03.第三章 蛋白质化学
生物化学第三章 蛋白质化学
⑴ 由两股或三股平行或反平行排列的右手螺旋彼
此缠绕而成的左手超螺旋。
⑵ •由两段平行β折叠股和一段作为连接链的螺旋组成。
Rossman-折叠
⑶ 两个股间通过一个短回环连接起来 a. β发夹
b. β曲折
一、蛋白质的一级结构
定义 蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列
顺序。 主要的化学键
肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
肽键（page 50）
• 肽键(peptide bond) 又称酰胺键，是由一个氨基酸的-羧基与另一个
氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。
• 它是各种蛋白质共同的结构基础，即各种蛋白 质的氨基酸均是通过肽键相连形成多肽链。
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的 化合物。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子 氨基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为 寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸 相连形成的肽称多肽(polypeptide)。
β-折叠结构
由一条肽链的若干肽段间依靠肽链上的-C=O和-NH形 成氢键来维持稳定。
（反平行） （平行）
• 小结
1. 多肽链充分伸展， 肽平面折叠成锯齿 状；
2. 侧链交错位于锯齿 状结构的上下方；
3. 氢键维系；
4. 可有顺平行片层和 反平行片层结构。
③ β-转角(β-turn)
• 弯曲处的第一个氨基酸残基的–C=O 和第四个残基的 –N-H 之间形成氢键.
第三章 蛋白质化学
应用：用于蛋白质的部分水解。一级结构分析。
二、氨基酸的结构和分类
（一）常见氨基酸
１、结构通式
R
R
2、20种氨基酸在结构上的共同特点 （1）除脯氨酸以外都是α-氨基酸；脯是 α-亚氨基酸。 （2）除了甘氨酸均有手性碳，具有旋光性。 （3）除甘氨酸外，蛋白质分子中的氨基酸都是L-氨基酸。 （4）不同的α-氨基酸其R基侧链不同，其余部分都相同。
[质子受体] pH=pK’+lg
[质子供体]
应用：
（1）已知各离子浓度，求溶液的pH值。
（2）根据氨基酸解离基团的pK值，可计算出任何pH 条件下，各离子浓度的比例。
例题1：计算赖氨酸的ε -NH3+20%被解离时 的溶液pH值。
解：首先写出解离方程
根据： 所以：
pK3=10.53 pH=pK’+lg
等电点时，氨基酸的溶解度最小
小结
引入等电点概念之后，AA的解离情况与环境PH的关 系可以描述为：
A、当环境PH=PI时氨基酸以两性离子形式存在。 B、当环境PH<PI时（相当于加入了H+）氨基酸带正
电荷，环境PH偏离等电点越远，氨基酸带正电荷越 多；电泳时移向负极。 C、当环境PH>PI时（相当于加入了OH-）氨基酸带 负电荷，环境PH偏离等电点越远，氨基酸带负电荷 越多；电泳时移向正极。
①解离方程：略 ②Glu-和Glu=各50%时pH为9.67 ③pH<3.22时 Glu总带正电荷 ④Glu±和Glu-缓冲范围pH4.25左右
（三）氨基酸的重要化学性质
1、α -NH2参与的重要的反应 （1）与亚硝酸的反应
NH2 R-CH-COOH + HNO2
第03章蛋白质的结构与功能
2013-12-29
二、蛋白质的分子组成
（二）蛋白质的结构单位——氨基酸 3. 氨基酸的性质
紫外吸收 色氨酸和酪氨酸在280nm有最大紫外 吸收。 茚三酮反应 不同氨基酸与茚三酮混合后加热 能显出不同颜色，可用于氨基酸的定性和定量。 大多数氨基酸与茚三酮反应的颜色为：蓝紫色 或紫蓝色。
二、蛋白质的分子组成
2013-12-29
广东药学院李春梅来自测丙氨酸Ala的 pI＝6.02，在pH ＝7时，在电场中向（ ） 极移动。
答案：正
2013-12-29
广东药学院
李春梅
二、蛋白质的分子组成
（三）蛋白质的辅基 指蛋白质所含的非氨基酸组分。 单纯蛋白质：完全由氨基酸构成 蛋白质 缀合蛋白质（结合蛋白质）： 脱辅蛋白质+辅基
三、肽键和肽 （二）肽（peptide）
肽：两个或多个氨基酸通过肽键链接生成 的分子称为肽。两个氨基酸链接称为二肽， 三个氨基酸链接称为三肽，多个氨基酸链 接产物称为多肽。 蛋白质：当多肽超过50个氨基酸或分子量 超过1万时，称为蛋白质。
三、肽键和肽
（三）生物活性肽（bioactive peptide） 指具有特殊生理功能的肽类物质。
H CH2 H H
SH
半胱氨酰 甘氨酸
（丙氨酸） （丝氨酸） （半胱氨酸） （甘氨酸）
多肽链是指由10个以上氨基酸通过肽键 连接而成的肽。
一些基本概念
N末端
2 O O NH2-CH-C-N-CH-C H H CH 3 OH
1
C末端
氨基端（N末端） 羧基端（C末端） 氨基酸残基：多肽链中的氨基酸是不完整的而称 之。 多肽链的方向：N C为正向，氨基末端的氨基 酸是多肽链的第一个氨基酸残基，羧基末端是最 后一个氨基酸残基。
第03章蛋白质的结构与功能
茚三酮
氨基酸
茚三酮(还原型) 醛
O
H
2
+ NH3
OH
O
茚三酮
O
O
N
O
O
蓝色或紫色化合物
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝 紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。可 作为氨基酸定量分析方法。
4、Sanger反应
与2，4二硝基氟苯（DNFB）反应生成 相应的DNP-氨基酸（黄色）
应用：该反应常用于多肽链或蛋白质的 N—端氨基酸的分析。
血管紧张素-II（牛）
抗利尿激素（加压 素）
血浆缓激肽（牛） P物质 胰高血糖素（牛）
H ·天·精·缬·酪·异·组·脯·苯丙·OH
S
S
H ·半·酪·苯丙·谷胺·天胺·半·脯· 精·甘·NH2
H ·精·脯·脯·甘·苯丙·丝·脯·苯 丙·精·OH
H ·精·脯·赖·脯·谷胺·苯 丙·甘·亮·蛋·OH
H ·组·丝·谷胺·甘·苏·苯丙·苏·丝·天· 酪·丝·赖·酪·亮·天·丝·精·精·丙·谷胺· 天·苯丙·缬·谷胺·色·亮·蛋·天胺· 苏·OH
COOH
COOH
NH2 C H
R
H C -a-氨基酸
常见氨基酸的分类
原则： 20 种 常 见 氨 基 酸 根 据 R 侧 链 极 性 和 带 电荷的不同，可将氨基酸分为四类。
优点： 有利于反映不同氨基酸在蛋白质中可 能发挥的作用。
非极性R基氨基酸
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
Pro P 6.30
极性中性R基氨基酸
甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丝氨酸 serine
第3章 蛋白质化学答案
第3章蛋白质化学答案第3章蛋白质化学答案第三章、蛋白质化学（一）氨基酸化学部分1、名称表述解：必需氨基酸：机体不能自行合成而必须从外界食物摄取的氨基酸。
ilemetvalleutrpphethrlys，对婴儿还有：arg、his。
非必需氨基酸：能够在人体内利用糖代谢中间产物转氨促进作用制备的氨基酸。
消旋作用：旋光性物质在化学反应中，其不对称原子经过对称状态的中间阶段，失去旋光性的作用。
消旋物：旋光性物质在化学反应中，产生d-型和l-型的等摩尔混合物，丧失旋光性的促进作用。
2、结构式丙氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、甘氨酸、丝氨酸、谷氨酸、天冬氨酸。
3、为什么共同组成蛋白质的基本单位就是氨基酸。
根据氨基酸侧链r基的极性可以分成哪几类？解：蛋白质水解产物是氨基酸。
分类：（1）非极性r基氨基酸（8种）：脂肪烃侧链的氨基酸（丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸）；芳香族氨基酸：（苯丙氨酸、色氨酸）；甲硫氨酸（蛋氨酸）。
（2）、不拎电荷的极性r基氨基酸：7种；甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱氨酸（3）、拎正电荷的r基氨基酸：碱性氨基酸，3种；赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
（4）、拎负电荷的r基氨基酸：酸性氨基酸，2种；谷氨酸、天冬氨酸。
4、比较几种蛋白质水方法的特点。
求解：（1）、酸水解：产物不消旋，为l-氨基酸；色氨酸被全然毁坏；部分水解羟基氨基酸（丝氨酸或苏氨酸）被毁坏；asn、gln被毁坏。
（2）碱解：消旋，产物为d-和l-氨基酸的混合物；多数氨基酸破坏；色氨酸不被破坏（3）酶求解：不消旋，产物为l-氨基酸；不毁坏氨基酸；须要几种酶共同促进作用5、以芳香族氨基酸为基准表明其光吸收特点。
解：在可见光没有光吸收；在紫外部分有特征光吸收，酪氨酸275nm，苯丙氨酸257nm，色氨酸280nm。
6、何为氨基酸等电点？氨基酸在等电点时存有什么特性。
解：等电点：氨基酸处于正负电荷数相等即净电荷为零的兼性离子状态时溶液的ph 值。
第三章 蛋白质化学 第1-2节
=
-C-C-C-N-C-N
N+
Aromatic Trp W
-C-OH -CN
Amino Acid Subway Map
Arg R Basic
Lys K
-C-C-C-C-NH3
+
Tyr Y
-C-
-C-CONH2
-C-C-CONH2
Asn N
Asp D
-C-COOH
Gln Q Amide
Glu E Acidic
(1) α- 氨基参加的反应
①与亚硝酸反应（范斯莱克法测定氨基酸氮的依据）
可用来进行氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定。 室温下
NH2 R-CH-COOH + HNO2
OH R-CH-COOH + N2 + H2O
②氨基酸的甲醛滴定(用于氨基酸定量分析)
氨基酸不能直接用酸、碱滴定来进行定量测定。
元素组成特点：蛋白质的含氮量接近于16%。 蛋白质系数：1克氮所代表的蛋白质质量(克数)。即6.25。
蛋白质系数是凯氏定氮法测定蛋白质含量的基础。
粗蛋白含量 ＝样品含氮量 6.25
蛋白质含量 = 样品蛋白氮 6.25
元
素
C
50~55
H
6~8
O
20~23
N
15~18
百分比
有些还含有Ｓ／Ｐ／Ｆe/Cu/Zn/Mn等.
用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。 下列氨基酸溶液除哪个外都能使偏振光发生旋转? A.丙氨酸 B.甘氨酸 C.亮氨酸 D.丝氨酸 在生理pH条件下。具有缓冲作用的氨基酸残基是 A.Tyr B.Trp C.His D.Lys 在生理条件下(pH6.0-7.0左右)，蛋白质分子中的 ____侧链和__侧链几乎完全带正电荷，但是___侧链 则部分带正电荷具有缓冲能力。 必需氨基酸包括哪些？
生物化学第三章蛋白质化学名词解释
第三章蛋白质化学1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。
5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。
6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。
7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。
9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。
11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。
因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。
13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。
14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。
15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。
16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体内重要的抗氧化剂。
生物化学第三章蛋白质化学名词解释
第三章蛋白质化学1蛋白质：就是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量得氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质就是生命得物质基础,就是一切细胞与组织得重要组成成分。
2标准氨基酸:就是可以用于合成蛋白质得２0种氨基酸.3、茚三酮反应：就是指氨基酸、肽与蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合Ｈ＋而表现碱性得电解质。
5、兼性离子:即带正电与、又带负电荷得离子。
6、氨基酸得等电点:氨基酸在溶液中得解离程度受ＰH值影响,在某一PＨ值条件下,氨基酸解离成阳离子与阴离子得程度相等，溶液中得氨基酸以兼性离子形式存在,且净电荷为零，此时溶液得ＰH值成为氨基酸得等电点。
7、单纯蛋白质:完全由氨基酸构成得蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分得蛋白质。
9、蛋白质得辅基:缀合蛋白质所含有得非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质与肽分子中，就是由一个氨基酸得α—羧基与另一个氨基酸得α—氨基缩合时形成得化学键。
11、肽平面:在肽单元中，羧基得π键电子对与氮原子得孤电子对存在部分共享，C－N键具有一定程度得双键性质,不能自由旋转。
因此,肽单元得六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：就是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成得分子。
13、氨基酸得残基：肽与蛋白质分子中得氨基酸就是不完整得，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸得残基。
14、多肽:由１0个以上氨基酸通过肽键连接而成得肽.15、多肽链：多肽得化学结构呈链状,所以又称多肽链。
16、生物活性肽:就是指具有特殊生理功能得肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链得一个片段,当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质得消化产物中也有生物活性肽,她们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽:由谷氨酸、半胱氨酸与甘氨酸通过肽键连接构成得酸性三肽,就是一种生物活性肽，就是机体内重要得抗氧化剂。
蛋白质的化学修饰
整理ppt
35
从整体来看，往往系统性不够。如蛋白质某一AA 残基被修饰后，完全导致活性丧失，即其为蛋白 质表现其生物学活性所“必需”的，但为什么必 需就不能确切说明。
(其它:DNFB\DNS)
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17
三硝基苯磺酸 (TNBS)
2.3.3 引入负电荷的修饰
1. 乙酰化: 此反应类似于乙酸酐与氨基反应, 但酸 酐(如琥珀酸酐)所带负电荷全部引入到侧链上。
2. 烷基化：
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18
蛋白质侧链的修饰
2.1 特定的AA残基侧链基团的反应试剂 （4种方法）
2.2 巯基的化学修饰
2.3 氨基的化学修饰（3种方法）
2.4 羧基的化学修饰
2.5 咪唑基的化学修饰
2.6
二硫键的化学修饰 整理ppt
19
2.4 羧基的化学修饰
由于羧基在水溶液中的化学性质, 使得蛋白质分 子中Glu和Asp的修饰很有限, 产物一般是酯类或 酰胺类.
目前最常用的 标准方法, 在比 较温和的条件
下就可进行
➢ 常用且灵敏度高的方法是对氯汞苯甲酸与-SH作
用; 三硝基苯磺酸与-NH2作用。用荧光法可测定 微量蛋白质, 灵敏度高，常用荧光胺。
整理ppt
30
5.2 在蛋白质序列分析中的应用
用于测定蛋白质及多肽化学结构的许多方法都 是以蛋白质化学修饰为基础的。
A. 控制酶解程度: 如常用胰蛋白酶专一水解碱 性氨基酸(Arg和Lys)的-COOH所形成的肽键。 若要使胰蛋白酶只水解Arg所形成的肽键, 可用 三氟乙酰化法将Lys--NH2保护起来, 使它转变 为酶不能水解的产物。
段. H2O2一般用于氧化-SH形成-S-S-或在较大量 时形成磺酸，也可以生成次磺酸。
第03章_蛋白质i
5 收缩和运动蛋白（contractile and motile protein） 6 结构蛋白（structural protein） 7 防御蛋白（defense protein） 8 异常蛋白 (exotic protein)
A0005801.mov
一个过程多重功能蛋白
ห้องสมุดไป่ตู้
A0213101.mov
三、薄层层析 （Thin-layer Chromatography） 四、离子交换柱层析 （Ion-exchange Column Chromatography） 离子交换树脂
带酸性基团、能解离出质子，与溶液 中阳离子发生交换的叫阳离子交换树 脂。 -SO3H(强酸型)、－COOH(弱酸型) 带正电荷的AA与阳离子交换树脂 结合力强。
* 应用: 鉴定多肽链的氨基末端氨基酸 在弱碱性溶液中, DNFB 将α-氨基酸转变 成黄色的2,4-二硝基苯基氨基酸.
（二）艾德曼反应（Edman reaction） 试剂：苯异硫氰酸酯 （Phenylisothiocyanate, PITC） α－氨基参加的反应（烃基化反应）
艾德曼 反应
用途：鉴定多肽链氨基末端AA;蛋白质测序
第二节 氨基酸--蛋白质的构件分子 一、氨基酸的分类
（一）常见蛋白质氨基酸（standard amino acid） α－氨基酸结构通式 α－氨基酸的区别在于侧链R基的不同
1 非极性R基氨基酸（Aromatic R Groups） 8种
吲哚基团
非极性R基氨基酸
2 不 带 电 荷 的 极 性 R 基 氨 基 酸 （Polar,uncharged R Group） 7种
结合蛋白按辅基种类分为： 辅基 核蛋白（nucleoprotein ） 脂蛋白（lipoprotein ） 糖蛋白（glycoprotein） 磷蛋白（phosphoprotein） 核酸 脂质 糖 磷酸基
生物化学重点
生物化学重点第三章蛋白质化学1.氮是蛋白质的特征元素2.蛋白质的结构单位――氨基酸结构式3.芳香族r基氨基酸、带正电荷r基氨基酸、带负电荷r基氨基酸（定义、所涵盖的氨基酸的种类、习惯名称和符号）4.两性解离与紫外线吸收特征（定义）等电点定义5.谷胱甘肽（巯基抗氧化剂定义）6.蛋白质的一、二、三级结构（定义化学键常用的结构及特点保持平衡的因素）7.结构域（定义）8.变构效应（定义）9.呈色反应涵盖哪些，存有什么促进作用10.蛋白质就是胶体溶液其主要的平衡因素11.变性复性（定义机理）12.沉降与沉降系数（定义机理）13.蛋白质复性的定义14.蛋白质结晶的机理、方法、条件、特点（四种方法分别阐释）15.电泳（定义）16.层析技术定义17.输血（定义促进作用）18.肽键的定义19.能辨别寡肽和多肽链20.肽链的书写顺序第四章核酸化学1.2.3.4.5.6.7.dna与rna核苷酸的区别核酸的种类、功能、原产核苷酸是核酸的结构单位和水解产物核苷酸的组成核苷酸的相连接方式功能、衍生物核苷酸与核苷酸的相连接方式基因与基因组的概念：基因：是决定蛋白质多肽链或rna所必需的全部核酸序列（通常是dna序列）它是遗传的基本功能单位。
一个完整的基因不仅包含编码蛋白质多肽链（或rna）的核酸序列，还应包括与转录表达调控有关的核酸序列；基因组：指一个细胞或生物体内全部的dna序列，它储存了一个物种所有的遗传信息8.核酸的一、二级结构的定义、保持的化学键、特点9.dna与rna的区别10.三种rna在蛋白质合成中的作用11.真核生物的mrna与原核生物的区别12.trna的一、二、三级结构的特点13.核酶的定义14.紫外吸收特征15.变性、复性与杂交的概念16.增、减色效应、解链温度的概念第五章酶1.酶的概念2.酶的活性中心（定义）及活性中心内的所需基团的分类3.同工酶的概念、机理4.血清同工酶检测的意义5.高效性、特异性的机制6.酶促反应动力学的影响因素、绘制曲线7.米式方程、米式常数的含义、意义（能够排序底物浓度和相对速度）8.酶促发展反应的拉沙泰格赖厄县温度就是多少、拉沙泰格赖厄县ph的概念9.抑制剂的概念10.不可逆抑制剂与不可逆抑制剂作用（定义）11.巯基酶抑制剂、丝氨酸酶抑制剂对象、机制、中止方法12.有机磷中毒的机理13.可逆抑制剂与可逆抑制剂作用方式及特点14.硫胺类药物作用机理15.表现酶活性的方式有哪些16.酶的调节方式及对象17.变构调节、化学修饰调节的概念18.酶原转化成的定义、机理19.酶原的概念20.常以酶原形式分泌的酶：消化酶类、凝血酶类、纤溶酶类第六章维生素和微量元素1、维生素：是维持生命正常代谢所必需的一类小分子有机化合物，是人体重要的营养物质之一。
蛋白质化学名词解释。简答
第三章蛋白质化学一、简述和论述1、酸碱性质氨基酸可分为哪几大类？分别包括哪些氨基酸？中性氨基酸可分为五类：脂肪族氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸含硫基氨基酸：半胱氨酸、甲硫氨酸亚氨基酸：脯氨酸酸性氨基酸：天门冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸、组氨酸2、蛋白质的α—螺旋结构模型。
其要点是什么？螺距为0.54nm●含3.6个氨基酸残基●13个原子 3.613●每个AA残基占0.15nm●转100°●肽链内形成氢键●通常，蛋白质分子为右手α-螺旋右手α螺旋空间位阻较小，符合立体化学的要求，在肽链折叠中容易形成，构象稳定影响α螺旋形成的因素：①R基的大小：较大的难形成，如多聚Ile②R基的电荷性质：不带电荷易形成③Pro：（1）-NH参与环的形成，Cα-N不能旋转（2）无法提供质子，不能形成链内氢键3、β—折叠(β—pleated sheet)与α—螺旋比较有何特点？β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而形成的。
肽链的主链呈锯齿状折叠构象；在β-折叠中，α-碳原子总是处于折叠的角上，氨基酸的R 基团处于折叠的棱角上并与棱角垂直，两个氨基酸之间的轴心距为0.35nm；β-折叠结构的氢键主要是由两条肽链之间形成的；也可以在同一肽链的不同部分之间形成。
几乎所有肽键都参与链内氢键的交联，氢键与链的长轴接近垂直；β-折叠有两种类型。
一种为平行式，即所有肽链的N-端都在同一边。
另一种为反平行式，即相邻两条肽链的方向相反。
4、写出基本氨基酸的三字符、一字符。
甘氨酸Gly G 丙氨酸Ala A缬氨酸V al V 亮氨酸Leu L 异亮氨酸Ile I 苯丙氨酸Phe F 酪氨酸Tyr Y色氨酸Try W 丝氨酸Ser S 苏氨酸Thr T 半胱氨酸Cys C 甲硫氨酸Met M天门冬氨酸Asp D 谷氨酸Glu E 天门冬酰胺Asn N 谷氨酰胺Gln Q精氨酸Arg R 赖氨酸Lys H 组氨酸His H 脯氨酸Pro P 5、试述蛋白质的胶体性质，并说明其原理。
第三章 蛋白质化学3-蛋白质的三维结构_2010
胶 原 纤 维 的 结 构
生物体内胶原蛋白网
胶原蛋白的保健作用
1． 预防骨质疏松，增加骨密度 预防骨质疏松， 2． 改善关节健康 3． 健美皮肤 4． 美发亮甲 5． 丰韵乳房 6． 提高人体免疫力 7． 促进伤口愈合能力
胶原蛋白与疾病
如果胶原蛋白的生物合成反常， 如果胶原蛋白的生物合成反常，或胶原蛋白 因其他原因起异常变化， 因其他原因起异常变化，即有可能导致胶原 病。 风湿热、类风湿性关节炎、皮肌炎、 风湿热、类风湿性关节炎、皮肌炎、多动脉 系统性硬皮病、 炎、系统性硬皮病、系统性红斑狼疮
肌动蛋白以两种形式存在，球状肌动蛋白( 肌动蛋白以两种形式存在，球状肌动蛋白(G—肌动蛋白)和 肌动蛋白) 以两种形式存在 纤维状肌动蛋白( 肌动蛋白) 纤维状肌动蛋白(F—肌动蛋白)。纤维状肌动蛋白实际上是 一根由G 肌动蛋白分子(分子量为46000)缔合而成的细丝。 46000)缔合而成的细丝 一根由G—肌动蛋白分子(分子量为46000)缔合而成的细丝。 两根F 肌动蛋白细丝彼此卷曲形成双股绳索结构。 两根F—肌动蛋白细丝彼此卷曲形成双股绳索结构。
蛋白质的二级结构 P207
（一）概念 ：指蛋白质多肽链主链 局部的空间结构， 局部的空间结构，不涉及氨基酸侧 链残基的构象。 链残基的构象。
稳定因素： 稳定因素：氢键
（三）二级结构的主要构象方式
• 1、α螺旋 、 螺旋 • （1）α螺旋的一般特征： 螺旋的一般特征： ） 螺旋的一般特征 • ★多肽主链按右手或左 手方向盘绕， 手方向盘绕，形成右手 螺旋或左手螺旋， 螺旋或左手螺旋， • ★相邻的螺圈之间形成 链内氢键 • ★构成螺旋的每个 都 构成螺旋的每个Cα都 取相同的二面角Φ、 。 取相同的二面角 、Ψ。
第三章 蛋白质化学
[Gly +]
K
+
]
1
[ Gly
+
] =
][ H
1 +
+
]
K
[ Gly − ][ H K 2= [ Gly ± ] [ Gly
−
]
±
] =
K
2
[ Gly [H + ]
]
根据等电点的定义，在等电点时，氨基酸所带的正负电 荷相等，即： [Gly +]=[Gly -]
因此有：
[Gly ± ][ H + ] K 2 [Gly ± ] = K1 [H + ] K2 [H + ] = K1 [H + ]
三、氨基酸的性质
1、两性电离性质 、 R CH NH3 COOH
+
R + OH+ H+ (pK´1) ´ CH NH3+ COO + OH+ H+ (pK´2) ´
R CH NH2 COO
pH< pI
净电荷为正
pH = pI
净电荷=0 净电荷
pH > pI
净电荷为负
当氨基酸溶液在某一pH值时，其所带正负电荷相等，成为两性离子， 当氨基酸溶液在某一 值时，其所带正负电荷相等，成为两性离子， 值时 在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH值就称为该氨基酸的 在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的 值就称为该氨基酸的 等电点(isoelectric point)。 等电点 。
等电点—— 等电点
使某种氨基酸所带正、负电荷数相等时溶液的 值 使某种氨基酸所带正、负电荷数相等时溶液的pH值。
第03章蛋白质的结构与功能ppt课件
二 、 蛋 白 质 的 一 级 结 构 (primary
structure)
（一）、概念
蛋白质的一级结构是指多肽链中各种氨 基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。 主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
NH2
1
Gly
15
LeuTyr
Gln Leu
Ile
Ser
Glu
HOOC Thr 30
A链 Val 5 Cys Ile 10
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O
NH-CH-C
HH
OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键ห้องสมุดไป่ตู้
甘氨酰甘氨酸
*多肽链：许多Aa残基通过肽键彼此连接而 成的链状多肽
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由几个到十几个氨基酸相连而成的肽称 为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸 相连形成的肽称多肽(polypeptide)。
牛核糖核酸酶
N末端
C末端
肽单位与二面角
肽单位（piptide unit） 是主链骨架 的重复单位，C-CONHC。
肽平面：肽单位上的六个原子都位 于同一个刚性平面称肽平面。
结构特点
1、肽键具有双键性质，不能自由旋转
2、肽单位6个原子位于同一个刚性平面， 酰胺平面
3、方式排布：C==O与N—H或者Ca—C与 Ca —N
2、稀有氨基酸
蛋白质中含量较少的氨基酸。
• 4-羟脯氨酸
CH2
HO— CH2
CH2
• 胱氨酸
蛋白质化学
各种氨基酸进行定性、定量测定，称为
氨基酸分析。 分析原理主要有两种：一种是分配层析， 另一种是离子交换层析。
55
色谱法早在1903年由俄国植物学 家茨维特分离植物色素时采用。后来 不仅用于分离有色物质，还用于分离 无色物质，并出现了种类繁多的各种 色谱法。
他为了分离植物色素，将植物绿 叶的石油醚提取液倒入装有碳酸钙粉 末的玻璃管中，并用石油醚自上而下 淋洗，由于不同的色素在碳酸钙颗粒 表面的吸附力不同，随着淋洗的进行， 不同色素向下移动的速度不同，形成 一圈圈不同颜色的色带，使各色素成 分得到了分离。他将这种分离方法命 名为色谱法
5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 5.48
苯丙氨酸 phenylalanine Phe 脯氨酸 proline Pro
6.30
31
2. 极性中性氨基酸 色氨酸 丝氨酸 酪氨酸 半胱氨酸 蛋氨酸 天冬酰胺 tryptophan serine tyrosine cysteine methionine asparagine Try Ser Try Cys Met Asn W S Y C M N
②成酰氯的反应 氨基被保护后，羧基可与二氯亚砜或五氯化磷反应， 生成酰氯，使羧基活化。在多肽的人工合成中常用
49
3、脱羧基反应
4、叠氮反应 活化羧基，可用于肽的人工合成
50
显色反应
1、与茚三酮反应 茚三酮在弱酸中与α-氨基酸共热，引起氨基 酸的氧化脱氨，脱羧反应，最后，茚三酮 与反应产物——氨和还原茚三酮反应，生 成紫色物质（λmax=570nm）。
3）调控作用
参与基因调控：组蛋白、非组蛋白等 参与代谢调控：如激素或生长因子等. 生物体内必须有调节功能的物质，才能维持生理活动的 正常进行，其中有些是蛋白质，如胰岛素、生长激素等
名词解释 生物化学
名词解释第三章蛋白质化学1.等电点PI在某一PH溶液中，该氨基酸基本以兼性离子的形式存在，或者少量的正负离子浓度相等，氨基酸的净电荷为零，此时的PH称为等电点。
2.肽键和肽链肽键：肽键是一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH。
-肽链：每两个氨基酸相互连接形成一个肽键，多个氨基酸相互连接就形成了多个肽键，由多个氨基酸相互连接形成的含有多个肽键的一条链状结构称为肽链。
3.肽平面及二面角肽平面：肽链主链上的重复结构肽单位实际上就是肽平面二面角：绕Cα—N1键旋转的角度称Ф角，绕Cα—C2键旋转的角度称ψ角，这两个旋转角度叫二面角。
4.一级结构多肽链内氨基酸残基从N端到C端的排列顺序，或称氨基酸序列，是蛋白质最基本的结构。
5.二级结构是肽链主链不同肽段通过自身的相互作用、形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而形成的局部空间结构。
6.三级结构多肽链在二级结构的基础上，通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，借助次级键维系α螺旋、β折叠、β转角等二级结构相互配置而形成的特定的构象。
7.四级结构由相同或不同亚基按照一定排布方式聚集而成的蛋白结构，维持四级结构稳定的作用力是疏水作用、离子键、氢键、范德华力。
8.超二级结构指多肽链上若干相邻的构象单元彼此作用，进一步组合成有规则的结构组合体，作为三级结构的构件。
9.结构域是在二级结构和超二级结构基础上形成并相对独立的三级结构局部折叠区，是在空间上能辨认的三维实体。
10.蛋白质变性与复性变性：当天然蛋白质受到某些物理或化学因素的影响，使其分子内部原有的高级结构发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致蛋白质一级结构的变化。
复性：高级结构松散了的变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性。
11.分子病由于基因突变导致蛋白质一级结构发生变异，使蛋白质的生物学功能减退或丧失，甚至造成生理功能的变化而引起的疾病。
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42胰岛素原转变为胰岛素的过程是在_________(细胞器)进行。
分泌颗粒中的胰岛素是通过_________离子于_________氨酸侧链上的氮原子配位，形成_________聚体。
43.测定蛋白质浓度的方法主要有_________、_________、_________和_________。
44.肌球蛋白本身具有_________酶的活性，所以当A TP释放能量时，就引起肌肉收缩。
45.酶蛋白的荧光主要来自_________氨酸与_________氨酸。
46.凝集素能专一地识别细胞表面的_________并与之结合，从而使细胞于细胞相互凝集。
47.蛋白质的生理价值可用下式表示：_________×100。
48.R．Y alow的主要贡献是建立了_________。
49.抗体就是_________球蛋白。
50.用_________试剂可区分丙氨酸和色氨酸。
51.利用蛋白质不能通过半透膜的特性，使它和其他小分子物质分开的方法有_________和-_________等。
52.利用分配层析的原理进行氨基酸分析，常用的方法有_________、_________、_________ 和_________等。
53.实验室中常用的测定相对分子质量的方法有_________、_________和_________等。
54.羧肽酶B专一地从蛋白质的C端切下_________氨基酸。
55.糖蛋白的糖基大多结合在蛋白质的_________残基_________残基与_________残基上。
56. _________不是α-氨基酸，它经常改变肽链折叠的方式。
57.维持蛋白质构象的次级键主要有_________、_________、_________和_________。
58.羧肽酶A不能水解C端是_________残基、_________残基和_________残基的肽键。
59.常用的肽链N端分析的方法有_________法、_________法、_________法和_________法。
C端分析的方法有_________法和_________法等。
60.多聚L-谷氨酸的比旋度随PH值改变是因为_________，而L-谷氨酸的比旋度随PH值改变则是由于_________。
61.胰岛素是胰岛β-细胞分泌的，它是由前胰岛素原经专一性蛋白水解，失去N端的-_________成为_________。
再经类胰蛋白酶和类羧肽酶的作用失去_________肽，形成具有生物活性的胰岛素。
62.影响血红蛋白与氧结合的因素由_________、_________、_________和_________等。
63.蛋白质的超二级结构是指_________，其基本组合形式为_________、_________、-_________、_________ 、_________和_________等。
64.蛋白质的二级结构有_________、_________、_________、_________和_________等几种基本类型。
65.凝集素是一类能与_________相互作用的蛋白质。
66.许多钙结合蛋白都存在有_________图象，即他们的钙结合位点都由一个_________的结构单位构成。
67.确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用_________，然后用_________技术分离水解后的混合肽段。
二、问答题
1.1、某氨基酸溶于pH 7的水中，所得氨基酸溶液的pH值为6,问此氨基酸得pI是大于6、
等于6还是小于6？
2.某氨基酸溶于pH 7得水中，所得氨基酸溶液的pH值为8, 问此氨基酸得pI是大于8、
等于8还是小于8？
3.根据氨基酸的pH值，指出Gly,Asp,Lys和His在：（1）pH 1.0; (2)pH2.1; (3) pH
4.0; (4) pH10
时可能甙的静电荷（用-、0或+表示）。
4(1). 一个Ala、Ser、Phe、Leu、Arg、Asp和His的混合液在pH3.9时进行电泳，指出哪些氨基酸向阳极移动？哪些氨基酸向阴极移动？
14. 某一蛋白质的多肽在一些区段为α螺旋构象。
该蛋白质的相对分子质量为240 000，多肽链外形的长度为5.06*10-5cm。
计算α螺旋占分子的百分之多少？
15. 氨基酸残基的平均分子质量为120，可溶性蛋白质的平均浓度为1.33g/cm3。
计算：（1）可溶性蛋白质的平均比容。
（2）含有270个氨基酸的蛋白质，其单个分子的质量。
（3）这种蛋白质的单个分子所占有的体积。
（4）这种蛋白质的一个分子能否放在10nm厚的细胞膜内？假设该分子为球形。
16. 已知牛血清白蛋白含色氨酸0.58%（按质量计）,色氨酸相对分子质量为204。
（1）计算最低相对分子质量。
（2）用凝胶过滤测得牛血清白蛋白相对分子质量大约为7万，问牛血清白蛋白分子中含有几个色氨酸残基。
17. 测得一种蛋白质含0.426%铁，计算其最低相对分子质量。
一种纯酶按质量算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%，计算其最低相对分子质量。
18. 如果某一纯蛋白质溶液，浓度为1%，在等电点PH值时，于0℃测得渗透压为46mm水柱，计算该蛋白质的相对分子质量（假设蛋白质溶液是理想溶液）。
19. 大肠杆菌长2um,直径1um。
当它们生长在有乳酸的培养基上，就能合成β-半乳糖苷酶（Mr=450 000）。
大肠杆菌细胞的平均密度为1.2g/ml,总质量的14%是可溶性蛋白质，可溶性蛋白质的1%是β-半乳糖苷酶。
计算生长在乳糖培养基上的一个大肠杆菌细胞中β-半乳糖苷酶分子的数目。
14、。