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第十三章 脂类代谢--王镜岩《生物化学》第三版笔记(完美打印版)

第十三章 脂类代谢--王镜岩《生物化学》第三版笔记(完美打印版)

第十三章脂类代谢第一节概述一、生理功能(一)储存能量,是水化糖原的6倍(二)结构成分,磷脂、胆固醇等(三)生物活性物质,如激素、第二信使、维生素等二、消化吸收(一)消化:主要在十二指肠,胰脂肪酶有三种:甘油三酯脂肪酶,水解生成2-单脂酰甘油需胆汁和共脂肪酶激活,否则被胆汁酸盐抑制;胆固醇酯酶,生成胆固醇和脂肪酸;磷脂酶A2,生成溶血磷脂和脂肪酸。

食物中的脂肪主要是甘油三酯,与胆汁结合生成胆汁酸盐微团,其中的甘油三酯70%被胰脂肪酶水解,20%被肠脂肪酶水解成甘油和脂肪酸。

微团逐渐变小,95%的胆汁酸盐被回肠重吸收。

(二)吸收:水解产物经胆汁乳化,被动扩散进入肠粘膜细胞,在光滑内质网重新酯化,形成前乳糜微粒,进入高尔基体糖化,加磷脂和胆固醇外壳,形成乳糜微粒,经淋巴系统进入血液。

甘油和小分子脂肪酸(12个碳以下)可直接进入门静脉血液。

(三)转运:甘油三酯和胆固醇酯由脂蛋白转运。

在脂蛋白中,疏水脂类构成核心,外面围绕着极性脂和载脂蛋白,以增加溶解度。

载脂蛋白主要有7种,由肝脏和小肠合成,可使疏水脂类溶解,定向转运到特异组织。

1. 乳糜微粒转运外源脂肪,被脂肪酶水解后成为乳糜残留物。

2. 极低密度脂蛋白转运内源脂肪,水解生成中间密度脂蛋白,(IDL或LDL1),失去载脂蛋白后转变为低密度脂蛋白,3. 低密度脂蛋白又称β脂蛋白,转运胆固醇到肝脏。

β脂蛋白高易患动脉粥样硬化。

4. 高密度脂蛋白由肝脏和小肠合成,可激活脂肪酶,有清除血中胆固醇的作用。

LDL/HDL称冠心病指数,正常值为2.0+_0.75. 自由脂肪酸与清蛋白结合,构成极高密度脂蛋白而转运。

第二节甘油三酯的分解代谢一、甘油三酯的水解(一)组织脂肪酶有三种,脂肪酶、甘油二酯脂肪酶和甘油单酯脂肪酶,逐步水解R3、R1、R2,生成甘油和游离脂肪酸。

(二)第一步是限速步骤,肾上腺素、肾上腺皮质激素、高血糖素通过cAMP和蛋白激酶激活,胰岛素和前列腺素E1相反,有抗脂解作用。

王镜岩生化名词解释

王镜岩生化名词解释

王镜岩生化名词解释点击次数:78 发布时间:2011-4-14王镜岩生化名词解释1.核小体(nucleosome):用于包装染色质的结构单位,是由DNA链缠绕一个组蛋白核构成的。

2.DNA变性(DNAdenaturation)在理化因子的作用下,DNA双螺旋的两条互补链松散而成为单链,从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变,这种现象称DNA的变性。

3.DNA复性:变性的DNA在适当的条件下又可使两条分开的链重新缔合成为双螺旋结构的过程。

4.熔解温度(melting temperature,Tm):在DNA热变性中,紫外吸收增加的中点值所对应的温度。

或称热解链温度。

5.增色效应hyperchromic effect: 当DNA变性后,对260nm处紫外光光吸收度增加的现象。

6.减色效应(hypochromic effect):随着核酸复性,紫外吸收降低的现象。

7.核酸内切酶(exonuclease): 核糖核酸酶和脱氧核糖核酸酶中能够水解核酸分子内磷酸二酯键的酶。

8.核酸外切酶(exonuclease):从核酸链的一端逐个水解核甘酸的酶。

9.限制性内切酶(restriction endonuclease):一种在特殊核甘酸序列处水解双链DNA的内切酶。

Ⅰ型限制性内切酶既能催化宿主DNA的甲基化,又催化非甲基化的DNA的水解;而Ⅱ型限制性内切酶只催化非甲基化的DNA的水解。

10.重组DNA技术(recombination DNA technology):也称之为基因工程(genomic engineering).利用限制性内切酶和载体,按照预先设计的要求,将一种生物的某种目的基因和载体DNA重组后转入另一生物细胞中进行复制、转录和表达的技术。

11.基因(gene):泛指被转录的一个DNA片段。

在某些情况下,基因常用来指编码一个功能蛋白或DNA分子的DNA片段。

12.新陈代谢:生物体与外界环境不断进行的物质和能量交换过程。

王镜岩生化真题名词解释整理汇总

王镜岩生化真题名词解释整理汇总

王镜岩——生物化学名词解释(2013年~2002年)[2013年]1.寡聚蛋白质(oligomeric protein):两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成的蛋白质。

(也称多聚蛋白质)。

如:血红蛋白(两条α链,两条β链)、己糖激酶(4条α链)。

附:仅由一条多肽链构成的蛋白质称为单体蛋白质。

如:溶菌酶和肌红蛋白 [第三章蛋白质 ](上159)2.酶的转换数(turnover number,TN):即K3,又称催化常数(catalytic constant,K cat)是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。

(通常来表示酶的催化效率)附:[ 或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数 ] ,大多数酶对它们的天然底物的转换数的变化围是每秒1到104(上321)[第四章酶]3.糖的变旋现象(mutarotation):是当一种旋光异构体,如糖溶于水中转变为几种不同的旋光异构体的平衡混合物时,发生的旋光变化的现象。

[第一章糖类 ](上8;2013、2008)4.油脂的酸值(acid number):是指中和1g油脂中的游离脂肪酸所消耗KOH 的毫克数。

[第二章脂类和生物膜 ](上95)5.激素受体:位于细胞表面或细胞,结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。

[第六章维生素、激素和抗生素]6.乙醛酸循环(glyoxylic acid cycle ,GAC):是一种被修改的三羧酸循环,在两种循环中具有某些一样的酶和产物,但代途径不同,在乙醛酸循环中乙酰CoA首先和草酰乙酸缩合成柠檬酸,然后转变为异柠檬酸,再裂解为琥珀酸和乙醛酸,在这一循环中产生乙醛酸,故称乙醛酸循环。

[第八章糖代](这个循环除两步由异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶催化的反应外,其他的反应都和“柠檬酸循环”一样。

)( 2013、2012)资料2:又称三羧酸循环支路,该途径在动物体不存在,只存在于植物和微生物中,主要在乙醛酸循环体中和线粒体中进行。

王镜岩生化真题名词解释整理汇总情况

王镜岩生化真题名词解释整理汇总情况

王镜岩——生物化学名词解释(2013年~2002年)【2013年】1.寡聚蛋白质(oligomeric protein):两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成的蛋白质。

(也称多聚蛋白质)。

如:血红蛋白(两条α链,两条β链)、己糖激酶(4条α链)。

附:仅由一条多肽链构成的蛋白质称为单体蛋白质。

如:溶菌酶和肌红蛋白【第三章蛋白质】(上159)2.酶的转换数(turnover number,TN):即K3,又称催化常数(catalytic constant,K cat)是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。

(通常来表示酶的催化效率)附:[ 或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数] ,大多数酶对它们的天然底物的转换数的变化围是每秒1到104(上321)【第四章酶】3.糖的变旋现象(mutarotation):是当一种旋光异构体,如糖溶于水中转变为几种不同的旋光异构体的平衡混合物时,发生的旋光变化的现象。

【第一章糖类】(上8;2013、2008)4.油脂的酸值(acid number):是指中和1g油脂中的游离脂肪酸所消耗KOH 的毫克数。

【第二章脂类和生物膜】(上95)5.激素受体:位于细胞表面或细胞,结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。

【第六章维生素、激素和抗生素】6.乙醛酸循环(glyoxylic acid cycle ,GAC):是一种被修改的三羧酸循环,在两种循环中具有某些相同的酶和产物,但代谢途径不同,在乙醛酸循环中乙酰CoA首先和草酰乙酸缩合成柠檬酸,然后转变为异柠檬酸,再裂解为琥珀酸和乙醛酸,在这一循环中产生乙醛酸,故称乙醛酸循环。

【第八章糖代谢】(这个循环除两步由异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶催化的反应外,其他的反应都和“柠檬酸循环”相同。

)(2013、2012)资料2:又称三羧酸循环支路,该途径在动物体不存在,只存在于植物和微生物中,主要在乙醛酸循环体中和线粒体中进行。

乙醛酸循环从草酰乙酸与乙酰CoA缩合形成柠檬酸开始,柠檬酸经异构化生成异柠檬酸,与TCA循环不同的是异柠檬酸经异柠檬酸裂解酶裂解为琥珀酸和乙醛酸。

第十二章__生物氧化--王镜岩《生物化学》第三版笔记(完美打印版)

第十二章__生物氧化--王镜岩《生物化学》第三版笔记(完美打印版)
细胞色素类 都以血红素为辅基,红色或褐色。将电子从辅酶Q传递到氧。根据吸收光谱,可分为三类:a,b,c。呼吸链中至少有5种:b、c1、c、a、a3(按电子传递顺序)。细胞色素aa3以复合物形式存在,又称细胞色素氧化酶,是最后一个载体,将电子直接传递给氧。从a传递到a3的是两个铜原子,有价态变化。
复合体IV:细胞色素C氧化酶复合体。将电子传递给氧。
三、偶联的调控
(一)呼吸控制
电子传递与ATP形成在正常细胞内总是相偶联的,二者缺一不可。ATP与ADP浓度之比对电子传递速度和还原型辅酶的积累与氧化起着重要的调节作用。ADP作为关键物质对氧化磷酸化的调节作用称为呼吸控制。呼吸控制值是有ADP时氧的利用速度与没有时的速度之比。完整线粒体呼吸控制值在10以上,损伤或衰老线粒体可为1,即失去偶联,没有磷酸化。
在葡萄糖的分解代谢中,一分子葡萄糖共生成10个NADH和2个FADH2,其标准生成自由能是613千卡,而在燃烧时可放出686千卡热量,即90%贮存在还原型辅酶中。呼吸链使这些能量逐步释放,有利于形成ATP和维持跨膜电势。
原核细胞的呼吸链位于质膜上,真核细胞则位于线粒体内膜上。
二、构成
呼吸链包含15种以上组分,主要由4种酶复合体和2种可移动电子载体构成。其中复合体Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ、辅酶Q和细胞色素C的数量比为1:2:3:7:63:9。
三、抑制剂
1.鱼藤酮、安密妥、杀粉蝶菌素:阻断电子从NADH到辅酶Q的传递。鱼藤酮是极毒的植抗生素,抑制从细胞色素b到c1的传递。
3.氰化物、叠氮化物、CO、H2S等,阻断由细胞色素aa3到氧的传递。
第二节 氧化磷酸化
一、定义
与生物氧化相偶联的磷酸化作用称为氧化磷酸化作用。其作用是利用生物氧化放出的能量合成ATP:

第四章__蛋白质--王镜岩《生物化学》第三版笔记(完美打印版)

第四章__蛋白质--王镜岩《生物化学》第三版笔记(完美打印版)
侧链含有羧基:Asp(D), Glu(E)
侧链含酰胺基:Asn(N), Gln(Q)
侧链显碱性:Arg(R), Lys(K)
2.芳香族氨基酸 包括苯丙氨酸(Phe,F)和酪氨酸(Tyr,Y)两种。 酪氨酸是合成甲状腺素的原料。
3.杂环氨基酸 包括色氨酸(Trp,W)、组氨酸(His)和脯氨酸(Pro)三种。其中的色氨酸与芳香族氨基酸都含苯环,都有紫外吸收(280nm)。所以可通过测量蛋白质的紫外吸收来测定蛋白质的含量。组氨酸也是碱性氨基酸,但碱性较弱,在生理条件下是否带电与周围内环境有关。它在活性中心常起传递电荷的作用。组氨酸能与铁等金属离子配位。脯氨酸是唯一的仲氨基酸,是α-螺旋的破坏者。
B是指Asx,即Asp或Asn;Z是指Glx,即Glu或Gln。
基本氨基酸也可按侧链极性分类:
非极性氨基酸:Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种
极性不带电荷:Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种
带正电荷:Arg, Lys, His
二、蛋白质的分类
(一)按分子形状分类
1.球状蛋白 外形近似球体,多溶于水,大都具有活性,如酶、转运蛋白、蛋白激素、抗体等。球状蛋白的长度与直径之比一般小于10。
2.纤维状蛋白 外形细长,分子量大,大都是结构蛋白,如胶原蛋白,弹性蛋白,角蛋白等。纤维蛋白按溶解性可分为可溶性纤维蛋白与不溶性纤维蛋白。前者如血液中的纤维蛋白原、肌肉中的肌球蛋白等,后者如胶原蛋白,弹性蛋白,角蛋白等结构蛋白。
三.蛋白质的结构
一级结构 结构特点、测定步骤、常用方法、酶
二级结构 四种 结构特点、数据、超二级结构

王镜岩生物化学名词解释.

王镜岩生物化学名词解释.

生物化学名词解释第1. 变构调节 [填空题] *_________________________________(答案:特定物质与酶蛋白活性中心以外的某一部位以非共价键结合,改变酶蛋白构象,从而改变其活性。

)2. 基因 [填空题] *_________________________________(答案:遗传物质的基本单位,主要存在于染色体上)3. 复制 [填空题] *_________________________________(答案:以亲代DNA为模板合成子代DNA 的过程)4. 转录 [填空题] *_________________________________(答案:在DNA指导的RNA聚合酶催化下,按碱基互补配对的原则,以dNTP为原料合成一条与模板DNA链互补的RNA 链的过程)5. 翻译 [填空题] *_________________________________(答案:核糖体以氨基酸为原料,mRNA为模板合成蛋白质的过程)6. 启动子 [填空题] *_________________________________(答案:位于5端上游的DNA序列,能活化DNA聚合酶,使之与模板结合并起始转录)7. 半保留复制 [填空题] *_________________________________(答案:DNA生物合成时,母链DNA解开为两股双链,两条链分别作为模板,按碱基互补配对的原则指导合成一股新的互补链,最终得到与亲代DNA分子完全一样的两个DNA分子,每个子代DNA分子都含有一股亲代DNA链和新生DNA链,这种复制方式为半保留复制。

)8. 拓扑异构酶 [填空题] *_________________________________(答案:具有松弛DNA超螺旋,避免解链过程中打结、缠绕作用的酶)9. 冈崎片段 [填空题] *_________________________________(答案:DNA复制过程中,由于后随链的不连续复制而产生的短的核苷酸片段)10. 端粒 [填空题] *_________________________________(答案:真核生物染色体线性DNA分子末端由DNA和蛋白质组成的一种特殊结构)11. 逆转录 [填空题] *_________________________________(答案:以RNA为模板、dNTP为原料、由逆转录酶催化合成DNA的过程)12. 开放阅读框 [填空题] *_________________________________(答案:从mRNA编码区5端起始密码子到3端终止密码子的一段序列)13. SD序列 [填空题] *_________________________________(答案:位于原核生物mRNA起始密码子AUG上游处一段富含嘌呤的序列)14. 遗传密码 [填空题] *_________________________________(答案:mRNA编码区5端到3端,每三个相邻碱基为一组,每组碱基构成一个遗传密码,称为密码子)15. 终止密码子 [填空题] *_________________________________(答案:提供终止信号并不编码任何氨基酸的密码子)16. 密码子的兼并性 [填空题] *_________________________________(答案:不同的密码子可以编码同一种氨基酸且只编码一种氨基酸)。

第二章 糖类--王镜岩《生物化学》第三版笔记(完美打印版)文库

第二章 糖类--王镜岩《生物化学》第三版笔记(完美打印版)文库
(四)葡萄糖的构象
葡萄糖六元环上的碳原子不在一个平面上,因此有船式和椅式两种构象。椅式构象比船式稳定,椅式构象中β-羟基为平键,比α-构象稳定,所以吡喃葡萄糖主要以β-型椅式构象C1存在。
二、单糖的分类
单糖根据碳原子数分为丙糖至庚糖,根据结构分为醛糖和酮糖。最简单的糖是丙糖,甘油醛是丙醛糖,二羟丙酮是丙酮糖。二羟丙酮是唯一一个没有手性碳原子的糖。醛糖和酮糖还可分为D-型和L-型两类。
2.功能 糖在生物体内的主要功能是构成细胞的结构和作为储藏物质。植物细胞壁是由纤维素,半纤维素或胞壁质组成的,它们都是糖类物质。作为储藏物质的主要有植物中的淀粉和动物中的糖原。此外,糖脂和糖蛋白在生物膜中占有重要位置,担负着细胞和生物分子相互识别的作用。
糖在人体中的主要作用:(1)作为能源物质。一般情况下,人体所需能量的70%来自糖的氧化。(2)作为结构成分。糖蛋白和糖脂是细胞膜的重要成分,蛋白聚糖是结缔组织如软骨,骨的结构成分。(3)参与构成生物活性物质。核酸中含有糖,有运输作用的血浆蛋白,有免疫作用的抗体,有识别,转运作用的膜蛋白等绝大多数都是糖蛋白,许多酶和激素也是糖蛋白。(4)作为合成其它生物分子的碳源。糖可用来合成脂类物质和氨基酸等物质。
1.单糖 单糖是不能水解为更小分子的糖。葡萄糖,果糖都是常见单糖。根据羰基在分子中的位置,单糖可分为醛糖和酮糖。根据碳原子数目,可分为丙糖,丁糖,戊糖,己糖和庚糖。
2.寡糖 寡糖由2-20个单糖分子构成,其中以双糖最普遍。寡糖和单糖都可溶于水,多数有甜味。
3.多糖 多糖由多个单糖(水解是产生20个以上单糖分子)聚合而成,又可分为同聚多糖和杂聚多糖。同聚多糖由同一种单糖构成,杂聚多糖由两种以上单糖构成。
三、单糖的理化性质
(一)物理性质

考研有用的生物化学名词解释集锦(王镜岩)汇编

考研有用的生物化学名词解释集锦(王镜岩)汇编

生物化学名词解释集锦第一章蛋白质1.两性离子(dipolarion)2.必需氨基酸(essential amino acid)3.等电点(isoelectric point,pI)4.稀有氨基酸(rare amino acid)5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6.构型(configuration)7.蛋白质的一级结构(protein primary structure)8.构象(conformation)9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10.结构域(domain)11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12.氢键(hydrogen bond)13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14.离子键(ionic bond)15.超二级结构(super-secondary structure) 16.疏水键(hydrophobic bond)17.范德华力( van der Waals force) 18.盐析(salting out)19.盐溶(salting in)20.蛋白质的变性(denaturation)21.蛋白质的复性(renaturation)22.蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23.凝胶电泳(gel electrophoresis)24.层析(chromatography)第二章核酸1.单核苷酸(mononucleotide)2.磷酸二酯键(phosphodiester bonds)3.不对称比率(dissymmetry ratio)4.碱基互补规律(complementary base pairing)5.反密码子(anticodon)6.顺反子(cistron)7.核酸的变性与复性(denaturation、renaturation)8.退火(annealing)9.增色效应(hyper chromic effect)10.减色效应(hypo chromic effect)11.噬菌体(phage)12.发夹结构(hairpin structure)13.DNA 的熔解温度(melting temperature T m)14.分子杂交(molecular hybridization)15.环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1.米氏常数(K m 值)2.底物专一性(substrate specificity)3.辅基(prosthetic group)4.单体酶(monomeric enzyme)5.寡聚酶(oligomeric enzyme)6.多酶体系(multienzyme system)7.激活剂(activator)8.抑制剂(inhibitor inhibiton)9.变构酶(allosteric enzyme)10.同工酶(isozyme)11.诱导酶(induced enzyme)12.酶原(zymogen)13.酶的比活力(enzymatic compare energy)14.活性中心(active center)第四章生物氧化与氧化磷酸化1.生物氧化(biological oxidation)2.呼吸链(respiratory chain)3.氧化磷酸化(oxidative phosphorylation)4.磷氧比P/O(P/O)5.底物水平磷酸化(substrate level phosphorylation)6.能荷(energy charg第五章糖代谢1.糖异生(glycogenolysis)2.Q 酶(Q-enzyme)3.乳酸循环(lactate cycle)4.发酵(fermentation)5.变构调节(allosteric regulation)6.糖酵解途径(glycolytic pathway)7.糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8.肝糖原分解(glycogenolysis)9.磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10.D-酶(D-enzyme)11.糖核苷酸(sugar-nucleotide)第六章脂类代谢1.必需脂肪酸(essential fatty acid)2.脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3.脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4.脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5.乙醛酸循环(glyoxylate cycle)6.柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7.乙酰CoA 羧化酶系(acetyl-CoA carnoxylase)8.脂肪酸合成酶系统(fatty acid synthase system)第八章含氮化合物代谢1.蛋白酶(Proteinase)2.肽酶(Peptidase)3.氮平衡(Nitrogen balance)4.生物固氮(Biological nitrogen fixation)5.硝酸还原作用(Nitrate reduction)6.氨的同化(Incorporation of ammonium ions into organic molecules)7.转氨作用(Transamination)8.尿素循环(Urea cycle)9.生糖氨基酸(Glucogenic amino acid)10.生酮氨基酸(Ketogenic amino acid)11.核酸酶(Nuclease)12.限制性核酸内切酶(Restriction endonuclease)13.氨基蝶呤(Aminopterin)14.一碳单位(One carbon unit)第九章核酸的生物合成1.半保留复制(semiconservative replication)2.不对称转录(asymmetric trancription)3.逆转录(reverse transcription)4.冈崎片段(Okazaki fragment)5.复制叉(replication fork)6.领头链(leading strand)7.随后链(lagging strand)8.有意义链(sense strand)9.光复活(photoreactivation)10.重组修复(recombination repair)11.内含子(intron)12.外显子(exon)13.基因载体(genonic vector)14.质粒(plasmid)第十一章代谢调节1.诱导酶(Inducible enzyme)2.标兵酶(Pacemaker enzyme)3.操纵子(Operon)4.衰减子(Attenuator)5.阻遏物(Repressor)6.辅阻遏物(Corepressor)7.降解物基因活化蛋白(Catabolic gene activator protein)8.腺苷酸环化酶(Adenylate cyclase)9.共价修饰(Covalent modification)10.级联系统(Cascade system)11.反馈抑制(Feedback inhibition)12.交叉调节(Cross regulation)13.前馈激活(Feedforward activation)14.钙调蛋白(Calmodulin)第十二章蛋白质的生物合成1.密码子(codon)2.反义密码子(synonymous codon) 3.反密码子(anticodon)4.变偶假说(wobble hypothesis)5.移码突变(frameshift mutant)6.氨基酸同功受体(isoacceptor)7.反义RNA(antisense RNA)8.信号肽(signal peptide)9.简并密码(degenerate code)10.核糖体(ribosome)11.多核糖体(poly some)12.氨酰基部位(aminoacyl site)13.肽酰基部位(peptidy site)14.肽基转移酶(peptidyl transferase) 15.氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)16.蛋白质折叠(protein folding)17.核蛋白体循环(polyribosome) 18.锌指(zine finger)19.亮氨酸拉链(leucine zipper)20.顺式作用元件(cis-acting element)21.反式作用因子(trans-acting factor) 22.螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章蛋白质1.两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷,又称兼性离子或偶极离子。

王镜岩版生物化学名词解释

王镜岩版生物化学名词解释

多糖;是由糖苷键结合的糖链,至少要超过10个的单糖组成的聚合糖高分子碳水化合物构型:分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的较定的立体构造构象:由于分子中的某个原子(基团)绕C-C单键自由旋转而形成的不同的暂时性的易变的空间构造形式,不同的构象之间可以相互转变,在各种构象形式中,势能最低、最稳定的构象是优势构象。

旋光率;偏振光通过单位厚度旋光物质后其偏振面旋转的角度。

醛糖:一类单糖,该单糖中氧化数最高的C原子〔指定为C-1〕是一个醛基,有醇和醛性质。

酮糖:多羟基酮称为酮糖对映体;互为旋光异构体的两种化合物,由于其中一个不对称碳原子的取代基在空间上取向不同而互成物体与镜像的关系,并且两者在空间上不能重叠,它们被称为对映体差象异构体;在立体化学中,含有多个手性碳原子的立体异构体中,只有一个手性碳原子的构型不同,其余的构型都一样的非对映体叫差向异构体。

异头物;是指在羰基碳原子上的构型彼此不同的单糖同分异构体形式。

异头碳;单糖由直链变成环状构造时,羰基碳原子成为新的手性中心,导致C1差向异构化,产生两个非对映异构体。

在环状构造中,半缩醛碳原子称为异头碳原子。

半缩醛;两个含α-H的醛酮分子发生缩合反响,结果生成β-羟基醛酮糖脎,是糖类的苯肼衍生物。

淀粉:D-葡萄糖以α-1,4-糖苷键首尾相连,在支链处为α-1,6-糖苷键的多聚高分子化合物。

糖元;构造与支链淀粉相似,主要是α-D-葡萄糖,按α〔1→4〕糖苷键缩合失水而成,另有一局部支链通过α〔1→6〕糖苷键连接纤维素;由D-葡萄糖以β-1,4糖苷键组成的大分子多糖肽聚糖;肽聚糖存在于真细菌中的革兰氏阳性菌和革兰氏阴性菌的细胞壁中。

是由乙酰氨基葡萄糖、乙酰胞壁酸与四到五个氨基酸短肽聚合而成的多层网状大分子构造。

皂化值;皂化1克试样油所需氢氧化钾的毫克数。

碘值;表示有机化合物中不饱和程度的一种指标。

指100g物质中所能吸收碘的克数。

王镜岩生化真题名词解释整理汇总

王镜岩生化真题名词解释整理汇总

王镜岩——生物化学名词解释(2013年~2002年)【2013年】1.寡聚蛋白质(oligomeric protein):两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成的蛋白质。

(也称多聚蛋白质)。

如:血红蛋白(两条α链,两条β链)、己糖激酶(4条α链)。

附:仅由一条多肽链构成的蛋白质称为单体蛋白质。

如:溶菌酶和肌红蛋白【第三章蛋白质】(上159)2.酶的转换数(turnover number,TN):即K3,又称催化常数(catalytic constant,K cat)是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。

(通常来表示酶的催化效率)附:[ 或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数] ,大多数酶对它们的天然底物的转换数的变化范围是每秒1到104(上321)【第四章酶】3.糖的变旋现象(mutarotation):是当一种旋光异构体,如糖溶于水中转变为几种不同的旋光异构体的平衡混合物时,发生的旋光变化的现象。

【第一章糖类】(上8;2013、2008)4.油脂的酸值(acid number):是指中和1g油脂中的游离脂肪酸所消耗KOH 的毫克数。

【第二章脂类和生物膜】(上95)5.激素受体:位于细胞表面或细胞内,结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。

【第六章维生素、激素和抗生素】6.乙醛酸循环(glyoxylic acid cycle ,GAC):是一种被修改的三羧酸循环,在两种循环中具有某些相同的酶和产物,但代谢途径不同,在乙醛酸循环中乙酰CoA首先和草酰乙酸缩合成柠檬酸,然后转变为异柠檬酸,再裂解为琥珀酸和乙醛酸,在这一循环中产生乙醛酸,故称乙醛酸循环。

【第八章糖代谢】(这个循环除两步由异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶催化的反应外,其他的反应都和“柠檬酸循环”相同。

)(2013、2012)资料2:又称三羧酸循环支路,该途径在动物体内不存在,只存在于植物和微生物中,主要在乙醛酸循环体中和线粒体中进行。

生化笔记王镜岩完美打印版

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第一章概述第一节概述一、生物分子是生物特有的有机化合物生物分子泛指生物体特有的各类分子,它们都是有机物。

典型的细胞含有一万到十万种生物分子,其中近半数是小分子,分子量一般在500以下。

其余都是生物小分子的聚合物,分子量很大,一般在一万以上,有的高达1012,因而称为生物大分子。

构成生物大分子的小分子单元,称为构件。

氨基酸、核苷酸和单糖分别是组成蛋白质、核酸和多糖的构件。

二、生物分子具有复杂有序的结构生物分子都有自己特有的结构。

生物大分子的分子量大,构件种类多,数量大,排列顺序千变万化,因而其结构十分复杂。

估计仅蛋白质就有1010-1012种。

生物分子又是有序的,每种生物分子都有自己的结构特点,所有的生物分子都以一定的有序性(组织性)存在于生命体系中。

三、生物结构具有特殊的层次生物用少数几种生物元素(C、H、O、N、S、P)构成小分子构件,如氨基酸、核苷酸、单糖等;再用简单的构件构成复杂的生物大分子;由生物大分子构成超分子集合体;进而形成细胞器,细胞,组织,器官,系统和生物体。

生物的不同结构层次有着质的区别:低层次结构简单,没有种属专一性,结合力强;高层次结构复杂,有种属专一性,结合力弱。

生物大分子是生命的物质基础,生命是生物大分子的存在形式。

生物大分子的特殊运动体现着生命现象。

四、生物分子都行使专一的功能每种生物分子都具有专一的生物功能。

核酸能储存和携带遗传信息,酶能催化化学反应,糖能提供能量。

任何生物分子的存在,都有其特殊的生物学意义。

人们研究某种生物分子,就是为了了解和利用它的功能。

五、代谢是生物分子存在的条件代谢不仅产生了生物分子,而且使生物分子以一定的有序性处于稳定的状态中,并不断得到自我更新。

一旦代谢停止,稳定的生物分子体系就要向无序发展,在变化中解体,进入非生命世界。

六、生物分子体系有自我复制的能力遗传物质DNA能自我复制,其他生物分子在DNA 的直接或间接指导下合成。

生物分子的复制合成,是生物体繁殖的基础。

第十章__代谢总论--王镜岩《生物化学》第三版笔记(完美打印版)

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合成代谢所需的能量主要用于活化前体或构件分子,以及用于还原步骤等。
四、信息来源
生物大分子有两种组装模式:
1.模板指导组装核酸和蛋白质的合成,都以先在的信息分子为模板。如DNA复制、转录以及反转录、翻译都是在模板指导下的聚合过程。所需的信息存在于模板分子的构件序列中,能量来自活化的构件分子或ATP等。生物大分子形成高级结构并构成亚细胞结构是自我组装过程,其信息存在于一级结构中,其能量来自非共价作用力,即组装过程中释放的自由能。
3.其它高能化合物
UTP参与多糖合成,CTP参与脂类合成,GTP参与蛋白质合成。
烯醇酯、硫酯等也是高能化合物,如磷酸烯醇式丙酮酸、乙酰辅酶A等。高能化合物根据键型可分为磷氧键型、氮磷键型、硫酯键型、甲硫键型等,绝大多数含磷酸基团。
磷酸肌酸和磷酸精氨酸可通过磷酸基团的转移作为储能物质,称为磷酸原。磷酸肌酸是易兴奋组织如肌肉、脑、神经等唯一能起暂时储能作用的物质ΔG0’为-10.3千卡/摩尔,是ATP的能量储存库。肌肉中的含量比ATP高3-4倍,可维持ATP水平的恒定。磷酸精氨酸是无脊椎动物肌肉中的储能物质,与磷酸肌酸类似。
2.酶促组装有些构件序列简单均一的大分子通过酶促组装聚合而成。其信息指令来自酶分子,不需要模板。如糖原、肽聚糖、一些小肽等,都在专一的酶指导Fra bibliotek催化下合成。
第三节 分解代谢
一、阶段性和趋同性
生物大分子的分解有三个阶段:水解产生构件分子、氧化分解产生乙酰辅酶A、氧化成二氧化碳和水。在这个过程中,随着结构层次的降低,倾向产生少数共同的分解产物,即具有趋同性。
2.ATP及其偶联作用
生物体内的放能和需能反应经常以ATP相偶联。ATP可分解为ADP或AMP。前者如各种激酶,后者如乙酰辅酶A的合成。反应过程中有的由一个酶催化,如谷氨酰胺合成酶,先生成磷酰谷氨酸中间物,它是谷氨酸的活化形式,再与氨反应;有的需多个酶参与,如蔗糖的合成需3个酶,首先生成葡萄糖6磷酸的活化形式;也有的没有ATP直接参与,如苹果酸生成草酰乙酸,是需能反应,利用下一步由草酰乙酸生成柠檬酸时高能硫酯键放能促进其反应。

王镜岩《生物化学》名词解释(打印版)

王镜岩《生物化学》名词解释(打印版)

王镜岩生物化学名词解释1.氨基酸(amino acid):是含有一个碱性氨基(-NH2)和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。

氨基酸是蛋白质的构件分子。

2.必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。

3.非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。

4.等电点(pI,isoelectric point):使氨基酸处于兼性离子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。

5.茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。

6.层析(chromatography):按照在移动相和固定相(可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。

7.离子交换层析(ion-exchange column):一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。

8.透析(dialysis):利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质,使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。

9.凝胶过滤层析(gel filtration chromatography,GPC):也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。

一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

10.亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。

11.高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。

12.凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。

生物化学知识点汇总(王镜岩版)

生物化学知识点汇总(王镜岩版)

生物化学知识点汇总(王镜岩版)————————————————————————————————作者:————————————————————————————————日期:生物化学讲义(2003)孟祥红绪论(preface)一、生物化学(biochemistry)的含义:生物化学可以认为是生命的化学(chemistryoflife)。

生物化学是用化学的理论和方法来研究生命现象。

1、生物体是有哪些物质组成的?它们的结构和性质如何?容易回答。

2、这些物质在生物体内发生什么变化?是怎样变化的?变化过程中能量是怎样转换的?(即这些物质在生物体内怎样进行物质代谢和能量代谢?)大部分已解决。

3、这些物质结构、代谢和生物功能及复杂的生命现象(如生长、生殖、遗传、运动等)之间有什么关系?最复杂。

二、生物化学的分类根据不同的研究对象:植物生化;动物生化;人体生化;微生物生化从不同的研究目的上分:临床生物化学;工业生物化学;病理生物化学;农业生物化学;生物物理化学等。

糖的生物化学、蛋白质化学、核酸化学、酶学、代谢调控等。

三、生物化学的发展史1、历史背景:从十八世下半叶开始,物理学、化学、生物学取得了一系列的重要的成果(1)化学方面法国化学家拉瓦锡推翻“燃素说”并认为动物呼吸是像蜡烛一样的燃烧,只是动物体内燃烧是缓慢不发光的燃烧——生物有氧化理论的雏形瑞典化学家舍勒——发现了柠檬酸、苹果酸是生物氧化的中间代谢产物,为三羧酸循环的发现提供了线索。

(2)物理学方面:原子论、x-射线的发现。

(3)生物学方面:《物种起源——进化论》发现。

2、生物化学的诞生:在19世纪末20世纪初,生物化学才成为一门独立的科学。

德国化学家李比希:1842年撰写的《有机化学在生理与病理学上的应用》一书中,首次提出了新陈代谢名词。

另一位是德国医生霍佩赛勒:1877年他第一次提出Biochemie这个名词英文译名是Biochemistry(orBiologicalchemistry)汉语翻译成生物化学。

王镜岩生物化学pdf

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王镜岩生物化学pdf王镜岩生物化学简介1. 定义:王镜岩生物化学(英文名称Jingyan Wang Biochemistry)是一门利用生物化学方法,研究动物和植物生长,发育,代谢,能量代谢,遗传变异,病原体抗药性,疾病分析和防治,工农业活性物质等生命过程,综合运用细胞生理学,基因工程学,植物学,病原生物学,分子生物学的科学,是生物化学的一个关键学科。

2. 特点:王镜岩生物化学融合了基因工程学,细胞生物学,遗传学及生物物理学等多学科和多研究领域,批判性思维及系统思维加上原子分子结构、生命过程及其调控的复杂性与可变性,都是影响王镜岩生物化学研究的重要因素。

3. 领域:王镜岩生物化学的领域有大量的实验来支持,全面探讨了不同种类的生物体的内源环境、各种自身因素和外在环境对生命体的影响,揭示了复杂的生物体的系统结构层面的研究,系统思考、系统考察、系统概念是王镜岩生物化学研究的基础。

4. 研究方法:王镜岩生物化学主要研究途径包括:系统理论范式,系统思维范式,量子机理论,化学迷宫和模型计算,开发和优化实验设计,生物传感器开发,大数据系统,以及研究具体相关课题,如非编码RNA调控机制,蛋白质结构及功能,细胞病毒感染调控机制,核糖体系统及其在细胞内移动调控机制等。

5. 展望:随着王镜岩生物化学研究在细胞病毒感染、细胞内移动、蛋白质结构及功能、遗传变异、内源环境调控以及农业活性物质等领域取得的一系列成果,王镜岩生物化学在全球发展中扮演者越来越重要的角色,成为生物学的全新的研究方向。

未来王镜岩生物化学将追求与以生物学和遗传学为主的多领域融合发展,为机体的系统正常发育和功能恢复提供支持,最终达到让机体更耐受各种外界刺激、抵御疾病、保护生物资源、提供更多有益物质及元素、减少污染和最重要的是可持续发展,更加关注环境保护。

王镜岩生物化学下册名词解释总结

王镜岩生物化学下册名词解释总结

第十章DNA 的复制和修复DNA 半保留复制(semiconservative replication): DNA复制时双链解开,根据碱基互补原则,分别按照每条单链的核苷酸顺序合成新链,以组成新的DNA分子。

这样每个子代DNA分子中的一条链来自亲代DNA,另一条链是新合成的,这种复制方式称为半保留复制。

DNA 半不连续复制(semidiscotinuous replication): 新合成的两条DNA子链中,一条链是按5'→3'方向连续合成的,称为前导链;另一条链的合成是不连续的,先按5'→3'方向合成若干短片断(冈崎片断),再通过连接酶将这些短片段连在一起,构成第二条子链,称为滞后链,这种复制过程称半不连续复制。

复制子(replicon):指基因组上能独立进行复制的单位。

含有复制的起点,并可能含有复制的终点。

复制体(replisome):在DNA合成的生长点上,即复制叉上,分布着各种各样与复制有关的酶和蛋白质因子,它们构成的复合物称复制体。

冈崎片段(Okazaki fragment):新合成的两条DNA子链中,一条链是按5'→3'方向连续合成的,称为前导链;另一条链的合成是不连续的,先按5'→3'方向合成若干短片断(冈崎片断)端粒(telomere):真核生物线性染色体末端的特殊结构,由许多成串短的重复顺序组成,具有稳定染色体末端结构的功能。

端粒酶(telomerase):含有RNA链的逆转录酶,可以所含RNA为模板来合成DNA端粒结构。

错配修复(mismatch repair):复制后的DNA在短时间内GATC序列是半甲基化的,一旦发现错配碱基,包括错配碱基在内的未甲基化的新链可被切除,并以甲基化的链为模板进行修复合成。

光复活(photoreactivation repair):可见光激活光复活酶,其可以分解由于紫外线照射形成的嘧啶二聚体,恢复DNA的正常结构。

生物化学--(王镜岩)精心整理 精要知识点速览

生物化学--(王镜岩)精心整理  精要知识点速览

生物化学精要速览(希望对广大生化初学者有助)第一章绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。

二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。

2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。

就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。

2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。

其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。

3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。

4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。

5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。

第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu和Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。

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王镜岩生物化学名词解释1.氨基酸(amino acid):是含有一个碱性氨基(-NH2)和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物,氨基一般连在α-碳上。

氨基酸是蛋白质的构件分子。

2.必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。

3.非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。

4.等电点(pI,isoelectric point):使氨基酸处于兼性离子状态,在电场中不迁移(分子的静电荷为零)的pH值。

5.茚三酮反应(ninhydrin reaction):在加热条件下,氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色(与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色)化合物的反应。

6.层析(chromatography):按照在移动相和固定相(可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开的技术。

7.离子交换层析(ion-exchange column):一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。

8.透析(dialysis):利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质,使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。

9.凝胶过滤层析(gel filtration chromatography,GPC):也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。

一种利用带孔凝胶珠作基质,按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

10.亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。

11.高压液相层析(HPLC):使用颗粒极细的介质,在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。

12.凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质,在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。

13.SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳(SDS-PAGE):在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。

SDS-PAGE只是按照分子的大小,而不是根据分子所带的电荷大小分离的。

14.等电聚焦电泳(IEF):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度,电泳时,每种蛋白质迁移到它的等电点(pI)处,即梯度为某一pH时,就不再带有净的正或负电荷了。

15.双向电泳(two-dimensional electrophorese):等电聚焦电泳和SDS-PAGE的组合,即先进行等电聚焦电泳(按照pI)分离,然后再进行SDS-PAGE(按照分子大小分离)。

经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。

16.Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。

N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯(PITC)修饰,然后从多肽链上切下修饰的残基,再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残基)被回收再进行下一轮降解循环。

17.同源蛋白质(homologous protein):在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质,例如血红蛋白。

18.构型(configuration):有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。

这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。

构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。

19.构象(conformation):由于单键旋转引起的组成原子的不同排列。

一种构象改变为另一种构象时,不要求共价键的断裂和重新形成。

构象改变不会改变分子的光学活性。

20.蛋白质一级结构(primary structure):指多肽链的氨基酸序列。

21.蛋白质二级结构:蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象。

常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和无规卷曲。

22.蛋白质三级结构(protein tertiary structure):多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具特定走向的紧密球状构象。

它包括一级结构中相距较远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。

三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键、范德华力和盐键(离子键)维持的。

23.蛋白质四级结构(protein quaternary structure):寡聚蛋白质所有,eg:血红蛋白,寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。

24.α-螺旋(α-heliv):P207要点12325.超二级结构(super-secondary structure):在蛋白质中,特别是球蛋白中,经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的,种类不多的二级结构组合或二级结构串,在各种蛋白质中充当三级结构的构件。

分为αα,βαβ,ββ三种26.结构域(domain):多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区,它是相对独立的紧密球状实体。

27.疏水相互作用(hydrophobic interaction):水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内部的现象。

28.蛋白质变性(denaturation):天然蛋白质受到某些物理因素如加热、紫外线照射、高温和表面张力等或化学因素如有机溶剂、脲、胍、酸、碱等的影响时,生物活性丧失,溶解度降低,不对称程度增高以及其他的物理化学常数发生改变,这种过程称蛋白质变性。

其实质是次级键被破坏,但一级结构仍完好。

29.蛋白质的三维结构:蛋白质分子所有原子和基团在三维空间结构的构象及走向。

30.肌红蛋白(myoglobin):是由一条肽链和一个血红素辅基组成的结合蛋白,是肌肉内储存氧的蛋白质,它的氧饱和曲线为双曲线型。

31,复性(renaturation):当变性因素除去后,变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。

32.波尔效应(Bohr effect):增加CO2浓度和降低pH都能提高血红蛋白亚基的协同效应,引起红细胞内血红蛋白氧亲和力下降,促进血红蛋白释放氧,反之,增加氧气的浓度,使血红蛋白释放H+及CO2,这种现象称波尔效应。

33.血红蛋白(hemoglobin): 是由含有血红素辅基的4个亚基组成的结合蛋白。

血红蛋白负责将氧由肺运输到外周组织,它的氧饱和曲线为S型。

34.别构效应(allosteric effect):又称为变构效应,寡聚蛋白质一般具多个结合部位,结合在蛋白质分子的特定部位上的配体对该分子的其他部位所产生的影响。

35.酶(enzyme):由活细胞产生的在细胞内、外一定条件下,都能起催化作用,具有极高的催化效率的高度专一性的生物大分子。

它使错综复杂的生化反应变得顺利和迅速。

36.全酶(holoenzyme):脱辅酶与辅因子结合后形成的复合物。

37.活性部位(中心)(active energy):酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。

活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位,通常都是由在三维空间上靠得很近的一些氨基酸残基组成。

38.酸-碱催化(acid-base catalysis):质子转移加速反应的催化作用。

39.共价催化(covalent catalysis):一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键,然后被转移给第二个底物。

许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。

40.靠近效应(proximity effect):非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位,使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果,这将导致更频繁地形成过度态。

41.寡聚蛋白质:两条或两条以上的具三级结构的多肽链组成的蛋白质。

42.米氏方程(Michaelis-Mentent equation):表示一个酶促反应的起始速度(υ)与底物浓度([s])关系的速度方程:υ=υmax[s]/(Km+[s])43.米氏常数(Michaelis constant):对于一个给定的反应,酶促反应的起始速度(υ0)达到最大反应速度(υmax)一半时的底物浓度。

44.有氧氧化:葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成H2O和CO2并放出大量能量的过程。

45.双倒数作图(double-reciprocal plot):又称为Lineweaver_Burk作图。

一个酶促反应的速度的倒数(1/V)对底物浓度的倒数(1/LSF)的作图。

x和y轴上的截距分别代表米氏常数和最大反应速度的倒数。

46.竞争性抑制作用(competitive inhibition):通过增加底物浓度可以逆转的一种酶促反应抑制类型。

竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。

这种抑制使Km增大而υmax不变。

47.非竞争性抑制作用(noncompetitive inhibition): 抑制剂不仅与游离酶结合,也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。

这种抑制使Km不变而υmax变小。

48.反竞争性抑制作用(uncompetitive inhibition): 抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。

这种抑制使Km和υmax都变小但υma x/Km不变。

49.酶原(zymogen):通过有限蛋白水解,能够由无活性变成具有催化活性的酶前体。

50.调节酶(regulatory enzyme):位于一个或多个代谢途径内的一个关键部位的酶,它的活性根据代谢的需要而增加或降低。

51.别构酶(allosteric enzyme):活性受结合在活性部位以外的部位的其它分子调节的酶。

52.抗体酶(abzyme):又称催化性抗体,为在易变区被赋予了酶属性的免疫球蛋白。

53.同工酶(isoenzyme isozyme):催化相同的化学反应但其在蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面都存在着明显差异的一组酶。

54.别构调节酶/剂(allosteric modulator):称为别构效应物。

结合在别构酶的调节部位,调节酶催化活性的生物分子。

别构调节物可以是是激活剂,也可以是抑制剂。

55.维生素(vitamin):维持细胞正常功能所必需的需要量很小、机体不能合成或合成量很小,需由食物中供给的一类小分子有机化合物。

56,水溶性维生素(water-soluble vitamin):一类能溶于水的有机营养分子。

其中包括在酶的催化中起着重要作用的B族维生素以及抗坏血酸(维生素C)及硫辛酸。

57,脂溶性维生素(lipid vitamin):由长的碳氢链或稠环组成的聚戊二烯化合物。

脂溶性维生素包括A,D,E,和K,这类维生素能被动物贮存。

58,辅酶(conzyme):某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子,其成分中往往含有维生素。

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