蛋白质相互作用网络课件
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蛋白质蛋白质相互作用ppt课件
个物种的蛋白质进行交互 Blast，即利用一个物种的一 个蛋白质对第二个物种的所有 蛋白质进行Blast，再将在第 二个物种中得到的E值最小的 蛋白质序列对第一个物种的所 有蛋白质进行Blast，如在第 一个物种中E值最小的蛋白质 是原来用来对第二个物种进行 Blast的蛋白质，则这两个蛋 白质互为直系同源蛋白质。
在应用中，通常利用三个物种 进行交互Blast以便更好地确 定直系同源蛋白质。
Org A, Protein1 Blast Org B, All proteins P2 with smallest E value
IleS-MG345- MJ0947
Org B, Protein2 Blast Org A, All proteins P1 with smallest E value
基因位点的上下文 基因临近
聚集
分散
基因融合 (Rosetta-Stone method )
电子双杂交
系统发育上下文
系统发生谱方法 系统树相近 (Mirror tree)
基因表达: mRNA共表达
.
20
一些重要的概念
Ortholog: 直系同源，是指不同物种中来自同一个 祖先的基因和蛋白质。
.
35
Mirror Trees Method
该方法的假设前提是：相互作用的蛋白可能是共进化的。方法是：计算包含
不同物种的蛋白质家族间的进化距离，构建各自相应的进化树，在进化树之间相
似性距离的基础上，构建镜像树，然后由镜像树之间的相似性距离和蛋白质在镜
像树上的位置确定蛋白质之间的两两相互作用。
.
36
.
31
基因组临近/ 基因临近 (1)
在应用中，通常利用三个物种 进行交互Blast以便更好地确 定直系同源蛋白质。
Org A, Protein1 Blast Org B, All proteins P2 with smallest E value
IleS-MG345- MJ0947
Org B, Protein2 Blast Org A, All proteins P1 with smallest E value
基因位点的上下文 基因临近
聚集
分散
基因融合 (Rosetta-Stone method )
电子双杂交
系统发育上下文
系统发生谱方法 系统树相近 (Mirror tree)
基因表达: mRNA共表达
.
20
一些重要的概念
Ortholog: 直系同源，是指不同物种中来自同一个 祖先的基因和蛋白质。
.
35
Mirror Trees Method
该方法的假设前提是：相互作用的蛋白可能是共进化的。方法是：计算包含
不同物种的蛋白质家族间的进化距离，构建各自相应的进化树，在进化树之间相
似性距离的基础上，构建镜像树，然后由镜像树之间的相似性距离和蛋白质在镜
像树上的位置确定蛋白质之间的两两相互作用。
.
36
.
31
基因组临近/ 基因临近 (1)
蛋白质相互作用
蛋白质相互作用与代谢性疾病
蛋白质相互作用在心血管疾病中发挥重要作用，如动脉粥样硬化的发生和发展。
心血管疾病
蛋白质相互作用也与自身免疫性疾病的发病有关，如类风湿性关节炎和系统性红斑狼疮中的免疫细胞信号转导。
自身免疫性疾病
蛋白质相互作用与其他疾病
蛋白质相互作用的干预策略
06
基于小分子的干预策略
总结词：通过小分子调节蛋白质相互作用，改变蛋白质复合物的组成或活性，从而调控细胞功能。
蛋白质相互作用与神经退行性疾病
肥胖症
蛋白质相互作用也与肥胖症的发生有关，如脂肪细胞分化、脂肪代谢等过程中的蛋白质相互作用。
非酒精性脂肪肝
蛋白质相互作用还涉及非酒精性脂肪肝的发病机制，如脂肪酸氧化和甘油三酯的积累。
糖尿病
蛋白质相互作用在糖尿病的发生发展中起到重要作用，如胰岛素与其受体之间的相互作用和信号转导。
蛋白质磷酸化修饰对相互作用的调控
去乙酰化酶抑制剂可以抑制去乙酰化酶的活性，从而增强乙酰化修饰的作用，促进蛋白质相互作用。这些抑制剂在癌症治疗和其他疾病治疗中具有潜在的应用价值。
乙酰化是一种通过将乙酰基团添加到蛋白质的特定氨基酸残基上，如赖氨酸和精氨酸，来调节蛋白质活性和功能的过程。这种修饰通常由乙酰化酶和去乙酰化酶催化。
结构生物学方法
VS
通过计算机模拟蛋白质的动态行为，预测蛋白质相互作用的模式和稳定性。
序列比对和进化分析
通过比较不同物种间同源蛋白质的序列差异，推断相互作用的可能性和进化关系。
分子动力学模拟
计算生物学方法
蛋白质相互作用网络
03Biblioteka 通过将两个蛋白质分别与两个转录激活因子融合，在酵母细胞中检测它们之间的相互作用。
蛋白质相互作用课件
PPT学习交流
13
• 抵御外来细菌和病毒的抗体及免疫类物质，当蛋白质充足时， 一旦需要这些抗体和免疫物质在数小时内就可以增加数百倍。
• 参与细胞的信号转导，调控细胞的发育和凋亡，及至生物体的 命运。
• 形成生物体的渗透压，引发生物体的各种活动，例如肌肉的做 功等。
PPT学习交流
14
• 3.运输载体
• 蛋白质是生物体内很多重要的代谢物和营养素的载体。 • 氧、脂类、维生素、矿物质与微量元素都需要利用各种蛋白质运输到
生物体需要的地方。 • 例如，血红蛋白质可以输送氧；脂蛋白可以输送脂肪。 • 蛋白质还可以充满营养物质储备，例如植物种子中的大量蛋白质，就
是在萌发时用的储备。
PPT学习交流
15
• 4.供给能量
• 多数节点有少量连接， • 少数节点有大量连接。
• 这种特性表明：
• 生物分子网络拥有动态过程， • 少数节点所代表的生物分子起到关键作用。
• 细胞的新陈代谢有着无标度的拓扑属性；在代谢反应中：
2.生物分子网络具有 • 多数的代谢酶解物仅参与了1个或2个反应，
• 而少数几个酶解物则参与了众多反应，发挥着代谢中枢的作用。
• 生物分子网络也具有适应性：
• 当外界环境发生变化时，也表现出适应性，这些性质的产生机 制都是目前研究的重点。
PPT学习交流
8
• 蛋白质（protein）是一种复杂的有机化合物， 也称“多肽”，它由氨基酸分子排列的线性 链所构成，其氨基酸序列是由对应的基因序 列（遗传密码）所确定。
• 除了按照遗传密码所编码的十种标准氨基酸 外，在某些生物体中，遗传密码还包括其他 氨基酸。
PPT学习交流
21
蛋白质相关知识及研究蛋白 质相互作用的必要性
蛋白质相互作用研究方法46页PPT
▪
26、要使整个人生都过得舒适、愉快，这是不可能的，因为人类必须具备一种能应付逆境的态度。——卢梭
▪
27、只有把抱怨环境的心情，化为上进的力量，才是成功的保证。——罗曼·罗兰
▪
28、知之者不如好之者，好之者不如乐之者。——孔子
▪
29、勇猛、大胆和坚定的决心能够抵得上武器的精良。——达·芬奇
▪
30、意志是一个强壮的盲人，倚靠在明眼的跛子肩上。——叔本华
谢谢！
46而不在 我们的 后面。
•
7、心急吃不了热汤圆。
•
8、你可以很有个性，但某些时候请收 敛。
•
9、只为成功找方法，不为失败找借口 (蹩脚 的工人 总是说 工具不 好)。
•
10、只要下定决心克服恐惧，便几乎 能克服 任何恐 惧。因 为，请 记住， 除了在 脑海中 ，恐惧 无处藏 身。-- 戴尔． 卡耐基 。
化学生物学第六章化学物质与蛋白质的相互作用ppt课件
一般PEG的分子量需大于4000，最常用的是6000和 20000。所用的PEG浓度通常为20%，浓度再高，会使粘 度增大，造成沉淀的回收比较困难。PEG对后继分离步骤 影响较少，因此可以不必除去。
资金是运动的价值，资金的价值是随 时间变 化而变 化的， 是时间 的函数 ，随时 间的推 移而增 值，其 增值的 这部分 资金就 是原有 资金的 时间价 值
第二类为Ca2+，Ba2+，Mg2+和Pb2+能和蛋白质分子 表面的羧基结合，但不和含氮化合物相结合。
第三类为Ag+，Hg2+和Pb2+能和蛋白质分子表面的 巯基相结合。
资金是运动的价值，资金的价值是随 时间变 化而变 化的， 是时间 的函数 ，随时 间的推 移而增 值，其 增值的 这部分 资金就 是原有 资金的 时间价 值
这类化合物包括鞣酸（又称单宁）、苦味酸 （即2,4,6-三硝基苯酚）、三氯乙酸、磺酰水 杨酸等。
资金是运动的价值，资金的价值是随 时间变 化而变 化的， 是时间 的函数 ，随时 间的推 移而增 值，其 增值的 这部分 资金就 是原有 资金的 时间价 值
单宁是一种多酚类化合物的寡聚 体，它们的酚羟基可以解离而带 有负电荷，而且分子中的苯环、 多个羟基可以与蛋白质发生非共 价相互作用，结合在蛋白质的表 面，然后在蛋白质分子之间形成 多点交连而成网络结构，最终导 致聚集而沉淀
资金是运动的价值，资金的价值是随 时间变 化而变 化的， 是时间 的函数 ，随时 间的推 移而增 值，其 增值的 这部分 资金就 是原有 资金的 时间价 值
2，等电点沉淀
蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解，也有等电点。 在等电点时，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。
等电点沉淀法的一个主要优点是很多蛋白质的等电点 都在偏酸性范围内，而无机酸通常价较廉，并且某些 酸，如磷酸、盐酸和硫酸的应用能为蛋白质类食品所 允许。同时，常可直接进行其他纯化操作，无需将残 余的酸除去。
资金是运动的价值，资金的价值是随 时间变 化而变 化的， 是时间 的函数 ，随时 间的推 移而增 值，其 增值的 这部分 资金就 是原有 资金的 时间价 值
第二类为Ca2+，Ba2+，Mg2+和Pb2+能和蛋白质分子 表面的羧基结合，但不和含氮化合物相结合。
第三类为Ag+，Hg2+和Pb2+能和蛋白质分子表面的 巯基相结合。
资金是运动的价值，资金的价值是随 时间变 化而变 化的， 是时间 的函数 ，随时 间的推 移而增 值，其 增值的 这部分 资金就 是原有 资金的 时间价 值
这类化合物包括鞣酸（又称单宁）、苦味酸 （即2,4,6-三硝基苯酚）、三氯乙酸、磺酰水 杨酸等。
资金是运动的价值，资金的价值是随 时间变 化而变 化的， 是时间 的函数 ，随时 间的推 移而增 值，其 增值的 这部分 资金就 是原有 资金的 时间价 值
单宁是一种多酚类化合物的寡聚 体，它们的酚羟基可以解离而带 有负电荷，而且分子中的苯环、 多个羟基可以与蛋白质发生非共 价相互作用，结合在蛋白质的表 面，然后在蛋白质分子之间形成 多点交连而成网络结构，最终导 致聚集而沉淀
资金是运动的价值，资金的价值是随 时间变 化而变 化的， 是时间 的函数 ，随时 间的推 移而增 值，其 增值的 这部分 资金就 是原有 资金的 时间价 值
2，等电点沉淀
蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解，也有等电点。 在等电点时，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。
等电点沉淀法的一个主要优点是很多蛋白质的等电点 都在偏酸性范围内，而无机酸通常价较廉，并且某些 酸，如磷酸、盐酸和硫酸的应用能为蛋白质类食品所 允许。同时，常可直接进行其他纯化操作，无需将残 余的酸除去。
(2021)蛋白相互作用完美版PPT
在体外和体内(大肠杆菌BL21 中) 分别证明了,只有借助亮氨酸拉链的相互作用,GFP 的2 个多肽片段才能够靠近,重新形成完整的GFP
的第158 位氨基酸. 在体外和体内(大肠杆菌BL21 蛋白,并发射荧光.
青色荧光蛋白（cyan fluorescent protein, CFP）、黄色荧光蛋白（yellow fluorescent protein, YFP）为目前蛋白-蛋白相互作用研究中
单,由于只是检测荧光的有无, 因而背景干净, 检测更加灵敏. 重建后的荧光蛋白结构较 稳定,双分子荧光互补技术还可以用于研究 蛋白质之间的弱相互作用或瞬间相互作用[
3) 必须通过酵母细胞培养才能观察到结果,耗时较长.
的亮氨酸拉链介导的GFP 重组实验. 该实验选用 两段重组基因在细胞中融合表达，若目标蛋白间存在相互作用，通过linker 牵引荧光蛋白的N 端片段与C 端片段就能够相互靠近，进而
形成荧光蛋白生色团重新发出荧光.
了易被检测的GFP 蛋白,将其从氨基酸Gln157- 系统中相互作用的蛋白在其天然环境中处于不同
在荧光显微镜下检测是否有互补荧光产生，就可 以推断出两目标蛋白是否发生了相互作用。
Bimolecular Fluorescence Complementation (BiFC)
Bimolecular Fluorescence Complementation (BiFC)
• 优点： • BiFC系统对仪器要求低、数据处理相对简
Identifying Protein-Protein Interactions: FRET
Identifying Protein-Protein Interactions: FRET
• 青色荧光蛋白（cyan fluorescent protein, CFP）、黄色 荧光蛋白（yellow fluorescent protein, YFP）为目前蛋白 -蛋白相互作用研究中最广泛应用的FRET对。CFP的发射 光谱与YFP的吸收光谱相重叠。将供体蛋白CFG和受体 蛋白YFG分别与两种目的蛋白融合表达。当两个融合蛋 白之间的距离在5-10nm的范围内，则供体CFP发出的荧 光可被YFP吸收，并激发YFP发出黄色荧光，此时通过测 量CFP荧光强度的损失量来确定这两个蛋白是否相互作用。 两个蛋白距离越近，CFP所发出的荧光被YFP接收的量就 越多，检测器所接收到的荧光就越少。
的第158 位氨基酸. 在体外和体内(大肠杆菌BL21 蛋白,并发射荧光.
青色荧光蛋白（cyan fluorescent protein, CFP）、黄色荧光蛋白（yellow fluorescent protein, YFP）为目前蛋白-蛋白相互作用研究中
单,由于只是检测荧光的有无, 因而背景干净, 检测更加灵敏. 重建后的荧光蛋白结构较 稳定,双分子荧光互补技术还可以用于研究 蛋白质之间的弱相互作用或瞬间相互作用[
3) 必须通过酵母细胞培养才能观察到结果,耗时较长.
的亮氨酸拉链介导的GFP 重组实验. 该实验选用 两段重组基因在细胞中融合表达，若目标蛋白间存在相互作用，通过linker 牵引荧光蛋白的N 端片段与C 端片段就能够相互靠近，进而
形成荧光蛋白生色团重新发出荧光.
了易被检测的GFP 蛋白,将其从氨基酸Gln157- 系统中相互作用的蛋白在其天然环境中处于不同
在荧光显微镜下检测是否有互补荧光产生，就可 以推断出两目标蛋白是否发生了相互作用。
Bimolecular Fluorescence Complementation (BiFC)
Bimolecular Fluorescence Complementation (BiFC)
• 优点： • BiFC系统对仪器要求低、数据处理相对简
Identifying Protein-Protein Interactions: FRET
Identifying Protein-Protein Interactions: FRET
• 青色荧光蛋白（cyan fluorescent protein, CFP）、黄色 荧光蛋白（yellow fluorescent protein, YFP）为目前蛋白 -蛋白相互作用研究中最广泛应用的FRET对。CFP的发射 光谱与YFP的吸收光谱相重叠。将供体蛋白CFG和受体 蛋白YFG分别与两种目的蛋白融合表达。当两个融合蛋 白之间的距离在5-10nm的范围内，则供体CFP发出的荧 光可被YFP吸收，并激发YFP发出黄色荧光，此时通过测 量CFP荧光强度的损失量来确定这两个蛋白是否相互作用。 两个蛋白距离越近，CFP所发出的荧光被YFP接收的量就 越多，检测器所接收到的荧光就越少。
蛋白质相互作用技术研究的几种技术ppt课件
（6） SDS-PAGE, Western b精l品o课t件ting或质谱仪分析.
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四、双分子荧光互补技术( bimolecular fluorescence complementation , BIFC)
2
一、细菌双杂交系统
Two-hybrid system 是90年代初发展起来的新 方法，可用于分离能与已知靶蛋白质（target protein）相互作用的基因。
基本原理： 真核生物的转录因子大多是由两个结构上分
开、功能上独立的结构域组成的,如GAL4 （酵母 转录激活蛋白Gal4的基因）。这两个结构域各具 功能，互不影响。但一个完整的激活特定基因表 达的激活因子必须同时含有这两个结构域，否则 无法完成激活功能。
精品课件
3
• 酵母激活因子 GAL4：N端：147个氨基酸组成的 DNA结合域(BD)， C端：113个氨基酸组成的转录 激活域(AD)。GAL4分子的DNA结合域可以和上游激 活序列(upstream activating sequence，UAS)结 合，而转录激活域则能激活UAS下游的基因进行转 录。
Y
does X bind with a protein?
to tal m R N A re v e rs etra n s c rip ta s e
cDNA y e a s t p l a s m i d e x p r e s s i o n v e c t o r
transfection
activation domain
蛋白质相互作用研究技术
汇报人: 布沙热木.阿布力孜
玛伊热.努热艾合买提
夏尤普.玉苏甫
阿布力米提.莫明
精品课件
1
DNA-蛋白质的相互作用ppt课件
poly(dI-dC) (5 mg/ml) 0.1ml、
2.在细胞提取物中加入缓冲液C至5 ml。
3.加10~15 mg上述溶液（£5 ml)到反应混合物中，总体积应不大于25 ml。
4.在室温下培养20min。
5.加入2.5 ml的填充染料。
6.装载样品到4%的聚丙烯酰胺凝胶柱中。
7.室温下跑电泳2.5h，至溴酚蓝距底部1cm处停止。
25
前景与展望： 进一步研究DNA~蛋白质的相互作用需要 生物学、化学、医学、物理学、计算机学及电 子学等多学科的协作 。 随着各种新技术在这个研究领域的应用， 人类一定能在不远的将来揭开蛋白质与核酸相 互作用的规律。
26
谢谢！
27
20
4.染色质免疫沉淀和免疫沉淀复合体的纯化 用目的蛋白特异性的抗体进行染色质免疫沉淀。 抗体的量要进行优化防止非特异的结合。 用ProteinA/G-Agarose/Sepharose回收免疫沉淀复合体。 经过洗涤除去非特异结合的染色质后， 用1%SDS+NaHCO3洗脱免疫沉淀复合体。
21
5.交联反应的逆转和DNA的纯化 在免疫沉淀复合体中加入不含Dnase 的Rnase，proteinase K。 65℃保温6h使交联逆转。 经酚氯仿抽提-乙醇沉淀纯化DNA。 纯化的DNA极少，可用色谱定量。
15
八、染色体免疫沉淀技术
Chromatin immunoprecipitation （ChIp）
1.技术介绍 在生理状态下把细胞内的DNA与蛋白质交联在一 起，超声波将染色质打碎后，用所要研究的目的 蛋白特异性的抗体沉淀这种交联复合体。只有与 目的蛋白结合的DNA片段才能够被沉淀下来
16
2、主要步骤及内容
最新蛋白质分子间的相互作用教学讲义ppt
tran s fo rm e d yeast
X
yeast plasmid expression vector
predator
unknow
tis s u e
b a it
predator
X
Y
does X bind with a protein?
to ta l m R N A re v e rs etra n s c rip ta s e
DNAb in d in g d o m a in transfection
yeast plasmid expression vector
b a it
predator
X
Y
does X bind with a protein?
tran s fo rm e d yeast
X
W e ' l l s t a r t b y m a k i n g t r a n s f o r m e d y e a s t e x p r e s s i n g X
cDNAforX
DNAb in d in g d o m a in transfection
tran s fo rm e d yeast
X
yeast plasmid expression vector
tran s fo rm e d yeast
?Y
predator
unknow
tis s u e
b a it
• 3，细菌的抗药性
• AcrA, AcrB, Tol C • 乙酰螺旋霉素抗性
三，生物学对蛋白质相互作用 的研究方法
• 1，突变体系列和互补测验（遗传学）
•
突变体
X
yeast plasmid expression vector
predator
unknow
tis s u e
b a it
predator
X
Y
does X bind with a protein?
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DNAb in d in g d o m a in transfection
yeast plasmid expression vector
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predator
X
Y
does X bind with a protein?
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X
W e ' l l s t a r t b y m a k i n g t r a n s f o r m e d y e a s t e x p r e s s i n g X
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DNAb in d in g d o m a in transfection
tran s fo rm e d yeast
X
yeast plasmid expression vector
tran s fo rm e d yeast
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predator
unknow
tis s u e
b a it
• 3，细菌的抗药性
• AcrA, AcrB, Tol C • 乙酰螺旋霉素抗性
三，生物学对蛋白质相互作用 的研究方法
• 1，突变体系列和互补测验（遗传学）
•
突变体
蛋白质的相互作用研究方法课件.ppt
蛋白质的相互作用研究方法课件
四、Bimolecular Fluorescent Complementation
蛋白质的相互作用研究方法课件
蛋白质的相互作用研究方法课件
五、Yeast Two－Hybrid Systerm
蛋白质的相互作用研究方法课件
1.原理 酵母双杂交系统由Fields和Song等首先在研究真
蛋白质的相互作用研究方法课件
蛋白质的相互作用研究方法课件
2008年诺贝尔化学奖
蛋白质的相互作用研究方法课件
GFP主要应用: • 对活细胞中的蛋白质进行准确定位及动态观察
可实时原位跟踪特定蛋白在细胞生长、分裂、分化过 程中或外界刺激因子的作用下的时空表达, 如某种转录因 子的核转位、蛋白激酶C的膜转位等。
GFP基因与分泌蛋白基因连接后转染细胞, 可动态观察 该分泌蛋白分泌到细胞外的过程
GFP基因与定位于某一细胞器特殊蛋白基因相连,就能 显示活细胞中细胞核、内质网、高尔基体、线粒体等细胞 器的结构及病理过程。
膜蛋白的移动 （Fluorescence Recovery After Photobleaching FRAP ） • 蛋白之间的相互作用（FRET） • 报告分子 将GFP的基因连在特殊的启动子的后面，可以检 测基因表达的时间和部位。
容易检测 分子量小
Douglas Prasher was the 不需要其它底物
first person to realize the potential of GFP as a tracer molecule.
Douglas Prasher 1992 克隆了GFP基 因
蛋白质的相互作用研究方法课件
核基因转录调控中建立。 典型的真核生长转录因子， 如GAL4、GCN4、
四、Bimolecular Fluorescent Complementation
蛋白质的相互作用研究方法课件
蛋白质的相互作用研究方法课件
五、Yeast Two－Hybrid Systerm
蛋白质的相互作用研究方法课件
1.原理 酵母双杂交系统由Fields和Song等首先在研究真
蛋白质的相互作用研究方法课件
蛋白质的相互作用研究方法课件
2008年诺贝尔化学奖
蛋白质的相互作用研究方法课件
GFP主要应用: • 对活细胞中的蛋白质进行准确定位及动态观察
可实时原位跟踪特定蛋白在细胞生长、分裂、分化过 程中或外界刺激因子的作用下的时空表达, 如某种转录因 子的核转位、蛋白激酶C的膜转位等。
GFP基因与分泌蛋白基因连接后转染细胞, 可动态观察 该分泌蛋白分泌到细胞外的过程
GFP基因与定位于某一细胞器特殊蛋白基因相连,就能 显示活细胞中细胞核、内质网、高尔基体、线粒体等细胞 器的结构及病理过程。
膜蛋白的移动 （Fluorescence Recovery After Photobleaching FRAP ） • 蛋白之间的相互作用（FRET） • 报告分子 将GFP的基因连在特殊的启动子的后面，可以检 测基因表达的时间和部位。
容易检测 分子量小
Douglas Prasher was the 不需要其它底物
first person to realize the potential of GFP as a tracer molecule.
Douglas Prasher 1992 克隆了GFP基 因
蛋白质的相互作用研究方法课件
核基因转录调控中建立。 典型的真核生长转录因子， 如GAL4、GCN4、
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• 将此内容看作是一个“蛋白质相互作用网络”（PPIN ）的尝试性定义。
学习交流PPT
13
Protein interaction：two or more proteins (same or different) interact or form complex
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14
蛋白质相关知识及研究蛋白质相 互作用的必要性
第九章 蛋白质相互作用网络
比较基因组学与生物信息学实验室
蛋白质
• 蛋白质（protein）是一种复杂的有机化合物，也 称“多肽”，它由氨基酸分子排列的线性链所构成， 其氨基酸序列是由对应的基因序列（遗传密码） 所确定。
• 除了按照遗传密码所编码的十种标准氨基酸外， 在某些生物体中，遗传密码还包括其他氨基酸。
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17
蛋白质相互作用：
1. 通过对蛋白质相互作用的研究，认识 生命活动的基本规律。（科学）
2. 利用蛋白质相互作用，发展技术，用 于研究生命活动的规律或应用性技术。 （技术）
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18
蛋白相互作用网络
• PPIN在许多生物过程和研究防治疾病中发挥着非常 重要的作用。
• PPIN的研究比基因网络更为复杂和困难。 • 蛋白质相互作用网络近年来明显发展较快。
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6
• 抵御外来细菌和病毒的抗体及免疫类物质，当蛋白质充足时， 一旦需要这些抗体和免疫物质在数小时内就可以增加数百倍。
• 参与细胞的信号转导，调控细胞的发育和凋亡，乃至生物体的 命运。
• 形成生物体的渗透压，引发生物体的各种活动，例如肌肉的做 功等。
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7
3.运输载体
• 蛋白质是生物体内很多重要的代谢物和营养 素的载体。
实验分析的方 法由简入繁。 研究的深度
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23
酵母蛋白质相互作用联络图 人蛋白质相互作用联络图
如此复杂的相互作用，哪些是有相关功能的？哪些 是“噪音”？
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24
整体
系统
单体
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部分
25
在研究PPIN的计算方法中面临着许多挑战性问 题。
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4
1.组成和修复生物体
• 蛋白质是生物体细胞的基本构成物质。 • 人体的肌肉、内脏、皮肤、大脑、毛发、血液及骨骼等的主要
成分都是蛋白质。
• 蛋白质还可以帮助伤口血液凝固并促进其愈合。
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5
2.调节生物体的生理机能
构成生物体差不多所有的生命活性物质，例如：
• 催化体内各种生物化学反应的酶 • 调节机体生长、发育并行使正常生理功能的激素
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2
蛋白质
• 蛋白质残基可以在被翻译后修饰而发生化学变化， 并改变其物理、化学及生物学性能，从而改变蛋 白质的功能。
• 多个蛋白质可以组成复合体来实现某一特定功能。
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3
一、蛋白质的功能
蛋白质的功能很多，例如以下几种最基本的生理功 能：
• 1.组成和修复生物体 • 2.调节生物体的生理机能 • 3.运输载体 • 4.供给能量
• 氧、脂类、维生素、矿物质与微量元素都需 要利用各种蛋白质运输到生物体需要的地方。
例如，血红蛋白质可以输送氧；脂蛋白可以 输送脂肪。
• 蛋白质还可以充当营养物质储备，例如植物 种子中的大量蛋白质，就是在萌发时用的储 备。
学习交质中含碳、氢、氧元素，当机体需要时 ，可以被代谢系统分解，释放出能量。
在所有生命活动中，蛋白质之间的相互作用是必不可少 的，它是细胞进行一切代谢活动的基础。细胞接受外源或 是内源的信号，通过其特有的信号途径，调节其基因的表 达，以保持其生物学特性。在这个过程中，蛋白质占有很 重要的地位，它可以调控, 介导细胞的许多生物学活性。
学习交流PPT
16
为了更好地理解细胞的生物学活性， 必须很好地理解蛋白质单体和复合物 的功能，这就会涉及到蛋白质相互作 用的研究。因此，揭示蛋白质之间的 相互作用关系、建立相互作用关系的 网络图，已成为蛋白质组学研究中的 热点,也是后基因时代的难题所在。研 究蛋白质相互作用的方法也就具有更 为重要的意义。
11
二、蛋白质组学
• 蛋白质组学是应用各种技术研究蛋白质组的一门 新兴科学。
• 其目的是从整体的角度分析细胞内动态变化的蛋 白质组分、表达水平与修饰状态，了解蛋白质之 间的相互作用与联系，揭示蛋白质功能与细胞生 命活动规律。
学习交流PPT
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三、蛋白质相互作用网络
• 蛋白质的相互作用(PPI, Protein-protein interaction) 是指蛋白质分子之间的相关性，并从生物化学、 信号转导和遗传网络的角度研究这种相关性。
• 蛋白质组学（Proteomics）主要是大规模地研究蛋 白质的结构和功能。
• 定义：在一定时间内一个细胞或一类细胞中存在 的所有蛋白质被称为蛋白质组（proteome），意 指proteins expressed by a genome，即一个细胞 或一个组织的“基因组所表达的全部蛋白质”。
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有一些蛋白质可以以单体的形式发挥 作用，但是大部分的蛋白质都是和伴 侣分子或是与其他蛋白质一起发挥作 用的。
人类蛋白质组
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基因组计划--大量的新基因不断被发现，然而单纯的基因 组DNA序列尚不能解答许多生命问题。基因是相对静态的， 而基因编码的产物—蛋白质则是动态的，具有时空性和调 节性，是生物功能的主要体现者和执行者。蛋白质的表达 水平、存在方式以及相互作用等直接与生物功能相关。
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蛋白质相互作用 关系的复杂性， 超出任何个人或 特定机构的研究 能力。
如何研究蛋白质 相互作用？
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考虑到PPIN的复杂性，研究人员往往从多种方 向和视角来研究某一生物所有的蛋白质相互作用 。
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运用生物信息学 的方法由繁入简。 研究的广度
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• 综上所述，蛋白质参与了生命的几乎所有过程， 例如遗传、发育、繁殖、物质和能量的代谢、应 激等。
• 揭示生物体内成千上万种蛋白质的具体功能及其 实施功能的机制，是在21世纪后基因组时代蛋白 质研究的核心内容，也是当前生物科学极富挑战 性的研究领域之一。
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二、蛋白质组学
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Protein interaction：two or more proteins (same or different) interact or form complex
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蛋白质相关知识及研究蛋白质相 互作用的必要性
第九章 蛋白质相互作用网络
比较基因组学与生物信息学实验室
蛋白质
• 蛋白质（protein）是一种复杂的有机化合物，也 称“多肽”，它由氨基酸分子排列的线性链所构成， 其氨基酸序列是由对应的基因序列（遗传密码） 所确定。
• 除了按照遗传密码所编码的十种标准氨基酸外， 在某些生物体中，遗传密码还包括其他氨基酸。
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蛋白质相互作用：
1. 通过对蛋白质相互作用的研究，认识 生命活动的基本规律。（科学）
2. 利用蛋白质相互作用，发展技术，用 于研究生命活动的规律或应用性技术。 （技术）
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蛋白相互作用网络
• PPIN在许多生物过程和研究防治疾病中发挥着非常 重要的作用。
• PPIN的研究比基因网络更为复杂和困难。 • 蛋白质相互作用网络近年来明显发展较快。
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• 抵御外来细菌和病毒的抗体及免疫类物质，当蛋白质充足时， 一旦需要这些抗体和免疫物质在数小时内就可以增加数百倍。
• 参与细胞的信号转导，调控细胞的发育和凋亡，乃至生物体的 命运。
• 形成生物体的渗透压，引发生物体的各种活动，例如肌肉的做 功等。
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3.运输载体
• 蛋白质是生物体内很多重要的代谢物和营养 素的载体。
实验分析的方 法由简入繁。 研究的深度
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酵母蛋白质相互作用联络图 人蛋白质相互作用联络图
如此复杂的相互作用，哪些是有相关功能的？哪些 是“噪音”？
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整体
系统
单体
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部分
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在研究PPIN的计算方法中面临着许多挑战性问 题。
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1.组成和修复生物体
• 蛋白质是生物体细胞的基本构成物质。 • 人体的肌肉、内脏、皮肤、大脑、毛发、血液及骨骼等的主要
成分都是蛋白质。
• 蛋白质还可以帮助伤口血液凝固并促进其愈合。
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2.调节生物体的生理机能
构成生物体差不多所有的生命活性物质，例如：
• 催化体内各种生物化学反应的酶 • 调节机体生长、发育并行使正常生理功能的激素
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2
蛋白质
• 蛋白质残基可以在被翻译后修饰而发生化学变化， 并改变其物理、化学及生物学性能，从而改变蛋 白质的功能。
• 多个蛋白质可以组成复合体来实现某一特定功能。
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一、蛋白质的功能
蛋白质的功能很多，例如以下几种最基本的生理功 能：
• 1.组成和修复生物体 • 2.调节生物体的生理机能 • 3.运输载体 • 4.供给能量
• 氧、脂类、维生素、矿物质与微量元素都需 要利用各种蛋白质运输到生物体需要的地方。
例如，血红蛋白质可以输送氧；脂蛋白可以 输送脂肪。
• 蛋白质还可以充当营养物质储备，例如植物 种子中的大量蛋白质，就是在萌发时用的储 备。
学习交质中含碳、氢、氧元素，当机体需要时 ，可以被代谢系统分解，释放出能量。
在所有生命活动中，蛋白质之间的相互作用是必不可少 的，它是细胞进行一切代谢活动的基础。细胞接受外源或 是内源的信号，通过其特有的信号途径，调节其基因的表 达，以保持其生物学特性。在这个过程中，蛋白质占有很 重要的地位，它可以调控, 介导细胞的许多生物学活性。
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为了更好地理解细胞的生物学活性， 必须很好地理解蛋白质单体和复合物 的功能，这就会涉及到蛋白质相互作 用的研究。因此，揭示蛋白质之间的 相互作用关系、建立相互作用关系的 网络图，已成为蛋白质组学研究中的 热点,也是后基因时代的难题所在。研 究蛋白质相互作用的方法也就具有更 为重要的意义。
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二、蛋白质组学
• 蛋白质组学是应用各种技术研究蛋白质组的一门 新兴科学。
• 其目的是从整体的角度分析细胞内动态变化的蛋 白质组分、表达水平与修饰状态，了解蛋白质之 间的相互作用与联系，揭示蛋白质功能与细胞生 命活动规律。
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三、蛋白质相互作用网络
• 蛋白质的相互作用(PPI, Protein-protein interaction) 是指蛋白质分子之间的相关性，并从生物化学、 信号转导和遗传网络的角度研究这种相关性。
• 蛋白质组学（Proteomics）主要是大规模地研究蛋 白质的结构和功能。
• 定义：在一定时间内一个细胞或一类细胞中存在 的所有蛋白质被称为蛋白质组（proteome），意 指proteins expressed by a genome，即一个细胞 或一个组织的“基因组所表达的全部蛋白质”。
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有一些蛋白质可以以单体的形式发挥 作用，但是大部分的蛋白质都是和伴 侣分子或是与其他蛋白质一起发挥作 用的。
人类蛋白质组
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基因组计划--大量的新基因不断被发现，然而单纯的基因 组DNA序列尚不能解答许多生命问题。基因是相对静态的， 而基因编码的产物—蛋白质则是动态的，具有时空性和调 节性，是生物功能的主要体现者和执行者。蛋白质的表达 水平、存在方式以及相互作用等直接与生物功能相关。
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蛋白质相互作用 关系的复杂性， 超出任何个人或 特定机构的研究 能力。
如何研究蛋白质 相互作用？
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考虑到PPIN的复杂性，研究人员往往从多种方 向和视角来研究某一生物所有的蛋白质相互作用 。
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运用生物信息学 的方法由繁入简。 研究的广度
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• 综上所述，蛋白质参与了生命的几乎所有过程， 例如遗传、发育、繁殖、物质和能量的代谢、应 激等。
• 揭示生物体内成千上万种蛋白质的具体功能及其 实施功能的机制，是在21世纪后基因组时代蛋白 质研究的核心内容，也是当前生物科学极富挑战 性的研究领域之一。
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二、蛋白质组学