生物化学实验
生物化学实验原理和方法
生物化学实验原理和方法
生物化学实验是研究生物体内化学反应的实验方法，主要用于研究生物体内分子结构、代谢途径、蛋白质结构和功能等方面的问题。
生物化学实验的基本原理是利用生物体内的生物分子（如蛋白质、核酸、酶等）进行化学反应或与其他物质相互作用，从而检测、分离或定量这些分子。
生物化学实验主要包括以下几个方面的原则和方法：
1. 分离与纯化：将某一特定生物分子从其他组分中分离出来，获得纯净的样品。
常用方法包括离心、电泳、柱层析、过滤等。
2. 分析与测定：对生物分子的含量、结构和性质进行定量或定性的研究。
常用方法包括分光光度法、荧光法、比色法、拉曼光谱等。
3. 酶反应：酶是生物体内催化生物化学反应的一类蛋白质，其活性与底物浓度、温度、pH值等因素有关。
通过测定底物转化率来研究酶的活性。
常见的酶反应方法有酶解反应、酶促进反应等。
4. 蛋白质分析：蛋白质是生物体内最为重要的分子之一，可以通过电泳、质谱、Western blot等方法进行分析，从而了解蛋白质的结构、含量和功能。
5. 核酸分析：核酸是生物体内遗传信息的主要载体，可以通过PCR、凝胶电泳、
Southern blot等方法进行分析，用于检测基因的突变、限制性片段长度多态性等。
以上是一些常用的生物化学实验原理和方法，实际的生物化学实验会根据具体的研究目的和问题而选择适合的方法和技术。
生物化学实验
⽣物化学实验实验⼀1、糖类的颜⾊反应1. α-萘酚反应糖在浓⽆机酸（硫酸或盐酸）作⽤下，脱⽔⽣成糠醛及糠醛衍⽣物，后者能与α-萘酚⽣成紫红⾊物质。
注意：因糠醛及糠醛衍⽣物对此反应均呈阳性，不是糖类的特异反应。
2. 间苯⼆酚反应在酸作⽤下，酮糖脱⽔⽣成羟甲基糠醛，后者再与间苯⼆酚作⽤⽣成红⾊物质。
此反应是酮糖的特异反应。
因为醛糖在同样条件下呈⾊反应缓慢，只有在糖浓度较⾼或煮沸时间较长时，才呈微弱的阳性反应。
2、还原作⽤许多糖类由于其分⼦中含有⾃由的或潜在的醛基或酮基，因此在碱性溶液中能将铜、铁、银等⾦属离⼦还原，同时糖类本⾝被氧化成糖酸及其他产物。
糖类这种性质常被利⽤于检测糖的还原性及还原糖的定量测定。
本实验所⽤的试剂为斐林试剂和本尼迪克特试剂。
它们都是Cu2＋的碱性溶液，能使还原糖氧化⽽本⾝被还原成红⾊（颗粒⼤）或黄⾊（颗粒⼩）的Cu2O沉淀。
实验⼆脂肪碘值的测定碘值（价）是指100g脂肪在⼀定条件下吸收碘的克数。
碘值是鉴别脂肪的⼀个重要常数，可⽤以判断脂肪所含脂肪酸的不饱和程度。
脂肪中常含有不饱和脂肪酸，不饱和脂肪酸具有⼀个或多个双键，能与卤素起加成作⽤⽽吸收卤素。
常⽤碘与脂肪中不饱和脂肪酸的双键起加成作⽤。
脂肪的不饱和程度越⾼，所含的不饱和脂肪酸越多，与其双键起加成作⽤的碘量就越多，碘值就越⾼。
故可⽤碘值表⽰脂肪的不饱和度。
I2+－CH=CH－－CHI－CHI－本实验⽤溴化碘(Hanus试剂)代替碘。
⽤⼀定量(必须过量)溴化碘和待测的脂肪作⽤后，⽤硫代硫酸钠滴定的⽅法测定溴化碘的剩余量，然后计算出待测脂肪吸收的碘量，求得脂肪的碘值。
加成作⽤：IBr+－CH=CH－－CHI－CHBr－剩余溴化碘中碘的释放：IBr + KI KBr + I2再⽤硫代硫酸钠滴定释放出来的碘：I2 +2Na2S2O3 2Na2S4O6+2NaI思考题：何谓空⽩溶液和空⽩实验？空⽩实验有何意义？在各种分析⽅法中，为消除⼲扰，⽤与测定试样时完全⼀致的条件进⾏测定的溶液。
生物化学实验
生物化学实验一、糖的颜色反应及还原作用实验一：糖的颜色反应实验1.1 莫氏实验一、目的掌握莫氏（molisch）实验鉴定糖的原理和方法。
二、原理糖经浓无机酸（浓硫酸、浓盐酸）脱水产生糠醛或糠醛衍生物，后者在浓无机酸作用下，能与α-萘酚生成紫红色缩合物，在糖液和浓硫酸的液面间形成紫环，因此又称“紫环反应”，其反应如下图：利用这一性质可以鉴定糖。
三、实验器材1、棉花或滤纸。
2、吸管1.0ml(*4)、2.0ml(*1)。
3、试管1.5*15cm(*4)。
四、实验试剂1、莫氏试剂：称取α-萘酚5g，溶于95%乙醇并稀释至100ml。
此试剂需新鲜配置，并贮于棕色试剂瓶中。
2、1%蔗糖溶液：称取蔗糖1g，溶于蒸馏水并定容至100ml。
3、1%葡萄糖溶液：称取葡萄糖1g，溶于蒸馏水并定容至100ml.4、1%淀粉溶液：讲1g可溶性淀粉与少量冷蒸馏水混合溶液合成薄浆状物，然后缓缓倾入沸蒸馏水中，边加边搅。
最后以沸蒸馏水稀释至100ml。
五、操作于4支试管中，分别加入1ml1%葡萄糖溶液、1%蔗糖溶液、1%淀粉溶液和少许纤维素（棉花或滤纸浸在1ml水中）。
然后各加莫氏试剂2滴1，摇匀，讲试管倾斜，沿管壁慢慢加入浓硫酸1.5ml(切勿振摇！)硫酸层沉于试管底部与糖溶液分成两层，观察液面交界处有无紫色环出现。
六、注意事项1、试管中加入各种糖后，应做好标记，浓硫酸加入的方式应保持一致。
2、莫氏反应非常灵敏，所用的试剂应洗净，不可再样品中混入纸屑等杂物。
3、当糖浓度过高时，由于浓硫酸对他的焦化作用，将呈现红色及褐色而不呈现紫色，需稀释后再做。
思考题：1、解释α-苯酚反应的原理。
2、用莫氏试验鉴定糖时需注意哪些？试验1.2 塞氏试验一、目的掌握塞氏（Seliwanoff）实验鉴定酮糖的原理和方法。
二、原理酮糖在浓酸的作用下，脱水生产5-羟甲基糠醛，后者与间苯二酚作用，呈红色反应，有时亦同时产生棕色沉淀，此沉淀溶于乙醇，呈鲜红色沉淀2，以果糖为例，其反应如下：三、实验器材1、吸管0.5ml(*3)、5.0ml(*1)。
生物化学实验
3、显色剂50～100mL
1.1％水合茚三酮正丁醇溶液。
五、操作
1.将盛有平衡溶剂的小烧杯置于密闭的层析缸中。
2.取层析滤纸(长22cm、宽14 cm)一张。在纸的—端距边缘2～3cm处用用铅笔划一条直线，在此直线上每间隔2cm作一记号如图。
5.显色用喷雾器均匀喷上O.1％茚三酮正丁醇溶液，然后置烘箱中烘烤5分钟(100℃)或用热风吹干即可显出各层析斑点。
6.计算各种氨基酸的只Rf值。
思考题
1、何谓纸层析法?
2、何谓片Rf值?影响Rf值的主要因素是什么?
3、怎样制备扩展剂?
4、层析缸中平衡溶剂的作用是什么？
实验二小麦萌发前后淀粉酶活力的比较
实验一纸层析法分离鉴定氨基酸
一、目的
通过氨基酸的分离，学习纸层析法的基本原理及操作方法。
二、原理
纸层析法是用滤纸作为惰性支持物的分配层析法。
层析溶剂由有机溶剂和水组成。
物质被分离后在纸层析图谱上的位置是用Rf值(比移)来表示的：
…
在一定的条件下某种物质的只Rf值是常数。Rf值的大小与物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和层析温度等因素有关。本实验利用纸层析法分离氨基酸。
休眠种子的淀粉酶活力很弱，种子吸胀萌动后，酶活力逐渐增强，并随着发芽天数增加而增加。
本实验观察小麦种子萌发前后淀粉酶活力的变化。
三、器材
1.25mL刻度试管 2. 吸管
3.离心管 4.乳钵
5.分光光度计 6.恒温水浴
7.离心机
四、试剂和材料
1、小麦种子
2、o.1％标准麦芽糖溶液
生物化学课内实践教学(3篇)
第1篇一、前言生物化学作为一门研究生物体内化学反应及其调控规律的学科，在生命科学领域具有极其重要的地位。
为了让学生更好地理解和掌握生物化学的理论知识，提高学生的实验技能和科学素养，我们开展了生物化学课内实践教学活动。
本文将对本次实践教学进行总结和分析。
二、实践内容1. 蛋白质鉴定实验（1）实验目的：掌握蛋白质的鉴定方法，了解蛋白质在生物体内的作用。
（2）实验原理：蛋白质具有特定的氨基酸序列，通过特定的化学反应，可以产生具有特定颜色的化合物，从而实现对蛋白质的鉴定。
（3）实验步骤：①制备蛋白质样品；②加入双缩脲试剂，观察颜色变化；③加入Folin-酚试剂，观察颜色变化；④计算蛋白质含量。
2. 酶活性测定实验（1）实验目的：掌握酶活性测定的方法，了解酶在生物体内的作用。
（2）实验原理：酶活性是指酶催化特定反应的能力，通过测定酶催化反应的速度，可以评估酶的活性。
（3）实验步骤：①制备酶反应体系；②测定酶催化反应的速度；③计算酶活性。
3. 核酸提取实验（1）实验目的：掌握核酸提取的方法，了解核酸在生物体内的作用。
（2）实验原理：核酸是生物体内的重要遗传物质，通过特定的方法可以将核酸从细胞中提取出来。
（3）实验步骤：①破碎细胞；②提取核酸；③检测核酸。
4. 脂质分离实验（1）实验目的：掌握脂质分离的方法，了解脂质在生物体内的作用。
（2）实验原理：脂质具有不同的极性，可以通过特定的方法将其分离。
（3）实验步骤：①制备脂质样品；②加入氯仿，观察分层现象；③分离脂质。
三、实践总结1. 通过本次实践教学，我们掌握了蛋白质、酶、核酸和脂质的鉴定、提取和分离方法，提高了我们的实验技能。
2. 在实验过程中，我们学会了如何设计实验方案、操作实验仪器和记录实验数据，为今后的科研工作打下了基础。
3. 通过实验，我们深入了解了生物体内化学反应及其调控规律，增强了我们对生物化学理论知识的理解。
四、实践反思1. 实验过程中，我们发现部分同学对实验原理掌握不牢固，导致实验结果不准确。
生物化学实验报告
生物化学实验报告实验目的，通过本次实验，掌握生物化学实验的基本方法和技能，了解生物化学实验的原理和应用，提高实验操作能力和实验结果分析能力。
实验原理，生物化学实验是利用生物化学原理和方法，对生物体内的化学成分和代谢过程进行研究的实验。
其中包括蛋白质、核酸、酶、碳水化合物等生物分子的分离、鉴定和定量分析。
实验材料和仪器，本次实验所需材料包括，蛋白质、核酸、酶、碳水化合物等生物分子样品；试剂，酚酞、硫酸、氢氧化钠、蛋白质定性试剂、酶定性试剂等；仪器，分光光度计、离心机、电泳仪、显微镜等。
实验步骤：1. 蛋白质的定性实验，取少量蛋白质样品，加入蛋白质定性试剂，观察颜色变化并记录结果。
2. 核酸的定性实验，取少量核酸样品，加入核酸定性试剂，观察颜色变化并记录结果。
3. 酶的定性实验，取少量酶样品，加入酶定性试剂，观察反应情况并记录结果。
4. 碳水化合物的定性实验，取少量碳水化合物样品，加入酚酞试剂，观察颜色变化并记录结果。
5. 生物分子的定量分析，利用分光光度计、离心机、电泳仪等仪器，对生物分子进行定量分析。
实验结果分析，根据实验结果，可以对样品中的蛋白质、核酸、酶、碳水化合物等生物分子进行鉴定和定量分析，从而了解生物体内的化学成分和代谢过程。
实验结论，通过本次实验，掌握了生物化学实验的基本方法和技能，了解了生物分子的定性和定量分析方法，提高了实验操作能力和实验结果分析能力。
实验意义，生物化学实验是生物化学理论与实践相结合的重要环节，通过实验可以加深对生物化学原理和方法的理解，为今后的科研工作和实验教学提供了重要的基础。
在本次实验中，我们不仅学会了生物分子的定性和定量分析方法，还培养了实验操作能力和实验结果分析能力，为今后的科研工作和实验教学打下了良好的基础。
通过本次实验，我们对生物化学实验的原理和应用有了更深入的了解，提高了实验操作能力和实验结果分析能力，为今后的科研工作和实验教学打下了良好的基础。
生物化学实验(整理版)
生物化学实验（整理版）一、实验目的1. 了解生物化学实验的基本原理和方法。
2. 掌握实验操作技能，提高实验技能。
3. 培养科学探究能力，提高分析问题和解决问题的能力。
4. 深入了解生物体的化学组成、结构、功能及其相互关系。
二、实验内容1. 氨基酸的分离与鉴定2. 蛋白质的结构与性质3. 酶的催化作用与活性测定4. 糖类的分离与鉴定5. 脂类的提取与鉴定6. 核酸的分离与鉴定7. 代谢途径的探究三、实验操作1. 实验前的准备工作：了解实验原理、实验目的、实验步骤、实验所需试剂和仪器等。
2. 实验过程中的注意事项：严格按照实验步骤进行操作，注意实验安全，保持实验环境的整洁。
四、实验报告1. 实验报告的格式：包括实验目的、实验原理、实验步骤、实验结果、实验讨论、实验结论等部分。
2. 实验报告的要求：内容完整、条理清晰、数据准确、分析深入、讨论充分、结论明确。
五、实验拓展1. 结合实验内容，查阅相关文献，了解生物化学领域的最新研究进展。
2. 尝试设计新的实验方案，对生物化学现象进行深入探究。
3. 参加学术讲座、研讨会等活动，拓宽生物化学知识面。
生物化学实验（整理版）一、实验目的1. 了解生物化学实验的基本原理和方法。
2. 掌握实验操作技能，提高实验技能。
3. 培养科学探究能力，提高分析问题和解决问题的能力。
4. 深入了解生物体的化学组成、结构、功能及其相互关系。
二、实验内容1. 氨基酸的分离与鉴定2. 蛋白质的结构与性质3. 酶的催化作用与活性测定4. 糖类的分离与鉴定5. 脂类的提取与鉴定6. 核酸的分离与鉴定7. 代谢途径的探究三、实验操作1. 实验前的准备工作：了解实验原理、实验目的、实验步骤、实验所需试剂和仪器等。
2. 实验过程中的注意事项：严格按照实验步骤进行操作，注意实验安全，保持实验环境的整洁。
四、实验报告1. 实验报告的格式：包括实验目的、实验原理、实验步骤、实验结果、实验讨论、实验结论等部分。
生物化学实验
生物化学实验一、糖的颜色反应及还原作用实验一：糖的颜色反应实验1.1 莫氏实验一、目的掌握莫氏（molisch）实验鉴定糖的原理和方法。
二、原理糖经浓无机酸（浓硫酸、浓盐酸）脱水产生糠醛或糠醛衍生物，后者在浓无机酸作用下，能与α-萘酚生成紫红色缩合物，在糖液和浓硫酸的液面间形成紫环，因此又称“紫环反应”，其反应如下图：利用这一性质可以鉴定糖。
三、实验器材1、棉花或滤纸。
2、吸管1.0ml(*4)、2.0ml(*1)。
3、试管1.5*15cm(*4)。
四、实验试剂1、莫氏试剂：称取α-萘酚5g，溶于95%乙醇并稀释至100ml。
此试剂需新鲜配置，并贮于棕色试剂瓶中。
2、1%蔗糖溶液：称取蔗糖1g，溶于蒸馏水并定容至100ml。
3、1%葡萄糖溶液：称取葡萄糖1g，溶于蒸馏水并定容至100ml.4、1%淀粉溶液：讲1g可溶性淀粉与少量冷蒸馏水混合溶液合成薄浆状物，然后缓缓倾入沸蒸馏水中，边加边搅。
最后以沸蒸馏水稀释至100ml。
五、操作于4支试管中，分别加入1ml1%葡萄糖溶液、1%蔗糖溶液、1%淀粉溶液和少许纤维素（棉花或滤纸浸在1ml水中）。
然后各加莫氏试剂2滴1，摇匀，讲试管倾斜，沿管壁慢慢加入浓硫酸1.5ml(切勿振摇！)硫酸层沉于试管底部与糖溶液分成两层，观察液面交界处有无紫色环出现。
六、注意事项1、试管中加入各种糖后，应做好标记，浓硫酸加入的方式应保持一致。
2、莫氏反应非常灵敏，所用的试剂应洗净，不可再样品中混入纸屑等杂物。
3、当糖浓度过高时，由于浓硫酸对他的焦化作用，将呈现红色及褐色而不呈现紫色，需稀释后再做。
思考题：1、解释α-苯酚反应的原理。
2、用莫氏试验鉴定糖时需注意哪些？试验1.2 塞氏试验一、目的掌握塞氏（Seliwanoff）实验鉴定酮糖的原理和方法。
二、原理酮糖在浓酸的作用下，脱水生产5-羟甲基糠醛，后者与间苯二酚作用，呈红色反应，有时亦同时产生棕色沉淀，此沉淀溶于乙醇，呈鲜红色沉淀2，以果糖为例，其反应如下：三、实验器材1、吸管0.5ml(*3)、5.0ml(*1)。
生物化学实验
3.用白明胶（也是一种蛋白）做上述实验，结果如何？
（二）双缩尿反应
1.取少许结晶尿素放在干燥试管中，微火加热，尿素熔化并形成双缩尿，释出之氨可用红色石蕊试纸检测。至试管内有白色固体出现，停止加热，冷却。然后加10%NaOH溶液1ml摇匀，再加2滴1%CuSO4溶液，混匀，观察有无紫色出现。
6.尿素：如颗粒较粗，最好研成细粉末状。
7. 10%NaOH溶液：10gNaOH溶于蒸馏水，稀释至100ml。
8.浓硝酸：比重1.42
9. 1%硫酸铜溶液：硫酸铜1g溶于蒸馏水，稀释至100ml。
10.硫酸铵晶体：如颗粒太大，最好研碎。
11.饱和硫酸铵溶液：蒸馏水100ml，加硫酸铵至饱和。
12. 95%乙醇
纱布过滤，滤液备用。
主要内容
1.过氧化氢酶实验：
取试管4支，按下表加入试剂：
管号
2%H2O2
（ml）
新鲜猪肝糜
（g）
煮熟肝糜
（g）
生马铃薯
（g）
熟马铃薯
（g）
1
2
3
4
3
3
3
3
0.5
－
－
－
－
0.5
－
－
－
－
1
－
－
－ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
－
1
加完，观察有无气泡产生，特别注意肝糜周围和马铃薯周围。
2.过氧化物酶实验：
取试管4支，按下表编号加入试剂：
取蛋白质溶液1ml，加晶体NaCl少许（加速沉淀并使沉淀完全），待溶解后再加入95%乙醇2ml混匀，观察有无沉淀析出。
生物化学实验
（二）样品蛋白质浓度的测定 待测样品必须进行适当的稀释，使每毫升中含有0.5mg左右的蛋白质，才能进行测定。 该过程至少重复两次或平行测定两次。
7200分光光度计的使用
四、结果处理
固体样品中蛋白质含量＝m’×Vm/Vn×1/m×10-3×100% 式中m′——由标准曲线查到的样品的蛋白质含量（mg） Vn ——用于显色的样品体积（ml） Vm —— 样品稀释后的体积（ml） m ——样品的质量（g）
三、操作方法
1. 样品制备 称取粉碎过40目筛的（玉米）样品2.50 g（精确至0.01 g）放入100 mL锥形瓶中； 沿器壁缓慢加入50 mL l％的盐酸溶液，并轻轻摇动使全部样品润湿； 将锥形瓶放入沸水浴中，预热3min，在沸水中准确加热15min； 立即取出，迅速冷却至室温。
2．样品测定 先加1 mL30％的硫酸锌溶液，充分混匀； 再加入1 mL亚铁氰化钾溶液，摇匀并全部转 移至 100 mL容量瓶中，用少量蒸馏水将锥形瓶冲洗几次； 若泡沫过多，加几滴无水乙醇消泡； 用蒸馏水定容至刻度； 混匀后过滤，弃去初始滤液15 mL，收集其余滤液 充分混匀； 进行旋光测定。
四、结果处理 皂化值=
式中 VA—空白瓶盐酸用量（mL）； VB—样品瓶盐酸用量（mL）； m—油脂的质量（g）。
五、思考题
1. 上式中（VA - VB ）的含义是什么? 2. 试列出由皂化值计算油脂相对分子质量的公式。
生物化学实验
Q3：在测酶活力时应注意哪些反应条件？为什么？
A3： （1）保持最适温度。因为随着温度的升高，酶促反应速率 加快；但当温度过高时，又会使酶变性失活，酶促反应速率 反而会下降。只有在最适温度时反应速率最大。 （ 2 ）选择最适 pH 。在此 pH 时酶活性最大，过高或过低， 酶活力会降低。 （3）底物浓度应足够大，保证酶可以完全被底物饱和结合。 （4）酶量应小于底物浓度，否则反应体系底物不足，发生 有的酶分子尚不能发挥作用，酶浓度与酶促反应速率不成正 比。 （5）添加激活剂。有些酶需要激活剂，有激活剂条件下酶 才体现有活力。 （6）去除抑制剂。抑制剂会抑制酶活性，使酶活力偏低。
Q5：举例说明为什么一般不用质量单位表示酶量？ A5：催化活性是酶的一个独特属性，酶蛋白质再多，纯度 再高，如果没有活性，则是毫无意义的。因此在表示酶量 时，一般不用质量单位，而是用活力单位表示。如有一种 酶制剂，在最适条件下，每分钟能催化1微摩尔底物转化为 产物所需要的酶量是 0.5 微克那么 5 微克酶制剂含有 10U ， 用“10U/5微克酶”比用5微克酶更能反映酶量。
生物化学实验3篇
生物化学实验第一篇：分离和纯化酶酶是一种具有催化作用的蛋白质，在生物化学研究中具有重要意义。
为了研究酶的性质和机制，需要对酶进行分离和纯化。
一、酶的分离方法1.分离基于酶的物理性质的方法，包括沉淀法、沉降法、过滤法和电泳法等。
2.基于酶的化学性质进行分离的方法，包括离子交换色谱法、凝胶过滤法、亲和层析法和扩散法等。
二、酶的纯化方法酶纯化的目的是通过不同的技术方法消除干扰因素，获得特异性高和纯度高的酶。
酶纯化一般通过以下步骤完成：1.初步分离：选择一种合适的分离方法（如沉淀法、凝胶过滤法或离子交换色谱法等），使酶从细胞或组织中分离出来。
2.活性测定：确定所分离出的物质是否为酶。
3.酶的纯化：经过不断的纯化步骤（如扩散法、凝胶层析法、电泳法、亲和层析法等），获得特异性高和纯度高的酶。
4.酶的结构与功能分析：对纯化后的酶进行结构与功能分析，探索其催化机理和调控机制。
三、酶的应用酶在生命科学和工业生产中应用广泛，主要应用包括：1.生命科学领域：用于疾病诊断、药物设计、基因工程、蛋白质工程和代谢组学等研究。
2.工业生产领域：用于食品加工、医药生产、纺织印染、制浆造纸、环境治理和能源生产等领域。
总之，酶的分离和纯化为酶的结构与功能分析和应用提供了基础。
随着生命科学和工业生产的不断发展，酶的应用前景日益广阔。
第二篇：酶催化反应酶是一种生物催化剂，能够加速生物化学反应，提高反应速率和效率。
酶催化反应的基本原理是：酶与底物结合，形成酶底物复合物，通过降低反应的活化能，促进反应速率，使底物转化成产物，最终释放出酶和产物。
具体而言，酶催化反应通常包括以下步骤：1.酶与底物的结合：酶与底物之间形成酶底物复合物，通常通过酶和底物之间的亲和性实现。
2.转化过渡态形成：酶催化的反应需要一定的能量（活化能）才能进行。
酶通过与底物结合，改变底物的构象，使底物转化成具有更高自由能的过渡态。
3.过渡态降解：在过渡态中，酶通过结构变化（催化中心的变化）降低了催化反应的活化能，促进了底物的转化，并释放出产物和酶。
生物化学实验内容(一)
生物化学实验内容（一）引言概述：生物化学实验是在生物化学领域中进行的实验研究，主要涉及生物分子的结构和功能、生物代谢、生物反应等方面的内容。
本文将介绍生物化学实验的一些基本内容。
正文：一、生物分子结构1. 研究生物大分子（如蛋白质、核酸、多糖）的结构与功能。
2. 分析生物分子的化学组成、序列和空间结构。
3. 制备和纯化生物分子样品，如蛋白质表达与纯化。
4. 应用分子生物学技术（如基因工程）对生物分子进行改造。
5. 测定生物分子在生物系统中的定位和互作关系。
二、生物代谢1. 研究生物的能量转换过程，如糖酵解、脂肪酸代谢等。
2. 测定生物体内代谢产物的生成量及速率。
3. 研究酶的活性、底物特异性及反应机制。
4. 探索代谢途径的调控机制，如信号转导通路等。
5. 应用同位素示踪技术研究代谢途径和产物的动力学变化。
三、生物反应1. 研究生物反应的动力学和热力学特性。
2. 研究酶促反应的速率与底物浓度、酶浓度等之间的关系。
3. 利用酶反应测定生物样品中特定分子的含量。
4. 研究药物与生物分子的相互作用。
5. 测定酶的抑制剂和激活剂对酶反应速率的影响。
四、生物分析技术1. 应用色谱技术对生物化学分子进行分离与分析。
2. 应用质谱技术鉴定和定量生物分子。
3. 应用光谱技术探究生物分子的结构和功能。
4. 应用电泳技术测定生物分子的大小、电荷和形态。
5. 应用生物传感器技术检测生物分子的存在和浓度。
五、生物化学实验安全与伦理1. 遵守实验室安全操作规范，保证实验人员的安全。
2. 尊重生物材料的来源和使用权益，遵守伦理规范。
3. 危险试剂的储存、处理和废物处理。
4. 生物实验的风险评估与危害控制。
5. 遵守相关法律法规，保护实验对象和环境安全与健康。
总结：生物化学实验内容涵盖了生物分子结构、生物代谢、生物反应、生物分析技术以及实验安全与伦理等方面的研究。
这些实验内容不仅促进了对生物化学领域的深入理解，还为疾病治疗、药物研发等方面的应用提供了重要的基础。
生物化学实验内容(二)
生物化学实验内容（二）引言概述：生物化学实验是生物学和化学相结合的实验，旨在探究生物体内化学过程和反应机制。
本文将介绍生物化学实验的内容，包括酶活性测定、蛋白质分离与纯化、核酸提取和分析、生物膜模型的构建以及基因克隆实验。
通过这些实验，我们可以深入了解生物体内的分子机制，为生物医学研究和药物开发提供重要的实验基础。
正文内容：1. 酶活性测定- 酶的选择和提取方法- 酶活性检测的原理和方法- 酶动力学参数的计算和分析- 酶的变性和抑制实验方法- 酶的催化机制和反应动力学的实验研究2. 蛋白质分离与纯化- 蛋白质提取和组织裂解方法- 蛋白质分离的凝胶电泳原理和方法- 蛋白质纯化的柱层析方法和技术- 蛋白质结构和功能研究的实验策略- 蛋白质鉴定和定量的质谱分析方法3. 核酸提取和分析- 核酸提取的方法和材料选择- 聚合酶链式反应（PCR）的实验原理和步骤- DNA测序和序列分析的实验技术- RNA的转录和翻译实验方法- 基因表达和调控的实验研究4. 生物膜模型的构建- 磷脂类生物膜的制备方法- 生物膜相关蛋白的定位方法- 生物膜的功能和透过性研究实验- 生物膜与药物相互作用的实验策略- 膜蛋白结构和功能分析的实验技术5. 基因克隆实验- DNA片段的扩增和限制性酶切- 载体构建和转化的实验步骤- 基因突变和基因敲除的实验方法- 基因表达和蛋白质产量的测定- 基因编辑和CRISPR-Cas9的应用总结：生物化学实验的内容涵盖了酶活性测定、蛋白质分离与纯化、核酸提取和分析、生物膜模型的构建以及基因克隆实验。
通过这些实验，我们可以深入了解生物体内的分子机制，为生物医学研究和药物开发提供重要的实验基础。
通过实验结果的进一步分析和研究，我们可以揭示生物体内的化学反应过程，并推动科学技术的进步。
生物化学实验内容
生物化学实验内容生物化学是生物学和化学的交叉学科，研究生物体内化学物质的结构、组成和功能。
生物化学实验是在实验室中进行的一系列实验操作，旨在探索和研究生物分子的性质和功能。
本文将介绍一些常见的生物化学实验内容。
一、酶活性测定实验酶是生物体内的重要催化剂，参与体内的各种代谢过程。
酶活性测定实验通常使用底物和酶反应，通过测定产物的生成量或者底物消失量来评估酶活性。
例如，可以通过测定过氧化氢酶催化过氧化氢脱氢生成水和氧气的速率来评估过氧化氢酶的活性。
二、蛋白质定性与定量实验蛋白质是生物体内重要的生物大分子，参与体内的结构、功能和代谢过程。
蛋白质定性实验通常使用染色剂或者化学试剂与蛋白质反应，形成有色或者可见的沉淀或者出现其他特征。
例如，可以使用布鲁法试剂与蛋白质反应形成布鲁法蓝沉淀来定性蛋白质。
蛋白质定量实验常用的方法包括比色法、光谱法和比浊法等。
其中，比色法通常利用Bradford试剂与蛋白质反应生成紫色复合物，通过测定紫色复合物的吸光度来定量蛋白质的含量。
三、核酸提取与分析实验核酸是生物体内携带遗传信息的重要分子，参与遗传物质的复制和传递。
核酸提取和分析实验是研究基因组和遗传变异的重要手段。
核酸提取通常使用有机溶剂或者商用提取试剂盒进行，提取得到的核酸可以用于后续的PCR扩增、酶切、测序等实验。
四、酶电泳实验酶电泳是通过电场作用下的蛋白质的迁移速率差异来分离和鉴定酶的一种方法。
它常用于研究酶的同工酶谱、判定酶的活性、分析酶催化作用等。
常用的酶电泳方法包括聚丙烯酰胺凝胶电泳、聚丙烯酰胺-SDS凝胶电泳等。
五、免疫检测实验免疫检测实验是通过体外检测抗原-抗体特异性相互作用来检测抗原或者抗体的存在和数量的一种方法。
常见的免疫检测实验包括酶联免疫吸附实验（ELISA）、西方印迹、免疫荧光等。
这些实验方法广泛应用于生物医学研究、临床诊断等领域。
以上仅是生物化学实验中的一部分内容，实际的生物化学实验还包括分子生物学、细胞生物学、代谢物分析等多个领域。
生物化学实验内容3篇
生物化学实验内容实验一：糖类的定性和定量分析糖类是重要的生物分子之一，无论是在生物体内还是在工业领域都有着重要的应用。
本实验旨在通过定性和定量分析糖类的实验，让学生了解糖类的性质和分析方法。
实验一、糖类的定性实验材料：葡萄糖、果糖、麦芽糖、蔗糖、淀粉、碘液、硝酸银、硫酸、苯酚、NaOH、酚酞指示剂步骤：1.将葡萄糖、果糖、麦芽糖、蔗糖、淀粉各取一份，用水溶解。
2.取5ml的各种糖溶液于试管中，加入2滴苯酚，再加入1ml NaOH溶液和1滴酚酞指示剂，观察是否变色。
3.将1ml的碘液加入每种糖溶液中，观察反应结果。
4.将1ml的硝酸银溶液加入每种糖溶液中，放置后观察反应结果。
结果分析：1.苯酚试剂可以检测出葡萄糖和果糖的存在，经反应产物为红褐色。
2.加入碘液后，葡萄糖和淀粉溶液会呈现出蓝色复合物；果糖溶液则无反应；麦芽糖和蔗糖溶液则会出现棕色沉淀。
3.加入硝酸银溶液后，蔗糖会产生白色沉淀，而麦芽糖和淀粉则无明显反应。
实验二、糖类的定量实验材料：葡萄糖溶液、NaOH溶液、硫酸、费林试剂步骤：1.将试样称取10mg，加入5ml的NaOH溶液，在沸水浴中加热10min，冷却后将pH值调节至7-8。
2.将所有试剂进行融合，称取0.1g的硫酸和0.5g的费林试剂，放入10ml的水中混合均匀。
3.加入数滴试样到试剂溶液中，混合均匀后沸腾2min，冷却后去除浮渣并将溶液转移到5ml容量瓶中。
4.在溶液中加入几滴酚酞指示剂，并用2.5％NaOH溶液滴加，直至出现红色，记录加滴量。
结果分析：1.根据加入NaOH溶液的体积和试样的含量，可以计算出糖类物质的浓度。
2.费林试剂可以与糖类发生反应，生成物质的深度颜色与糖的含量成正比。
实验三、酵母的发酵过程酵母是一类单细胞真菌，可以通过发酵过程产生乙醇和二氧化碳。
本实验旨在观察酵母在不同条件下的发酵过程，了解发酵原理和条件对发酵有何影响。
材料：酵母、果糖、葡萄糖、蔗糖、麦芽糖、发酵管、氢氧化钠溶液、氢氧化钠的饱和的饱和的水解液、试剂瓶、称瓶步骤：1.称取3g酵母溶解在50ml水中。
生物化学实验
(3)磷酸 取一支试管，加入2mL水解液， 然后加入5滴硝酸银和1mL钼酸 铵溶液后，在沸水浴中加热， 观察有无黄色磷钼酸铵沉淀
实验现象及结果分析
取新鲜橘子皮2g制作样液 标准液滴定：2,6-二氯酚靛1.8ml，滴定终点 样液滴定：第一次1.4ml，第二次1.6ml
1. 用铅笔将层析色谱轮廓和 中心点描出来； 2. 测量原点至色谱中心和至 溶剂前沿的距离，计算各种已 知氨基酸和未知氨基酸的Rf值。 3. 分析混合样品中未知氨基 酸的组分。
探究温度对淀粉酶活性的影响 放置于0度、室温、沸 水中的试管，分别呈 淡紫色、无色、深紫 色。
探究ph对淀粉酶活性的影响
pH 5.0、 5.8 、6.8 、8.0
1. 盐析:取一支试管加入3ml蛋白质氯化钠溶液和3m1饱和硫酸铵溶液，混匀，静置 约10 min,球蛋白则沉淀析出，倒出少量混浊沉淀，加少量水。观察现象，加水前后 如图1，2所示
图1
图2
2. 重金属离子沉淀蛋白质:取1支试管，加入蛋白质溶液2ml，再加3%硝酸银溶液12滴，振荡管，有沉淀产生。放置片刻，倾去上清液，沉淀中加入少量的水，观察现 象，加水前后如图3，4所示
卵磷脂的提取与纯化： 黄色油状物加入3~5 mL氯仿搅
拌使其完全溶解，然后搅拌下慢 慢加入10 mL丙酮，搅动使卵磷脂 尽量析出，抽滤，得固体物质卵 磷脂
三甲胺试验：
取制得的卵磷脂一部分放
入试管中加入10%氢氧化钠 2ml，在100℃水浴上加热 闻到鱼腥味
钼酸铵试验： 取干净试管一支，加入
10滴上述滤液，加入10滴 95%乙醇，摇匀，再加入10 滴钼酸铵试剂，观察现象； 最后将试管放入热水浴中 加热5～10min，有刺激性 气味产生。
图3
常用的生物化学实验方法
常用的生物化学实验方法
一、蛋白质实验：
1、放射免疫分析：是一种应用放射性标记物，用易位法来研究物质在生物体中的含量或位置的分析技术。
2、免疫结合的沉淀反应：通过将靶蛋白质与抗原特异性抗体结合并沉淀，在溶解液中分离和定量靶蛋白质的重要方法。
3、Blood-Brain Barriers Permeability：使用半乳糖或单糖的报告系统检测血脑屏障的渗透性，可以预测视网膜色素上皮毛细血管的渗透性调节作用。
4、 Western blotting：通过将细胞中表达的蛋白质组分整合到一起，电泳后标记抗原，并通过免疫检测来检测其表达情况和定量的技术。
5、 Northern blotting：使用报告物和抗体来检测RNA分子在细胞中分布，并用于检测RNA的表达水平及分析调控机制的重要技术。
二、细胞实验：
1、细胞培养：将活细胞从器官细胞中分离，学习细胞的结构、功能及调控原理的一种重要实验方法。
2、细胞归性实验：通过把特定细胞分离并重新植入到胚胎中，分析器官结构中各细胞归性状态，研究细胞及组织的发育调控机制的实验。
3、生物因子实验：一种研究因子介导的细胞凋亡和细胞分化、细胞迁移的行为的生物实验技术。
4、细胞膜荧光素酶报告系统：结合细胞膜转运蛋白的荧光素酶报告系统，可以在实验条件下测定细胞的膜质电位和其余两类离子通道。
5、FACS 实验：通过测定细胞表面抗原，进行一个抗原一个细胞的分类，从而对细胞作出正确评估和定位，分析细胞状态变化及其相关表型的技术。
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本科生实验报告实验课程学院名称专业名称学生姓名学生学号指导教师实验地点实验成绩二〇一五年月二〇一五年月实验一氨基酸的分离鉴定----纸层析法一、实验目的通过氨基酸的分离，学习纸层析法的基本原理及实验方法。
二、实验原理纸层析法是用滤纸作为惰性支持物的分配层析法。
滤纸纤维上的羟基具有亲水性，因此吸附一层水作为固定相，而通常把有机溶剂作为流动相。
纸层析法是根据不同氨基酸在两相间的分配比不同而进行分离的：在固定相分配的比例大的氨基酸，随流动相移动的速度慢，而在流动相分配的比例大的则随流动相流动的速度快。
层析溶剂由有机溶剂和谁组成。
物质被分离后用比移值（Rf值）来衡量各组分的分离情况，如图所示。
根据图得到：Rf=a\b其中：a为原点到层析点中心的距离（cm），b为原点到溶剂前沿的距离（cm）。
在一定的条件下某种物质的Rf值是常数。
Rf值最大等于1，即该组分随溶剂一起上升，Rf值最小等于0，即该组分基本上留在原点不动。
Rf值的大小与物质的结构、性质、溶剂系统、层析滤纸的质量和温度等因素有关。
本实验利用纸层析法分离氨基酸。
三、实验药品、实验器材1.扩展剂：将20mL正丁醇和5mL冰醋酸放入分液漏斗中，与15mL水混合，充分震荡，静置数分层后，放出下层水相。
取分液漏斗内的扩展剂约5mL置于小烧杯中作为平衡溶剂，其余的倒入杯中备用。
2.氨基酸溶液：赖氨酸、脯氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸溶液及它们的混合液（各组分浓度均为0.5%），各5mL。
3.显色剂：0.1%水合茚三酮正丁醇溶液。
4.层析缸：毛细管，喷雾剂，培养皿，层析滤纸，分液漏斗，针，线。
四、实验方法1.将盛有平衡溶剂的小烧杯置于密闭的层析缸中，使展开剂达到饱和。
2.取层析滤纸（长22cm，宽14cm）一张。
在纸的一端距边缘2cm处用铅笔画一条直线，在此直线上每间隔2cm作一记号。
3.点样：用毛细管将氨基酸样品分别点在这6个位置上，吹干后再点一次。
注意没点再纸上扩散的直径最大不超过3mm。
4.扩展：用线将滤纸沿长边缝成筒状，纸的两边不能接触。
将盛有约20mL扩展剂的培养皿迅速置于密闭的层析缸中，并将滤纸直立于培养皿中。
点样的一端在下，滤纸下端侵入扩展剂0.5cm为宜，并且注意扩展剂的页面需低于点样线1cm。
待溶剂上升15~20cm时即取出滤纸，用铅笔描出溶剂前沿界限，自然干燥或用热风吹干。
5.显色：层析滤纸用喷雾器均匀喷上0.1%茚三酮正丁醇溶液；然后置烘箱中烘烤5min（100）或用热风吹干即可先出各层析斑点。
6.计算各种氨基酸的Rf值。
7.注意事项：实验过程应带带胶手套，不可用手直接接触滤纸，以防止皮肤分泌物的污染。
五、实验记录与数据处理实验二蛋白质及氨基酸的呈色反应一、呈色反应蛋白质的呈色反应是由于蛋白质中某些氨基酸特殊集团与一定的化学试剂作用而呈现的各种颜色反应。
呈色反应不是蛋白质的专一反应。
蛋白质的呈色反应可作为检查蛋白质是否存在的参考。
由于不同的蛋白质中，氨基酸的种类及含量各不相同，而在某些蛋白质中还可能缺乏某种颜色反应的氨基酸，因此不但不同的蛋白质呈色反应的强度各不相同，而且有些呈色反应，某种蛋白质中可能不存在。
二、实验目的1、了解构成蛋白质的基本结构单位及主要链接方式。
2、了解蛋白质的某些氨基酸的呈色反应原理。
3、学习几种常用的鉴定蛋白质和氨基酸的方法。
三、双缩脲反应（一）实验原理将尿素加热至180度左右，生成双缩脲并放出一分子氨。
双缩脲在浓碱液中能与Cu2+ 结合生成紫色或者紫红色化合物，这一呈色反应称为双缩脲反应。
凡含有两个肽键（-CO-NH-)以上的化合物都有双缩脲反应，蛋白质分子中有肽键，其结构与双缩脲相似，也能发生此反应。
双缩脲反应不仅为含有两个以上肽键的物质所有，除肽键外，有些基团如含有一个肽键和一个-CS-NH2或-CH2-NH2或-CRH-NH2或-CH2-NH-CHNH2-CH2OH或-CHOHCH2NH2等基团的物质以及乙二酰二胺等物质也有此反应。
NH3也干扰此反应，因NH3与Cu2+生成暗蓝色的络离子Cu（NH3）42+干扰此反应。
因此，一切蛋白质或二肽以上的多肽都有双缩脲反应，但有双缩脲反应的物质不一定都是蛋白质或多肽。
(二）实验药品①尿素②10%氢氧化钠溶液③1%硫酸铜溶液 ④2%卵清蛋白溶液 （三）实验方法1，取少量尿素结晶，放在干燥试管中。
用微火加热使尿素熔化。
熔化的尿素开始硬化时，停止加热，尿素放出氨，形成双缩脲。
冷却后，加10% NaOH 约1ml ，振荡混匀，再加1% 硫酸铜 1滴，再振荡。
观察出现的粉红颜色。
避免添加过量硫酸铜，否则，生成的蓝色氢氧化铜能掩盖粉红色。
,2，向另一试管加卵清蛋白溶液约 1ml 和10% NaOH 约2ml ，摇匀，再加1% 硫酸铜 2滴，随加随摇。
观察紫玫瑰色的出现。
四、茚三酮反应(一）实验原理凡含有自由氨基的化合物，如蛋白质，多肽，各种氨基酸（除脯氨酸，羟脯氨酸与茚三酮反应产生的黄色物质外）和伯胺化合物（包括氨）与茚三酮共热时，都能生成紫色化合物，这种反应称为茚三酮反应。
所有α—氨基酸及一切蛋白质都能和茚三酮反应生成蓝紫色物质。
该反应十分灵敏，1∶1 500 000浓度的氨基酸水溶液即能给出反应，是一种常用的氨基酸定量测定方法。
茚三酮反应分为两步，第一步是氨基酸被氧化形成CO2、NH3和醛，水合茚三酮被还原成还原型茚三酮；第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分子和氨缩合生成有色物质。
反应机理如下：（二）实验药品1,、蛋白质溶液2%卵清蛋白或新鲜鸡蛋清溶液（蛋清∶水=1∶9） 2、0.5%甘氨酸溶液3、0.1%茚三酮水溶液4、0.1%茚三酮-乙醇溶液（三）实验方法1、取2支试管分别加入蛋白质溶液和甘氨酸溶液1ml，再各加0.5ml0.1%茚三酮水溶液，混匀，在沸水浴中加热1~2分钟，观察颜色由粉色变紫红色再变蓝。
2、在一小块滤纸上滴一滴0.5%甘氨酸溶液，风干后，再在原处滴一滴0.1%茚三酮乙醇溶液，在微火旁烘干显色，观察紫红色斑点的出现。
（四）实验记录五、黄色反应（一）实验原理含有苯环结构的氨基酸，如络氨酸和色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成深橙色的硝醌酸钠。
反应式如下：苯酚硝基酚（黄色）邻硝醌酸钠（橙黄色）多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸，所以都会发生黄色反应。
苯丙氨酸不易硝化，需加少量浓硫酸后才能够发生黄色反应。
（二）实验药品①鸡蛋白溶液100ml:讲鲜鸡蛋的蛋白与蒸馏水按1：20混匀后，用六层纱布过滤；②大豆提取液100ml：将大豆浸泡充分吸胀后研磨成浆状用纱布过滤；③头发；④指甲；⑤ 0.5%苯酚溶液；⑥浓硝酸；⑦0.3%色氨酸溶液；⑧0.3%酪氨酸溶液；⑨10%氢氧化钠溶液；（三）实验方法按下表所示顺序和剂量向7个试管中分别加入试剂，观察各管出现的现象，有的试管反应慢可略放置或用微火加热。
待各管出现黄色后，于室温下逐滴加入10%氢氧化钠溶液至碱性，观察颜色变化。
蛋白质和氨基酸的黄色反应实验（四）实验记录六、坂口反应（一）实验原理1、 精氨酸和许多胍代化合物与，α－萘酚在碱性次溴酸钠溶液中发生反应，产生红色物质。
精氨酸是唯一呈正反应的氨基酸，反应极为灵敏，该反应可用于定性鉴定含有精氨酸的蛋白质和定量测定精氨酸。
（二）实验药品（1）0.3%精氨酸溶液10mL（2）蛋白质溶液100mL（配法见黄色反应）（3）20%氢氧化钠溶液100mL（4）1% α－萘酚－乙醇溶液20mL（临用时配制）（5）次溴酸钠溶液10mL（三）实验方法本实验十分灵敏。
α－萘酚要过量。
次溴酸钠及蛋白质均不可过多，过多的次溴酸钠可继续氧化有色物质使其颜色消失。
分别按下表所示顺序和剂量向各试管中加入试剂，记录出现的现象。
七、乙醛酸反应（一）反应原理在浓硫酸存在的情况下，色氨酸与乙醛酸反应生成自身物质，反应机理尚不清楚，可能是一分子乙醛酸与两分子色氨酸脱水缩合形成与靛蓝相似的物质。
含有色氨酸的蛋白质也有此反应。
（二）实验药品1．鸡蛋白溶液（鸡蛋清：水=1：20）；2．0.03%色氨酸溶液；3. 冰醋酸4. 浓硫酸（分析纯）（三）实验方法取3支试管编号。
分别按表所示顺序和剂量加入鸡蛋白溶液、色氨酸溶液和水，然后各加入冰醋酸2ml，混匀后倾斜试管，沿管壁分别缓缓加入浓硫酸约1ml，静置。
观观察各管液面间紫色环的出现。
若不明显，可于水浴中微热（注意本实验极为灵敏，色氨酸和蛋白质的量不宜过多）。
（四）实验记录八、偶氮反应（一）实验原理偶氮化合物与酚核或咪唑环结合产生有色物质。
它与络氨酸和组氨酸反应的产物分别为红色和樱桃红色。
含有络氨酸和组氨酸的蛋白质也有此反应。
（二）实验药品1.鸡蛋白溶液（鸡蛋清：水=1：1）；2.0.3%组氨酸溶液；3.0.3%络氨酸溶液；4.20%氢氧化钠溶液；5.重氮试剂：溶液A：取5g亚硝酸钠溶于1000ml水中。
溶液B：取5g对氨基本磺酸溶于900ml水中，溶解后，再加入5ml浓硫酸，然后定容至1000ml。
溶液A、B分别保存在密闭瓶中，用时以等体积混合。
（三）实验方法取三支试管编号。
按表2-4所示顺序和剂量加入试剂，并观察产物的形成。
九、醋酸铅反应及亚硝基铁氰化钠反应（一）实验原理蛋白质分子中常含有半胱氨酸和胱氨酸，含硫蛋白质在强碱条件下，可分解形成硫化钠。
硫化钠与醋酸铅反应生成黑色的硫化铅沉淀。
若加入浓盐酸，就生成有臭味的硫化氢气体（蛋白质和氨基酸对强碱稳定，不发生此反应）。
反应式如下：R-SH+2NaOH----R-OH+NaS+H2ONaS+Pb2+---PbS+2Na+PbS+2HCl---PbCl2+H2S含有巯基的半胱氨酸在碱性条件下与亚硝基铁氰化钠反应形成玫瑰色物质。
反应式如下：[Fe(CN)5NO]2-+SH----[Fe(CN)5NOSH]3-[Fe(CN)5NOSH]3---OH----[Fe(CN)5NOS]4-+H2O(二)实验药品1.50ml鸡蛋白溶液（鸡蛋清：水=1:1);2.0.3%半胱氨酸溶液；3.10%氢氧化钠溶液；4.浓盐酸；5.0.5%醋酸铅溶液；6.5%亚硝基铁氰化钠溶液；7.醋酸铅试纸：用10%醋酸铅水溶液浸泡滤纸条后晾干。
（三）实验方法1.向试管中加入0.5%醋酸铅溶液1ml，再加入10%氢氧化钠溶液至产生的沉淀完全溶解为止，摇匀，加入鸡蛋溶液（1：1）0.4ml，混匀小心加热，至溶液变黑后，加入浓盐酸数滴，嗅气味，并将湿润醋酸铅试纸置于管口，观察其颜色变化。
2.将一滴0.3%半胱氨酸溶液滴加在白瓷盘中，加10%的氢氧化钠三滴，再滴加5%亚硝基铁氰化钠溶液3滴，观察玫瑰红颜色的生成（此颜色不稳定，很快消失）。