生化复习提纲(本科)
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(3)组氨酸的脱羧作用产生组胺。
12、酶的竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂对酶的Km和Vmax有什么影响?
①竞争性抑制剂存在时,Km增大,且Km随[I]的增加而增加,Vmax的数值不变;
②非竞争性抑制剂的动力学特点为:a:当有I存在时,Km不变而Vmax减小,Km/Vmax增大;b:Vappmax随[I]的加大而减小;c:抑制程度只与[I]成正比,而与[S]无关。
12、第二信使:水溶性激素不能自由的通过细胞膜,当他们与靶细胞表面膜上相应的受体结合后形成激素和受体复合物,通过某种手段激活定位在细胞膜内侧特定的酶导致某些小分子物质的合成,被合成的小分子物质可以看成是第二信使。
第二信使有:cAMP、cGMP、IP3、二酰甘油、神经酰胺、花生四烯酸、NO等
13、级联放大:在体内的不同部位,通过一系列酶的酶促反应来传递一个信息,并且初始信息在传递到系列反应的最后时,信号得到放大,这样的一个系列叫做级联放大。
4、必需氨基酸:机体需要但机体不能合成或合成量少,不能满足要求,必须由食物供给的氨基酸
5、酮体:肝脏中一些脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸,ß-羟丁酸及丙酮的统称。
蛋白质一级结构:构成蛋白质的氨基酸的种类、数量和排列顺序,又称共价结构或基本结构。
6、酶的活性中心:酶与底物结合并发挥其催化作用的部位。
是糖、脂肪、氨基酸三大营养素的最终代谢通路
是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽,在提供生物合成的前提中其重要作用。
16、简述调节血糖水平的几种激素的作用机理
胰岛素:体内唯一降低血糖的激素,唯一同时促进糖原、脂肪、蛋白质合成的激素。血糖升高—>胰岛素分泌。
促进肌肉、脂肪组织等的细胞膜葡萄糖载体将葡萄糖转运入细胞
生化复习大纲
第一章1.现代生物技术包括:基因工程、细胞工程、酶工程、发酵工程2.生物技术的特点:①多学科综合性的科学技术②过程中需要生物催化剂的参与③最终目的是建立工业生产过程或为社会服务3.生物反应过程:当采用活细胞(主要是整体的微生物细胞)为催化剂时,称为发酵过程;而利用从细胞中提取得到的酶为催化剂时,则称为酶反应过程。
4.生物反应过程特点①利用生物催化剂生产②反应条件温和,生产设备简单、能耗少③多以光合作用产物为原料(可再生资源)④废弃物的危害程度小,产品价值高第二章2.1 微生物的特点1.微生物定义:存在于自然界中的一些个体微小,需借助显微镜才能看清其外形、构造简单的低等生物。
2.微生物的特点体积小、(比)表面大(最基本特点):有利于与周围环境进行物质、能量和信息交换吸收快、转化快种类多、分布广生长旺、繁殖快易变异、适应强3.微生物具有惊人的繁殖速度,以二均分裂最突出。
2.2 工业生产中常见的微生物1.微生物的分类原核生物类:有核区,没有核膜、核仁,仅有一条DNA;如细菌、放线菌、蓝线菌等真核生物类:有细胞核、核膜、核仁、一至数条DNA构成的染色体;如酵母菌、霉菌非细胞生物类:无完整的细胞结构,仅含一种类型的核酸(DNA或RNA);如病毒2.细菌的结构基本结构:细胞壁、细胞膜、细胞质、类核特殊结构:荚膜、鞭毛(细菌的运动器官)、菌毛、芽胞3.芽胞:某些细菌在一定条件下,细胞质脱水浓缩,在菌体内形成的圆形或椭圆形的小体。
因含水量少,具有致密而不易渗透的芽孢壁,具有极强的抗热、抗辐射、抗化学药品能力。
芽孢是细菌的休眠状态。
由于芽胞抵抗力强,在临床上常以杀灭芽胞作为灭菌是否彻底的标准。
发酵工业中常用的细菌主要是杆菌。
4. 放线菌:广泛存在于偏碱土壤中,抗生素大约2/3由放线菌产生酵母菌:主要生长在偏酸性的含糖环境中霉菌:多在偏酸环境中生长2.3 微生物菌种的分离选育与保藏1.从自然界分离菌种的一般步骤:采样、增殖培养、纯种分离(划线法、稀释法)、筛选较优菌株2.诱变育种的实质:通过适当方法或途径使微生物的遗传物质(DNA)的分子结构发生改变,从而形成异常的遗传信息。
本科生化复习题纲
第一章糖化学1、糖的概念和分类2、单糖的结构(以G和F为代表),链状结构和环状结构、D/L、α/β构型是如何确定的?3、糖的性质:重点是变旋性及其原因、还原性、差向异构化、成脎、成糖苷、酸的作用4、Sliwanoff试验、间苯三酚实验、Bial试验、Molisch试验、蒽酮反应5、单糖的构象:船式和椅式6、解释名词:糖苷、异头体、差向异构体7、麦芽糖、蔗糖、乳糖的结构组成特点,它们是否具有还原性和变旋现象?8、淀粉、糖原和纤维素的结构特点和性质.9、了解糖蛋白中糖肽键的类型、糖链的分类10、糖胺聚糖的通式及代表性化合物有哪些?第二章脂类和生物膜1、了解脂质的分类2、了解脂质的生物学功能3、三脂酰甘油的结构组成4、天然脂肪酸的特点有哪些?5、什么叫必需脂肪酸,人体的必需脂肪酸有哪些?6、三脂酰甘油的化学性质:皂化、氢化、卤化,酸败的作用或原因?皂化价与分子量有什么关系?7、以卵磷脂和脑磷脂为代表掌握磷脂的结构组成。
掌握各种磷脂在中性环境中的带电情况。
8、什么叫糖脂,分几类?9、天然磷脂的构型是什么型的。
10、掌握胆固醇和麦角固醇的结构。
11、血浆脂蛋白的组成和分类12、生物膜主要是由哪些成分组成的?13、简述生物膜的液体镶嵌结构模型的特点。
14、生物膜的生物学意义有哪些?15、影响生物膜流动性的因素。
第三章蛋白质化学1、蛋白质的元素组成特点、蛋白质的分类、蛋白质的功能2、记住20种氨基酸的结构、分类和代号3、掌握氨基酸的两性解离和等电点(包括概念和计算)4、AA的性质:AA的甲醛滴定、紫外吸收特性、氨基酸与亚硝酸反应、与酰化试剂反应(重点丹横酰氯反应)、烃基化反应(DNFB反应、PITC反应)、茚三酮反应、Pauly反应。
5、为什么氨基酸的酰基化和烃基化需要在碱性溶液中进行?6、蛋白质的水解方法有哪些?各有什么优缺点?7、纸层析法和离子交换法分离AA法的基本原理。
8、什么叫双缩脲反应?9、掌握谷胱甘肽的结构特点及肽的等电点的计算。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲文件排版存档编号:[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]生物化学复习提纲第一章蛋白质化学1. 简述蛋白质的功能:①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因子③贮存功能-乳、蛋、谷蛋白④转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白⑤运动功能-鞭毛、肌肉蛋白⑥结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架⑦支架作用-接头蛋白⑧防御功能-免疫球蛋白2. 蛋白质含氮量16%,凯氏定氮法;蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数×凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化,分解氨与硫酸结合。
然后碱化蒸馏使氨游离,用硼酸吸收后再以酸滴定,根据酸的消耗量乘以换算系数,即为蛋白质含量3. 酸性氨基酸,碱性氨基酸,芳香族氨基酸,亚氨基酸,含硫氨基酸,含羟基氨基酸酸性氨基酸: Asp、 Glu碱性氨基酸:Arg、Lys、His,另外还有:羟赖氨酸(Hyl)、羟脯氨酸(Hyp)、胱氨酸芳香族氨基酸:Phe、Try、Tyr亚氨基酸:Pro含硫氨基酸:Cys、Met含羟基氨基酸:Ser、Thr4. 必需氨基酸,非必需氨基酸;必需氨基酸:异亮氨酸(Iso)、亮氨酸(Leu)、赖氨酸(Lys)、蛋氨酸(Meth)、苯丙氨酸(Phe)、苏氨酸(Thre)、色氨酸(Try)和缬氨酸(Viline)非必需氨基酸:5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性;AA的手性D,L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。
6. 具有近紫外光吸收的氨基酸;Tyr/Trp/Phe7. 氨基酸的等电点;①当溶液为某一pH值时,AA主要以兼性离子的形式存在,分子中所含的正负电荷数目正好相等,净电荷为0。
这一pH值即为AA的等电点(pI)。
②在pI时,AA在电场中既不向正极也不向负极移动,即处于两性离子状态。
8;蛋白质的一级结构;蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平面;肽键中C-N键有部分双键性质——不能由旋转组成肽键原处于同平(肽平)10.什么是蛋白质的二级结构,常见的二级结构有哪些,它们有什么特点;⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的何向、旋转及折叠。
生化提纲
Chapter 3 蛋白质(Protein)1.氨基酸的两性解离与等电点:NH2R C COOHHCOOH COO-COO- +H++OH-R CH R CH R CH NH3+NH3+NH2 PH < PI PH = PI PH > PI 2.蛋白质的性质:1.)两性解离:酸、碱性。
2.)胶体性质酸碱中性盐3.)沉淀作用:(水化膜)有机溶剂重金属盐4.)变性作用:(空间构象)3.蛋白质结构:1.)一级结构分析:(片段重叠法)A.测定氨基酸种类与数量。
(酸、碱水解)B.末端分析:N-末端:DNFB(Sanger 法)DNS-ClPITC(Edman法)氨肽酶法C-末端:肼解法羧肽酶法C.二硫键的打开与保护巯基乙醇(还原剂)碘乙酸(保护剂)D.多肽水解成小片段酶:胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶(糜蛋白酶)、胃蛋白酶O O O—HN—C—C—NH—C—C—NH—C—C—NH—R1 R2 R3胰蛋白酶:R1=Lys,Arg;R2=Pro 抑制水解胃蛋白酶:R1和R2=Phe,Leu,Trp,Tyr等疏水性残基;R1=Pro时不水解。
2.)二级结构:α-螺旋,β-折叠,β-转角,无规卷曲α-螺旋:右手螺旋(天然),上升一圈共3.6个氨基酸残基,相邻残基之间0.15n m 第一个氨基酸残基的羧基(—C O—)的氧与第四个氨基酸残基的氨基(—N H—)的H 形成H键。
β-折叠:多肽链几乎完全伸直。
相连两肽链以相同或相反方向折叠成片层结构。
相邻氨基酸残基距离0.325n m(平行)—0.35n m(反平行)。
H键在两条多肽链间形成。
β-转角:180O回折。
C h a p t e r4核酸(n u c l e i c a c i d)1.结构: D N A:A G C TR N A:A G C U糖;核糖(戊糖) C2位所连-O H脱去O称脱氧核糖核苷酸碱基:嘌呤:腺嘌呤,鸟嘌呤嘧啶:胞嘧啶,胸腺嘧啶,尿嘧啶磷酸一级结构:核苷酸以3’,5’-磷酸二酯键相连DNA:碱基组成A=T,C=GDNA的二级结构:(DNA双螺旋)1)两条相互平行,方向相反的多核苷酸链,围绕中心轴形成双螺旋。
生物化学复习提纲
H
H
H OH
H OH
N
NH 2
鸟苷 (G)
N
N
HOCH2
O
H
H OH
H
H H
尿苷 (U)
NH2 N
N
O
HN
CH3
O
N
CH2OH
O
H
H OH
H
H H
胞苷(C)
5、几种常见的核苷酸
NH 2 N
N
N
N
HOH2C 5'
O
4' H
H 1'
H O 3'
2'
H OH
O P O-
O-
3’-磷酸腺苷
3’-AMP
N
O
HN
CH3
NH2 N
CH3
O
N H
O
N H
NH2
N N
N
N H
O
N HN
H2N
N
N H
腺嘌呤
O N
HN
O
N
H
N H
黄嘌呤
O HN
N
鸟嘌呤
O
N
HN
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
N H
O
N
H
H N
O
N H
次黄嘌呤
尿酸
4、几种常见的核苷名称、结构
N
N
HOCH2
O
H
H OH
H
H OH
NH2 N
N
腺苷 (A)
O
N NH
N
HOH2C
O
13、糖有氧分解中能量的产生及能量的计算? 14、糖有氧分解代谢的重要意义?
生物化学复习提纲
生物化学基础复习提纲生物化学专业复习提纲第一章糖类本章节包括以下几个知识点1,糖的定义和分类。
2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
3,比较三种主要双糖(蔗糖、乳糖、麦芽糖)的组成、连接键的种类及其环状结构。
4,淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。
5,糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。
6,了解糖的生理功能。
,其中必须掌握的重要知识点是第1-4,糖这章很少会出现大题,不过在填空和选择中却每年都会出题,所以大家要注意一下这章中重要知识点,以填空或选择提的形式掌握。
基础阶段,复习时间是从5月份至8月份,对于上面所述的知识点要熟悉,尽量掌握,一些比较零碎的需要加强记忆的知识点,大家最好做一下总结笔记,以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆,得到更好的复习效果。
在复习每一个知识点的过程中,首先要了解知识点,通过反复阅读教材熟悉相应知识点,通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。
当然,在下面的章节中,对于知识点的掌握方法也是一样的,希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做,这样能达到事半功倍的效果。
好,下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。
【知识点1】糖的定义和分类:定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。
化学本质:大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成,单糖的化学本质是多羟基的醛或酮分类:根据分子的结构单元数目,糖可分为单糖、寡糖、多糖。
掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些【例题1】琼脂和琼脂糖(09)A、主要成分相同,属同多糖B、主要成分不同,属同多糖C、主要成分相同,应用不能代替D、主要成分不同,应用不能代替分析:琼脂糖属于多糖,而琼脂的成分包括琼脂胶和琼脂糖,是一种半乳糖聚合物,不是多糖。
两者主要成分是相同的,两者各有应用上的特点解题:c易错点:区别琼脂和琼脂糖的概念【知识点2】以葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲一、蛋白质化学(一)蛋白质的组成和结构1、氨基酸的结构和分类20 种常见氨基酸的结构通式和特点氨基酸的分类方法(根据侧链性质)2、肽键和多肽链肽键的形成和结构特点多肽链的方向性(N 端和 C 端)3、蛋白质的一级结构定义和测定方法(如 Edman 降解法)一级结构与生物功能的关系4、蛋白质的二级结构α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲的结构特点和形成条件维系二级结构的化学键(氢键)5、蛋白质的三级结构定义和结构特点维系三级结构的化学键(疏水作用、离子键、氢键、范德华力等)6、蛋白质的四级结构概念和多亚基蛋白质的结构特点四级结构与功能的关系(二)蛋白质的性质1、两性解离和等电点蛋白质的两性解离性质等电点的定义和测定方法2、胶体性质蛋白质胶体稳定的原因破坏胶体稳定性的方法(如盐析)3、变性和复性变性的概念和因素(物理因素、化学因素)复性的条件和意义4、沉淀反应盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀等方法的原理和应用5、颜色反应双缩脲反应、茚三酮反应等的原理和应用二、核酸化学(一)核酸的组成和结构1、核苷酸的组成碱基、戊糖和磷酸的结构和种类核苷酸的命名和缩写2、 DNA 的结构DNA 的双螺旋结构模型(Watson 和 Crick 模型)双螺旋结构的特点(碱基互补配对、大沟和小沟等) DNA 的三级结构(超螺旋结构)3、 RNA 的结构mRNA、tRNA、rRNA 的结构特点和功能各种 RNA 在蛋白质合成中的作用(二)核酸的性质1、紫外吸收DNA 和 RNA 的紫外吸收峰值紫外吸收在核酸定量分析中的应用2、变性和复性DNA 变性的概念和特点(增色效应)复性的条件和杂交技术的原理3、核酸的水解酸水解、碱水解和酶水解的特点和产物三、酶学(一)酶的概念和特点1、酶的定义和催化作用酶作为生物催化剂的作用原理酶与一般催化剂的异同点2、酶的特点高效性、专一性、可调节性、不稳定性等3、酶的命名和分类酶的命名方法(系统命名法和习惯命名法)酶的分类(氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶)(二)酶的结构与功能1、酶的活性中心活性中心的概念和组成活性中心与催化作用的关系2、酶原与酶原激活酶原的概念和生理意义酶原激活的机制和实例3、同工酶同工酶的概念和生理意义同工酶在临床上的应用(三)酶的作用机制1、降低反应的活化能活化能的概念酶降低活化能的方式2、酶的催化机制邻近效应和定向效应诱导契合学说酸碱催化、共价催化等(四)影响酶促反应速率的因素1、底物浓度米氏方程和米氏常数的意义底物浓度对反应速率的影响曲线(双曲线)2、酶浓度酶浓度与反应速率的关系3、温度温度对酶促反应速率的影响(最适温度)低温和高温对酶活性的影响4、 pHpH 对酶促反应速率的影响(最适 pH)酶的酸碱稳定性5、抑制剂不可逆抑制剂和可逆抑制剂的作用机制竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制的特点和动力学特征6、激活剂激活剂的种类和作用机制四、生物氧化(一)生物氧化的概念和特点1、生物氧化的定义和意义生物氧化与体外氧化的异同点2、呼吸链呼吸链的组成成分(NADHQ 还原酶、泛醌、细胞色素还原酶、细胞色素 c、细胞色素氧化酶)呼吸链的电子传递顺序和偶联机制3、 ATP 的生成氧化磷酸化的概念和机制(化学渗透学说)ATP 合酶的结构和作用机制底物水平磷酸化的概念和实例(二)生物氧化过程中能量的产生和转移1、自由能的变化和氧化还原电位自由能变化与反应方向的关系氧化还原电位的概念和测定2、高能化合物高能磷酸化合物(如 ATP、GTP 等)其他高能化合物(如硫酯键、甲硫键等)五、糖代谢(一)糖的消化和吸收1、食物中糖的种类单糖、双糖和多糖的常见类型2、糖的消化参与消化的酶(如淀粉酶、麦芽糖酶等)消化的部位和产物3、糖的吸收吸收的部位和机制(主动运输、被动扩散)(二)糖的无氧氧化1、糖酵解的过程十步反应的具体过程和酶的作用能量的产生和消耗2、糖酵解的生理意义在缺氧条件下为机体提供能量是某些组织和细胞的主要供能方式(三)糖的有氧氧化1、有氧氧化的过程三个阶段(糖酵解、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环)的反应过程和酶的作用能量的产生和计算2、三羧酸循环反应过程和特点三羧酸循环的生理意义3、有氧氧化的生理意义(四)磷酸戊糖途径1、反应过程氧化阶段和非氧化阶段的反应2、生理意义生成 NADPH 和磷酸核糖(五)糖原的合成与分解1、糖原的合成合成的途径和关键酶2、糖原的分解分解的途径和关键酶3、糖原合成与分解的生理意义(六)糖异生1、糖异生的途径从丙酮酸等非糖物质合成葡萄糖的过程2、糖异生的生理意义维持血糖浓度的相对稳定补充肝糖原储备六、脂代谢(一)脂类的消化和吸收1、脂肪的消化参与消化的酶(如胰脂肪酶等)消化的产物(甘油一酯、脂肪酸等)2、脂类的吸收吸收的部位和方式(二)甘油三酯的代谢1、甘油三酯的合成合成的部位和原料合成的途径(甘油二酯途径、甘油一酯途径)2、甘油三酯的分解脂肪动员的概念和关键酶脂肪酸的β氧化过程(活化、转运、β氧化、能量产生)(三)磷脂的代谢1、磷脂的合成合成的部位和原料常见磷脂(如卵磷脂、脑磷脂等)的合成途径2、磷脂的分解参与分解的酶和产物(四)胆固醇的代谢1、胆固醇的合成合成的部位和原料合成的过程和关键酶2、胆固醇的转化转化为胆汁酸、类固醇激素等的途径七、氨基酸代谢(一)蛋白质的营养作用1、必需氨基酸和非必需氨基酸必需氨基酸的种类食物蛋白质的营养价值评价2、蛋白质的互补作用概念和意义(二)氨基酸的一般代谢1、氨基酸的脱氨基作用转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用的机制和特点体内主要的转氨酶和 L谷氨酸脱氢酶2、氨的代谢氨的来源和去路鸟氨酸循环的过程和生理意义3、α酮酸的代谢生成非必需氨基酸、转变为糖或脂肪(三)个别氨基酸的代谢1、一碳单位的代谢一碳单位的概念和种类一碳单位的载体和来源一碳单位的生理功能2、含硫氨基酸的代谢甲硫氨酸的代谢(SAM、同型半胱氨酸等)半胱氨酸的代谢(牛磺酸、谷胱甘肽等)3、芳香族氨基酸的代谢苯丙氨酸和酪氨酸的代谢(多巴胺、黑色素等)色氨酸的代谢(5-羟色胺等)八、核苷酸代谢(一)嘌呤核苷酸的代谢1、嘌呤核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘌呤核苷酸的分解代谢最终产物(尿酸)痛风症的发病机制(二)嘧啶核苷酸的代谢1、嘧啶核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘧啶核苷酸的分解代谢最终产物九、物质代谢的联系与调节(一)物质代谢的相互联系1、糖、脂、蛋白质代谢之间的相互联系糖可以转变为脂肪和蛋白质脂肪不能大量转变为糖和蛋白质蛋白质可以转变为糖和脂肪2、核酸与物质代谢的相互联系核酸的合成需要糖、脂、蛋白质代谢提供原料核酸的代谢产物可以参与物质代谢的调节(二)代谢调节1、细胞水平的调节酶活性的调节(变构调节、共价修饰调节)酶含量的调节(基因表达调控)2、激素水平的调节激素的分类和作用机制激素对物质代谢的调节作用3、整体水平的调节神经系统对物质代谢的调节饥饿和应激状态下物质代谢的变化。
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第一章蛋白质化学名词解释氨基酸的等电点肽键结构域四级结构蛋白质等电点蛋白质变性作用蛋白质的复性二.思考题1.氨基酸的分类2.常见氨基酸种类、英文简写、一般结构特点3.蛋白质二级结构种类及特点4.维持蛋白质二级结构及三级结构的作用力5.蛋白质的紫外吸收特点第二章核酸的化学一.名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应Tm DNA变性复性退火二.思考题1.嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的?假尿嘧啶核苷与尿嘧啶核苷的区别?2.核酸的种类及分布,核酸的组成3.DNA的二级结构是怎样的?其稳定因素是什么?4.DNA双螺旋结构的多态性是怎样的?5.RNA的种类及作用?6.原核与真核细胞的mRNA在结构上的差异(一级结构)?7.tRNA二级结构有那些特点?其作用如何?三级结构?第三章酶学一.名词解释酶全酶多酶体系(多酶复合体)活性中心必需基团 Km 别构酶酶活力比活力同工酶二思考题1.酶作用的专一性可分为哪几类?2.酶的化学本质是什么?近年来对酶的化学本质有何新的看法(补充)?3.影响酶促反应速度的因素有哪些?4.辅助因子按其化学本质分哪两类?在酶促反应中起什么作用?5.举例说明竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂的动力学作用特点。
(如丙二酸,磺胺类药物等)6.诱导锲合学说的内容是什么?其解决了什么问题?7.Km有什么意义?怎样求法?影响Km值变化因素有哪些?8.国际生化协会酶学委员会将酶分为哪几类?醛缩酶、葡萄糖异构酶、谷丙转氨酶各属于第几类酶类?9.别构酶(变构酶)是否属于米氏酶?在调整细胞内各个酶促反应中有何生理学意义?维生素一.名词解释Tpp NAD+ NADP+ NADPH+H+ coASH FH4 FAD FADH2二.思考题1.FAD,FMN,NAD+,NADP+,Tpp是何种维生素的衍生物,在催化反应中起什么作用?2.泛酸、磷酸吡哆醛、生物素、四氢叶酸是哪种辅酶组成成分,这些辅酶有何作用?3.糖酵解过程中需要哪些维生素参与?4.为什么说维生素,尤其是B族维生素对机体新陈代谢很重要?5.脱羧酶、羧化酶、转氨酶的辅酶是什么?熟记书中所列的B族维生素的名称,辅酶形式及生理作用第五章糖代谢1.简述蔗糖的合成与降解途径2.简述淀粉的合成与降解途径3.糖酵解过程定义?是否需要O2,是否发生氧化还原反应?其关键酶是什么?写出关键酶催化的反应结构式。
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第一章蛋白质的结构与功能1、蛋白质的元素组成:C,H,O,N,少量的S,含N占整个分子量的15%2、蛋白质的基本组成单位:氨基酸氨基酸按侧链结构和理化性质分为:非极性脂肪族氨基酸;极性中性氨基酸;芳香族氨基酸;酸性氨基酸;碱性氨基酸3、蛋白质的结构(P13)①一级结构:蛋白质中从N端C端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
其主要的化学键是肽键。
②二级结构:指蛋白质分子中某一段肽链的有规则的局部空间结构,也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要包括:α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲③三级结构:指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
结构域:分子较大的蛋白质常常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域,并各行其功能,称结构域;④四级结构:蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。
亚基:每一条多肽链都有其完整的三级结构称为亚基,亚基与亚基间以共价键连接,各亚基间的结合力主要是氢键和离子键。
4、蛋白质的理化性质①当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,静电荷为0,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
②胶体性质,蛋白质颗粒表面大多为亲水基团,可吸附水分子,使颗粒表面形成一层水化膜,从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集,防止溶液中蛋白质沉淀析出。
蛋白质胶粒可带有电荷,也可起胶粒稳定作用。
③蛋白质变性:在某些物理化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失。
④蛋白质沉淀:蛋白质变性后,疏水侧链暴露在外,肽链融汇相互缠绕继而聚集,因而从溶液中析出。
5、氨基酸的等电点在某一PH溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
第二章核酸的结构与功能1、核酸的一级结构核酸的一级结构是构成RNA的核苷酸或DNA的脱氧核苷酸自5’-端至3’-端的排列顺序。
生化++复习提纲(答案)
复习提纲一、蛋白质化学名词:1.蛋白质一级结构:蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的种类、数量和排列顺序。
2.蛋白质等电点:使蛋白质所带正负电荷相等,净电荷为零时溶液的PH,称为蛋白质的等电点。
3.蛋白质变性:在某些理化因素的作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。
1.构成蛋白质的氨基酸的结构特点,碱性氨基酸和酸性氨基酸的种类答:结构特点:组成人体蛋白质的氨基酸有20种,除甘氨酸外,均属L-α-氨基酸。
不同氨基酸R基团不同。
脯氨酸是α-亚氨基酸。
带负电荷的R基氨基酸(酸性氨基酸):谷氨酸、天冬氨酸带正电荷的R基氨基酸(碱性氨基酸):赖氨酸、精氨酸、组氨酸2.蛋白质各级结构的维系键答:一级结构:肽键,此外,蛋白质分子中所有二硫键的位置也属于一级结构范畴。
二级结构:氢键。
三级结构:主要靠次级键疏水作用,离子键,氢键和范德华力等。
四级结构:非共价键,主要是氢键和离子键,其次是疏水作用。
3.蛋白质变性的本质和特点答:本质:是破坏维系空间结构的键(非共价键、二硫键),不改变蛋白质的一级结构。
(不破坏肽键)构象破坏是蛋白质变性的结构基础。
特点:理化性质改变(溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、容易消化),生物活性丧失,易被蛋白酶水解等。
4.蛋白质280nm紫外吸收的原因答:由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在280nm波长处有特征性吸收峰。
蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系,因此可作蛋白质定量测定。
5.蛋白质亲水胶体的稳定因素答:蛋白质属于生物大分子,其分子的直径可达1-100nm,为胶粒范围之内。
蛋白质颗粒表面大多为亲水基团,可吸引水分子,使颗粒表面形成一层水化膜,水化膜和蛋白质胶粒表面电荷,是稳定胶粒的重要因素。
若除去蛋白质胶体颗粒表面电荷和水化膜两个稳定因素,蛋白质极易从溶液中析出。
6.常见的不编码的氨基酸答:P64在蛋白质组成中,除了20种常见的氨基酸外,某些氨基酸,如二碘酪氨酸、羟脯氨酸、羟赖氨酸,胱氨酸等,在遗传密码字典中没有其对应的三联体密码子,所以被称为非编码氨基酸。
生物化学下册复习提纲重点版(华南理工)
物质代谢(合成代谢、分解代谢):从物质代谢来说,新陈代谢包括分解代谢和合成代谢。
分解代谢——生物大分子通过一系列的酶促反应步骤,转变为教小的、较简单的物质的过程。
合成代谢——生物体利用小分子或大分子的结构元件合成自身生物大分子的过程。
能量代谢:在生物体内,以物质代谢为基础,与物质代谢过程相伴随发生的,是蕴藏在化学物质中的能量转化,统称为能量代谢。
一、名词解释高能磷酸化合物:机体内有许多磷酸化合物,当其磷酰基水解时,释放出大量的自由能。
这类化合物为高能磷酸化合物。
高能键:高能磷酸化合物分子中的酸酐键,能释放出大量自由能,称之为“高能键”。
二、高能磷酸键化合物及其他高能化合物的类型(一)磷氧型1、酰基磷酸化合物(1)乙酰磷酸(2)氨甲酰磷酸(3)1,3-二磷酸甘油酸(4)酰基腺苷酸(5)氨酰腺苷酸2、焦磷酸化合物(1)焦磷酸(2)二磷酸腺苷3、烯醇式磷酸化合物磷酸烯醇式丙酮酸(二)氮磷型胍基磷酸化合物(1)磷酸肌酸(2)磷酸精氨酸(三)硫酯键型活性硫酸基(1)3’-腺苷磷酸5’-磷酰硫酸(2)酰基辅酶A(四)甲硫键型活性甲硫氨酸一、名词解释被动运输:指物质从高浓度的一侧,通过膜运输到低浓度的一侧,物质顺浓度梯度的方向跨膜运输的过程,是不需要消耗代谢能的穿膜运输。
主动运输:指物质逆浓度梯度的穿膜运输过程。
需消耗代谢能,并需专一性的载体蛋白。
协同运输:小分子的跨膜运送大都是通过专一性运送蛋白的作用实现的。
如果只是运输送一种分子由膜的一侧到另一侧,称为单向运输;如果一种物质的运输与另一种物质的运输相关而且方向相同,称为同向运输。
方向相反则称为反向运输,这二者又统称为协同运输。
Na+,K+—泵:Na+、K+-泵实际是分布在膜上的Na+、K+-ATP酶。
通过水解ATP提供的能量主动向外运输Na+,而向内运输K+ 。
每水解1分子ATP,向外运输3个Na+,而向内运输2个K+ 。
Ca+—泵:Ca2+泵即为Ca2+-ATP酶,Ca2+泵主动运送Ca2+到膜内是通过水解ATP提供的能量驱动的。
关于生物化学复习提纲
关于⽣物化学复习提纲⽣物化学复习提纲第⼀章蛋⽩质化学1. 简述蛋⽩质的功能:①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因⼦③贮存功能-乳、蛋、⾕蛋⽩④转运功能-膜转运蛋⽩、⾎红/⾎清蛋⽩⑤运动功能-鞭⽑、肌⾁蛋⽩⑥结构成分-⽪、⽑、⾻、⽛、细胞⾻架⑦⽀架作⽤-接头蛋⽩⑧防御功能-免疫球蛋⽩2. 蛋⽩质含氮量16%,凯⽒定氮法;蛋⽩质含量= 每克样品中含氮的克数×6.25凯⽒定氮法蛋⽩质与硫酸和催化剂⼀同加热消化,分解氨与硫酸结合。
然后碱化蒸馏使氨游离,⽤硼酸吸收后再以酸滴定,根据酸的消耗量乘以换算系数,即为蛋⽩质含量3. 酸性氨基酸,碱性氨基酸,芳⾹族氨基酸,亚氨基酸,含硫氨基酸,含羟基氨基酸?酸性氨基酸:Asp、Glu碱性氨基酸:Arg、Lys、His,另外还有:羟赖氨酸(Hyl)、羟脯氨酸(Hyp)、胱氨酸芳⾹族氨基酸:Phe、Try、Tyr亚氨基酸:Pro含硫氨基酸:Cys、Met含羟基氨基酸:Ser、Thr4. 必需氨基酸,⾮必需氨基酸;必需氨基酸:异亮氨酸(Iso)、亮氨酸(Leu)、赖氨酸(Lys)、蛋氨酸(Meth)、苯丙氨酸(Phe)、苏氨酸(Thre)、⾊氨酸(Try)和缬氨酸(Viline)⾮必需氨基酸:5. ⼿性和⽐旋光度的偏转⽅向是否有⼀致性?;AA的⼿性D,L与⽐旋光度的偏转⽅向并没有⼀致性。
6. 具有近紫外光吸收的氨基酸;Tyr/Trp/Phe7. 氨基酸的等电点;①当溶液为某⼀pH值时,AA主要以兼性离⼦的形式存在,分⼦中所含的正负电荷数⽬正好相等,净电荷为0。
这⼀pH值即为AA的等电点(pI)。
②在pI时,AA在电场中既不向正极也不向负极移动,即处于两性离⼦状态。
8;蛋⽩质的⼀级结构;蛋⽩质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋⽩质的⼀级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平⾯;肽键中C-N键有部分双键性质——不能?由旋转组成肽键原?处于同?平?(肽平?)10.什么是蛋⽩质的⼆级结构,常见的⼆级结构有哪些,它们有什么特点?;⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的?何?向、旋转及折叠。
生化复习资料
生化复习资料(一)1、糖蛋白:由糖同蛋白质以共价键连接而成的结合蛋白质。
2、糖胺聚糖:含己糖胺和糖醛酸的杂多糖,是由多个二糖单位形成的长链多聚糖。
3、糖苷键:一个单糖或糖链还原端半缩醛上的羟基与另一个分子的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛键或缩酮键。
4、等电点:在适当的酸碱度时,氨基酸的氨基和羧基的解离度可能完全相等。
净电荷为零,在电场中既不向阳极移动,也不向阴极移动,成为两性离子。
这时氨基酸所处溶液中的PH 就称为该氨基酸的等电点。
8、酶活性中心:酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。
由自由部位和催化部位组成。
9、核酶:是具有催化功能的RNA分子,是生物催化剂. 10、辅酶:作为酶的辅因子的有机分子,本身无催化作用,但一般在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团的作用。
11、辅基:酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分。
12、糖异生:非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程。
13、氧化磷酸化:指生物氧化的过程中伴随着ADP磷化成ATP的作用。
有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。
14、底物水平磷酸化: (也称代谢物连接的氧化磷酸化)代谢物脱氢后,分子内部能量重新分布,使无机磷酸酯化。
15、顺反子:通过顺反试验所确定的遗传单元,本质上与一个基因相同,可编码一种多肽链。
16、信号假说:分泌蛋白质N端系列作为信号肽,指导分泌性蛋白质到内质网膜上合成,在蛋白质合成结束之前被切除。
17、化学渗透学说:在呼吸链电子传递过程中,质子在线粒体内膜内外两侧的浓度梯度所产生的化学电位差是合成ATP的基本动力。
18、酶原激活:有的酶在分泌时是无活性的酶原,需要经某种酶或酸将其分子作适当的改变或切去一部分才能呈现活性。
21.转录:转录(Tran scription )是遗传信息从DNA到RNA的转移。
即以双链DNA中的一条链为模板,A U、G C4种核苷三磷酸为原料,在RNA聚合酶催化下合成RNA的过程。
22. 酶原激活:某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性,这些没有活性的酶的前身称为酶原(zymogen), 使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活23. 酶的活性中心:酶分子中能与底物结合并起催化作用的空间部位,酶活性部位是由结合部位和催化部位所组成。
生化复习提纲汇总
名词解释1、血糖:血液中的单糖,主要是葡萄糖2、糖原合成与分解:由单糖合成糖原的过程称为糖原合成;糖原分解成葡萄糖的过程称糖原分解。
3、糖异生:由非糖物质合成葡萄糖的过程4、有氧氧化:在供氧充足时,葡萄糖在胞液中分解生成的丙酮酸进入线粒体,彻底氧化生成CO2和H2O,并释放大量能量5、三羧酸循环:在线粒体内,乙酰CoA和草酰乙酸缩合成生成柠檬酸, 柠檬酸经一系列酶促反应之后又生成成草酰乙酸,形成一个循环,该循环生成的第一个化合物是柠檬酸,它含有三个羧基,所以称为三羧酸循环6、糖酵解:在供氧不足时,葡萄糖在细胞液中分解成丙酮酸,丙酮酸进一步还原成乳酸,称为糖酵解途径。
7、血脂:血浆中脂类的总称。
主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇和游离脂肪酸。
8、血浆脂蛋白:是脂类在血浆中的存在形式和转运形式。
包括脂类和载脂蛋白。
9、脂肪动员:脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸,释放入血,供给全身各组织氧化利用的过程。
10、酮体:包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮,是脂肪酸分解代谢的正常产物。
11、必需脂肪酸:人体生命活动所必不可少的几种多不饱和脂肪酸,在人体内不能合成,必需由食物来供给。
有亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸三种。
12、必需氨基酸:体内需要而自身又不能合成、必需由食物供给的氨基酸。
包括异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、苏氨酸、亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸和缬氨酸。
13、蛋白质互补作用:将不同种类营养价值较低的蛋白质混合食用,可以相互补充所缺少的必需氨基酸,从而提高其营养价值,称为蛋白质的互补作用。
14、转氨基作用:是指由氨基转移酶催化,将氨基酸的α- 氨基转移到一个α- 酮酸的羰基位置上,生成相应的α-酮酸和一个新的α-氨基酸。
该过程只发生氨基转移,不产生游离的NH3。
15、一碳单位:有些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的活性基团,称为一碳单位。
16、遗传密码子:从mRNA编码区5’端向3’端按每3个相邻碱基为一组连续分组,每组碱基构成一个遗传密码,称为密码子或三联体密码。
《生物化学》期末复习大纲
第一章1.生物化学是一门以生物体为对象、研究生命现象的化学本质的科学。
它也是研究生物体的化学组成与性质以及在生命过程中的化学变化的一门科学。
2.生物化学要研究构成生物机体各种物质得组成、结构、性质及生物学功能。
这部分内容称为静态生物化学(或有机生物化学)。
3.生物化学要研究生物体内各种物质的化学变化、与外界进行物质和能量交换的规律,即物质代谢与能量代谢,称为动态生物化学(或代谢生物化学)。
4.生物化学要研究重要生命物质的结构与功能的关系,以及环境对机体代谢的影响,从分子水平来阐明生命现象的机制和规律,称为功能生物化学(或机能生物化学)。
第二章1.糖的定义:多羟基醛、多羟基酮以及它们的缩聚物和衍生物。
2.根据能否水解和水解后的产物将糖类分为:单糖、寡糖、多糖。
3.糖的生物学功能:(1)能量物质——淀粉和糖原是重要的体内能源(2)碳源物质——提供碳原子或者碳骨架(3)结构组分——纤维素和细菌多糖是细胞壁组分(4)其他重要生物功能——复合糖类和寡糖具有重要生物功能,如作为信号识别的分子4.单糖的开链结构:将单糖的醛基或酮基写上方,碳原子依次往下,以距醛基(或酮基)最远的不对称碳原子为准,羟基在左为L-型,羟基在右为D-型5.单糖环式结构的构型:对Fischer式而言,凡半缩醛上的羟基与决定直链构型的羟基处于同侧为α型,处于不同侧为β型。
6.单糖环式结构的构型:Haworth式中环外碳原子在环平面上方的为D型,反之为L型;不论是D型还是L型,半缩醛羟基与环外碳原子是异侧的为α异头物,同侧的为β异头物。
7.在蔗糖中,葡萄糖和果糖的半缩醛羟基都参与成苷反应,故互为配基和糖基。
蔗糖没有还原性。
8.乳糖:还原性糖。
由一分子α-葡萄糖和一分子β-半乳糖缩合而成,单糖之间通过β(1→4)糖苷键连接。
9.麦芽糖:还原性糖。
麦芽糖由2分子的α葡萄糖通过α(1→4)糖苷键连接而成。
10.纤维二糖:还原性糖。
由2分子的葡萄糖通过β(1→4)糖苷键连接。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲一、名词解释1、辅酶:与酶分子以共价键松散结合,可用透析法除去而使酶丧失活性2、别构酶:某些调节物质与酶融合,可以影响酶与底物或者与调节物的融合,发生改变酶的活性,称作别构调节,能够展开别构调节的酶叫作别构酶3、减色效应:变性后的dna单键重新形成双螺旋结构时,碱基又处于双螺旋结构内部此时dna溶液紫外吸收降低的现象称为减色效应。
4、增色效应:天然dna双螺旋结构中,碱基密切墩砌,其π电子云0之间相互弱化了对紫外线的稀释。
dna变性时,双链找出变为单链,并使碱基充份曝露,并使其紫外线稀释明显增加,约减少40%,这种现象叫作增色效应、5、氧化磷酸化作用:氧化磷酸化作用是指在生物氧化中伴随着atp生成的作用。
有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。
6、底物水平磷酸化作用:是指由酶催化进行的atp等高能磷酸化合物的形成,是产生与氧化磷酸化或光合磷酸化不同的atp的体系。
7、转氨基作用:指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。
转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。
其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。
8、联手退氨基促进作用:转回氨基促进作用和谷氨酸脱氢酶催化剂的水解退氨基促进作用两种方式联手出来展开退氨基9.构型:所指的就是一个有机分子中各个原子特有的紧固的空间排序。
比如说:正异zers这种排序不经过共价键的脱落和再次构成就是不能发生改变的。
构型的发生改变往往并使分子的光学活性发生变化。
10.构象:有机化学的一个重要概念。
最简单的构象分析建立在乙烷分子上。
最重要的构象分析则是建立在环己烷上的构象分析。
11.同工酶:就是指催化剂同一生化反应,但酶蛋白结构共同组成有所不同的一组酶。
12.别构酶:调节物的结构与第一个酶的底物和直接产物的结构完全不同,以这种方法调节的酶叫别构酶。
13.变构效应:蛋白质空间结构的发生改变充斥着其功能的变化。
14.等电点:当溶液处在某一个特定的ph值时,氨基酸要以极化离子形式存有,分子所带透亮电荷为0,将此时的溶液ph值称作该氨基酸的等电点。
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一、名词解释半保留复制:一种双链脱氧核糖核酸(DNA)的复制模型,其中亲代双链分离后,每条单链均作为新链合成的模板。
前导链:与复制叉移动的方向一致,通过连续的5ˊ-3ˊ聚合合成的新的DNA链。
内含子:在转录后的加工中,从最初的转录产物除去的内部的核苷酸序列。
术语内含子也指编码相应RNA 内含子的DNA中的区域。
操纵子:启动基因、操纵基因和一系列紧密连锁的结构基因的总称糖异生作用:由简单的非糖前体转变为糖的过程后随链:与复制叉移动的方向相反,通过不连续的5ˊ-3ˊ聚合合成的新的DNA链酶的活性中心:集中在一起形成一个能与底物特异结合并将底物转变产物特定的空间区域基因:遗传的物质基础,是DNA或RNA分子上具有遗传信息的特定核苷酸序列。
同源重组:发生在姐妹染色单体(sister chromatin) 之间或同一染色体上含有同源序列的DNA分子之间或分子之内的重新组合。
克隆:生物体通过体细胞进行的无性繁殖,以及由无性繁殖形成的基因型完全相同的后代个体组成的种群二、填空1、1分子软脂酸彻底氧化净生成的ATP数是________35____。
2、为了长期保持氮总平衡,正常成人每日蛋白质的生理需要量应为__80g___。
3、基因工程中DNA连接酶的主要作用是___连接作用___。
4、重组DNA技术操作过程可形象归纳为__分离目的基因__、_限制酶切目的基因与载体__、_拼接座组体__、__转入受体细胞___、___筛选重组体____几步。
5、一次三羧酸循环消耗_1__分子乙酰CoA,发生_4_次脱氢,2__次脱羧,产生__10__个ATP。
6、糖类在供应充足的情况下,可以大量的转化为_脂肪__,脂肪却不能大量地转化为___糖___。
7、重组DNA技术操作过程可形象归纳为___________、___________、___________、___________、___________几步。
8、为了长期保持氮总平衡,正常成人每日蛋白质的生理需要量应为80g__。
9、酮体不能在肝中利用是因为缺乏利用琥珀酰CoA转硫酶___。
10、核酸的基本组成成分是_核苷酸____。
核苷酸之间的连接方式是_3-5磷酸二酯键_______。
11、PCR的基本反应步骤可分为_DNA变性_____、__退火_____、___延伸__三步。
12、体内生化反应中甲基的直接供体是_S-腺苷蛋氨酸_____。
13、血浆脂蛋白的主要成分是_HDL___和__LDL____。
14、DNA损伤时体内细胞最重要的修复机制是切除修复____。
15、最先被发现的抑癌基因是_Rb____。
16、PCR的基本反应步骤可分为_________、_________、_______三步。
17、重组DNA技术中DNA连接酶的作用是_催化成磷酸二酯键____。
18、一次三羧酸循环消耗_______分子乙酰CoA,发生_______次脱氢,_______次脱羧,产生_______个ATP。
19、最先被发现的抑癌基因是________。
三、简单题1、胆固醇在人体内合成的主要原料是什么?其在体内的代谢途径有哪些?胆固醇在人体内合成的主要原料是糖。
代谢途径有1、转变为胆汁酸2、转变为类固醇激素3、转化为7-脱氢胆固醇4、排泄2、简述三种RNA在蛋白质合成过程中的作用。
rRNA与蛋白质结合构成核糖体,核糖体是蛋白质合成场所tRNA携带运输活化了的氨基酸,参与蛋白质的生物合成mRNA是DNA的转录产物,含DNA遗传信息,每三个相邻碱基决定一个氨基酸,是蛋白质合成的模板3、什么是蛋白质变性?举例说明变性在医学中的应用?天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下,其特定的空间结构被破坏,从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失,如酶失去催化活力,激素丧失活性。
例子:酒精、紫外灯、加热、高压消毒灭菌,以及用加热使蛋白质变性凝固的反应检查尿蛋白等,都是应用蛋白质变性原理。
4、糖尿病患者为什么会出现“三多一少”的症状?由于胰岛素分泌减少,或者不能充分发挥作用,使血中葡萄糖(血糖)不能有效利用而形成高血糖。
正常时,葡萄糖随血流经肾脏,被肾小球滤过进入肾小管,这些血糖又能被近端小管全部重新吸收回到血液,因此尿中不含葡萄糖。
当血糖超过180mg/100ml(血液)时,肾小球滤过的葡萄糖量可超过近端小管对糖的最大转运率,造成近端小管后的肾小管和集合管内液体中含有葡萄糖,小管液溶质浓度升高,渗透压升高,阻碍肾小管和集合管对水和NaCl的重吸收,其结果不仅尿中出现葡萄糖,而且尿量增多,发生渗透性利尿。
由于多尿使人体丢失水份过多,出现口渴,引起多饮。
血液中的葡萄糖不能进入到组织细胞中为细胞氧化供能,出现能量缺乏,为了补偿损失,维持人体活动,因而食量大增。
另外,由于细胞不能利用葡萄糖供能,改用脂肪、蛋白质分解供能,因而逐渐出现消瘦。
5、简述乳糖操纵子的调控机制。
乳糖操纵子属于可诱导操纵子,这类操纵子通常是关闭的,当受效应物作用后诱导转录起始,这类操纵子使细菌能适应环境的变化,最有效地利用环境能提供的能源物质。
四、选择题1.PCR技术所需的引物实为A、蛋白质B、DNA分子C、RNA分子D、脂类E、糖类2、蛋白质的基本组成单位是A、L-α-氨基酸B、L-β-氨基酸C、D-α-氨基酸D、D-β-氨基酸E、D-γ-氨基酸3、酶原是指A、在细胞合成时,就形成活性中心,获得酶的全部活性B、在细胞合成时,就无活性中心,无酶的活性C、在细胞合成及初分泌时,只是酶的无活性前体D、在细胞合成及初分泌时,就为有活性前体E、合成时无活性,但接触底物后就有酶的催化活性4、糖在机体内最主要的生理作用A、作为机体组织结构成份B、参与信息传递C、提供能量D、作为机体重要的碳源E、作为遗传物质的组成成份5、完全依靠糖酵解供能的是A、成熟红细胞B、皮肤C、白细胞D、视网膜细胞E、肌肉6、人体活动能利用的直接供能物质主要是A、ATPB、GTPC、CTPD、UTPE、TTP7、合成嘌呤核苷酸过程中首先合成的是A、GMPB、AMPC、IMPD、XMPE、ADP8、脱氧核糖核苷酸生成方式主要是A、直接由核糖还原B、由核苷还原C、由核苷酸还原D、由二磷酸核苷还原E、由三磷酸核苷还原9、DNA上遗传信息的表达过程包括A、复制B、转录C、反转录D、转录和翻译E、翻译10、DNA复制和转录过程具有许多异同点,下列关于DNA复制和转录的描述中哪项是错误的A、DNA双链中只有模板链可被转录,而两条DNA链都能复制B、在这两个过程中合成方向都为5′→3′C、在通常情况下复制的产物大于转录的产物D、两过程均需RNA为引物E、DNA聚合酶和RNA聚合酶都是依赖DNA的聚合酶11、关于原癌基因的特点错误的是A、广泛存在于生物界中B、存在于正常细胞中C、在进化过程中,基因序列呈高度保守性D、正常情况下,原癌基因处于相对静止状态E、所有的原癌基因都具有致癌活性12、起始密码是A、UCAB、CGUC、UACD、CGAE、AUG13、血脂的主要去路是A、氧化分解释放能量B、合成特殊的脂类物质C、合成组织脂类和贮存脂D、转变为肝糖原和葡萄糖E、转变成蛋白质14、氨升高的主要原因是A、食入蛋白质过多B、肝功能障碍C、肥皂水(碱性)灌肠,肠道氨的吸收增多D、肾功能障碍E、以上都不是15、DNA重组的最基本方式是A、同源重组B、位点特异性重组C、转座重组D、接合作用E、转化作用16、原核细胞基因的非编码区组成是A、基因的全部碱基序列组成B、信使RNA上的密码序列组成C、编码区上游和编码区下游的DNA序列组成D、能转录相应信使RNA的序列组成E、编码区上游的DNA序列组成17、饥饿状态下,肝内何种代谢改变是供应血糖的主要途径A、葡萄糖摄取增加B、葡萄糖分解减少C、肝糖原分解增强D、糖异生增强E、磷酸戍糖途径降低18、合成甘油三酯的能力最强的脏器A、脂肪组织B、肝脏C、小肠组织D、肾脏组织E、脑组织19、防止动脉粥样硬化作用的脂蛋白是A、CMB、VLDLC、LDLD、HDLE、前β脂蛋白20、同工酶的概念中,哪项是错误的A、同工酶分子一级结构不同B、同工酶的生物学功能可有差异C、同工酶催化同一化学反应D、各同工酶Km值不同E、同工酶活性中心结构不同21、温度对酶促反应的影响是A、温度从80℃增高10℃,酶促反应速度增加1~2倍B、能降低酶促反应的活化能C、从25~35℃增高10℃,达到活化能阈的底物分子数增加1~2倍。
D、能使酶促反应的平衡常数增大E、超过37℃后,温度升高时,酶促反应变快22、有些人只吃以淀粉为主的素食, 但身体也会发胖。
发胖的原因主要是淀粉在体内A、能分解成葡萄糖B、能转变成生长素C、能转变为脂肪D、可变成糖元E、转变成维生素23、空腹血糖的正常浓度是A、3.89~6.11mmol/LB、3.31~5.61mmol/LC、6.66~8.88mmol/LD、5.56~7.61mmol/LE、4.44~6.67mmol/L24、生物体内氨基酸脱氨的主要方式为A、联合脱氨B、还原脱氨C、直接脱氨D、转氨基作用E、氧化脱氨25、位点特异性重组所需的酶是A、内切酶B、整合酶C、连接酶D、反转录酶E、聚合酶26、蛋白质的含氮量约为A、16%B、6.25%C、18%D、20%E、30%27、蛋白质的基本组成单位是A、L-α-氨基酸B、L-β-氨基酸C、D-α-氨基酸D、D-β-氨基酸E、D-γ-氨基酸28、蛋白质变性是由于A、氨基酸的组成改变B、氨基酸的排列顺序改变C、肽键的断裂D、蛋白质空间结构被破坏E、蛋白质分子的表面电荷及水化膜破坏29、关于全酶的叙述,哪一项是正确的A、由单纯蛋白质组成B、只由辅酶组成C、只由辅基组成D、由蛋白质部分和辅助因子组成E、由辅酶和辅基组成30、PCR技术所需的引物实为A、蛋白质B、DNA分子C、RNA分子D、脂类E、糖类31、DNA重组的最基本方式是A、同源重组B、位点特异性重组C、转座重组D、接合作用E、转化作用32、痛风症主要是由于体内何种物质浓度过高而引起的A、尿酸B、肌酸C、肌酐D、尿素E、核糖33、下列哪项不是DNA复制的特征A.、不对称复制B、半保留复制C、半不连续复制D、有特定的复制起始点E、双向复制34、下列哪一物质不属于细胞间信息物质A、神经递质B、生长因子C、激素D、维生素E、局部化学介质35、临床上对高血氨病人做结肠透析时常用A、弱酸性透析液B、强酸性透析液C、强碱性透析液D、弱碱性透析液E、以上都可以36、合成嘌呤核苷酸过程中首先合成的是A、GMPB、AMPC、IMPD、XMPE、ADP37、合成DNA的原料是A、dAMPdGMPdCMPdTMPB、dA TPdGTPdCTPdTTPC、dADPdGDPdCDPdTDPD、ATPGTPCTPUTPE、AMPGMPCMPUMP38、起始密码是A、UCA B、CGU C、UAC D、CGA E、AUG39、外显子是A、基因突变的表现B、断裂开的DNA片段C、不转录的DNA也就是反义链D、真核生物基因中能表达为成熟RNA的核酸序列E、真核生物基因初级产物中表达的非编码序列40、生物体编码20种氨基酸的密码子个数是A、24B、61C、20D、64E、6041、下列哪项不是受体与配体结合的特点A、高度专一性B、高度亲和力C、可饱和性D、不可逆性E、非共价键结合42、临床上对高血氨病人做结肠透析时常用A、弱酸性透析液B、强酸性透析液C、强碱性透析液D、弱碱性透析液E、以上都可以43、在细胞中进行脂类代谢时,正确的说法是A、只是构成细胞膜的主要成分B、甘油和脂肪酸不能氧化分解成二氧化碳和水C、脂肪在人体内可以转化成肝糖原D、脂肪只能贮存在皮下结缔组织E、脂肪只在肝脏中合成44、完全依靠糖酵解供能的是A、成熟红细胞B、皮肤C、白细胞D、视网膜细胞E、肌肉45、糖有氧氧化的主要部位是A、线粒体B、非线粒体C、细胞液D、细胞核E、细胞膜46、成人体内氨的最主要代谢去路为A、合成非必需氨基酸B、合成必需氨基酸C、合成NH4+随尿排出D、合成尿素E、合成嘌呤、嘧啶核苷酸47、有些人只吃以淀粉为主的素食, 但身体也会发胖。