胶原纤维的分级结构

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胶原

性质
通过上面的叙述，可以归纳如下：
a.胶原具有生物活性，不溶于冷水和热水，不能被蛋白酶利用；
b.明胶相对分子质量较高只溶于热水，不溶于冷水，胶原蛋白相对分子质量较低，而且分子量分布比明胶更宽，可溶于冷水；
c.明胶与胶原蛋白均无生物活性，但可被蛋白酶利用。
胶原蛋白是一种高分子功能性蛋白质，它是皮肤的主要组成部分，占皮肤真皮层80%的比重，它在皮肤中构成了一张细密的弹力，牢固锁住水分，支装始于内质，并在高尔基体中进行修饰，最后在细胞外组装成胶原纤维。在胶原蛋白在粗面内质膜结合的核糖体上起始合成前α链，并在内质切除信号肽，通过内质和高尔基体的加工、修饰和组装，形成三股螺旋的前胶原并分泌到胞外，形成原胶原最后组装成胶原原纤维和胶原纤维。
前胶原是原胶原的前体，是分泌到胞外前的形式。前胶原由3条前α链螺旋而成，每条α链具有150个氨基酸残基的N末端前肽和250个氨基酸残基的C末端前肽。前肽的一级结构没有Gly-X-Y序列，具有较多酸性氨基酸及芳香族氨基酸残基，并含有半胱氨酸残基，因此前α链在前肽区域并不形成三股螺旋结构。但在N末端前肽形成链内二硫键，在C末端前肽形成链内及链间二硫键。在I型胶原的三股螺旋间没有二硫键，前胶原C末端的5个链间二硫键在糙面内质中形成，然后3条多肽链由C→N方向盘绕形成三股螺旋，链间二硫键在三股螺旋形成前对稳定前胶原3条多肽链的起重要作用。胶原肽链在糙面内质合成带有信号肽的前原胶原。
胶原蛋白的技术简介：
什么是寡肽（和多肽相对应）：采用固相肽合成（SPPS）技术，将分子量控制在500道尔顿左右，可直接作用于人体皮肤真皮层，最大限度的减少了吸收过程中的损耗，这也是寡肽的优势。同时，长效寡肽还能使胶原因子延长半衰期的超微囊化技术。使胶原蛋白在体内放缓水解速度，缓慢释放出其功效，不但能使胶原因子释放其最大活性，而且能长时间保持体液内的有效浓度；延长了胶原因子的半衰期，以达到其在体内发挥效果最大化。

胶原蛋白分类

胶原蛋白分类胶原蛋白是维持动物体内具有结构完整性和灵活性的细胞外物质，是胶原纤维球蛋白族里最重要的成员之一。

有很多不同类型的胶原蛋白，根据结构和生物功能来分类。

第一，按支链结构分类胶原蛋白为I型胶原蛋白、II型胶原蛋白和III类胶原蛋白。

其中I类胶原蛋白具有一个明显的triple helix, II型胶原蛋白具有两个相反的triple helix,III类胶原蛋白的支链中没有tripler helix 。

I类胶原蛋白发现于血管中，可防止血液凝固，同时能够调节血液流动。

II型胶原蛋白和III类胶原蛋白多用于细胞外环境中，基本上具有粘着作用和处理细胞外型质改变的能力，如皮肤、腱、软骨和关节等处的细胞再生能力调节。

第二，根据糖基化程度分类胶原蛋白为原始蛋白和糖基蛋白。

原始蛋白中有一定比例的胶原蛋白，其可以提供力量和支持，使细胞外型质的组织和细胞更加坚固，加上一些包括氨基酸、糖原和脂肪酸类等其他物质，构成一个紧密结构，完成了维持细胞外型质结构及物质流动既定功能，比如皮肤膨胀、补充免疫、形成血管和神经纤维等等。

糖基蛋白则具有抗感染和调节免疫反应等功能，它们是由3聚体和糖原氨酸结构复合而成的。

第三，根据系统分类胶原蛋白为人类胶原蛋白、哺乳动物胶原蛋白和家庭动物胶原蛋白。

人类胶原蛋白包括胶原蛋白甲型，胶原蛋白乙型，胶原蛋白γ型，胶原蛋白δ型，胶原蛋白ε型，胶原蛋白ζ型，以及其他的几个类型，它们主要参与血管系统、神经系统和重力感知途径的形成。

哺乳动物胶原蛋白特点是支链稍长，糖基化较高，活性特别强，主要参与力学性质细胞外型质的形成和重塑，如表皮和骨骼等组织功能的调节。

家庭动物胶原蛋白的支链较短，糖基化较低，糖原蛋白质量高，主要参与骨骼和表皮的发育和保护，比如兔胶原蛋白、狗胶原蛋白和猫胶原蛋白等。

通过以上简单介绍显示出，胶原蛋白在动物体内是不可或缺的，它们不仅有诸多重要功能，而且是实现动物身体健康和活力的必要元素。

胶原纤维的结构和生物力学

胶原纤维的结构和生物力学‘c2卜2只芟话信第4卷第4期1998篮PR0GRESSOFANA T0MICALSCIENCES1998胶原纤维的结构和生物力学陈尔瑜(第二军医大学解剖学教研室/.I}o}摘要胶原蛋白分布广泛,构成器官的支架,原纤维胶原蛋白以胶原纤维的形式存在.三条a链形成胶原蛋白的三股螺旋结构.胶原蛋白首尾相接,平行聚合成有周期性横纹的胶原原纤维,胶原原纤维再度聚合形成胶原纤维.肢原纤维刚性大,韧性强.器官的抗张强度与胶原纤维的教量,直径及排列有关.器官的力学状态对肢原纤维的形成也有调节作用.胶原蛋白占人体蛋白总量的25.33%,广泛分布于细胞外间质,构成组织器官的支架.按是否形成有周期性横纹的胶原原纤维,胶原蛋白可分为原纤维胶原蛋白(fibrillarorfibril—formingcollagen)和非原纤维胶原蛋白(nonfibri[一larornon—fibril—formingcollagen).原纤维胶原蛋白包括I,I,皿,V,XI型胶原.在体内以胶原纤维的形式存在.胶原纤维是骨骼,肌腱,骨间膜,皮肤,软骨,韧带等器官的基本结构物质,使这些器官具有很高的抗张强度.胶原纤维与组织器官的生物力学特性密切相关.l胶原纤维的形成胶原原纤维(collagenousfibril)是构成胶原纤维(collagenousfiber)的超徽结构单位.而形成胶原原纤维的基本单位则是胶原蛋白.胶原蛋白(或称胶原)是由三条a多肽链f};成的三股螺旋结构.这也是胶原益门的基本持征.胶原纤维的形成‘上海复旦大学生物医学工程研究所200433包括前胶原的合成,分泌,降解以及原纤维胶原蛋白的聚合,环节很多,过程复杂.1.1前胶原的合成1.1.1转录和翻译合成前a链(proa—chain).前a链有六个区,自氨基端向羧基端依次为信号肽,N一前肽(N—propeptide),N一端肽(N—telopeptide),三股螺旋区,c一端肽和c一前肽.信号肽与前a链在细胞内的转运和前胶原的分泌有关.N一前肽氨基酸残基的数目和序列变异较大.C一前肽为球状结构区.氨基酸序列包括半胱氨酸的位置高度保守.三股螺旋区为连续的Gly—X—Y重复序列.1.1.2翻译后修饰包括羟化,糖化和形成链问二硫键.主要在粗面内质网完成.羟化是由羟化酶催化.将前a链的脯氨酸和赖氨酸转化成羟脯氨酸和羟赖氨酸.羟化酶有脯氨酸4一羟化酶,脯氨酸3羟化酶, 赖氨酸羟化酶等.各有自己特异的作J{j位点.均需以(),Fe,维生素c和a酮戊二酸为辅助因子.糖化紧随羟化之后.糖化位点为三股螺旋区的羟赖氨酸和C一前一N,J,v白,,_==,粕辫翮如,.,腹,,～艮黼r’..学利缃剖解剖科学进展肽的天冬酰胺.通过O一糖苷键把半乳糖或葡萄糖一半乳糖连接到赖氨酸的羟基上;天冬酰胺则以N一糖苷链结合富含甘露糖的寡糖链.糖化的意义尚不清楚,可能与前a链的识别,聚合有关.链间二硫键主要存在于C一前肽,参与启动前a链聚合成为前胶原.1.1.3合成前胶原(procollagen)三条前a链借范德华力,氢键及共价交联聚合成三股螺旋结构.氢键在相邻肽链的甘氨酸, 羟脯氨酸之间形成交联首先须在赖氨酰氧化酶(Cu一为辅助因子)的催化下使赖氨酸转化成分醛基赖氨酸,进而发生醛胺缩合或醛醇缩合形成共价交联.此外,还有吡啶等交联形式,但以醛醇缩合为主.Ⅲ型胶原的a链之间还形成二硫键.1.2胶原蛋白的聚合前胶原由内质网到高尔基复合体并转运,分泌到细胞外间质后即由N一末端和c一末端肽内切酶切去其N一前肽和C一前肽而成为胶原蛋白或原胶原(tropocollagen).这样,构成胶原蛋白的a链包括N一端肽(11～19个氨基酸残基),三股螺旋区1014～1029个氨酸残基)和c一端肽(11～27个氨基酸残基).Ⅺ型胶原的N～端肽较长,其功能不明,可能参与形成异型原胶原n.胶原蛋白借分子间交联聚合形成胶原原纤维并继而由后者聚合形成通常所说的胶原纤维.2胶原纤维的结构2.1链Gly—X—Y重复序列的连续性是原纤维胶原蛋白区别于非原纤维胶原蛋白的重要特征.也是形成高度有序的胶原原纤维的基础.Gly代表甘氨酸.X常为脯氯酸,Y常为羟脯氨酸或羟赖氨酸.因此,原纤维胶原蛋白的氨基酸中,甘氨酸约占1./3.脯氨酸和羟脯氨酸占1/5以上.还有大量的羟赖氨酸和丙氯酸.除皿型胶原外, Gly—X—Y序列中均不含半胱氨酸.原纤维胶原蛋白的a链约有330个Gly—X—Y重复序列a链的极性氨基酸和非极性氨基酸相间排列成极性区和非极性区,总之,原纤维胶原蛋白的一级结构十分规则.编码a链螺旋区的DNA高度保守,外显子的碱基对数目都是54的整倍数或是这种外显子的重组,生物进化过程中,从海胆起,编码胶原的基因就非常相似,提示各型原纤维胶原蛋白有共同的基因起源.a链呈左手螺旋,每圈有3.3个氨基酸残基,螺距为0.87nm.各型原纤维胶原蛋白的a链基本相似,aJ(V),a3(V),al(XI),d2(Ⅺ)之间具有高度的同源性,a(Ⅺ)和a(I)是同一基因的产物,a(XI)的糖化程度更高n.编码a(I)的外显子有两种拼接方式,分别合成IA和IB胶原蛋白.a(IA)的氨基端比a(IB)多69个氨基酸残基,分布于软骨膜,椎间盘髓核等非软骨组织.2.2原纤维胶原蛋白原纤维胶原蛋白的三股螺旋结构已为X一线衍射图像所证实,是三条a链相互缠绕形成的右手超螺旋结构.螺距9.6nm,每圈每股含36个氨基酸残基,即12个GIy—X—Y三联体.三股螺旋中,沿a链每第三个氨基酸残基位于螺旋中心,其空间大小仅能容纳分子量最小的氨基酸即甘氨酸’..形成三股螺旋结构还需:①有足够的羟脯氨酸;②c一前肽链间二硫键的形成.每条链至少要有i00个Y位羟脯氨酸残基才能形成稳定的三股螺旋.脯氨酸和羟脯氨酸的五环结构使胶原蛋白具有刚性.加强三股螺旋稳定性的还有分子内交联等化学键.a链的端肽形成胶原蛋白的球状结构区.原纤维胶原蛋白分子直径1.5rim.长度300nm.分子量约为300kDa.Ⅱ,Ⅲ型陶凯忠等胶原纤维的结构和生物力学胶原蛋白由三条相同的a链构成,为同三聚体(homotrimer),其余为异三聚体( heterotrimer),a链的组成方式分别为:[al(I)]2a2(I),al(,『)a2(V)a3(,『),al(Ⅺ)a2(Ⅺ)a3(Ⅺ).Lal(I)]3,[al(V)]3,[al(V)]2a2(V)也少量地存在于细胞培养液和胚胎组织.I型和Ⅺ型胶原特异性地分布于软骨和玻璃体.I,Ⅲ,V型胶原分布广泛而且往往共存于同一组织,m型胶原在弹性较大的组织如血管和皮肤分布较多,而肌腱和骨则以I型胶原为主.2.3胶原原纤维原纤维胶原蛋白首尾相接,平行排列,聚合成胶原原纤维.由于a链的氨基酸交替出现极性区和非极性区,以头尾极性较大,相互平行的胶原蛋白纵向错开:/4分子长度(约70nm),以相邻分子的极性区和非极性区的静电引力彼此聚合,首尾相接的胶原蛋白又保持一定距离,这样形成了胶原原纤维的疏区和密区.用醋酸铀或磷钨酸染色时,重金属沉积于疏区,透射电镜观察可见胶原原纤维呈现64～?Onm的周期性横纹.由于极性区和非极性区的规律性分布,每周期内又出现几条明暗相同的横纹n.原纤维胶原蛋白再以分子间交联形成稳定的胶原原纤维.交联形式以醛胺缩合为主胶原原纤维是原纤维胶原蛋白自我装配形成的超分子结构.原纤维胶原蛋白聚合的程度及快慢.亦即胶原原纤维的粗细因胶原类型而异.也因组织器官,年龄等不同而异,差别很大.直径在2O～200nm之间.最细的只有几个nFl’l,由5个原纤维胶原蛋白分子构成.原纤维胶原蛋白的聚合受c一前胶原.N前胶原等中间产物的调控.c一前胶原和N一前胶原即切去了N一前肽或C前肽的前胶原.组织中还存在由不同类型胶原聚合而成的异型原纤维(heterotypicfibril),已发现I型胶原与Ⅲ,V,Ⅻ,xⅣ型胶原都可形成异型原纤维.I型胶原则与Ⅸ型和Ⅺ型胶原聚合成异型原纤维,其中Ⅺ型胶原形成原纤维的核心,Ⅸ型胶原位于表面,I型胶原是原纤维的主要成分.构成异型原纤维的胶原蛋白还参与调节胶原原纤维的直径大小.2.4胶原纤维若干胶原原纤维借蛋白多糖,糖蛋白等粘合质联结成小束,继而由小束集合成直径l～2m的胶原纤维.胶原原纤维也可以直接聚合成胶原纤维. 由于胶原蛋白和a一链的螺旋方向刚好相反,胶原蛋白又是首尾相接,平行聚合,胶原纤维在偏振光显微镜下呈双折射现象(birefringenee)¨.各型胶原蛋白形成的胶原纤维粗细不等,在偏振光显微镜下还显示不同的颜色,由此可对胶原蛋白的类型作粗略的估计,如I型胶原纤维呈黄色或红色,Ⅲ型胶原纤维呈绿色n.3生物力学3.1胶原纤维的生物力学胶原纤维为粘弹性体,有明显的滞后,应力松弛特性,很小的应变就会引起很高的应力,刚性很强.在拉伸实验中,胶原纤维于开始稍有伸长.但随着载荷增加,其强度迅速增大直至到达屈服点,其后就发生非弹性变形. 正常情况下,胶原纤维的变形范围为6～8.破坏时的最大应变也只有l0～15.可见.胶原纤维韧性大.抗张力强¨.各型胶原蛋白与胶原纤维力学特性的关系尚无报道.胶原纤维的力学特性以其正常结构为物质基础.形成胶原纤维的任一环节发生改变都可引起胶原合成减少或结构变异. 从而引起胶原纤维的力学特性发生异常. 形成胶原蛋白的三股螺旋要保证a链具有解剖科学进展重复的Cly—X—Y序列和足够的脯氨酸和羟脯氨酸,共价交联稳定三殴螺旋结构并加强胶原蛋白的聚合.而形成共价交联要有赖氨酸,羟赖氨酸以及赖氨酰氧化酶的催化.因此,除营养不良,基因突变外,辅助因子和酶的缺乏都会导致胶原蛋白合成不足或结构异常.V,Ⅵ,Ⅶ型埃一当综合征(Ehlers—DanlosSyndrom)就是因为赖氨酰氧化酶,赖氨酰羟化酶和N一末端肽内切酶不足而导致交联,聚合障碍而出现皮肤脆弱,关节松弛,骨骼变形等生物力学改变.反之,随着年龄的增长,胶原蛋白的分子内和分子间交联增加,使胶原纤维变得硬而脆,改变了肌腱,韧带,软骨的机械性能.非酶糖化(nonenzymaticgly—cosylation)促使胶原纤维合成增多,交联增强,降解减少而出现糖尿病并发血管硬化….3.2胶原纤维与器官的生物力学器官的力学特性取决于它的组织结构,如胶原纤维,弹性纤维,蛋白多糖,肌细胞(心肌,平滑肌,骨骼肌)的多少及空问排列情况.肌腱几乎完全由平行排列的胶原纤维组成,在拉伸载荷下的应力应变曲线与胶原纤维基本相同,有利于机体运动时力的传导;骨间膜的胶原纤维近乎平行, 也具有力的传导功能;韧带纤维方向的一致性稍差.但多数接近平行,可能与关节体位的机动性及稳定功能有关.皮肤, 骨,软骨以及空腔脏器(如心脏,血管,膀胱)的胶原纤维呈三维排列.但也并非杂乱无序.而是在各个方向上具有抗张强度而与功能相适应.肌腱和韧带的刚性随温度升高而减弱.抗张强度与拉伸速率和发育状态有关, 骨骺闭合后显着增大.在制动条件下.肌腱干u韧带的应力低于生理范围.抗张强度显着下降;相反.当应力大于生理范围时.抗张强度增大,组织学表现为胶原纤维增粗增多.由于应力的改变影响了胶原蛋白人合成与聚合,使胶原纤维的数量和直径发生变化,从而引起器官的力学性质发生广相应的变化,因此,适当的牵拉和运动有利于肌腱和韧带的伤后修复,而长期制动则有妨碍作用卜.生长发育,创伤修复和某些病理过程’中,由于应力的变化,胶原纤维的合成与,障碍发生适应性改变,包括各型胶原含量和空间排列的重建.骨发育早期,胶原纤维随机排列,随着骨单位形成最终成为高度有序的分层结构,同一层内胶原纤维互相平行,各层胶原纤维呈斜行螺旋性交叉排列,形成承担载荷的最优结构.皮肤内I型和Ⅲ型胶原的比例也存在动态变化,正常状态下以I型胶原为主,创伤愈合和发育早期Ⅲ型胶原较多.总之,胶原纤维的多少,粗细及排列直接地影响着器官的力学性质;反之,器官力学性质的改变对胶原纤维的形成也有调节作用.参考文献1.vantierRestM.GarroneR.Collagenfamilyof protein.FASEBJ,l99l,5(13):28142.V uorroE.deCrombruggheB.Thefamilyofeolla—gengenes.AnnuRevBiochem,1990,59:8373.李玉瑞.细胞外问质的生物化学及研究方法,第一版.北京:人民卫生出版社.1988:I4.MorrisNP,BachingerHP.Type)(Icollagenisa heterotrimetwiththet’omposition(1口,Z口,3口)re—rainingnon—tripie—helit”aleomains.JBiolthem,l987,262(23):l13455.SandellLJ.MorrisN.Robblns.JR.eta1.AIter—tlIivelYsplicedtypyItprcu,’ollagenmRNAsdefine 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皮肤胶原蛋白以I型、III型居多,由3条左旋肽链右旋而成

皮肤胶原蛋白以I型、III型居多,由3条左旋肽链右旋而成第一篇：皮肤胶原蛋白以I型、III型居多,由3条左旋肽链右旋而成胶原蛋白是人体延缓衰老必须补足的营养物质，占人体全身总蛋白质的30%以上，一个成年人的身体内约有3公斤胶原蛋白。

它广泛地存在于人体的皮肤、骨骼、肌肉、软骨、关节、头发组织中，起着支撑、修复、保护的三重抗衰老作用。

然而，并不是所有的胶原蛋白都能被人体吸收利用。

胶原蛋白属大分子级别蛋白质，进入人体后需要通过复杂的蛋白质转化过程，才能被人体吸收和利用，吸收利用率仅停留在2.5%。

因此，解决胶原蛋白吸收难问题一时间成为科学界热点议题。

对于人体，胶原蛋白的重要作用可以说毋庸置疑，无论是对于美容保养还是生命健康，胶原蛋白都发挥着现代生物学的重要意义。

胶原蛋白简介人体胶原蛋白有27胶原蛋白种，胶原蛋白是人体延缓衰老必须补足的营养物质。

皮肤胶原蛋白以I型、III型居多，由3条左旋肽链右旋而成。

胶原蛋白是人体皮肤真皮层的主要成分，占80%以上。

胶原蛋白在皮肤中构成一张细密的弹力网，能锁住水分，如支架般支撑着皮肤。

在皮肤中，胶原蛋白是“弹簧”，决定着皮肤的弹性和紧实度；也是“水库”，决定着皮肤的含水量和储水力。

胶原蛋白直接决定着皮肤的水润度、光滑度、紧致度和“皮肤年龄”。

胶原蛋白是一种细胞外蛋白质，它是由3条肽链拧成螺旋形的纤维状蛋白质。

胶原蛋白是人体内含量最丰富的蛋白质，占全身总蛋白质的30%以上。

胶原蛋白富含人体需要的甘氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸等氨基酸。

胶原蛋白是细胞外基质中最重要的组成部分。

一个成年人的身体内约有3公斤胶原蛋白，主要存在于人体皮肤、骨骼、眼睛、牙齿、肌腱、内脏（包括心、胃、肠、血管）等部位，其功能是维持皮肤和组织器官的形态和结构，也是修复各损伤组织的重要原料物质。

在人体皮肤成分中，有70%是由胶原蛋白所组成。

随着年龄的增长，胶原蛋白会逐渐的流失，从而导致支撑皮肤的胶原肽键和弹力网断裂，其螺旋网状结构随即被破坏，皮肤组织被氧化、萎缩、塌陷，肌肤就会出现干燥、皱纹、松弛无弹性等衰老现象，所以，女性补充胶原蛋白是一种延衰的必须。

肺纤维化中胶原纤维分类

肺纤维化中胶原纤维分类
肺纤维化是一种慢性的肺部疾病，其特点在于肺组织中的胶原纤维增生和积累，导致肺组织增厚、僵硬和失去弹性，最终影响呼吸功能。

胶原纤维是构成人体组织的主要成分之一，它们是由胶原蛋白分子组成的纤维状结构。

针对肺纤维化中的胶原纤维分类，本篇文章详细介绍。

胶原纤维可以分为三种类型：Ⅰ型、Ⅱ型和Ⅲ型。

其中Ⅰ型和Ⅲ型是最常见的两种，占胶原纤维总量的90%以上。

Ⅰ型胶原纤维主要存在于肌腱、韧带、骨、皮肤和内脏组织中，具有较强的拉伸和支撑作用；Ⅲ型胶原纤维则主要存在于支气管和肺泡等软组织中，以纤维结构为主，具有一定的柔韧性和弹性。

Ⅱ型胶原纤维主要存在于软骨、玻璃体和淋巴结等组织中，其比例较小，约占总量的2%。

肺纤维化中的胶原纤维主要由Ⅰ型和Ⅲ型组成，其中Ⅲ型胶原纤维的增生和积累是肺纤维化的主要表现。

正常情况下，肺中的Ⅲ型胶原纤维含量很少，主要存在于肺泡间隔和支气管壁中的基底膜上。

在肺纤维化发生时，由于各种因素的影响，肺泡和细支气管上皮细胞和基底膜受到损伤，刺激纤维细胞分泌大量的胶原纤维原，导致Ⅲ型胶原纤维的增生和积累。

这种结构上的改变最终导致肺部组织增厚、硬化和失去弹性，使肺功能严重受损。

除了Ⅰ型和Ⅲ型胶原纤维，还有一种类似胶原的蛋白质叫做弹性蛋白，主要存在于肺泡壁中，具有较好的弹性和回弹性。

在肺纤维化发生时，弹性蛋白的含量减少，使肺组织变得僵硬和失去弹性。

结语
肺纤维化是一种严重的肺部疾病，对人体健康造成严重威胁。

胶原纤维在肺纤维化的发生和发展中起着重要作用，通过了解胶原纤维的分类，可以更好地理解肺纤维化的发生及其机制，并为治疗及预防提供帮助。

i型胶原和iii型胶原熔点

I型胶原和III型胶原的熔点胶原是人体内重要的结构蛋白，其主要成分是胶原纤维。

胶原纤维由胶原蛋白分子组成，其中I型胶原和III型胶原是最常见的两种类型。

这两种胶原在结构和功能上有所差异，其熔点也有所不同。

I型胶原I型胶原是最常见的胶原类型，约占所有胶原蛋白的90%。

它主要存在于皮肤、骨骼、肌腱、韧带和血管等组织中。

I型胶原的分子结构由三个α链构成，每个α链长度约为1460个氨基酸残基，具有较高的稳定性和强度。

对于I型胶原的熔点，有一些研究表明它的熔点约为50-55℃。

这意味着当胶原温度超过50-55℃时，其分子结构会发生破坏，导致胶原变性。

因此，在高温条件下，I型胶原会失去其结构和功能。

III型胶原III型胶原是一种纤维状胶原，它在人体的结缔组织中广泛存在，如血管壁、肌腱和内脏等。

与I型胶原不同，III型胶原的分子结构较为松散，熔点较低。

经过一些研究发现，III型胶原的熔点约为25-30℃。

这意味着相较于I型胶原，III型胶原的熔点更低，更容易在低温下发生熔化和变性。

影响胶原熔点的因素除了胶原类型本身的差异外，胶原熔点还受到其他因素的影响。

以下是几个可能的因素：1.pH值：在不同的酸碱条件下，胶原的熔点可能会发生变化。

酸性条件下胶原的熔点相对较低，而碱性条件下胶原的熔点相对较高。

2.湿度：胶原在湿度水平不同的环境中，其熔点也会发生变化。

较高的湿度可能会导致胶原更容易溶解和变性。

3.变性剂：一些化学物质和条件，如高温、酸碱溶液、有机溶剂等，可以改变胶原的分子结构和熔点。

结论I型胶原和III型胶原是人体内最重要的结构蛋白。

它们的熔点取决于其分子结构以及环境条件。

对于I型胶原来说，其熔点大约在50-55℃，而III型胶原的熔点约在25-30℃。

了解胶原的熔点可以帮助我们更好地理解其在不同温度和环境下的性质和功能。

（字数：610）注：此文档为文字创作，所载内容仅供参考，不构成医学建议。

如有任何疑问或需要专业指导，请咨询医疗专业人士。

胶原蛋白分子的四级结构

胶原蛋白分子的四级结构胶原蛋白这个东西，可能大家都听说过吧，尤其是女性朋友们。

听说它能让皮肤弹润、让关节更灵活，还能让头发指甲更有光泽，简直就是“青春不老神药”。

不过，今天咱们不讲那些广告词，而是来聊聊胶原蛋白背后的一些小秘密。

比如它的四级结构，可能听起来有点复杂，但其实并不难。

就算你不是生物学博士，听完这篇文章，你也能懂个七七八八，保证让你对胶原蛋白有一个全新的认知。

你知道胶原蛋白是由三条螺旋状的链条组成的吗？其实它就像是一根大绳子，把三个小绳子编织在一起。

你得明白，胶原蛋白最基本的结构叫做“三级结构”。

这个三级结构就像你把三根细长的面条一圈一圈地扭成一条麻花。

每根“面条”本身是由一串叫氨基酸的小分子组成的，这些氨基酸按照特定的顺序排列。

哎呀，这个排列就像在拼乐高，拼得又紧又顺。

你可以想象一下，三根面条一环扣一环地纠缠在一起，互相依赖，形影不离，这就是胶原蛋白的“三级结构”。

再说说第四级结构，这部分其实就是胶原蛋白的真正“硬核”部分。

它好像是三根已经纠缠好的面条，再从周围的分子世界中，挑选出一些帮手，把这些麻花绳子彼此更加紧密地缠绕在一起，形成更大的结构。

就像一场大型的集体舞蹈，每个小舞者都找到了自己最合适的位置，然后大家一起旋转、翻滚，最后形成一个超级坚固的网状结构。

这种结构，就让胶原蛋白拥有了超强的弹性和强度，甚至可以承受极大的拉力。

这也是为什么我们的皮肤、骨骼、肌肉都能依赖它来保持弹性和韧性。

你要知道，胶原蛋白不止在皮肤里扮演主角，它还是我们身体的“隐形英雄”。

它负责把我们肌肉和骨头连接在一起，让你可以做深蹲、跑步、甚至只是轻轻一笑的时候，都不至于觉得自己的身体像是木偶一样僵硬。

所以，胶原蛋白四级结构的精妙之处，就是它不仅让结构更加稳固，还能让我们的身体更灵活，真的是太“强大”了。

讲到这，可能有的小伙伴就开始担心了：胶原蛋白这么厉害，难道我身体里的胶原蛋白会一直持续保持这种“强大”状态吗？其实呀，随着年龄的增长，我们体内的胶原蛋白会慢慢减少，就像一台机器逐渐磨损一样。

《胶原蛋白纤维》课件

胶原分子由三股螺旋结构组成，每条螺旋结构由多个氨基酸残基组成。
胶原蛋白纤维的物理性质
具有良好的弹性和韧性，能承受较大的拉伸和压缩应力。
具有较高的热稳定性和化学稳定性，不易发生变性或降解。
具有良好的生物相容性和低免疫原性，易于被人体接受和利用。
胶原蛋白纤维的化学性质
01
胶原蛋白纤维含有大量的羟基和羧基，具有较高的亲水性。
详细描述
通过细胞培养、动物实验等方式，可以测定胶原蛋白纤维与生物体的相互作用，了解其对细胞生长、繁殖以及组织修复的影响。这些结果对于评估胶原蛋白纤维在生物医学工程中的潜在应用价值具有重要意义。
05
胶原蛋白纤维的未来发展与展望
胶原蛋白纤维在医疗领域的应用前景
组织工程
胶原蛋白纤维作为生物材料，在组织工程中具有广泛应用，可用于构建人工器官、组织等，为医疗领域提供更有效的治疗手段。
器械。
化妆品领域
用于制造美容面膜、护肤霜等化妆品。
组织工程领域
用于构建人工组织和器官，如人工皮肤、人工
角膜等。
生物材料领域
用于制造生物材料，如生物支架、药物载体等
。
02
胶原蛋白纤维的结构与性质
胶原蛋白纤维的分子结构
胶原蛋白纤维是由多个胶原分子以特定的方式排列而成的。
胶原分子之间通过氢键和疏水相互作用形成胶原纤维。
纺丝过程
通过喷丝孔将纺丝溶液挤出，进入凝固浴中，形成初生纤维。
后处理工艺
初生纤维经过拉伸、水洗、干燥等后处理工艺，最终得到具有优良性能的胶原蛋白纤维。
胶原蛋白纤维的质量控制
质量控制标准
质量改进措施
胶原蛋白纤维的质量控制应符合国家相关标准，如纤维的长度、直径、拉伸强度、弹性模量等指标应符合规定。

真皮的分层结构及皮下组织的主要结构

手掌皮肤光镜图
真皮的纤维成分
• 胶原纤维：较粗，主要由I型胶原组成，韧性大，抗拉力强，缺乏弹性，在真皮内相互交织成网。 • 弹力纤维：较细，由弹力蛋白和微原纤维组成，使皮肤具有弹性。 • 网状纤维：主要由III型胶原组成，分布于真皮乳头层以及皮肤附属器、血管和神经周围。
真皮的结构
皮下组织的功能
• 1、保护功能：对外界物理刺激、化学刺激和微生物刺激有一定防御能力。 • 2、调节体温功能：通过调控汗液排出量调节体温。 • 3、感觉功能：通过皮肤感受器感受外界各种刺激，传递给大脑信息。 • 4、分泌与排泄功能：皮脂腺和汗腺分泌皮脂和汗液，可以形成皮脂膜保护和润泽皮肤，参与机体电解质代谢。 • 5、呼吸功能：皮肤通过汗孔、毛孔进行呼吸，直接从空气中吸收氧气，排出体内的二氧化碳。 • 6、吸收功能：皮肤能够选择性地吸收外界的营养物质，是皮肤外用药物和化妆品产生作用的基础。 • 7、新陈代谢功能：皮肤细胞有强有力的分裂繁殖，更新代谢的能力。皮肤的新陈代谢功能在晚上10点至凌晨2点之间最为活跃，在此期间保证良好的睡眠对养颜大有好
真皮网织层光镜图
• 皮肤的连接 • 表皮细胞之间通过细胞间桥（桥粒）相互连接一起。 • 表皮与真皮之间通过半桥粒和基底膜带（BMZ）相互连接一起。
• 皮下组织（subcutaneous tissue）：属于间叶组织，位于真皮与骨之间，其下与肌膜等组织相连，由疏松结缔组织及脂肪小叶组成，又称皮下脂肪层。含有血管、淋巴管、神经、小汗腺和顶泌腺等。脂肪的厚度随部位、性别及营养状况的不同而有所差异。
• 真皮由浅至深可分为乳头层和网织层两层 • 但两者并无明确界线
乳头层
• 由疏松结缔组织向表皮凸入，形成真皮乳头，扩大表皮和真皮的连接面。 • 有丰富的毛细血管和游离神经末梢；在手指等部位含较多触觉小体

胶原蛋白的提取、结构以及分子量测量

胶原蛋白的提取、结构以及分子量测量胶原蛋白的提取、结构以及分子量测量综述一、前言胶原蛋白(collagen)是与各组织、器官机能有关的功能性蛋白，约占人体总蛋白的三分[1]之一,存在于细胞外间质，是具有三股螺旋结构的蛋白质家族。

胶原是人体重要的细胞外基质成分,在细胞生物学中有重要应用价值。

胶原是一个大的蛋白家族，至少有15个型别，各[2]型胶原都具有一定的分子构型和组织分布特点，其中以?型胶原分布最广，含量最多。

胶原蛋白(或称胶原)是按是否形成有周期性横纹的胶原原纤维(collagenous fibril)可将其分为原纤维胶原蛋白(fibrillar or fibril-forming collagen)和非原纤维收原蛋白(nonfibrillar or non,fibril,forming collagen)两大类。

目前己发现的胶原蛋白类型己不下19种，原纤维胶原蛋白包括I、II、III、V、XI 型胶原，在体内以胶原纤维的形式存在。

胶原纤维是骨骼、肌腱、骨间膜、皮肤、软骨、韧带等器官的基本结构物质，使这些器官具有很高的抗张强度。

胶原纤维与组织器官的生物力学特性密切相夫原纤维胶原蛋白包括I、II、III、V、和XI型胶原，其余均属于非原纤维胶原蛋白。

非原纤维胶原蛋白具有胶原蛋白的基本特征，即三股螺旋结构，但其结构、分布和功能更具有多样性、非原纤维胶原蛋白按其,,27超分了结构可进一步分类。

(l)结合于胶原原纤维表面的胶原蛋白(fibril associatedcollagens with interrupted triple helice FACIT) 包括IX XII XIV XVI X XI型胶原。

(2)形成网状结构的胶原蛋白包括IV VIII X型胶原。

(3)形成串珠状纤维(beaded filament)的胶原蛋白有VI型胶原。

(4)形成固着原纤维(anchoring fibril)的胶原蛋白，有VII型胶原。

第3章胶原蛋白纤维

19
2. 胶原纤维的超分子聚集
SLS TEM 图象
(Acid-soluble collagen+ATP→crystal)
20
FLS(长间距纤维)图象
21
天然胶原的TEM图
22
Smith model(1968) （四分之一错列模型）
Smith model 要点：
在天然胶原中，原胶原分子不是齐头齐尾的排列，而
2.简要叙述蛋白质的一、二、三、四级结构及维持构象的化学键和分子间作用力有哪些？分别在氨基酸的哪些基团间发生？
3.毛角蛋白有哪些重要的化学反应？
4.请叙述胶原的氨基酸组成特征及I、II、III型胶原的结构异同点？
50
13
3.4 胶原的超分子聚集
1.胶原纤维的结构层次
原纤
天然胶原的TEM
14
Scanning electron microscopy of fibrils
原纤
基础纤维
15
TEM picture
原纤
原纤的准晶型排列
16
Microscope picture of collagen fiber bundle
45
5 5.1
6 3.1 60 55 50 45 40 %T 3 5
2927.10 1339.70 1240.57 1453.05 1406.99 1083.39
50
45
1148.21
648.10
603.01
1451.33
40 %T 35
1637.25
30 25 20 15 1 1.4 4 00 0.0 3 00 0 2 00 0 cm-1 1 50 0 1 00 0 4 00 .0

胶原蛋白的分型

胶原蛋白的分型胶原蛋白是一种重要的结构蛋白，广泛存在于人体的皮肤、骨骼、肌肉、血管等组织中。

根据其结构和分布位置的不同，胶原蛋白可以分为多种类型。

本文将以胶原蛋白的分型为标题，分别介绍不同类型的胶原蛋白及其在人体中的作用。

一、Ⅰ型胶原蛋白Ⅰ型胶原蛋白是最常见的胶原蛋白类型，占据了胶原蛋白总量的90%以上。

它主要存在于皮肤、骨骼、肌肉、腱和血管等组织中。

Ⅰ型胶原蛋白的纤维形态结构为三螺旋状，具有很高的拉伸强度和稳定性。

在皮肤中，Ⅰ型胶原蛋白能够维持皮肤的弹性和紧致度，使皮肤保持年轻状态。

在骨骼中，Ⅰ型胶原蛋白是构成骨骼基质的重要成分，能够提供骨骼的强度和稳定性。

二、Ⅱ型胶原蛋白Ⅱ型胶原蛋白主要存在于软骨和眼睛中。

与Ⅰ型胶原蛋白不同，Ⅱ型胶原蛋白的纤维形态结构为螺旋状，具有较好的凝胶性和吸水性。

在软骨中，Ⅱ型胶原蛋白是构成软骨基质的主要成分，能够提供软骨的弹性和韧性。

在眼睛的玻璃体和晶状体中，Ⅱ型胶原蛋白起到支撑和保护眼睛结构的作用。

三、Ⅲ型胶原蛋白Ⅲ型胶原蛋白主要存在于皮肤、血管、内脏器官等组织中。

它与Ⅰ型胶原蛋白一起构成了细胞外基质的主要成分。

Ⅲ型胶原蛋白的纤维形态结构为细长的束状，具有较好的延展性和弹性。

在皮肤中，Ⅲ型胶原蛋白能够增加皮肤的柔软度和弹性，保持皮肤的光滑和紧致。

在血管中，Ⅲ型胶原蛋白起到支撑和稳定血管壁的作用。

四、Ⅳ型胶原蛋白Ⅳ型胶原蛋白主要存在于基底膜中，是构成基底膜的重要成分。

与Ⅰ型和Ⅲ型胶原蛋白不同，Ⅳ型胶原蛋白的纤维形态结构为网状结构。

在基底膜中，Ⅳ型胶原蛋白能够提供细胞的支撑和定位，维持组织的稳定性和功能。

五、其他类型胶原蛋白除了上述常见的几种类型外，还存在着其他类型的胶原蛋白，如Ⅴ型胶原蛋白、Ⅹ型胶原蛋白等。

这些胶原蛋白在人体中的分布较为有限，但同样扮演着重要的角色。

Ⅴ型胶原蛋白主要存在于皮肤、骨骼和肌肉等组织中，与Ⅰ型胶原蛋白一起参与细胞外基质的形成与修复。

Ⅹ型胶原蛋白主要存在于软骨和骨骼中，能够促进软骨和骨骼的生长和发育。

胶原纤维

胶原纤维（collagen）透明质酸（Hyaluronic acid，HA）：1.别称：玻璃酸;糖醛酸;玻尿酸;2.分子量：依组织来源不同,分子量在～之间,是分子量最大的糖胺聚糖3.溶解性：溶于水、不溶于有机溶剂4.酸碱性：酸性5.带电性：负电6.发现过程：1934 年美国哥伦比亚大学教授Meyer 等人首先从牛眼玻璃体中分离出透明质酸7.性质：具有特殊的保水作用，吸附的水分约为其本身重量的1000倍与蛋白结合成分子量更大的蛋白多糖分子, 形成透明质酸—蛋白质—水形成的凝胶状态，它是保持疏松结缔组织中水分的重要成分有极好的弹性,HA凝胶及其高度粘弹性可用于多种眼科显微手术润滑与缓冲作用促进伤口愈合, 预防术后粘结8.缺点：在组织中停留时间短，力学性能较差提取方法：硫酸软骨素（Chondroitin sulfate,CS）根据结构中硫酸基的位置不同, 可将硫酸软骨素分为A 、B 、C 、D 、E 、F 、H 等多种异构体。

下图为A、C两种同分异构体的结构1.分子量：1 ～ 5万2.溶解性：易溶于水, 不溶于乙酸、丙酮和乙醚等有机溶剂。

其盐类对热较稳定, 受热达80 ℃亦不被破坏, 在酸性溶液中易水解成单糖或较小的多糖体。

3.酸碱性：酸性4.性质：结合水分子用于润滑和支撑关节，使关节活动自如。

长期的临床应用发现, 在动脉和静脉壁上沉积的脂肪等脂质可以被有效去除或减少, 能显著降低血浆胆固醇, 从而防止动脉粥样硬化的形成硫酸乙酰肝素(heparansulfate, HS)通过与不同蛋白质的识别与结合来发挥作用：细胞膜上的HS作为配体-受体相互作用的辅助受体,通过与蛋白配体相互作用, 完成信号通路传导细胞基质中的HS可与蛋白配体结合而成为蛋白配体暂时贮存的场所, 使其免于遭受热及蛋白酶的破坏肝素（Heparin）1. 来源：肝素首先从肝脏发现而得名；天然存在于肥大细胞，现在主要从牛肺或猪小肠黏膜提取。

2. 溶解性：溶于水，不溶于有机溶剂3. 酸碱性：强酸性4. 分子量：肝素分子量分布泛围很广, 通过凝胶过滤将肝素分级, 在AT Ⅲ存在的情况下,分子量大于5000 的肝素能抑制Ⅱa 及Xa 的活性, 而在同样的条件下, 小些分子量的肝素则只能抑制Xa 的活性。

胶原纤维名词解释

胶原纤维名词解释胶原纤维（Collagen fibers）是一种主要组成动物体内结缔组织的主要蛋白质，也是人体中含量最丰富的蛋白质之一。

胶原纤维具有强度高、柔韧性好、耐拉伸、抗压等特点，是赋予肌肉、骨骼、皮肤等组织结构稳定性和弹性的重要结构成分。

胶原纤维的结构由胶原蛋白分子通过多肽链的交叉排列而形成的纤维状结构组成。

在胶原蛋白分子中，有三个多肽链相互缠绕，形成左旋的三螺旋结构。

这种三螺旋结构之间通过氢键相互连接，形成胶原纤维。

胶原纤维具有极强的拉伸强度和抗撕裂能力，这使得它能够维持组织的形态和结构，确保组织的功能完整性。

胶原纤维在人体内广泛存在于皮肤、骨骼、肌肉、血管、肌腱、关节组织等部位。

在皮肤中，胶原纤维负责提供皮肤的弹性和支撑力，保持皮肤的平滑、紧致和年轻。

随着年龄的增长，胶原纤维的合成减少，而降解增加，导致皮肤失去弹性和紧致，形成皱纹和松弛。

因此，胶原纤维的损失被认为是皮肤衰老的主要原因之一。

在骨骼中，胶原纤维与矿物质相互作用形成骨骼组织，赋予骨骼强度和刚性。

在肌肉和肌腱中，胶原纤维与肌肉纤维相连，传递和承受力量，维持肌肉的收缩和运动功能。

在血管中，胶原纤维组成血管壁，提供血管的弹性和支撑力，维持血管的正常功能。

同时，胶原纤维还参与伤口修复和组织再生过程。

当组织发生损伤时，胶原蛋白会聚集于受损区域，形成胶原纤维框架，为修复提供支撑和导向。

随着伤口的愈合，胶原纤维逐渐被新生的细胞所替代，促进组织的再生和恢复。

总而言之，胶原纤维在人体内起着重要的支持、保护和修复功能，对维持组织的结构稳定性和弹性、维持正常生理功能起着至关重要的作用。

随着对胶原纤维研究的深入，人们对其功能和应用的认识也在不断扩展，为改善皮肤衰老、骨骼退行性疾病等相关问题的治疗提供了新的思路和方法。

一型胶原的各层次结构特征

一型胶原是一种纤维蛋白，具有三股螺旋结构，其各层次结构特征如下：
1.一级结构：一型胶原的一级结构是由氨基酸残基组成的多肽链。

一型胶原分子由两条相同的α1 链和一条不同的α2 链组成，每条链都含有约1000 个氨基酸残基。

2.二级结构：一型胶原的二级结构是由多肽链折叠形成的螺旋结构。

一型胶原分子的三条链通过氢键相互作用，形成一个右手螺旋结构，称为三股螺旋。

3.三级结构：一型胶原的三级结构是由多个三股螺旋分子相互作用
形成的纤维束。

一型胶原分子之间通过侧向相互作用，形成纤维束，这些纤维束具有高度的稳定性和弹性。

4.四级结构：一型胶原的四级结构是由多个纤维束组成的胶原纤维。

胶原纤维是一种非常坚韧的纤维，具有很高的抗拉强度和弹性，是人体结缔组织的主要成分之一。

总之，一型胶原的各层次结构特征共同决定了其高度的稳定性和弹性，使其成为人体结缔组织的重要组成部分。

软骨组织、细胞、间质,软骨膜

EM 皱褶缘（微绒毛）；线粒体；溶酶体；环行亮区（细胞器少，含大量微丝）功能：释放溶酶体酶和乳酸，使骨质吸收
三、长骨骨松质 spongy bone
骨组织骨密质 compact bone
骨膜: DCT
骨髓：充填于骨髓腔中，分红骨髓与黄骨髓两种
骨松质：针状或片状骨小梁构成
骨
多孔网架结构，网眼充满了红骨髓
核仁清楚；胞质嗜碱 EM 丰富的RER，线粒体少，发达的Golgi体功能：合成纤维和基质，有分裂能力（同源细胞群）
（2）间质
ห้องสมุดไป่ตู้基质:
软骨蛋白多糖(以硫酸软骨素、硫酸角质素为主 )
胶原原纤维: Ⅱ 型胶原蛋白（透明原因）
（3）软骨膜(perichondrium)
由致密结缔组织构成外层：纤维多，较致密内层：纤维少，细胞多，较疏松，含血管、神经。
紧贴软骨组织处有骨原细胞(osteogenic cell) 功能：保护，营养，参与软骨的生长和修复
2、软骨的生长方式
a 外加生长：软骨从表面不断向外扩展增大 b 内积生长：软骨从内部生长增大
（二）纤维软骨(fibrocartilage) 间质含大量胶原纤维束
（二）弹性软骨 (elastic cartilage)
3、骨细胞(osteocyte)
位置：胞体位于骨陷窝(bone lacuna)中，突起位于骨小管(bone canaliculi)中
形状：胞体扁圆形，多突起；胞质弱嗜碱性，突起之间有缝隙连接
4、破骨细胞(osteoclast) 分布：骨质吸收部位的凹陷处形态：体积大结构：LM 多核，胞质嗜酸性
软骨
Cartilage
一、软骨(cartilage)

病理学理论指导：胶原纤维

-
胶原纤维的⽣成及分解纤维母细胞在PDGF、FGF、IL－1及TNF等刺激下合成由三股α－肽链互相扭结呈螺旋状的前胶原（procollagen），前胶原分泌到细胞外后，有的被内切酶切去两端的球形结构⽽成为原胶原(tropocollagen)，相邻的原胶原分⼦互相错开1/4平⾏排列交联成胶原原纤维（collagenous fibril），在电镜下呈现64nm周期性横纹。

胶原原纤维再聚合则成较宽的胶原纤维（collagenous fiber）。

从化学成分不同可将胶原分为15种，间质中的胶原纤维主要由Ⅰ、Ⅲ型胶原组成。

状纤维是由Ⅲ型胶原组成的胶原原纤维，由于其纤维表⾯粘附有较多的蛋⽩多糖，故染⾊具有嗜银性，PAS反应阳性。

胶原纤维结构形态及造纸性能

中图分类号：ＴＳ７２２
文献标识码：Ｂ
文章编号：１００１—６３０９（２００６）Ｓ０—００３４—０４
胶原纤维是一种动物纤维，是骨骼、肌腱、骨间膜、皮肤、软骨、韧带等器官的基本结构物质，该纤维是由胶原原纤维这种
超【微结构单构成；而流辐髓蓖原
原纤维的基本单位则是胶原蛋白。胺源嚣白是『种纤维状蛋白质，具有独特的棒状螺旋结构，物理机械性能优越，被广泛应用于各种工业尊黜我。
不是很理想，以纤维束形式存在从表１可以看出，胶原纤维
表１胶原纤维打浆及强度测试
图３化学一机械法处理后的胶原纤维
图４化学法处理后的胶原纤维
从皮革废弃物中提取胶原纤维，方法有很多，根据提取时所采用脱铬剂或处理方法的不
注打浆压力为６ｋｇ。
较多，反应基团暴露少，导致基
较易打浆，打浆１０ｍｍ后，打浆度
团之间的结合少。而仅靠束间的
ｆ５１付丽红胶原蛋白和植物纤维素的结合机理及利用［Ｍ］．四川大学出版社，２００２．
ｆ６１付丽红，张铭让等再生胶原纤维与植物纤维复合材料的发展前景Ｕ】中国皮革，２００１（７）：１５—１７
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