蛋白质的结构与功能(7)PPT
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蛋白质的结构及功能课件
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的结构及功能课件
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。
2. 侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性中 性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
3. 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
4. 侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
蛋白质的结构及功能课件
5. 侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
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3. 氧化供能
蛋白质的结构及功能课件
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
蛋白质的结构及功能课件
蛋白质的元素组成 主要有C、H、O、N和S。 有些蛋白质含有少量P或金属元素Fe、
Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还 含有 I 。
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第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
蛋白质的结构及功能课件
一、蛋白质一级结构与功能的关系
（一）一级结构是空间构象的基础
二
硫
键
牛核糖核酸酶的 一级结构
蛋白质的结构及功能课件
去除尿素、 β-巯基乙醇
蛋白质的结构及功能课件
生物化学与医学
• 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
• 生物化学在生命科学中占有重要的地位 • 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断
和治疗的研究
蛋白质的结构及功能课件
本课内容简介（一）
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
几种特殊氨基酸
Gly：无手性碳原子。 Pro：为环状亚氨基酸。 Cys：可形成二硫键。
中图版必修一蛋白质的结构与功能课件(16张)
二、蛋白质的结构
血红蛋白的结构层次
思考血红蛋白结构中，脱水数、肽键数、氨基酸 数、肽链数之间的关系。 肽键数=脱水数=氨基酸数—肽链数
二、蛋白质的结构
据图分析蛋白质结构多样性的原因
氨基酸数目不同
氨基酸种类不同
氨基酸排列顺序不同
肽链空间结构不同
三、小结 结构
决定
功能
资料1：镰刀型细胞贫血症是20世纪初才被人们发 现的一种遗传病。经研究发现，患者血红蛋白中 一个谷氨酸被缬氨酸替代导致。 必修二 资料2：不少动物的胰岛素关键序列和人胰岛素相 似，故可一定程度上代替人胰岛素使用。 选修三
问题1：这类化合物为什么叫氨基酸？
二、蛋白质的结构
探究活动一：认识氨基酸
问题2：氨基酸结构有什么共同点？ 至少 有一个氨基和一个羧基 连在同一个碳原子上
二、蛋白质的结构
探究活动一：认识氨基酸
问题3：氨基酸中彼此不同的部分称为R基 （用“—R”来表示），请找出各氨基酸中的R基， 并写出氨基酸的结构通式。
二、蛋白质的结构
探究活动一：认识氨基酸 结 构 通 式
任务：组装氨基酸模型
二、蛋白质的结构
探究活动二：认识肽链 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱掉一 个水分子形成化合物的反应称为缩合。
二肽
二、蛋白质的结构
探究活动二：认识肽链 任务1：连接氨基酸模型，明确氨基酸在连接前 二肽 后的变化。 R1 O H H R2 C H COOH C H
欢迎走进生物课堂
§2-1-1 蛋白质的结构和功能
一、蛋白质的功能
60秒记忆大考验
胃蛋白酶
多样性
抗体
1
2
3
4
5
催化 调节 结构 运输 运动
蛋白质的结构与功能ppt课件(完整版)全文
• 氨基酸残基(residue) :肽链中的氨基酸分 子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基 酸残基。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能Βιβλιοθήκη 第一节蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
4. 无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
（三）模体(motif)
在许多蛋白质分子 中，可发现二个或三个 具有二级结构的肽段， 在空间上相互接近，形 成一个特殊的空间构象， 被称为模体
钙结合蛋白中 结合钙离子的模体
锌指结构
螺旋－折叠－折叠 2个His和2个Cys 与Zn离子结合 螺旋区 与 DNA 结合
子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
大事记：
1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋
白，并将其制成结晶。 19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成
的，并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年 德国化学家Gerardus J. Mulder引用
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相 连形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多 氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
3）运动与支持
机体的结构蛋白：头发、骨骼、牙齿、肌肉等
4）参与运输贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧 铜蓝蛋白 ——运输铜 铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应 凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7） 氧化供能Βιβλιοθήκη 第一节蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
4. 无规卷曲
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部 分肽链结构。
（三）模体(motif)
在许多蛋白质分子 中，可发现二个或三个 具有二级结构的肽段， 在空间上相互接近，形 成一个特殊的空间构象， 被称为模体
钙结合蛋白中 结合钙离子的模体
锌指结构
螺旋－折叠－折叠 2个His和2个Cys 与Zn离子结合 螺旋区 与 DNA 结合
子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
大事记：
1833年 Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年 Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋
白，并将其制成结晶。 19世纪末 Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成
的，并将氨基酸合成了多种短肽 。 1938年 德国化学家Gerardus J. Mulder引用
生化论文蛋白质的结构与功能ppt课件
11
3.从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构； 主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链 的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基 (subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白 质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基 础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质 行使功能的基础。在蛋白质合成过程中还需有形成空间 结构的控制因子，称为分子伴侣(molecular chaperons)。 在蛋白质合成时，尚未折叠的肽段有许多疏水基团暴露 在外，因此具有分子内或分子间聚集的倾向，从而影响 蛋白质的正确折叠。分子伴侣可以与未折叠的肽段进行 可逆的结合，引导肽链的正确折叠，并集合多条肽链成 为较大的结构。例如，热休克蛋白就是分子伴侣的一个 家族。 蛋白质一定的结构执行一定的功能，功能不同
探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行
分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验
蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、
比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这
就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中， 多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作 用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构 象。
13
5.蛋白质是生物体各种功能的执行者，同时也是生 物体结构的构建者，蛋白质只有正确折叠并形成相 应的高级结构，才能正常行使其生物学功能，因此 蛋白质结构的研究一直是生物学领域的热点，蛋白 质的一级结构决定其高级结构和功能。
参考文献：1 黄积涛. 蛋白质结构、运动、功能. 天津大学博士学位论文 . 2002 2 胡敏 . 蛋白质结构的空间分布特征研究 . 浙江大学博士学位论文 .
小单位，它们处于永不停息的衰老、
3.从某种意义上说，共价键维系了蛋白质的一级结构； 主链上的氢键维系了蛋白质的二级结构；而氨基酸侧链 的相互作用和二硫桥维系着蛋白质的三级结构。亚基 (subunit)内部的侧链相互作用是构象稳定的基础，蛋白 质链之间的侧链的相互作用是亚基组装(四级结构)的基 础，而蛋白质中侧链与配体基团问的相互作用是蛋白质 行使功能的基础。在蛋白质合成过程中还需有形成空间 结构的控制因子，称为分子伴侣(molecular chaperons)。 在蛋白质合成时，尚未折叠的肽段有许多疏水基团暴露 在外，因此具有分子内或分子间聚集的倾向，从而影响 蛋白质的正确折叠。分子伴侣可以与未折叠的肽段进行 可逆的结合，引导肽链的正确折叠，并集合多条肽链成 为较大的结构。例如，热休克蛋白就是分子伴侣的一个 家族。 蛋白质一定的结构执行一定的功能，功能不同
探求数字中所蕴含的规律，且根据这一规律将蛋白质进行
分类，再将分类的结构与蛋白质的功能进行比较，以检验
蛋白质抽象结构的合理性。如果一种对蛋白质结构的简化、
比较和分类能与蛋自质的功能有较好地对应关系，那么这
就是一种对蛋白质结构的有价值的理解。蛋白质结构中， 多种弱力(氢键、范德华力、静电相互作用、疏水相互作 用、堆积力等)和可逆的二硫键使多肽链折叠成特定的构 象。
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5.蛋白质是生物体各种功能的执行者，同时也是生 物体结构的构建者，蛋白质只有正确折叠并形成相 应的高级结构，才能正常行使其生物学功能，因此 蛋白质结构的研究一直是生物学领域的热点，蛋白 质的一级结构决定其高级结构和功能。
参考文献：1 黄积涛. 蛋白质结构、运动、功能. 天津大学博士学位论文 . 2002 2 胡敏 . 蛋白质结构的空间分布特征研究 . 浙江大学博士学位论文 .
小单位，它们处于永不停息的衰老、
蛋白质的结构与功能的关系PPT课件
1、肌红蛋白Myoglobin（Mb）结构与功能
肌红蛋白：主要肌细胞贮存和分配氧的蛋白质。肌红蛋白是由一条多肽链和一个辅基血红素（原卟啉IX 和Fe的络合物）组成，除去血红素的脱辅基肌红蛋白称珠蛋白（globin），它和血红蛋白的亚基在氨基酸序列上有明显的同源性，构象和功能也相似，由8个α-螺旋组成。
这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。
疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。 PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。
RER
600 核苷酸
C肽
24 aa
信号肽
3.蛋白质一级结构的种属差异与分子进化
对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较，发现存在种属差异，这种差异可能是分子进化的结果，但与功能相关的结构总是有高度的保守性。 以细胞色素C为例：细胞色素C广泛存在于真核生物细胞的线粒体中，是一种含有血红素辅基的单链蛋白质。在生物氧化时，细胞色素C在呼吸链的电子传递系统中起传递电子的作用，使血红素上铁原子的价数发生变化。
协同效应(cooperativity)
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应(positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应(negative cooperativity) 血红蛋白的氧合具有正协同性同促效应，也即一个O2的结合增加同一Hb分子中其余空的氧结合部位对O2的亲和力。
波耳效应 （Bohr effect） pH对氧饱和曲线的影响
肌红蛋白：主要肌细胞贮存和分配氧的蛋白质。肌红蛋白是由一条多肽链和一个辅基血红素（原卟啉IX 和Fe的络合物）组成，除去血红素的脱辅基肌红蛋白称珠蛋白（globin），它和血红蛋白的亚基在氨基酸序列上有明显的同源性，构象和功能也相似，由8个α-螺旋组成。
这类疾病包括：人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。
疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋，称为PrPc。 PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc，从而致病。
RER
600 核苷酸
C肽
24 aa
信号肽
3.蛋白质一级结构的种属差异与分子进化
对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较，发现存在种属差异，这种差异可能是分子进化的结果，但与功能相关的结构总是有高度的保守性。 以细胞色素C为例：细胞色素C广泛存在于真核生物细胞的线粒体中，是一种含有血红素辅基的单链蛋白质。在生物氧化时，细胞色素C在呼吸链的电子传递系统中起传递电子的作用，使血红素上铁原子的价数发生变化。
协同效应(cooperativity)
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应(positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应(negative cooperativity) 血红蛋白的氧合具有正协同性同促效应，也即一个O2的结合增加同一Hb分子中其余空的氧结合部位对O2的亲和力。
波耳效应 （Bohr effect） pH对氧饱和曲线的影响
蛋白质的结构与功能.ppt
pH > pI
中性a.apI pK COOH pK NH3 2
酸性a.apI pK COOH pKR 2
碱性a.apI
pK
NH
3
pKR
2
2．紫外吸收性质：
组成天然蛋白质分子的20种氨基酸中， 只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对紫外 光有光吸收。其吸收峰在280nm左右， 以色氨酸吸收最强。
杂环氨基酸、芳香族氨基酸与脂肪族 氨基酸
极性氨基酸与非极性氨基酸
1、按照R基的化学结构分类 （1）、R为脂肪烃基的氨基酸（5种）
（2）、 R中含有羟基和硫的氨基酸（共4种）
（3）、 R中含有酰胺基团（2种）
（4）、 R中含有酸性基团（2种）
（5）、 R中含碱性基团（3种）
（6）、 芳香族氨基酸
第二节 蛋白质的组成－氨基酸
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。 天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约二十种不同的氨基酸。
除脯氨酸和甘氨酸外，其余均属于L-α-氨基酸。 氨基酸的功能 （1）、组成蛋白质 （2）、一些aa及其衍生物充当化学信号分子
-氨基丁酸，色氨酸衍生物：5-羟色胺、褪黑激素，都是神经递 质，甲状腺素（Tyr衍生物） ，吲哚乙酸（Trp衍生物）都是激素 （3）、氨基酸是许多含N分子的前体物 核酸的含氮碱基、血红素、叶绿素的合成都需要aa （4）、一些基本氨基酸和非基本aa是代谢中间物 精氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸)尿素循环的中间物，
（3）α-NH2和α-COOH共同参加的反应
与茚三酮反应 茚三酮在弱酸中与α-氨基酸共热，引起
氨基酸的氧化脱氨，脱羧反应，最后，茚 三酮与反应产物——氨和还原茚三酮反应， 生成紫色物质（λmax=570nm）。 Pro、Hy-Pro与直接形成黄色化合物 （ λmax=440nm） 成肽反应
中性a.apI pK COOH pK NH3 2
酸性a.apI pK COOH pKR 2
碱性a.apI
pK
NH
3
pKR
2
2．紫外吸收性质：
组成天然蛋白质分子的20种氨基酸中， 只有色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸对紫外 光有光吸收。其吸收峰在280nm左右， 以色氨酸吸收最强。
杂环氨基酸、芳香族氨基酸与脂肪族 氨基酸
极性氨基酸与非极性氨基酸
1、按照R基的化学结构分类 （1）、R为脂肪烃基的氨基酸（5种）
（2）、 R中含有羟基和硫的氨基酸（共4种）
（3）、 R中含有酰胺基团（2种）
（4）、 R中含有酸性基团（2种）
（5）、 R中含碱性基团（3种）
（6）、 芳香族氨基酸
第二节 蛋白质的组成－氨基酸
组成蛋白质的基本单位是氨基酸。 天然的蛋白质完全水解，最后都可得到约二十种不同的氨基酸。
除脯氨酸和甘氨酸外，其余均属于L-α-氨基酸。 氨基酸的功能 （1）、组成蛋白质 （2）、一些aa及其衍生物充当化学信号分子
-氨基丁酸，色氨酸衍生物：5-羟色胺、褪黑激素，都是神经递 质，甲状腺素（Tyr衍生物） ，吲哚乙酸（Trp衍生物）都是激素 （3）、氨基酸是许多含N分子的前体物 核酸的含氮碱基、血红素、叶绿素的合成都需要aa （4）、一些基本氨基酸和非基本aa是代谢中间物 精氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸)尿素循环的中间物，
（3）α-NH2和α-COOH共同参加的反应
与茚三酮反应 茚三酮在弱酸中与α-氨基酸共热，引起
氨基酸的氧化脱氨，脱羧反应，最后，茚 三酮与反应产物——氨和还原茚三酮反应， 生成紫色物质（λmax=570nm）。 Pro、Hy-Pro与直接形成黄色化合物 （ λmax=440nm） 成肽反应
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第2章
蛋白质的化学
目录
什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸
(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
目录
蛋白质研究的历史
1833年，从麦芽中分离淀粉酶；随后从胃液中 分离到类似胃蛋白酶的物质。 1864年，血红蛋白被分离并结晶。 19世纪末，证明蛋白质由氨基酸组成，并合成 了多种短肽。 20世纪初，发现蛋白质的二级结构；完成胰岛 素一级结构测定。
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽 称多肽(polypeptide)。
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
目录
多肽链(polypeptide chain)是指许多氨 基酸之间以肽键连接而成的一种结构。 多肽链有两端：
有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、 锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
目录
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量 (g %)
（一）氨基酸具有两性解离的性质
两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所
处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和
阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电 中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
目录
R CH COOH NH2
N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端
目录
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
目录
（二）体内存在多种重要的生物活性肽
1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
目录
GSH与GSSG间的转换
H2O2
2GSH
GSH过氧 化物酶
NADP+
GSH还原酶
2H2O
GSSG
高级 结构
目录
一、 蛋白质 氨基酸的排列顺序决定 的一级结构
➢ 非极性中级氨基酸 ➢ 极性中性氨基酸 ➢ 酸性氨基酸 ➢ 碱性氨基酸
目录
(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族 氨基酸
目录
(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性 中性氨基酸
目录
(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
目录
(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
目录
(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
NADPH+H+
目录
2.多肽类激素及神经肽 • 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
目录
第二节 蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
目录
蛋白质的分子结构包括:
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
目录
20世纪中叶，各种蛋白质分析技术相继建立， 促进了蛋白质研究迅速发展； 1962年，确定了血红蛋白的四级结构。 20世纪90年代，功能基因组与蛋白质组研究地 展开。
目录
蛋白质的生物学重要性(没有蛋白质就
没生命，没有蛋白质就没有生命运动。)
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细 胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子， 占人体干重的45％，某些组织含量更高，例 如脾、肺及横纹肌等高达80％。
R CH COOH +OH-
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI 阳离子
pH=pI 氨基酸的兼性离子
pH>pI 阴离子
目录
（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸的 最大吸收峰在 280 nm 附近。
大多数蛋白质含有 这两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。
目录
2. 蛋白质具有重要的生物学功能 ➢ 作为生物催化剂（酶） ➢ 代谢调节作用 ➢ 免疫保护作用 ➢ 物质的转运和存储 ➢ 运动与支持作用 ➢ 参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
目录
第一节 蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
目录
组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和 S。
= 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
目录
一、组成人体蛋白质的20种氨基酸 均属于L--氨基酸
存在自然界中的氨基酸有300余种，但 组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均 属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
目录
CHRH3
COOC +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
目录
二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质 进行分类
肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成 的化学键。
目录
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H HH OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
目录
肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基 酸缩合则形成三肽……
Байду номын сангаас
芳香族氨基酸的紫外吸收
目录
（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝 紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正 比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
目录
四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成 的多肽链
（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽 (peptide)
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
（亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
目录
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
+NH3
二硫键
•胱氨酸
目录
三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质
蛋白质的化学
目录
什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸
(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
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蛋白质研究的历史
1833年，从麦芽中分离淀粉酶；随后从胃液中 分离到类似胃蛋白酶的物质。 1864年，血红蛋白被分离并结晶。 19世纪末，证明蛋白质由氨基酸组成，并合成 了多种短肽。 20世纪初，发现蛋白质的二级结构；完成胰岛 素一级结构测定。
由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽 称多肽(polypeptide)。
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
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多肽链(polypeptide chain)是指许多氨 基酸之间以肽键连接而成的一种结构。 多肽链有两端：
有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、 锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。
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蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此， 只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量： 100克样品中蛋白质的含量 (g %)
（一）氨基酸具有两性解离的性质
两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所
处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI) 在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和
阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电 中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
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R CH COOH NH2
N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端
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N末端
C末端
牛核糖核酸酶
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（二）体内存在多种重要的生物活性肽
1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
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GSH与GSSG间的转换
H2O2
2GSH
GSH过氧 化物酶
NADP+
GSH还原酶
2H2O
GSSG
高级 结构
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一、 蛋白质 氨基酸的排列顺序决定 的一级结构
➢ 非极性中级氨基酸 ➢ 极性中性氨基酸 ➢ 酸性氨基酸 ➢ 碱性氨基酸
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(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族 氨基酸
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(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性 中性氨基酸
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(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
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(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
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(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
NADPH+H+
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2.多肽类激素及神经肽 • 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
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第二节 蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
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蛋白质的分子结构包括:
一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
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20世纪中叶，各种蛋白质分析技术相继建立， 促进了蛋白质研究迅速发展； 1962年，确定了血红蛋白的四级结构。 20世纪90年代，功能基因组与蛋白质组研究地 展开。
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蛋白质的生物学重要性(没有蛋白质就
没生命，没有蛋白质就没有生命运动。)
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细 胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子， 占人体干重的45％，某些组织含量更高，例 如脾、肺及横纹肌等高达80％。
R CH COOH +OH-
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI 阳离子
pH=pI 氨基酸的兼性离子
pH>pI 阴离子
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（二）含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸的 最大吸收峰在 280 nm 附近。
大多数蛋白质含有 这两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。
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2. 蛋白质具有重要的生物学功能 ➢ 作为生物催化剂（酶） ➢ 代谢调节作用 ➢ 免疫保护作用 ➢ 物质的转运和存储 ➢ 运动与支持作用 ➢ 参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
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第一节 蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
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组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和 S。
= 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
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一、组成人体蛋白质的20种氨基酸 均属于L--氨基酸
存在自然界中的氨基酸有300余种，但 组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均 属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
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CHRH3
COOC +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
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二、氨基酸可根据侧链结构和理化性质 进行分类
肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成 的化学键。
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O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H HH OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
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肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨基 酸缩合则形成三肽……
Байду номын сангаас
芳香族氨基酸的紫外吸收
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（三）氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝 紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正 比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。
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四、蛋白质是由许多氨基酸残基组成 的多肽链
（一）氨基酸通过肽键连接而形成肽 (peptide)
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几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
（亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
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半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
+NH3
二硫键
•胱氨酸
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三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质