生物化学中蛋白质
生物化学中的蛋白质研究
生物化学中的蛋白质研究蛋白质是生命中重要的组成部分，它们在细胞结构和功能、代谢调节、信号传导等方面都起着至关重要的作用。
因此，在生物化学领域中，研究蛋白质的结构和功能成为了一项重要的课题。
一、蛋白质的结构蛋白质通过氨基酸连接形成链状的多肽，进而构成特定的三维结构。
这种结构的形成是由蛋白质内的氨基酸序列控制的，具体包括多肽链的折叠和相应功能的形成。
蛋白质的结构分为四个层次：1.一级结构一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
在蛋白质合成过程中，20种不同的氨基酸按照一定的次序连接起来，形成多肽链。
这也是蛋白质的基本构成。
2.二级结构二级结构是指多肽链中氨基酸间的一些规则排列形式。
常见的二级结构包括α螺旋和β折叠。
在α螺旋中，多肽链中的氨基酸呈螺旋状相互缠绕。
在β折叠中，多肽链中的氨基酸通过氢键等相互作用形成折叠的结构。
3.三级结构三级结构指的是在二级结构的基础上，由不同的二级结构通过一定的融合和调整，形成了具有特定功能的整体结构。
三级结构是一个蛋白质的空间结构，能够影响蛋白质的功能。
4.四级结构四级结构指由两个或多个蛋白质分子相互作用形成的大分子复合物结构。
这些复合物可以包括几个相同的多肽链，或者包括不同的多肽链。
二、蛋白质的功能蛋白质的结构和功能密切相关，蛋白质的功能多种多样，包括：1.结构支持蛋白质可以提供细胞的支撑和形态稳定，也能够形成骨骼、肌肉、毛发、爪子等组织。
2.催化代谢蛋白质可以作为酶催化氧化还原反应和分解反应等，参与能量代谢、物质代谢、血液凝固和荷尔蒙合成等生物化学反应。
3.免疫防御蛋白质可以作为抗体、补体和调节蛋白等，参与人体的免疫防御。
4.信号传导蛋白质可以扮演受体和信号转导分子的角色，参与神经传递和生长发育调节等生命活动。
三、蛋白质的研究方法为了深入了解蛋白质的结构和功能，生物化学研究者使用了许多研究方法，包括：1. 生物化学方法生物化学方法是研究生物体中各种分子成分的核心技术，包括分离、纯化、鉴定和定量等。
生物化学中的蛋白质结构与功能
生物化学中的蛋白质结构与功能蛋白质是生命体中非常重要的分子，它们不仅是身体组织和筋骨肌肉的基础，还承担着各种生理和生化过程的重要角色。
在生物化学领域中，蛋白质的结构与功能是研究的重点之一。
本文将介绍蛋白质结构与功能的相关知识。
一、蛋白质的结构蛋白质的基本结构单元是氨基酸。
氨基酸是蛋白质分子中的构建块，它们通过共价键相连，构成了一个多肽链。
一般情况下，多肽链中的氨基酸数量在几十个到上千个不等，可以形成不同大小的蛋白质分子。
蛋白质的结构可以分为四个不同的水平。
第一水平是蛋白质的基本结构单元氨基酸。
第二水平是多肽链经过氢键等相互作用而折叠成的二级结构，包括α-螺旋和β-折叠。
第三水平是多肽链进一步折叠成的三级结构，形成了一定的空间构型，使得蛋白质分子可以在细胞中保持稳定的空间结构。
第四水平则是数个相同或不同的多肽链相互作用而形成的四级结构，例如一些大分子酶。
蛋白质的结构不仅决定了它们的功能和性质，也是相关疾病发生的重要原因之一。
许多疾病如变态反应性疾病、神经系统疾病、心血管疾病、肿瘤等与蛋白质结构的异常和突变有关。
二、蛋白质的功能蛋白质在生物体内的功能十分广泛，它们不仅构成了身体中的大部分组织，还参与到许多重要的生理过程中。
结构蛋白质是细胞内的骨架，起到支撑和维持细胞结构的作用。
肌纤维蛋白和胶原蛋白是人体中细胞骨架蛋白质的重要组成部分，决定了肌肉和皮肤的弹性和韧性。
酶类蛋白质能够加速和调节各种生物化学反应，发挥了调节生物代谢的重要作用。
例如，消化酶、代谢酶和免疫系统中的酶都是重要的酶类蛋白质。
激素是指能够调节身体生理机能的生物活性蛋白质。
激素能够影响心血管、免疫、内分泌等系统，并在体内完成各种重要生理功能。
例如，胰岛素能够控制血糖水平，促进糖的吸收利用，动态平衡人体内糖代谢的水平。
抗体是人体免疫系统中重要的蛋白质。
它们能够识别特定的抗原并与之结合，从而发挥防御机制的作用。
通过特异性结合抗原或其他分子，防御机制不断调节机体间免疫的平衡。
生物化学蛋白质章节考点总结
第三章蛋白质第一节蛋白质概论蛋白质是所有生物中非常重要的结构分子和功能分子，几乎所有的生命现象和生物功能都是蛋白质作用的结果，因此，蛋白质是现代生物技术，尤其是基因工程，蛋白质工程、酶工程等研究的重点和归宿点。
一、蛋白质的化学组成与分类1、元素组成碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼凯氏定氮：平均含氮16%，粗蛋白质含量=蛋白氮³6.252、氨基酸组成从化学结构上看，蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子。
3、分类（1）、按组成：简单蛋白：完全由氨基酸组成结合蛋白：除蛋白外还有非蛋白成分（辅基）详细分类，P 75 表3-1，表3-2。
（注意辅基的组成）。
（2）、按分子外形的对称程度：球状蛋白质：分子对称，外形接近球状，溶解度好，能结晶，大多数蛋白质属此类。
纤维状蛋白质：对称性差，分子类似细棒或纤维状。
（3）、功能分：酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白。
4、蛋白质在生物体内的分布含量(干重) 微生物50-80%人体45%一般细胞50%种类大肠杆菌3000种人体10万种生物界1010-1012１二、蛋白质分子大小与分子量蛋白质是由20种基本aa组成的多聚物，aa数目由几个到成百上千个，分子量从几千到几千万。
一般情况下，少于50个aa的低分子量aa多聚物称为肽，寡肽或生物活性肽，有时也罕称多肽。
多于50个aa 的称为蛋白质。
但有时也把含有一条肽链的蛋白质不严谨地称为多肽。
此时，多肽一词着重于结构意义，而蛋白质原则强调了其功能意义。
P 76 表3-3 （注意：单体蛋白、寡聚蛋白；残基数、肽链数。
）蛋白质分子量= aa数目*110对于任一给定的蛋白质，它的所有分子在氨基酸组成、顺序、肽链长度、分子量等方面都是相同的，均一性。
三、蛋白质分子的构象与结构层次蛋白质分子是由氨基酸首尾连接而成的共价多肽链，每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构，这种空间结构称为蛋白质的（天然）构象。
生物化学第一章蛋白质化学
组成蛋白质的元素：
主要元素组成： 碳(C) 50% ~ 55% 氧(O) 19% ~ 24% 氢(H) 6% ~ 8% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4%
少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
蛋白质元素组成特点：
各种蛋白质含氮量很接近，平均为16％
故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 样品中蛋白质的含量〔g〕
脱水作用
脱水作用
－－
碱
酸－
－
－
－－ －
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
〔三〕蛋白质的变性、沉淀与凝固
1. 蛋白质的变性〔denaturation〕 在某些理化因素作用下，蛋白质的构
象被破坏，失去其原有的性质和生物活性， 称为蛋白质的变性作用。
变性后的蛋白称为变性蛋白质。
常见的变性因素：
2. 极性中性氨基酸
R-基含有极性基团； 生理pH条件下不解离。 包括7个：
甘氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、
半胱氨酸(Cys)、 谷氨酰胺(Gln)、 天冬酰胺(Asn)、 酪氨酸(Tyr) 苏氨酸(Thr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
R-基有NH2(NH3+)
牛胰核糖核酸酶的变性与复性
尿素或盐酸胍 β-巯基乙醇
透析
有活性
无活性
〔二〕一级构造与功能的关系 1.一级构造相似的蛋白质功能相似 一级构造不同的蛋白质功能不同
胰岛素的一级构造及种属差异
一级构造不同的蛋白质功能不同
ACTH 促肾上腺素皮质激素
MSH 促黑激素
生物化学第二章蛋白质知识点归纳
一、概述
结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为： 1 核蛋白（nucleoprotein ） 核酸 2 脂蛋白（lipoprotein ） 脂质 3 糖蛋白（glycoprotein） 糖 4 磷蛋白（phosphoprotein） 磷酸基 5 血红素蛋白（hemoprotein ） 血红素 6 黄素蛋白（flavoprotein ） FAD 7 金属蛋白（metallaprotein ） 金属
据R基团 极性分类
例外：
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系，L-α-氨基酸有的为左旋，有的为右旋， 即使同一种L-α-氨基酸，在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族ＡA（烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团） 杂环ＡＡ(His、Pro) 芳香族ＡA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白（structural protein）
7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
二
氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物； 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成，这20种
一、概述
按生物功能分：
1 酶（enzyme）
2 调节蛋白（regulatory protein）
3 转运蛋白（transport protein） 4 储存蛋白（nutrient and storage
生物化学课件之蛋白质(共119张PPT)
缬氨酸 valine Val V
亮氨酸 leucine Leu L
异亮氨酸 isoleucine Ile I
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F
脯氨酸 proline Pro P
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W
丝氨酸 serine
Ser S
酪氨酸 tyrosine Try Y
第一节 蛋白质是生命的物质基础
一、什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广：
普遍存在于生物界，动物、植物、微生物主要是由 蛋白质构成。
蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只 要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式 推算出蛋白质的大致含量：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
二、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
赖氨酸 lysine Lys K
精氨酸 arginine Arg R
组氨酸 histidine His H
目录
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
（亚氨基酸）
半胱氨酸
+
-HH
二硫键
胱氨酸
（二）氨基酸的理化性质
1. 两性解离性质 2. 紫外吸收性质 3. 茚三酮反应
1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的 酸碱度。
生物化学蛋白质的化学知识点
生物化学蛋白质的化学知识点一、知识概述《生物化学蛋白质的化学知识点》①基本定义：蛋白质啊，简单说就是由许多氨基酸按一定顺序连起来的大分子。
就好比许多小珠子（氨基酸）串成一条长长的链子（多肽链），然后这些链子还能盘曲折叠，最后就形成了蛋白质。
②重要程度：在生物化学里那可是超级重要的。
像是细胞结构的组成部分啊，很多酶也是蛋白质，有了它们生物体内各种各样的化学反应才能顺利进行呢。
我觉得它就像建筑里的砖块一样，是构建生物体的基础。
③前置知识：咱们得先大概知道氨基酸是啥吧，毕竟蛋白质是由氨基酸组成的。
还有化学键的基本概念，像肽键就是连接氨基酸的重要化学键。
④应用价值：在制药方面，如果了解蛋白质的结构和功能，就能开发出针对特定蛋白质的药物。
在食品行业，像检测食物中的蛋白质含量也是基于这个知识点。
二、知识体系①知识图谱：蛋白质的化学知识点在生物化学学科里算是核心板块了。
它和核酸化学、酶化学等知识点都有联系。
打个比方，蛋白质和核酸就像伙伴，核酸给出指令，蛋白质负责做事。
②关联知识：和生物大分子中的核酸关联密切，核酸指导蛋白质的合成。
而且与新陈代谢的知识点也有联系，因为很多代谢反应是蛋白质（酶）参与催化的。
- 掌握难度：难。
- 关键点：理解蛋白质的一、二、三、四级结构比较难，像是四级结构，好多条肽链怎么组合起来的，得好好琢磨。
④考点分析：- 在考试中的重要性：非常重要。
- 考查方式：会直接考蛋白质的结构层次、氨基酸的组成计算，也会间接考蛋白质在某些生理过程中的作用。
三、详细讲解【理论概念类】①概念辨析：- 蛋白质就是由氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
氨基酸好比是字母，按照特定顺序排列就能写出不同的单词（小的肽段），这些肽段再组装就成了蛋白质这个大文章。
②特征分析：- 具有两性电离特性。
这就是说它既能像酸一样给出质子，又能像碱一样接受质子。
比如说，在人体不同的生理pH环境下，蛋白质的带电情况就不一样。
- 有特定的空间结构。
生物化学——第一章蛋白质
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2N CH C OH
CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
谷氨酸（二羧基一氨基） pK1 pK2 pK3
碱性氨基酸：pI = (pK2 + pK3 )/2
赖氨酸（一pK羧1 基二p氨K2基pK）3
• 中性氨基酸pI一般为6.0答案：
• 提问：为什么偏酸性？
• -COOH解离程度略大于-NH2 • 提问：酸性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱）？
• 更酸（3.0 左 右）
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH CH 3 CH 2 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
H N
CO OH
吡咯
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
2、分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。 20种基本氨基酸按R的极性可分为： （1）非极性氨基酸 （2）极性氨基酸 （不带电荷氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸）
生物化学第二章 蛋白质
蛋白质
目 录
一、蛋白质的种类、含量与分类 二、氨基酸 三、肽 四、蛋白质的结构 五、蛋白质的性质 六、食物中的蛋白质 七、蛋白质的分离与纯化
一、蛋白质的化学组成与分类
主要组成元素：C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。 百分数约为：碳占50~55%，氢占6~8%， 氧占20~30%，氮占15~18%及硫占0~4%。 大多数蛋白质所含氮素约为16%，因该元素容 易用凯氏(Kjeldahl)定氮法进行测定。 故蛋白质的含量可由氮的含量乘以 6.25(100/16)计算出来: 即：蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
aa向正极移动 aa向负极移动 aa不移动
pI的测定：
酸碱滴定法； 基于aa所带基团 均可解离； 得到弱酸弱碱曲 线； 根据aa上可解离 基团的pK值计算 等电点： pK：解离常数。 以甘氨酸为例：
由此可知：
在生理pH内，aa 的羧基和氨基全部解离； 具有这种性质的物质称两性电解质； 带有相反基团的分子叫两性离子； 滴定中Gly的阳离子（R+）、阴离子（R-） 和两性离子（R°）的比例随pH而变； 当溶液中只有两性离子时， pH = pI
蛋白质氨基酸
蛋白质中存在的20种氨基酸，除脯氨酸外，在其 α -碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基； 由于脯基酸的α -氨基被取代，它实际上是一种α -亚 氨基酸。此外，每种氨基酸都有一个特殊的R基团。
生物体内常见氨基酸的分类：
蛋白质氨基酸： 蛋白质中常见的20种氨基酸 稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些 稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。 非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨 基酸。
生物化学中的蛋白质分析技术
生物化学中的蛋白质分析技术生物化学是一门研究生命体系中分子结构、化学反应和代谢网络的科学。
其中，蛋白质是生命体系中的重要组成部分之一，因此在生物化学领域中，研究蛋白质分析技术具有重要意义。
蛋白质是由氨基酸组成的生物分子，它们在生物体内扮演着各种各样的角色，如酶催化、信号传递、免疫防御等。
因此，对蛋白质的分析研究有助于更好地理解生命体系。
现在，蛋白质分析技术已经相当成熟，可以通过多种方式对蛋白质进行检测、测序和构象分析。
一、蛋白质检测技术蛋白质检测技术是用于确定物质中蛋白质浓度和纯度的方法，常用的方法有光谱法、生物学方法和质谱法。
光谱法是一种基于蛋白质分子的吸收和散射光谱分布分析的方法。
常见方法包括紫外吸收光谱、荧光光谱、圆二色光谱等。
这些光谱法对于测定蛋白质含量、判断蛋白质纯度等方面有很大的作用。
生物学方法中常用的有酶活测定法、免疫分析法和凝胶电泳法。
其中，酶活测定法主要是通过测定酶反应速率的方法来测定蛋白质含量；免疫分析法是利用蛋白质与抗体的特异性相互作用来测定蛋白质含量和纯度；而凝胶电泳法则是将样品蛋白质电泳分离，通过测定电泳带上蛋白质的相对迁移率来判断蛋白质的纯度和分子量。
质谱法是一种应用最广泛的蛋白质检测技术，它是通过测定蛋白质分子的质荷比来确定蛋白质的分子量和成分的一种方法。
常见的质谱方法有质谱成像、基质辅助激光解吸电离质谱(MALDI-TOF MS)等。
二、蛋白质测序技术蛋白质测序技术即对蛋白质序列进行测定的技术。
目前常用的方法是利用自动化测序技术，将蛋白质序列直接测定出来。
此外，利用天然蛋白质进行超过两次以上的氨基酸长度的化学降解也可以获得蛋白质的序列信息。
三、蛋白质构象分析技术蛋白质构象分析是指利用物理化学手段分析蛋白质三维结构的方法。
其中，X-射线晶体学是最常见的蛋白质构象分析方法。
此外，核磁共振(NMR)技术、电子显微镜(EM)技术、原子力显微镜(AFM)技术及近年来发展起来的单分子荧光成像技术(SMFI)等也是常见的蛋白质构象分析技术。
生物化学蛋白质
生物化学蛋白质蛋白质，这个在生物化学领域中至关重要的分子，如同生命大厦的基石，支撑着生命的种种活动和机能。
它不仅是构成生物体的基本成分之一，还在各种生理过程中发挥着不可或缺的作用。
首先，让我们来了解一下蛋白质的基本构成。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物。
氨基酸是蛋白质的“砖块”，目前已知的氨基酸有 20 多种。
这些氨基酸就像形状各异的积木，通过不同的排列组合，构建出了各种各样功能独特的蛋白质。
蛋白质的结构层次丰富多样，这也决定了它功能的复杂性和多样性。
蛋白质的一级结构，指的就是氨基酸的线性排列顺序。
这看似简单的排列，却蕴含着蛋白质功能的最初密码。
二级结构则包括α螺旋、β折叠等，它们是通过氢键等作用力形成的有规律的局部结构。
三级结构是在二级结构的基础上，进一步折叠、盘绕形成的更为复杂的三维空间结构。
而四级结构则是由多个具有三级结构的亚基聚合而成。
蛋白质的功能多得令人惊叹。
有的蛋白质是结构蛋白，比如胶原蛋白，它为我们的皮肤、骨骼等提供了支撑和韧性。
还有的蛋白质是酶，它们就像是生物体内的“小工匠”，能够加速化学反应的进行。
想象一下，如果没有酶的存在，我们体内的各种代谢过程将会变得极其缓慢，生命活动也将无法正常进行。
抗体也是一种重要的蛋白质，它们在免疫系统中发挥着关键作用，能够识别并结合入侵体内的病原体，帮助我们抵御疾病的侵袭。
此外，蛋白质还在运输物质方面有着出色的表现。
例如，血红蛋白能够携带氧气，将其输送到身体的各个部位，确保细胞能够获得足够的氧气进行呼吸作用。
那么，蛋白质是如何合成的呢？这就涉及到了基因的表达过程。
基因中的遗传信息通过转录被转化为信使 RNA（mRNA），然后 mRNA被带到核糖体上，在核糖体中，tRNA 携带相应的氨基酸，按照 mRNA 上的密码子顺序依次连接，形成多肽链。
这条多肽链经过一系列的修饰和折叠，最终成为具有特定功能的蛋白质。
蛋白质的合成并非一帆风顺，也会受到各种因素的调控。
生物化学中的蛋白质功能与结构
生物化学中的蛋白质功能与结构蛋白质是一类重要的生物分子，在细胞中具有多种功能。
其结构和功能密切相关，通过不同的空间结构实现不同的生物学作用。
本文将从蛋白质的结构和功能两个方面来讨论生物化学中的蛋白质。
一、蛋白质的结构1.1 基础结构蛋白质是由氨基酸组成的长链分子，由20种不同的氨基酸单元组合而成。
每个氨基酸单元有一个氨基团、一个羧基和一个侧链，其中侧链的不同形成了不同种类的氨基酸，也导致了蛋白质的不同结构和功能。
1.2 一级结构一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。
氨基酸序列确定了蛋白质的空间组织和性质，是蛋白质结构和功能研究的基础。
1.3 二级结构二级结构是指蛋白质的局部结构，是由氢键、静电相互作用和范德华力等相互作用所导致的。
二级结构有α螺旋、β折叠和无规卷曲三种形式。
α螺旋是由单一链自转而形成的互补螺旋结构，β折叠是由成对或更多氢键形成的平行或反平行β片段所组成的结构，无规卷曲则是指没有固定形态的松散结构。
二级结构对蛋白质的空间构型有很大的影响。
1.4 三级结构三级结构是指蛋白质的整体折叠形式，是由二级结构以及其他相互作用所共同维持的结构。
三级结构对蛋白质的生物学功能具有重要的影响。
举例来说，多肽链的三级结构决定了蛋白质的功能，一个疏水残基或酸性残基的位置改变都可能导致蛋白质失去特定的生物学活性。
1.5 四级结构四级结构是指由多个蛋白质组成的大分子结构，如酶、核酸和蛋白质等。
这个层次的结构对于蛋白质在细胞内的活动和生物学功能至关重要。
例如，抗体分子由两个相同的重链和两个相同的轻链组成四级结构，这种结构确保了抗体分子对特定抗原的结合。
二、蛋白质的功能2.1 酶的催化作用许多酶都是蛋白质，它们能在细胞中加速化学反应的速率。
酶能够在不改变细胞内环境条件的情况下，通过调节化学反应的速率和速率常数，使大多数生物学过程发生。
酶催化与酶的三维结构和互作有关。
一个好的酶具有高度的可特异性和高度的催化效率。
生物化学中的重要分子——蛋白质
生物化学中的重要分子——蛋白质蛋白质是生物化学中的重要分子，它们不仅参与了生物体的结构建设，还在生命活动的各个方面起着重要作用。
蛋白质是由氨基酸分子组成的，它们可以通过多种不同的方式组合成不同的结构。
这些不同的结构决定了蛋白质的功能和性质。
一些蛋白质的结构非常复杂，可以形成复杂的三维结构，而另一些蛋白质则比较简单，只有一些直线状或环形的结构。
不管是简单的还是复杂的蛋白质，它们都扮演着重要的角色。
蛋白质在生理方面的功能非常广泛。
它们可以起到构建身体组织的作用，例如，肌肉蛋白质可以形成肌肉，使我们能够行动。
而骨骼蛋白质则是构成骨骼和牙齿的主要成分。
蛋白质还可以帮助我们吸收营养。
一些消化酶，如胃酸和胰蛋白酶，可以帮助分解我们食物中的蛋白质，使我们机体能够吸收其中的氨基酸。
这些氨基酸可以用于构建新的蛋白质或修复受损的组织。
蛋白质也参与了我们的免疫系统。
抗体是一种特殊的蛋白质，可以帮助我们的机体识别和攻击入侵的病原体，如细菌和病毒。
在我们体内的其他免疫细胞中也含有大量的蛋白质，它们起到支持和调节免疫反应的作用。
此外，蛋白质还扮演着许多其他功能。
例如，激素是一种具有调节作用的蛋白质，可以控制很多身体机能，如生长和代谢。
肝脏中的一些酶则可以帮助分解毒素和药物，使它们更容易被身体代谢和排泄。
虽然蛋白质对人类的健康非常重要，但我们的身体不能合成所有必需氨基酸。
这些氨基酸需要从我们的饮食中获取，因此蛋白质的摄入十分重要。
大多数人每天需要摄入大约0.8克蛋白质/每公斤体重的量，这些蛋白质可以来自动物食品（如肉、鱼、奶类）或植物食品（如大豆、豌豆、谷类）。
但需要注意的是，蛋白质的过度摄入可能会对身体造成负面后果，如肾脏负担增加和体内钙流失等。
总的来说，蛋白质在生物化学中是一种非常重要的分子。
它们参与了身体的结构和各种生理功能，维持人体正常的生命活动。
因此，充分理解和掌握蛋白质的作用和功能，对于保持身体健康是十分必要的。
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成人体蛋白质的氨基酸仅有 20种，且均属 L氨基酸（甘氨酸除外）。
酪氨酸
COO
+
CH 3 R H
H
C
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
（一）氨基酸的分类（按其侧链®的结构和理化性质分类）
1. 非极性疏水性氨基酸(非极性R基氨基酸) 2. 极性中性氨基酸(不带电荷的极性R基氨基酸) 3. 酸性氨基酸（含有两个羧基） 4. 碱性氨基酸（含有两个以上氨基）
+NH 3
二硫键
胱氨酸
（二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，其解离程度取决 于所处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI)
在某一 pH 的溶液中，氨基酸解离成 阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为 兼性离子，呈电中性。此时溶液的 pH 值 称为该氨基酸的等电点。
R CH COOH NH2
+OH+OH R CH COOR CH COO-
R CH COOH +H+ NH3+
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
带电状态判定：
等电点（pI） pH > pI aa “ - ” pH < pI aa “ + ” pH = pI aa “ 0 ”
3. 茚三酮反应
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色
化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收
峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为
氨基酸定量分析方法。
二、肽
（一）肽(peptide)
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的 - 氨基脱水缩合 而形成的化学键。
pI=(pK1，+pK2，)/2
pI=(pK1，+pK2，)/2
pI=(pK2，+pK3，)/2
2. 紫外吸收
色氨酸、酪氨酸的 最大吸收峰在 280 nm 附近。 大多数蛋白质含有 这两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。
芳香族氨基酸的紫外吸收
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基 酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端
N 末端：多肽链中有自由氨基的一端
C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
（二） 几种生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH)
苯丙氨酸 phenylalanine Phe 脯氨酸 proline Pro
6.30
3. 酸性氨基酸 天冬氨酸 aspartic acid 谷氨酸 4. 碱性氨基酸 赖氨酸 lysine Lys K
9.74
Asp Glu
D E
2.97 3.22
glutamic acid
精氨酸
arginine
Arg
H2O2
2GSH
GSH过氧 化物酶
NADP+
GSH还原酶
2H2O
GSSG
NADPH+H+
2. 多肽类激素及神经肽
• 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽(neuropeptide)
三、蛋白质的分类
* 根据蛋白质组成成分 单纯蛋白质－－单纯蛋白不含有非蛋白质部分。
这类蛋白质水解后的最终产物只有氨基酸。
成锯齿状片层结 构，即β －折叠 片。 类别：平行 反平行
-折叠 -折叠是由两条或多条几乎完全伸 展的肽链平行排列，通过链间的氢键交 联而形成的。肽链的主链呈锯齿桩折叠 构象。 ①在-折叠中，-碳原子总是处于折叠 的角上，氨基酸的R基团处于折叠的棱 角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的 轴心距为0.35nm. ② -折叠结构的氢键主要是由两条肽 链之间形成的；也可以在同一肽链的不 同部分之间形成。几乎所有肽键都参与 链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近 垂直。 ③-折叠有两种类型。一种为平行式， 即所有肽链的N-端都在同一边。另一种 为反平行式，即相邻两条肽链的方向相 反。
R
10.76
组氨酸
histidine
His
H
7.59
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2 CHCOONH2+
半胱氨酸
-SH HS-CH -CH-COO + 2 2
-OOC-CH-CH
+NH 3
-HH
+NH
3
-OOC-CH-CH
+NH 3
-S S-CH -CH-COO 2 2
或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。
三、蛋白质的三级结构
（一） 定义
整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位臵。 即肽链中所有原子在三维空间的排布位臵，包括 主链和侧链。三级结构的形成使得在序列中相隔
较远的氨基酸侧链相互靠近。
主要的化学键 疏水键、离子键、氢键和 Vander Waals力等。
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
蛋白质含量＝蛋白氮×6 .25
6 .25 —16％的倒数，每测定１g 氮 相当于6 .25g的蛋白质。也就是1 g 氮 所代表的蛋白质量（克数）
一、氨基酸 —— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有 300 余种，但组
O NH2-CH-C H
甘氨酸
+
OH
O NH-CH-C H
甘氨酸
H
OH
-HOH
O O NH2-CH-C-N-CH-C H HH OH
甘氨酰甘氨酸
肽键
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。 * 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽…… * 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连 形成的肽称多肽(polypeptide)。
5）、运动 作为运动基础的收缩和游动蛋白具有共 同的性质：它们都是丝状分子或丝状聚 合体。 6）、结构成分 蛋白质另一重要功能是建造和维持生 物体的结构。 7）、防御和进攻 免疫反应（免疫球蛋白） 8）、异常功能
第一节
蛋 白 质 的 分 子 组 成
The Molecular Component of Protein
在二级结构的基础上，多肽进一步卷曲折叠成几个相对独立、近 似球形的三维实体，再由两个或两个以上这样的三维实体缔合成三级 结构，这种相对独立的三维实体称为结构域。结构域具有独特的空间 构象，与分子整体以共价键相连，并承担特定的生物学功能。 形成意义： 动力学上更为合理 蛋白质（酶）活性部位往往位于结构域之间，使其更具柔性
超二级结构类型
Β-链
αα
β ×β
β αβ
1
β -迂回 2 3 4 β -迂回
5
βββ
5
回形拓扑结构
2 3 4 1 回形拓扑结构
卵溶菌酶的三级结构中的两个结构域
结构域2
结构域1
-螺旋
二硫键
-转角 -折叠
氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响
蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。
一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成-螺旋
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 glycine alanine valine leucine isoleucine Gly Ala Val Leu Ile G A V L I F P
5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 5.48
形成因素：与ＡＡ组成和排 列顺序直接相关。
多态性：多数为右手（较稳 定），亦有少数左手螺旋存 在（不稳定 ）；存在尺寸不同
的螺旋。
β －折叠（β -pleated sheet）
特征：两条或多 条伸展的多肽链 （或一条多肽链 的若干肽段）侧
向集聚，通过相
邻肽链主链上的 N-H与C=O之间有
规则的氢键，形
二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级 结构
一、蛋白质的一级结构
定义
蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列
顺序，主要靠肽键维系。 主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
肽键(peptide bond)：一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基缩水而成的酰胺键 称为肽键。（…CONH…）
蛋白质中相邻的二级结构单位（即单个α －螺旋或β －折叠或β －转角）组合在一起，形成有规则的、在空间上能辩认的二级结构组
合体称为蛋白质的超二级结构
★超二级结构在结构层次上高于二级
结构，但没有聚集成具有功能的结构域． 基本组合方式：α α ；β ×β ；β β β
(2) 结构域（structure domain）
蛋白质的结构与功 能 Structure and Function of
Protein
第一章
一、什么是蛋白质?
蛋白质(protein)是由许多氨基酸 (amino
acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高
分子含氮化合物。
二、蛋白质的生物学重要性
1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质； 细胞的各个部分都含有蛋白质。