水通道蛋白AQP1

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水通道蛋白结构

水通道蛋白结构

水通道蛋白结构水通道蛋白是一类在生物体中起着重要作用的蛋白质。

它们存在于细胞膜上,形成了细胞膜的一种通道,能够允许水分子快速通过细胞膜。

水通道蛋白的发现和研究为我们理解细胞内外液体平衡以及水分运输提供了重要的线索。

水通道蛋白最早是在1980年代被发现的,研究者发现一种叫做水通道蛋白1(Aquaporin-1,简称AQP1)的蛋白质在红细胞膜上表达,能够加速水分子通过细胞膜。

这项发现引起了科学家们的广泛关注,并在接下来的几十年里,研究人员陆续发现了多种水通道蛋白。

水通道蛋白的结构非常特殊,它们由多个亲水性的氨基酸残基组成,形成了一条通道,通道中心是一个疏水性的区域,能够排斥离子和其他溶质,只允许水分子通过。

水通道蛋白的结构使其具有高度选择性和通透性,能够快速而特异地传输水分子。

水通道蛋白的结构在进化过程中发生了一些变化,目前已经发现了多种类型的水通道蛋白。

其中,AQP1是最早被发现的一种,广泛存在于多种细胞类型中,包括红细胞、肾脏和眼睛等。

AQP1的结构由四个相同的亚单位组成,每个亚单位由六个跨膜螺旋组成,形成了一个中央水通道。

除了AQP1之外,还有其他类型的水通道蛋白,如AQP2、AQP3等。

它们在组织和细胞中的分布具有一定的特异性,发挥着不同的生理功能。

例如,AQP2主要存在于肾脏中,调节尿液的浓缩和稀释;AQP3主要存在于皮肤和肠道中,参与水分的吸收和散发。

水通道蛋白的功能不仅仅局限于水分的传输,它们还参与了一系列重要的生理过程。

例如,水通道蛋白在维持细胞内外液体平衡方面发挥着重要作用。

细胞内外液体平衡的失调会导致细胞的肿胀或收缩,影响细胞的正常功能。

水通道蛋白能够调节细胞内外水分的平衡,保持细胞内外环境的稳定。

水通道蛋白还参与了一些特殊细胞功能的实现。

例如,在肾脏中,水通道蛋白能够调节尿液的浓缩和稀释,帮助维持体内水分的平衡。

在眼睛中,水通道蛋白参与了眼内房水的生成和排泄,维持了眼压的稳定。

水通道蛋白AQP1

水通道蛋白AQP1
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水通道蛋白
Aquaporin-1(AQP1)
01 Background 02 Structure 03 Function
Background 01
Background
释 疑

细胞的主要成分是水,一个细胞的含水量大约为

85%~90%
水分子很小,单个水分子的直径约为2.8Å
1987年,在人红细胞膜上发现一种28kDa的疏水跨膜蛋白, 命名为形成通道的整合膜蛋白28(CHIP28)。其在具有高 渗能力的红细胞和肾小管中高表达。 1991年,克隆了CHIP28的全长cDNA。
Background
1992年,非洲爪蟾卵母细胞CHIP28表达实验
Structure 02
Structure
Background
肾近端小管、髓袢降支细段具有强烈的吸水功能, 平均每天吸收大约150L的水。
血液中的红细胞在低于0.45%的NaCl低渗溶液中 会迅速吸水膨胀破裂。
红细胞水的快速通透能被汞抑制,清除抑制剂后,红细胞又可恢 复对水的快速通透能力。而汞却不影响细胞膜对水的简单扩散。
Background

Function
液体重吸收
脑脊液产生、调节水和离子平衡
眼组织 鼻腔
角膜、晶状体 小梁、虹膜
视网膜
Function
调剂渗透压 参与房水的调控 维持视网膜的黏附功能
鼻粘膜的生理功能与相关疾病
谢谢
释疑 着手进行分解找不到答案的议题,直到可解答的程度为止 举例
释疑
Structure
“该投资项目A” = 理由1 + 理由2 + 理由3
举例
Structure

水通道蛋白的名词解释

水通道蛋白的名词解释

水通道蛋白的名词解释水通道蛋白是一类存在于生物体细胞膜上的蛋白质,其主要功能是调节细胞内外水分的平衡。

这些蛋白质以其独特的细胞膜通透性,通常被形容为“细胞的水渠”。

尽管细胞膜对水具有一定的渗透性,但水通道蛋白的出现使得水分的跨膜运输变得更加高效和方便。

水通道蛋白主要通过形成一个微小的通道,让水分子直接穿过细胞膜,从而加速细胞内外的水分交换。

水通道蛋白最早被发现于红细胞膜,其中最为著名的是被称为Aquaporin-1(AQP1)的蛋白质。

AQP1被发现能够高效地传输水分子,使其成为研究者们研究水通道蛋白的重要起点。

此后,越来越多的水通道蛋白被发现,它们在各种生物体的细胞膜上广泛存在。

水通道蛋白家族主要包括两类:小分子量蛋白(20~35kDa)和大分子量蛋白(约为50~90kDa)。

小分子量蛋白包括AQP1、AQP2和AQP4等,它们主要负责水分子的传输。

大分子量蛋白则包括AQP0、AQP5和AQP6等,除了与水分交换有关,这些蛋白质还可能参与其他细胞功能的调节。

水通道蛋白在生物体中具有广泛而重要的作用。

例如,在人体内,水通道蛋白在器官和组织中起着维持水分平衡的关键作用。

当体内水分过多或过少时,水通道蛋白能够根据需要调整细胞膜的通透性,控制水分大量吸收或排泄。

这一过程在保持人体内部环境稳定方面非常重要。

此外,水通道蛋白还在植物、昆虫、微生物等生物体中发挥着类似的功能。

在植物体内,水通道蛋白不仅参与了水分的吸收和输送,还对维持细胞渗透稳定性和调节植物生长发育起到了重要作用。

在昆虫和微生物中,水通道蛋白也发挥着类似的水分调节作用,确保它们能够在不同环境下生存和繁衍。

随着科学技术的发展,研究人员对水通道蛋白进行了深入的研究。

他们通过结构生物学、细胞生物学以及分子生物学等多种手段,揭示了水通道蛋白的分子结构和生理功能,并进一步研究了其与疾病之间的关系。

例如,某些疾病,如肾脏功能障碍、肿瘤、水肿等,与水通道蛋白的异常表达或功能失调密切相关。

水通道蛋白

水通道蛋白

水通道蛋白水通道蛋白(Aquaporin),又名水孔蛋白,是一种位于细胞膜上的蛋白质(内在膜蛋白),在细胞膜上组成“孔道”,可控制水在细胞的进出,就像是“细胞的水泵”一样。

水通道是由约翰霍普金斯大学医学院的美国科学家彼得·阿格雷所发现,他与通过X射线晶体学技术确认钾离子通道结构的洛克斐勒大学霍华休斯医学研究中心的罗德里克·麦金农共同荣获了2003年诺贝尔化学奖。

水分子经过Aquaporin时会形成单一纵列,进入弯曲狭窄的通道内,内部的偶极力与极性会帮助水分子旋转,以适当角度穿越狭窄的通道,因此Aquaporin的蛋白构形为仅能使水分子通过之原因水通道蛋白的发现编辑Agre等(1988)在分离纯化红细胞膜上的Rh多肽时,发现了一个28 kD的疏水性跨膜蛋白,称为形成通道的整合膜蛋白28(channel-forming inte—gral membrane protein,CHIP28),1991年完成了其cDNA克隆(Verkman,2003)。

但当时并不知道该蛋白的功能,在进行功能鉴定时,将体外转录合成的CHIP28 mDNA 注入非洲爪蟾的卵母细胞中,发现在低渗溶液中,卵母细胞迅速膨胀,并于5 min 内破裂。

为进一步确定其功能,又将其构于蛋白磷脂体内,通过活化能及渗透系数的测定及后来的抑制剂敏感性等研究,证实其为水通道蛋白。

从此确定了细胞膜上存在转运水的特异性通道蛋白,并称CHIP28为Aquaporinl(AQPl)。

水通道蛋白分类编辑AQP0AQP0最初称之为主体内在蛋白(major intrinsic protein,MIP),在晶状体纤维中细胞中表达丰富,与晶状体的透明度有关.AQpo的突变可能导致晶状体水肿和白内障。

小鼠缺乏AQPO将患先天性白内障[61]。

AQP1AQP1是1988年发现的,开始将这种蛋白称为通道形成整合蛋白(CHIP),是人的红细胞膜的一种主要蛋白。

水通道蛋白在肾脏的表达及意义

水通道蛋白在肾脏的表达及意义

・综 述・水通道蛋白在肾脏的表达及意义Expression and Means of W ater Channel Protein in K idney常笑雪,黄 鹂摘 要:目的 了解水通道蛋白在肾脏的表达及生理、病理意义,为相关的临床研究提供帮助。

方法 收集国内外相关资料,对水通道蛋白的研究内容进行综述。

结果 肾脏水通道蛋白的类型有AQP1-AQP4、AQP6-AQP8,主要分布在近曲小管、细段和集合管,AQP1-AQP4参与水的重吸收和尿液浓缩.AQP6-AQP8的生理与病理意义不明。

结论 肾脏水通道蛋白的类型较多,提示有重要的生理意义。

关键词:水通道蛋白;肾脏中图分类号:Q73 文献标识码:B 文章编号:1672-688X(2004)03-0236-03 2003年诺贝尔化学奖授予美国科学家彼得、阿格雷和罗德里克、麦金农,以表彰他们在细胞膜通道方面开创性的研究。

阿格雷1988年发现并成功分离出一种细胞膜蛋白并证明这就是科学家孜孜以求的水通道蛋白。

2000年阿格雷公布世界第一张水通道蛋白的高清晰立体照片,照片揭示了这种蛋白的特殊结构只允许水分子通过。

1 水通道蛋白的发现及类型所有组织细胞都允许水以单纯扩散方式通过细胞膜。

早期的生物物理学研究发现红细胞及近端肾小管对渗透压改变引起的水的通透性很高,很难用单纯扩散来解释。

阿格雷[1]等在分离纯化红细胞膜上的Rh多肽时发现了一个分子量为28K D的疏水性跨膜蛋白,称为形成通道的整合膜蛋白28 (Channel-F orming integral membrane protein,CHIP28)。

1991年完成了其cDNA克隆[2]。

当时不知道该蛋白的功能,对其进行功能鉴定时,将体外转录合成的CHIP28cDNA注入非洲爪蟾的卵母细胞中,发现在低渗溶液中,卵母细胞迅速膨胀,细胞膜水的通透性增加8倍并于5min内破裂[3]为进一步确定其功能,又将其建构于蛋白磷脂体内,通过活化能及渗透系数的测定以及抑制剂敏感性等研究证实该蛋白为水通道蛋白[4]。

AQP-1在原发性青光眼眼组织中的作用

AQP-1在原发性青光眼眼组织中的作用

AQP-1在原发性青光眼眼组织中的作用摘要】目的通过检测水通道蛋白-1(Aquaporins -1,AQP-1)在原发性青光眼患者小梁和虹膜组织中的表达水平,探讨水通道蛋白-1与房水分泌、排出的关系以及作用机制。

方法实验组(A1)为原发性闭角型青光眼(PACG)患者小梁切除术中留取的小梁、虹膜组织;高眼压对照组(A2)为原发性开角型青光眼(POAG)患者小梁切除术中留取的小梁、虹膜组织;正常眼压对照组(B组)为外伤摘除的正常眼压眼球中切除的小梁、虹膜组织,进行HE染色和免疫组化实验检查,检测出各组的小梁及虹膜组织中AQP-1的表达水平及细胞形态方面的变化,进行比较和分析。

结果(1)HE组中A1组、A2组对比B组中内皮细胞数量减少,纤维结缔组织增生,色素细胞层次减少,基质中血管扩张充血明显,比较差异有显著性意义(P<0.01)。

A1组与A2组的比较无显著性意义(P>0.05)。

(2)免疫组化中A1组、A2组对比B组中AQP-1的表达减少,A1组与A2组的比较无显著性意义(P>0.05)。

结论 1. AQP-1在原发性青光眼组小梁组织中表达减少和正常眼球对照组中的表达存在差异。

2. AQP-1与房水的分泌、排出相关,提示AQP-1可能与原发性青光眼发病机理相关。

【关键词】水通道蛋白-1(AQP-1)青光眼小梁网 AQP-1调控【中图分类号】R775.2 【文献标识码】A 【文章编号】1672-5085(2014)03-0017-02青光眼是位居全球第二位的致盲性眼病,病理性眼压升高是造成原发性青光眼视神经损害的主要危险因素,而眼压的改变与房水的产生、循环有着直接的关系。

水通道蛋白(Aquaporins,AQPS)目前已经证明,参与房水的分泌与重吸收,探讨AQP-1在患者眼部组织中的作用机制有利于寻找相关致病因素,科学地掌握其发生发展规律,对青光眼的诊断、治疗和防盲治盲工作的开展具有积极而深远的意义。

水通道蛋白1、4、5在实验性变应性鼻炎鼻粘膜中的表达和意义的开题报告

水通道蛋白1、4、5在实验性变应性鼻炎鼻粘膜中的表达和意义的开题报告

水通道蛋白1、4、5在实验性变应性鼻炎鼻粘膜中的表达和意义的开题报告一、研究背景和意义实验性变应性鼻炎(experimental allergic rhinitis,EAR)是一种常见的过敏性疾病,其主要病理改变发生在鼻粘膜。

目前的研究表明,EAR 发生的主要机制与组织损伤、变态反应、炎症等因素有关,但其具体机制尚不十分清楚。

水通道蛋白(aquaporin,AQP)是一类跨膜蛋白质,具有内在的通透性和选择性,可传递水和一些小分子物质。

在鼻粘膜中,AQP的表达和分布与维持鼻黏膜水分平衡和黏膜保护有密切关系。

目前,关于AQP在EAR鼻粘膜中的表达及其意义的研究还比较少,需要进一步深入探讨。

二、研究内容和方法本研究将选取实验鼻炎模型动物,通过组织学、免疫组化等方法来检测EAR模型鼻粘膜中AQP1、4、5的表达情况,并探讨其与EAR发生的相关性。

1. 建立EAR模型收集健康的SD大鼠(体重250~300g),将其随机分为实验组和对照组。

实验组的大鼠鼻腔内喷洒感兴趣的过敏源,如蛋白质、花粉等;对照组的大鼠鼻腔内喷洒生理盐水。

连续喷洒一周后,进行相应的生理生化指标的检测,并在此基础上确定模型建立成功。

2. 检测EAR鼻粘膜中AQP1、4、5的表达情况收集EAR模型鼻粘膜组织标本,制作石蜡切片。

采用免疫组织化学法对切片染色,并使用显微镜观察和分析AQP1、4、5在鼻粘膜中的分布情况和表达量。

三、预期结果和意义本研究将探讨EAR鼻粘膜中AQP1、4、5的表达和意义,预期结果包括:1. EAR鼻粘膜中AQP1、4、5表达量的变化。

EAR模型鼻粘膜中,AQP1、4、5的表达量是否受到过敏反应的刺激而改变。

2. AQP1、4、5在EAR鼻粘膜中的分布情况。

不同类型的鼻腔上皮细胞和黏液中AQP1、4、5的表达情况。

3. EAR鼻粘膜中AQP1、4、5与EAR发病机制的相关性。

EAR鼻粘膜中AQP1、4、5的表达变化,是否与EAR发生的机制有关。

水通道蛋白的发现及对人体的作用

水通道蛋白的发现及对人体的作用

水通道蛋白的发现及对人体的作用刘彦成(渭南师范学院环境与生命科学系陕西渭南 714000)摘要:水通道蛋白(aquaporin,AQP) 是一种对水专一的通道蛋白。

具有介导水的跨膜转运和调节体内水代谢平衡的功能。

水通道蛋白调节失控与水平衡紊乱等一系列疾病密切相关。

关键词:细胞膜;水通道蛋白(AQP);跨膜转运;疾病;调节Abstract:The pass of water protein (aquaporin, AQP) is one kind of adding water single-minded channel protein.Has lies between leads the water the cross membrane transportation and the adjustment body domestic waters metabolism balance function.Pass of water protein adjustment out of control and level balance disorder and so on a series of disease close correlation.Key word:Cell membrane pass of water protein (AQP) cross membrane transportation disease adjusts1 水通道蛋白的发现1.1 细胞膜的运输方式细胞是构成生物的基本单位,细胞与细胞之间则是通过细胞膜来沟通和实现基本的生命活动。

细胞膜的主要成分为磷脂和蛋白质,其结构为磷脂双分子层,磷脂双分子层上有糖蛋白,糖蛋白所在一侧为细胞外侧。

物质跨膜运输可分为自图1 细胞膜的立体结构由扩散(不需能量、载体),协助扩散(不需要能量、需载体),主动运输(要能量、需载体)三种。

还有一些大分子物质是通过胞吞、胞吐方式通过细胞膜,它们需要能量、不要载体。

水通道蛋白与泌尿外科疾病.

水通道蛋白与泌尿外科疾病.

水通道蛋白与泌尿外科疾病很早以前,生理学家就认识到水的跨膜转运除了简单扩散外,还存在某种特殊的水转运机制,并提出了水通道概念。

1991年Agre等[1]首先克隆了相对分子质量为28 000的水通道蛋白(AQP),称为AQP1(aquaporin1),并证明具有将细胞外的水转运至细胞内的功能。

随后发现了一大家族具有高选择性水通道功能的膜蛋白分子,共有6种,统称为AQP,存在于多种组织细胞的质膜中。

在涉及到水平衡紊乱的疾病中,尤其是在泌尿外科某些疾病,如多囊肾、肾癌、双侧输尿管梗阻后利尿以及结石形成的研究中有重要意义。

一、水通道的分类及在组织中的分布1.AQP1首先被定性为水通道蛋白,称之为CHIP(channel integrated protein),用免疫组化、免疫电镜及分子生物学技术发现AQP1在机体许多组织中有表达,如平滑肌和子宫组织[2],肾脏的近曲小管和髓襻降支细胞上皮的顶膜及基侧膜。

此外,在涉及水转运的其它组织中亦发现有AQP1显著表达,如角膜的内皮细胞、脉络膜网、肝胆管上皮细胞、胆囊颈内壁、汗腺上皮、支气管和肺泡上皮、唾液腺上皮、结肠、脾脏和毛细血管内皮[3]。

在淋巴管和粘膜下毛细血管的AQP1,能促进吸收的水迅速进入淋巴管和毛细血管床,维持机体的内环境稳定。

2.AQP2是血管加压素调控的水通道蛋白,位于肾集合管的顶质膜上,对尿浓缩起重要作用,在肾外尚未发现有表达,它与AQP1 cDNA有42%的同源性。

该基因突变可产生常染色体隐性遗传病即肾源性尿崩症[4],表现为血清抗利尿激素水平明显增高,而尿不被浓缩。

它与X连锁的肾源性尿崩症不同,该疾病为抗利尿激素V2受体基因突变所致。

刺激V2受体,肾集合管顶质膜AQP2表达明显增高。

锂剂可以抑制它的表达,因而可以解释锂剂的副作用,这种作用限制了它在治疗精神病中的作用。

3.AQP3是肾脏集合管和胃肠道表达的另一型水通道蛋白,主要分布在集合管的上皮细胞的基侧膜,该部位水的通透性被认为是不可调节的。

水通道蛋白1、5与肺水肿相关性研究进展

水通道蛋白1、5与肺水肿相关性研究进展

- 181 -[22] Harder M J,H öchsmann B,Dopler A,et al.Different Levels ofIncomplete Terminal Pathway Inhibition by Eculizumab and the Clinical Response of PNH Patients[J].Frontiers in Immunology,2019,10:1639.[23] Griffin M,Kulasekararaj A,Gandhi S,et al.Concurrentt re a tm e n t o f a p l a st i c a n e mi a /Pa r o xysmal No ctur nal Hemoglobinuria syndrome with immunosuppressive therapy and eculizumab:a UK experience[J].Haematologica,2018,103(8):345-347.[24] Liu L,Liu S,Zhang Y,et al.Excellent Outcomes of AllogeneicHematopoietic Stem Cell Transplantation in Patients withParoxysmal Nocturnal Hemoglobinuria:A Single-Center Study[J].Biol Blood Marrow Transplant,2019,25(8):1544-1549.[25] Soci é G,Caby-Tosi M P,Marantz J L,et al.Eculizumab inparoxysmal nocturnal haemoglobinuria and atypical haemolytic uraemic syndrome:10-year pharmacovigilance analysis[J].British Journal of Haematology,2019:185(2):297-310.[26] Mcnamara L A,Topaz N,Wang X,et al.High Risk for InvasiveMeningococcal Disease Among Patients Receiving Eculizumab (Soliris)Despite Receipt of Meningococcal Vaccine[J].MMWR Morb Mortal Wkly Rep,2017,66(27):734-737.(收稿日期:2020-07-16) (本文编辑:田婧)*基金项目:国家自然科学基金项目(81760890)①青海大学 青海 西宁 810000通信作者:洒玉萍水通道蛋白1、5与肺水肿相关性研究进展*沈慧萍① 麻海英① 洒玉萍① 李永平①【摘要】 肺水肿是临床常见的急危重症之一,是由于各种原因引起肺内液体平衡障碍,从而对机体气体交换产生影响的疾病。

水通道蛋白综述与展望

水通道蛋白综述与展望

水通道蛋白水通道- 从原子结构到临床医学生物膜的透水性在生理学上是一个长期存在的问题,但负责此类蛋白质的蛋白质仍然未知,直到发现水通道蛋白1(AQP1)水通道蛋白。

AQP1由渗透梯度驱动的水选择性渗透。

人类AQP1的原子结构最近被定义。

四聚体的每个亚基含有允许水分子单文件通过但中断氢键通过质子所需的单独水孔。

已经鉴定了至少10种哺乳动物水通道蛋白,并且它们被水(水通道蛋白)或水加甘油(水甘油聚糖)选择性渗透。

表达位点与临床表型密切相关,从先天性白内障到肾源性尿崩症。

在植物,微生物,无脊椎动物和脊椎动物中发现超过200个水通道蛋白家族成员,并且它们对这些生物体的生理学的重要性正在被揭开。

在20世纪20年代发现脂质双层提供了当沐浴在较低或较高pH或含有毒性浓度的Ca2 +或其他溶质的细胞外液中时细胞如何维持其最佳细胞内环境的解释。

从1950年代开始发现离子通道,交换剂和共转运体为溶质的跨膜运动提供了分子解释。

然而,长期以来,假定水的输送是由于通过脂质双层的简单扩散。

来自具有高膜渗透性的多个实验系统的观察,例如两栖膀胱和哺乳动物红细胞,表明通过脂质双层的扩散不是水跨越膜的唯一途径。

虽然提出了各种解释,但直到10年前发现AQP1才能知道分子水- 特异性转运蛋白(Preston 等,1999)。

现在人们普遍同意扩散和通道介导的水分运动都存在。

通过所有生物膜以相对较低的速度发生扩散。

水通道蛋白水通道发现于上皮细胞的一部分10至100倍的水渗透能力。

值得注意的是,水通道蛋白水通道的选择性非常高,甚至质子(H3O +)被排斥。

在大多数组织中,扩散是双向的,因为水进入细胞并从细胞释放,而水通道蛋白介导的体内水流则由渗透或液压梯度引导。

扩散的化学抑制剂是未知的,扩散发生在高Ea(Arrhenius活化能)。

相比之下,大多数哺乳动物水通道蛋白受汞的抑制,Ea等同于大量溶液中水的扩散(〜5 kcal mol_1)。

水通道蛋白的发现说明了偶发性在生物学研究中的重要性,并且引起了上游流体运输过程中水如何穿过生物膜的范式的完全转变。

水分子通道蛋白的结构与功能的关系

水分子通道蛋白的结构与功能的关系

水分子通道蛋白的结构与功能的关系姓名:王国栋 院系:基础医学院中西医结合1班 学号:20141025水分子穿越双磷脂生物膜的输运机理是生理学和细胞生物学中一个长期未能解决的重要问题。

AQP1水通道蛋白的发现和鉴定使得人们确认出一个新的蛋白质家族———水通道蛋白家族。

正是这一蛋白家族的存在,使得水分子可以进行快速的跨膜传输。

由晶体学方法解出的哺乳动物AQP1水通道蛋白的原子结构,最终揭示了水通道蛋白只允许水分子快速传输而阻挡其他的小分子和离子(包括质子H+)的筛选输运机理。

本文概述了水通道蛋白对水分子筛选传输的机理。

一、水通道蛋白的重要性活细胞外面有一层由磷脂组成双层膜,称为双磷脂细胞膜。

它将细胞的内环境物质及细胞器等与外部环境区分开。

水、离子以及其他极性分子一般不能透过这层双磷脂细胞膜。

但是细胞生命活动经常需要有选择性地对这些物质进行快速跨膜传输。

这是通过镶嵌在细胞膜上具有输运化学物质功能的膜蛋白来实现的,不同膜蛋白具有输运不同化学物质的能力。

水是活细胞的主要组成部分。

在活细胞中,水的比例占总重量的70%左右。

大多数的细胞生化反应都是在水环境中进行的。

水分子的跨膜输运是如何实现的是生命科学中一个非常重要的基本问题。

水分子虽然可以以简单渗透扩散方式通过细胞膜,但是扩散速度非常缓慢。

科学研究证明,水分子跨越细胞膜的快速输运是通过细胞膜上的一种水通道蛋(aguaporin ,AQP )实现的。

一个AQP1 水通道蛋白分子每秒钟可以允许30 亿个水分子通过。

水通道蛋白大量存在于动物、植物等多种生物中。

在哺乳动物中,水通道蛋白大量存在于肾脏、血细胞和眼睛等器官中,对体液渗透、泌尿等生理过程非常重要。

在植物当中,水通道蛋白直接参与根部水分吸收及整个植物的水平衡。

由于水通道蛋白的存在,细胞才可以快速调节自身体积和内部渗透压。

由此可见,水通道蛋白对于生命活动至关重要。

二、水通道蛋白的结构蛋白质的功能是通过其结构来实现的。

aqp1分子量

aqp1分子量

aqp1分子量全文共四篇示例,供读者参考第一篇示例:AQP1是一种重要的水通道蛋白,其分子量约为28-30kDa。

AQP1主要存在于细胞膜上,起着调节细胞内外水平衡的作用。

研究发现,AQP1不仅在人体内有着重要的生理功能,还与多种疾病的发生和发展密切相关。

AQP1分子量的测定是研究AQP1功能和机制的基础。

通过分子生物学和生物化学技术,科学家们可以精确地测定AQP1的分子量,并且进一步探究其在细胞内的定位、结构和功能。

在疾病研究中,AQP1分子量的变化往往与相关疾病的发生和发展密切相关。

在某些肿瘤细胞中,AQP1的表达水平和分子量通常会发生改变,这可能与肿瘤细胞的异常水平衡有关。

研究表明,AQP1在很多疾病的治疗中具有重要的作用。

在肾脏疾病的治疗中,AQP1的调节和阻断可以有效地减轻肾小管的水钠重吸收,从而减轻肾脏负担,有助于治疗肾功能不全。

在神经系统疾病和癌症的治疗中,AQP1也被认为是一个重要的治疗靶点。

通过抑制AQP1的表达或功能,可以有效地阻止这些疾病的发展。

AQP1分子量的研究不仅有助于我们深入了解AQP1在细胞内的功能和机制,还为相关疾病的治疗提供了新的思路和方法。

今后,我们期待更多的研究可以揭示AQP1在生物学和医学领域的更多秘密,为人类健康和医学进步做出更大的贡献。

【文章2000字,内容已完结】。

第二篇示例:AQP1是一种被广泛研究的水通道蛋白,它在多种生物体中都具有重要的生物学功能。

AQP1分子量为28kDa,是一种跨膜蛋白质,主要分布在细胞膜上,负责调节细胞内外水分的平衡。

AQP1的研究对于深入了解水通道蛋白的结构与功能,以及水分平衡在生物体内的调节机制具有重要意义。

AQP1分子量的测定是通过蛋白质质谱技术实现的。

质谱技术是一种高效的生物分析方法,通过分析蛋白质的质量和结构,可以快速准确地确定蛋白质的分子量。

对AQP1的分子量进行测定,有助于研究人员了解其在细胞内的定位和功能。

水通道蛋白1与母胎液体平衡相关性研究的开题报告

水通道蛋白1与母胎液体平衡相关性研究的开题报告

水通道蛋白1与母胎液体平衡相关性研究的开题报告
一、研究背景
水通道蛋白1(Aquaporin-1,AQP1)是一种由细胞膜跨越的水通道蛋白,广泛存在于人体多个组织和器官中,包括肝、肾、肺、脑等。

AQP1在调节人体细胞内外水分平衡方面扮演着重要的角色,因此对其研究有着重要的临床意义。

母胎液体平衡调节对于胎儿的生长和发育至关重要。

过多或过少的胎儿水肿均会影响胚胎发育和孕妇的健康。

AQP1在调节母胎液体平衡中发挥着重要作用,目前相关的研究尚不完备。

二、研究问题
本研究旨在探究AQP1与母胎液体平衡之间的相关性,并研究其在调节母胎液体平衡中的作用机制。

具体问题如下:
1. AQP1在人类母胎液体平衡中的表达及分布情况如何?
2. AQP1对母胎液体平衡的调节作用是怎样的?
3. AQP1参与调节母胎液体平衡的机制是什么?
三、研究方法
1. 对人类胎盘和胎膜进行组织学研究,观察AQP1的表达和分布情况。

2. 利用体外实验方法,观察AQP1对母胎液体平衡的调节作用,通过添加或阻断AQP1的药物来探究其调节作用。

3. 通过Western blotting等技术研究AQP1的参与调节母胎液体平衡的机制,如蛋白质相互作用等。

四、研究预期结果
1. 确定AQP1在人类母胎液体平衡中的分布和表达情况。

2. 揭示AQP1参与调节母胎液体平衡的作用机制。

3. 建立AQP1调节母胎液体平衡的模型,为临床诊疗提供理论和实验依据。

五、研究意义
本研究将有助于深化对AQP1在调节母胎液体平衡中的作用机制的理解,为临床诊疗提供理论和实验依据,有助于改善胎儿水肿等临床问题。

aqp1与aqp8在肝胆系统生理功能中的作用

aqp1与aqp8在肝胆系统生理功能中的作用
结论:
1.细胞分离后采用差异贴壁法和免疫黏附法进行纯化可使细胞纯度提高18%左右;
2.用1μg/ml脂多糖刺激体外培养的大鼠肺泡Ⅱ型上皮细胞4h能建立较为合理的内毒素性肺损伤细胞模型;
3.大鼠肺泡Ⅱ型上皮细胞上表达有AQP-1、AQP-3和AQP-5,LXA4能促进脂多糖攻击的肺泡Ⅱ型上皮细胞上AQP-1、AQP-3和AQP-5mRNA和蛋白表达上调。
RT-PCR和Westernblot结果分析表明,照射后AQP5mRNA和蛋白质表达都明显减弱,照射后30天(分别是对照组的48.4±9.3%和
44.0±1.6%,P<0.01)比照射后3天(分别是对照组的62.7±5.3%和60.0±9.2%,P<0.01)减弱明显。原位杂交和免疫组化结果表明照射后阳性标记细胞类型和部位没有变化,整个颌下腺实质阳性染色强度均减弱。
东北师范大学
博士学位论文
AQP1与AQP8在肝胆系统生理功能中的作用
姓名:***
申请学位级别:博士
专业:细胞生物学
指导教师:***
20090401
AQP1与AQP8在肝胆系统生理功能中的作用
照射后大鼠体重暂时性降低,第9天开始同对照组一样增长,但低于对照组,而且一直到照射后30天也没有达到对照组水平。照射后3天和30天,照射组大鼠体重分别低于对照组12.7%(P<0.01)和24.0%(P<0.05),颌下腺重量低于对照组(分别是对照组的75.3±4.4%,P<0.01和
83.4±5.8%,P<0.05),颌下腺唾液流率降低(分别是对照组的58.5±8.5%,P<0.01和56.2±4.3%,P<0.01),每克颌下腺唾液流率降低(分别是对照组的67.8±5.7%,P<0.01和61.6±6.3%,P<0.01)。唾液蛋白质含量分别高于对照组84.4%(P<0.05)和38.2%(P<0.05),唾液渗透压分别高于对照组25.1%(P<0.05)和18.6%(P<0.05),唾液蛋白质分泌速率没有明显变化(P>0.05)。

水通道蛋白研究动态

水通道蛋白研究动态

have been generated and it was found that lots of genes are necessary in the process of learning and memory.However,overlooking the role of background genes is a major problem in the pre2 sent studies,the phenotypical abnormalities attributed to the targeted gene may be simply result from the effects of background genes.In order to overcome this limitation,it is necessary to develope new ES cell lines and use inbred mouse strains from pure background,further2 more,methodolgical details must be improved and fine control over the timing,locale and degree of genetic disruption must be gained.K ey w ords gene knockout,gene targeting, learning,memory水通道蛋白研究动态3朱美君 王学臣 陈 珈 杜 敏(中国农业大学生物学院,北京100094)摘要 水通道蛋白是对水专一的通道蛋白,它普遍存在于动、植物及微生物中,不同水通道蛋白之间具有类似特征.哺乳动物中水通道蛋白主要分为六类,分布于水分代谢活跃的器官中;植物除了质膜上水通道蛋白外,液泡膜也存在着水通道蛋白,它们在植物生长,发育及胁迫适应中起着重要作用.目前有关水通道蛋白的详细的结构和功能信息主要来自对红细胞膜上水通道蛋白的研究,它由同源的四聚体组成,每个单体具有独立的水通道功能,四聚体在膜上分布具有不对称性,在膜内侧四聚体呈伸展状态,在膜外侧形成大的中心空腔.关键词 水通道蛋白,选择性,结构,功能学科分类号 Q556 水进出细胞虽说是生命的基本过程,但水如何跨膜运输却是长期以来没有解决的问题,红细胞膜高的水透性使人推测其存在着对水专一的AQPs(aquaporins,AQPs),利用爪蟾卵表达体系及重组脂质体技术进行的功能实验表明,红细胞膜确实存在着对汞敏感的水通道蛋白(AQP1)[1].AQP1的发现揭开了长期使膜生物物理学家困惑的谜———某些细胞中水跨膜的快速流动,进而鉴别了有关AQPs的家族.现已清楚AQPs普遍存在于动植物及微生物中,对AQPs的专一性、结构和功能的研究以及AQPs新成员的鉴别是许多研究者致力研究的课题,有关这方面的进展也是日新月异.1 AQPs的选择性 与其他通道蛋白类似,AQPs也具有高度的专一性,只允许水分子通过而不允许其他分子及离子通过,它介导细胞与介质之间快速的被动的水的运输[1,2].新近,Y ool等[3]利用爪蟾卵表达体系发现用cAMP的激动剂forskolin 或8Br2cAMP预处理爪蟾卵后,卵中表达的AQP1对阳离子具有一定的透性.许多研究小组[2]重复了Y ool等的实验,但结果表明AQP0、AQP1、AQP2只具水转运活性, forskolin或cAMP不能激活AQP1对阳离子的透性.以上分歧可能是由于不同的实验材料,不同测定方法及检测标准引起的,也可能是由于AQPs家族成员间的个体差异的结果,要解决这一分歧,今后必须进行更多更深入的 3国家自然科学基金资助项目(39600090). 收稿日期:1997208211,修回日期:1998201204研究. 目前有关AQP3转运活性仍有争论, Echevarra等[4]认为AQP3除了水转运活性外,对甘油和尿素也有一定的透性,且其分子内转运水和尿素或甘油分子的部位是不同的.最近,Yang和Verkman[5]比较了小鼠中AQP0~5对水及甘油的透性,结果表明除AQP3外其他成员对甘油都无透性.2 AQPs的结构与功能 AQPs属古老的通道蛋白M IP(major intrinsic protein)家族成员,序列分析显示M IP基因内部由两个重复单元组成(a22fold repeat),表明M IP可能由串联的重复基因进化而来[6],M IP家族不同成员之间的基因序列具有一定的同源性,其中NPA(Asn2Pro2 Ala)修饰子区段同源性最强.已有的证据还表明M IP成员之间的基因组织方式也具相似性,一个大的外显子(外显子1)编码N端半分子,三个小的外显子(外显子2~4)编码M IP分子的C端半分子[7].M IP分子的两部分结构在细胞中可能行使不同的功能,N端部分在不同成员之间同源性较高,因此推测它可能负责一般的或共同的功能,另一部分(M IP 分子的C端部分)得到了分化,使得不同的蛋白质具有特殊的功能[6]. 目前已进行序列分析或部分序列分析的M IP家族成员有84个,其中包括大豆根瘤菌共生膜上的NOD26蛋白,大肠杆菌及其他细菌中甘油转运体,动植物质膜上具有水转运功能的内在蛋白,植物液泡膜上多个内在蛋白等[8].大多数M IP成员的功能还有待于进一步深入了解,但其中一部分具有水通道功能,亦即AQPs成员. 所有已知的哺乳动物、植物、微生物AQPs同源物具有类似特征[6],它们约含250~290个氨基酸,不同AQPs之间主要差异位于N端和C端,每一个同源物内C端和N端的氨基酸序列有20%同源性.目前有关AQPs 详细的结构和功能信息主要来自对红细胞膜上AQP1的研究.211 初级结构 AQP1是红细胞膜上分子质量为28ku的内在蛋白,研究初期称CHIP28.该蛋白以两种形式存在:28ku(未糖苷化)及gly28ku (N端糖苷化);两者可以形成多亚基的复合体,生化分析表明纯化的具有功能的AQP1四聚体中只有一个亚基糖苷化.突变体实验表明AQP1糖苷化似乎不是其折叠、定位及功能所必需的. AQP1初级结构信息主要来自对AQP1 cDNA的分析,AQP1的cDNA开放阅读框架由807bp组成,此外还含有38bp的5′末端及2kb的3′Poly(A)+末端[1].AQP1含有四个Cys残基,其中Cys189是维持正常结构和功能所必需的,淬灭实验表明AQP1中四个Trp 基团位于非极性环境中,它们有可能位于蛋白质的疏水口袋中,也可能紧挨着膜脂环境.突变体实验表明虽然Trp210具有高度的保守性,但它不是水通道活性所必需的. 疏水性分析表明,与所有的M IP成员一样,AQP1含有六个跨膜区段并由五个环相连,其中B、D环位于细胞内,A、C、E环位于细胞外,A环上有一个糖苷化位点(其他AQPs成员的糖苷化位点位于C环上).AQPs 分子的C端和N端位于胞质侧.最近, Stamer等[9]用谷胱甘肽转移酶与AQP1特定部位的融合蛋白的抗体进一步研究了AQP1的跨膜特征,结果支持了上述结论,此外,他们发现E环对外界环境非常敏感,因此推测E环在完整的具功能的AQP1中起着活跃的作用. Haris等[10]利用傅利叶红外光谱(F TIR)分析了含水介质中重组到二维膜中AQP1的二级结构,结果表明AQP1含36%α螺旋,42%β折叠片(β2sheet).与以往的圆二色谱(CD)分析结果非常类似(40%α螺旋,42%β折叠片),但与干样品AQP1的F TIR图谱有一定的差异(β折叠片的含量为18%).F TIR光谱分析表明AQP1中β转角(β2turn)的含量为14%,然而CD谱测的β转角只含1%,这可能是由不同的定量分析方法引起的.因为以上测定都依据溶液蛋白的参照光谱,而溶液蛋白的校准设置不一定适合于膜蛋白,因此要准确估算膜蛋白的二级结构可能还需依据膜蛋白的参照光谱,进行更多更深入的研究.对AQP1氨基酸序列的疏水性分析暗示分子含六个跨膜的α螺旋,每个α螺旋形成基本的含水孔,但不排除存在跨膜β折叠片,甚至β螺旋和β折叠片混合结构的可能性[10],同年,Fischbarg 等借助计算机分析软件推测AQPs主要由β折叠桶组成.最近,Cabiaux等[11]比较了AQP1与细菌视紫红质F TIR光谱,结果暗示AQP1是一个完全的螺旋蛋白,β折叠片含量极少甚至没有,α螺旋含量(高达42%~48%)与其跨膜片段的长度(17~22残基)相吻合,二向色性测定表明所有螺旋具有一定跨膜方向,它们与正常脂双分子层平均成21°倾角.要正确了解AQP1分子详细的跨膜情况有待于进一步的生物物理实验.212 高级结构 目前有关AQPs高级结构的报道比较一致,流体力学研究表明AQP1由同源四聚体组成,每个AQP1单体具有独立的水通道活性[1].从重组到脂质体中AQP1的冰冻蚀刻照片及高度纯化的AQP1的负染照片已观察到了直径为7nm的四方结构,它由四个单体组成,中心是明显的凹穴,每个AQP1单体的直径为3nm.运用高分辨率的电镜(分辨率约为115nm)对重组有生物活性AQP1的二维膜晶体观察的结果进一步证实了AQP1的四聚体结构[12],Walz等[12]发现每个四聚体都含有四个向外伸长围饶中心凹穴排列的结构域,它们很可能代表四个水孔,但Walz等[12]认为该四聚体在膜上的组装是维持AQP1的稳定性及其正常功能所必需的.Walz等[13]运用原子力显微镜在纳米水平研究了AQP1分子的表面拓扑学图谱,结果进一步支持了以往实验得到的三维图谱,实验表明AQP1在膜中的分布是不对称的,在膜的一侧四聚体向外伸展,在另一侧形成大的中心空腔,用羧基肽酶Y处理AQP1晶体可以切除5ku的位于胞内的C端片段,并导致主要伸展区域的丢失,从而暗示四聚体中心腔面向细胞外侧.最近,Walz 等[14]运用低温电镜进一步研究了AQP1的三维结构,研究表明每个AQP1单体含六个跨膜α螺旋,它们围绕一复杂的中心密度X右手螺旋,而螺旋束中右手旋转现象是所有溶液蛋白共同特征,因此推测AQP1分子中参与水渗透的中心密度X可能是由含保守NPA序列的B 环和E环组成.要想确切了解AQP1对水专一性机理,必须对AQPs分子进行更精确的结构研究,高分辨率的电子晶体学技术及原子力显微镜也许能为AQP1的结构研究提供更多的信息.3 AQPs分类及功能311 哺乳动物中AQPs种类及功能 虽然从结构分析来看,AQPs是一个简单、具水转运活性的膜内在蛋白,但它们在组织中的分配及其表达模式非常复杂,目前关于AQPs的分布及功能仍有许多争论[7],其中某些分歧可能是由于不同的分析方法引起的. 哺乳动物AQPs主要分六类,分别称为AQP0、AQP1、AQP2、AQP3、AQP4、AQP5,除AQP4外,它们都对汞化合物敏感.AQP0又称M IP是眼晶体纤维中主要的内在蛋白,约占总蛋白的60%,其功能主要维持晶体的透明度,AQP0功能失调将引起晶体水肿并产生白内障[7].AQP1是目前分布最广,研究最为清楚的AQPs,主要存在于红细胞、脉络丛、肾近侧管、降支、毛细管、乳汁管、淋巴管等[7],AQP1在眼组织中含量高于其他AQPs成员[15].AQP1与脑脊髓液、体液、汗液的形成,角膜晶体中水的去除,胆汁的分泌及浓缩密切相关[7]. AQP2存在于肾髓和肾皮质收集管主细胞,其活性受后叶加压素的调节,无活性状态的AQP2存在于细胞质囊泡中,受后叶加压素刺激时存在于胞质囊泡中无活性的AQP2通过囊泡穿梭运动将运到肾的顶端膜并发挥作用,AQP2基因的失活将导致稀有的生肾尿崩症[16].AQP3主要存在于肾收集管主细胞基缘膜上,此外还存在于气管上皮基缘膜,脑表皮的脑膜细胞,眼的结膜上皮,结肠末端长柔毛细胞的基缘膜.有关AQP3的功能目前仍有分歧,有研究表明AQP3在转运水的同时也可以转运甘油,尿素等小分子溶质[4,5].AQP4主要存在于脑中,同时也存在于胃周壁细胞,肾收集管主细胞基缘膜,气管、支气管上皮的基缘膜;睫状体非着色细胞的基缘膜,视网膜内外核层,神经节细胞层等.已有的证据暗示AQP4参与许多生理、病理过程,脑中的AQP4可能调节脑脊髓液的外流及细胞外液的体积,若AQP4表达及调控失调将导致后叶加压素释放失调,从而引起自发性尿崩症等疾病[7].AQP5具有分泌功能,主要存在于涎腺,泪腺,角膜上皮及肺中.泪腺及次上额腺腺体上皮中AQP5表达及功能的失调可能引起这些腺体机能不全[7]. 从上可见同一细胞膜可以含有多种AQPs,例AQP2、AQP3、AQP4同时存在于收集管主细胞基缘膜,为什么会出现这种重复现象目前仍不清楚,也许不同AQPs在同一组织的不同部位单独起作用,也许它们的功能存在着潜在的差异.从AQPs分布看,许多代谢活跃的细胞及组织如睫状体着色细胞、汗腺、胰腺、腮腺等仍未发现有AQPs存在,此暗示这些部位可能存在着目前尚未被人鉴别的新的AQPs成员.312 高等植物中AQPs种类及功能 总体来讲,植物AQPs可分为质膜上AQPs和液泡膜上水通道蛋白(tonoplast intrinsic protein,TIP).TIP又可分种子液泡膜上水通道蛋白即α2TIP,营养体液泡膜水通道蛋白即γ2TIP,最近,Daniels等[17]在拟南芥营养体液泡膜又发现了一种新的成员即δ2 TIP.它们在细胞中表达模式及其在组织中的功能不同,α2TIP存在于种子贮藏液泡膜,其作用可能缓解种子吸胀时胞质渗透势变化并控制液泡体积[18].γ2TIP主要位于根中,可能与快速生长区细胞的扩展有关;δ2TIP主要是茎中的AQPs,它在幼嫩微管束细胞中产生水的流动,在成熟的微管束组织中保持水的透性[17]. 自1994年,拟南芥质膜上发现AQPs以来,植物质膜AQPs的队伍越来越庞大,近两年来已先后从冰草、大麦叶表皮、水藻的节间膜、波菜叶片、向日葵下胚轴的薄壁组织等细胞质膜上鉴别了对水专一的AQPs.从不同植物质膜上鉴别的AQPs虽然命名各异,但都具有相似的特性和功能,它们在植物的生长、发育及胁迫适应中调节跨细胞膜水的转运.它们对水高效转运功能大多已用爪蟾卵表达体系得以鉴定,此外测定植物膜渗透水透性的许多技术如跨细胞膜渗透势、细胞压探针、截流技术等也已用来研究天然膜中AQPs的功能[19],最近,Chaumont等[20]利用融合基因技术发现拟南芥质膜上水通道蛋白RD28可以在其他有机体(网状柱菌及前孢子)中发挥作用,并影响其正常的生长发育过程. 了解了AQPs的分布及分子结构后,我们不难看出AQPs在维持机体的体内平衡、器官的正常功能中起着重要作用.但目前对AQPs 结构与功能的关系、导致AQPs开关的信号及其活性调节知之甚少,因此要真正揭开水分子快速跨膜移动的分子机理所面临的任务还十分艰巨.参 考 文 献1 Preston G M,Agre P.Isolation of the cDNA for erythro2 cyte integral membrane protein of28kilodaltons:Member of an ancient channel family.Proc Natl Acad Sci USA,1991, 88(24):11110~111142 Agre P,Lee M D,Devidas S,et al.Aquaporins and ion conductance.Science,1997,275(5305):1490~14923 Y ool A J,Stamer W D,Regan J W.Forskolin stimulation of water and cation permeability in aquaporin1water channels.Science,1996,273(5279):1216~12184 Echevarra M,Windhager E E,Frindt G.Selectively of the renal collecting duct water channel aquaporin23.J Biol Chem,1996,271(41):25079~250825 Yang B X,Verkman A S.Water and glycerol permeabilities of aquqporins125and MIP determined quantitatively byexpression of epitope2tagged constructs in Xenopus oocytes.J Biol Chem,1997,272(26):16140~161466 Reizer J,Reizer A,Saier M H.The MIP family of integral membrane channel proteins:Sequence comparisons,evolu2 tionary relationships,reconstructed pathway of evolution and proposed functional differentiation of the two repeated halves of the proteins.Crit Rev Biochem Mol Biol,1993,28(1): 235~2577 K ing L S,Agre P.Pathophysiology of the aquaporin water channels.Annu Rev Physiol,1996,58:619~6488 Park J H,Saier M H J r.Phylogenetic characterization of the MIP family of transmembrane channel proteins.J Membr Biol,1996,153(3):171~1809 Stamer W D,Snyder R W,Regan J W.Characterization of the transmembrane orientation of aquaporin21using antibod2 ies to recombinant fusion protein.Biochemistry,1996,35(50):16313~1631810Haris P I,Chapman D,Benga G.A fourier2transform infrared spectroscopic investigation of the hydrogen2 deuterium exchange and secondary structure of the282kDa channel2forming integal membrane protein(CHIP28).Eur J Biochem,1995,233(2):659~66411Cabiaux V,Oberg K A,Pancoska P,et al.Secondary structures comparison of aquaporin21and bacteriorhodopsin:a fourier transform infrared spectroscopy study of two2di2mensional membrane crystals.Biophys J,1997,73(1): 406~41712Walz T,Smith B L,Zeidel M L,et al.Biologically active two2dimensional crytals of aquaporin CHIP.J Biol Chem, 1994,269(3):1583~158613Walz T,Tittmann P,Fuchs K H,et al.Surface topogra2 phies at subnanometer2resolution reveal asymmetry and sid2 edness of aquaporin21.J Mol Biol,1996,264(5):907~91814Walz T,Hirai T,Murata K,et al.The three2dimensional structure of aquaporin21.Nature,1997,387(6633):624~62715Patil R V,Saito I,Yang X,et al.Expression of aquaporins in the rat ocular tissue.Exp Eye Res,1997,64(2):203~20916Wintour E M.Water channels and urea transporters.Clin Exp Pharmacol Physiol,1997,24(1):1~917Daniels M J,Chaunont F,Mirkov T E,et al.Characteriza2 tion of a new vacuolar membrane aquaporin sensitive to mer2 cury at a unique site.Plant Cell,1996,8(4):587~59918Maurel C,Chrispeels M,Lurin C,et al.Function and reg2 ulation of seed aquaporins.J Exp Bot,1997,48(309): 421~43019Maurel C.Aquaporins and water permeability of plant mem2 branes.Annu Rev Plant Mol Biol,1997,48:399~42920Chaumont F,Loomis W F,Chrispeels M J.Expression of an A rabi dopsis plasma membrane aquaporin in Dic2 tyosteli um results in hypoosmotic sensitivity and develop2 mental abnormalities.Proc Natl Acad Sci USA,1997,94(12):6202~6209Advances in Aquaporin R esearch.ZHU Mei2 J un,WAN G Xue2Chen,CHEN Jia,DU Min (College of B iological Sciences,Chi na A gricul2 t ural U niversity,Beiji ng100094,China). Abstract Aquaporins,water specific conduct2 ing channels,ubiquitously exist among animals, plants and microbes.There are six kinds of aquaporins in mammalian plasma membrane, which locate on the organs that participate actively in water metabolism.Plant aquaporins exist both in plasma membrane and tonoplast, which have a general role in regulating trans2 membrane water transport during the growth, development,and stress responses of plants. Most information about the structure and func2 tion of aquaporins comes from those researches on AQP1that exists in erythrocyte membrane. Aquaporins assemble in the membrane as a homotetramer with each monomer having its individual water conducting function.The dis2 tribution of tetramer in membrane is unsymmet2 rical,which exhibits four protrusions in the inside surface of membrane and forms a large central cavity outside.K ey w ords aquaporin,selectivity,structure, function。

水通道蛋白1(AQP1)ELISA试剂盒说明书

水通道蛋白1(AQP1)ELISA试剂盒说明书

水通道蛋白1(AQP1)ELISA试剂盒说明书本试剂仅供研究使用标本:体液水通道蛋白1(AQP1)ELISA试剂盒试验原理:BFGF试剂盒是固相夹心法酶联免疫吸附实验(ELISA).已知BFGF浓度的标准品、未知浓度的样品加入微孔酶标板内进行检测。

先将BFGF和生物素标记的抗体同时温育。

人碱性成纤维细胞生长因子ELISA 检测试剂盒洗涤后,加入亲和素标记过的HRP。

再经过温育和洗涤,去除未结合的酶结合物,然后加入底物A、B,和酶结合物同时作用。

产生颜色。

颜色的深浅和样品中BFGF的浓度呈比例关系。

水通道蛋白1(AQP1)ELISA试剂盒自备材料1.蒸馏水。

2.加样器:5ul、10ul、50ul、100ul、200、500ul、1000ul。

3.振荡器及磁力搅拌器等。

安全性1.避免直接接触终止液和底物A、B。

一旦接触到这些液体,请尽快用水冲洗。

2.实验中不要吃喝、抽烟或使用化妆品。

3.不要用嘴吸取试剂盒里的任何成份。

操作注意事项1.试剂应按标签说明书储存,使用前恢复到室温。

稀稀过后的标准品应丢弃,不可保存。

2.实验中不用的板条应立即放回包装袋中,密封保存,以免变质。

3.不用的其它试剂应包装好或盖好。

不同批号的试剂不要混用。

保质前使用。

4.使用一次性的吸头以免交叉污染,吸取终止液和底物A、B液时,避免使用带金属部分的加样器。

5.使用干净的塑料容器配置洗涤液。

使用前充分混匀试剂盒里的各种成份及样品。

6.洗涤酶标板时应充分拍干,不要将吸水纸直接放入酶标反应孔中吸水。

7.底物A应挥发,避免长时间打开盖子。

底物B对光敏感,避免长时间暴露于光下。

避免用手接触,有毒。

实验完成后应立即读取OD值。

8.加入试剂的顺序应一致,以保证所有反应板孔温育的时间一样。

9.按照说明书中标明的时间、加液的量及顺序进行温育操作。

样品收集、处理及保存方法1、血清-----操作过程中避免任何细胞刺激。

使用不含热原和内毒素的试管。

收集血液后,1000×g离心10分钟将血清和红细胞迅速小心地分离。

水通道蛋白-1及其在心脏中作用的研究进展

水通道蛋白-1及其在心脏中作用的研究进展

水通道蛋白-1及其在心脏中作用的研究进展闫玉梅;梅举;孙锟;丁芳宝【摘要】Aquaporin-1 (AQP1), which has a special molecular structure and is regulated by many factors, is the earliest found and most widely distributed aquaporin (AQP).In addition to transporting water, AQP1 may participate in a variety of gas transportation and be involved in cell metastasis process.In heart tissues, AQP1 is mainly expressed in erythrocytes,capillary endothelial cells and myocardial cells.AQP1 is located in cytoplasma membrane of myocardial cells, and may participate in the process of excitation-contraction coupling and transportation of water, which regulates water metabolism in various physiological and pathological process.Cardiac surgery with extracorporeal circulation can influence the expression and activity of AQPs, leading to cardiac edema.The investigations of AQPs have important guiding effects in clinical practice.%水通道蛋白-1(AQP1)是水通道蛋白(AQPs)家族中发现最早且分布最广泛的成员,具有特殊的分子结构,受多种因素的调节.除转运水分子外,AQP1还能转运多种气体分子并参与细胞游走过程.心脏组织中AQP1主要在红细胞、毛细血管内皮细胞以及心肌细胞中表达.心肌细胞内AQP1定位于细胞质膜,可能参加兴奋-收缩偶联过程以及水分子的转运,调节心脏的各种生理和病理过程的水代谢.体外循环心脏手术可以影响AQPs的表达及活性,导致术后心肌水肿.心脏中AQPs的研究对临床工作有重要的指导意义.【期刊名称】《上海交通大学学报(医学版)》【年(卷),期】2011(031)001【总页数】5页(P99-103)【关键词】水通道蛋白;心肌水肿;调节;体外循环【作者】闫玉梅;梅举;孙锟;丁芳宝【作者单位】上海交通大学医学院附属上海儿童医学中心心内科,上海,200127;上海交通大学医学院附属新华医院心胸外科,上海,200092;上海交通大学医学院附属上海儿童医学中心心内科,上海,200127;上海交通大学医学院附属新华医院心胸外科,上海,200092【正文语种】中文【中图分类】R654.2水是构成动植物体最主要的成分,在人体约占总体质量的60%,其代谢转运对生命活动非常重要。

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水通道蛋白
Aquaporin-1(AQP1)
01 Background 02 Structure 03 Function
Background 01
Background
释 疑

细胞的主要成分是水,一个细胞的含水量大约为

85%~90%
水分子很小,单个水分子的直径约为2.8Å

Background
Background
1992年,非洲爪蟾卵母细胞CHIP28表达实验
Structure 02
Structure
释疑 着手进行分解找不到答案的议题,直到可解答的程度为止 举例
释疑
Structure
“该投资项目A” = 理由1 + 理由2 + 理由3
举例
Structure
AQP1 的一级结构为跨膜 6 次的单肽链, 含 5 个环 (Loop A、B、 C、 D、 E)
Structure
Structure
AQP1 的水孔直径小 静电排斥 形成氢键的质子屏障
Function 03
呼吸 系统
消化 系统
Function
AQP1主要参与构成血气屏障气体侧的水分子通道
小肠乳糜管
脂肪吸收
唾液腺血管
唾液分泌
肝内胆管上皮细胞
胆汁分泌
泌尿 系统
中枢神 经系统
肾近端小管 髓袢下支细段 脑脉络膜上皮微绒毛
Function
液体重吸收
脑脊液产生、调节水和离子平衡
眼组织 鼻腔
角膜、晶状体 小梁、虹膜
视网膜
Function
调剂渗透压 参与房水的调控 维持视网膜的黏附功能
鼻粘膜的生理功能与相关疾病
谢谢
肾近端小管、髓袢降支细段具有强烈的吸水功能, 平均每天吸收大约150L的水。
血液中的红细胞在低于0.45%的NaCl低渗溶液中 会迅速吸水膨胀破裂。
红细胞水的快速通透能被汞抑制,清除抑制剂后,红细胞又可恢 复对水的快速通透能力。而汞却不影响细胞膜对水的简单扩散。
Background
1987年,在人红细胞膜上发现一种28kDa的疏水跨膜蛋白, 命名为形成通道的整合膜蛋白28(CHIP28)。其在具有高 渗能力的红细胞和肾小管中高表达。 1991年,克隆了CHIP28的全长cDNA。
AQP1 二级结构是由36% ~
举例 40%的 α 螺旋和 42% ~43%
的β 片层构成。
Structure
Structure
AQP1 的三维结构是 “沙漏” 模式, 包含NPA 的 B、 E 环 折返穿入脂质双分子层, 并 且与邻近的跨膜区形成半个孔 道(hemi-pore -1、 2), 彼此 对称分布构成一个狭窄的分子 通道, 而 NPA序列则位于通 道的核心
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