[研究生入学考试]动物生物化学1蛋白质的结构与功能
01蛋白质结构与功能-生物化学与分子生物学课件
体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有 重要生理作用的L-α-氨基酸，如参与合成尿素的 鸟氨酸（ornithine）、瓜氨酸（citrulline）和精氨 酸代琥珀酸（argininosuccinate）。
目录
二、氨基酸可根据侧链结构和理化 性质进行分类
➢ 非极性脂肪族氨基酸 ➢ 极性中性氨基酸 ➢ 芳香族氨基酸 ➢ 酸性氨基酸 ➢ 碱性氨基酸
• 脯氨酸
（亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
目录
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
+NH3
二硫键
•胱氨酸
目录
➢ 在蛋白质翻译后的修饰过程中，脯氨酸和赖氨酸 可分别被羟化为羟脯氨酸和羟赖氨酸。
Genbank （Genetic Sequence Databank） PIR （ Protein Identification Resource Sequence
Database）
收集了大量最新的蛋白质一级结构及其他资料， 为蛋白质结构与功能的深入研究提供了便利。
目录
二、多肽链的局部主链构象为蛋白质 二级结构
N 末端：多肽链中有游离α-氨基的一端 C 末端：多肽链中有游离α-羧基的一端
目录
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
蛋白质是由许多氨基酸残基组成、折叠 成特定的空间结构、并具有特定生物学功能 的多肽。一般而论，蛋白质的氨基酸残基数 通常在50个以上，50个氨基酸残基以下则仍 称为多肽。
现代动物生物化学
现代动物生物化学动物是地球上最为复杂和多样化的生物群体之一。
它们通过一系列复杂的生化过程来维持生命的正常运转。
现代动物生物化学研究了动物体内的生物分子及其相互作用，揭示了生命的基本机制和各种生理过程的分子基础。
一、蛋白质结构与功能蛋白质是动物体内最为重要的生物大分子之一，它们参与了几乎所有的生物过程。
蛋白质的结构多样，包括原始的氨基酸序列、二级结构（α-螺旋和β-折叠）、三级结构和四级结构。
这种复杂的结构赋予了蛋白质特定的功能。
例如，酶是一类能够催化生物化学反应的蛋白质，它们通过特定的结构域和活性位点与底物发生作用，促进反应的进行。
激素是一类能够调节生理过程的蛋白质，它们通过与细胞膜上的受体结合，传递信号并引发相应的生理反应。
二、核酸与遗传信息传递核酸是动物体内另一个重要的生物大分子。
它们包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是细胞中的遗传物质，携带着生物的遗传信息。
RNA在蛋白质合成中起着重要的作用。
DNA的双螺旋结构是由两条互补的碱基链组成，通过碱基配对规则（腺嘌呤与胸腺嘧啶，鸟嘌呤与胞嘧啶）保持稳定。
DNA通过复制、转录和翻译等过程传递遗传信息，并控制着动物体内的基因表达。
三、碳水化合物与能量代谢碳水化合物是动物体内最主要的能量来源。
它们通过食物的消化和吸收进入体内，经过一系列反应分解为葡萄糖等简单糖分子。
葡萄糖进入细胞后，经过糖酵解和三羧酸循环等途径，被氧化分解为二氧化碳和水，释放出大量的能量。
能量的释放与细胞色素氧化酶和线粒体等细胞器密切相关。
四、脂质与细胞膜结构脂质是动物体内重要的生物分子之一，包括磷脂、甘油脂和固醇等。
它们主要存在于细胞膜中，起到隔离和保护细胞内部的作用。
细胞膜是由磷脂双分子层构成的，其中疏水性的脂质尾部朝向内部，亲水性的磷头基朝向外部。
脂质分子之间通过疏水相互作用形成了一个稳定的膜结构，同时还与蛋白质和其他生物分子相互作用，参与细胞内的信号传递和物质运输等过程。
动物生化第二章蛋白质1
氨基酸
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 脯氨酸 苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸 丝氨酸 苏氨酸 半胱氨酸 蛋氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺 天冬氨酸 谷氨酸 赖氨酸 精氨酸 组氨酸
分子量
75 89 117 131 131 115 165 181 204 105 119 121 149 132 146 133 147 146 174 155
酶类 催化体内生化反应
激素蛋白类 调节体内物质代谢，如Ins、IGF-I、 GH（Hormone）
运输蛋白类 运输代谢所需小分子、离子以及电 子，如血红蛋白
运动蛋白类 使细胞或生物体发生运动，如肌球 蛋白和肌动蛋白
防御蛋白类 抵抗入侵，保护机体，如抗体（与 细菌、病毒选择性结合）、补体（杀死细菌、病 毒）、干扰素（杀死病毒）；凝血酶和血液纤维 蛋白原参与血液凝固
(%)*
7.5 9.0 6.9 7.5 4.6 4.6 3.5 3.5 1.1 7.1 6.0 2.8 1.7 4.4 3.9 5.5 6.2 7.0 4.7 2.1
氨基酸的等电点的作用
在一定的实验条件下，等电点是氨基酸的特 征常数。不同的氨基酸，由于R基结构的不 同，而有不同的等电点。
当氨基酸处于等电点状态时，溶解度最小， 容易发生沉淀；利用这一特性可以从各种氨 基酸的混合物溶液中分离制取某种氨基酸。
正电极性
“赖、精、组”
R基团有极性，且解离，在中性溶液中显碱 性，亲水性强
Basic amino acids
负电极性
“天冬、谷氨酸”
R基团有极性，且解离，在中性溶液中显酸 性，亲水性强
Acidic amino acids
3.稀有氨基酸
除了上述20种常见氨基酸以外，还有一些仅 存在于少数蛋白质中的稀有L—型氨基酸
动物生物化学考研知识点总结
《动物生物化学》考试大纲一、蛋白质化学1、蛋白质的化学组成掌握蛋白质元素组成的特点；掌握蛋白质基本组成单位-氨基酸的基本结构及常见氨基酸的名称、结构及分类。
掌握氨基酸的主要理化性质。
掌握必需氨基酸的概念及种类。
2、蛋白质的化学结构及高级结构掌握蛋白质的氨基酸组成及蛋白质一级结构的概念；掌握肽的概念；掌握蛋白质的二级结构、超二级结构、三级结构、结构域、四级结构的基本概念及维持蛋白质高级结构的作用力；掌握二级结构的基本类型3、多肽、蛋白质结构与功能的关系掌握分子病及变构效应的概念；掌握蛋白质一级结构与功能的关系、蛋白质的高级结构与功能的关系；掌握蛋白质的变性、复性的概念、表现及机理。
掌握日常生活中对变性的利用的预防的实例。
4、蛋白质的理化性质掌握蛋白质的两性解离和等电点；掌握蛋白质电泳的基本概念、原理及实验室常见的电泳技术；掌握蛋白质分子质量测定的常用方法及原理；掌握盐析、透析的原理及蛋白质的胶体性质；掌握蛋白质沉淀的方法及应用；掌握蛋白质的紫外吸收的应用二、核酸1、核酸的种类、分布与功能2、核酸的化学组成掌握核酸的元素组成、分子组成核苷酸的生物学作用3、核酸的分子结构掌握DNA的分子结构、碱基组成及性质；掌握RNA的分子结构及碱基组成三、酶1、酶的概念及作用特点掌握酶、酶活力、比活力、酶活力单位的概念酶的作用特点：高效性、专一性、酶的不稳定性、酶活力可调节控制、某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。
酶的底物专一性：结构专一性和立体化学专一性2、酶的化学结构掌握辅酶、辅基、维生素的概念；掌握几种重要辅酶（辅基）的结构及功能3、酶的结构与功能的关系掌握酶的活性中心、必需基团、酶原、酶原的激活、同工酶的概念；掌握酶原激活的本质及意义4、酶的作用机理掌握酶的作用机理及酶作用高效率的机制5、酶促反应的动力学掌握酶促反应速度的因素底物浓度对酶促反应速度的影响：米氏方程、米氏常数及其意义pH 的影响温度的影响酶浓度的影响激活剂的影响抑制剂的影响：抑制作用与抑制剂、抑制作用类型（竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制）、常见抑制剂类型别构酶的概念6、酶活性的调节掌握变构调节与共价修饰调节的概念及方式7、酶的命名及分类掌握酶的命名及分类四、糖代谢1、概述掌握糖的生理功能及糖在动物体内的代谢概况；掌握血糖的来源和去路2、糖原的合成与分解掌握糖原的合成和分解的主要过程3、糖酵解掌握糖酵解的概念、糖酵解的历程（细胞定位、反应历程）、糖酵解中产生的能量、糖酵解的生物学意义4、葡萄糖的有氧分解掌握葡萄糖的有氧分解的概念、过程及意义5、糖异生掌握糖异生作用的概念及糖异生途径的反应历程6、磷酸戊糖途径掌握磷酸戊糖途径的生理意义五、生物氧化1、生物氧化概述掌握生物氧化的概念及特点2、生物氧化中水的生成掌握呼吸链的概念及组成；掌握两条呼吸链的排列顺序；掌握呼吸链的抑制作用3、胞液NADH进入线粒体的穿梭机制掌握胞液NADH进入线粒体的两种穿梭方式4、生物氧化中ATP的生成掌握ATP在生物体中的作用及生成方式；掌握呼吸链上氧化与磷酸化偶联的部位；掌握解偶联作用五、脂代谢1、脂类及其生理功能掌握脂类在生物体的重要作用；掌握不饱和脂肪酸的概念；掌握脂肪的分解代谢；掌握酮体的概念、生理意义；酮病的发生机制；掌握丙酸的代谢2、脂肪的合成代谢掌握乙酰辅酶A的来源及转运；丙二酰单酰辅酶A的形成；从头合成与β-氧化的比较3、脂类在体内运转的概况掌握血脂的概念、血浆蛋白的结构与分类；掌握血浆脂蛋白的主要功能六、含氮小分子的代谢1、蛋白质的营养作用掌握饲料蛋白质的生理功能；掌握氮平衡的概念、蛋白质的生物学价值；2、氨基酸的一般分解代谢掌握氨基酸的一般分解代谢；掌握氨基酸的三种转氨基作用及三种作用的比较3、氨的代谢掌握动物体内氨的来源与去路；掌握氨的转运；掌握尿素循环的过程4、α－酮酸的代谢和非必需氨基酸的合成掌握α－酮酸的代谢5、核苷酸的代谢掌握嘌呤核苷酸从头合成的概念、嘌呤环各原子的来源；掌握嘧啶核苷酸从头合成的概念、嘧啶环各原子的来源七、物质代谢的联系与调节掌握物质代谢的基本目的；掌握主要营养物质之间的代谢联系和相互影响八、DNA的生物合成－复制掌握中心法则、基因表达的概念；掌握复制的概念；掌握参与大肠杆菌DNA复制的酶和蛋白质因子；原核细胞DNA的复制过程；逆转录：逆转录酶及其催化特性；cDNA；掌握DNA 的损伤与修复九、RNA的生物合成－转录掌握转录的概念及不对称性；大肠杆菌的RNA聚合酶；原核细胞的转录过程；RNA前体的转录后加工；掌握外显子、内含子的概念；掌握真核生物mRNA的首尾修饰；掌握核酶的定义及意义十、蛋白质的生物合成1、蛋白质合成体系的重要组分mRNA及遗传密码：遗传密码的概念和密码表的破译；遗传密码的特点；起始密码子和终止密码子tRNA：反密码子的概念；起始tRNArRNA与核糖体2、原核生物蛋白质的合成过程掌握氨基酸的活化：氨酰-tRNA合成酶的性质及反应机理；大肠杆菌蛋白质的合成；肽链合成的起始：SD序列、起始氨酰-tRNA、起始复合物的形成肽链的延伸：进位、转肽、移位肽链合成的终止和释放3、多肽链翻译后的加工掌握多肽链合成后的加工、折叠的概念。
动物生物化学课件：蛋白质的结构与功能
第二章蛋白质的结构与功能Chapter 2 Structure and Function of Protein本章重点与难点重点：掌握组成蛋白质的氨基酸的结构特点、分类、三个字母代号及重要理化性质；掌握蛋白质1-4级结构特点、作用力；了解蛋白质结构与功能的关系；掌握蛋白质的重要理化性质难点：氨基酸结构特点、酸碱性质、等电点；蛋白质各级结构的概念和特点、结构与功能的关系；蛋白质重要理化性质的应用。
第一节蛋白质在生命活动中的重要作用生命是蛋白体的存在方式，这种存在方式本质上就在于这些蛋白体的化学组成部分的不断自我更新。
------恩格斯《反杜林论》1878一、蛋白质的定义•蛋白质（protein，简写pro):是由20种L-α- 氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具较稳定构象并具一定生物功能的生物大分子。
•Protein一词来自希腊文“Proteios”，意即“第一位的”、“最重要的”。
•18世纪中叶Beccari首次报道应用稀酸、稀碱和盐类可从动、植物组织中分离到含氮类物质。
•1838年荷兰化学家Mulder将之应用于从动、植物细胞中发现的复杂的有机含氮化合物。
•蛋白质是一类含氮的生物高分子，分子量大，结构复杂。
例如，血红蛋白的分子式是C3032H4816O812N780S8Fe4 。
二、生物学功能1、酶蛋白：催化作用。
蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶等。
酶类：一类是蛋白质（蛋白酶），另一类为核酸（核酶）2、调节蛋白：物质代谢——激素蛋白质或多肽类激素遗传信息表达——组蛋白、阻遏蛋白、转录因子3、运输蛋白：运输功能。
血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、电子传递体4、运动蛋白：运动作用。
肌肉收缩（肌球蛋白、肌动蛋白）、细菌的鞭毛运动5、防御蛋白：防御功能。
抗体、补体、干扰素、凝血酶和血纤维蛋白原等6、贮存及营养蛋白：贮存及营养功能。
铁蛋白、酪蛋白卵清蛋白等7、受体蛋白：接受和传递信息的作用。
生物化学――第一章 蛋白质的结构与功能
生物化学――第一章蛋白质的结构与功能
【目的要求】
1．掌握蛋白质的分子组成、分子结构及理化性质。
2．熟悉蛋白质多肽链组成，蛋白质结构与功能的关系，氨基酸的理化性质，球状蛋白质的特点。
3．了解蛋白质的分离纯化方法及一级结构测定原理。
【教学内容】
第一节蛋白质的分子组成
1．氨基酸：L-α-氨基酸结构通式和分类、20种氨基酸的英文名词及缩写符号、氨基酸的理化性质。
2．肽：肽键与肽链，肽与蛋白质的区别，生物活性肽。
第二节蛋白质的分子结构
1．蛋白质的一级结构：
2．蛋白质的二级结构：肽单元、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、模序及氨基酸侧链对二级结构形成的影响。
3．蛋白质的三级结构：次级键、结构域及分子伴侣。
4．蛋白质的四级结构：
5．蛋白质的分类：
第三节蛋白质的结构与功能
1．蛋白质一级结构与功能的关系：Anfinsen实验、分子病。
2．蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质构象改变和疾病。
第四节蛋白质的理化性质及其分离纯化
1．蛋白质的理化性质：两性解离、胶体性质、蛋白质变性与复性、沉淀、紫外吸收和呈色反应。
2．蛋白质的分离和纯化：透析及超滤法，丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀，电泳，层析，超速离心。
3．多肽链中氨基酸的序列分析：Edman降解法。
4．蛋白质空间结构测定：
【教学方法】课堂讲授、多媒体
【授课学时】5学时。
研究生入学考试动物生物化学蛋白质的结构与功能
（二）两面角（dihedral angle）
在多肽链里，Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽 平面的交线上。Cα碳原子上的Cα-N和Cα-C都是单键， 可以绕键轴旋转，其中以Cα-N旋转的角度称为ф，而以 Cα-C旋转的角度称为ψ、维持蛋白质分子构象的化学键
蛋白质分子构象主要靠非共价键维持
二) 蛋白质的变构与血红蛋白的输氧功能
变构作用（allosteric effect ）是指对于多亚基的蛋白质或
酶，效应剂作用于某个亚基，引发其构象改变，继而引 起其他亚基构象的改变，导致蛋白质或酶的生物活性的 变化。 这样的效应剂也称变构剂。
血红蛋白中的4个亚基与氧分子的亲和性不同。氧 分子与血红蛋白的一个亚基结合后，引起其构象发生改 变，这种变化在亚基之间传递，改变了其他亚基与氧的 结合能力。
第三节 蛋白质的化学结构
一、肽键和肽 二、蛋白质的一级结构 三、蛋白质的高级结构 （一）肽单位（酰胺平面） （二）非共价键（非共价相互作用力） （三）二级结构 （四）超二级结构 （五）结构域 （六）三级结构 （七）四级结构
一、肽键（peptide bond）和肽（peptide）
肽键：蛋白质分子中，由前一个氨基酸的-COOH和后
个别蛋白质含有：Zn, Fe, Cu 等金属元素
二、构成蛋白质的基本结构单位 ---氨基酸（Amino Acid）
（一）氨基酸的基本结构和构型
存在自然界氨基酸有300种，组成动物体氨基酸有20种
1、均为α-氨基酸（除脯氨酸） 2、均为L-氨基酸（除甘氨酸）
L-氨基酸通式
（二）氨基酸的分类
• 按R侧链极性和电荷不同，分为四大类 不带电荷极性氨基酸 ：Gly, Ser,Thr, Cys,Thr,Asn,Gln 带负电荷极性氨基酸 ：Asp,Glu 带正电荷极性氨基酸 ：His,Arg,Lys 非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, Met
动物生物化学试题库.
第一章、蛋白质的结构与功能（1～3题共用备选答案）A、蛋白质一级结构B、蛋白质二级结构C、蛋白质三级结构D、蛋白质四级结构E、单个亚基结构1、不属于空间结构的是：A2、整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置即是：C3、蛋白质变性时，不受影响的结构是：A4、维系蛋白质分子一级结构的化学键是：BA、离子键B、肽键C、二硫键D、氢键E、疏水键5、变性蛋白质的主要特点是：DA、不易被蛋白酶水解B、分子量降低C、溶解性增加D、生物学活性丧失E、共价键被破坏6、蛋白质二级结构是指分子中：CA、氨基酸的排列顺序B、每一氨基酸侧链的空间构象C、局部主链的空间构象D、亚基间相对的空间位置E、每一原子的相对空间位置7、下列关于肽键性质和组成的叙述正确的是：DA、由Cα和C-COOH组成B、由Cα1和Cα2组成C、由Cα和N组成D、肽键有一定程度双键性质E、肽键可以自由旋转（8～9题共用备选答案）A、一级结构破坏B、二级结构破坏C、三级结构破坏D、四级结构破坏E、空间结构破坏8、亚基解聚时：D9、蛋白酶水解时：A10、关于蛋白质二级结构的叙述正确的是指：CA、氨基酸的排列顺序B、每一氨基酸侧链的空间构象C、局部主链的空间构象D、亚基间相对的空间位置E、每一原子的相对空间位置11、蛋白质变性时除生物活性丧失外重要改变是：AA、溶解度↓B、溶解度↑C、紫外吸收值↑D、紫外吸收值↓E、两性解离↑12、生物体内的蛋白质千差万别，即使像催产素、牛加压素、血管舒张素等由相同数量的氨基酸构成的蛋白质，生理功能也差异很大。
其原因不可能是：AA、组成肽键的化学元素或合成场所不同B、组成蛋白质的氨基酸种类和数量不同C、氨基酸排列顺序不同D、蛋白质的空间结构不同13、变性作用不改变蛋白质哪些结构层次：AA、一级B、二级医学教育网C、超二级D、三级E、四级14、组成蛋白质的单位是：AA、L-α-氨基酸B、D-α-氨基酸C、L-β-氨基D、D-β-氨基酸E、L、D-α-氨基酸15、蛋白质分子中的主要化学键是：AA、肽键B、二硫键C、酯键D、盐键E、氢键16、维持蛋白质一级结构的化学键是：EA、盐键B、二硫键C、疏水键D、氢键E、肽键17、具有四级结构的蛋白质特征是：EA、分子中一定含有辅基B、是由两条或两条以上具有三级结构的多肽链进一步折叠盘饶而成C、其中每条多肽链都有独立的生物学活性D、其稳定性依赖肽键的维系E、靠亚基的聚合和解聚改变生物学活性18、蛋白质的一级结构及高级结构决定于：DA、分子中氢键B、分子中盐键C、分子内部疏水键D、氨基酸的组成及顺序E、氨基酸残基的性质19、蛋白质特异的生物学主要功能不包括：AA、是各种组织的基本组成成分B、催化功能C、收缩及运动功能D、免疫功能E、调节功能20、变性蛋白质的特点是：DA、溶解度增加B、粘度下降C、紫外吸收降低D、易被蛋白酶水解E、生物活性不变21、蛋白质变性后表现为：DA、粘度下降B、溶解度增加C、不易被蛋白酶水解D、生物学活性丧失E、易被盐析出现沉淀22、蛋白质变性是由于：DA、氨基酸的排列顺序发生改变B、氨基酸的组成发生改变C、氨基酸之间的肽键断裂D、氨基酸之间形成的次级键发生改变E、蛋白质分子被水解为氨基酸23、蛋白质变性是由于：EA、一级结构改变B、辅基的脱落C、亚基解聚D、蛋白质水解E、空间构象改变24关于蛋白质变性的叙述哪项是错误的：DA、氢键断裂B、肽键断裂C、生物学活性丧失D、二级结构破坏E、溶解度降低25、蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸：EA、半胱氨酸B、蛋氨酸C、胱氨酸D、丝氨酸E、瓜氨酸26、蛋白质分子的元素组成特点是：AA、含氮量约16%B、含大量的碳C、含少量的硫D、含大量的磷E、含少量的金属离子27、下列含有两个羧基的氨基酸是：EA、精氨酸B、赖氨酸C、甘氨酸D、色氨酸E、谷氨酸28、维持蛋白质四级结构的主要化学键是：CA、氢键B、盐键C、疏水键D、二硫键E、范德华力29、关于α-螺旋的论述哪项是不正确的：DA、α-螺旋是二级结构的常见形式B、多肽链的盘绕方式是右手螺旋C、每3、6个氨基酸残基盘绕一圈D、其稳定性靠相邻的肽键平面间形成的氢键E、影响螺旋的因素是氨基酸残基侧链的结构与性质30、具有四级结构的蛋白质特征是：EA、分子中一定含有辅基B、是由两条或两条以上具有三级结构的多肽链进一步折叠盘饶而成C、其中每条多肽链都有独立的生物学活性D、其稳定性依赖肽键的维系E、靠亚基的聚合和解聚改变生物学活性31、关于蛋白质四级结构的论述哪项是正确的：EA、其是由多个相同的亚基组成B、其是由多个不同的亚基组成C、一定是由种类相同而不同数目的亚基组成D、一定是由种类不同而相同数目的亚基组成E、亚基的种类和数目均可不同32、下列哪一种物质不属于生物活性肽：DA、催产素B、加压素C、促肾上腺皮质激素D、血红素E、促甲状腺素释放激素33、关于蛋白质结构的论述哪项是正确的：AA、一级结构决定二、三级结构B、二、三级结构决定四级结构C、三级结构都具有生物学活性D、四级结构才具有生物学活性E、无规卷曲是在二级结构的基础上盘曲而成34、蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是：DA、丝氨酸的-OHB、半胱氨酸的-SHC、苯丙氨酸的苯环D、色氨酸的吲哚环E、组氨酸的咪唑环35、下列哪种氨基酸溶于水时不引起偏振光旋转：DA、谷氨酸B、亮氨酸C、丙氨酸D、甘氨酸E、苯丙氨酸36、蛋白质的等电点是指：EA、蛋白质溶液的pH=7时溶液的pH值B、蛋白质溶液的pH=7、4时溶液的pH值C、蛋白质分子呈正离子状态时的溶液的pH值D、蛋白质呈负离子状态时的溶液pH值E、蛋白质分子呈兼性离子状态时的溶液的pH值37、若用重金属沉淀pI为8、0的蛋白质时，该溶液的pH值应为：BA、8B、>8C、<8D、≥8E、≤838、用钨酸钠沉淀蛋白质的原理是：EA、破坏盐键B、中和电荷C、破坏氢键D、调节等电点E、与蛋白质结合成不溶性盐39、在饱和硫酸铵状态下，析出的蛋白质是：AA、白蛋白B、α-球蛋白C、β-球蛋白D、γ-球蛋白E、免疫球蛋白40、处于等电状态的蛋白质：DA、分子不带电荷B、分子带负电荷C、分子带正电荷D、分子带的电荷最多E、分子最不稳定，易变性41、将蛋白质溶液的pH值调至其pI时：BA、蛋白质稳定性增加B、蛋白质稳定性降低C、蛋白质表面的净电荷增加D、蛋白质表面的净电荷不变E、对蛋白质表面水化膜无影响42、对蛋白质沉淀、变性和凝固的关系的叙述，哪项是正确的：DA、变性蛋白质一定要凝固B、变性蛋白质一定要沉淀C、沉淀的蛋白质必然变性D、凝固的蛋白质一定变性E、沉淀的蛋白质一定凝固43、蛋白质溶液的稳定因素是：CA、蛋白质溶液有分子扩散现象B、蛋白质在溶液中有“布朗运动”C、蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷D、蛋白质溶液的粘度大E、蛋白质分子带有电荷44、盐析法沉淀蛋白质的原理是：AA、中和电荷、破坏水化膜B、与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C、降低蛋白质溶液的介电常数D、调节蛋白质溶液的等电点E、使蛋白质变性溶解度降低45、血红蛋白运氧机制属于：DA、加成反应B、氧化还原反应C、电子得失D、氧合于解离E、整合反应46、从蛋白质中制取L-氨基酸多采用：CA、碱水解法B、高温高压法C、酸水解法D、盐析法E、紫外线照射47、关于氨基酸的叙述哪项是错误的：BA、酪氨酸和丝氨酸含羟基B、酪氨酸和苯丙氨酸含苯环C、亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸D、赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸E、半胱氨酸和胱氨酸含巯基（48～51题共用备选答案）A、肽键B、盐键C、二硫键D、疏水键E、氢键48、蛋白质中氨基酸的疏水侧链集中可形成：D49、蛋白质中两个半胱氨酸残基间可形成：C50、蛋白质分子中稳定α-螺旋的键力是：E51、蛋白质被水解断裂的键是：A（52～56题共用备选答案）A、亚基聚合B、亚基解聚C、蛋白质变性D、蛋白质水解E、肽键形成52、四级结构形成时出现：A53、四级结构破坏时出现：B54、二、三级结构破坏时出现：C55、一级结构破坏：D56、一级结构形成：E57、关于蛋白质结构的叙述不正确的是：CA、一级结构是决定高级结构的重要因素B、带电荷的氨基酸侧链伸向蛋白质分子表面C、氨基酸侧链的疏水基团和辅基分布在分子内部D、一种蛋白质可以有多个不同的结构域E、不同的蛋白质具有相同的生物学功能是因为有相同的结构域58、蛋白质生理价值的高低取决于：BA、氨基酸的种类及数量B、必需氨基酸的种类、数量及比例C、必需氨基酸的种类D、必需氨基酸的数量E、以上说法均不对59、体内氨的储存及运输主要形式之一是：CA、谷氨酸B、酪氨酸C、谷氨酸胺D、谷联甘肽E、天冬酰胺60、下列氨基酸中不属于必需氨基酸的是：EA、缬氨酸B、苏氨酸C、赖氨酸D、蛋氨酸E、谷氨酸61、生物大分子的高级构象是靠非共价键来稳定，非共价键有：A、二硫键、氢键、范德华引力、疏水键、离子键B、氢键、范德华引力、疏水键、离子键C、氢键、范德华引力、疏水键、离子键、配位键D、氢键、范德华引力、疏水键、离子键、共价键E、二硫键、碳碳单键、碳碳双键、碳氮单键第二章、酶1、关于酶概念的叙述下列哪项是正确的：EA、所有蛋白质都有酶的活性B、其底物都是有机化合物C、其催化活性都需特异的辅助因子D、体内所有具有催化活性的物质都是酶E、酶是由活细胞合成具有催化作用的蛋白质2、关于酶性质的叙述下列哪项是正确的:DA、酶的催化效率高是因为分子中含有辅酶或辅基B、酶使化学反应的平衡常数向加速反应的方向进行C、酶能提高反应所需的活化能D、酶加快化学反应达到平衡的速度E、酶能改变反应的平衡点3、关于酶活性中心的叙述下列哪项是正确的:EA、所有酶的活性中心都有金属离子B、所有的抑制剂都作用于酶的活性中心C、所有的必需基团都位于酶的活性中心D、所有酶的活性中心都含有辅酶E、所有的酶都有活性中心4、酶加速化学反应的根本原因是：CA、升高反应温度B、增加反应物碰撞频率C、降低催化反应的活化能D、增加底物浓度E、降低产物的自由能5、关于辅酶的叙述正确的是：AA、在催化反应中传递电子、原子或化学基团B、与酶蛋白紧密结合C、金属离子是体内最重要的辅酶D、在催化反应中不于酶活性中心结合E、体内辅酶种类很多，其数量与酶相当6、酶与底物作用形成中间产物的叙述正确的是：DA、酶与底物主要是以共价键结合B、酶与底物的结合呈零级反应C、酶诱导底物构象改变不利于结合D、底物诱导酶构象改变有利于结合E、底物结合于酶的变构部位7、全酶是指：CA、酶与底物复合物B、酶与抑制剂复合物C、酶与辅助因子复合物D、酶的无活性前体E、酶与变构剂的复合物8、关于酶促反应机制的论述错误的是：EA、邻近效应与定向排列B、多元催化C、酸碱催化D、表面效应E、以上都不是9、关于酶促反应特点的论述错误的是：AA、酶在体内催化的反应都是不可逆的B、酶在催化反应前后质和量不变C、酶的催化能缩短化学反应达平衡所需的时间D、酶对所催化的反应有选择性E、酶能催化热力学上允许的化学反应10、下列哪一项不是影响酶促反应速度的因素：EA、底物浓度B、酶的浓度C、反应的温度D、反应环境的pHE、酶原的浓度11、关于非竞争性抑制剂的叙述，正确的是：CA、抑制剂与酶的活性中心结合B、不影响VmaxC、抑制剂与酶结合后不影响与底物结合D、抑制剂与酶结合后不能与底物结合E、也可称为变构抑制剂12、同工酶是指：AA、催化的化学反应相同B、催化不同的反应而理化性质相同C、酶的结构相同而存在部位不同D、由同一基因编码翻译后的加工修饰不同E、催化相同的化学反应理化性质也相同（13～17）A、酶浓度B、底物浓度C、最适温度D、pH值E、抑制剂13、影响酶和底物的解离状态是：D14、不是酶的特征性常数与反应时间有关的是：C15、当酶被底物饱和时反应速度与酶的浓度成正比：A16、使酶的活性减弱或降低，但并不变性的物质是：E17、不是酶的特征性常数，它受底物浓度的、缓冲液种类及酶纯度的影响:D18、磺胺药可抑制细菌生长，但首次服用需加倍，其作用机理是：AA、竞争性抑制B、非竞争性抑制C、反竞争性抑制D、不可逆性抑制E、变构抑制19、关于酶的共价修饰的描述正确的是：DA、只有磷酸化和去磷酸化B、该调节不需其它酶参加C、所有受共价修饰的酶则不在进行变构调节D、调节过程虽消耗ATP但经济有效E、调节过程中无逐级放大效应20、关于变构调节的论述不正确的是：EA、变构效应剂结合于酶的变构部位B、变构效应剂与酶以非共价键结合C、变构酶活性中心可结合底物D、变构酶动力学曲线呈S型E、变构调节是属于一种慢调节21、有机磷农药与酶活性中心结合的基团是：CA、组氨酸上的咪唑基B、赖氨酸上的ε-氨基C、丝氨酸上的羟基D、半胱氨酸上的巯基E、谷氨酸上的γ-羧基22、同工酶的特点是:BA、催化同一底物起不同反应的酶的总称B、催化的反应及分子组成相同，但辅酶不同的一组酶C、催化作用相同，但分子结构和理化性质不同的一组酶D、多酶体系中酶组分的统称E、催化作用、分子组成及理化性质均相同，但组织分布不同的_组酶23、关于温度与酶促反应速度关系的叙述，不正确的是：DA、酶都有最适温度B、最适温度时，反应速度最快C、偏离最适温度酶促反应速度降低D、最适温度是酶的特征性常数E、酶在短时间可耐受较高温24、辅酶的作用机制主要是：CA、维持酶蛋白的空间构象B、有利于酶在介质中发挥酶促作用C、在酶促反应中起运载体的作用D、在酶与底物的结合中起桥梁作用E、构成酶的活性中心25、决定酶促反应特异性的是：CA、辅酶B、辅基C、酶蛋白D、底物E、激活剂26、酶的共价修饰调节中，最为常见的是：A、甲基化修饰B、乙酰化修饰C、磷酸化修饰D、腺苷化修饰E、二硫键修饰27、关于酶的抑制剂的叙述，正确的是：EA、使酶变性而降低酶活性B、均与酶共价键不可逆结合C、都与酶的活性中心结合D、凡能降低酶活性的物质均为酶的抑制剂E、除去抑制剂后，酶活性可恢复28、有机磷酸酯农药抑制的酶是：CA、琥珀酸脱氢酶B、己糖激酶C、胆碱酯酶D、枸橼酸合成酶E、异枸橼酸脱氢酶29、酶与一般催化剂的区别是：DA、只能加速热力学上能进行的反应B、不改变化学反应的平衡点C、缩短达到化学平衡的时间D、高度专一性E、降低活化能30、有关变构酶的叙述哪项是错误的：DA、能接受变构调节的酶常是两个以上的亚基组成的聚合体B、6P是已糖酶的抑制变构剂C、AMP是磷酸糖激酶的激活变构剂D、ATP是柠檬酸合成酶的激活变构剂E、乙酰C0A是丙酮酸羧化酶的激活变构剂31、静息状态时，体内耗糖量最多的器官是：CA、肝B、心C、脑D、骨骼肌E、红细胞糖代谢1、葡萄糖与甘油之间的代谢中间产物是：CA、丙酮酸B、3-磷酸甘油酸C、磷酸二羟丙酮D、磷酸烯醇式丙酮酸E、乳酸2、每摩尔葡萄糖在体内完全氧化时可释放的能量（以千焦计）是：EA、3840B、30、5C、384D、28、4E、28403、关于糖的生理功能的描述不正确的是：EA、生命活动需要能量中最主要的能源物质B、效地维持正常血糖浓度，保证重要生命器官地能量供应C、是机体重要的碳源D、是动物组织结构的组成成分E、直接提供能量4、正常静息状态下，体内大部分血糖主要被下列哪一器官利用：BA、肝B、脑C、肾D、脂肪E、肌肉5、指出下列胰岛素对糖代谢影响的错误论述：AA、促进糖的异生B、促进糖变为脂肪C、促进细胞膜对葡萄糖的通透性D、促进糖原合成E、促进肝葡萄糖激酶的活性6、1分子葡萄糖无氧酵解时净生成几分于ATP：BA、1B、2C、3D、4E、57、葡萄糖在肝脏内可以转化为下列物质，除了：DA、甘油B、乳酸C、核糖D、酮体E、脂肪酸8、糖无氧酵解途径中，下列哪种酶催化的反应不可逆：AA、己糖激酶B、磷酸己糖异构酶C、醛缩酶D、3-磷酸甘油醛脱氧酶E、乳酸脱氢酶9、不参与糖酵解的酶是：DA、已糖激酶B、磷酸果糖激酶-1C、磷酸甘油酸激酶D、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶E、丙酮酸激酶10、糖酵解时哪一对代谢物提供高能磷酸键使ADP生成ATP：BA、3-磷酸甘油醛及磷酸果糖B、1，3-二磷酸甘袖酸及磷酸烯醇式丙酮酸C、α-磷酸甘油酸及6-磷酸葡萄糖D、1磷酸葡萄糖及磷酸烯醇式丙酮酸E、1，6二磷酸果糖及1，3—磷酸甘油酸11、糖原的1个葡萄糖残基无氧酵解时净生成几个ATP：CA、1个B、2个C、3个D、4个E、5个12、成熟红细胞主要以糖酵解供能的原因是：DA、缺氧B、缺少TPPC、缺少辅酶AD、缺少线粒体E、缺少微粒体13、能抑制糖异生的激素是：BA、生长素B、胰岛素C、肾上腺索D、胰高血糖家E、糖皮质激素14、在糖酵解和糖异生中均起作用的酶是：EA、己糖激酶B、丙酮酸激酶C、丙酮酸羧化酶D、果糖二磷酸酶E、磷酸甘油酸激酶15、主要在线粒体中进行的糖代谢途径是：DA、糖酵解B、糖异生C、糖原合成D、三羧酸循环E、磷酸戊糖逮径16、位于糖酵解、糖异生、磷酸戊糖途径、糖原合成和糖原分解各条代谢途径交汇点上的化合物是：BA、1-磷酸葡萄糖B、6-磷酸葡萄糖C、1，6二磷酸果糖D、3-磷酸甘油醛E、6-磷酸果糖17、在糖原分解和糖原合成中都起作用的酶属于：AA、变位酶B、异构酶C、分枝酶D、焦磷酸化酶E、磷酸化酶18、合成糖原时，葡萄糖的直接供体是：DA、1-磷酸葡萄糖B、6磷酸葡萄糖C、CDP葡萄糖D、UDP葡萄糖E、CDP葡萄糖19、磷酸戊糖途径的重要生理功能是生成：DA、6-磷酸葡萄糖B、NADH + H+C、FADH2D、NADPH + H+E、3-磷酸甘油醛20、肝糖原可以补充血糖，因为肝脏有：DA、果糖二磷酸酶B、葡萄糖激酶C、磷酸葡萄糖变位酶D、葡萄糖-6-磷酸酶E、磷酸己糖异构酶21、肌糖原分解不能直接补充血糖的原因是：BA、肌肉组织是贮存葡萄糖的器官B、肌肉组织缺乏葡萄糖激酶C、肌肉组织缺乏葡萄糖-6-磷酸酶D、肌肉组织缺乏磷酸化酶E、肌糖原分解的产物是乳酸22、关于糖原合成错误的是：CA、糖原合成过程中有焦磷酸生成B、分枝酶催化1，6-糖苷健生成C、从1-磷酸葡萄糖合成糖原不消耗高能磷酸键D、葡萄糖供体是U DP葡萄糖E、糖原合成酶催化1，4，糖苷键生成23、必须在线粒体内进行的糖异生步骤是：BA、乳酸→丙酮酸B、丙酮酸→草酰乙酸C、6-磷酸葡萄糖→葡萄糖D、3-磷酸甘油醛→磷酸二羟丙酮E、磷酸烯醇式丙酮酸→2-磷酸甘油酸24、三羧酸循环最主要的调节酶是：EA、丙酮酸脱氢酶B、柠檬酸合成酶C、苹果酸脱氢酶D、α-酮戊二酸脱氢酶E、异柠檬酸脱氢酶25、机体可通过添补反应补充的三羚酸循环中间代谢物是：CA、琥珀酸B、柠檬酸C、苹果酸D、异柠檬酸E、延胡索酸26、在厌氧条件下，在哺乳动物肌肉组织中能积累的是：EA、丙酮酸B、乙醇C、草酸D、C02E、乳酸【B型题】27~29题A、葡萄糖-6-磷酸酶B、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶C、丙酮酸激酶D、果糖二磷酸酶E、丙酮酸羧化酶27、以上是糖异生的关键酶，但除外：C28、催化反应有GTP参与：B29、催化反应有ATP参与并需要生物素：E30~29题A、饥饿时B、饱食后C、糖尿病D、肝昏迷E、乏氧30、糖原合成酶活性提高：B31、丙酮酸羧化支路酶活性明显升高：A32、糖酵解过程增强：E33、糖异生途径中所谓“能障”指：DA、烯醇化酶反应B、磷酸己糖异构酶反应C、磷酸甘油酸激酶反应D、丙酮酸激酶反应E、3-磷酸甘油醛脱氢酶反应34、糖异生生理意义不包括下列哪一项：CA、作为补充血糖的重要来源B、合成肝糖原或葡萄糖以补充血糖C、产生NADH+H+D、补充肌肉消耗的糖E、通过对乳酸的再利用，防止乳酸中毒35、糖酵解的特点不包括：EA、不需氧B、终产物是乳酸C、反应在胞浆内进行D、可经底物水平磷酸化产生ATPE、全部反应是可逆的36、糖酵解与糖异生途径共有的酶是：DA、果糖二磷酸酶B、丙酮酸激酶C、丙酮酸羧化酶D、3-磷酸甘油醛脱氢酶E、己糖激酶37、磷酸戊糖途径主要生理意义不包括以下哪项：EA、提供磷酸戊糖B、提供NADPHC、提供4碳及7碳糖D、提供能量E、葡萄糖可经此途径氧化成CO2而与其他途径相连38、葡萄糖在体内代谢时，通常不会转变生成的化合物是：AA、乙酰乙酸B、胆固醇C、脂肪酸D、丙氨酸E、核糖39、不易逆行的糖酵解反应是：BA、磷酸甘油糖酵解反应是B、丙酮酸激酶反应C、醛缩酶反应D、磷酸甘油酸激酶反应E、以上都不是40、短期饥饿时，血糖浓度的维持主要靠：DA、肝糖元分解B、肌糖原分解C、组织中葡萄糖的利用降低D、糖异生作用E、酮体转变成糖41、成熟红细胞中能量主要来源于：BA、糖有氧氧化B、糖酵解C、糖异生作用D、脂肪酸氧化E、氨基酸分解代谢42、饥饿可以使肝内哪种代谢途径增强：DA、脂肪合成B、糖原合成C、糖酵解D、糖异生E、磷酸戊糖途径43、下列参与糖代谢的酶中，哪种酶催化的反应是可逆的：EA、糖原磷酸化酶B、己糖激酶C、果糖二磷酸酶D、丙酮酸激酶E、磷酸甘油酸激酶生物氧化模拟试题1、呼吸链中，不与其他成分形成蛋白复合体的是：EA、辅酶ⅠB、黄素蛋白C、细胞色素C1D、细胞色素CE、铁硫蛋白2、携带胞液中的NADH进入线粒体的是：BA、肉碱B、苹果酸C、草酰乙酸D、α-酮戊二酸E、天冬氨酸4、1克分子丙酮酸在线粒体中彻底氧化生成CO2和H2O可产生多少克分子ATP：EA、4B、8C、12D、14E、155、呼吸链中不具有质子泵功能的是：BA、复合体IB、复合体ⅡC、复合体ⅢD、复合体ⅣE、以上均具有质子泵功能6、线粒体内膜外的H+：AA、浓度高于线粒体内的H+浓度B、浓度低于线粒体内的H+浓度C、可自由进入线粒体D、进入线粒体需载体转运E、进入线粒体需耗能7、丙酮酸氧化时脱下的氢在哪个环节上进入呼吸链：BA、CoQB、NADH-CoQ还原酶C、氧化酶D、CytC氧化酶E、以上都不是8、线粒体氧化磷酸化解偶联意味着：DA、线粒体氧化作用停止B、线粒体腆ATP酶被抑制C、线粒体三羧酸循环停止D、线粒体能利用氧，但不能生成ATPE、线粒体膜的钝化变性9、下列哪种蛋白质不含血红素：DA、过氧化氢酶B、过氧化物酶C、细胞色素CD、铁硫蛋白E、肌红蛋白10、不参与组成呼吸链的化合物是：DA、CoQB、FADC、CytBD、肉碱E、铁硫蛋白11、呼吸链中既能传导电子又能通氢的传递体是：EA、铁硫蛋白B、细胞色素BC、细胞色素CD、细胞色素a3E、以上都不是12、肌肉收缩时的直接供能物质是：AA、ATPB、GTPC、CTPD、TTPE、磷酸肌酸13、参与呼吸链递电子的金属离子是：BA、镁离子B、铁离子C、钼离子D、钴离子E、以上均是14、下列哪种物质不是高能化合物：AA、3-磷酸甘油醛B、磷酸肌酸C、1，3－二磷酸甘油酸D、乙酰 CoAE、磷酸烯醇式丙酮酸15、被称为是机体内“通用能量货币”的是：AA、三磷酸腺甘B、糖C、脂肪D、蛋白质E、氨基酸【B型题】16~17题A、NA 、D+B、胆固醇C、细胞色素D、辅酶QE、脂肪酸16、呼吸链中的递氢体：D17、呼吸链中的递电子体：C18~19题A、物质在体内氧化过程减慢B、基础代谢率增高C、细胞色素氧化酶被抑制D、电子传递速度变慢E、氧化磷酸化解耦联18、 2，4-二硝基苯酚的作用结果：E19、 CO中毒：C20、下列哪种物质是氧化磷酸化的解耦联剂：BA、ADPB、2，4二硝基苯酚C、重氮化合物D、砷E、ATP21、调节氧化磷酸化速率的主要因素是：CA、氧B、CO2C、ADPD、呼吸链组成E、电子传递链的氧化还原电位22、关于生物氧化概念下列叙述哪项是不正确的：EA、又称为细胞呼吸或组织呼吸B、指的是生物体内的氧化还原作用C、生物氧化是在体液、体温以及中性条件下进行D、生物氧化时消耗O2产生CO2E、反应进行时都需要需氧脱氢酶参加23、细胞色素aa3的重要特点是：AA、可将电子直接传递给氧分子的细胞色素氧化酶B、是分子中含铜的递氢体。
生物化学课件：01第一章 蛋白质的结构与功能
第二节 蛋白质的分子结构
The Molecular Structure of Protein
34
一级结构
蛋白质结构 二级结构 的四个层次 三级结构
四级结构
基础结构 高级结构/空间构象
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一、蛋白质的一级结构(primary structure)
• 什么是？ 蛋白质多肽链中从N→C端、 氨基酸的排列顺序。
NH3
二硫键
NH3
15
营养学上的分类
必需氨基酸： 动物自身不能合成而必须从食物 中获得，缺乏会导致营养不良。
人体有8种:赖、色、苯丙、甲硫/蛋、 亮、异亮、苏和缬。
非必需氨基酸： 8种以外
16
三、氨基酸的共性与特性
1. 共性：两性解离、等电点 R CH COOH NH2
R CH COOH +H+
O C
H
OH H H
OH
甘氨酸
甘氨酸
O H2O
O
NH2 CH C N CH C
H 肽键 H H
OH
甘氨酰甘氨酸
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肽键
O H3N CH C
R1
R2
H
N CH C N
H
O
氨基酸残基
Rn O … N CH C
H
O
肽链的两个末端
24
一组概念：
肽 肽键（ peptide bond) 寡肽（oligopeptide) 多肽（polypeptide) 多肽链（ polypeptide chanin ） 氨基酸残基(residue) 肽链两端
密
度
酪氨酸
苯丙氨酸
0 240 250 260 270 280 290 300 310
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能1、蛋白质的主要功能构成细胞和生物体的结构：膜蛋白、细胞器的组成蛋白质、染色体蛋白质物质运输：血红蛋白运输氧气、载脂蛋白运输脂质并调节脂质代谢、清蛋白与脂肪酸、钙离子、磺胺等物质结合催化功能：体内各种化学反应需要酶的催化信息交流：细胞膜上的受体免疫功能：抗体、淋巴因子等免疫物质氧化供能：蛋白质氧化分解释放能量维持酸碱平衡维持血浆渗透压：血浆清蛋白决定血浆胶体渗透压2、蛋白质执行功能的主要方式蛋白质与小分子相互作用蛋白质与核酸相互作用A、与DNA：锌指模型、亮氨酸拉链B、与RNA：核糖体、端粒酶、剪接体蛋白质之间相互作用：两个或两个以上蛋白质之间以非共价键相互作用并发挥功能A、主要组织相容性复合物（MHC）表达于脊椎动物细胞表面的一类具有高度多态性的蛋白质作用过程：1）靶细胞被病毒感染，表达免疫原性多肽2）MHCⅠ类分子与免疫原性多肽形成复合物，提呈抗原3）T细胞上的协同受体CD8协助TCR与MHC的特异性识别，形成氢键、离子键等4）T细胞被激活，大量增殖5）释放穿孔素和颗粒酶，使靶细胞裂解B、抗原与抗体特异性识别免疫球蛋白：具有抗体活性的蛋白质，由两条相同的重链和两条相同的轻链组成特异性结合：抗原分子的抗原表位与抗体分子的超变区中的沟槽分子表面的抗原结合点特异性结合3、一级结构是高级结构和功能的基础一级结构是高级结构的基础：核糖核酸酶A用尿素和β-巯基乙醇分别破坏次级键和二硫键，破坏其高级结构，酶活性丧失透析去除尿素和β-巯基乙醇，松散的多肽链重新卷曲折叠成天然酶的空间构象一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能：胰岛素不同哺乳动物的胰岛素分子的一级结构仅个别氨基酸有差异，它们的高级结构都是由A和B两条肽链组成，空间结构也相似，执行相同的调节糖代谢功能氨基酸序列与生物进化信息：细胞色素c重要的氨基酸序列改变可引起疾病分子病：镰状细胞贫血、肌营养不良症镰状细胞贫血：血红蛋白β亚基的第6位氨基酸Glu变成Val，使蛋白质聚集成丝，相互黏着，导致红细胞变形成镰刀状而易破裂。
高级动物生物化学：第五章 蛋白质结构与功能的关系
4、蛋白质变性的利用与预防 、
蛋白质变性有许多实际应用。 蛋白质变性有许多实际应用。如在医疗上利用高温 高压消毒手术器械、用紫外线照射手术室、 高压消毒手术器械、用紫外线照射手术室、用70%酒精 酒精 消毒手术部位的皮肤。这些变性因素都可使细菌、 消毒手术部位的皮肤。这些变性因素都可使细菌、病毒 的蛋白质发生变性，从而失去致病作用，防止伤口感染； 的蛋白质发生变性，从而失去致病作用，防止伤口感染； 另外，在蛋白质、酶的分离纯化过程中， 另外，在蛋白质、酶的分离纯化过程中，为了防止蛋白 质变性，必须保持低温，防止强酸、强碱、重金属盐、 质变性，必须保持低温，防止强酸、强碱、重金属盐、 剧烈震荡等变性因素的影响。 剧烈震荡等变性因素的影响。
（四） 蛋白质变性与复性 1、蛋白质的变性与变性因素 、
在变性因素的作用下，蛋白质的空间结构被破坏， 在变性因素的作用下，蛋白质的空间结构被破坏， 从而引起蛋白质生物学功能的丧失和理化性质的改变， 从而引起蛋白质生物学功能的丧失和理化性质的改变，这 种现象被称为变性（ ）。变性后的蛋白质 种现象被称为变性（denaturation）。变性后的蛋白质 ）。 称变性蛋白质；没有变性的称天然蛋白质。 称变性蛋白质；没有变性的称天然蛋白质。 引起天然蛋白质变性的因素很多。 引起天然蛋白质变性的因素很多。 变性的因素很多 物理因素包括热、紫外线、 射线 超声波、高压、 射线、 物理因素包括热、紫外线、X-射线、超声波、高压、 包括热 表面张力，以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等； 表面张力，以及剧烈的振荡、研磨、搅拌等； 化学因素（又称变性剂）包括酸、 化学因素（又称变性剂）包括酸、碱、有机溶剂（如 变性剂 有机溶剂（ 乙醇、丙酮等）、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、 ）、尿素 乙醇、丙酮等）、尿素、盐酸胍、重金属盐、三氯醋酸、 苦味酸、磷钨酸以及去污剂等。 苦味酸、磷钨酸以及去污剂等。 加入巯基试剂如β-巯基乙醇、二硫苏糖醇（ 加入巯基试剂如 巯基乙醇、二硫苏糖醇（ DTT）使二 巯基乙醇 ） 硫键还原。 硫键还原。
[生化]蛋白质的结构与功能
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-S S-CH -CH-COO 2 2
+NH
二硫键
3
•胱氨酸
目录
第一章
蛋白质的结构与功能
2009年全国硕士研究生入学统一考试 西医综合试题
25、在蛋白质的组成中，不是天然的氨
基酸是
A、精氨酸
B、瓜氨酸
C、半胱氨酸
D、脯氨酸
目录
第一章
蛋白质的结构与功能
三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质
目录
第一章
蛋白质的结构与功能
COONH3
+
COOH H C NH3
+
C
R
L-Amino acid
R
D-Amino acid
目录
第一章
蛋白质的结构与功能
构成蛋白质的20种氨基酸(aa)的结构特点:
1. 均为L－α氨基酸(甘氨酸除外） ，各种aa的R 侧链各不相同
2. α碳原子上均连有一个氨基(脯氨酸除外) 3. α碳原子为不对称(手性)碳原子(甘氨酸除外）
第一章
蛋白质的结构与功能
第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第三节 蛋白质结构与功能的关系 第四节 蛋白质的理化性质
第五节 蛋白质的分离、纯化与结构分析
目录
第一章
蛋白质的结构与功能
什么是蛋白质?
蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸 (amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
目录
第一章
蛋白质的结构与功能
蛋白质与多肽的区别：
凡氨基酸残基数目在50个以上，且具有特定空
间结构的肽称蛋白质； 凡氨基酸残基数目在50个以下，且无特定空间
生物化学-蛋白质的结构与功能
• 变性的本质： —— 破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
• 造成变性的因素： 如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。
• 蛋白质变性后的性质改变： 溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
• 应用举例 ➢ 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。 ➢ 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。
* 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
蛋白质的沉淀----盐析
*盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质 表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。
复性(renaturation)
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原 有的构象和功能，称为复性。
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态，有催化活性 尿素、β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
* 蛋白质沉淀 在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中
CH CH2 CH COO 亮氨酸
H3C
NH3
Leucine (Leu)
CH2 CH COO 苯丙氨酸
NH3
Phenylalanine (Phe)
COO 脯氨酸 H2N CH Proline (Pro)
H2C CH2
C H2
2. 极性中性氨基酸
C CH2 CH COO 色氨酸
生物化学与分子生物学_第1章 蛋白质的结构与功能
+NH3
+NH3
二硫键
•胱氨酸
3.芳香族氨基酸*
4.酸性氨基酸*
5.碱性氨基酸*
（二）氨基酸的理化性质 1．两性解离及等电点
氨基酸分子是一种两性电解质, 既可以进行酸性解离,又可以进行碱 性解离。
等电点（pI）* ：在某一pH值 条件下，氨基酸分子中的酸性 基团与碱性基团解离程度相等， 分子所带的净电荷为零，这一 pH值就称为该氨基酸的等电点。
沉淀、变性与凝固之间的关系
●凝固是蛋白质变性后近一步发 展的不可逆结果。
●变性的蛋白质易于沉淀，而沉 淀的蛋白质不一定发生变性。
执业医师历年考题
以下三题共用备选答案
A.蛋白质一级结构 B.蛋白质二级结构 C.蛋白质三级结构 D.蛋白质四级结构 E.单个亚基结构
不属于空间结构的是
（答案：A）
（三）生物活性肽
●生物体内具有一定生物学活性的小分 子肽类物质称生物活性肽。
●重要的有谷胱甘肽、神经肽、肽类激 素等。
1. 谷胱甘肽（GSH）
●由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸结合而成。 ●全称为γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。 ●有还原型（GSH）与氧化型（GSSG）
两种存在形式。
GSH与GSSG间的转换
（一）一级结构是空间构象形成的基础 空间构象遭到破坏的蛋白质，只要
其一级结构未被破坏，就有可能恢复原 有的空间构象。
核 糖 核 酸酶 的 变 性 与 复 性
（二）一级结构与功能的关系
一般来说 ●一级结构相似的蛋白质，其功能相似 ●一级结构不同的蛋白质，其功能不同
●1956年，Ingram发现珠蛋白第6位氨基 酸由谷氨酸变为缬氨酸是镰刀状红细胞贫 血的致病原因，提出“分子病”
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常见的超二级结构类型
h
32
六、结构域（domain）
• 在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个 或多个松散连接的近似球状的三维实体。这些实体就称为 结构域。
丙酮酸激酶的一个结构域
3）每一个氨基酸残基上的亚氨基氢（N-H）
与前面第四个氨基酸残基上的羰基氧
(C=O)之间形成链内氢键。在氢键封闭
的环内，有13个原子-CO-[-NNH-。
Cα-C-]3-
4）大多数天然蛋白质都是右手α-螺旋
h
28
2、β-折叠（ β- sheet）
多肽链中一段较伸展的周期性折叠的锯齿形的主链构象
β-折叠有两种类型:即平行结构和反平行结构.
• 一级结构与功能的关系---分子病 • 高级结构与功能的关系---变、复性理
论 ---变构理论
h
36
一、一级结构与功能的关系
1、一级结构多肽链中别氨基酸改变可能改变功
能
Cys-Tyr-Phe -Glu-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly 加压素
S
S
Cys-Tyr-Ile -Glu-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly
h
3
二、蛋白质的分类
（一）按形状分
纤维状蛋白质：长轴是短轴的10倍以上，多为结构蛋白。 如结缔组织中的胶原蛋白
球状蛋白质：近似球形或椭圆形，多数可溶于水，许多 具有生理活性的蛋白如酶、转运蛋白、蛋白类激素及免疫 球蛋白等。
（二）按结构和功能分
简单蛋白（simple protein）:仅有蛋白质组成的结构 简单的蛋白质
h
26
1 、α-螺旋（α-helix)
肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状，称为α-螺旋。
h
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• 典型的α-螺旋的结构是：
1）外观似棒状，肽链的主链绕Cα相继旋
转一定角度，形成紧密的螺旋，侧链伸 向外侧
2）每3.6个氨基酸残基上升一圈，每个氨 基酸残基绕轴旋转1000，每圈使轴上升 0.54nm(0.15nm/氨基酸残基)。这种典 型的α-螺旋简写为3.613。
h
7
一、蛋白质的元素组成
所有蛋白质均含有 C: 50-55% H: 6.1-7.0% O: 23% N: 16%
某些蛋白质含有： S: 0-3% P
个别蛋白质含有：Zn, Fe, Cu 等金属元素
h
8
二、构成蛋白质的基本结构单位 ---氨基酸（Amino Acid）
（一）氨基酸的基本结构和构型
存在自然界氨基酸有300种，组成动物体氨基酸有20种
S
S
催产素
2、关键肽端的改变导致功能改变
• ACTH(促肾上腺皮质激素) SYSMEHFRWGKPVGKKRRPVKVYPNGAEDELAEAFPLEF
h
37
3、一级结构反映物种的进化---分子进化
细胞色素C的种属差异性（以人为标准）
h
38
4、一级结构改变引起分子病
最早从分子水平证 明的先天性遗传病—— 镰刀形红细胞贫血症。
多肽链上不完整的氨基酸，称为氨基酸残基
h
17
二、蛋白质的一级结构
（一）蛋白质的一级结构（protein primary structure）
蛋白质多肽链氨基酸的组成和排列顺序。又称蛋白质的初 级结构。
（二）一级结构的表示
Ser H
O H3N+ C C
N-端 CH2
Val H
O NCC
H CH
T yr H
h
45
血红蛋白中的4个亚基与氧分子的亲和性不同。氧 分子与血红蛋白的一个亚基结合后，引起其构象发生改 变，这种变化在亚基之间传递，改变了其他亚基与氧的 结合能力。
h
43
氧合可以引发维系血红蛋白4个亚基的8对离子 键相继断开，从比较紧凑的T构象转变为比较 松弛的R构象
h
44
由两者的氧合动力学比较可见，血红蛋白输氧具有优势
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21
二、肽单位平面结构和二面角
（一）肽单位平面结构的特征
• 肽单位（peptide unit）:肽链主链上的重复结构。 如Cα-CO-NH-Cα，称为肽单位或肽单元。
h
22
• 肽平面（peptide plane）:肽链主链的肽键C-N具 有双键的性质，因而不能自由的旋转，使连接在 肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称 为肽平面。
第二章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Proteins
h
1
本章主要内容
蛋白质在生命活动中的重要作用 蛋白质的化学组成 蛋白质的分子结构 多肽、蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的物理化学性质和分离与鉴定
h
2
第一节 蛋白质在生命活动中的作用
一、蛋白质的生理作用
1、催化作用 2、运输作用 3、运动作用 4、机械支持作用 5、代谢调节 6、防御抑制 7、能量转换 8、基因表达与调控 9、维持组织的生长、更新和修补
O NCC
H CH2
Asp H
O NCC
H CH2
Gln H
N C COOH CH2 C-端
OH
CH3CH3
CO2H
CH2
肽键
OH
CONH2
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点 的排列顺序。如上述五肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
h
18
胰岛素的一级结构
h
33
七、三级结构
• 蛋白质的三级结构（tertiary structure）
指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构 域）的基础上，进一步盘绕、折叠而成的具有特 定肽链走向的紧密球状结构, 或者说三级结构是指 多肽链中所有原子的空间排布。
• 维系三级结构的力有
疏水作用力、氢键、范德华力、盐键
h
34
（三）稀有氨基酸
h
10
（2）组成蛋白质的20种氨基酸
h
11
（四）氨基酸的主要理化性质
1 氨基酸的光吸收特征
各种氨基酸在可见区都没有光吸 收
在紫外光区 最大吸收波长分别 色氨酸 Trp、279 酪氨酸 Tyr、278 苯丙氨酸 phe、259nm
h
12
2.氨基酸的两性解离与等电点
氨基酸是两性电解质：氨基酸在结晶形态或在水溶液中， 并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离 子。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧 基是以离解状态(-COO-)存在。氨基酸是两性电解质。
h
19
第四节 蛋白质的高级结构
• 蛋白质的结构层次 • 肽单位平面结构和二面角 • 维持蛋白质分子构象的化学键 • 二级结构 • 超二级结构 • 结构域 • 三级结构 • 四级结构
h
20
一、蛋白质结构的层次
结构极其复杂，具有明显的结构层次层次 一级结构（多肽链上的氨基酸排列顺序） 二级结构（多肽链主链骨架的局部空间结构） 超二级结构（二级结构单位的集合体） 结构域（多肽链上可以明显区分的球状区域） 三级结构（整个多肽链上所有原子的空间排布） 四级结构（由球状亚基或分子缔和而成的集合体）
h
23
（二）两面角（dihedral angle）
在多肽链里，Cα碳原子刚好位于互相连接的两个肽 平面的交线上。Cα碳原子上的Cα-N和Cα-C都是单键， 可以绕键轴旋转，其中以Cα-N旋转的角度称为ф，而以 Cα-C旋转的角度称为ψ，这就是α-碳原子上的一对二面 角。
h
24
三、维持蛋白质分子构象的化学键
蛋白质分子构象主要靠非共价键维持
氢键（b）离子键(a)疏水作用力(c)范德华引力(d)
配位键、二硫键(e)
h
25
四 二级结构 （secondary structure）
指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折 叠，形成的周期性构象，维系二级结构的力是氢键。
二级结构的主要形式
α-螺旋、β-折叠、β-转角、γ-转角、无规卷曲
h
15
一、肽键（peptide bond）和肽（peptide）
肽键：蛋白质分子中，由前一个氨基酸的-COOH和后
一个氨基酸的-NH2脱水缩合而成的酰胺键，是蛋白质结构 中的主价键。
肽：由肽键形成的化合物（二肽、三肽、寡肽）
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16
• 多肽（polypeptide）和多肽链（polypeptide chain）
COOH -H +
COO- -H +
H3N + C H p K 1 ' H 3N + C H p K 2 '
R
+ H+
R
+ H+
COOH 2N C H
R
氨基酸的等电点（Isoelectric point, PI）：氨基酸所带净电荷 为零时溶液的pH值
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13
h
14
第三节 蛋白质的化学结构
一、肽键和肽 二、蛋白质的一级结构 三、蛋白质的高级结构 （一）肽单位（酰胺平面） （二）非共价键（非共价相互作用力） （三）二级结构 （四）超二级结构 （五）结构域 （六）三级结构 （七）四级结构
结合蛋白（conjugated protein）:在蛋白质分子中除 了含有氨基酸成分外，还要有其他的成分的存在，才能保 证蛋白质的正常生物活性的蛋白质
h
4
简单蛋白质
h
5
结合蛋白
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6
第二节 蛋白质的化学组成