《生物化学实验》理论考查复习思考题
生物化学实验思考题
生物化学实验思考题生物化学实验考试试题11.说说离子交换层析中洗脱液的选择原则①阴离子交换剂选用阳离子缓冲液（如氨基乙酸、铵盐、Tris等），阳离子交换剂选用阴离子缓冲液（如乙酸盐、磷酸盐等），以防缓冲离子参与交换过程，降低交换剂的交换容量。
②缓冲液pH值的选择要使被分离物质的电荷与平衡离子电荷的正负性相同。
③选用的缓冲系统对分离过程无干扰。
④要确定一定的离子强度。
12、离子交换层析的原理：离子交换层析法是以具有离子交换性能的物质作固定相,利用它与流动相中的离子能进行可逆的交换性质来分离离子型化合物的一种方法。
13、亲和层析的原理：亲和层析是应用生物高分子与配基可逆结合的原理,将配基通过共价键牢固结合于载体上而制得的层析系统。
这种可逆结合的作用主要是靠生物高分子对它的配基的空间结构的识别。
14、吸附层析的原理：组份在吸附剂表面吸附固定相是固体吸附剂, 各能力不同而进行分离的方法。
15、试述凝胶层析原理，并列出常用凝胶名称凝胶层析柱装有多孔凝胶，当含有各组分的混合液流经凝胶层析柱时，各组分在层析柱内同时进行两种不同的运动。
一种是随着溶液流动而进行的垂直向下的移动，另一种是无定向的分子扩散运动。
大分子物质由于分子直径大，不能进入凝胶微孔，只能分布于凝胶颗粒的间歇中以较快速度流过凝胶柱。
较小的分子能进入凝胶微孔，不断进出一个个颗粒的微孔内外，因此流动速度较慢，从而使混合溶液中各组分按照相对分子量由大到小顺序先后流出层析柱得到分离。
常用凝胶：葡聚糖凝胶、琼脂糖凝胶、聚丙烯酰胺凝胶。
16、说明纸层析和离子交换层析分离氨基酸混合物的方法是根据氨基酸的什么性质?纸层析是分配层析，利用分配系数不同，即氨基酸在两相中的溶解能力不同。
离子交换层析利用氨基酸是两性物质，在一定pH下不同氨基酸带电性质和带电量不同，因此交换能力不同。
17、简述薄层层析法分离糖类的原理?薄层层析的实质就是吸附层析，也就是在铺有吸附剂的薄层上，经过反复地被吸附剂吸附以及被扩展剂扩展的过程。
生物化学复习思考题
《生物化学》复习思考题—、写出下列各小题的中文名称或英文缩写符号1、GSH；谷胱甘肽2、GSSG；氧化性谷胱甘肽3、谷氨酸； Glu4、赖氨酸； Lys5、还原性辅酶I；NADH6、TCAc；三羧酸循环7、ADPG；腺苷二磷酸葡萄糖8、ACP；酰基载体蛋白9、EMP；糖酵解10、Cys；半胱氨酸10、UDPG；尿苷二磷酸葡萄糖11、解链温度； Tm12、ES；酶与底物中间络合物13、磷酸戊糖途径；PPP14、Met；甲硫氨酸15、 FADH2还原性黄素腺嘌呤二核苷酸16、转移核糖核酸；tRNA17.cAMP；环腺苷酸18、信息核糖核酸；mRNA19、焦磷酸硫胺素；TPP20、Pro；脯氨酸21、NAD＋；辅酶I22、米氏常数 Km二、名词解释1、必需氨基酸；在某些生物体内（如人和小白鼠）无法合成或合成量不足以维持正常的生长发育，必须依赖于食物供给的氨基酸2、超二级结构；指的是在多肽链上若干相邻的构象单元彼此作用，进一步组成有规则的结构组合体3、别构效应某些蛋白质在表现其生物功能时，其构象发生改变，从而改变整个分子的性质4、生物膜；是细胞质膜和细胞内膜系统的总称，其主要成分是脂类和蛋白质5、氧化磷酸化与底物磷酸化；生物氧化中ATP的生成有两种方式：底物磷酸化和氧化磷酸化。
底物磷酸化是指当底物经过脱氢、脱按、烯醇化或分子重排等反应时，产生高能键，再将其转移到ADP上产生ATP。
氧化磷酸化是指底物脱下的氢经过呼吸链的传递，最终与02结合生成H20的过程中所释放的能量与ADP的磷酸化进行偶联生成ATP。
6、能荷；在总的腺苷酸系统中，所负荷的高能磷酸基数量。
7、糖异生作用；由非糖前体合成葡萄糖的过程。
8、末端氧化酶；是指处于生物氧化作用一系列反应的最末端，将底物脱下的氢或电子传递给氧，并形成H2O或H2O2的氧化酶类9、构型与构象；构型：立体异构体分子中取代原子或基团在空间的取向，构型互变需要共价键的断裂或重建。
《生物化学实验1》理论考查复习思考题
《生物化学实验1》理论考查复习思考题work Information Technology Company.2020YEAR《生物化学实验Ⅰ》总复习思考题1. 请掌握下列生物化学实验常用仪器的正确操作使用方法，并能回答以下问题：（1）离心机使用时为什么要平衡普通离心机与高速离心机在平衡时有什么不同要求（2）为什么用高速组织捣碎机进行动、植物组织捣碎时，需采用间歇式方式进行操作？（3）用真空泵进行减压抽滤时，为什么要连接缓冲瓶？2. 为什么肝糖元只能从刚宰杀的动物肝脏中获取在提取肝糖元过程中，三氯乙酸、95%乙醇各起什么作用糖元水解产物中如果存在提取中残留蛋白质时，在用班氏试剂检测水解产物，有什么影响！3. 请阐述分光光度仪的主要部件及其功能；阐述紫外与可见光的光波长范围；在紫外与可见光范围内测定物质吸光度时，对光源与吸收池有何要求光电管的功能是什么为什么说光电管是分光光度仪最脆弱和最易损的部件4. 请阐述Beer-Lamber定律，并用该定律阐述分光光度仪工作原理用分光光度仪定制某物质标准曲线时，需将OD值测定范围确定在0.2～0.8区域内，为什么5. 可以用来进行分析测定用的标准品应具备哪些特性？6. 请阐述移液管与比色皿的正确清洗方法和放置方法；阐述移液管取样与比色皿加样的正确操作方式和操作注意事项。
7. 请阐述“黑体”与“参比”在分光光度仪校正中的作用，以及正确的校正操作方法；（以7200型可见光分光光度仪，用DNS法测定还原糖为例，说明如何进行“黑体”与“参比”的校正操作？）8．请阐述用分光光度法测定物质含量的基本操作步骤；并请阐述“两表一图”的含义。
9. 用分光光度仪定制标准曲线时，需用一对比色皿，一只用于盛参比液，另一只用于盛不同浓度的标准溶液，在使用时，这两只比色皿之间需要进行校正吗为什么如何校正10. 什么叫物质的特征吸收波长？用分光光度法定制实测物质标准曲线时，如何确定被测物质的特征吸收波长？11. 用微机绘制标准曲线，确定回归方程、判断线性关系好坏时，需用到三个统计学函数。
生化考试的实验思考题
X9 肌糖原的酵解A）人体和动植物体中糖的存储形式是什么？实验时，为什么可以用淀粉代替糖原？人体中糖的储存形式为肌糖原与肝糖原，植物体中为淀粉。
因肌肉糜中含有可以酵解淀粉与糖原的酶类，最终在无氧条件下分解生成乳酸，参与显色反应。
B）试述糖酵解作用的生理意义？糖酵解是生物界普遍存在的供能途径，但其释放的能量不多，而且在一般生理情况下，大多数组织有足够的氧以供有氧氧化之需，很少进行糖酵解，因此这一代谢途径供能意义不大，但少数组织，如视网膜、睾丸、肾髓质和红细胞等组织细胞，即使在有氧条件下，仍需从糖酵解获得能量。
在某些情况下，糖酵解有特殊的生理意义。
例如剧烈运动时，能量需求增加，糖分解加速，此时即使呼吸和循环加快以增加氧的供应量，仍不能满足体内糖完全氧化所需要的能量，这时肌肉处于相对缺氧状态，必须通过糖酵解过程，以补充所需的能量。
在剧烈运动后，可见血中乳酸浓度成倍地升高，这是糖酵解加强的结果。
又如人们从平原地区进入高原的初期，由于缺氧，组织细胞也往往通过增强糖酵解获得能量。
在某些病理情况下，如严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肿瘤组织等，组织细胞也需通过糖酵解来获取能量。
倘若糖酵解过度，可因乳酸产生过多，而导致酸中毒。
X10 脂肪酸的β-氧化A）为什么说做好本实验的关键是制备新鲜的肝糜？新鲜的肝糜中酶的活性高，所以生成丙酮的量才高如果不新鲜，酶的活性太低了，丙酮的量太低甚至没有，那实验就会失败B）什么叫做酮体？为什么正常代谢的产生的酮体量很少？在什么情况下血中的酮体含量增高，而尿中也能出现酮体？答：1、乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体；2、因为代谢正常的情况下，血糖能够供给人体足够的能量，满足机体的需要。
这时就不需要脂肪大量分解来提供能量。
酮体的生成就是来自于肝内脂肪酸的分解。
脂肪不大量分解，自然没有大量脂肪酸分解成酮体。
3、但若人体血糖量不足，为了维持血糖稳定，就会促进脂肪的分解，生成一定的能量供给人体正常需要。
生物化学复习思考题
绪论一名词解释新陈代谢生物化学二．思考题1.生物化学与人们的生产和生活的关系2.物化学研究的内容和目的蛋白质化学一．名词解释1.两性离子2.必需氨基酸3.等电点4.稀有氨基酸5.非蛋白质氨基酸6.构型7.蛋白质的一级结构8.构象9.蛋白质的二级结构10.结构域11.蛋白质的三级结构12.氢键13.蛋白质的四级结构14.离子键15.超二级结构16.疏水键17. 盐析18电泳20.蛋白质的变性21.蛋白质的复性22.蛋白质的沉淀作用二．思考题1.什么是蛋白质的一级结构?为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构?2.什么是蛋白质的空间结构?蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系?3.蛋白质的a螺旋结构有何特点?4.蛋白质的β折叠结构有何特点?5.举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
6.什么是蛋白质的变性作用和复性作用?蛋白质变性后哪些性质会发生改变?7.简述蛋白质变性作用的机制。
8.蛋白质有哪些重要生物功能。
9．氨基酸的缩写符号与结构式。
第二章核苷酸和核酸一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应 DNA热变性 Tm二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？2．DNA、RNA是否都能碱解？为什么？3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？6．什么叫hnRNA ？与mRNA有何区别？7．真核mRNA一级结构有什么特点？是否都是转录的产物？有什么作用？原核生物mRNA呢？8．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？有那些稀有碱基？11．DNA热变性有何特点？Tm值表示什么？12．为什么说Watson和crick提出的DNA双螺旋结构奠定了分子生物学新纪元时代，具有划时代贡献？13．写出腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶的结构式。
第三章酶化学一．名词解释全酶多酶体系（多酶复合体）同工酶活性中心核酶 Km 竞争性抑制作用非竞争性抑制作用共价酶别构酶酶活力比活力二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？如何证明？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．酶反应的专一性由酶组成的哪些成分决定？辅助因子在酶促反应中起什么作用？6．同工酶的结构及组成不同，但为什么能催化剂相同的化学反应？7．举例说明竞争性抑制剂的动力学作用特点。
生物化学复习思考题答案2022
生物化学复习思考题答案2022一、是非题1.一种氨基酸在水溶液中或固体状态时都是以两性离子形式存在的。
对2.亮氨酸的非极性比丙氨酸大。
对，由侧链基团决定3.肽键能自由旋转。
错，肽键有部分双键性质4.蛋白质表面氢原子之间形成氢键。
错，氢键一般保藏在蛋白质的非极性内部 5.从热力学上讲，蛋白质最稳定的构象是最低自由能时的结构。
对6.用凝胶过滤柱层析分离蛋白质时总是分子量小的先下来，分子量大的后下来。
错，相反7.变性后的蛋白质分子量发生改变。
错，只是高级结构改变一级结构不变8.同工酶是一组功能与结构相同的酶。
功能相同但结构不同9.酶分子中形成活性中心的氨基酸残基在一级结构上位置并不相近，而在空间结构上却处于相近位置。
对10.Km值随着酶浓度的变化而变化。
错11.酶的最适温度是酶的特征常数。
错，不是酶的特性常数12.核苷中碱基和糖的连接一般是C——C连接的糖苷键。
错，C-N连接13.在DNA变性过程中，总是G——C对丰富区先融解分开，形成小泡。
错，是A-T对先分开14.核酸变性时，紫外吸收值明显增加。
对，增色效应15.tRNA上的反密码子与mRNA上相应的密码子是一样的。
错，是互补配对的16.双链DNA中的每条链的（G+C）%含量与双链的（G+C）%含量相等。
对17.对于生物体来说，核酸不是它的主要能源分子。
对，核酸是信息分子18.降解代谢首先是将复杂的大分子化合物分解为小分子化合物。
对19.磷酸己糖旁路能产生ATP，所以可以代替三羧酸循环，作为生物体供能的主要途径。
错，其主要功能是产生NADPH和5-磷酸核糖20.酶的竞争性抑制剂可增加Km值而不影响Vm。
对21.在糖的有氧氧化中，只有一步属于底物磷酸化。
错，三步22.糖的有氧氧化是在线粒体中进行的。
错，胞液和线粒体23.只有偶数碳原子的脂肪酸才能在氧化降解时产生乙酰CoA。
错，奇数的也行24.在有解偶链联剂存在时，从电子传递中产生的能量将以热的形式被散失。
生物化学复习思考题
复习思虑题蛋白质的构造与功能1、什么就是标准氨基酸？用于合成蛋白质的 20 种氨基酸称为标准氨基酸 ,它们与其她氨基酸的差别就是都有遗传密码。
20 种氨基酸按构造差别可分为中性氨基酸 ,酸性氨基酸 ,碱性氨基酸三类 ,酸性氨基酸包含谷氨酸、天冬氨酸。
2、简述蛋白质的基本构成蛋白质由 C、H、O 、N 四种基本元素构成 ,此中氮元素含量恒定 ,蛋白质含氮量均匀为16% 。
蛋白质由氨基酸经过肽键连结而成,所以,蛋白质可水解为多肽或氨基酸。
3、简述肽链的基本构造蛋白质的基本构成单位就是氨基酸 ,基本单位氨基酸经过肽键连结。
多肽化学构造为链状 ,所以也称多肽链。
多肽链中存在 2种链 :一就是由 -N-C α-C- 交替构成的长链 ,称为主链 ,也称骨架 ;一就是氨基酸残基的 R基团 ,相对很短 ,称为侧链。
主链有 2 个尾端 ,氨基尾端与羧基尾端。
肽链的两个尾端不一样 ,所以我们说它有方向性 ,其方向性为 N 端到 C端。
4、简述蛋白质的基本构造单位及基本构造单位之间的连结方式蛋白质的基本构造单位就是氨基酸 ,氨基酸之间的连结方式为肽键。
肽键就是蛋白质分子中必定存在的化学键 ,就是蛋白质分子的主要化学键。
5、简述蛋白质的构造(1) 不一样蛋白质在生命活动中起不一样作用 ,根根源因就是它们拥有不一样的分子构造。
蛋白质的分子构造包含共价键构造与空间构造。
共价键构造介绍蛋白质分子中所有共价键的连结关系 ;空间构造描绘构成蛋白质的所有原子的空间排布 ,即蛋白质的构象。
1 种蛋白质在生理条件下只存在此中 1 种或几种构象 ,就是它参加生命活动的构象。
以这类构象存在的蛋白质称为天然蛋白质。
(2)蛋白质的构造往常在四个层次上认识 :一级构造就是蛋白质的基本构造 ,描绘多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连结 ,特别就是肽键与二硫键。
一级构造告诉我们的最重要信息就就是蛋白质多肽链的氨基酸构成及其摆列次序。
二级构造研究在一级构造中相互靠近的氨基酸残基的空间关系 ,即肽链主链的局部构象 ,特别就是那些有规律的周期性构造 ,此中一些特别稳固 ,并且在蛋白质中宽泛存在。
西南大学《生物化学》复习思考题及答案
（0221）《生物化学》复习思考题一．填空题1.蛋白质分子二级结构常见的两种类型是__ _和_ 。
2.B-型DNA双螺旋直径为________nm，双螺旋每隔_________nm转一圈，约相当于_ __ 个核苷酸。
3.生物膜主要由和_____ _____组成。
4. 是指能催化同一种化学反应_但酶蛋白本身的分子结构、组成、理化性质等不同的一组酶，如_。
5.维生素A的活性形式是，可与视蛋白组成，后者是维持视觉所必需的。
6.真核细胞的呼吸链主要存在于___ ____，而原核细胞的呼吸链存在于___ _ _。
7.延胡索酸在酶作用下，可生成苹果酸，该酶属于EC分类中的酶类。
8.动脉粥样硬化可能与_ 代谢紊乱有密切关系。
9. 、、和在体内分解代谢可产生一碳单位，参与其代谢的辅酶是。
10.RNA的转录过程分为、和三个阶段。
11.蛋白质的生物合成通常以作为起始密码子，有时也以作为起始密码子，以、和作为终止密码子。
12.生物体内的代谢调节在三种不同的水平上进行，即、和。
13. a-氨基酸结构的通式是___________________14.构成核酸的单体单位称为，它与蛋白质的单体单位氨基酸相当。
15.固醇类化合物的核心结构是__。
16. 酶是由_ 产生的，具有催化能力的__ __。
17.关于酶作用专一性提出的假说有_，_和_ 等几种。
18.根据维生素的___性质，可将维生素分为两类，即和_。
19. 线粒体内两条主要的呼吸链分别为_ _和。
20.TCA循环中有两次脱羧反应，分别是由和催化。
21.氨基酸的最主要脱氨基方式是。
22.体内核苷酸的合成途径有和两条。
合成核苷酸的核糖骨架由提供。
23.原核生物蛋白质合成中第一个被参入的氨基酸是24.在蛋白质分子中，一个氨基酸的α碳原子上的____ ____与另一个氨基酸α碳原子上的____ ____脱去一分子水形成的键叫_______，它是蛋白质分子中的基本结构键。
25.体内的嘌呤主要有________和________；嘧啶碱主要有________、____ ____和__________。
biochem 复习思考题
绪论√1.生物化学的主要研究内容是什么？2.静态生化和动态生化各包含哪些内容？3.生物化学在生命科学中有什么样的地位，它能否代替整个生物学？4. 简述生物化学发展的历史，从中得到什么启示？氨基酸结构1．蛋白质的水解有哪几种方法，各有什么优缺点？√2．蛋白质合成氨基酸有哪些种，哪些是酸性氨基酸，哪些是碱性氨基酸，哪些是非极性氨基酸？3．蛋白质氨基酸与非蛋白质氨基酸在结构上有何不同？4．氨基酸在生物体内有何意义？5．有一商家自称它的营养酒含有多种氨基酸，营养丰富。
这一广告对吗，为什么？6.为什么说氨基酸通常是以离子形式存在，氨基酸的带电数与什么因素有关？√7．什么是氨基酸的等电点，如何求氨基酸的等电点？√8．茚三酮反应的原理是什么，它的主要应用是什么？9．巯基蛋白质有何影响？10．氨基酸的哪些性质可用与氨基酸的定性定量分析？√11．试述分配层析的基本原理。
12．吸附层析的原理是什么？13．分配层析与离子交换柱层析的原理有何异同？14．阳离子树脂和阴离子树脂的操作有何不同？√15．分子筛层析的原理，它与其它层析方法有何不同？16．气相色谱的工作原理是什么，它对分离的样品有何要求？17．高压液相色谱的工作原理是什么？它的特点是什么？蛋白质结构与功能1.什么是蛋白质的一级结构，它与共价结构有何区别？√2.如何描述蛋白质的一级结构？3.如何读和写蛋白质的氨基酸序列？√4.肽键和一般的酰胺键有何区别，肽键结构有何特点？5.肽链的中解离基团的解离特性与游离氨基酸相比有何变化？6.肽链的化学性质和旋光性与游离氨基酸比有何变化？7.天然肽有哪些生物活性？8.谷胱甘肽的结构和一般多肽有何不同。
谷胱甘肽的生理意义是什么？√9.氨基酸序列测定有何意义？10.氨基酸序列测定的一般程序是什么？总的策略是什么？11.氨基酸序列测定时N-末端和C-末端有哪些方法？12.肽段制备有哪些方法，肽段制备时应注意哪些问题？13.二硫键位点的确定用什么方法？√14.蛋白质一级结构与其生物学功能有何关系？15.什么是肽平面？什么是肽平面的二面角（定义，大小及方向的定义）？√16.肽链的折叠限制因素是什么？√17.蛋白质二级结构有哪些类型，试阐述各种类型的有关参数，立体结构。
生物化学实验思考题
生物化学实验思考题生物化学实验思考题————————————————————————————————作者: ————————————————————————————————日期:生物化学实验考试试题细胞破碎1 常用的细胞破碎的方法有哪些？机械法：研磨，高速捣碎机;物理法:反复冻溶,超声波破碎，压榨法；化学与生物化学法:自溶，溶胀法，酶解法，有机溶剂处理。
2 有机溶剂法破碎细胞原理，常用的有机溶剂有哪些?有机溶剂溶解细胞壁并使之失稳。
比如笨、甲苯、氯仿、二甲苯及高级醇等３酶法破碎细胞原理:酶分解作用4反复冻融法破碎细胞原理：通过反复将细胞放在低温下突然冷却和室温下融化达到破壁作用层析技术1.什么叫层析技术？层析技术是利用混合物中各组分理化性质的差别（分子亲和力、吸附力、分子的形状和大小、分配系数等),使各组分以不同程度分布在两个相，其中一个是固定相，另一个是流动相,从而使各组分以不同速度移动而使其分离的方法。
2、按层析过程的机理，层析法分哪几类？按操作形式不同又分哪三类?根据分离的原理不同分类,层析主要可以分为吸附层析、分配层析、凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。
按操作形式不同又分层析可以分为纸层析、薄层层析和柱层析。
3.指出常用层析技术的应用范围。
凝胶层析法:⑴脱盐;⑵用于分离提纯；⑶测定高分子物质的分子量;⑷高分子溶液的浓缩离子交换层析法：主要用于分离氨基酸、多肽及蛋白质，也可用于分离核酸、核苷酸及其它带电荷的生物分子高效液相层析法:⑴液-固吸附层析；⑵液-液分配层析；⑶离子交换层析４.ＳeｐhadｅxG-１0０凝胶柱层析分离蛋白质原理是什么?大小不同的分子经过的路线长短不同而达到分离作用。
５．用SeｐhａdeｘG2５脱盐时蛋白质和盐哪个先出峰?蛋白质6．相对分子量为8万和1０万的蛋白质能否在SephadｅxＧ－７5柱中分开？为什么？不能,分子量差距太小。
7．将分子量分别为a(9０000）、b(45０0０）、c（１10 000)的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层析,正常情况下,将它们按被洗脱下来的先后排序。
生物化学思考题(1)
《生物化学》思考题蛋白质一、名词：氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病;别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端;AA殘基；二、简答题1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。
2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力;一级结构中的化学键有肽键和二硫键。
3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理；答:一是水化层,蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层,使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离,不致相互凝集沉淀4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1)胃蛋白酶（pI 1。
0),在pH 5。
0;（2)血清清蛋白(pI 4.9)，在pH 6.0；（3）α-脂蛋白(pI 5.8），在pH 5.0和pH 9。
0；答：（1)胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5。
0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4。
9＜环境pH 6。
0,带负电荷,向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动;α—脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9。
0，带负电荷，向正极移动。
三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别?答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。
变性的本质:分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。
蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强,对酶的作用敏感，易被水解.蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。
生物化学实验思考题
生物化学实验思考题Document serial number【NL89WT-NY98YT-NC8CB-NNUUT-NUT108】生物化学实验思考题1.可用何种颜色反应鉴别酮糖的存在间苯二酚反应，在酸的作用下，酮糖脱水生成羟甲基糠醛，后者再与间苯二酚作用生成红色物质。
2.α—萘酚的反应原理是什么糖在浓的无机酸（硫酸、盐酸）作用下，脱水生成糠醛及其糠醛的衍生物，后者能与α—萘酚生成紫红色物质。
3.菲林试剂和本尼迪凯特氏法检验糖的原理是什么它们都是含有Cu2+的碱性溶液，能使还原糖氧化而本身还原成红色或者黄色的CuO沉淀。
24.何谓纸层析法用滤纸作为惰性支持物的的分层层析法。
5.何谓Rf值影响Rf值的主要因素是什么纸层析法形成的纸层析图谱上，原点到层析点中心的距离与原点到溶剂前沿的距离的比值；影响Rf值的因素有：物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。
6.怎样制备扩展剂扩展剂是4份水饱和的和1份醋酸的混合物。
将20ml和5ml冰醋酸放入中，与15ml水混合，充分振荡，静置后分层，放出下层水层，漏斗中的则为扩展剂。
7.层析缸中的平衡剂的作用是什么平衡剂起到使纸上吸附的溶剂达到饱和。
使物质在展开剂和纸层析上吸附的溶剂中溶解度不同而进行分离。
8.通过蛋白质及氨基酸的呈色反应实验你掌握了几种鉴定蛋白质和氨基酸的方法他们的原理是什么四种：双缩脲反应；茚三酮反应；黄色反应；考马斯亮蓝反应。
（1）双缩脲在碱性环境中能与Cu2+ 生成紫红色化合物，蛋白质中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。
（2）除脯氨酸、羟脯氨酸和茚三酮反应产生黄色物质外，所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应产生蓝紫色物质。
（3）含有苯环结构的氨基酸，如酪氨酸、和色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成橙色的硝醌酸钠。
（4）考马斯亮蓝G250有红色和蓝色两种色调。
在酸性溶液中，其以游离态存在呈现棕红色；当它与蛋白质通过疏水作用结合后变为蓝色。
生化实验思考题
1. 氨基酸的纸层析分离1. 什么是纸层析技术是利用混合物中各组分物理化学性质差异，使其以不同速度移动的一种物理分离方法。
2. 什么是分配系数分配系数是指溶质在固定相中的浓度和溶质在流动相中的浓度的比值。
3. 层析技术的种类1 吸附层析2 分配层析3 离子交换层析4 凝胶过滤层析5 亲和层析6 气象层析7 固相层析8 柱层析9 纸层析10 薄层层析11 高效液相层析4. 影响Rf值的因素有哪些1 纸层析时纸层析时要在密闭仪器中加入平衡试剂使纸层析上吸附的溶剂达到饱和.2 滤纸要保持洁净,点样时要适量斑点不能过大.3 样品物分子结构和极性4 滤纸的厚薄和纤维松紧度不一样，结合的水量也不一样。
2. 酵母RNA的提取和分离1. 试验中为什么选择干酵母做实验材料？酵母中RNA含量较高（2.67%~10.0%），DNA含量少2. 提取RNA的方法有几种？稀碱法和浓盐法3. 加入酸性乙醇的目的？在碱提取液中加入酸性乙醇溶液可使解聚的核糖核酸沉淀，由此得到RNA的粗制品。
4. 如何鉴定RNA的组分？现象如何？RNA中含有核糖，碱基，磷酸各组分。
核糖与浓盐酸和苔黑酚共热产生绿色；嘌呤碱与银铵络离子共热白色絮状嘌呤银化物沉淀；磷酸与钼酸铵试剂作用产生黄色的磷钼酸铵，加硫酸煮沸可使其水解，从水解液中可以测出上述组分的存在。
3. 球蛋白提取及含量测定1. 蛋白质沉淀方法有哪些？分可逆沉淀法和不可逆沉淀法两种。
其中可逆沉淀法有等电点沉淀，中性盐沉淀法，有机溶剂沉淀法；不可逆沉淀法有加热沉淀，重金属盐沉淀，生物碱沉淀。
2. 蛋白质含量测定的方法紫外分光光度计，可见光光度计，双缩脲法，福林酚法3. 分光光度计的使用及注意事项1 接电源，打开样品室暗箱盖，预热20min2 调节所需波长3 开盖放黑色比色皿，关盖，调T%为0%4 放空白对照，放样品液到比色皿2/3到3/4处，用擦镜纸擦干表面，在对照组处调T为100%5 调节T%到ABS，分别测各样品分光光度值4. 盐析原理将大量盐加到蛋白质溶液中,高浓度的盐离子（如硫酸铵的SO4和NH4)有很强的水化力,可夺取蛋白质分子的水化层,使之“失水”,于是蛋白质胶粒凝结并沉淀析出.盐析时若溶液pH在蛋白质等电点则效果更好.由于各种蛋白质分子颗粒大小、亲水程度不同,故盐析所需的盐浓度也不一样,因此调节混合蛋白质溶液中的中性盐浓度可使各种蛋白质分段沉淀.4. 影响酶促反应速度的因素1. 影响酶促反应速度的因素有哪些？温度，pH，抑制剂，激活剂2. 唾液淀粉酶的抑制剂，激活剂分别是？激活剂：Cl-；抑制剂：Cu2+3. NaOH对v反应实验，做碘反应实验前为何加盐酸因为碘遇NaOH变NaI和NaIO3，而不能与淀粉发生反应，所以加入盐酸中和氢氧化钠。
《生物化学》思考题第二章 蛋白质化学
第二章蛋白质化学学习要求一、掌握蛋白质分子平均含氮16％的意义，20种氨基酸名称(及三字符号)，R结构特点及分类法；蛋白质一、二、三、四级结构基本特点；蛋白质生物学功能。
二、熟悉蛋白质重要的理化性质；其他为应了解的内容。
习题一、名词解释1．等电点(pI) 2．肽键 3．蛋白质的变性作用 4．非编码氨基酸 5.α螺旋 6．结合蛋白 7．盐析作用 8．亚基 9．分子病 10．透析二、思考题1.不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为％。
2.20种基本氨基酸可以分为哪几类？其分类依据是什么？其中，酸性氨基酸和碱性氨基酸各包含哪几种氨基酸？3.蛋白质的一、二、三、四级结构的各自定义及其特点。
4.蛋白质的二级结构有哪些？维持二级结构的化学键是？5.维持蛋白质一级结构的化学键是键，而维持蛋白质高级结构的化学键有哪些？6.如果组成蛋白质的2条多肽链之间存在共价键（如二硫键），就没有四级结构。
7.试说明蛋白质结构与功能的关系。
8.维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素是？9.引起蛋白质变性的理化因素有哪些？蛋白质变性后，其理化性质．．．．和生物学活性．．．．．会发生怎样的改变？10.沉淀蛋白质的方法有哪些？其中法在常温下沉淀出的蛋白质不变性。
11.试举二例说明蛋白质变性在医学、食品工业等实践中的应用。
12.蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。
蛋白质的最大吸收波长是 nm；核酸的最大吸收波长是 nm。
13.蛋白质的生理功能有哪些？试从含量及生理功能说明蛋白质在生命过程中的重要性。
14.氨基酸的等电点和中性点(pH 7.0)有何区别?15.如将氨基酸混合液(甘氨酸、精氨酸、谷氨酸)点在滤纸上，在pH6.8的缓冲液中进行电泳，试推测它们从正极至负极的顺序。
第三章酶学学习要求一、掌握酶的概念与作用特点(催化效率高、专一性强、不稳定性及可调控性等)．酶蛋白、辅助因子(辅酶或辅基)、参与辅酶或辅基组成的B族维生素及其功能、全酶；必需基团与活性中心；酶原激活及同工酶概念。
生物化学复习思考题.
复习思考题蛋白质的结构与功能1.什么是标准氨基酸？用于合成蛋白质的20种氨基酸称为标准氨基酸，它们与其他氨基酸的区别是都有遗传密码。
20种氨基酸按结构差异可分为中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性氨基酸三类，酸性氨基酸包括谷氨酸、天冬氨酸。
2.简述蛋白质的基本组成蛋白质由C、H、O、N四种基本元素组成，其中氮元素含量恒定，蛋白质含氮量平均为16%。
蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成，因此，蛋白质可水解为多肽或氨基酸。
3.简述肽链的基本结构蛋白质的基本组成单位是氨基酸，基本单位氨基酸通过肽键连接。
多肽化学结构为链状，所以也称多肽链。
多肽链中存在2种链：一是由-N-Cα-C-交替构成的长链，称为主链，也称骨架；一是氨基酸残基的R基团，相对很短，称为侧链。
主链有2个末端，氨基末端和羧基末端。
肽链的两个末端不同，因此我们说它有方向性,其方向性为N端到C端。
4.简述蛋白质的基本结构单位及基本结构单位之间的连接方式蛋白质的基本结构单位是氨基酸，氨基酸之间的连接方式为肽键。
肽键是蛋白质分子中一定存在的化学键，是蛋白质分子的主要化学键。
5.简述蛋白质的结构（1）不同蛋白质在生命活动中起不同作用，根本原因是它们具有不同的分子结构。
蛋白质的分子结构包括共价键结构与空间结构。
共价键结构介绍蛋白质分子中所有共价键的连接关系；空间结构描述构成蛋白质的全部原子的空间排布，即蛋白质的构象。
1种蛋白质在生理条件下只存在其中1种或几种构象，是它参与生命活动的构象。
以这种构象存在的蛋白质称为天然蛋白质。
（2）蛋白质的结构通常在四个层次上认识：一级结构是蛋白质的基本结构，描述多肽链中氨基酸残基之间的所有共价键连接，特别是肽键与二硫键。
一级结构告诉我们的最重要信息就是蛋白质多肽链的氨基酸组成及其排列顺序。
二级结构研究在一级结构中互相接近的氨基酸残基的空间关系，即肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性结构，其中一些非常稳定，而且在蛋白质中广泛存在。
《生物化学2实验》理论考查复习思考题
《生物化学2实验》实验理论考查复习思考题成都大学生物产业学院生物化学实验室1. 为什么在提取唾液淀粉酶前，必需将口中的残渣用清水漱尽后，才能满足实验需要，正确提取淀粉酶？否则会对酶的什么验证实验造成不利影响？2. 请阐述酶的专一性验证实验设计原理。
3. 为什么淀粉的水解进行程度可以通过碘滴反应加以确定。
4. 在进行激活剂与抑制剂实验中，加入NaSO42的目的与意义。
5. 请阐述核酸在生物体内存在的方式？生物体内的核酸按其化学结构的组成不同，分为哪两类？它们分别存在于细胞什么部位？6. 动物的哪些组织细胞中含有丰富的DNA，是提取DNA的良好材料？7. DNA与RNA对于NaCl溶液呈现不同的溶解度，在DNA的提取中，如何调节NaCl 溶液的浓度，实现DNA核蛋白与RNA核蛋白的分离？8. 在DNA、RNA及酶的提取分离操作中，对环境温度要求较高，提取反应常常在冰盐浴中进行，请阐述冰盐浴与冰水浴的差异？在DNA提取中，冰盐浴起什么作用？9. 在用动物肝脏提取DNA的实验中，需用到下列试剂，请阐述这些试剂在DNA提取中的作用？（1）1×SSC试剂；（2）NaCl-Na2EDTA试剂；（3）5% SDS试剂：（4）氯仿-异戊醇试剂；（5）1mol /L NaCl 试剂；（6）95% C2H5OH试剂。
10. 离心机是生物化学实验中经常使用的仪器设备。
（1）根据离心机的转速高低，可将离心机分为哪两类？（2）根据离心机离心过程中，离心试管与转轴的位置关系，可将离心机分为哪两类？（3）为什么高速离心机必须要具备冷却系统？11. 在用动物肝脏提取DNA的实验中：（1）加入氯仿-异戊醇试剂后，为什么必须剧烈振荡后才能进行离心分离？（2）根据被离心物质密度大小，在经此离心操作后，离心试管中被离心的物质可分为多少层？从上至下依次是离心得到的什么物质，本实验所需的DNA位于哪一层？（3）离心后的氯仿-异戊醇试剂为什么不能随意倒入水槽中，而必须统一回收？12 请阐述用稀碱法提取酵母RNA的原理，通过稀碱法提取的RNA为什么不再具有天然RNA的分子结构？在RNA定性实验中，如何进行RNA组分鉴定？13. 请阐述，定量分析测定DNA与RNA通常有三种方法，请根据测定原理回答下列问题：（1）. 为什么DNA与RNA能与蛋白质一样，可用紫外分光光度仪进行测定？DNA、RNA与蛋白质测定时，其特征吸收波长为多少？（2）请阐述定糖法测定RNA的原理（地衣酚-Cu2＋定糖法）。
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《生物化学实验》总复习思考题
1. 请掌握下列生物化学实验常用仪器的正确操作使用方法，并能回答以下问题：
（1）离心机使用时为什么要平衡？普通离心机与高速离心机在平衡时有什么不同要求？（2）为什么用高速组织捣碎机进行动、植物组织捣碎时，需采用间歇式方式进行操作？（3）用真空泵进行减压抽滤时，为什么要连接缓冲瓶？
2. 为什么肝糖元只能从刚宰杀的动物肝脏中获取？在提取肝糖元过程中，三氯乙酸、95%乙醇各起什么作用？在糖元水解产物中如果存在残留蛋白质时，当用班氏试剂检测水解产物，有何影响？（要求详细阐述）
3. 以下是涉及分光光度仪结构、各部件功能的一些基础问题，请依次解答：
（1）请阐述分光光度仪的主要部件及其功能，紫外与可见光光波的波长范围？
（2）从光源发出的光是复合光，而测定物质吸光度大小的光是单色光，请问该单色光与物质结构和对光的吸收有何内在联系？什么叫物质的特征吸收波长？用分光光度法定制实测物质标准曲线时，如何确定被测物质的特征吸收波长？
（3）产生紫外与可见光光谱的光波是由什么光源发出的？用石英与普通玻璃所制作的比色皿在材质上有何差异？为什么在紫外波长范围内测定物质吸光度大小必须采用石英材质的比色皿？
（4）光电管的功能是什么？为什么说光电管是分光光度仪最脆弱和最易损的部件？
4. 以下是涉及分光光度仪工作原理—Beer-Lamber定律的一些基础问题，请依次解答：
（1）Beer-Lamber定律揭示在稀溶液中，物质的浓度与其对光的吸收值大小（吸光度）之间的什么关系？该定律如何用数学表达式表示？在该表达式中，各符号代表什么含义？
（2）由于分光光度仪不能直接测定溶液吸光度的大小，请问分光光度仪是如何间接测定溶液吸光度大小的？在间接测定溶液吸光度大小时，Beer-Lamber定律还有一种表达方式即溶液的吸光度大小与其透光率的关系表达式，请写出该表达式，在该表达式中，各符号代表什么含义？
（3）由于分光光度仪是通过测定溶液透光率大小，间接测定其吸光度大小的，请依据溶液吸光度大小与其透光率的关系表达式，详细阐述为什么在用分光光度仪定制标准曲线或测定样品时，需将待测溶液的吸光度（OD值）控制在一定的范围内？你知道该测定范围是多少吗？
5. 可以用来进行定量分析测定用的标准品应具备哪些特性？
6. 请阐述移液管与比色皿的正确清洗方法和放置方法；阐述移液管取样与比色皿加样的正确操作方式和操作注意事项。
7. 以下是以7200型可见光分光光度仪的操作使用为例，回答下列基础问题：
（1）请阐述7200型可见光分光光度仪的常规操作程序？
（2）用分光光度仪定制标准曲线时，需使用一对比色皿进行测定，如何使用？在使用时，这对比色皿之间需要进行校正吗？为什么？如需要，应该如何校正？
（3）为什么要进行“黑体”校正？“参比”校正的目的与意义是什么（请参照课堂重点讲解内容回答）？
（4）如何进行“黑体”与“参比”正确校正操作？校正好的“黑体”与“参比”在透光率（T档）和吸光度（A档）的返回值是多少？
8．以下是涉及定制标准曲线，测定物质含量定量分析实验规范报告书写格式中的一些基础问题，请回答：
（1）请阐述用分光光度法测定物质含量的基本操作步骤；并请阐述“两表一图”的含义。
（2）用微机规范绘制标准曲线，确定回归方程、判断线性关系好坏时，需用到三个统计学函数。
请写出这三个函数的完整表达式。
（3）标准曲线的绘制包含哪些要素（曲线名称、纵横坐标轴的名称及单位、正方型网格线、图例、标准曲线与实验各散点的平滑连线）？如何做到标准曲线绘图规范、直观、美观？
9. 请完整阐述测定物质含量时，定制标准曲线的目的（请参照课堂重点讲解内容回答）？
10. 需借助显色反应来进行标准曲线定制时，显色反应试剂与标准品用量上应注意什么关系？
14. 通过测定样品待测液OD值，由标准曲线对应的回归方程计算待测液显色浓度时，样品待测液OD值测定的大小值应控制在什么范围内？
15. 正确理解样品待测液显色浓度、样品待测液浓度与样品实际浓度三个基本概念，理解三者之间的关系。
以实验讲义中，Folin酚测定人体血清蛋白含量为例，说明人体血清蛋白显色浓度是如何测定的，它与血清蛋白待测液浓度以及血清蛋白实际浓度三者存在什么关系。
16. 请阐述蛋白质双缩脲反应的原理，双缩脲反应的应用；为什么用尿素进行双缩脲反应必需用干燥试管才能得到正确的反应结果？
17. 请阐述茚三酮反应的反应原理及其应用。
18. 蛋白质的天然属性是什么？请从蛋白质的分子结构，正确分析理解蛋白质分子为什么具备这样的天然属性（请参照课堂重点讲解内容回答）？
19. 请阐述蛋白质“盐析”与“中性有机溶剂沉淀蛋白质”反应原理；这两类沉淀反应有何应用？
20. 在蛋白质不可逆沉淀反应实验中，多次涉及到蛋白质遇到沉淀剂后，沉淀不增加反而消失的现象，这一现象统称为“假溶”现象，蛋白质的“假溶”与“复溶”两者之间有什么本质上的不同？并请解释以下“假溶”现象：
（1）在重金属盐沉淀蛋白质实验中，加入过量的硫酸铜或过量的乙酸铅后，沉淀消失现象？（2）在“海伦压环”试验中；请解释用浓硫酸与浓盐酸进行海伦压环试验振荡后，沉淀消失现象？
（3）如何快速准确鉴定一蛋白质沉淀后的溶解是盐析透析后的“复溶”还是受溶液pH影响出现的“假溶”？
21. 请阐述用透析试验验证蛋白质“可逆”与“不可逆沉淀反应”的实验设计原理。
22. 请阐述酸、碱、盐的存在对加热变性蛋白质沉淀反应有何影响。
要求能对加热变性沉淀蛋白质实验中涉及到的每个实验现象作出正确的理论解释。
23. 请列表从检测原理、样品测定范围、标准品使用浓度与消耗量、检测结果准确性、操作难易程度、测定方法的局限性与应用等方面，对双缩脲法与Folin酚法测定蛋白含量含量的方法进行分析归纳总结。
24. 请阐述考马斯亮蓝G250染色法定制蛋白质标准曲线的原理；对比Folin酚定制蛋白质标准曲线原理和方法，列表从标准品的使用浓度，测定范围，反应灵敏度，标准品的用量，线性关系的好坏比较两种测定蛋白质方法的优、缺点。
25 请从检测方法的原理与应用范围着手分析，为什么分别采用Folin酚法和双缩脲法测定“蛋白胨”这种微生物培养基质中蛋白含量时，其测定出的蛋白含量检测结果会大相径庭，相差甚远？
26. 在考马斯亮蓝G250染色法定制蛋白质标准曲线实验准备中，考马斯亮蓝G250试剂配制中往往因试剂的酸度、试剂过滤的清澈度、试剂质量本身等诸多因素，影响试剂配制的准确性。
从而直接影响其标准曲线定制的准确性，因此常常需要对配制好的试剂进行准确度测定，请你结合该方法的检测灵敏度，阐述验证试剂配制准确性的有效检测方法。
（以实例进行阐述）
27. 测定食品中蛋白质含量的传统方法是什么？请阐述该方法的检测原理。
三聚氰胺事件发生后，该检测方法暴露出了一个重大缺陷，请分析导致该缺陷的原因，并根据你所学知识，推荐一种测定食品中蛋白含量的准确方法，并说明其方法在实际应用中的优点。
28. 为什么在提取唾液淀粉酶前，必需将口中的残渣用清水漱尽后，才能满足实验需要，正确提取淀粉酶？否则会对酶的什么验证实验造成不利影响？
29. 请结合实验教学内容，阐述酶的专一性验证实验设计原理。
30. 为什么淀粉的水解进行程度可以通过碘滴反应加以确定。
31. 在进行酶的激活剂与抑制剂实验中，加入Na2SO4的目的与意义。
32. 请结合你所学的酶的相关知识，正确地分析在医学临床上，下列医学手段应用的理论基础是什么？
（1）对于实施大型手术的患者，往往在手术进行中，医生要对患者实施低温麻醉术，其作用是什么？（指在全麻作用下，用物理降温法将患者的体温下降到一定程度，使机体代谢率降低，提高组织对缺氧及阻断血流情况下的耐受能力。
在脑手术和心血管手术中有见）（2）严重的外伤、感染、中毒或精神创伤，均可引起过度的应激反应，包括肾上腺皮质激素及肾上腺素大量释放，使糖原大量分解、能量大量消耗和代谢明显增加，以及小动脉强烈收缩，致使循环缺血、肥大细胞释放组胺，造成组织水肿、细胞缺氧，进而产生弥散性毛细血管内凝血(DIC)。
过度的的应激不但无利，可导致休克，以至发展到不可挽救的地步。
常常采用“人工冬眠疗法”进行救治，其依据是什么？（人工冬眠疗法，就在于减轻机体的过度应激反应，使机体处于冬眠状态，如类似过冬的青蛙等动物。
其目的在于以降低细胞新陈代谢、减轻细胞耗氧、改善微循环，从而使细胞免遭严重损害，为其原发病的治疗争取了时间，提供了前提。
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生物产业学院生物化学实验主讲教师：徐文俊。