《基础生物化学》考试大纲
生物化学考试大纲
生物化学课程考试大纲一. 课程性质与设置目的、要求生物化学是研究生命的分子基础、化学变化及信息传递的科学。
生物化学是生命科学领域重要的基础学科和前沿学科。
它是生命科学教育中重要的基础课。
基础生物化学在农业院校的开设是农业科学向分子水平深入的显著标志之一。
在生命科学研究科学领域中,生物化学暨分子生物学已是一门发展最为迅速、应用最为广泛的学科,已是或将是各相关学科研究的基础手段。
基础生物化学课程要求介绍生物大分子的结构、性质和功能,以及物质代谢和信息传递的过程。
并适当介绍本学科研究的最新进展,以使学生了解本学科的发展动向,对生物化学在生命学科中的作用具有宏观的认识。
二. 课程内容与考核目标第一章:蛋白质1.学习目的与要求学习和并要求掌握蛋白质分子的结构、性质与功能,以及蛋白质结构与功能之间的关系。
2.课程内容(1)蛋白质生物功能的多样性。
(2)蛋白质的基本结构单位――氨基酸:氨基酸的分类;光吸收性;酸碱性;重要的化学反应。
(3)蛋白质分子的结构:一级结构;二级结构(α-螺旋,β-折叠,β-转角,无规则卷曲);超二级结构;结构域;三级结构;四级结构。
(4)蛋白质结构与功能的关系:一级结构与功能的关系;空间结构与功能的关系。
(5)蛋白质的理化性质:两性解离性与等电点;胶体性质;变性与复性;呈色反应。
3.考核知识要点识记:氨基酸的结构与分类;光吸收性;等电点;茚三酮反应;Sanger反应;Edman反应;蛋白质的结构层次;构型与构象;酰胺平面;维持蛋白质结构的作用力;胶体性质与沉淀反应;盐析与透析;变性与复性;蛋白质的呈色反应;分子病;亚基等等。
领会:氨基酸、蛋白质的酸碱性与等电点;氨基酸重要的化学反应;氨基酸与蛋白质的光吸收性;蛋白质的结构层次及相互间的关系;蛋白质结构与功能的关系;构型与构象;酰胺平面;胶体性质的应用及意义;变性与复性;沉淀反应与呈色反应的应用等等。
应用:能利用氨基酸的性质进行氨基酸的提取、分离、分析鉴定、定量测定;利用蛋白质的性质进行蛋白质的提取、分离、分析、定量测定鸡蛋白质的初步纯化。
《生物化学基础》考试大纲
《生物化学基础》测验大纲生物化学根底研究生入学测验是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的程度测验。
要求学生比拟系统地舆解和掌握生物化学的根本概念和根本理论;掌握各类生化物质的布局、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的根本途径和调控方法;理解基因表达、调控和基因工程的根本理论;能综合运用所学的常识阐发问题和解决问题。
一、测验内容绪论了解生物化学的概念、研究对象和内容了解生物化学与其它学科的关系生物化学的应用和开展前景第一章糖类化学了解糖的概念和分类重点掌握以下内容:能画出主要的单糖葡萄糖、果糖、核糖以及一些双糖,如麦芽糖、蔗糖、乳糖等糖分子的布局;〔1〕单糖的布局与理化性质,〔2〕重要双糖的布局及性质〔3〕重要的植物多糖:淀粉的布局、性质;纤维素的布局〔4〕了解几种微生物经济多糖:葡聚糖及sephadex;黄原胶;甲壳素、透明质酸的布局及特性、工业来源及应用领域;环状糊精的布局及特性、工业来源及应用。
第二章蛋白质化学了解氨基酸一些重要的化学反响以及一些阐发方法,了解几种主要蛋白酶的作用部位和蛋白质氨基酸序列确定的方法。
了解有关概念与尝试方法的道理与应用:羰氨反响褐变、镰刀状贫血症;总结蛋白质定量、定性阐发的常用方法。
重点掌握以下内容:〔1〕蛋白质的概念、化学组成及生物学作用〔2〕蛋白质的水解方法及优错误谬误比拟;〔3〕氨基酸的布局及性质。
注意氨基酸是具有两性性质的分子,弄清楚氨基酸的pK 值,以及会求pI。
〔4〕掌握肽键、蛋白质一级布局概念,蛋白质别离纯化的各种方法〔5〕掌握α-螺旋、β-折叠的布局特征,二级、三级和四级布局概念,维持蛋白质空间布局的主要作用力。
〔6〕蛋白质布局〔包罗一级布局与高级布局〕与功能的关系。
〔7〕有关概念与尝试方法的道理与应用:等电点、构象、次级键、变构蛋白、透析、蛋白质变性与沉淀、蛋白质的紫外吸收性质、双缩脲反响、纸层析、离子交换层析、凝胶过滤层析〔7〕几种蛋白质相对分子质量测定方法的道理第三章核酸化学〔1〕能画出主要的嘌呤、嘧啶、核苷、核苷酸的布局。
辽宁大学630基础生物化学2021年考研专业课初试大纲
辽宁大学2021年全国硕士研究生招生考试初试自命题科目考试大纲科目代码:630
科目名称:基础生物化学
满分:150分
考查内容:
1.生物化学研究的主要任务、发展现状及应用。
2.糖类、脂类、蛋白质和核酸的定义、分类、重要性质、结构与生物学功能。
3.酶的本质,酶的结构组成,酶的特性、功能和酶反应动力学,酶在生产生活中的重要性。
4.维生素、激素的概念、来源、性质等,维生素生理功能和作用机理。
5.生物分子分离、纯化与鉴定的原理与方法。
6.生物膜的组成与结构以及物质转运。
7.生物能学的基本概念与应用,生物氧化的基本概念与原理,电子传递过程和氧化呼吸链、氧化磷酸化作用。
8.糖代谢、脂质代谢、蛋白质的降解和氨基酸合成与分解代谢、核酸的降解和核苷酸合成与分解代谢的过程与调节,主要代谢途径的生理意义、能量变化,物质代谢的相互联系和调节控制。
9.原核生物与真核生物中,DNA的复制、修复与重组,RNA的生物合成与加工,蛋白质的生物合成、加工与定位,以及基因表达调控主要机制。
10.基因工程与蛋白质工程概念、基本技术与应用。
生物化学题库
生物化学题库基础生物化学考试大纲一、大纲原则生物化学是植物生产类相关专业的一门重要的专业基础课,课程着重阐述生物化学的基本理论和基本概念,注意反映现代生物化学的新进展,并注意适当联系农业生产实际,为其它学科提供必要的生物化学基础知识。
考试是教学过程中必不可少的重要环节,为保证教学质量,根据农林院校本科《基础生物化学》教学大纲要求,帮助考生明确考试复习范围和有关要求,特制定本考试大纲。
二、考试内容及基本要求:绪论生物化学的概念、研究对象和内容。
第一章核酸化学核苷酸的化学组成, DNA的分子结构(一、二、三级结构,重点是Watson-Crick双螺旋模型),RNA的分子结构(tRNA,rRNA,mRNA的结构特点,重点是tRNA的三叶草结构),核酸的理化性质及应用(两性解离、紫外吸收、变性、复性、沉降特性等)。
第二章蛋白质化学蛋白质的概念及生物功能,氨基酸的一般结构特点及分类(按R 基团极性分类),20种基本氨基酸的名称和缩写符号,氨基酸的理化性质与应用(两性解离及等电点的概念,茚三酮反应),蛋白质的结构(一、二、三、四级结构的概念及维持键),蛋白质空间结构与功能关系的概念,蛋白质的理化性质及应用(两性解离、胶体性质、紫外吸收、变性、复性、双缩脲反应、茚三酮反应),结合蛋白分类的概念。
第三章酶化学酶的概念及催化特点,酶的组成,酶的重要辅因子及作用(烟酰胺、核黄素、吡哆醛、辅酶A、硫胺素、金属离子),酶的EC分类,酶的活性中心,诱导契合学说,中间产物学说,分子活化能与酶促反应高效性有关的因素(重点是共价催化和酸碱催化的概念),影响酶促反应速度的因素(底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂),米氏方程、米氏常数的意义,别构酶、同工酶、单体酶、寡聚酶、酶原、多酶体系等概念。
第四章生物膜的结构与功能生物膜的组成(膜脂、膜蛋白和膜糖),生物膜的结构(流动镶嵌模型)。
第五章糖代谢蔗糖和多糖的酶促降解及生物合成,糖酵解的概念、生化历程、生物功能及调控位点,发酵;三羧酸循环的概念、细胞定位、反应历程、有关的酶和辅因子、调控位点、生物功能;磷酸戊糖途径的概念、总反应式、特点及生理意义;糖异生作用的概念、生物学意义;底物水平磷酸化、丙酮酸氧化脱羧、草酰乙酸的回补反应等概念。
基础生物化学大纲-04
《基础生物化学基础生物化学》》大纲课程编号:12228英文名称: Fundamentals of Biochemistry1. 课程类别学科基础课程2. 适应专业农学、园艺、植保、生科、食品等专业必修。
生物化学是生命的化学, 是介于生物学与化学之间的一门边缘科学。
生物化学是用物理学、化学和生物学的现代技术来研究生物体的物质组成和结构,物质在生物体内发生的化学变化,以及这些物质结构的变化与生理机能之间的关系的科学。
3. 指定指定教材或参考书目教材或参考书目指定教材:(1)《基础生物化学》. 郭蔼光主编. 高等教育出版社. 2001年(2)《生物化学实验技术》. 郭蔼光、郭泽坤主编. 高等教育出版社. 2007年辅助书目:(1)《生物化学》(第三版). 王镜岩等主编. 高等教育出版社. 2002年 (2)《基础生物化学实验》. 陈毓荃主编. 科学出版社. 2002年绪论基本内容基本内容::(1)生物化学研究的基本内容(2)生物化学的发展简史基本要求基本要求::(1)掌握生物化学的研究基本内容(2)了解生物化学的发展简史第一部分 生命大分子的结构与功能(1-4章)第一章 核酸的结构与功能基本内容基本内容::(1)核酸的种类和组成单位(2)核酸的分子结构1.DNA 的分子结构:DNA 的一级结构、二级结构、三级结构2.RNA 的分子结构:tRNA 的结构、mRNA 的结构、rRNA 的结构(3)核酸的理化性质1.核酸的一般性质2.核酸的紫外吸收特性3.核酸的变性与复性(4)核酸的分离纯化(5)DNA 一级结构分析与PCR 技术基本要求基本要求::(1)掌握核酸的组成、分子结构、理化性质、核酸的分离纯化、PCR 技术(2)理解核酸的生物学功能(3)了解DNA 一级结构分析、分子杂交及应用重点及难点重点及难点::(1)DNA 的碱基组成、DNA 的二级结构、tRNA 的结构、mRNA 的结构(2)核酸的变性与复性(3)核酸的分离纯化第二章 蛋白质化学基本内容基本内容::(1)蛋白质的概念与生物学意义(2)氨基酸1.氨基酸的基本结构和性质2.根据R 基团极性对20种蛋白质氨基酸的分类及三字符缩写(3)蛋白质的结构与功能1.肽的概念及理化性质2.蛋白质的初级结构3.蛋白质的高级结构(二级结构、超二级结构和结构域、三级结构、四级结构)4.蛋白质的结构与功能的关系(4)蛋白质的理化性质1.蛋白质的相对分子质量2.蛋白质的两性电离及等电点3.蛋白质的胶体性质4.蛋白质的紫外吸收特征5.蛋白质的变性及复性(5)蛋白质的分离与纯化1.蛋白质的抽提原理及方法2.蛋白质分离与纯化的主要方法:电泳、层析和离心3.蛋白质的定量方法基本要求基本要求::(1)掌握氨基酸的基本结构、性质、分类与缩写,蛋白质的结构与功能,蛋白质的主要性质,蛋白质的分离与纯化(2)理解蛋白质是生命的体现者(3)了解蛋白质的概念与生物学意义重点及难点重点及难点::(1)蛋白质一级结构与功能的关系,高级结构与功能的关系(2)蛋白质的分离与纯化第三章 酶学基本内容基本内容::(1)酶的基本概念和作用特点(2)酶的国际分类和命名(3)酶的作用机制1.酶的活性中心2.酶的专一性和高效性机制(4)影响酶促反应速度的主要因素(5)别构酶和共价修饰酶(6)同工酶(7)酶的分离纯化(8)酶工程的概念与应用(9)维生素和辅酶基本要求基本要求::(1)掌握酶的化学本质,酶催化反应的特点,影响酶促反应速度的主要因素、酶的分离纯化、维生素在代谢中的作用(2)理解酶催化的机理、别构酶和共价修饰酶、同工酶的概念(3)了解酶的国际分类和命名、酶工程的概念与应用重点及难点重点及难点::(1)酶的作用机制、酶促反应动力学、抑制剂等影响酶促反应速度的主要因素(2)酶的分离纯化(3)常见维生素和辅酶的生物学作用第四章 生物膜与信号转导基本内容基本内容::(1)生物膜的化学组成和结构(2)生物膜的信号转导功能1.门控离子通道型受体介导的跨膜信号转导2.G 蛋白偶联蛋白与第二信使介导的跨膜信号转导3.酶偶联受体介导的跨膜信号转导4.激素调控机制基本要求基本要求::(1)掌握生物膜的化学组成和结构、生物膜的信号转导功能(2)理解生物膜的结构与功能间的相互关系重点及难点重点及难点::(1)生物膜的结构(2)生物膜的信号转导功能第二部分 生物代谢能量的产生和储藏 (5-9章)第五章 糖类分解代谢基本内容基本内容::(1)生物体内的糖类(2)单糖的分解作用1.糖酵解2.三羧酸循环3.磷酸戊糖途径基本要求基本要求::(1)掌握糖酵解、三羧酸循环,乙酰辅酶A 形成的具体过程及调控、TCA 循环的生物学意义、磷酸戊糖途径反应和生物学意义(2)理解TCA 循环是葡萄糖、脂肪、蛋白质三大物质的转换枢纽(3)了解生物体内的糖类、糖原的合成与分解重点及难点重点及难点::(1)糖酵解、三羧酸循环,乙酰辅酶A 形成的具体过程及调控(2)TCA 循环的生物学意义第六章 生物氧化与氧化磷酸化基本内容基本内容::(1)生物氧化的基本概念(2)电子传递链1.电子传递链的组成2.电子传递的抑制剂(3)氧化磷酸化1.氧化磷酸化的类型2.氧化磷酸化的机制3.线粒体穿梭系统基本要求基本要求::(1)掌握呼吸链的组成及其作用机理、胞液中NADH 、FADH 2氧化时的穿梭作用和特点、氧化磷酸化的类型及其抑制(2)理解ATP 的重要作用(3)了解生物氧化的概念和特点重点及难点重点及难点::(1)呼吸链的组成及其作用机理、胞液中NADH 、FADH 2氧化时的穿梭作用和特点(2)氧化磷酸化的类型及其抑制第七章 糖的生物合成基本内容基本内容::(1)糖异生基本要求基本要求::(1)掌握糖异生作用的反应途径(2)了解糖异生作用的生物学意义重点及难点重点及难点::(1)掌握糖异生作用的反应途径第八章 脂类代谢基本内容基本内容::(1)生物体内的脂类(2)脂肪的分解代谢1.脂肪的酶促水解2.甘油的降解和转化3.脂肪酸的β-氧化分解(3)脂肪的生物合成1.甘油的生物合成2.饱和脂肪酸的从头合成3.三酰甘油的生物合成(4)甘油磷脂代谢(5)固醇的生物合成基本要求基本要求::(1)掌握脂肪酸的合成和分解代谢发生部位及两种转运系统、脂肪酸的β-氧化的过程及产生能量的计算、脂肪酸的从头合成代谢过程(2)理解脂肪的分解与合成途径(3)了解生物体内的脂类、甘油磷脂代谢、固醇的生物合成重点及难点重点及难点::(1)脂肪酸的β-氧化的过程及产生能量的计算(2)脂肪酸的从头合成代谢过程第九章 蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢基本内容基本内容::(1)氨基酸的分解代谢基本要求基本要求::(1)掌握氨基酸的脱氨基、脱羧基作用具体过程、鸟氨酸循环(2)理解必须氨基酸、氨基酸的脱氨基、脱羧基作用的相关概念(3)了解泛肽途径、氨基酸的衍生物重点及难点重点及难点::(1)氨基酸的脱氨基、脱羧基作用具体过程(2)鸟氨酸循环第三部分 大分子前体的生物合成 (10-11章)第十章 氨基酸生物合成基本内容基本内容::(1)氨基酸的合成代谢基本要求基本要求::(1)掌握氨的同化、各族氨基酸的合成(2)了解一碳基团代谢重点及难点重点及难点::(1)各族氨基酸的合成第十第十一一章 核酸的酶促降解和核苷酸代谢基本内容基本内容::(1)核苷酸的分解代谢(2)核苷酸的合成代谢基本要求基本要求::(1)掌握常见核酸酶、核苷酸的合成代谢(2)理解核苷酸的合成的补救途径(3)了解核苷酸的分解代谢重点及难点重点及难点::(1)限制性内切酶(2)核苷酸的合成代谢第四部分 遗传信息的存储遗传信息的存储、、传送和表达 (12-13章)第十二章 核酸的生物合成基本内容基本内容::(1)中心法则(2)DNA 的生物合成1.原核生物DNA 的复制2.原核与真核生物DNA 复制的差异3.逆转录4.DNA 的损伤与修复(3)RNA 的生物合成1.RNA 的转录及其加工2.RNA 的复制(4)DNA 的重组技术基本要求基本要求::(1)掌握中心法则、DNA 复制的基本过程及参与的酶和蛋白、逆转录、RNA 的转录及其加工、DNA 重组技术和PCR 技术(2)理解原核与真核生物DNA 复制的差异、核酸合成的抑制剂(3)了解RNA 的复制、突变和修复的种类、基因工程的应用重点及难点重点及难点::(1)DNA 复制的基本过程及忠实性的保证、逆转录、RNA 的转录及其加工(2)DNA 的重组技术第十三第十三章章 蛋白质的生物合成基本内容基本内容::(1)遗传密码(2)多肽链的合成体系(3)原核生物多肽链生物合成的过程(4)原核与真核生物多肽链合成的差异(5)肽链合成后的折叠、加工与转运基本要求基本要求::(1)掌握遗传密码的基本性质、翻译辅助因子、原核生物多肽链生物合成的过程(2)理解原核与真核生物多肽链合成的差异、核糖体的结构与功能(3)了解多肽链的合成体系、抑制翻译的抗菌素、肽链合成后的折叠、加工与转运重点及难点重点及难点::(1)遗传密码(2)原核生物多肽链生物合成的过程第十四章 代谢调节基本内容基本内容::(1)代谢途径的相互联系(2)代谢调节(3)RNA 的转录调控基本要求基本要求::(1)掌握代谢途径的相互联系、酶水平调节、RNA 的转录调控(2)理解细胞区域化调节、激素水平调节(3)了解原核和真核基因组的特点重点及难点重点及难点::(1)掌握代谢途径的相互联系、酶水平调节(2)RNA 的转录调控第十第十五五章 抗体 ※。
《生物化学》课程考试大纲
《生物化学》课程考试大纲(四年制本科. 试行)课程编号:课程性质:专业限选课使用专业:化学开设学期:第五学期考核方式:闭卷笔试或开卷笔试一、课程考核目的促进学生认真复习巩固所学的知识,检验通过本课程的教学,学生获得生物化学的基本理论、基本知识、基本技能及掌握学习生物化学的基本思想和方法的情况;检验学生分析解决一般实际问题和进一步自学生物化学书刊的能力。
为学习其他专业基础课和专业课程奠定必要的基础。
二、教学时数本课程总学时为36(12周,周课时3)。
三、教材与主要参考书教材1、《基础生物化学》,郭蔼光主编,高等教育出版社,2001,第一版.主要参考书1、《生物化学》(上、下册),王镜岩等主编,高等教育出版社,2002.8,第三版.2、《简明生物化学教程》,聂剑初等合编,高等教育出版社,1986.3、《基础生物化学》,沈黎明主编,中国林业出版社,1996.四、考核的知识点与考核目标本考试大纲根据上饶师范学院《生物化学》课程教学大纲的教学要求,以四年制本科人才培养规格为目标,按照生物化学学科的理论知识体系,提出了考核的知识点和考核目标。
考核目标分为三个层次:了解、理解(或熟悉)、掌握(或会、能),三个层次依次提高。
第一章绪论考核知识点1、生物化学的含义、任务和主要内容;2、生物化学的发展及在各专业中的地位和作用;3、生物化学在我国的发展及与各专业的关系;4、生物化学的学习方法。
考核要求1、熟悉生物化学的含义、主要内容和发展;2、明确生物化学在各专业中的地位和作用。
第二章蛋白质化学考核知识点1、蛋白质的化学概念;2、蛋白质的分类;3、蛋白质的化学组成;4、蛋白质的结构与功能;5、蛋白质的重要性质;6、蛋白质结构与功能。
考核要求1、蛋白质的元素组成及其特点,运用含氮量计算生物样品中的蛋白质含量;2、蛋白质基本组成单位—氨基酸的结构特点、分类、理化性质;3、肽的组成及结构特点。
肽、肽键、氨基酸残基、氨基末端、羧基末端等概念;4、蛋白质分子的基本结构(一级结构)和空间结构(二级结构、三级结构、四级结构)的概念,各种结构的组成方式、特点;5、蛋白质结构与功能的关系;6、蛋白质的两性电离、胶体、变性、沉淀、凝固、紫外吸收的性质,蛋白质的茚三酮和双缩脲反应原理。
《生物化学》考试大纲
701《生物化学》考试大纲一、考试大纲的性质生物化学课程是生物学专业重要的专业基础课,是林学、园林植物学、环境学等专业的选修课,它是报考理科植物学、生化和分子生物学、遗传育种学等专业研究生的考试科目之一。
为帮助考生明确考试复习范围和有关要求,特制定本考试大纲。
本考试大纲主要根据北京林业大学本科生物科学、生物技术专业与林科类各专业《生物化学》教学大纲编制而成,适用于报考北京林业大学硕士学位研究生的考生。
二、考试内容第一章蛋白质1. 蛋白质的化学组成及分类;蛋白质的分子大小与形状;蛋白质生物功能的多样性。
2. 氨基酸的基本结构;氨基酸的分类:20种氨基酸的英文名称、缩写符号及结构式及其分类标准;氨基酸的理化性质;氨基酸的分离和分析鉴定。
3. 肽的化学结构;肽的物理化学性质;天然存在的活性肽;多肽合成;肽链上氨基酸的排列顺序,N端、C端;氨基酸顺序测定的一般步骤。
4. 蛋白质空间构象的研究方法;多肽链折叠的空间限制;蛋白质的二级结构;纤维状蛋白;а-角蛋白和β-角蛋白,胶原蛋白与三股螺旋构象,弹性蛋白、肌纤维。
超二级结构、结构域和三级结构,球状蛋白质构象的基本特征、蛋白质分子中的次级键、次级键在维系蛋白质空间构象中的作用;蛋白质的变性和复性。
5. 寡聚蛋白质的构象和四级结构;蛋白质一级结构决定高级结构;细胞色素c的种属差异与生物进化;蛋白质一级结构的变异与分子病;肌红蛋白与血红蛋白的结构和功能;蛋白质的分离纯化和鉴定。
第二章酶学1. 酶催化作用的特点;酶的化学本质及其分子组成;酶的命名和分类;酶的专一性。
2. 酶活力测定和酶的分离纯化。
3. 酶促反应动力学。
4. 酶的作用机理和酶的调节;酶的活性中心;酶促反应机理;酶活性的调节控制。
5. 核酶和抗体酶;同工酶、诱导酶的定义及生物学意义。
第三章维生素和辅酶脂溶性维生素的结构和功能;水溶性维生素的结构和功能第四章核酸1. 核酸的分类、分布。
2. 核酸的生物学功能:DNA是遗传物质的基础(细菌的转化实验、病毒转导),RNA与蛋白质合成。
西北工业大学 生物化学基础考试大纲
例题院系
生命学院
考试科目名称
生物化学基础
考试内容:
一、蛋白质化学1.蛋白质基本组成;2.一级结构中的肽键;3.蛋白质分子构象及其特点;4.空间结构与功能的关系。
二、核酸化学基础1.DNA一级结构中核苷酸连接方式;2.双螺旋结构模型及其要点、碱基互补规律;4.RNA分类及结构
六、脂类代谢1.脂肪酸的分解代谢与合成代谢;2.酮体的生成与利用;3.胆固醇代谢;4.血浆脂蛋白的组成与功能。
七、蛋白质分解代谢1.氨基酸转氨作用;2.鸟氨酸循环及其生理意义;3.“一碳单位”代谢的生理意义。
八、核酸代谢与蛋白质生物合成1.半保留复制方式;2.RNA转录后加工;3.操纵子学说;4.真核细胞基因转录的调节;5.逆转录;6.中心法则;7.遗传密码的基本特点。
三、酶学基础1.酶的作用特点2.米氏方程3.米氏常数的意义4.米氏常数的求法5.几种抑制类型及其动力学特点6.酶活力
四、糖代谢1.糖酵解、糖有氧氧化主要过程及能量生成;2.糖酵解与有氧氧化的调节;3.三羧酸循环特点及意义。
五、生物氧化1.氧化磷酸化的概念;2.电子传递体中产生ATP的部位;3.三种抑制剂对氧化磷酸化的作用特点。
九、激素与代谢调节1.激素通过细胞膜受体作用的各种信息传导途径;2.细胞水平代谢调节变构调节、化学修饰调节。
参考书目:
1.周爱儒主编《生物化学》(第五版),人民卫生出版社,2002
2.王镜岩,朱圣庚,徐长法主编《生物化学》(第三版),高等教育出版社,2002
3.王联结编著《生物化学与分子生物学》(第二版),科学出版社,2004
生物化学(二)自学考试大纲
生物化学(二)(2634)自学考试大纲一、课程的性质与设置的目的(一)本课程的性质和特点基础生物化学是农学、植保、土化、食科、园艺、林学等农科类专业的一门重要的专业基础课。
随着生物科学的发展,生物化学对于从事分子生物学、遗传学、植物生理学等研究工作者有着极为重要的作用。
主要特点是基本概念多,生物分子的结构及代谢过程的反应步骤复杂,因此学习生物化学必须从一些小分子记起,再记基本生物分子,最后掌握生物大分子的结构,有了分子结构的基础之后才能学好生物大分子的代谢过程。
(二)本课程的地位、任务与作用生物化学是专业基础课,必须在掌握该门主要内容的基础上才能掌握其它专业基础课和专业课,其主要任务是学习生物分子的结构、性质和功能,代谢反应的途径和调节控制原理。
对自学者要按照全日制普通高校相同课程的要求进行水平合格考试。
目的是检测课程应考者是否达到课程合格水平,是否掌握氨基酸、核苷酸、脂肪酸、甘油和单糖的结构、性质,是否掌握由这些基本生物分子所构成相应生物大分子(如蛋白质、核酸、脂类、多糖)的结构和性质,是否掌握这些生物大分子在体内的代谢过程。
(三)本课程的基本要求自学者在学习的过程中,要制订切实可行的自学计划,除做好读书笔记外,还应进行适当的题解,这样才能做到检查学习,促进思考,达到巩固所学知识的目的。
学习生物化学应牢记并掌握基本内容,首先要解决理解与记忆的关系,在真正对原理充分理解的基础上,就可以比较容易熟记基本的内容。
学习、理解和记忆重要生物化学原理的有效方法是:既要注意不同章节之间的密切联系和整体内容的融会贯通,又要注意总结各章节和全课程的核心和重点。
(四)本课程与相关课程的联系生物化学是运用化学的原理和方法研究生命体内的化学组成和生命现象,所以生物化学与化学特别是有机化学和物理化学有着不可分割的联系。
学习生物化学的基础是化学,生物化学又是植物生理学、遗传学、细胞生物学、栽培学、育种学等专业基础课和专业课的基础,在本专业的学习过程中具有承上启下的作用。
甘肃农业大学832基础生物化学2020年考研专业初试大纲
2.RNA 的生物合成:RNA 聚合酶、RNA 转录过程、转录后的加工、 RNA 的复制。
3.基因工程简介:目的基因的制备、基因载体、DNA 重组。 十、蛋白质的生物合成
试题类型
主要包括单选题、填空题、判断题、名词解释、缩写符号、结构题、 简答题及计算和论述题。
考试范围
一、核酸 1.核酸的种类、分布与生物学功能。 2.核酸的化学组成:碱基、戊糖、磷酸、核苷、核苷酸。 3.核酸的分子结构:DNA 的分子结构、RNA 的分子结构。 4.核酸的理化性质:核酸的一般物理性质、两性解离与电泳、紫外 吸收、DNA 的变性与复性。 5.核蛋白:核糖体、病毒、染色体。
装订要求:A4 纸(左边距 2.6、右边距 2.2、上边距 2.5、下边距 2.0),单倍行距。
3.酶的专的作用机理:酶活性中心、酶的作用机理、胰凝乳蛋白酶的催 化机理。
5.影响酶促反应速度的因素:酶促反应速度与酶活力单位、底物浓 度、酶浓度、温度、pH 值、激活剂、抑制剂等对酶促反应速度的 影响。
6.可调节酶:变构酶、同工酶、可逆共价修饰酶、酶原激活。
3.糖酵解:糖酵解的过程、糖酵解中所产生的能量、糖酵解的控制、 丙酮酸的去路。
4.三羧酸循环:由丙酮酸形成乙酰辅酶、三羧酸循环部位、过程、 化学计量、三羧酸循环的回补反应、三羧酸循环的调控、生物学 意义。
5.磷酸戊糖途径:磷酸戊糖途径的酶类、磷酸戊糖途径、磷酸戊糖 途径糖的意义。
6.单糖的生物合成。
还原作用、氨的同化。 4.氨基酸的生物合成:转氨基作用、各族氨基酸的生物合成。 八、核酸的酶促降解和核苷酸代谢 1.核酸的降解:核酸外切酶、核酸内切酶。 2.核苷酸生物降解:核苷酸的降解、嘌呤的降解、嘧啶的降解。 3.核苷酸的生物合成:嘌呤核苷酸的生物合成、嘧啶核苷酸的生物
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2003年研究生入学考试《基础生物化学》考试大纲一、课程性质和基本内容“基础生物化学”是生物学及相关专业的一门专业基础课,其基本知识和基本理论包括:生物大分子的结构与功能;生物能量的合成与贮存(糖脂代谢);生物大分子前体的合成,遗传信息传递与大分子合成,代谢调节;现代分子生物学新领域及生物技术简介。
二、基本要求了解生物体的化学组成及化学变化,生命活动的化学本质及规律,初步掌握现代分子生物学的初步知识。
三、各章内容、重点和要求绪论掌握生物化学含义,生物化学发展简史,生物化学主要研究内容,发展现状以及与各学科的关系。
第一章核酸的结构与功能本章重点:初步介绍核酸生物功能,DNA分子结构和核酸主要理化性质,为进一步学习核酸代谢及核酸研究方法奠定基础。
要求掌握以下知识点:核酸的生物学功能,细菌转化实验,核酸的种类和分布、化学组成,细胞内游离核苷酸及其衍生物;DNA的分子结构,Chargaff规则,多核苷酸链中脱氧核糖核苷酸残基的连接方式、排列顺序及表示方法,DNA一级结构测定原理,Watson-Crick双螺旋模式的要点和稳定双螺旋结构的力,双螺旋结构的多态性,三链DNAtRNA的二级结构和三级结构,rRNA mRNA勺结构,核酸的理化性质及应用,核酸的变性、复性和分子杂交第二章蛋白质化学本章重点:蛋白质的分子结构,各结构层次之间联系,结构与功能的关系,为进一步学习酶和信息代谢奠定基础。
要求掌握以下知识点:蛋白质氨基酸的结构及分类、氨基酸的理化性质及应用;肽和肽键的结构及命名,重要的天然寡肽;蛋白质的分子结构:一级结构测定方法;蛋白质的构象和维持构象的作用力;蛋白质的二级结构:多肽链折叠的空间限制;肽键性质;肽平面;二面角;蛋白质的构象单元蛋白质的三级结构:概念、特点、举例(肌红蛋白);蛋白质的超二级结构和结构域:概念、实例蛋白质的四级结构:亚基和原体的概念;四级结构的概念;举例(血红蛋白)蛋白质结构与功能的关系:一级结构与功能的关系(一级结构的种属差异与分子进化(细胞色素C)、一级结构的变异与分子病(镰刀型贫血症));空间结构与功能的关系:RNase S 的变性失活与复活;肌红蛋白与血红蛋白的氧合曲线。
蛋白质的重要性质;蛋白质的分子量:测定方法(沉降速度法、凝胶过滤法、SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法);蛋白质的两性解离及等电点、电泳;蛋白质的胶体性质;蛋白质的沉淀反应:盐溶和盐析;有机溶剂沉淀;重金属盐沉淀;生物碱沉淀。
蛋白质的变性与复性;蛋白质的紫外吸收与呈色反应;蛋白质的分类;蛋白质的分离提纯及应用。
第三章酶本章重点:掌握酶的一般概念、酶的特性、重点以酶的活性中心为主,掌握酶的作用机理及与特点的关系;影响酶促反应速度的因素,与调节有关的诱导酶、变构酶、同工酶、共价修饰酶的概述,使学生系统掌握酶的一般知识,为学习物质代谢奠定基础,注意与蛋白质一章的联系,本章也为信息代谢奠定基础。
要求掌握以下知识点:酶的一般概念,酶的催化特点,酶的专一性,酶的化学本质、酶的分类和命名;酶的作用机理(酶的催化作用与分子活化能、中间产物学说、酶的活性部位和必需基因、酶的专一性机理、诱导契合学说、使酶具有高催化效率的因素、胰凝乳蛋白酶的催化机理、酶原激活);影响酶促反应速度的因素(酶促反应速度的测量、酶浓度对酶作用的影响、底物浓度对酶作用的影响和米氏方程、米氏方程假设的条件、方程式的推导以及Km的意义和双倒数作图法、pH对酶作用的影响、温度对酶的作用的影响、激活剂对酶作用的影响抑制剂对酶作用的影响(不可逆抑制作用、可逆抑制作用(竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用)酶活性调节(别构酶概念、结构特点、别构效应与效应剂、动力学特点和活性调节机理;同工酶;诱导酶;酶的共价修饰等)酶的活力测定、酶活力与酶反应速度;酶的活力单位;酶的比活力;酶的转换数(Kat)酶分离提纯的一般原则、酶工程简介、酶的应用、维生素与辅酶第四章脂类与生物膜要求掌握以下知识点:生物体内的脂类:单纯脂、复合脂、异戊二烯脂类、类固醇和萜类:前列腺素、甾醇类生物膜的结构与功能:生物膜的化学组成、生物膜的结构——流动镶嵌模型、生物膜的功能(物质运输、能量转换、信息传递、细胞识别)第五章糖类分解代谢本章重点:糖酵解、三羧酸循环的反应历程和生物学意义;磷酸戊糖途径的特点和生物学意义;糖酵解和三羧酸循环的调节。
要求掌握以下知识点:新陈代谢概论:概述、代谢的研究方法生物体内的糖类:单糖、寡糖、多糖:淀粉(糖元)、果胶、纤维素、粘多糖双糖和多糖的酶促降解:蔗糖、麦芽糖、乳糖的酶促降解,淀粉(糖原)的酶促降解、水解和磷酸解糖酵解:糖酵解的概念糖酵解的化学历程细胞定位;反应步骤;有关的酶和辅因子的作用机理;能量产生;糖酵解的化学计量与生物学意义;糖酵解的其它底物;丙酮酸的去路;糖酵解的调控三羧酸循环:丙酮酸氧化为乙酰CoA三羧酸循环概念、细胞定位、反应历程、有关的酶和辅因子、草酰乙酸的回补反应、化学计量和特点、三羧酸循环的调控;三羧酸循环的生物学意义。
磷酸戊糖途径生化历程:细胞定位;反应历程及特点;有关的酶和辅因子;磷酸戊糖途径的化学计量与生物学意义;磷酸戊糖途径的调控糖醛酸途径第六章生物氧化与氧化磷酸化本章重点:讲授生物氧化概念,电子传递链和氧化磷酸化,解偶联机理,明确物质代谢和能量代谢的关系。
要求掌握以下知识点:生物氧化概念、生物氧化的主要内容和特点。
生物化学反应的自由能变化高能磷酸化合物类型,ATP在能量转换中的作用电子传递链(呼吸链)组成,排列顺序,电子传递机理电子传递抑制剂氧化磷酸化概念及类型、氧化磷酸化与电子传递的偶联氧化磷酸化的机理F0-F1因子,化学渗透假说,氧化磷酸化重建,ATP酶的旋转催化理论。
氧化磷酸化的解偶联和抑制线粒体穿梭系统能荷其它末端氧化酶系统:多酚氧化酶系统;植物抗氰氧化酶系统;黄素蛋白氧化酶系统;超氧化物歧化酶和过氧化氢酶;抗坏血酸氧化酶系统;第七章单糖和多糖的生物合成本章重点:光合作用能量转换及光合碳途径;糖异生作用,蔗糖的合成及蔗糖转化为淀粉。
要求掌握以下知识点:光合作用概述、光能的吸收、转变和同化力的产生、光合色素和光化学反应,光合电子传递链(Z链),光合磷酸化光合的磷素途径(卡尔文循环)糖异生途径、概念、反应历程糖酵解和糖异生的互补调节蔗糖和多糖的生物合成蔗糖的生物合成蔗糖合成酶,磷酸蔗糖合成酶淀粉(糖元)的合成直链淀粉合成、支链淀粉合成糖合成的调节第八章脂类代谢本章重点:脂肪酸的B -氧化和从头合成。
糖代谢与脂代谢的联系要求掌握以下知识点:脂肪的分解代谢脂肪的消化和吸收甘油代谢脂肪酸的氧化:脂肪酸的B -氧化、脂肪酸的a -氧化、脂肪酸的3 -氧化途径酮体的生成及利用(脂肪酸在肝中的代谢中间物)乙醛酸循环乙醛酸循环及两个关键的酶(异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶),乙醛酸循环的生物学意义。
脂肪的合成代谢:甘油的生物合成脂肪酸的生物合成:饱和脂肪酸的从头合成、脂肪酸碳链的延长、脂肪酸碳链的去饱和三酰甘油的生物合成:合成原料及合成酶脂肪代谢的调节1). 脂肪酸分解的调节2). 脂肪酸合成的调节类脂的代谢磷脂的降解与生物合成糖脂的降解与生物合成胆固醇的生物合成与转化第九章蛋白质的酶促降解和氨基酸降解本章重点:蛋白质水解酶、胞内蛋白质降解的泛肽途径及其意义、氨基酸的降解与转化。
要求掌握以下知识点:蛋白质的酶促降解蛋白水解酶(肽链内切酶和外切酶;丝氨酸、半胱氨酸、天冬氨酸和金属蛋白酶)食物中蛋白质的消化吸收、细胞内蛋白质降解氨基酸的分解与转化:脱氨基作用(氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用)、非氧化脱氨基作用、脱酰胺基作用脱羧基作用(直接脱羧基作用、羟化脱羧基作用)氨基酸分解产物的去向第十章氨的同化及氨基酸生物合成本章重点:生物固氮的生化机理、硝酸还原作用、氨基酸合成与碳代谢的关系。
要求掌握以下知识点:氮素循环、生物固氮的生物化学(生物固氮概念、固氮生物的类型、固氮酶复合物硝酸还原作用:硝酸还原酶(铁氧还管蛋白-硝酸还原酶,NAD(P)H■硝酸还原酶,硝酸还原酶是诱导酶)、亚硝酸还原酶氨的同化:谷氨酸合成谷氨酰胺合成酶、谷氨酸合酶、谷氨酸脱氢酶、氨甲酰磷酸的形成氨基酸的生物合成:氨基酸合成与转氨基作用、各族氨基酸合成、一碳基团代谢、SQ 2-的还原由氨基酸衍生的其它化合物:具有生物活性的多胺、生氰糖苷、生物碱、植物和动物激素、辅酶类、卟啉类色素、木质素第十一章核酸的酶促降解及核苷酸代谢本章重点:核酸降解的酶、限制性内切酶,核苷酸从头合成和补救途径的区别。
核酸降解单个体的直接利用。
要求掌握以下知识点:核酸酶促降解、核酶外切酶、核酶内切酶、内切兼外切核酸酶、限制性内切酶特性、表示法、粘性末端核苷酸分解代谢:核苷酸降解、嘌呤的降解、嘧啶的降解核苷酸的合成代谢:核糖核苷酸的合成(嘌呤核苷酸的生物合成、嘧啶核苷酸的生物合成核苷酸合成的补救途径、核苷二磷酸、核苷三磷酸的合成、脱氧核苷酸的合成第十二章核酸的生物合成本章重点:DNA勺半保留、半不连续复制,酶、因子、意义;DNA勺不对称转录、有意义链和反意义链、重要的分子生物学技术。
要求掌握以下知识点:DNA勺生物合成:DNA半保留复制、半保留复制的实验证明、参与大肠杆菌DNA复制的酶类及有关因子、DNA聚合酶I、H、川;引物酶和引发体(解旋酶);DNA连接酶;单链结合蛋白,拓朴异构酶等;原核细胞的DNA复制、复制子概念,oriC位点的起始,弓I 发体形成及DNA勺解旋解链和RNA引物合成;半不连续复制先导链的连续复制,随后链的不连续合成,冈崎片段;真核细胞DNA复制线性染色体DNA复制、端粒复制;逆转录作用逆转录酶、逆转录过程、逆转录病毒、嗜肝DNA病毒、逆转录的生物学意义;DNA 的损伤、修复和突变DNA的损伤与修复、光裂合酶修复、切除修复、重组修复;DNA突变、置换、插入、缺失。
RNA勺生物合成:DNA转录(转录单位、有意义链(+)和反意义链(-))、RNA聚合酶;原核细胞的转录过程;真核生物的转录真核转录与翻译不偶联;真核的RNA聚合酶、真核启动子;RNA前体的转录后加工、rRNA前体加工及核糖体形成、tRNA前体的加工、真核mRN前体(hnRNA)的加工、内含子、外显子。
RNA勺复制RNA病毒的复制方式核酸合成抑制剂分子生物学技术:DNA1组技术(目的DNA制备、载体、质粒、宿主细胞、DNA重组的基本过程、DNA文库)、分子杂交技术、转基因技术、体细胞克隆技术、PCR技术、DNA旨纹技术(RFLR DNA旨纹图谱、RAP)蛋白质工程第十三章蛋白质的生物合成本章重点:DNA勺遗传信息如何通过翻译合成为功能蛋白质、蛋白质合成过程要求掌握以下知识点:蛋白质合成体系:mRN与遗传密码(mRN为蛋白质合成模板、遗传密码破译、遗传密码的基本性质、起始密码子和终止密码子、tRNA(氨基酸运载工具、反密码子、同工受体tRNA起始tRNA)、核糖体(蛋白质合成场所、原核和真核核糖体结构与功能)、翻译辅助因子蛋白质合成:氨基酸活化、肽链合成起始SD序列、起始复合物形成、肽链的延伸进位、转肽、核糖体移位、肽链合成的终止与释放多核糖体真核细胞蛋白质合成蛋白质的翻译后加工:蛋白质的修饰:N-端修饰,多肽链的水解切除;氨基酸侧链的修饰;糖基化修饰蛋白质的折叠、参与折叠的两类蛋白:折叠酶、分子伴侣蛋白质到位:分泌蛋白、线粒体与叶绿体蛋白第十四章抗体本章重点:抗体的概念及其应用要求掌握以下知识点:免疫系统概论:免疫系统功能、初级免疫反应和次级免疫反应、克隆选择学说、自身免疫耐受性、补体抗体的结构:轻链和重链、可变区和不变区、抗体的结构域、Fab和Fc片段、五种类型的免疫球蛋白多克隆和单克隆抗体:多克隆抗体、单克隆抗体抗体的合成:体内重组、轻链基因重组、重链基因重组、类型转换抗体的应用:免疫定位、酶联免疫、Western blott ing第十五章代谢调节本章重点:代谢网络、代谢调节的四级水平(重点讲授酶水平调节)。