生化名词解释及问答题
生化名词解释、简答
试卷一五、写出下列物质的中文名称并阐明该物质在生化中的应用（共8分）DNS-C1 DNFB DEAE —纤维素 BOC 基1、DNS-Cl ： 5一二甲氨基萘-1-磺酰氯，用作氨基酸的微量测定，或鉴定肽链的N —端氨基酸。
2、DNFB ：2，4一二硝基氟苯，鉴定肽链的N —端氨基酸。
3、DEAE 一纤维素： 二乙氨基乙基纤维素，阴离子交换剂，用于分离蛋白质。
4、BOC 基： 叔丁氧羰酰基，人工合肽时用来保护氨基酸的氨基。
六、解释下列名词（共12分）1、肽聚糖：肽聚糖是以NAG 与NAM 组成的多糖链为骨干与四肽连接所成的杂多糖。
2、蛋白质的别构效应：含亚基的蛋白质由于一个亚基的构象改变而引起其余亚基和整个分子构象、性质和功能发生改变的作用称别构效应。
3、肽平面：由于肽键不能自由旋转，形成肽键的4个原子和与之相连的2个α-碳原子共处在1个平面上，形成酰胺平面，也称肽平面。
4、两面角：由于肽链中的C α-N 键和Cα—C 键是单键，可以自由旋转，其中绕C α-N 键旋转的角度称φ角，绕C α-C 键旋转的角度称ψ角，这两个旋转的角度称二面角。
5、波耳效应：pH 的降低或二氧化碳分压的增加，使血红蛋白对氧的亲和力下降的现象称波耳效应。
6、碘价：100克脂肪所吸收的碘的克数称碘价，碘价表示脂肪的不饱和度。
七、问答与计算（共30分）1、今从一种罕见的真菌中分离到1个八肽，它具有防止秃发的作用。
经分析，它的氨基酸组成是：Lys 2,Asp 1,Tyr 1，Phe 1,Gly 1,Ser 1和Ala 1。
此八肽与FDNB 反应并酸水解后。
释放出FDNB-Ala 。
将它用胰蛋白酶酶切后，则得到氨基酸组成为：Lys 1,Ala 1,Ser 1和Gly ，Phe 1，Lys 1的肽，还有一个二肽。
将它与胰凝乳蛋白酶反应后，释放出游离的Asp 以及1个四肽和1个三肽，四肽的氨基酸组成是：Lys 1,Ser 1,Phe 1和Ala 1，三肽与FDNB 反应后，再用酸水解，释放出DNP-Gly 。
生化名词解释简答
生化重点名词解释1、★肽键（peptide bond）：指由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。
2、GSH：谷胱甘肽，是人体内重要的抗氧化剂，能保护蛋白质中的巯基3、★蛋白质变性：在某些理化因素（高温、高压、超声波、紫外线、强酸、强碱、尿素等）的作用下，蛋白质的空间结构发生改变，导致生物活性的丧失，以及理化因素发生改变。
4、α—螺旋：蛋白质分子中多个肽单位通过氨基酸α—碳原子的旋转，使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的上升。
5、β—转角：伸展的肽链形成180°回折，即U形转角结构6、肽链：多个氨基酸通过肽键连接而成7、基序（模体）：在有些蛋白质分子中，可见一个或多个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个二级结构的聚集体称为基序。
8、结构域：分子质量大的蛋白质三级结构，常常由两个或多个球状或纤维状的区域组成，每个区域的结构和功能相对独立，称为结构域。
9、氨基酸残基：肽链中的氨基酸分子通过脱水缩合而集团不全，称为氨基酸残基10、变构效应（别构效应）：配体与蛋白质结合后，蛋白质的空间结构发生改变，使其适合于功能需要，这个变化称变构效应，也叫别构调节。
11、亚基：在含有两条或多条肽链的蛋白质分子中，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基。
12、蛋白质等电点：当蛋白质溶液在某一pH时，蛋白质解离称阴阳离子的趋势相等，称为兼性离子，静电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质等电点。
13、★蛋白质一级结构（Primary structure）：指蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。
14、★蛋白质二级结构（Secondary structure）：指蛋白质多肽链的主链中某一段肽链的局部空间构象，即指该段肽链主链骨架原子的相对空间排列顺序，不涉及侧链基团。
15、★蛋白质三级结构（Tertiary structure）：指整条肽链所有原子在空间中的整体排布位置。
生化名词解释与简答题
第一章蛋白质的结构与功能（一）名词解释1. 肽键2. 结构域 3. 蛋白质的等电点4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固（三）问答题1. 何谓蛋白质变性？影响变性的因素有哪些？2. 蛋白质变性后，为什么水溶性会降低？3. 举例说明一级结构决定构象。
答案(一)1．肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
2．构域：蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域称为结构域。
3．蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
4．蛋白质的沉淀：蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
5．蛋白质的凝固：蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若将pH调至等电点，则蛋白质立即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。
如再加热则絮状物可变成比较坚固的凝块，此凝块不再溶于强酸或强（三）问答题1. 蛋白质在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质分子内部的非共价键断裂，天然构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。
蛋白质变性的实质是维系蛋白质分子空间结构的次级键断开，使其空间结构松解，但肽键并未断开。
引起蛋白质变性的因素有两方面：一是物理因素，如紫外线照射等，一是化学因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。
2. 三级结构以上的蛋白质的空间结构稳定主要靠疏水键和其它副键，当蛋白质在某些理化因素作用下变性后，维持蛋白质空间结构稳定的疏水键、二硫键以及其它次级键断裂，空间结构松解，蛋白质分子变为伸展的长肽链，大量的疏水基团外露，导致蛋白质水溶性降低。
3. 牛胰核糖核酸酶溶液加入尿素和巯基乙醇后变性失活，其一级结构没有改变。
当用透析法去除尿素和巯基乙醇后，牛胰核糖核酸酶自发恢复原有的空间结构与功能，此例充分说明一级结构决定构象。
碱中，这种现象称为蛋白质的凝固作用。
生化简答题与名词解释
生物化学（仅供参考）简答题：一、蛋白质的二级结构，主要有哪几种？答：二级结构既肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性的结构，其中有一些非常的稳定，而且在蛋白质中广泛存在，常见的二级结构包括α-螺旋、β–折叠、β–转折，另外把那些没有规律性的局部构象称为无规则卷曲。
二：何为蛋白质的两性电离？答：蛋白质是两性电解质，在蛋白质分子中可解离的基团除再每条肽链上的氨基末端和羧基的末端外，还有肽链侧链上那些可电离的基团。
蛋白质分子在溶液中是解离成正离子还是解离成负离子，既取决于其分子上酸性基团还是碱性基团的多少以及俩者的相对比例，同时还受该溶液PH值影响。
在酸性较强的溶液中，碱性基团被抑制，则蛋白质分子解离成正离子，带正电荷，在碱性较强的溶液中，碱性基团解离被抑制，则蛋白质分子解离成负电荷，带负电。
这种现象被称为蛋白质的俩性电离。
三、简述DNA双螺旋结构的特点？答：1、两个链平行，核苷酸绕同轴但方向相反。
2、磷酸脱氧核糖主链位于螺旋的外侧，碱基位于螺旋内侧。
3、每10个核苷酸螺旋上升一圈，螺距3.4nm直径2nm。
4、两条链之间形成氢键有碱基互补配对规律5、双螺旋稳定性氢键与碱基堆积力。
四、蛋白质的α-螺旋结构？答：是单股右手螺旋，主链由-C-Cα、-N-重复构成，在螺旋的内侧，侧链在氨基酸侧链，在螺旋外侧，每个螺距5.4nm ,含3.6个氨基酸残基。
五、生物体内RNA种类以及功能？答：RNA有rRNA、tRNA 和mRNA三种。
rRNA与蛋白质构成核蛋白体，是蛋白质合成的场所；tRNA携带、运输活化的氨基酸；mRNA是蛋白质合成的模板，三种RNA均参与蛋白质的生物合成。
六、比较DNA与RNA在分子组成和结构的异同点？答：相同点：分子组成都含有碱基、戊糖和磷酸，碱基A、G、C。
分子结构上单核苷酸是基本结构单位，并以3′5′-磷酸二脂键相连成一级结构。
不同点：比较项目DNA RNA化学组成戊糖脱氧核糖核糖碱基AGCT AGCU分子结构二级结构的双螺旋，真核生物三级结构为核小体RNA为单链发夹形结构tRNA的二级结构为三叶草型结构，三级结构为倒L型细胞内分布细胞核其次为线粒体细胞浆其次为细胞仁生理功能遗传信息的储存与传递遗传信息传递参与蛋白质合成七、底物浓度对酶促反应的影响？答：在底物浓度较低时，反应速度随着底物浓度的提高而加快，两者成正比例关系；此后，随着底物浓度继续提高，反应速度还在加快，但是变化幅度越来越小，不再成正比例关系；最后，即使底物浓度在提高，反应速度也已经基本不变。
生化名词解释简答
生化名词解释简答生化名词解释、简答名词解释：1.蛋白质的一级、二级结构p87、89蛋白质一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也称化学结构；蛋白质二级结构是指多肽主链骨架有规则的盘曲折叠形成的构象，不涉及侧链基团的空间排布。
2.蛋白质的变（别）二重效应别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
别构效应（allostericeffect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。
(底物或效应物和酶分子上的适当部位融合后，可以引发酶分子构象发生改变从而影响酶的催化活性的效应。
)3.等电点p102对某一蛋白质来说，在某一ph溶液中，它所带的正电荷与负电荷数恰好成正比，即为净电荷为0时，在电场中它既不向阳极也不向阴极移动，这时溶液的ph就称作蛋白质的等电点（pi）4.酶的活性中心p153通过肽链的卷曲、螺旋或织成构成了多种活性空间――酶的活性部位（或表示活性中心）5.酶的比活力p163比活力就是所指每毫克酶蛋白含有的酶活力单位数，即为比活力=活力单位数/每毫克酶蛋白6.核酸的增色效应核酸的光吸收值为各核苷酸光吸收值的和太少30-40%，当核酸变性或水解时光稀释值明显减少。
（将dna的叶唇柱盐溶液冷却至80~100℃时，双螺旋结构解体，两条链分离构成单链，由于双螺旋分子内部的碱基曝露，260nm紫外稀释值增高的现象。
）7.核酸的变复性p133-134核酸的变性指dna分子中的双螺旋结构解链为无规则线性结构的现象。
变性dna在适度条件下，又可以并使两条彼此分离的链再次键合称作双螺旋结构，此过程表示复性。
8.生物氧化p175有机物质在生物体内的氧化作用（充斥着还原作用）泛称为生物水解。
9.呼吸链p177一系列具备水解还原成特性的酶与辅酶做为氢和电子的传达体。
寄氢体和寄电子体按一定顺序排列在线粒体内膜上所形成的连锁氧化还原体系称为电子传递链。
生化问答题和名词解释重点
1．核酸杂交: 在DNA变性后的复性过程中，如果将不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在着一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件（温度及离子强度）下，就可以在不同的分子间形成杂化双链。
这种杂化双链可以在不同的DNA与DNA之间形成，也可以在DNA和RNA分子间或者RNA与RNA分子间形成。
这种现象称为核酸分子杂交。
（2分）2．P/O比值：每消耗1mol氧原子时 ADP磷酸化成ATP所需消耗的无机磷的mol数。
3．一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基因，称为一碳单位。
体内的一碳单位有甲基（—CH3）、甲烯基（—CH2—）、甲炔基（—CH==）、甲酰基（—CHO）、亚氨甲基（—CH==NH）等。
（2分）4．外显子：在断裂基因及其初级转录产物上出现，并表达为成熟RNA的核酸序列。
（2分）5．遗传密码：mRNA分子上从5，至3，方向，由AUG开始，每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸或蛋白质合成的起始、终止信号，称为三联体密码。
6．DNA变性: 在某些理化因素作用下，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，即为DNA变性。
（2分）7. 糖异生: 由非糖化合物 (乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
（2分）8. 底物水平磷酸化：ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程称为底物水平磷酸化。
（2分）9．氨基酸代谢库：食物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸(外源性氨基酸)与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸(内源性氨基酸)混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。
（2分）10. 不对称转录: 转录模板DNA双链中，只有一股链可作为模板指引转录，另一股链不能作为模板；模板链并非永远在同一条单链上，不同基因的模板链可交叉分布在两股链上，这种选择性转录方式称为不对称转录。
生化名词解释(0001)
生化名词解释一、名词解释1.等电点: 对于某种氨基酸而言，当溶液在某一特定pH时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷与负电荷数相等，净电荷，在直流电=电场中，既不向正极移动，也不向负极移动。
这时溶液的pH就是该氨基酸的等电点。
2.肽单位：蛋白质中肽键的C、N及其相连的4个原子共同组成肽单位。
3.结构域：球蛋白分子的一条多肽链中常常存在一些紧密的、相对独立的区域，称为结构域，它是在超二级结构的基础上形成的具有一定功能的结构单位。
4.酶活力：又称酶活性，是指酶催化化学反应的能力。
（用某一化学反应的速度表示）5.比活力：也称比活性，是指每毫克酶蛋白做具有的活力单位数。
比活力越高，纯度越高。
6.酶的活性中心：是酶分子上由催化基团和结合基团构成的一个微区。
7.酶原：酶的无活性前体。
8.同工酶：是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫性质不同的一组酶。
9.核酶：又称核酸类酶,是具有催化功能的RNA分子，是生物催化剂，可降解特异的mRNA序列。
10.核酸的变性：指碱基对之间的氢键断裂，双螺旋结构松开，称为两股单链的DNA分子。
11.核酸的复性：在适当的条件下，变性的DNA分开的两股单链又重新恢复成双螺旋结构，这个过程称为复性。
12.Tm：将50%的DNA分子发生变性时的温度称为中点解链温度或熔点温度（Tm）。
13.生物氧化：糖、脂肪和蛋白质等营养物质在细胞内氧化分解生成二氧化碳和水并释放能量的过程。
14.呼吸链：是氧化呼吸链的简称，又称电子传递链或电子传递系统，是指排列在线粒体内膜上的由多种脱氢酶以及氢和电子传递体组成的氧化还原体系。
15.底物水平磷酸化：营养物质在代谢过程中经过脱氢、脱氧、分子重排和烯醇化等反应，分子内的能力重新排布，形成了高能磷酸基团或高能键随后直接将高能磷酰基转移给ADP生成ATP；或将水解高能磷酸键释放的自由能用于ADP与无机磷酸反应（ATP+Pi）生成ATP，以这样的方式生成ATP 的过程称为底物水平磷酸化。
生化名词解释及问答题答案
名词解释1、血糖：血液中的单糖，主要是葡萄糖2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成；糖原分解成葡萄糖的过程称糖原分解。
3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程4、有氧氧化：在供氧充足时，葡萄糖在胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体，彻底氧化生成CO2和H2O，并释放大量能量5、三羧酸循环：在线粒体内，乙酰CoA和草酰乙酸缩合成生成柠檬酸, 柠檬酸经一系列酶促反应之后又生成成草酰乙酸，形成一个循环，该循环生成的第一个化合物是柠檬酸，它含有三个羧基，所以称为三羧酸循环6、糖酵解：在供氧不足时，葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸，丙酮酸进一步还原成乳酸，称为糖酵解途径。
7、血脂：血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8、血浆脂蛋白：是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
包括脂类和载脂蛋白。
9、脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程。
10、酮体：包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11、必需脂肪酸：人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸，在人体内不能合成，必需由食物来供给。
有亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸三种。
12、必需氨基酸：体内需要而自身又不能合成、必需由食物供给的氨基酸。
包括异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸。
13、蛋白质互补作用：将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值，称为蛋白质的互补作用。
14、转氨基作用：是指由氨基转移酶催化，将氨基酸的α- 氨基转移到一个α- 酮酸的羰基位置上，生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
该过程只发生氨基转移，不产生游离的NH3。
15、一碳单位：有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团，称为一碳单位。
16、遗传密码子：从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组，每组碱基构成一个遗传密码，称为密码子或三联体密码。
生化名词解释及问答题
的双链结构，脱氧核糖基和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相接触。
腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键(A=T)，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键(C ≡C)。
碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直。
一条链的走向是5＇→3＇，另一条链的走向就一定是3＇→5＇。
（2）DNA 是一右手螺旋结构。
螺旋每旋转一周包含了10对碱基，每个碱基的旋转角度为36°，螺距为3.4nm ，每个碱基平面之间的距离为0.34nm 。
DNA 双螺旋分子存在一个大沟和一个小沟。
(3)DNA 双螺旋结构稳定的维系横向靠两条链间互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。
面推动了对生命活动多样性的理解，另一方面在医学上有其特殊的用途。
核苷酸的作用：作为核酸合成的原料;体内能量的作用形式;参与代谢和生理调节;组成辅酶;活化中间代谢物 1）维生素的摄入量不足；（2）机体的吸收利用率降低；（3）食物以外的维生素供给不足；（4）机体对维生素的需要量增加。
及FAD 是体内氧化还原酶的负笈；维生素B 2广泛参与体内的各种氧化还原反应，能促进糖，脂肪和蛋白质的代谢，对维护皮肤，粘膜和视觉的正常功能有一定的作用B 12为甲基移换酶的辅酶，它催化同型半胱氨酸甲基化转变为蛋氨酸，甲基由N 5-CH 3-FH 4提供，所以维生素B 12可以促进游离四氢叶酸的再生。
四氢叶酸是携带一碳单位的载体，一碳单位参与核苷酸的合成，所以维生素B 12和叶酸都可影响一碳单位的代谢，影响细胞的分裂和增殖。
维生素B 12和叶酸的缺乏都可影响红细胞的分裂与成熟，导致巨幼红细胞贫血。
）氧化还原酶类（2）转移酶类（3）水解酶类（4）裂合酶类（5）异构酶类（6）合成酶类特殊特点，在组织中多以功能形式存在，体内一般不贮存，超过机体生理需要量时，可由尿排出。
1）无机离子为维持酶分子活性构，甚至参与活性中心的形成（2）在酶分子中通过氧化还原而传递电子（3）在酶与底物之间起桥梁作用（4）利用离子的电荷影响酶的活性酶原受某种因素作用后，分子结构发生变化，暴露或形成活性中心，转变成具有活性的酶，这一过程叫做酶原的激活。
生化名词解释
1.肽平面：肽链主链的肽键C—N具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。
2.蛋白质二级结构：指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠，从而形成有规律的构象，如σ—螺旋、β—折叠、β—转角、无规卷曲等，这些结构又称为主链构象的结构单元。
维系二级结构的力是氢键。
二级结构不涉及氨基酸残基的侧链构象。
3.蛋白质一级结构：由氨基酸在多肽链中的数目、类型和顺序所描述的多肽链的基本结构。
它排除了除氨基酸σ—碳原子的构型以外的原子空间排列，同样的也排除了二硫键，所以不等于分子的共价结构。
4.蛋白质的变性作用：天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素，如热、声、光、压、有机溶剂、酸、碱、脲、胍等的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学常数发生变化、这种过程称为蛋白质的变性作用，蛋白质变性作用的实质，就是蛋白质分子中次级键的破坏，而引起的天然构象被破坏，使有序的结构变成无序的分子形式。
蛋白质的变性作用只是三维构象的改变，而不涉及一级结构的改变。
5.DNA的二级结构：两条DNA单链通过碱基互补配对的原则，所形成的双螺旋结构称为DNA 的二级结构。
6.碱基配对规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C(或C…G)和A…T(或T…A)之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律(互补规律)。
7.Tm值：当核酸分子加热变性时，其在260nm处的紫外吸收会急剧增加，当紫外吸收变化达到最大变化的半数值时，此时所对应的温度称为熔解温度、变性温度或用Tm值表示。
8.分子杂交：当两条不同来源的DNA(或RNA)链或DNA链与RNA链之间存在互补顺序时，在一定条件下可以发生互补配对形成双螺旋分子，这种分子称为杂交分子。
形成杂交分子的过程称为分子杂交。
9.酶活力：也称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下，它所催化的某一化学反应的速度表示。
生化检验复习题
总复习题第一部分一．名词解释1．C反应蛋白：在急性炎症病人血清中出现的可以结合肺炎球菌细胞壁C-多糖的蛋白质，是急性时相反应时极灵敏的指标，升高早且程度高。
2．空腹血糖：是指8小时内不摄入含热量的食物后，所测得的静脉血浆葡萄糖浓度。
FPG 为糖尿病最常用检测项目，若空腹血糖浓度不止一次高于7.0mmol/L (126mg/dl)即可诊断为糖尿病。
3. LDL受体途径：LDL或其他含ApoB100、E的脂蛋白如VLDL、β-VLDL均可与LDL 受体结合，内吞入细胞使其获得脂类，主要是胆固醇，这种代谢过程称为LDL受体途径。
该途径依赖于LDL受体介导的细胞膜吞饮作用完成。
4.动态功能试验：指应用特异性刺激物或抑制物，作用于激素分泌调节轴的某一环节，分别测定作用前后相应靶激素水平的动态变化，以反映内分泌功能。
5. 肾清除率：表示肾脏在单位时间内(min)将多少量（ml）血浆中的某物质全部清除而由尿排出。
6. 药物代谢动力学：应用动力学原理研究药物及其代谢物在体内吸收、分布、生物转化及排泄的影响因素及其体内药物浓度随时间的变化过程。
7. 生物转化作用：某些外来异物和代谢过程生成的某些生物活性物质在肝内代谢、转变的过程。
8.连续监测法：连续测定酶反应过程中某一反应产物或底物的浓度随时间变化的多点数据，求出酶反应初速度，间接计算酶活性浓度的方法称为连续监测法。
9.低钾血症：常见低钾血症的原因有：①钾摄入不足；②钾排出增多；③细胞外钾进入细胞内；④血浆稀释。
10.微量元素：系指占人体总重量1/10000以下，每人每日需要量在100mg以下的元素。
二、单项选择题1. 清蛋白作为血浆载体蛋白，以下哪项特性错误 DA.等电点4.7左右B.带许多负电荷C.能结合Ca2+、Mg+2等阳离子D.能运载水溶性好的物质E.能运载胆汁酸、类固醇激素、长链脂肪酸等2. 在急性时相反应中，以下哪项蛋白不增高 DA. HpB. CRPC. AAGD. ALBE. Cp3. 血管内溶血时浓度下降的是哪项指标 DA. AATB. AAGC. TRFD. HpE. α2-MG4. 哪个方法测定蛋白质需要较纯的蛋白质样品？ DA 凯氏定氮法B 双缩脲法C 比浊法D 紫外分光光度法E染料结合法5. 导致嘌呤分解增加的疾病有A. 白血病B.多发性骨髓瘤C. 红细胞增多症D. 恶性肿瘤化疗E以上都是6. 随机血糖多少浓度可以诊断糖尿病？ EA 3.89 mmol/L～6.11mmol/LB 8.9 mmol/L～10mmol/LC ≥7.0 mmol/LD 6.1~7.0mmol/LE ≥11.1mmol/L7. 下列关于2型糖尿病的叙述错误的是：AA 常见于青少年B 有胰岛素抵抗C 有胰岛β细胞功能减退D 患者多数肥胖E 起病较慢8. 下列关于胰岛素的叙述正确的是：EA 胰岛素是降低合成代谢的激素B 胰岛素是由胰岛β细胞分泌的胰岛素原转变而来C 胰岛素与胰岛素原都有生物活性D 胰岛素与C肽以2：1的摩尔比释放入血E 胰岛素与细胞膜受体结合，产生相应生物学效应。
生化名词解释简答题
第一章：核酸9.核酸的变性、复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
10.增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。
11. 减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。
12. 噬菌体：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。
也叫细菌的病毒。
14. DNA的熔解温度（Tm值）：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（Tm）。
15. 分子杂交：不同的DNA片段之间，DNA片段与RNA片段之间，如果彼此间的核苷酸排列顺序互补也可以复性，形成新的双螺旋结构。
这种按照互补碱基配对而使不完全互补的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。
3. 答：tRNA一级结构具有以下特点：1）分子量较小，大约由73～95个核苷酸组成。
2）分子中含有较多的修饰成分3）3′末端都具有CpCpA-OH的结构。
5′端多为pG,也有pC4）恒定核苷酸，有十几个位臵上的核苷酸在几乎所有的tRNA中都不变。
5）tRNA约占细胞总RNA的15%tRNA的二级结构呈“三叶草形”。
在结构上具有某些共同之处，即四臂四环：氨基酸接受臂;反密码（环）臂;二氢尿嘧啶（环）臂;T C（环）臂;可变环。
tRNA的三级结构:倒挂的L字母tRNA主要功能：在蛋白质生物合成过程中转运氨基酸。
4. 答：在20世纪50年代初，E．Chargaff等应用纸层析技术及紫外分光光度法，对各种生物的DNA分子的碱基组成进行了定量分析，总结出一些共同的规律，这些规律被人们称之为Chargaff出定则。
生化名解简答
1、pasteur effect(请先翻译为中文，后作解释)巴斯德效应在厌氧条件下，向高速发酵的酵母中通入氧，则葡萄糖消耗锐减，厌氧酵解积累的乳酸也迅速消失，这种现象称之为巴斯德效应2、glycolysis(请先翻译为中文，后作解释)糖酵解指葡萄糖或糖原在缺氧情况下（或氧气不足条件下）经过一系列反应分为乳酸和少量ATP的过程。
3、glycolytic pathway(请先翻译为中文，后作解释)糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，使体内糖代谢最主要的途径。
231、tricarboxylic acid cycle(请先翻译为中文，后作解释)三羧酸循环简称TCA循环，是由四碳原子的草酰乙酸与二碳原子的乙酰CoA缩合生成具有三个羧酸的柠檬酸开始，经过一系列脱氢和脱羧反应又以草酰乙酸的再生成结束。
由于循环中首先生成含有三个羧基的柠檬酸，故被称为三羧酸循环或柠檬酸循环。
每循环一次，一分子乙酸被彻底氧化为等当量的CO2和H2O，并生成12分子ATP。
241、biological oxidation(请先翻译为中文，后作解释)生物氧化指有机物质在生物体内氧化分解的过程。
其在酶促作用下，逐步地分解有机物为CO2及H2O，同时吸收氧并伴随释放能量的过程。
2、uncouplersa(请先翻译为中文，后作解释)解偶联剂是指不抑制呼吸链上的电子传递体，但抑制ATP合成的物质如2，4-二硝基苯酚，这种物质呈脂溶性，能透过线粒体内膜，激昂膜外质子转移至膜内，消除质子浓度梯度，破坏ATP合成的条件。
251、gluconeogensis(请先翻译为中文，后作解释)糖异生指非糖物质（如丙酮酸、乳酸、甘油、生糖氨基酸等）转变为葡萄糖或糖原的过程。
机体只有在肝肾能通过糖异生补充血糖。
2、pentose phosphate pathway(请先翻译为中文，后作解释)磷酸戊糖途径指机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸己糖旁路。
生化考试名词解释
生化考试名词解释2. 别构酶：又称为变构酶，是一类重要的调节酶。
其分子除了与底物结合、催化底物反应的活性中心外，还有与调节物结合、调节反应速度的别构中心。
通过别构剂结合于别构中心影响酶分子本身构象变化来改变酶的活性。
3. 酮体：在肝脏中，脂肪酸不完全氧化生成的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮统称为酮体。
在饥饿时酮体是包括脑在内的许多组织的燃料，酮体过多会导致中毒。
4. 糖酵解：生物细胞在无氧条件下，将葡萄糖或糖原经过一系列反应转变为乳酸，并产生少量ATP的过程。
5. EMP途径：又称糖酵解途径。
指葡萄糖在无氧条件下经过一定反应历程被分解为丙酮酸并产生少量ATP和NADH+H+的过程。
是绝大多数生物所共有的一条主流代谢途径。
6. 糖的有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下，经历糖酵解途径、丙酮酸脱氢脱羧和TCA循环彻底氧化，生成C02和水，并产生大量能量的过程。
7. 氧化磷酸化：生物体通过生物氧化产生的能量，除一部分用于维持体温外，大部分通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物ATP中，这种伴随放能的氧化作用而使ADP磷酸化生成ATP的过程称为氧化磷酸化。
根据生物氧化的方式可将氧化磷酸化分为底物水平磷酸化和电子传递体系磷酸化。
8. 三羧酸循环：又称柠檬酸循环、TCA循环，是糖有氧氧化的第三个阶段，由乙酰辅酶A和草酰乙酸缩合生成柠檬酸开始，经历四次氧化及其他中间过程，最终又生成一分子草酰乙酸，如此往复循环，每一循环消耗一个乙酰基，生成CO2和水及大量能量。
9. 糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。
糖异生作用的途径基本上是糖无氧分解的逆过程---除了跨越三个能障（丙酮酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸、1，6-磷酸果糖转变为6-磷酸果糖，6-磷酸果糖转变为葡萄糖）需用不同的酶及能量之外，其他反应过程完全是糖酵解途径逆过程。
10. 乳酸循环：指糖无氧条件下在骨骼肌中被利用产生乳酸及乳酸在肝中再生为糖而又可以为肌肉所用的循环过程。
生化(名词解释及问答题)
37．底物水平磷酸化：在被氧化的底物上发生磷酸化作用就是底物水平磷酸化。
38.糖酵解：1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程为糖酵解。
39.磷酸戊糖途径：是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。
4.何谓酶的抑制剂？酶的抑制剂的主要类别及其特点是什么？
通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或者丧失的作用称为抑制作用，具有抑制作用的物质称为抑制剂。主要类别：不可逆抑制剂，可逆抑制剂。不可逆抑制剂与酶的必需集团以共价键结合，引起酶的永久失活。可逆抑制剂与酶蛋白以非共价键结合，引起暂时性失活。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？
蛋白质变性后哪些性质会发生改变？蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：
（1）生物活性丧失；
（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。
3．蛋白质的α—螺旋结构有何特点？
（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O 形成氢键。（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
生化重点名词解释+问答知识点
1.兴奋性：生理学中将可兴奋细胞接受刺激后产生动作电位的能力称为兴奋性。
2.内环境：生理学中将围绕在多细胞动物体细胞周围的液体即细胞外液，称为内环境。
3.内环境稳态：是指内环境的理化性质，如温度、PH、渗透压和各种液体成分的相对恒定状态。
4.神经调节：是通过反射而影响生理功能的一种调节方式，是人体生理功能中最主要的一种调节方式。
5.反射：是指机体在中枢神经系统的参与下，对内、外环境作出的规律性应答。
6.正反馈：受控部分发出的反馈信息，促进加强控制部分的活动，最后使受控部分的活动朝着与它原先活动相同的方向改变，称为正反馈。
7.负反馈：受控部分发出的反馈信息，调整控制部分的活动，最终使受控部分的活动朝着与它原先活动相反的方向改变。
称为负反馈。
8.静息电位：静息时，质膜两侧存在着外正内负的电位差，称为静息电位。
9.动作电位：在静息电位的基础上，给细胞一个适当刺激，可触发其发生可传播的膜电位波动称为动作电位。
10.阈电位：产生动作电位时，要使膜去极化是最小的膜电位，称为阈电位。
11.单收缩：当骨骼肌复制一次短促刺激时，可发生一次动作电位，随后出现一次收缩和舒张，这种形式的收缩称为单收缩。
12.不完全强直收缩：如果刺激频率较低，使后一次收缩落在了前一次收缩的舒张期，这个过程称为不完全强直收缩。
13.完全强直收缩：如果刺激频率较高，使后一次收缩落在了前一次收缩的收缩期，这个过程称为完全强直收缩。
14.红细胞比容：血细胞在血液中所占的容积百分比家偶偶血细胞比容。
15.红细胞沉降率：通常以哄细胞在第一小时末下沉的距离来表示红细胞的沉降速度，称为沉降速度。
16.血液凝固：指血液由流动的固体状态变成不能流动的液体状态的过程，其实质是血浆中可溶性纤维蛋白原变成不溶性纤维蛋白的过程。
17.血型：通常是指红细胞膜上特异性抗原的类型。
18.心动周期：心脏的一次收缩和舒张，构成一个机械活动周期，称为心动周期。
19.每搏输出量：一侧心室在一次心搏中射出的血液量，称为每搏输出量，简称每搏量。
生化名词解释与问答题(重点版)
名词解释&问答题第一章.蛋白质的结构与功能结构域（domain)：指一些较大蛋白质分子，其三级结构中具有两个或多个在空间上可明显区别的局部区域。
等电点(isoelectric point)：氨基酸或蛋白质在溶液中解离呈阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，这时溶液的pH为等电点。
第二章.核酸的结构与功能Tm值：DNA热变性过程中，紫外光吸收值增加达到最大值的一半时所对应的温度，Tm时，核酸分子内一半的双链结构被解开。
第三章.酶与维生素酶的竞争性抑制(competitive inhibition) ：抑制剂与酶底物结构相似，抑制剂与底物争夺活性中心，从而阻碍酶-底物复合物形成的抑制作用。
Km值：米氏常数，数值上等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
1.酶的特征性常数是什么？简述Km和Vm的意义酶的特征性常数是米氏常数Km。
Km是单底物反应中酶与底物可逆的生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合。
Km在数值上等于酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
Km=（k1+k2）/k1（1）Km的意义：①Km值等于酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度。
②当k2≥k3时（ES解离≥ES分解生成产物时）→Km代表酶对底物的亲和力。
且Km越小，亲和力越大。
③Km值是酶的特征性常数之一，每一种酶都有它的Km值，Km只与酶的结构、底物、反应环境有关，与酶的浓度无关。
（2）Vm的意义：Vm是酶完全被底物饱和时的反映速度，与酶的浓度成正比。
2.竞争性抑制作用的特点，并举例说明其临床应用。
竞争性抑制的特点：①抑制剂与底物化学结构相似；②抑制剂以非共价键形式可逆的结合于酶的活性中心，但不被催化为产物；③由于抑制剂与酶的结合可逆，抑制作用大小取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例；④当抑制剂浓度不变时，增加底物浓度，可以使抑制作用减弱甚至解除，故酶的Vm不变；⑤抑制剂的存在时酶的Km明显↑，说明底物与酶的亲和力↓临床应用：（1）磺胺类药物和磺胺增效剂的抑菌机理：①磺胺类药物敏感菌必须利用PABA才能合成四氢叶酸，从而进一步合成核酸；②磺胺类药物的分子结构十分类似PABA（对氨基苯甲酸），能和PABA互相竞争二氢叶酸合成酶，阻碍二氢叶酸的合成；③磺胺类增效剂（如甲氧苄胺嘧啶TMP）与二氢叶酸结构相似，可与其竞争二氢叶酸还原酶，阻碍四氢叶酸的合成；通过以上两个作用点，磺胺类药物及其增效剂可阻碍细菌体内二氢叶酸及四氢叶酸的合成，从而影响一碳单位的传递及核酸的合成，起到抑菌作用（2）抗代谢物对核酸合成的抑制：①甲氨蝶呤→抑制叶酸合成；②5-氟尿嘧啶→抑制脱氧核苷酸合成③6-巯基嘌呤→一只嘌呤核苷酸合成第四章.生物氧化氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)：代谢物氧化脱下的氢经过线粒体呼吸链传递给氧生成水，同时释放能量使ADP磷酸化生成ATP的过程。
生化名词解释及填空问答
一、名词解释1．cDNA与cccDNA：cDNA是由mRNA通过反转录酶合成的双链DNA；cccDNA是游离于染色体之外的质粒双链闭合环形DNA。
2．CAP：环腺苷酸（cAMP）受体蛋白CRP（cAMP receptor protein ），cAMP与CRP结合后所形成的复合物称激活蛋白CAP（cAMP activated protein ）3．回文序列：DNA片段上的一段所具有的反向互补序列，常是限制性酶切位点。
4．micRNA：互补干扰RNA或称反义RNA，与mRNA序列互补，可抑制mRNA的翻译。
5．核酶：具有催化活性的RNA，在RNA的剪接加工过程中起到自我催化的作用。
6．信号肽：在蛋白质合成过程中N端有15~36个氨基酸残基的肽段，引导蛋白质的跨膜。
7．弱化子：在操纵区与结构基因之间的一段可以终止转录作用的核苷酸序列。
8．上游启动子元件：是指对启动子的活性起到一种调节作用的DNA序列，-10区的TATA、-35区的TGACA及增强子，弱化子等。
9．DNA探针：是带有标记的一段已知序列DNA，用以检测未知序列、筛选目的基因等方面广泛应用。
10．SD序列：是核糖体与mRNA结合序列，对翻译起到调控作用。
11．单克隆抗体：只针对单一抗原决定簇起作用的抗体。
12．顺式作用元件：在DNA中一段特殊的碱基序列，对基因的表达起到调控作用的基因元件。
13．Klenow酶：DNA聚合酶I大片段，只是从DNA聚合酶I全酶中去除了5’3’外切酶活性14．DNA的C值与C值矛盾：一个单倍体基因组和DNA含量总是恒定的，它通常称为该物DNA的C值。
在真核生物中，物种进化的复杂程度与DNA含量C值并不完全一致，成为C值矛盾。
15．基因与基因组：基因就是贮存RNA序列信息及表达这些信息所必须的全部核苷酸序列。
基因组指一个细胞或生物体中的全部DNA.16．回复突变与抑制突变：突变失去的野生型性状可以通过第二次突变得到恢复，第二次突变叫做回复突变。
生化名词解释及大题
生化资料：一、名词解释1.糖有氧氧化：葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化分解生成二氧化碳和水的过程。
2.糖酵解：在机体缺氧的条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解，亦称糖的无氧氧化。
3.受体：靶细胞中能识别信息分子并与之结合，引起特定生物学效应的蛋白质，个别为糖脂。
4.维生素：是维持人体正常生理功能所必需的营养素，是人体内不能合成或合成量甚少，必须由食物供给的一组低分子有机化合物。
5.必须脂肪酸：机体需要而体内不能合成，必须从植物中获得的不饱和脂肪酸，包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。
6.同工酶：是指具有相同催化功能（即催化的化学反应相同）而酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质各不相同的一组酶。
7.等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
8.酶的活性中心：酶分子中组成氨基酸残基侧链与酶的活性密切相关的一些化学基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心。
9.一碳单位：一碳单位是指氨基酸分解代谢产生的含一个碳原子的有机基团。
二、简答1.简述一碳单位的概念，载体，生理意义？一碳单位是指氨基酸分解代谢产生的含一个碳原子的有机基团。
叶酸的辅酶形式四氢叶酸是一碳单位的载体。
一碳单位的主要功用是参与核苷酸的合成：N5、N10=CH-FH4和N10-CHOFH4参与嘌呤核苷酸合成。
N5、N10-CH2-FH4参与胸腺嘧啶核苷酸合成，核苷酸是合成核酸的原料，故一碳单位在核酸合成中占重要地位。
2.蛋白质的理化性质及其应用？⑴蛋白质是两性电解质：作为两性电解质，不同的蛋白质具有不同的等电点，在同一pH 的溶液中不同的蛋白质带电性质和数量不同，藉此分离、纯化蛋白质的方法有电泳、离子交换层析、等电点沉淀法等。
生化名词解释
1结构域答：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，这些三维实体称为结构域。
2蛋白质的一级结构答：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
3超二级结构：答：相邻的二级结构单元可组合在一起，相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构。
4别构效应(变构效应)答：当底物或底物以外的物质和别构酶分子上的相应部位非共价地结合后,通过酶分子构象的变化影响酶的催化活性,这种效应成为别构效应5米氏常数答：酶催化反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
6熔解温度（Tm）答：通常把加热变性使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度，称为该DNA的熔点或熔解温度，用Tm表示7盐析答：是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。
如：加浓（NH4）2SO4使蛋白质凝聚的过程。
8同工酶答：同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
9酶的活性中心答：酶的活性中心是指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
10蛋白质等电点答：当溶液在某一定pH值的环境中，使蛋白质所带的正电荷与负荷恰好相等，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，这时溶液的pH值称该蛋白质的等电点。
11酶的专一性答：酶对其所催化的底物具有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性。
根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为三种类型，即绝对特异性，相对特异性和立体异构特异性。
12蛋白质变性答：指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
13酶原答：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。
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1.两性离子:指在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子2.等电点：氨基酸所带正电荷为零，主要以两性离子存在时，在电场中不向任何一极移动，此时溶液的PH叫做氨基酸的等电点。
3.构型：不对称碳原子周围的取代基在空间上的排列方式。
存在L- 、D-两种构型4.蛋白质的一级结构：指多肽链中的氨基酸序列5.蛋白质的二级结构：指多肽主链有一定周期性的，由氢键维持的局部空间结构。
6.蛋白质的三级结构：球状蛋白的多肽链在二级结构、超二级结构和结构域等结构层次的基础上，组装而成的完整的结构单元称为三级结构。
7.蛋白质的四级结构：分子中亚基的种类、数量以及相互关系。
8.蛋白质的变性：天然蛋白质因受物理或化学因素的影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但蛋白质的一级结构不被破坏，这种现象成变性。
9.蛋白质的复性：蛋白质的变性作用，如不过于剧烈，在一定条件下可以恢复活性，称蛋白质的复性。
10.糖苷: 单糖通过半缩醛羟基与另一个化合物或基团共价结合后形成的化合物。
11.还原糖: 可被氧化充当还原剂的糖13.旋光性: 当光通过含有某物质的溶液时，使经过此物质的偏振光平面发生旋转的现象。
14.必需脂肪酸: 动物体必需但不能合成的脂肪酸如亚油酸、亚麻酸15.必需油脂：动物体必需但不能合成的油脂16．米氏常数（Km值）：在酶促反应中，某一给定底物的动力学常数，是由反应中每一步反应的速度常数所合成的。
根据米氏方程，其值是当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
Km=（k2+k3）/k117．底物专一性: 一种酶只能催化一种或一类底物18．活化能:处于过渡态的分子比处于基态的分子多出来的Gibbs自由能称为活化能。
19．激活剂：酶的活力可以被某些物质提高，这些物质称为激活剂。
20．抑制剂：通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力降低或丧失的作用称为抑制作用，具有抑制作用的物质称为抑制剂。
21．别构酶：当某些化合物与酶分子中的别构部位可逆地结合后，酶分子的构象发生改变，使酶活性部位对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶促反应速度及代谢过程，这种效应称为别构效应。
具有别构效应的酶称为别构酶。
22．同工酶：催化统一化学反应，来自同一个生物，组成和性质不同的一组酶。
23．酶原: 无活性状态的酶的前身物称为酶原24．酶的比活力：单位质量酶产品中酶活力称比活力1．NAD+：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸；辅酶Ⅰ。
2．FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸。
3．PLP：磷酸吡哆醛。
4．NADP+：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸；辅酶Ⅱ5．FMN：黄素单核苷酸。
6．CoA：辅酶A。
7．ACP：酰基载体蛋白。
8．BCCP：生物素羧基载体蛋白。
25．单核苷酸：核苷酸是核苷的磷酸酯26．碱基互补规律：A只能与T配对形成两个氢键，G只能与C配对形成3个氢键27．反密码子：转移核糖核酸中能与信使核糖核酸的密码子互补配对的三核苷酸残基。
位于转移核糖核酸的反密码子环的中部。
28．核酸的变性与复性：变性：核酸双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则团状态的过程。
复性：变性核酸的互补链在适当条件下重新缔合成双螺旋的过程称复性。
29．增色效应：核酸变性后，260nm的紫外吸收值明显增加，即产生增色效应。
30．发夹结构：多核苷酸链中由茎区(双链区、螺旋区)和环区(单链区)组成的类似于“发夹”状的结构31．DNA的熔解温度(熔点)：把DNA加热变性一半时的温度或者说将紫外线吸收的增加量达最大增量一半时的温度。
32．分子杂交：退火条件下，不同来源的DNA互补区形成双链，或DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程称为分子杂交。
33.生物氧化：有机物在生物体内氧的作用下，生成CO2和水并释放能量的过程?34．呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给被激活的氧分子，并与之结合生成水的全部体系称呼吸链。
??35．氧化磷酸化：生物体内通过生物氧化所产生的能量，除一部分用以维持体温外，大部分可以通过磷酸化作用转移至高能磷酸化合物ATP中，此种伴随放能的氧化作用而进行的磷酸化作用称为氧化磷酸化作用。
?36．磷氧比（P/O）：每消耗1摩尔氧所消耗无机磷酸的摩尔数?37．底物水平磷酸化：在被氧化的底物上发生磷酸化作用就是底物水平磷酸化。
38.糖酵解：1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程为糖酵解。
39.磷酸戊糖途径：是一个葡萄糖-6-磷酸经代谢产生NADPH和核糖-5-磷酸的途径。
40.糖异生作用：由非糖物质转化成葡萄糖或糖原的过程叫做糖的异生作用。
41.柠檬酸循环：通过生成的乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸(三羧酸)开始，再通过一系列氧化步骤产生CO2、NADH及FADH2，最后仍生成草酰乙酸，进行再循环的过程42.乙醛酸循环：在异柠檬酸裂解酶的催化下，异柠檬酸被直接分解为乙醛酸，乙醛酸又在乙酰辅酶A参与下，由苹果酸合成酶催化生成苹果酸，苹果酸再氧化脱氢生成草酰乙酸的过程。
43.柠檬酸穿梭: 是指线粒体内的乙酰CoA与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，然后经内膜上的三羧酸载体运至胞液中，在柠檬酸裂解酶的催化下，需消耗ATP将柠檬酸裂解回草酰乙酸和乙酰CoA44．脂肪酸的α-氧化: 脂肪酸在线粒体中由单加氧酶和脱羧酶催化生成α-羟脂肪酸或少一个碳原子的脂肪酸的过程45.脂肪酸的β-氧化: 脱氢-水化-再脱氢-硫解氧化46．脂肪酸的ω-氧化:脂肪酸的末端甲基（w-端）可经氧化作用后转变成为w-羟脂酸，然后再氧化成α，w-二羧酸再进行β-氧化，此途径称为w-氧化。
47.酮体：乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮统称为酮体。
48．转氨作用：一种α-氨基酸的氨基可以转移到α-酮酸上，从而生成相应的一分子α-酮酸和一分子α-氨基酸，这种作用就叫做转氨作用。
49．尿素循环：可以分为3个步骤1.从鸟氨酸合成瓜氨酸2.从瓜氨酸合成精氨酸3.从精氨酸水解成尿素。
2NH3+CO2+3ATP+3H2O——》CO（NH2）2+2ADP+AMP+2Pi+PPi50．生糖氨基酸:在体内可以转变为糖的氨基酸称为生糖氨基酸。
51．生酮氨基酸：能转变成酮体的氨基酸称为生酮氨基酸。
问答题什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。
蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。
空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。
3．蛋白质的α—螺旋结构有何特点？（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O 形成氢键。
（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
4．蛋白质的β—折叠结构有何特点？β-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。
（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。
（2）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。
蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：（1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。
7．简述蛋白质变性作用的机制。
维持蛋白质空间构象稳定的作用力是次级键，此外，二硫键也起一定的作用。
当某些因素破坏了这些作用力时，蛋白质的空间构象即遭到破坏，引起变性。
8．蛋白质有哪些重要功能蛋白质的重要作用主要有以下几方面：（1）生物催化作用酶是蛋白质，具有催化能力，新陈代谢的所有化学反应几乎都是在酶的催化下进行的。
（2）结构蛋白有些蛋白质的功能是参与细胞和组织的建成。
（3）运输功能如血红蛋白具有运输氧的功能。
（4）收缩运动收缩蛋白（如肌动蛋白和肌球蛋白）与肌肉收缩和细胞运动密切相关。
（5）激素功能动物体内的激素许多是蛋白质或多肽，是调节新陈代谢的生理活性物质。
（6）免疫保护功能抗体是蛋白质，能与特异抗原结合以清除抗原的作用，具有免疫功能。
（7）贮藏蛋白有些蛋白质具有贮藏功能，如植物种子的谷蛋白可供种子萌发时利用。
（8）接受和传递信息生物体中的受体蛋白能专一地接受和传递外界的信息。
（9）控制生长与分化有些蛋白参与细胞生长与分化的调控。
（10）毒蛋白能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻毒素等。
11. 什么是蛋白质的变性？影响蛋白质变性的因素有哪些？举例说明蛋白质变性在实践中的应用。
（1）蛋白质的变性是指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失的现象。
（2）影响蛋白质变性的因素：物理因素：紫外线照射、超声波、高温、高压。
化学因素：强酸、强碱、重金属盐、乙醇等有机溶剂、及变性剂等。
（3）蛋白质变性在实践中的应用：医学上用酒精消毒，紫外线杀菌，生鸡蛋加热煮熟。
1．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性？（1）共性：用量少而催化效率高；仅改变化学反应速度，不改变化学反应的平衡点，酶本身在化学反应前后也不改变；可降低化学反应的活化能。
（2）个性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度的专一性，容易失活，活力受条件的调节控制，活力与辅助因子有关。
酶促反应动力学方程式 v=Vmax【S】/{【S】+Km} 竞争性抑制作用对应的动力学方程v=Vmax【S】/{[S]+αKm} 非竞争性抑制剂动力学方程v=Vmax[S]/{α【S】+αKm} 反竞争性 v=Vmax【S】/{α【S】+Km}（1）B1 ；硫胺素; TPP（2）B2 ; 核黄素；FMN；FAD（3）B3 ；泛酸; CoA（4）B5 ；烟酸 NAD+ NADP+（5）B6 ；吡哆素; PLP PMP（6）B7 ；生物素（7）B11；叶酸 FH2，FH（8）B12。