蛋白质分解和氨基酸代谢.ppt
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蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢教学.ppt
1 蛋白质的酶促降解 （1）肽酶和蛋白酶的类别 （2）蛋白酶的专一性
2 氨基酸代谢概况 3 氨基酸降解与转化
（1）脱氨基作用 氧化脱氨基作用：转氨基作用；联合脱氨基
（2）脱羧基作用，脱羧产物—胺类物质的生理功能 （3）氨基酸分解产物的转化
4 氨和氨基酸的生物合成
(1) 自然界的氮循环
（2）生物固氮的生物化学
氨基酸的分解与转化
一、氨基酸代谢概况 二、氨基酸的脱氨基作用 三、氨基酸的脱羧基作用 四、氨基酸分解产物的转化
氨基酸代谢概况
食物蛋白质
体蛋白
氨基酸
特殊途径 （次生物质代谢）
生物固氮 硝酸还原
NH4+
-酮酸 CO2 胺
NH3 糖及其代谢
鸟氨酸 中间产物 循环
脂肪及其代 谢中间产物
NH4+ 尿素
TCA
作用特征
作用于多肽链的N-末端
3、4、13 3、4、14
-羧肽水解酶
(-carboxyl peptide hydrolase)
作用于多肽链的C-末端
二羧肽水解酶 (depeptide
hydrolase)
水解二肽
蛋白酶的种类和专一性
编号
名称
作用特征 实例
3、4、2、1 丝氨酸蛋白酶类
活性中心含
(serine pritelnase)
（2）各族氨基酸的前体及相互关系
非 必 需 氨 基 酸 的 生 物 合 成
各
种
丝氨
氨
酸族
His 和 芳香族
基
酸
的
前
丙氨 酸族
体
及
相
互
关
天冬氨
酸族
系
2 氨基酸代谢概况 3 氨基酸降解与转化
（1）脱氨基作用 氧化脱氨基作用：转氨基作用；联合脱氨基
（2）脱羧基作用，脱羧产物—胺类物质的生理功能 （3）氨基酸分解产物的转化
4 氨和氨基酸的生物合成
(1) 自然界的氮循环
（2）生物固氮的生物化学
氨基酸的分解与转化
一、氨基酸代谢概况 二、氨基酸的脱氨基作用 三、氨基酸的脱羧基作用 四、氨基酸分解产物的转化
氨基酸代谢概况
食物蛋白质
体蛋白
氨基酸
特殊途径 （次生物质代谢）
生物固氮 硝酸还原
NH4+
-酮酸 CO2 胺
NH3 糖及其代谢
鸟氨酸 中间产物 循环
脂肪及其代 谢中间产物
NH4+ 尿素
TCA
作用特征
作用于多肽链的N-末端
3、4、13 3、4、14
-羧肽水解酶
(-carboxyl peptide hydrolase)
作用于多肽链的C-末端
二羧肽水解酶 (depeptide
hydrolase)
水解二肽
蛋白酶的种类和专一性
编号
名称
作用特征 实例
3、4、2、1 丝氨酸蛋白酶类
活性中心含
(serine pritelnase)
（2）各族氨基酸的前体及相互关系
非 必 需 氨 基 酸 的 生 物 合 成
各
种
丝氨
氨
酸族
His 和 芳香族
基
酸
的
前
丙氨 酸族
体
及
相
互
关
天冬氨
酸族
系
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢课件
在某些情况下，某些氨基酸可以促进 蛋白质的酶促降解，而蛋白质的酶促 降解也可以产生特定的氨基酸，从而 形成协同作用。
CATALOGUE
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的疾病关 联
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
蛋白质的酶促降解 和氨基酸代谢课件
• 蛋白质的酶促降解 • 氨基酸代谢 • 蛋白质的酶促降解与氨基酸代谢的关系 • 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的疾病关
联 • 研究展望
CATALOGUE
蛋白质的酶促降解
蛋白质的酶促降解概述
蛋白质的酶促降解是生物体内蛋白质 代谢的重要环节，通过酶的作用将蛋 白质分解成氨基酸，以满足机体对氨 基酸的需求。
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的研究挑战
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢是一个非常复杂的生物学过程，涉及多 种酶和分子的相互作用，研究难度较大。
目前对于某些酶和分子的作用机制仍不完全清楚，需要进一步深入研究。
在实际应用方面，如何将研究成果转化为临床治疗方法和药物仍面临许 多挑战，需要加强基础研究和临床应用的结合。
蛋白质的酶促降解的生物学意义
维细胞内氨基酸平衡
促进营养物质的吸收
参与免疫反应
维持细胞功能
CATALOGUE
氨基酸代谢
氨基酸代谢概述
氨基酸是构成蛋白质的基本单 位，是生物体进行生命活动不 可或缺的物质。
氨基酸代谢是指氨基酸在生物 体内经过一系列化学反应被利 用、转化的过程。
氨基酸代谢与能量代谢、核苷 酸合成等密切相关，是生物体 内物质循环和能量转换的重要 环节。
CATALOGUE
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的疾病关 联
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化 疾病状态下蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的变化
蛋白质的酶促降解 和氨基酸代谢课件
• 蛋白质的酶促降解 • 氨基酸代谢 • 蛋白质的酶促降解与氨基酸代谢的关系 • 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的疾病关
联 • 研究展望
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蛋白质的酶促降解
蛋白质的酶促降解概述
蛋白质的酶促降解是生物体内蛋白质 代谢的重要环节，通过酶的作用将蛋 白质分解成氨基酸，以满足机体对氨 基酸的需求。
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢的研究挑战
蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢是一个非常复杂的生物学过程，涉及多 种酶和分子的相互作用，研究难度较大。
目前对于某些酶和分子的作用机制仍不完全清楚，需要进一步深入研究。
在实际应用方面，如何将研究成果转化为临床治疗方法和药物仍面临许 多挑战，需要加强基础研究和临床应用的结合。
蛋白质的酶促降解的生物学意义
维细胞内氨基酸平衡
促进营养物质的吸收
参与免疫反应
维持细胞功能
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氨基酸代谢
氨基酸代谢概述
氨基酸是构成蛋白质的基本单 位，是生物体进行生命活动不 可或缺的物质。
氨基酸代谢是指氨基酸在生物 体内经过一系列化学反应被利 用、转化的过程。
氨基酸代谢与能量代谢、核苷 酸合成等密切相关，是生物体 内物质循环和能量转换的重要 环节。
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件.ppt
第七章 蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
学习目标
◆掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，联合脱氨 基作用,鸟氨酸循环(尿素循环)，生酮和生糖氨基酸
◆熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应， 尿素氮的来源
◆了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径 （酵解和柠檬酸循环）的关系，以及一些氨基酸代谢 中酶的缺损引起的遗传病.
内容提要
◆生物体内蛋白质的降解体系主要包括溶酶体的非选择性降解和泛 肽/26S蛋白酶体的选择性降解.
◆谷氨酸脱氢酶催化氨整合到谷氨酸中，谷氨酰胺是氨的一个重要 载体和主要运输形式。葡萄糖-丙氨酸循环.
◆转氨酶催化α-氨基酸和α-酮酸的可逆相互转换。 ◆联合脱氨基作用是生物体脱氨的主要方式,主要分为以谷氨酸脱
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件
• 氨基酸氧化酶：
（pepsinogen） （pepsin）
小肠 分泌 肠促胰液肽 中和胃酸
（secretin）
小肽
胰蛋白酶，糜蛋白酶，弹性蛋白酶
（trypsin） （chymotrypsin） （elastase）
羧肽酶， 氨肽酶 ， 二（三）肽酶
（carboxypeptidase）（aminopeptidase） （di，tripeptidase）
学习目标
◆掌握一些主要的概念：转氨作用，氧化脱氨，联合脱氨 基作用,鸟氨酸循环(尿素循环)，生酮和生糖氨基酸
◆熟悉鸟氨酸循环发生的部位，循环中的各步酶促反应， 尿素氮的来源
◆了解氨基酸碳骨架的氧化途径，特别是与代谢中心途径 （酵解和柠檬酸循环）的关系，以及一些氨基酸代谢 中酶的缺损引起的遗传病.
内容提要
◆生物体内蛋白质的降解体系主要包括溶酶体的非选择性降解和泛 肽/26S蛋白酶体的选择性降解.
◆谷氨酸脱氢酶催化氨整合到谷氨酸中，谷氨酰胺是氨的一个重要 载体和主要运输形式。葡萄糖-丙氨酸循环.
◆转氨酶催化α-氨基酸和α-酮酸的可逆相互转换。 ◆联合脱氨基作用是生物体脱氨的主要方式,主要分为以谷氨酸脱
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
R-CH-COO|
氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
蛋白质降解和氨基酸代谢优秀课件
• 氨基酸氧化酶：
（pepsinogen） （pepsin）
小肠 分泌 肠促胰液肽 中和胃酸
（secretin）
小肽
胰蛋白酶，糜蛋白酶，弹性蛋白酶
（trypsin） （chymotrypsin） （elastase）
羧肽酶， 氨肽酶 ， 二（三）肽酶
（carboxypeptidase）（aminopeptidase） （di，tripeptidase）
生化蛋白质降解和氨基酸的分解代谢讲课PPT
经胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶作用后 磷酸吡哆醛与酶蛋白是以牢固的共价键形式结合的。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
生物化学中将具有一个碳原子的基团称为“一碳单位”或“一碳基团”。
的蛋白质，已变成短链的肽和部分游离氨基酸。 转氨基作用可以在氨基酸与酮酸之间普遍进行。
在这一反应中天冬氨酸的氨基已经转移而成为精氨酸的组分。 1、丙氨酸、苏氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、甘氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸及色氨酸共10种氨基酸分解后形成乙酰CoA。 一、形成乙酰辅酶A的途径
天冬氨酸 α-酮戊二酸 草酰乙酸 谷氨酸 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。
G这T种P、代A谢T缺P是陷例变属构于如抑分制子L剂疾—；病。谷氨酸的氨基在酶的催化下转移到丙酮酸上，谷氨酸变 成了α—酮戊二酸，而丙酮酸则变成丙氨酸。 4．亚甲基又称(甲叉基) —CH2—
有些氨基酸在神经系统活动中起着重要作用，它们本身都属于生物活性物质，此外，生物体在生命活动中还需要由氨基酸合成许多其 他生物分子来调节代谢及生命活动。 动物和高等植物的转氨酶一般只催化L—氨基酸和α—酮酸的转氨作用。 亚精胺和精胺的分子中，含有许多氨基，因此又统称多胺。 催化转氨基反应的酶称为转氨酶、或称氨基移换酶。 3．尿素循环有关酶的遗传缺欠症： 创伤性休克或炎症病变部位都有组胺释放。 迄今所发现的转氨酶都是以磷酸吡哆醛作为辅基。 (一)酪氨酸代谢与黑色素的形成：
有些细菌又以氨基酸作为唯一碳源，这类细菌则以氨基 酸的分解为主。
高等植物随着机体的不断增长而不断需要氨基酸，因 此合成过程胜于分解过程。
第二节 氨基酸的脱氨基作用
氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，是机体氨基酸分解代 谢的第一个步骤。
脱氨基作用有氧化脱氨基和非氧化脱氨基作用两类。氧化脱氨 基作用普遍存在于动植物中。动物的脱氨基作用主要在肝脏中进行。 非氧化脱氨基作用见于微生物中，但并不普遍。
基础生物化学第十二章 氨基酸代谢.ppt
氨基酸分解代谢缺陷引起的疾病
代谢途径中催化某一反应的酶缺少或活性异常而引 起的疾病，称为代谢缺陷症。前已知的氨基酸代谢 症约30多种。
苯丙酮尿症：缺少催化苯丙氨酸生成酪氨酸的酶， 导致血液中中苯丙浓度升高（高苯丙氨酸血症）， 过量的苯丙氨酸被转氨生成苯丙酮，过量的苯丙酮 随尿液排出。
尿黑酸症：缺少酪氨酸代谢中的尿黑酸氧化酶引起 的，尿黑酸在体内积累，尿液中有大量尿黑酸，在 碱性条件下暴露在空气中可以被氧化，聚合成类似 黑色素的物质，使尿液呈黑色。
合成代谢
高等植物:可以合成全部氨基酸 哺乳动物:只能合成一部分氨基酸，其它氨基酸
必需从食物中获得。 微生物:合成氨基酸的能力差异很大。
必需氨基酸：机体不能合成，必需从外界获得的氨基酸。 非必需氨基酸：机体可以合成的氨基酸。
丙酮酸 乙酰CoA 延胡索酸 琥珀酰CoA Α- 酮戊二酸
生物固氮
豆科植物共生的根瘤细菌
N2
NH3
α－酮戊二酸 谷氨酸 谷氨酸
谷氨酰胺
Arg Gln His Pro
琥 珀 酰 -CoA
Ile M e t Se r Thr Val
脱 羧：氨基酸脱羧产生相应的一级胺
例如，组氨酸脱羧形成组胺，是一种强烈的血管舒 张物质，有降低血压的作用，还可以刺激胃粘膜分泌胃 蛋白酶和胃酸。作为神经组织中感觉神经的一种递质， 组胺还与外周神经的感觉与传递密切相关。
α -酮酸
COOH
转氨酶
H
R2 C NH2 COOH
氨基酸
NH3的去路：
1、游离NH3与α－酮酸结合，重新进入糖代谢。
2、氨的排泄： 水生生物：直接将氨排出体外 陆生脊椎动物：尿素 鸟类和陆生爬行动物：尿酸
生物化学9-氨基酸代谢ppt课件
生物化学9-氨基 酸代谢
第9章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
Degradation of protein and Catabolism of amino acids
体内氨基酸的分解代谢
氨基氮的排泄
氨基酸的生物合成
蛋白质的消化与吸收
蛋白质代谢概况
蛋白质
氨基酸
α-酮酸
NH4+ 合成 氨基酸 核苷
葡萄糖 （糖异生）
谷草转氨酶
谷氨酸 + 草酰乙酸
α-酮戊二酸
+ 天冬氨酸
氨基酸的脱氨基作用----联合脱氨基作用
氨基酸脱氨基的最佳方式----联合脱氨基作用 转氨基和氧化脱氨基联合作用方式
NH3 NADH + H+ （脱氨过程） NADPH + H+ （氨基化过程）
α-氨基酸
转氨酶 α-酮酸
α-酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶 谷氨酸 H2 O NAD+ + H+ （脱氨过程的辅酶） NADP+ + H+ （脱氨过程的辅酶）
Ala + α -酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶
Glu + 丙酮酸 α -酮戊二酸 + NH4+
Glu
氨的转运----葡萄糖—丙氨酸循环途径
肌 肉 葡萄糖
血液
葡萄糖 肝
脏 ATP
糖 酵 解
ATP
丙酮酸 血液
丙酮酸
糖 异 生
丙氨酸
意义： 1、实现了氨的无毒转运 2、为肌肉活动提供能量
丙氨酸
葡萄糖—丙氨酸循环和Cori循环的 主要区别是肌肉向肝脏转运的三碳 化合物不同（丙氨酸和乳酸）
亚氨基酸
H2O
第9章 蛋白质的降解和氨基酸的代谢
Degradation of protein and Catabolism of amino acids
体内氨基酸的分解代谢
氨基氮的排泄
氨基酸的生物合成
蛋白质的消化与吸收
蛋白质代谢概况
蛋白质
氨基酸
α-酮酸
NH4+ 合成 氨基酸 核苷
葡萄糖 （糖异生）
谷草转氨酶
谷氨酸 + 草酰乙酸
α-酮戊二酸
+ 天冬氨酸
氨基酸的脱氨基作用----联合脱氨基作用
氨基酸脱氨基的最佳方式----联合脱氨基作用 转氨基和氧化脱氨基联合作用方式
NH3 NADH + H+ （脱氨过程） NADPH + H+ （氨基化过程）
α-氨基酸
转氨酶 α-酮酸
α-酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶 谷氨酸 H2 O NAD+ + H+ （脱氨过程的辅酶） NADP+ + H+ （脱氨过程的辅酶）
Ala + α -酮戊二酸
谷氨酸脱氢酶
Glu + 丙酮酸 α -酮戊二酸 + NH4+
Glu
氨的转运----葡萄糖—丙氨酸循环途径
肌 肉 葡萄糖
血液
葡萄糖 肝
脏 ATP
糖 酵 解
ATP
丙酮酸 血液
丙酮酸
糖 异 生
丙氨酸
意义： 1、实现了氨的无毒转运 2、为肌肉活动提供能量
丙氨酸
葡萄糖—丙氨酸循环和Cori循环的 主要区别是肌肉向肝脏转运的三碳 化合物不同（丙氨酸和乳酸）
亚氨基酸
H2O
蛋白质和氨基酸代谢ppt课件
短
ห้องสมุดไป่ตู้
肽
糜蛋白酶：Phe、
Tyr、Trp 芳香
弹性蛋白酶：Val、 Leu、Ser、Ala 脂肪族
性aa羧基末 端肽
羧肽酶B: 碱性aa
氨肽酶： 氨基末端
几种蛋白酶原的激活
4 氨基酸的一般代谢
氨基酸的 分解代谢
特殊分解代谢 → 特殊侧链的分解代谢
一般分解代谢→
脱羧基作用 → CO2 + 胺 脱氨基作用 → NH3 + α-酮酸
生物合成
蛋白质
氨基酸 脱氨 α-酮酸 （碳骨架）
分解代谢
脱羧 胺
能源 三大代谢
二 氨基酸的脱氨基作用
主要有氧化脱氨、转氨、联合脱氨 1、氧化脱氨作用： 1）概念：
α-aa在酶催化下氧化成α-酮酸，反 应需氧并产氨此为~。 此作用普遍存在于动物细胞中，主要 在肝中进行。
2）反应：
反应过程包括脱氢和水解两步。
冬酰胺酶催化作用下，脱酰胺基，反应 具有高度专一性
2、转氨作用
1）概念： 将一种aa 的α-氨基转给另一α-酮酸，生 成相应酮酸和1分子α- aa的作用。
R’-CH(NH2)COOH
R”-COCOOH
R’-COCOOH
R”-CH(NH2)COOH
2） 转氨酶
转氨酶(transaminase)以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶， 并作为脱羧作用、脱氨作用、消旋作用及醇醛裂 解反应的辅酶
ALT
丙氨酸 + α-酮戊二酸
丙酮酸 + 谷氨酸
⑵ 天 冬 氨 酸 氨 基 转 移 酶 （ aspartate transaminase,AST ） ， 又 称 为 谷 草 转 氨 酶 （GOT）。催化天冬氨酸与α-酮戊二酸之间的 氨基移换反应，为可逆反应。该酶在心肌中活 性较高，故在心肌疾患时，血清中AST活性明 显升高。
蛋白质的降解和氨基酸代谢ppt课件
-------
COOH
CHNH2
谷氨酸 脱氢酶
CH2 +NAD(P)++H2O
CH2
COOH
.
COOH 体内（正）
C=O
CH2 +NAD(P)H+NH3
CH2 体外（反）
COOH
12
有毒！
COO
( C H 2 ) 2 NAD++H2O NADH+H++NH4+
HC
N
H
+ 3
L-谷氨酸脱氢酶
COO ( C H 2)2 CO
氨基酸
泛肽
.
4
提问：不同蛋白酶之间功能上区别可 能有什么？
•外切酶—氨肽酶
NH3+—
NH3+—
限制性内切酶
特定氨基酸间
随机 内切酶
CCOOOO--— —
•外切酶—羧肽酶
最终产物—氨基酸
.
5
• 1.下列哪项与蛋白质的变性无关？（ ）
• A、氢键被破坏 B离子键被破坏 C、肽键断裂 D、疏水 键被破坏
.
单宁等次生物
辅酶Q
16
3.谷氨酰胺和天冬酰胺的脱氨
C O N H2 ( C H 2)2
？脱氨
HC
N
H
+ 3
谷氨酰胺酶 H2O
COO
谷氨酰胺
天冬酰胺与之类似。
COO
NH3
( C H 2)2
HC
N
H
+ 3
COO
谷氨酸
上述两种酶广泛存在于微生物、动物、植物中，有相当高的专一性。
NH3何处去呢？ .
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4
2、体内蛋白质的最低分解量：
成人补充30-45g/每日食物蛋白质维持氮平衡
我国蛋白质营养标准：
成人
70g/day(1-1.2g/kg)
婴幼儿/儿童 2-4g/kg
5
三、必需氨基酸与蛋白质的生理价值 1、必需氨基酸--- 体内需要，但机体不能合
成或合成量不足，必需由食物蛋白质提供 的氨基酸 种类： Lys,Trp,Phe,Met,Leu,Ile,Val,Thr 2、半必需氨基酸---婴幼儿时期 His,Arg 合成量少也必需由食物提供 3、非必需氨基酸
第七章 蛋白质分解和氨基酸代谢
第一节 蛋白质的生理功能与营养问题
一、蛋白质和氨基酸的主要生理功能 1、维持组织的生长、更新与修复 2、产生一些生理活性物质 3、某些蛋白质的特殊生理作用 4、供能
供给的能量占食物总供热量的10-15%
2
二、人体对蛋白质的需要量和氮平衡 1、氮平衡—人体实验
测定人体每天食物中的含氮量与排泄物 中的含氮量的关系，评价蛋白质在体内的代 谢情况。
AST
Glu+草酰乙酸
α—酮戊二酸+ASP
心肌细胞内酶心肌损伤时AST升高
26
（３）转氨酶的辅酶： 磷酸吡哆醛／磷酸吡哆胺，起传递氨基的作用
27
28
3、 联合脱氨基作用 （1） 概念：
是转氨基作用和谷氨酸的氧化脱氨基 作用的偶联的过程，是体内主要的脱氨基 方式，反应可逆，是体内合成非必需氨基 酸的重要途径。
(oxidative deamination of L-glutamate)
NADP+
21
特点： 不需氧脱氢酶，辅酶：NAD+，NADP+ 别构酶： 变构剂激活剂-ADP，GDP 催化可逆反应 特异性强，肝中含量丰富
22
２、转氨基作用 （1）概念：
在转氨酶的作用下，α-氨基酸的氨基 转移到α-酮酸的位置上，生成相应的氨基 酸，原来的氨基酸则转变为α-酮酸。
（2）合成过程： 鸟氨酸循环（ornithine cycle）
（3）原料： NH3 （游离的氨和来自天冬氨酸的氨） CO2
②γ-谷氨酰循环
13
14
三、腐败
1、概念：未被消化的蛋白质 未被吸收的氨基酸及肽 大肠 化学反应（无氧分解）
大肠埃希氏菌
15
2、化学反应： ① 脱羧基作用：产生胺类 ② 还原脱氨： 产生NH3、
苯酚、乙烷、吲哚、甲烷
3、腐败产物
粪排 肠道吸收入肝处理
16
4、肠道中的NH3的 （1）来源：
①腐败作用经还原脱氨后产生
（肝、肾）
肾小管 NH4+
H+ （去路）
（3）肠道吸收的氨: 腐败+尿素扩散
34
2、氨在体内的运输 （1） 谷氨酰胺
---氨的暂时储存形式和运输形式 ①生成
（脑、肌肉）
35②水解:Fra bibliotek血循环 谷氨酰胺酶
谷氨酰胺
肝
氨
肾
尿素 铵盐
嘌呤\嘧啶合成
36
③特点: 是机体解除氨毒的方式之一。
（NH3的去路之一） 氨的暂时储存形式（用于某些N化合
6
4、 生理价值----衡量蛋白质营养价值高低
食物蛋白质中所含必需氨基酸数量及种类 与人体蛋白质相接近，易于被人体吸收，N的保 留值高，则生理价值高。
蛋白质的生理价值＝
N的保留值 N的吸取量
100
7
四、蛋白质的互补作用 几种生理价值较低的蛋白质混合食用，
生理价值提高。 例如：豆腐（干）+面筋
五、临床静脉补液用的氨基酸制剂 低蛋白血症
②尿素的肠肝循环渗入肠道
尿素酶
肠道中：H2N-CO-NH2
（2）临床应用：
2NH3+CO2
肝昏迷时 血氨处理能力降低
给予肠道抑菌药、降低肠道pH值
减少肠道中NH3的产生 17
血液
肾
NH2-CO-NH2
肝脏 合成
NH3
肠道吸收 排出 （20g）
渗透 (25%)7g
肝功能受损： 血NH3
抑制肠菌， 可使血NH3 降低肠道pH值，可使血NH3
物的生物合成）和运输形式 作为蛋白质生物合成的原料 调节体内酸碱平衡 临床上补充谷氨酸盐以降低氨浓度
37
（2）葡萄糖-丙氨酸循环 ---NH3 的另一种运输形式和暂时储存形式
38
3、 NH3最主要的去路---尿素的合成 (formation of urea)
（1）生成部位： 肝（主要）肾（甚微）
该反应为一可逆反应，是体内合成非 必需氨基酸的重要途径。
23
24
（２）体内重要的转氨酶：
①丙氨酸氨基转移酶 （alanine transaminase ALT/GPT）：
ALT
Glu+丙酮酸
α—酮戊二酸+Ala
肝细胞内酶，肝损伤时ALT升高。
25
②天冬氨酸氨基转移酶 （aspartate transaminase AST/GOT）：
肠道 NH2-CO-NH2
脲酶 （大肠杆菌 ） 2NH3+CO2（4g）
18
第三节 氨基酸的一般代谢
氨基酸代谢库： 食物蛋白消化吸收产生的氨基酸（外源性）
+ 组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性）
存在于细胞内液、血液、其他体液
氨基酸代谢库
19
氨基酸的来源和去路
20
一.氨基酸的脱氨基作用（deamination) 1、L-谷氨酸脱氢酶氧化脱氨基作用
8
第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败 一、消化
胃、小肠 食物蛋白质
蛋白水解酶
氨基酸、小肽 （产物）
9
蛋白水解酶
内肽酶
胃蛋白酶 胰蛋白酶 糜蛋白酶 弹性蛋白酶
外肽酶
羧基肽酶A 羧基肽酶B 氨基肽酶
10
11
12
二、吸收：
部位：小肠粘膜上皮细胞 形式：氨基酸 机制：①耗能需钠的主动转运
3
µª ×Ü Æ½ ºâ Éã Èë µª =Å ³ö µª µª Õý ƽ ºâ Éã Èë µª >Å ³ö µª µª ¸º ƽ ºâ Éã Èë µª <Å ³ö µª
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29
30
4、嘌呤核苷酸循环 骨胳肌中氨基酸的主要脱氨基方式
31
5、非氧化脱氨基作用 （1）脱水脱氨基 （2）直接脱氨基
32
二、氨的代谢（metabolism of ammonia)
1
2
2 1
2
3
1
3
33
1、氨的来源（source of ammonia) （1）各组织氨基酸脱氨基 （来源） （2）肾小管上皮细胞分泌 碱性尿时：吸收入血
2、体内蛋白质的最低分解量：
成人补充30-45g/每日食物蛋白质维持氮平衡
我国蛋白质营养标准：
成人
70g/day(1-1.2g/kg)
婴幼儿/儿童 2-4g/kg
5
三、必需氨基酸与蛋白质的生理价值 1、必需氨基酸--- 体内需要，但机体不能合
成或合成量不足，必需由食物蛋白质提供 的氨基酸 种类： Lys,Trp,Phe,Met,Leu,Ile,Val,Thr 2、半必需氨基酸---婴幼儿时期 His,Arg 合成量少也必需由食物提供 3、非必需氨基酸
第七章 蛋白质分解和氨基酸代谢
第一节 蛋白质的生理功能与营养问题
一、蛋白质和氨基酸的主要生理功能 1、维持组织的生长、更新与修复 2、产生一些生理活性物质 3、某些蛋白质的特殊生理作用 4、供能
供给的能量占食物总供热量的10-15%
2
二、人体对蛋白质的需要量和氮平衡 1、氮平衡—人体实验
测定人体每天食物中的含氮量与排泄物 中的含氮量的关系，评价蛋白质在体内的代 谢情况。
AST
Glu+草酰乙酸
α—酮戊二酸+ASP
心肌细胞内酶心肌损伤时AST升高
26
（３）转氨酶的辅酶： 磷酸吡哆醛／磷酸吡哆胺，起传递氨基的作用
27
28
3、 联合脱氨基作用 （1） 概念：
是转氨基作用和谷氨酸的氧化脱氨基 作用的偶联的过程，是体内主要的脱氨基 方式，反应可逆，是体内合成非必需氨基 酸的重要途径。
(oxidative deamination of L-glutamate)
NADP+
21
特点： 不需氧脱氢酶，辅酶：NAD+，NADP+ 别构酶： 变构剂激活剂-ADP，GDP 催化可逆反应 特异性强，肝中含量丰富
22
２、转氨基作用 （1）概念：
在转氨酶的作用下，α-氨基酸的氨基 转移到α-酮酸的位置上，生成相应的氨基 酸，原来的氨基酸则转变为α-酮酸。
（2）合成过程： 鸟氨酸循环（ornithine cycle）
（3）原料： NH3 （游离的氨和来自天冬氨酸的氨） CO2
②γ-谷氨酰循环
13
14
三、腐败
1、概念：未被消化的蛋白质 未被吸收的氨基酸及肽 大肠 化学反应（无氧分解）
大肠埃希氏菌
15
2、化学反应： ① 脱羧基作用：产生胺类 ② 还原脱氨： 产生NH3、
苯酚、乙烷、吲哚、甲烷
3、腐败产物
粪排 肠道吸收入肝处理
16
4、肠道中的NH3的 （1）来源：
①腐败作用经还原脱氨后产生
（肝、肾）
肾小管 NH4+
H+ （去路）
（3）肠道吸收的氨: 腐败+尿素扩散
34
2、氨在体内的运输 （1） 谷氨酰胺
---氨的暂时储存形式和运输形式 ①生成
（脑、肌肉）
35②水解:Fra bibliotek血循环 谷氨酰胺酶
谷氨酰胺
肝
氨
肾
尿素 铵盐
嘌呤\嘧啶合成
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③特点: 是机体解除氨毒的方式之一。
（NH3的去路之一） 氨的暂时储存形式（用于某些N化合
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4、 生理价值----衡量蛋白质营养价值高低
食物蛋白质中所含必需氨基酸数量及种类 与人体蛋白质相接近，易于被人体吸收，N的保 留值高，则生理价值高。
蛋白质的生理价值＝
N的保留值 N的吸取量
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四、蛋白质的互补作用 几种生理价值较低的蛋白质混合食用，
生理价值提高。 例如：豆腐（干）+面筋
五、临床静脉补液用的氨基酸制剂 低蛋白血症
②尿素的肠肝循环渗入肠道
尿素酶
肠道中：H2N-CO-NH2
（2）临床应用：
2NH3+CO2
肝昏迷时 血氨处理能力降低
给予肠道抑菌药、降低肠道pH值
减少肠道中NH3的产生 17
血液
肾
NH2-CO-NH2
肝脏 合成
NH3
肠道吸收 排出 （20g）
渗透 (25%)7g
肝功能受损： 血NH3
抑制肠菌， 可使血NH3 降低肠道pH值，可使血NH3
物的生物合成）和运输形式 作为蛋白质生物合成的原料 调节体内酸碱平衡 临床上补充谷氨酸盐以降低氨浓度
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（2）葡萄糖-丙氨酸循环 ---NH3 的另一种运输形式和暂时储存形式
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3、 NH3最主要的去路---尿素的合成 (formation of urea)
（1）生成部位： 肝（主要）肾（甚微）
该反应为一可逆反应，是体内合成非 必需氨基酸的重要途径。
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24
（２）体内重要的转氨酶：
①丙氨酸氨基转移酶 （alanine transaminase ALT/GPT）：
ALT
Glu+丙酮酸
α—酮戊二酸+Ala
肝细胞内酶，肝损伤时ALT升高。
25
②天冬氨酸氨基转移酶 （aspartate transaminase AST/GOT）：
肠道 NH2-CO-NH2
脲酶 （大肠杆菌 ） 2NH3+CO2（4g）
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第三节 氨基酸的一般代谢
氨基酸代谢库： 食物蛋白消化吸收产生的氨基酸（外源性）
+ 组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性）
存在于细胞内液、血液、其他体液
氨基酸代谢库
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氨基酸的来源和去路
20
一.氨基酸的脱氨基作用（deamination) 1、L-谷氨酸脱氢酶氧化脱氨基作用
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第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败 一、消化
胃、小肠 食物蛋白质
蛋白水解酶
氨基酸、小肽 （产物）
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蛋白水解酶
内肽酶
胃蛋白酶 胰蛋白酶 糜蛋白酶 弹性蛋白酶
外肽酶
羧基肽酶A 羧基肽酶B 氨基肽酶
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二、吸收：
部位：小肠粘膜上皮细胞 形式：氨基酸 机制：①耗能需钠的主动转运
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µª ×Ü Æ½ ºâ Éã Èë µª =Å ³ö µª µª Õý ƽ ºâ Éã Èë µª >Å ³ö µª µª ¸º ƽ ºâ Éã Èë µª <Å ³ö µª
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4、嘌呤核苷酸循环 骨胳肌中氨基酸的主要脱氨基方式
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5、非氧化脱氨基作用 （1）脱水脱氨基 （2）直接脱氨基
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二、氨的代谢（metabolism of ammonia)
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1、氨的来源（source of ammonia) （1）各组织氨基酸脱氨基 （来源） （2）肾小管上皮细胞分泌 碱性尿时：吸收入血