蛋白质的三维结构PPT课件

（２)范德华力(van der Waals force )
这是一种普遍存在的作用力，是一个原子的原 子核吸引另一个原子外围电子所产生的作用力。它 是一种比较弱的、非特异性的作用力。
这种作用力非常依赖原子间的距离，当相互靠 近到大约0.4～0.6nm(4～6A)时，这种力就表现 出较大的集合性质。
范德华力包括引力和排斥力，其中作用势能与 原子距离的6次方倒数成正比。
皮肤与皮肤的衍生物
主要由-螺旋构象的多肽链组成
微纤维 毛发的结构 α
鳞状 细胞
大纤维
螺 旋
皮层细胞
初 原 纤 维
微 原 纤 维
卷发(烫发)的生物化学基础
角蛋白在湿热条件下伸展转变为—构象， 冷却干燥时可自烫发发地时 恢复原状。 • 侧链R基一般较大，不适于处在—构象 • 螺旋多肽链间有着很多的二硫键交联 ——交联键使外还力原剂解除后肽链恢复原状
（四）无规卷曲（random coil）
——泛指不能归入明确的二级结构 如折叠片和螺旋的多肽片断。
五、纤维状蛋白质
脊椎动物体中50%以上是纤维状蛋白质 支架、防护作用 规则的线性结构
不溶性纤维蛋白 （角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白） 纤维蛋白
可溶性纤维蛋白 （肌球蛋白 血纤蛋白原）
（一）-角蛋白 （Keratin）
1、-螺旋的结构
• 螺距0.54nm • 每圈含3.6个AA残基
每个AA残基占0.15nm 绕轴旋转100°
• 链内形成氢键与轴平行 • 多为右手螺旋
O
H
H —C—(NH—C—CO)3 N—
R 3.613 (ns)
2、影响-螺旋形成的因素
①R基大小：较大的难形成，如多聚Ile ; R为Gly时， 由于Ca上有2个氢，使Ca-C、Ca-N的转动的自由度很 大，即刚性很小，所以使螺旋的稳定性大大降低。 ②R基的电荷性质：不带电荷易形成。 带相同电荷的氨基酸残基连续出现 在肽链上时，螺旋的稳定性降低。 ③ Pro无法形成链内
• 肽键、二硫键——一级结构
• 氢键、疏水作用、范德华力、离子键、二 硫键——三维结构
外力（外因）
与溶剂及其他溶质作用力
（１)氢键( Hydrogen bond )
• 两负电性原子对氢原子的静电引力所形成 X—H…Y
• 质子给予体X-H和质子接受体Y间相互作用 • 氢键具有：
方向性-（键角）指X—H与H…Y间的夹角 饱和性- X—H只与一个Y结合
• 肽链主链骨架180°的回折结构
特点：
• 由4个连续的AA残基组成
• 第一个残基C=O • 第四个残基NH
形成氢键
O ……（ 氢 键 ）……… H
—C—（NH—CH—CO）2—N— R
• 比较稳定的环状结构 主要存在于球状蛋白分子中 多数处在蛋白质分子的表面
2、 β凸起（ β bugle）
•反平行β折叠片中的一种不规则排列 •实质上是多出来的一个AA残基
• 这种旋转是受到限制的
（二）可允许的φ和ψ值： • 拉氏构象图
四、二级结构（Secondary Structure）
• 指肽链的主链在空间的排列,或规则的 几何走向、旋转及折叠。
• 只涉及主链构象及链内/间形成的氢键 • 主要有-螺旋、 -折叠、-转角、无
规卷曲等。
（一）-螺旋 （-helix）
• 又称盐键：具有相反电荷的两个基团间的 库仑作用。
F：吸引力 Q1/2：电荷电量 ε ：介质介电常数 R：电荷质点间距离
多肽链
R基团间的相互作用及稳定蛋白质三维构象的作用力
a.盐键 b.氢键 c.疏水键 d.范德华力 e.二硫键
键能
• 肽键
90kcal/mol
• 二硫键
• 离子键
3kcal/mol
• wk.baidu.com行肽链间以氢键从侧面连接的构象
2、-折叠的类型
平行的β－片层结构中，两个残基的间距为0.65nm； 反平行的β－片层结构，则间距为0.7nm
• 平行式： 所有肽链 的N-端 都在同一 边
• 反平行式： 相邻两条 肽链的方 向相反
（三） -转角和凸起
1、 β转角（ β turn/bend/hairpin structure）
氢键, α-螺旋遇 到Pro就会被中 断而拐弯
3、其他类型的螺旋
• 310－螺旋 • π螺旋（4.316－螺旋）
（二） -折叠 （ -pleated sheet）
• 由两/多条几乎完全伸展的肽链平行排列， 通过链间的氢键交联而形成。
• 肽链主链呈锯齿状折叠构象。
1、-折叠结构特点
• C总是处于折叠的角上 • AA的R基团处于折叠的棱角上并与之垂直 • 氢键主要在链间/同一肽链不同部分间形成 • 几乎所有肽键都参与链内氢键的交联 • 氢键与链的长轴接近垂直
（３）疏水作用
( Hydrophobic Interactions)
• 非极性侧链为避开极性溶剂水彼此靠近所 产生
• 主要存在蛋白质的内部结构 蛋白质表面通常具有极性链或区域
• 蛋白质可形成分子内疏水链/腔/缝隙
——稳定生物大分子的高级结构
（４)离子键 ( Electrostatic attraction )
1.4 蛋白质的三维结构
一、 研究蛋白质构象的方法
（一）研究蛋白质结晶体： X射线衍射法
（二）研究处于溶液中蛋白质构象的 光谱学方法:
紫外光谱 核磁共振 荧光和荧光偏振 圆二色性 扫描隧道显微
伦琴1901年获 诺贝尔物理奖
二、稳定蛋白质三维结构的作用力
1、影响蛋白质结构的因素
内力（内因）
蛋白质分子内各原子间作用力
（二）-角蛋白
丝蛋白的结构
六、 超二级结构与结构域
（一）超二级结构 若干相邻的二级结构单元按照一定
规律有规则组合在一起、相互作用， 形成在空间构象上可彼此区别的 二级结构组合单位。
（二）结构域
二级/超二级结构基础上形成的特定区域， 稳定、相对独立的球状实体。
结构域存在的原因： 1、局域分别折叠比整条肽链折叠在动力学
• 氢键
1kcal/mol
• 疏水键
1kcal/mol
• 范德华力
0.1kcal/mol
这四种键能远小于共价键，称次级键
提问：次级键微弱但却是维持蛋白质三级结构中主 要的作用力,原因何在?
数量巨大
三、多肽主链折叠
（一）酰胺平面与α－碳原子的二面角
OC
+
N
共振形式
相邻的肽平面构成两面角
多肽链：通过可旋转的Cα连接的酰胺平面链