10.D 11.B 12.D 13.A 14.E 15.C 16.E 17.D 18.A二、1. PA、ALB2. PA、ALB、TRF3.由嘌呤合成代谢紊乱引起、嘌呤吸收增多、嘌呤分解增加。

三、1.急性时相反应蛋白(acute phase raction protein,APRP):在急性炎症性疾病如手术、创伤、心肌梗死、感染、肿瘤等,AAT、AAG、Hp、CRP以及α1-抗糜蛋白酶、血红素结合蛋白、C3、C4、纤维蛋白原等,这些血浆蛋白浓度显著升高;而血浆PA、ALB、TRF则出现相应的低下。

这些血浆蛋白质统称为急性时相蛋白。

2. 氨基酸血症(Aminoacidemia):当酶缺陷出现在代谢途径的起点时,其催化的氨基酸将在血循环中增加,成为氨基酸血症。

3. 必需氨基酸(essential amino acid):体内需要而又不能自身合成,必须由食物供应的氨基酸,包括:苏氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、蛋氨酸、赖氨酸和色氨酸。

生物化学--绪论ppt课件

生物化学--绪论ppt课件

我国的现代生物化学研究起步较晚,由留美、 德、法、英等学者开始主要有吴宪教授,王英睐,曹 天钦,邹承鲁等教授。
1965年上海有机化学研究所汪猷、北京大学邢其 毅教授用化学法人工合成了具有生物活性的结晶牛胰 岛素。
小结:不同学科的合作与交流是推动 生物化学前进的基本因素。多学科合作, 有机化学基础,分离与分析技术的发展, 研究方法与仪器设备的结合,是生化发 展的主要动力。
英国剑桥生物化学中心:论文发表较多,获得资助,成立实验室, 购进新仪器设备,扩大研究队伍,获得 成果。
霍普金斯Sir Frederick Gowwland Hopkins, 1861-1947, 发现维生 素,色氨酸,谷胱甘肽等。成立学派。 德国在生理化学及有机化学方面有突出贡献的科学家有:
Emil Fischer 1852-1919,普鲁士化学家研究糖 嘌呤类物质,合成了 苯肼,确定了糖的分子结构,也从事蛋白质、酶的研究。
十九世纪德国的生物化学、有机化学 等领域领先于世界各国,美国等落后于 德国,德国生物化学较强的大学有: Leipzigs大学和Heidelbergs大学。
二十世纪:德、美、英、法等国相继成立生物化学 研究中心,在蛋白质、酶、维生素、激素及代谢、氧化 取得较大进展,各国政府及投资家重视生物化学的研究, 条件改善。
发酵工业:新陈代谢,酒精,氨基酸,抗菌素,酶等 基因工程、蛋白质工程及酶工程:具有治疗作用的各种
干扰素,重组产品如水蛭素,t-PA, endostatin等。 农业:产品品质改良,生物农药,生物肥料,农产品加
工与贮藏,如棉花基因改良,抗旱抗盐耐碱植物, 植物育苗与脱毒,转基因食品等。
人类基因组计划的成功实施:
生物化学的发展前景
借助于现代科技成果,高速发展生化理 论与技术,促进生物学理论技术及生物 工程学的发展。
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生物化学推荐教材或参考书:Lehninger Principles of Biochemistry, Forth Edition, David L. Nelson andg p y,,Micheal M. Cox, 2000, Worth Publishers.Lehninger Principles of Biochemistry Third Edition,中文版,周海梦等译著,2005,高等教育出版社《生物化学》(第三版),王镜岩主编,2002,高等教育出版社《生物化学导论》(第二版),Trudy Mckee& James R. Mckee,2000,科学出版社PART I(上册)陈军1. 概论4学时)1(2. 氨基酸、多肽与蛋白质(2学时)3. 蛋白质三维结构(2学时)4.4. 蛋白质功能(2学时)周耐明•酶(6学时)•脂质(2学时)•生物膜与转运(2学时)•生物信号转导、激素的结构和功能(4学时)•核苷酸与核酸(4学时)自我介绍陈军实验室:信号传导,农生环C 座5楼细胞发育研究所40 hrEmail: chenjun2009@科研兴趣:利用模式动物斑马鱼及人类细胞系探索人类疾病的分子机制以及创造治疗的方法和药物•信号途径损伤新陈代谢抑癌基因p53信号途径:DNA 损伤,新陈代谢,iPS 中作用及分子机理包括:国际合作项目,国家自然科学基金,浙江省重点等项目•器官再生包括:973项目等斑马鱼可再生肝脏心脏内耳脊椎尾斑马鱼可再生肝脏、心脏、内耳、脊椎、尾鳍等多种器官,已有多种再生遗传突变体,加上斑马鱼研究发育所特有的优势,斑马鱼尾鳍是研究再生生物学理想体系。

CA-CANCER J CLIN ACTA CRYSTALLOGR A NEW ENGL J MED REV MOD PHYSANNU REV IMMUNOL 94.26254.33353.48451.69549271ANNU REV IMMUNOL NAT REV MOL CELL BIO NAT REV CANCER NAT GENET NATURENAT REV IMMUNOL 49.27138.65037.17836.37736.10135.196生命科学——自然科学的带头学科。

LANCET CHEM REVNAT REV GENET CELL SCIENCENAT BIOTECHNOL 33.63333.03332.74532.40131.36431085头NAT BIOTECHNOL NAT NANOTECHNOL JAMA-J AM MED ASSOC NAT MATERANNU REV BIOCHEM NAT REV NEUROSCI 31.08530.30630.01129.89729.742NAT REV DRUG DISCOV PHYSIOL REVANNU REV PLANT BIOL ANNU REV ASTRON ASTR CANCER CELL29.51028.71228.41728.41527.44426.925杂志名影响因子ANNU REV NEUROSCI CHEM SOC REV NAT PHOTONICS CELL STEM CELL NAT IMMUNOL NAT MED 26.75626.58326.44225.94325.668254302010年影响因子大于20的所有自然科学杂志共41个其中与生命科学有关杂志个(颜色标记)NAT MED IMMUNITYPROG POLYM SCI ENDOCR REVBEHAV BRAIN SCI ACCOUNTS CHEM RES 25.43024.22122.87022.46921.95221.840个,其中与生命科学有关杂志30个(颜色标记),综合型3(绿色),综述12(黄色),研究型论文14(褐色)。

以植物命名1个综述(蓝色)。

ANNU REV GENET LANCET NEUROL ADV PHYS NAT METHODSNAT REV MICROBIOL 21.77421.65921.21420.71720.686生物化学——生命科学的基础。

物化学是应用化学的论与方法研究物生物化学:是应用化学的理论与方法研究生物体的化学组成、各种成分的结构、生命体内各种反应化学本质新陈代谢及代谢调节的机种反应化学本质、新陈代谢及代谢调节的机理与规律的科学。

生物化学不仅是阐述生命核心过程的基础学科,而且在疾病诊断与治疗、农业的品种与品质的在疾病断与疗种与质改良、轻工、食品加工等研究中得到广泛应用,以后将发挥着越来越重要的作用。

生物化学的研究内容主要包括:生物分子、主要包括:生物分子物质能量代谢及调控、遗传信息。

(、生物分子:组成生物体基本物质(糖、蛋白质、核酸、脂等)的结构、性质和功能。

物质能量代谢及调控:物质代谢和转变、能能转能量的释放和储存、代谢过程的调节控制。

遗传信息:遗传信息的储存、传递和表达。

第一章概述1. 生命与细胞的分子逻辑不同生物体的化学单元;能量的产生与在新陈代谢中不同生物体的化学单元能量的产生与在新陈代谢中的消耗;生物信息转移;生物化学研究中所用的细胞与组织;原核与真核细胞的进化和结构;细胞组分的与组织原核与真核细胞的进化和结构细胞组分的研究;病毒。

2. 生物大分子与水生命体化学组成;三维结构:构型与构象;化学反应能力;大分子与单体;生物前进化;弱相互作用与水能力大分子与单体生物前进化弱相互作用与水相系统;水、弱酸和弱碱的电离;生物系统中抵抗pH 改变的缓冲能力;水作为反应物;生物体对水环境的改变的缓冲能力水作为反应物生物体对水环境的适应。

1. 生命与细胞的分子逻辑所有生物大分子是由少数简单小分子集合而成典型的细胞含有一万到十万种生物分子,其中近半数是小分子,分子量般在其中近半数是小分子,分子量一般在500以下。

其余都是生物小分子的聚合物,分子量很大,一般在一万以上,有的高达1012,因而称为生物大分子。

因而称为生物大分子构成生物大分子的小分子单元,称为构件。

氨基酸、核苷酸和单糖分别是组成蛋白质、核酸和多糖的构件。

能量生成与消耗(新陈代谢)Organisms Are Never at Equilibriumwith Their Surroundings gMolecular Composition Reflects a Dynamic Steady StateOrganisms Exchange Energy and Matter with TheirSurroundingsS diLiving organisms use either of two strategies to derive free energy from their surroundings:(1)they take up chemical components from theenvironment (fuels), extract free energy by meansof exergonic reactions involving these fuels, andcouple these reactions to endergonic reactions; or(2) they use energy absorbed from sunlight to bringh b b d f li h b iabout exergonic photochemical reactions, to whichthey couple endergonic reactions.reactionsCells and Organisms Different Forms of EnergyEnzymes Promote Sequences of Chemical Reactionsy qATP Is the Universal Carrier of Metabolic Energy, LinkingCatabolism and AnabolismAdenosine triphosphate (ATP)Biological Information Transfer生物信息转移The central dogmaThe Structure of DNA Allows for Its Repair and Replication with Near‐Perfect Fidelityli i i h f id liDNA能自我复制,其遗传物质能自我复制其他生物分子在DNA的直接或间接指导下合成。

生物分子的复制合成是生物体繁殖的基础制合成,是生物体繁殖的基础。

Changes in the Hereditary Instructions Allow EvolutionCells生物化学研究中所用的细胞与组织The human body, for example,contains at least 1014cells.Animal and plant cells are typically10 to 30 μm in diameter.Knowledge in biochemistry continues toK l d i bi h i t ti tbe derived from a few representativetissues and organisms, such as thebacterium Escherichia coli, theyeastSaccharomyces, photosynthetic algae,spinach leaves, the rat liver, and theskeletal muscle of several differentvertebrates.原核与真核细胞的进化和结构Escherichia coli Is the Best‐StudiedProkaryotic Cellyb t i l1t2lmany bacteria are only to μm longEvolution of Eukaryotic Cells细胞组分的研究Major Structural Features of Eukaryotic CellsThe Plasma Membrane Contains Transporters and e as a e b a e Co ta s a spo te s a dReceptorsEndocytosis and Exocytosis Carry Traffic across the Plasma Membrane;The Endoplasmic Reticulum Organizes the Synthesis of Proteins and Lipids;TheGolgi Complex Processes and Sorts Protein;Lysosomes Are Packets of Hydrolyzing Enzymes;Peroxisomes Destroy Hydrogen Peroxide, and Glyoxysomes Convert Fats to Carbohydrates.The Nucleus of Eukaryotes Contains the GenomeChromosomes and chromatin are composed of DNA and a family of positively charged p g y y y proteins,histones, which associate strongly with DNA by ionic interactions with its many negatively charged phosphate groups.Mitochondria Are the Power Plants of Aerobic Eukaryotic CellsChloroplasts Convert Solar Energy into Chemical EnergyMitochondria and Chloroplasts Probably Evolved from Endosymbiotic BacteriaThe Cytoskeleton Stabilizes Cell Shape, Organizes the Cytoplasm, and Produces MotionOrganelles Can Be Isolated by CentrifugationIn Vitro Studies May Overlook Important Interactionsamong Moleculespp g g p y One of the most effective approaches to understanding a biological process is to study purified individual molecules such as enzymes,nucleic acids,or structural proteins.The purified components are amenable to detailed characterization in vitro;their physical properties and catalytic activities can be studied without"interference"from other molecules present in the intact cell.Although this approach has been remarkably revealing, it must always be remembered that the inside of a cell is quite different from the inside of a test tube.The"interfering"components eliminated by purification may be critical to the biological function or regulation of the molecule purified.In vitro studies of pure enzymes are commonly done at very low enzyme concentrations in thoroughly stirred aqueous solutions.In the cell,an enzyme is dissolved or suspended in a gel‐like cytosol with thousands of other proteins,some of which bind to that enzyme and influence its activity.h d f h i f hi h bi d h d i fl i i i Within cells,some enzymes are parts of multienzyme complexes in which reactants are channeled from one enzyme to another without ever entering the bulk solvent.Diffusion is hindered in the gel‐like cytosol,and the cytosolic composition varies in different regions of hi d d i th l lik t l d th t li iti i i diff t i f the cell.In short,a given molecule may function somewhat differently within the cell than it does in vitro.One of the central challenges of biochemistry is to understand the influences of cellular organization and macromolecular associations on the function of individual enzymes‐to understand function in vivo as well as in vitro.Viruses病毒: Parasites of CellsTurnip yellow mosaic virus(small, spherical particles), tobacco mosaic virus (long Human immunodeficiencyviruses (HIV), the causativeleaving an cylinders), and bacteriophage T4 (shaped like a hand mirror).agent of AIDS,infected T lymphocyte of theimmune system.2. 生物大分子与水生命体化学组成在已知的百余种元素中,生命过程所必需的大约有30种,称为生物元素。

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