蛋白质的三维结构(4)PPT
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Your left hand will demonstrate a lefthanded helix, which rotates in the clockwise direction as it spirals up your thumb.
a simple method for determining whether a helical structure is righthanded or left-handed.
➢天然蛋白质的稳定性是相当脆弱的， 生理条件下，折叠态和解折叠态之间的 吉布斯自由能变化仅为65KJ/mol。
➢疏水相互作用在稳定蛋白质的构象方 面起突出的作用
第3节多肽主链折叠的空间限制
3、多肽主链折叠的空间限制 3.1 肽键
• 一个多肽链的骨架是由通过肽键连接的重复单 位N—Cα—C组成的。
• 参与肽键形成的2个原子和另外4个取代成员： 羰基氧原子、酰胺氢原子以及2个相邻的α-碳 原子，形成一个肽单位
第4节 蛋白质的二级结构
2. 肽链内形成氢键，氢键的取 向几乎与轴平行，每个氨基 酸残基的C=O氧与其后第四 个氨基酸残基的N-H氢形成 氢键。由氢键封闭的环是13 元环。（因此，-螺旋也称 3.613-螺旋）
3. 蛋白质中的-螺旋几乎都是 右手螺旋。 -螺旋折叠过程 中存在协同性。
第4节 蛋白质的二级结构
• 图中，阴影部分为允许区， 空白部分为非允许区。
第4节 蛋白质的二级结构
4、蛋白质的二级结构
• 蛋白质的二级结构是指肽链的主链在空 间的排列,或规则的几何走向、旋转及折 叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或 链间形成的氢键。
• 常见的二级结构元件主要有-螺旋、折叠、-转角、无规卷曲。
第4节 蛋白质的二级结构
第3节多肽主链折叠的空间限制
• 从Cα沿键轴方向观察， 顺时针旋转的φ或ψ角度 为正值，逆时针旋转的 为负值。
• 二面角所规定的构象能 否存在，主要取决于两 个相邻肽单位中非共价 键合原子之间的接近有 无障碍。
第3节多wenku.baidu.com主链折叠的空间限制
拉氏构象图
• 拉氏构象图上的每一点对应 于一对二面角（ φ或ψ ）， 代表一个Cα的两个相邻肽 单位的构象。如果将一个蛋 白质多肽链上所有C α的成 对二面角都画在图上，那么 蛋白质的主链构象将清楚的 表现在图上。
第3节多肽主链折叠的空间限制
3.2、多肽主链折叠的空间限制
• 一个蛋白质的构象取决 于肽单位绕N-Cα和CαC键的旋转，这些键连接 着多肽链中的刚性的肽 单位。绕N-Cα键旋转的 二面角称φ，绕Cα-C键 旋转的称ψ。
第3节多肽主链折叠的空间限制
• 当φ或ψ旋转键所在的酰胺平面的取向二 等分H-Cα-R平面，且该旋转键两侧的主 链处于顺式构型时，规定φ=0°或 ψ=0°
第五章 蛋白质的三维结构
第五章 蛋白质的三维结构
在生物学条件下一种蛋白质占优势 的构象只有一种（或少数几种）， 它们是热力学上最稳定的，并且具 有生物学活性，这种构象称为天然 蛋白质（native protein）。
第五章 蛋白质的三维结构
主要内容
• 研究蛋白质构象的方法 • 稳定蛋白质三维结构的作用力 • 多肽主链折叠的空间限制 • 蛋白质的二级结构 • 纤维状蛋白质 • 超二级结构和结构域 • 球状蛋白质与三级结构 • 亚基缔合与四级结构 • 蛋白质的变性与折叠
第4节 蛋白质的二级结构
影响α-螺旋形成的因素
• -螺旋的形成及其稳定性与其氨基 酸组成和顺序有关
• PolyAla生理条件下自发卷曲，形 成-螺旋（R小，不带电荷）
• polyLys、PolyIle生理条件下不能 形成-螺旋（带电荷、R较大）。
• 多肽链中只要存在Pro， -螺旋即 被中断。（刚性环、不能形成氢键）
• 酰胺氮上的孤对电子与 相邻羰基之间具有共振 作用，形成共振杂化体， 稳定性高。
第3节多肽主链折叠的空间限制
肽键的特点：
1.肽键具有部分双键性质： C-N单键键长0.149nm C=N双键键长0.127nm 肽键键长0.132nm
2.肽键不能自由旋转，但N-C和C-C键都可 以自由旋转。 3.组成肽键的四个原子和与之相连的两个碳原 子（C）都处于同一个平面内，此刚性结构的 平面叫肽平面或酰胺平面（amide plane）。 4.几乎所有的肽单位处于反式构象，只有约6% 的Pro残基处于顺势构象。
第1节 研究蛋白质构象的方法
1、研究蛋白质构象的方法
➢X-射线衍射——蛋白质晶体 ➢核磁共振（NMR）——高浓度蛋白质溶
液 ➢圆二色性、拉曼光谱、扫描隧道显微镜
第二节 稳定蛋白质三维结构的作用力
2、维持三维结构的作用力
a 离子键 b 氢键 c 疏水相互作用 d 范德华力 e 二硫键
第二节 稳定蛋白质三维结构的作用力
Make fists of your two hands with thumbs outstretched and pointing straight up.
Looking at your right hand, think of a helix spiraling up your right thumb in the direction in which the other four fingers are curled as shown (counterclockwise). The resulting helix is right-handed.
4.1 α-螺旋
• α-螺旋是蛋白质 中最常见，最典 型、含量最丰富 的二级结构元件。
• 1950年， L.Pauling预测出 能够稳定存在的 α-螺旋结构
第4节 蛋白质的二级结构
α-螺旋的结构特点
1. 多肽链中的各个 肽平面围绕同一 轴旋转，形成螺 旋结构，螺旋一 周，沿轴上升的 距离即螺距为 0.54nm,含3.6个 氨基酸残基；每 个残基绕轴旋转 100°，沿轴上 升0.15nm;
第4节 蛋白质的二级结构
4.2、 -折叠
▪ -折叠也称-结构或-构象，它是蛋白
质中第二种最常见的二级结构。
第4节 蛋白质的二级结构
-折叠特点
a simple method for determining whether a helical structure is righthanded or left-handed.
➢天然蛋白质的稳定性是相当脆弱的， 生理条件下，折叠态和解折叠态之间的 吉布斯自由能变化仅为65KJ/mol。
➢疏水相互作用在稳定蛋白质的构象方 面起突出的作用
第3节多肽主链折叠的空间限制
3、多肽主链折叠的空间限制 3.1 肽键
• 一个多肽链的骨架是由通过肽键连接的重复单 位N—Cα—C组成的。
• 参与肽键形成的2个原子和另外4个取代成员： 羰基氧原子、酰胺氢原子以及2个相邻的α-碳 原子，形成一个肽单位
第4节 蛋白质的二级结构
2. 肽链内形成氢键，氢键的取 向几乎与轴平行，每个氨基 酸残基的C=O氧与其后第四 个氨基酸残基的N-H氢形成 氢键。由氢键封闭的环是13 元环。（因此，-螺旋也称 3.613-螺旋）
3. 蛋白质中的-螺旋几乎都是 右手螺旋。 -螺旋折叠过程 中存在协同性。
第4节 蛋白质的二级结构
• 图中，阴影部分为允许区， 空白部分为非允许区。
第4节 蛋白质的二级结构
4、蛋白质的二级结构
• 蛋白质的二级结构是指肽链的主链在空 间的排列,或规则的几何走向、旋转及折 叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或 链间形成的氢键。
• 常见的二级结构元件主要有-螺旋、折叠、-转角、无规卷曲。
第4节 蛋白质的二级结构
第3节多肽主链折叠的空间限制
• 从Cα沿键轴方向观察， 顺时针旋转的φ或ψ角度 为正值，逆时针旋转的 为负值。
• 二面角所规定的构象能 否存在，主要取决于两 个相邻肽单位中非共价 键合原子之间的接近有 无障碍。
第3节多wenku.baidu.com主链折叠的空间限制
拉氏构象图
• 拉氏构象图上的每一点对应 于一对二面角（ φ或ψ ）， 代表一个Cα的两个相邻肽 单位的构象。如果将一个蛋 白质多肽链上所有C α的成 对二面角都画在图上，那么 蛋白质的主链构象将清楚的 表现在图上。
第3节多肽主链折叠的空间限制
3.2、多肽主链折叠的空间限制
• 一个蛋白质的构象取决 于肽单位绕N-Cα和CαC键的旋转，这些键连接 着多肽链中的刚性的肽 单位。绕N-Cα键旋转的 二面角称φ，绕Cα-C键 旋转的称ψ。
第3节多肽主链折叠的空间限制
• 当φ或ψ旋转键所在的酰胺平面的取向二 等分H-Cα-R平面，且该旋转键两侧的主 链处于顺式构型时，规定φ=0°或 ψ=0°
第五章 蛋白质的三维结构
第五章 蛋白质的三维结构
在生物学条件下一种蛋白质占优势 的构象只有一种（或少数几种）， 它们是热力学上最稳定的，并且具 有生物学活性，这种构象称为天然 蛋白质（native protein）。
第五章 蛋白质的三维结构
主要内容
• 研究蛋白质构象的方法 • 稳定蛋白质三维结构的作用力 • 多肽主链折叠的空间限制 • 蛋白质的二级结构 • 纤维状蛋白质 • 超二级结构和结构域 • 球状蛋白质与三级结构 • 亚基缔合与四级结构 • 蛋白质的变性与折叠
第4节 蛋白质的二级结构
影响α-螺旋形成的因素
• -螺旋的形成及其稳定性与其氨基 酸组成和顺序有关
• PolyAla生理条件下自发卷曲，形 成-螺旋（R小，不带电荷）
• polyLys、PolyIle生理条件下不能 形成-螺旋（带电荷、R较大）。
• 多肽链中只要存在Pro， -螺旋即 被中断。（刚性环、不能形成氢键）
• 酰胺氮上的孤对电子与 相邻羰基之间具有共振 作用，形成共振杂化体， 稳定性高。
第3节多肽主链折叠的空间限制
肽键的特点：
1.肽键具有部分双键性质： C-N单键键长0.149nm C=N双键键长0.127nm 肽键键长0.132nm
2.肽键不能自由旋转，但N-C和C-C键都可 以自由旋转。 3.组成肽键的四个原子和与之相连的两个碳原 子（C）都处于同一个平面内，此刚性结构的 平面叫肽平面或酰胺平面（amide plane）。 4.几乎所有的肽单位处于反式构象，只有约6% 的Pro残基处于顺势构象。
第1节 研究蛋白质构象的方法
1、研究蛋白质构象的方法
➢X-射线衍射——蛋白质晶体 ➢核磁共振（NMR）——高浓度蛋白质溶
液 ➢圆二色性、拉曼光谱、扫描隧道显微镜
第二节 稳定蛋白质三维结构的作用力
2、维持三维结构的作用力
a 离子键 b 氢键 c 疏水相互作用 d 范德华力 e 二硫键
第二节 稳定蛋白质三维结构的作用力
Make fists of your two hands with thumbs outstretched and pointing straight up.
Looking at your right hand, think of a helix spiraling up your right thumb in the direction in which the other four fingers are curled as shown (counterclockwise). The resulting helix is right-handed.
4.1 α-螺旋
• α-螺旋是蛋白质 中最常见，最典 型、含量最丰富 的二级结构元件。
• 1950年， L.Pauling预测出 能够稳定存在的 α-螺旋结构
第4节 蛋白质的二级结构
α-螺旋的结构特点
1. 多肽链中的各个 肽平面围绕同一 轴旋转，形成螺 旋结构，螺旋一 周，沿轴上升的 距离即螺距为 0.54nm,含3.6个 氨基酸残基；每 个残基绕轴旋转 100°，沿轴上 升0.15nm;
第4节 蛋白质的二级结构
4.2、 -折叠
▪ -折叠也称-结构或-构象，它是蛋白
质中第二种最常见的二级结构。
第4节 蛋白质的二级结构
-折叠特点