生化复习题提纲1
(完整word版)生化复习提纲(word文档良心出品)
(3)组氨酸的脱羧作用产生组胺。
12、酶的竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂对酶的Km和Vmax有什么影响?
①竞争性抑制剂存在时,Km增大,且Km随[I]的增加而增加,Vmax的数值不变;
②非竞争性抑制剂的动力学特点为:a:当有I存在时,Km不变而Vmax减小,Km/Vmax增大;b:Vappmax随[I]的加大而减小;c:抑制程度只与[I]成正比,而与[S]无关。
12、第二信使:水溶性激素不能自由的通过细胞膜,当他们与靶细胞表面膜上相应的受体结合后形成激素和受体复合物,通过某种手段激活定位在细胞膜内侧特定的酶导致某些小分子物质的合成,被合成的小分子物质可以看成是第二信使。
第二信使有:cAMP、cGMP、IP3、二酰甘油、神经酰胺、花生四烯酸、NO等
13、级联放大:在体内的不同部位,通过一系列酶的酶促反应来传递一个信息,并且初始信息在传递到系列反应的最后时,信号得到放大,这样的一个系列叫做级联放大。
4、必需氨基酸:机体需要但机体不能合成或合成量少,不能满足要求,必须由食物供给的氨基酸
5、酮体:肝脏中一些脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸,ß-羟丁酸及丙酮的统称。
蛋白质一级结构:构成蛋白质的氨基酸的种类、数量和排列顺序,又称共价结构或基本结构。
6、酶的活性中心:酶与底物结合并发挥其催化作用的部位。
是糖、脂肪、氨基酸三大营养素的最终代谢通路
是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽,在提供生物合成的前提中其重要作用。
16、简述调节血糖水平的几种激素的作用机理
胰岛素:体内唯一降低血糖的激素,唯一同时促进糖原、脂肪、蛋白质合成的激素。血糖升高—>胰岛素分泌。
促进肌肉、脂肪组织等的细胞膜葡萄糖载体将葡萄糖转运入细胞
生化复习大纲
第一章1.现代生物技术包括:基因工程、细胞工程、酶工程、发酵工程2.生物技术的特点:①多学科综合性的科学技术②过程中需要生物催化剂的参与③最终目的是建立工业生产过程或为社会服务3.生物反应过程:当采用活细胞(主要是整体的微生物细胞)为催化剂时,称为发酵过程;而利用从细胞中提取得到的酶为催化剂时,则称为酶反应过程。
4.生物反应过程特点①利用生物催化剂生产②反应条件温和,生产设备简单、能耗少③多以光合作用产物为原料(可再生资源)④废弃物的危害程度小,产品价值高第二章2.1 微生物的特点1.微生物定义:存在于自然界中的一些个体微小,需借助显微镜才能看清其外形、构造简单的低等生物。
2.微生物的特点体积小、(比)表面大(最基本特点):有利于与周围环境进行物质、能量和信息交换吸收快、转化快种类多、分布广生长旺、繁殖快易变异、适应强3.微生物具有惊人的繁殖速度,以二均分裂最突出。
2.2 工业生产中常见的微生物1.微生物的分类原核生物类:有核区,没有核膜、核仁,仅有一条DNA;如细菌、放线菌、蓝线菌等真核生物类:有细胞核、核膜、核仁、一至数条DNA构成的染色体;如酵母菌、霉菌非细胞生物类:无完整的细胞结构,仅含一种类型的核酸(DNA或RNA);如病毒2.细菌的结构基本结构:细胞壁、细胞膜、细胞质、类核特殊结构:荚膜、鞭毛(细菌的运动器官)、菌毛、芽胞3.芽胞:某些细菌在一定条件下,细胞质脱水浓缩,在菌体内形成的圆形或椭圆形的小体。
因含水量少,具有致密而不易渗透的芽孢壁,具有极强的抗热、抗辐射、抗化学药品能力。
芽孢是细菌的休眠状态。
由于芽胞抵抗力强,在临床上常以杀灭芽胞作为灭菌是否彻底的标准。
发酵工业中常用的细菌主要是杆菌。
4. 放线菌:广泛存在于偏碱土壤中,抗生素大约2/3由放线菌产生酵母菌:主要生长在偏酸性的含糖环境中霉菌:多在偏酸环境中生长2.3 微生物菌种的分离选育与保藏1.从自然界分离菌种的一般步骤:采样、增殖培养、纯种分离(划线法、稀释法)、筛选较优菌株2.诱变育种的实质:通过适当方法或途径使微生物的遗传物质(DNA)的分子结构发生改变,从而形成异常的遗传信息。
生化温习提纲(答案)
复习提纲一、蛋白质化学名词:1.蛋白质一级结构:蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的种类、数量和排列顺序。
2.蛋白质等电点:使蛋白质所带正负电荷相等,净电荷为零时溶液的PH,称为蛋白质的等电点。
3.蛋白质变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而致使其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。
1.组成蛋白质的氨基酸的结构特点,碱性氨基酸和酸性氨基酸的种类答:结构特点:组成人体蛋白质的氨基酸有20种,除甘氨酸外,均属 L-α-氨基酸。
不同氨基酸R基团不同。
脯氨酸是α-亚氨基酸。
带负电荷的R基氨基酸(酸性氨基酸):谷氨酸、天冬氨酸带正电荷的R基氨基酸(碱性氨基酸):赖氨酸、精氨酸、组氨酸2.蛋白质各级结构的维系键答:一级结构:肽键,另外,蛋白质分子中所有二硫键的位置也属于一级结构范围。
二级结构:氢键。
三级结构:要紧靠次级键疏水作用,离子键,氢键和范德华力等。
四级结构:非共价键,主若是氢键和离子键,第二是疏水作用。
3.蛋白质变性的本质和特点答:本质:是破坏维系空间结构的键(非共价键、二硫键),不改变蛋白质的一级结构。
(不破坏肽键)构象破坏是蛋白质变性的结构基础。
特点:理化性质改变(溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、容易消化),生物活性丧失,易被蛋白酶水解等。
4.蛋白质280nm紫外吸收的缘故答:由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm波优势有特点性吸收峰。
蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系,因此可作蛋白质定量测定。
5.蛋白质亲水胶体的稳固因素答:蛋白质属于生物大分子,其分子的直径可达1-100nm,为胶粒范围之内。
蛋白质颗粒表面大多为亲水基团,可吸引水分子,使颗粒表面形成一层水化膜,水化膜和蛋白质胶粒表面电荷,是稳固胶粒的重要因素。
假设除去蛋白质胶体颗粒表面电荷和水化膜两个稳固因素,蛋白质极易从溶液中析出。
6.常见的不编码的氨基酸。
本科生化复习题纲
第一章糖化学1、糖的概念和分类2、单糖的结构(以G和F为代表),链状结构和环状结构、D/L、α/β构型是如何确定的?3、糖的性质:重点是变旋性及其原因、还原性、差向异构化、成脎、成糖苷、酸的作用4、Sliwanoff试验、间苯三酚实验、Bial试验、Molisch试验、蒽酮反应5、单糖的构象:船式和椅式6、解释名词:糖苷、异头体、差向异构体7、麦芽糖、蔗糖、乳糖的结构组成特点,它们是否具有还原性和变旋现象?8、淀粉、糖原和纤维素的结构特点和性质.9、了解糖蛋白中糖肽键的类型、糖链的分类10、糖胺聚糖的通式及代表性化合物有哪些?第二章脂类和生物膜1、了解脂质的分类2、了解脂质的生物学功能3、三脂酰甘油的结构组成4、天然脂肪酸的特点有哪些?5、什么叫必需脂肪酸,人体的必需脂肪酸有哪些?6、三脂酰甘油的化学性质:皂化、氢化、卤化,酸败的作用或原因?皂化价与分子量有什么关系?7、以卵磷脂和脑磷脂为代表掌握磷脂的结构组成。
掌握各种磷脂在中性环境中的带电情况。
8、什么叫糖脂,分几类?9、天然磷脂的构型是什么型的。
10、掌握胆固醇和麦角固醇的结构。
11、血浆脂蛋白的组成和分类12、生物膜主要是由哪些成分组成的?13、简述生物膜的液体镶嵌结构模型的特点。
14、生物膜的生物学意义有哪些?15、影响生物膜流动性的因素。
第三章蛋白质化学1、蛋白质的元素组成特点、蛋白质的分类、蛋白质的功能2、记住20种氨基酸的结构、分类和代号3、掌握氨基酸的两性解离和等电点(包括概念和计算)4、AA的性质:AA的甲醛滴定、紫外吸收特性、氨基酸与亚硝酸反应、与酰化试剂反应(重点丹横酰氯反应)、烃基化反应(DNFB反应、PITC反应)、茚三酮反应、Pauly反应。
5、为什么氨基酸的酰基化和烃基化需要在碱性溶液中进行?6、蛋白质的水解方法有哪些?各有什么优缺点?7、纸层析法和离子交换法分离AA法的基本原理。
8、什么叫双缩脲反应?9、掌握谷胱甘肽的结构特点及肽的等电点的计算。
生化检验复习重点详解1
生化检验复习重点详解11.与糖尿病相关生化检测指标有哪些?它们的临床意义有何不同?2.简述目前糖尿病的诊断标准3.简述OGTT4.黄疸的形成机制有哪些5.反映肾小球滤过功能的试验有哪些6.简述临床检验生物化学的进展及发展趋势:7.根据米-曼式方程计算,当[s]=3Km时,其反应速度V为多大7.简述正常血浆中的酶动态特点及影响酶浓度的因素8.简述病理性血浆中酶浓度异常的机制9.简述酶浓度的测定方法10.简述酶偶联反应法的原理:11.简述临床同工酶的分析方法:12.简述体液中酶浓度测定的主要影响因素及控制13.临床酶学测定之前,标本的采集、处理与贮存有何注意点?14.简述自动生化分析仪进行临床酶学测定时系数K值的计算与应用15.简述ALT测定及其临床意义:16. AAT的临床意义有17.简述CK及其同工酶测定的临床意义50. Apolipoprotein 检测的临床意义。
51.DHLC 抗动脉粥样硬化的功能成的α2β2四聚体。
11氨基酸代谢库(metabolic pool):食物蛋白质经过消化而被吸收的氨基酸与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸混在一起,分布在体内各处,参与代谢,称为氨基酸代谢库。
12氨基酸血症(amino-acidemia):当酶缺乏出现在代谢途径的起点时,其作用的氨基酸将在血液环中增加,称为氨基酸血症。
这种氨基酸如从尿中排出,则称为氨基酸尿症(amino-aciduria)。
13高糖血症(hyperglycemia):是糖代谢紊乱导致血糖浓度高于参考范围上限的异常现象,主要表现为空腹血糖损伤,糖耐量减退和糖尿病。
14糖尿病(diabetes mellitus,DM):是一组由于胰岛素分泌不足和或胰岛素作用低下而引起的糖代谢紊乱性疾病,其特征是高血糖症。
15OGTT:是在口吸一定量葡萄糖后2h内进行系列血糖浓度测定,以评价不同个体的血糖调节功能的一种标准方法。
16高脂蛋白血症:指血浆中CM,VL,DL,LDL,HDL等脂蛋白有一种或几种浓度过度升高的现象。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲文件排版存档编号:[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]生物化学复习提纲第一章蛋白质化学1. 简述蛋白质的功能:①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因子③贮存功能-乳、蛋、谷蛋白④转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白⑤运动功能-鞭毛、肌肉蛋白⑥结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架⑦支架作用-接头蛋白⑧防御功能-免疫球蛋白2. 蛋白质含氮量16%,凯氏定氮法;蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数×凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化,分解氨与硫酸结合。
然后碱化蒸馏使氨游离,用硼酸吸收后再以酸滴定,根据酸的消耗量乘以换算系数,即为蛋白质含量3. 酸性氨基酸,碱性氨基酸,芳香族氨基酸,亚氨基酸,含硫氨基酸,含羟基氨基酸酸性氨基酸: Asp、 Glu碱性氨基酸:Arg、Lys、His,另外还有:羟赖氨酸(Hyl)、羟脯氨酸(Hyp)、胱氨酸芳香族氨基酸:Phe、Try、Tyr亚氨基酸:Pro含硫氨基酸:Cys、Met含羟基氨基酸:Ser、Thr4. 必需氨基酸,非必需氨基酸;必需氨基酸:异亮氨酸(Iso)、亮氨酸(Leu)、赖氨酸(Lys)、蛋氨酸(Meth)、苯丙氨酸(Phe)、苏氨酸(Thre)、色氨酸(Try)和缬氨酸(Viline)非必需氨基酸:5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性;AA的手性D,L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。
6. 具有近紫外光吸收的氨基酸;Tyr/Trp/Phe7. 氨基酸的等电点;①当溶液为某一pH值时,AA主要以兼性离子的形式存在,分子中所含的正负电荷数目正好相等,净电荷为0。
这一pH值即为AA的等电点(pI)。
②在pI时,AA在电场中既不向正极也不向负极移动,即处于两性离子状态。
8;蛋白质的一级结构;蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平面;肽键中C-N键有部分双键性质——不能由旋转组成肽键原处于同平(肽平)10.什么是蛋白质的二级结构,常见的二级结构有哪些,它们有什么特点;⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的何向、旋转及折叠。
生化提纲
Chapter 3 蛋白质(Protein)1.氨基酸的两性解离与等电点:NH2R C COOHHCOOH COO-COO- +H++OH-R CH R CH R CH NH3+NH3+NH2 PH < PI PH = PI PH > PI 2.蛋白质的性质:1.)两性解离:酸、碱性。
2.)胶体性质酸碱中性盐3.)沉淀作用:(水化膜)有机溶剂重金属盐4.)变性作用:(空间构象)3.蛋白质结构:1.)一级结构分析:(片段重叠法)A.测定氨基酸种类与数量。
(酸、碱水解)B.末端分析:N-末端:DNFB(Sanger 法)DNS-ClPITC(Edman法)氨肽酶法C-末端:肼解法羧肽酶法C.二硫键的打开与保护巯基乙醇(还原剂)碘乙酸(保护剂)D.多肽水解成小片段酶:胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶(糜蛋白酶)、胃蛋白酶O O O—HN—C—C—NH—C—C—NH—C—C—NH—R1 R2 R3胰蛋白酶:R1=Lys,Arg;R2=Pro 抑制水解胃蛋白酶:R1和R2=Phe,Leu,Trp,Tyr等疏水性残基;R1=Pro时不水解。
2.)二级结构:α-螺旋,β-折叠,β-转角,无规卷曲α-螺旋:右手螺旋(天然),上升一圈共3.6个氨基酸残基,相邻残基之间0.15n m 第一个氨基酸残基的羧基(—C O—)的氧与第四个氨基酸残基的氨基(—N H—)的H 形成H键。
β-折叠:多肽链几乎完全伸直。
相连两肽链以相同或相反方向折叠成片层结构。
相邻氨基酸残基距离0.325n m(平行)—0.35n m(反平行)。
H键在两条多肽链间形成。
β-转角:180O回折。
C h a p t e r4核酸(n u c l e i c a c i d)1.结构: D N A:A G C TR N A:A G C U糖;核糖(戊糖) C2位所连-O H脱去O称脱氧核糖核苷酸碱基:嘌呤:腺嘌呤,鸟嘌呤嘧啶:胞嘧啶,胸腺嘧啶,尿嘧啶磷酸一级结构:核苷酸以3’,5’-磷酸二酯键相连DNA:碱基组成A=T,C=GDNA的二级结构:(DNA双螺旋)1)两条相互平行,方向相反的多核苷酸链,围绕中心轴形成双螺旋。
生物化学复习提纲
生物化学基础复习提纲生物化学专业复习提纲第一章糖类本章节包括以下几个知识点1,糖的定义和分类。
2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
3,比较三种主要双糖(蔗糖、乳糖、麦芽糖)的组成、连接键的种类及其环状结构。
4,淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。
5,糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。
6,了解糖的生理功能。
,其中必须掌握的重要知识点是第1-4,糖这章很少会出现大题,不过在填空和选择中却每年都会出题,所以大家要注意一下这章中重要知识点,以填空或选择提的形式掌握。
基础阶段,复习时间是从5月份至8月份,对于上面所述的知识点要熟悉,尽量掌握,一些比较零碎的需要加强记忆的知识点,大家最好做一下总结笔记,以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆,得到更好的复习效果。
在复习每一个知识点的过程中,首先要了解知识点,通过反复阅读教材熟悉相应知识点,通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。
当然,在下面的章节中,对于知识点的掌握方法也是一样的,希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做,这样能达到事半功倍的效果。
好,下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。
【知识点1】糖的定义和分类:定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。
化学本质:大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成,单糖的化学本质是多羟基的醛或酮分类:根据分子的结构单元数目,糖可分为单糖、寡糖、多糖。
掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些【例题1】琼脂和琼脂糖(09)A、主要成分相同,属同多糖B、主要成分不同,属同多糖C、主要成分相同,应用不能代替D、主要成分不同,应用不能代替分析:琼脂糖属于多糖,而琼脂的成分包括琼脂胶和琼脂糖,是一种半乳糖聚合物,不是多糖。
两者主要成分是相同的,两者各有应用上的特点解题:c易错点:区别琼脂和琼脂糖的概念【知识点2】以葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
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第一章蛋白质化学名词解释氨基酸的等电点肽键结构域四级结构蛋白质等电点蛋白质变性作用蛋白质的复性二.思考题1.氨基酸的分类2.常见氨基酸种类、英文简写、一般结构特点3.蛋白质二级结构种类及特点4.维持蛋白质二级结构及三级结构的作用力5.蛋白质的紫外吸收特点第二章核酸的化学一.名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应Tm DNA变性复性退火二.思考题1.嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的?假尿嘧啶核苷与尿嘧啶核苷的区别?2.核酸的种类及分布,核酸的组成3.DNA的二级结构是怎样的?其稳定因素是什么?4.DNA双螺旋结构的多态性是怎样的?5.RNA的种类及作用?6.原核与真核细胞的mRNA在结构上的差异(一级结构)?7.tRNA二级结构有那些特点?其作用如何?三级结构?第三章酶学一.名词解释酶全酶多酶体系(多酶复合体)活性中心必需基团 Km 别构酶酶活力比活力同工酶二思考题1.酶作用的专一性可分为哪几类?2.酶的化学本质是什么?近年来对酶的化学本质有何新的看法(补充)?3.影响酶促反应速度的因素有哪些?4.辅助因子按其化学本质分哪两类?在酶促反应中起什么作用?5.举例说明竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂的动力学作用特点。
(如丙二酸,磺胺类药物等)6.诱导锲合学说的内容是什么?其解决了什么问题?7.Km有什么意义?怎样求法?影响Km值变化因素有哪些?8.国际生化协会酶学委员会将酶分为哪几类?醛缩酶、葡萄糖异构酶、谷丙转氨酶各属于第几类酶类?9.别构酶(变构酶)是否属于米氏酶?在调整细胞内各个酶促反应中有何生理学意义?维生素一.名词解释Tpp NAD+ NADP+ NADPH+H+ coASH FH4 FAD FADH2二.思考题1.FAD,FMN,NAD+,NADP+,Tpp是何种维生素的衍生物,在催化反应中起什么作用?2.泛酸、磷酸吡哆醛、生物素、四氢叶酸是哪种辅酶组成成分,这些辅酶有何作用?3.糖酵解过程中需要哪些维生素参与?4.为什么说维生素,尤其是B族维生素对机体新陈代谢很重要?5.脱羧酶、羧化酶、转氨酶的辅酶是什么?熟记书中所列的B族维生素的名称,辅酶形式及生理作用第五章糖代谢1.简述蔗糖的合成与降解途径2.简述淀粉的合成与降解途径3.糖酵解过程定义?是否需要O2,是否发生氧化还原反应?其关键酶是什么?写出关键酶催化的反应结构式。
生化简答题复习纲要
1.什么是酶?酶与一般催化剂有何区别?酶是有活细胞产生的、对特异底物具有高效催化作用的生物大分子,包括蛋白质和核酸。
酶与一般催化剂的区别:1.高效性:酶能够大幅度地降低反应的活化能。
2.特异性:酶仅能作用于一种或一类化合物,或作用于一定的化学键,催化一定的化学反应并生成一定的产物。
分为绝对特异性、相对特异性和立体特异性三种。
3.可调节性:酶促反应可以受多种因素的调控,使机体能够适应不断变化的内外环境。
4.反应条件温和,可在常温常压下进行。
2.什么是酶原?某些酶以酶原形式存在具有什么生物学意义?酶原:无活性的酶的前体。
酶以酶原形式存在的意义:A.保护和定位作用:避免细胞产生的酶对自身消化,同时保证酶在特定的部位和环境发挥作用,保证机体代谢正常进行。
B.酶原是酶的贮存形式。
一旦机体需要,可发挥其催化作用。
3.简述酮体代谢的特点和生理意义。
特点:A.肝内合成,肝外利用:肝是生成酮体的器官,但是不能利用胴体;肝外组织不能生成酮体,却能利用酮体,肝外组织最终把酮体转变成乙酰辅酶A,后进入三羧酸循环彻底氧化利用。
B.游离脂肪酸是合成酮体的前体,调节脂肪动员释放游离脂肪酸的因素能影响酮体的合成。
平时血液中酮体较少,有大量乙酰辅酶A必需代谢时酮体增多,可引起代谢性酸中毒,如糖尿病。
生理意义:A.酮体是肝脏输出能源的一种形式,并且酮体可以透过血脑屏障,是肌肉尤其是脑组织的重要能源。
B.酮体利用的增加可减少糖的利用,有利于维持血糖水平稳定,节省蛋白质的消耗。
4.简述体内氨基酸代谢库的来源与去路。
来源:A.从食物中消化吸收获B.组织蛋白降解C.自身合成非必需氨基酸去路:A.脱氨基作用:①氨气:尿素、谷氨酰胺、其他含氮物质②α-酮酸:转变为糖、酮体、非必需氨基酸与氧化供能B.脱羧基作用:生成胺类C.转化或合成某些含氮化合物D.合成组织蛋白5.参与大肠杆菌(原核生物)复制的酶类和蛋白质因子有哪些?:辨认复制起始点(解螺旋酶):解开双链:运送和协同(引物酶):催化引物的合成:维持模板处于单链状态并保护单链的完整拓补酶:理顺链:复制延长中起主要作用的酶I:水解引物、填补空隙、修复作用连接酶:催化双链中单链缺口的连接6.试述肽链的延伸步骤。
临床生化复习题1
临床生化作业题1.常用蛋白质测定方法有哪些?各有什么优缺点?2.与糖尿病相关的生化检测指标有哪些?它们的临床意义有何不同?3.脂蛋白和血脂的生化检测指标有哪些?它们的临床意义有何不同?4.简述血清酶变化的病理机制。
5.自动生化分析仪参数设置主要包括哪些项目?6.常用的肝功能检查包括有哪些方面?主要指标有哪些?7.肾功能分段检查和相应的实验有哪些?8.作为急性心肌梗死标志物,CK、cTnT、Mb在血清中的变化有何特点?在诊断方面各有何优缺点?最佳选择题(每题1分,共100分)1.以下哪项不影响电泳的迁移率?A电渗的大小 B. 分子的大小 C.样品的浓度 D.介质离子强度2. L-B定律表明,溶液的吸光度与成正比。
A溶液的颜色 B. 液层的厚度大小 C.样品的浓度 D. 厚度与浓度的积3. 凯氏定氮法测定蛋白质的主要优点是A.方法简便B.不需要特殊仪器C.省时D.结果准确4. 嘌呤核苷酸分解代谢的终产物主要是A.尿素B.尿酸C.乳清酸D.嘌呤5.以下哪项不是肝脏的主要功能?A.物质代谢B.生物转化C.胆汁分泌D.激素分泌6. EDTA滴定法测定血钙试验中常用的指示剂是A.钙红B.钙蓝C.酚红D.酚酞7. 以下哪项一般不作为黄疸的生化诊断的检验项目A. 血清总胆红素B.血清蛋白质C.尿胆红素D. 尿中尿胆原8. 肝硬化的生化诊断不包括A.氨基酸氧化酶测定B.ASTC.血清透明质酸测定D. 总蛋白9.成人血清癌胚抗原(CEA)大于100ng/ml,应高度怀疑A.肺癌B.原发性肝癌C.胚胎肿瘤D.肝硬化10. 参考值范围一般以可信限为界。
A.75%B.85%C.95%D.99%11.回收实验中,所用的标准液一般要求A.加入体积要多B.标准液的浓度要高C.浓度与样品接近D.以上都不对12. 以下哪种不是常用的质控材料A.液体质控血清B.冻干未定值质控血清C. 冻干定值质控血清D.普通血清13. 以下哪项不是聚丙烯酰胺凝胶电泳的分离物质的原理?A.电荷效应B. 分子筛效应C.浓缩效应D.吸附效应14.偏离Lambert-Beer定律的因素有A.入射光不是单射光B. 溶液的pH值C. 温度D. 以上都是15.与火焰光度法不符的是A.为发射光谱法B. 用火焰作激发原C.不同原子有各自特征性光谱D. 物质浓度与发射光呈反比16.对蛋白质电泳错误的认识是A.电场强度增大电泳速度加快B.要选择一定pH的缓冲液C.电泳速度越慢分辨率越高D. 要选择一定的离子强度17.对肝癌诊断最有价值的标志物是A.本-周蛋白B.AFPC.癌胚抗原D.CA19-918.不连续聚丙烯酰胺凝胶电泳分辨率高是因为有A.标本浓缩效应B. 电荷效应C. 分子筛效应D..以上综合效应19.聚合酶链反应不需要A.模板DNAB. 引物C.TaqDNA聚合酶D. 引物酶20.关于酶活性的国际单位的定义,错误的是A.在最适温度B. 最适底物浓度C.每分钟催化1 mol底物反应的酶量D. 单位是IU/ml21.测定酶促反应速度,在酶浓度一定时,应在那一阶段进行A.一级反应B. 混合级反应C.零级反应D. 以上都不行22.测定酶促反应开始后一段时间内底物减少量或产物的增加量称为A.固定时间法B. 终点法C. 两点法D. 以上都对23.血浆特异性酶A.主要在血细胞合成B. 在血浆不起催化作用C.活性变化与器官无关D. 大多由肝细胞合成24.常用于急性心肌梗死的酶类有A.ACPB. ALTC. γ-GT、ASPD. AST、LDH 、CK25.α-脂蛋白相应于A.CMB. VLDLC. LDLD. HDL26.转运内源性甘油三酯的脂蛋白是A.CMB.VLDLC. LDLD. IDL27.IIa型高脂血症患者常见于A.高乳糜血症B.高β-脂蛋白血症C.高α-脂蛋白血症D. 高前β-脂蛋白血症28.下列哪种不是初级胆汁酸A.胆酸B.鹅脱氧胆酸C. 脱氧胆酸D.甘氨胆酸29.不能从尿中排出来的是A.尿胆素原B. 粪胆素原C.结合胆红素D. 未结合胆红素30.阻塞性黄疸的原因是A.肝代谢障碍B.大量红细胞破坏C.肝细胞膜通透性增大D.肝内外胆道阻塞31.下列哪个指标可以用于判断肝脏蛋白质代谢功能A.尿三胆B. A/G比值C. 血清ALT活性D. TBIL32.正常人血清范登堡实验结果应是A.直接反应阳性B.间接反应阳性C.双相反应阳性D.间接弱阳性或阴性33.肝前性黄疸时血清中升高的主要是A.未结合胆红素B. 结合胆红素C.结合和未结合胆红素D. 直接胆红素34.维持血浆胶体渗透压起主要作用的是A.纤维蛋白原B.白蛋白C. α-球蛋白D. β-球蛋白35.正常时尿中排出量相对恒定的是A.尿酸B. 尿素C. 肌酐D. 氨36.血浆中直接发挥生理作用的钙是A.草酸钙B. 柠檬酸钙C.氢氧化钙D. 离子钙37.正常人血浆中[Ca]⨯[P]的乘积以mg/dl表示时为A.20-25B.25-30C. 30-35D. 35-4038.升高血钙降低血磷的激素是A.降钙素B.醛固酮C.甲状腺素D. 甲状旁腺素39.测定血清尿素氮含量的意义是提示A.肝脏功能B. 肾脏功能C. 胰腺功能D. 心脏功能40.正常时,肾小球滤过率增加的主要因素是A.血浆胶体渗透压的升高B. 血浆晶体压的升高C.肾小囊内压的升高D. 肾血流量的增加41.二乙酰肟法用于检测血清哪种物质A.尿素氮和氨B.尿素氮C.尿素氮和多肽D. 尿素氮和铵盐42. 肝硬化时,血清蛋白质电泳图谱出现特征的A.宽白蛋白带B.β-γ桥C. 宽β带D. α-β桥43. 血浆中含量最高的是哪一种胆红素?A游离胆红素 B.结合胆红素 C. δ-胆红素 D. 未结合胆红素44. 血浆中胆红素的主要来源是A.血红蛋白分解B.肌红蛋白分解C. 细胞色素分解D. 过氧化物酶分解45. 在细胞外液中含量最多的阳离子是A. Ca2+B. K+C. Na +D.Mg2+46.正常成人血钙水平相当恒定。
关于生物化学复习提纲
关于⽣物化学复习提纲⽣物化学复习提纲第⼀章蛋⽩质化学1. 简述蛋⽩质的功能:①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因⼦③贮存功能-乳、蛋、⾕蛋⽩④转运功能-膜转运蛋⽩、⾎红/⾎清蛋⽩⑤运动功能-鞭⽑、肌⾁蛋⽩⑥结构成分-⽪、⽑、⾻、⽛、细胞⾻架⑦⽀架作⽤-接头蛋⽩⑧防御功能-免疫球蛋⽩2. 蛋⽩质含氮量16%,凯⽒定氮法;蛋⽩质含量= 每克样品中含氮的克数×6.25凯⽒定氮法蛋⽩质与硫酸和催化剂⼀同加热消化,分解氨与硫酸结合。
然后碱化蒸馏使氨游离,⽤硼酸吸收后再以酸滴定,根据酸的消耗量乘以换算系数,即为蛋⽩质含量3. 酸性氨基酸,碱性氨基酸,芳⾹族氨基酸,亚氨基酸,含硫氨基酸,含羟基氨基酸?酸性氨基酸:Asp、Glu碱性氨基酸:Arg、Lys、His,另外还有:羟赖氨酸(Hyl)、羟脯氨酸(Hyp)、胱氨酸芳⾹族氨基酸:Phe、Try、Tyr亚氨基酸:Pro含硫氨基酸:Cys、Met含羟基氨基酸:Ser、Thr4. 必需氨基酸,⾮必需氨基酸;必需氨基酸:异亮氨酸(Iso)、亮氨酸(Leu)、赖氨酸(Lys)、蛋氨酸(Meth)、苯丙氨酸(Phe)、苏氨酸(Thre)、⾊氨酸(Try)和缬氨酸(Viline)⾮必需氨基酸:5. ⼿性和⽐旋光度的偏转⽅向是否有⼀致性?;AA的⼿性D,L与⽐旋光度的偏转⽅向并没有⼀致性。
6. 具有近紫外光吸收的氨基酸;Tyr/Trp/Phe7. 氨基酸的等电点;①当溶液为某⼀pH值时,AA主要以兼性离⼦的形式存在,分⼦中所含的正负电荷数⽬正好相等,净电荷为0。
这⼀pH值即为AA的等电点(pI)。
②在pI时,AA在电场中既不向正极也不向负极移动,即处于两性离⼦状态。
8;蛋⽩质的⼀级结构;蛋⽩质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋⽩质的⼀级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平⾯;肽键中C-N键有部分双键性质——不能?由旋转组成肽键原?处于同?平?(肽平?)10.什么是蛋⽩质的⼆级结构,常见的⼆级结构有哪些,它们有什么特点?;⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的?何?向、旋转及折叠。
1_生物化学考试提纲(1)(1)
名词解释:1.生物大分子:主要指蛋白质,核酸,多糖,蛋白聚糖和复合脂类等。
2. 肽链:是由一个氨基酸a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩合而形成的酰胺键。
3.蛋白质的一级结构:蛋白质分子中从N-端至C-端的氨基酸的排列顺序。
4.蛋白质的等电点:当蛋白质溶液处于某一PH时,蛋白质解离成正,负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的PH称为蛋白质的等电点。
5.蛋白质的变性作用:在某些理化因素影响下,蛋白质的空间构象被破坏,导致其理化性质改变和生物学活性丧失,称为蛋白质的变性。
6.DNA的变性:在某些理化因素作用下DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂使双链DNA解链为单链的过程。
7.Tm值:在DNA解链过程中,A260的值达到最大变化值的一半时所对应的温度称为解链温度。
8.DNA的复性:当变性条件缓慢去除后,两条解离的互补链可重新配对,恢复原来的双螺旋结构,这一过程称为DNA的复性。
9.酶的活性中心:必需基团在一级结构上可能相距甚远,但在空间结构上却彼此靠近,形成具有一定空间结构的区域,能与底物特异结合并催化底物转化为产物,这一区域称为酶的活性中心。
10.酶的专一性:一种酶只能催化一种或一类化合物,或一种化学键,发生一定的化学反应,生成一定的产物,这种特性称为酶的专一性或特异性。
11.Km值:Km等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度,即当V=1∕2 Vmax时,Km=[S],Km单位为mol∕L。
12.酶原及酶原的激活:有些酶在细胞内合成或初分泌时没有催化活性,这种无活性的酶的前体称为酶原。
在一定条件下,酶原受到某种因素作用后分子结构发生变化,暴露或形成活性中心,使其转变成具有活性的酶,这一过程称为酶原的激活。
13.氧化磷酸化:是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶连反应。
14.底物水平磷酸化:在生物氧化过程中,代谢物由于脱氢或脱水引起分子内部能量重新分布而产生高能键,所形成的高能键直接转移给ADP而产生ATP的过程。
生化复习提纲汇总
名词解释1、血糖:血液中的单糖,主要是葡萄糖2、糖原合成与分解:由单糖合成糖原的过程称为糖原合成;糖原分解成葡萄糖的过程称糖原分解。
3、糖异生:由非糖物质合成葡萄糖的过程4、有氧氧化:在供氧充足时,葡萄糖在胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体,彻底氧化生成CO2和H2O,并释放大量能量5、三羧酸循环:在线粒体内,乙酰CoA和草酰乙酸缩合成生成柠檬酸, 柠檬酸经一系列酶促反应之后又生成成草酰乙酸,形成一个循环,该循环生成的第一个化合物是柠檬酸,它含有三个羧基,所以称为三羧酸循环6、糖酵解:在供氧不足时,葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸,丙酮酸进一步还原成乳酸,称为糖酵解途径。
7、血脂:血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8、血浆脂蛋白:是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
包括脂类和载脂蛋白。
9、脂肪动员:脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸,释放入血,供给全身各组织氧化利用的过程。
10、酮体:包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮,是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11、必需脂肪酸:人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸,在人体内不能合成,必需由食物来供给。
有亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸三种。
12、必需氨基酸:体内需要而自身又不能合成、必需由食物供给的氨基酸。
包括异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸。
13、蛋白质互补作用:将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用,可以相互补充所缺少的必需氨基酸,从而提高其营养价值,称为蛋白质的互补作用。
14、转氨基作用:是指由氨基转移酶催化,将氨基酸的α- 氨基转移到一个α- 酮酸的羰基位置上,生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
该过程只发生氨基转移,不产生游离的NH3。
15、一碳单位:有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团,称为一碳单位。
16、遗传密码子:从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组,每组碱基构成一个遗传密码,称为密码子或三联体密码。
生化复习题(1)
生化复习题(1)生化习题考试时间:6月11日(周三)晚上18:30-20:30 地点:禧强楼-203 题型:名词解释10个,共20分。
简答题6个,共30分。
论述题5个,共50分。
一、糖蛋白和蛋白聚糖1、糖链的一、二、三、四级结构的概念(1)一级结构:单糖残基的组成、排列顺序、相邻单糖残基的连接方式、异头物的构型及糖链有无分支、分支的位置和长短等。
(2)二级结构:多糖骨架链间以氢键结合所形成的各种聚合体,关系到多糖分子中主链的构象,不涉及侧链的空间排布;(3)三级结构:多糖链一级结构的重复顺序,由于糖残基中的羟基、羧基、氨基以及硫酸基之间的非共价相互作用,导致有序的二级结构空间形成有规则而粗大的构象; (4)四级结构:多糖链间非共价键结合形成的聚集体。
2、糖蛋白、蛋白聚糖、O-连糖蛋白、N-连糖蛋白、糖组学等概念(1)糖蛋白Glycoproteins: 由寡糖链和多肽或蛋白质以共价键连接而成的结合蛋白。
糖含量1%—80%。
寡糖链不多于15个单糖残基。
(2)蛋白聚糖proteoglycan : 含大量糖胺聚糖并与多肽骨架连接的高分子物质。
糖含量>95%(3)连接糖蛋白:糖蛋白糖链与蛋白部分的丝/苏氨酸残基的羟基相连,称为O-连接糖蛋白。
(4)N-连接糖蛋白:糖蛋白的糖链与蛋白部分的Asn-X-Ser序列的天氡酰胺氮以共价键连接称N-连接糖蛋白。
(N-连接糖蛋白的糖基化位点为Asn-X-Ser/Thr)(5)糖组学(糖蛋白) Glycomics :涉及单个个体的全部糖蛋白结构分析,确定编码糖蛋白的基因和蛋白质糖基化的机制。
3、糖蛋白中糖链的生物学功能分子间:细胞-细胞间识别、粘附和结合病原体, 趋靶于组织。
分子内:蛋白质的正确折叠、细胞内定位、生物活性、溶解度、抗原性、生物半寿期、蛋白酶敏感性等;介导专一的“识别”和“调控”生物过程。
⑴糖链在糖蛋白新生肽链折叠和缔合中的作用:1)去糖基化的蛋白不能正确折叠→维持亚基正常构象;①α1-抗胰蛋白酶(不能折叠)②疱疹口炎病毒(VSV)的G蛋白(不能形成正确二硫键)③流感病毒红细胞凝集素(HA,一种糖蛋白)用糖链合成抑制剂衣霉素后,肽链部分正常合成,糖链部分不能合成,糖蛋白不能正常折叠,不能形成三聚体,不能被分泌到胞外。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲一、名词解释1、辅酶:与酶分子以共价键松散结合,可用透析法除去而使酶丧失活性2、别构酶:某些调节物质与酶融合,可以影响酶与底物或者与调节物的融合,发生改变酶的活性,称作别构调节,能够展开别构调节的酶叫作别构酶3、减色效应:变性后的dna单键重新形成双螺旋结构时,碱基又处于双螺旋结构内部此时dna溶液紫外吸收降低的现象称为减色效应。
4、增色效应:天然dna双螺旋结构中,碱基密切墩砌,其π电子云0之间相互弱化了对紫外线的稀释。
dna变性时,双链找出变为单链,并使碱基充份曝露,并使其紫外线稀释明显增加,约减少40%,这种现象叫作增色效应、5、氧化磷酸化作用:氧化磷酸化作用是指在生物氧化中伴随着atp生成的作用。
有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。
6、底物水平磷酸化作用:是指由酶催化进行的atp等高能磷酸化合物的形成,是产生与氧化磷酸化或光合磷酸化不同的atp的体系。
7、转氨基作用:指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。
转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。
其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。
8、联手退氨基促进作用:转回氨基促进作用和谷氨酸脱氢酶催化剂的水解退氨基促进作用两种方式联手出来展开退氨基9.构型:所指的就是一个有机分子中各个原子特有的紧固的空间排序。
比如说:正异zers这种排序不经过共价键的脱落和再次构成就是不能发生改变的。
构型的发生改变往往并使分子的光学活性发生变化。
10.构象:有机化学的一个重要概念。
最简单的构象分析建立在乙烷分子上。
最重要的构象分析则是建立在环己烷上的构象分析。
11.同工酶:就是指催化剂同一生化反应,但酶蛋白结构共同组成有所不同的一组酶。
12.别构酶:调节物的结构与第一个酶的底物和直接产物的结构完全不同,以这种方法调节的酶叫别构酶。
13.变构效应:蛋白质空间结构的发生改变充斥着其功能的变化。
14.等电点:当溶液处在某一个特定的ph值时,氨基酸要以极化离子形式存有,分子所带透亮电荷为0,将此时的溶液ph值称作该氨基酸的等电点。
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基础生化复习思考题第一章: 蛋白质化学1.举例说明蛋白质在生命活动中的重要作用。
如何计算生物材料中的蛋白质含量,根据是什么。
2.由DNA直接编码的二十种氨基酸作为蛋白质的基本构成单位,它们在化学结构上有那些特点。
3.氨基酸的基本化学反应。
氨基酸和蛋白质的两性解离及等电点。
如何计算氨基酸的等电点。
茚三酮反应(ninhydrin reaction):α-氨基酸及具有游离α-氨基的肽都产生紫色化合物,而脯氨酸和羟脯氨酸产生黄色的产物。
4.蛋白质化学结构和空间结构的概念,层次。
阐明α-螺旋,β-折叠,β-转角的要点,维持三级结构的作用力(主要是次级键或非共价键(氢键、离子键(盐键)、疏水键和范德华引力),共价键(肽键和二硫键)。
简述胰岛素的一级结构,肌红蛋白三级结构,血红蛋白四级结构。
亚基,寡聚蛋白的概念。
蛋白质的C-末端和N-末端。
α-螺旋要点:1.在α-螺旋体中,3.6个氨基酸残基旋转一周,每个氨基酸残基上升间距0.15nm,螺距0.54nm(0.15×3.6=0.54)。
2.链中R基团分布在螺旋外侧。
3.其稳定性靠链内氢键联系。
.5.蛋白质的胶体性质及其实用意义,蛋白质的变性和沉淀,变性和沉淀主要区别是什么? 有何实用价值?蛋白质沉淀:蛋白质分子由于脱水、失去电荷、变性或生成难溶盐,而从溶液中沉淀析出。
蛋白变性:在理化因素的影响下,天然蛋白质分子内部原有的高级结构发生变化时,其理化性质和生物学功能都随之改变或丧失,但并未导致一级结构的变化。
6.那些因素可以使蛋白质沉淀,其原理是什么?那些因素可以使蛋白质变性,变性的蛋白质性质有那些显著变化?蛋白质变性后,某些特性会发生改变:(1)生物活性丧失(构象改变);(2)溶解度降低、粘度增大、扩散系数变小等;(3)疏水基团外露,导致光学性质变化;(4)对蛋白酶降解的敏感性增大。
7.名词解释:肽键;肽平面;次级键;必需氨基酸;氨基酸残基;盐溶和盐析;透析电泳,蛋白质变性和复性。
第二章:酶学1.酶的概念,酶的组成。
酶的系统和习惯命名与分类。
酶在生物体内的重要作用。
酶作为生物催化剂与一般无机催化剂有那些共性与特性,酶的专一性。
2..酶的活性中心,中间产物学说,诱导契合学说主要观点。
3.影响酶促反应速度的主要因素与机理。
米氏方程的数学表达式,Km值的定义,测定Km 的意义。
4.酶的最适温度,最适PH,酶的激活剂,酶的抑制剂及抑制类型,抑制机理。
5.同工酶概念,生物学意义。
变构酶的特点,调节机理,动力学特征。
共价调节酶,诱导酶的概念。
别构酶的特点:1.一般由两个或以上的亚基组成(寡聚酶),除有活性部位外,还有与调节物结合的调节部位(变构部位)。
2.具有别构效应:当底物或效应物和酶分子上的相应部位结合后,会引起E分子构象的改变,从而影响E的催化活性。
3.不符合米氏曲线,多数为S型。
4.别构酶分子中一个活性部位能影响同一分子的另一个活性部位。
6.酶促反应的初速度,酶的活力,酶的活力单位,酶的比活力(单位质量样品中的酶活力。
),酶的转换数。
7.什么是单体酶,寡聚酶,多酶体系。
8.维生素的概念,几种主要水溶性维生素与辅酶和辅基的关系,功能基团是什么?各自参与体内的那类代谢反应。
TPP,FMN,FAD,CoA,ACP,NAD,NADP,DHF THF(FH4)的中文名称。
第三章核酸化学1.核酸种类与分布,DNA和RNA在化学组成上的异同点。
核苷,核苷酸的概念。
NMP,NDP,NTP,dNMP,dNDP,dNTP,cAMP,cGMP的中文名称。
2.Chargaff定则的主要内容,它在确立DNA双螺旋模型中的作用。
3.双螺旋模型的要点。
维持双螺旋结构稳定的力,双螺旋模型的主要贡献。
(1)DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链构成双螺旋结构。
两条链围绕同一个“中心轴”形成右手螺旋,螺旋表面有一条大沟和一条小沟。
(2)嘌呤碱和嘧啶碱层叠于螺旋内侧,碱基平面与纵轴垂直,碱基之间的堆集距离为0.34nm。
磷酸与脱氧核糖在外侧,彼此之间通过磷酸二酯键连接,形成DNA的骨架。
糖环平面与中轴平行。
(3)双螺旋的直径为2nm,顺轴方向每隔0.34nm有一个核苷酸,两个核苷酸之间的夹角为36°,因此,沿中心轴每转一周有10个核苷酸。
(4)一条多核苷酸链上的嘌呤碱基与另一条链上的嘧啶碱基以氢键相连,匹配成对,配对的原则是A=T之间形成二个氢键,G三C之间形成三个氢键。
因此DNA的两条链互补。
4.tRNA的共同特征,二级结构,三级结构。
5.真核细胞和原核细胞mRNA结构的区别。
帽子结构,polyA结构。
6.DNA,RNA的溶解特性,粘度特征,沉降特征。
两者在酸,碱条件下水解特性的区别和原因。
增色效应和减色效应的概念,机理。
Tm含义,Tm与那些因素有关。
7核酸变性和复性的概念及用途.第四章: 碳水化合物代谢1.什么是糖核苷酸,糖核苷酸在糖代谢中有那些重要作用?在生物体内第一个发现的糖核苷酸是那一种?2.生物体内蔗糖生物合成有那几条酶促反应途径?其中最主要的途径是那条?1.蔗糖合成酶2.磷酸蔗糖合成酶(主要途径)3.蔗糖水解有那些酶促反应途径?1.蔗糖酶(转化酶):催化蔗糖水解成G和F。
(不可逆)2.蔗糖合成酶:催化蔗糖与UDP反应生成果糖和尿苷二磷酸葡萄糖。
4.试述直链淀粉和支链淀粉生物合成的酶促反应途径。
5.简述淀粉降解(水解、磷酸解)的酶促反应途径。
6.糖酵解定义,酶促反应途径,3个不可逆反应,氧化反应,磷酸化反应,反应的能量计算,调控机理,生理意义。
7.简述丙酮酸的去向。
8.简述乙醛酸循环的生化历程及生理意义。
9.葡萄糖异生的酶促反应途径。
植物葡萄糖异生的特点。
10.丙酮酸脱氢酶复合体的组分,从丙酮酸到乙酰辅酶A的酶促反应途径,及调控机理。
11.三羧酸循环的酶促反应途径,氧化反应,磷酸化反应,脱羧反应,调控机理,生理意义,回补反应,能量计算。
12.磷酸戊糖途径的主要特点,氧化阶段酶促反应的途径与产物,非氧化阶段的主要产物,生理意义。
第五章:生物氧化与氧化磷酸化1.生物氧化的概念、特点。
2.高能键的含义,高能磷酸化合物的概念,类型,三磷酸腺苷(ATP)的结构,特殊作用。
3.电子传递链的定义,传递载体,电子传递复合体的名称,组份,作用及排列顺序。
电子传递链的抑制剂及抑制部位。
4.氧化磷酸化和底物水平磷酸化的概念,ATP合成酶的组份、作用,P/O比值的概念,解偶联作用。
底物水平磷酸化:底物氧化过程中,高能代谢中间产物,通过E促磷酸基团转移反应,直接偶联ATP的形成。
电子传递偶联的磷酸化(氧化磷酸化):当电子从NADH或FADH2经过电子传递体传递到O2形成H2O时,同时偶联ADP磷酸化为ATP,这一过程称电子传递偶联的磷酸化。
5.试述化学渗透学说的机理。
(1)递H体与递电子体交替排列,定位于线粒体内膜。
(2)递H体有H泵作用,将2H+泵出内膜,2e传给递电子体,整个过程泵出3对H+造成H+跨膜梯度(3)线粒体膜对H+不通透,造成H+跨膜梯度。
(4)H+通过线粒体F1—F0—ATP酶进入内膜,释放出的自由能推动ATP合成。
6.糖酵解生成的NADH2如何进入到线粒体进行氧化磷酸化。
生物氧化和氧化磷酸化主要在线粒体内进行,而NAD+和NADH不能自由地透过线粒体内膜,因此在胞液内生成的NADH(如糖酵解途径产生的NADH)必须通过特殊的穿梭机制进入线粒体。
已知动物Cell有两个穿梭系统:(1)甘油-3-磷酸穿梭系统(肌Cell);(2)苹果酸穿梭系统(肝Cell)。
第六章脂代谢1.α-磷酸甘油合成的酶促反应途径。
1、EMP 中的DHAP 还原2、甘油在甘油激E 的催化下生成α—磷酸甘油2.大肠杆菌乙酰辅酶A 羧化酶复合体的组份及其催化的生物化学反应及反应产物,BCCP 的名称及作用。
乙酰COA 羧化酶复合体由生物素羧化E (BC )、羧基转移E (CT )、 生物素羧基载体蛋白(BCCP )三个不同的亚基组成,其中BCCP 连结有生物素辅基。
每个亚基行使着不同的功能,但只有当他们聚合成完整的酶后才有活性。
3.大肠杆菌脂肪酸合成酶复合体的组份及所催化的生化反应的历程,ACP 的名称及作用。
脂肪酸合酶系统是一个多酶复合体,7种蛋白组成,6种酶以酰基载体蛋白为中心。
酰基载体蛋白(ACP )六种酶1.乙酰COA :ACP 酰基转移酶(AT );2.丙二酸单酰COA :ACP 转移酶(MT );3.β—酮脂酰-ACP 合成酶(KS );4.β—酮脂酰-ACP 还原酶(KR );5.β—羟脂酰-ACP 脱水酶(HD );6.β—烯脂酰-ACP 还原酶(ER )反应历程:(1)第一阶段:乙酰基和丙二酸单酰基进位。
乙酰基进位:乙酰COA 在转移酶催化下,乙酰基被转移到中央巯基上。
乙酰基移位:乙酰基由中央巯基转移到外围巯基上。
丙二酸单酰基进位:丙二酸单酰COA 在转移酶催化下,丙二酸单酰基被转移到中央巯基上。
(2)第二阶段:脂肪酸链延伸缩合:在合成酶催化下外围巯基上的乙酰基与中央巯基上的丙二酸单酰基缩合成β—酮丁酰基连接在中央巯基上,同时释放出一分子CO2。
还原:在还原酶催化下,β—酮丁酰基β位羰基被NADPH 还原成羟基,生成β—羟酯酰基。
磷酸甘油-α脱水:在脱水酶催化下β—羟丁酰基的α、β碳原子间脱水生成反市式烯丁酰基。
还原:在还原酶催化下烯丁酰基的α、β之间双键被NADPH还原成单键,生成延长了两个碳单位的丁酰基。
生成的丁酰基再与新进位的丙二酸单酰基重复上述缩合、还原、脱水、再还原的循环反应,又延长两个碳片段。
生成己酯酰基,如此反复进行,直至生成软酯酰基为止。
软脂酰-ACP是硫酯酶的底物,该酶催化生成软脂酸和HS-ACP。
这就是第三阶段的反应。
(3)第三阶段:脂酰基水解当中央巯基上的脂酰基延长到一定程度(不超过16碳)后,在硫酯酶的作用下,ACP上的脂酰基或被转移到COA上,或形成游离脂肪酸,或者直接用于合成磷脂酸。
4.大肠杆菌β-酮酯酰ACP合成酶的催化特点。
大肠杆菌脂肪酸从头合成途径与碳链加长途径有何区别。
β—酮脂酰-ACP合成酶(KS)多肽链半胱氨酸残基上的巯基叫外围巯基。
5.简单概括脂肪酸合成的生化历程。
6.简述脂肪合成的酶促反应历程。
7.何谓脂肪酸的β-氧化,简述β-氧化的生化历程。
8.在胞浆的长链脂肪酸是如何进入线粒体的?1.脂肪酸在细胞质中活化为脂酰CoA;2.脂酰CoA通过转运系统(肉毒碱穿梭系统)进入线粒体基质脂肪酸从头合成和与分解的异同第七章:含氮化合物代谢1.氨的同化包括那些内容?高等植物氨同化的主要途径是什么?生物体内有两种方式同化氨。
合成方式有两种:1、α—酮酸氨基化。
2、转氨基作用1.谷氨酸合成途径所有生物都通过谷氨酰胺合成酶和谷氨酸脱氢酶催化形成谷氨酸和谷氨酰胺的方式同化氨。