生化论述题(生化)

1.球状蛋白质的极性氨基酸残基在pH7的水溶液中一般位于蛋白质分子表面，但Ser、Thr、Asn和Gln这些极性氨基酸却常常位于球状蛋白质分子内部，为什么？

⑴Ser、Thr 、Asn和Gln都有不带电荷的极性侧链⑵在pH7的水溶液中不带电荷的极性侧链参与内部氢键形成⑶它们的极性被氢键中和。

2.试述蛋白质两性解离的机制及其意义？

⑴机制：蛋白质是两性电解质①蛋白质分子中有可解离的氨基末端和羧基末端以及侧链上的某些基团②解离程度和性质取决于蛋白质分子中酸、碱性基团的多少和两者的相对比例以及所处溶液的pH③在酸性较强的溶液中，酸性基团的解离被抑制，蛋白质分子解离成正离子，带正电荷；反之，在碱性较强的溶液中，蛋白质带负电荷⑵意义：①用于蛋白质分离纯化：电泳；层析等②临床检验用三氯醋酸等制备无蛋白血滤液③临床用牛奶解救误服重金属盐的患者。

3.运用所学生化知识阐述蛋白质结构与功能的关系。

⑴蛋白质的一级结构是其高级结构与其功能密切相关⑵蛋白质的一级结构是其高级结构和功能的基础①一级结构相似的蛋白质，其空间构象和功能也有相似之处②蛋白质一级结构的细微变化影响蛋白质的功能活性⑶蛋白质一级结构并非是引起蛋白质高级结构和功能改变的唯一因素。蛋白质一级结构虽无变化，但如果出现错误折叠可引起疯牛病、老年痴呆等蛋白质构象病。

4.是疏水环境还是亲水环境更利于蛋白质a-螺旋结构的形成？为什么？

⑴疏水环境更利于蛋白质a-螺旋结构的形成⑵稳定a-螺旋的力是氢键⑶在疏水环境中很少有极性基团⑷亲水环境中存在较多的极性分子或极性基团⑸极性分子或极性基团影响氢键的形成或稳定。

6.试述DNA双螺旋结构模型的要点。

⑴DNA是反向平行的互补双链结构：双链结构中，亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧而碱基位于内侧，两条链的碱基之间以氢键相结合。腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键；鸟嘌呤与胞嘧啶配对，形成三各氢键。每个DNA分子中的两条链互为互补链。两条多聚核苷酸链的走向呈反向平行。碱基平面与线性分子结构的长轴相垂直⑵DNA双链是右手螺旋结构：DNA双链所形成的螺旋直径为2nm，螺旋每旋转1周包含了10对碱基，每个碱基的旋转角度为36°螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm⑶疏水力和氢键维系DNA双螺旋结构的稳定：DNA双链结构的稳定横向依靠两条链互补碱基间的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。碱基堆积力对于双螺旋的稳定性更为重要。

7.比较3种可逆性抑制作用的特点

竞争性抑制特点：I与S结构类似，竞争酶的活性中心；抑制程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力及底物浓度。动力学特点：Vmax不变，表现Km增大。非竞争性抑制特点：抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；抑制程度取决于抑制剂的浓度；动力学特点：Vmax降低，表现Km值不变。反竞争性抑制特点：抑制剂只与酶-底物复合物结合；抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度；动力学特点：Vmax降低，表现Km降低。

8.举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。

磺胺类药物的抑制机制：与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶。磺胺类药物是临床上应用的一种典型的竞争性抑制剂。其作用机制要点为：其化学结构类似对氨基苯甲酸，是二氢叶酸合成酶竞争性抑制剂，抑制细菌二氢叶酸合成。

9.测定酶活性时应注意些什么。

酶的活性是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应速度。酶促反应速度可在适宜的反应条件下，用单位时间内底物的消耗或产物的生成量来表示。反应速度取其初速度，即底物的消耗量很少时的反应速度。

10.说明酶原与酶原激活的意义。

避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。

11.激素是如何调节糖原代谢的。

激素与膜上受体结合→激活G蛋白→激活膜上腺苷环化酶→cAMP浓度增高→激活蛋白激酶A，蛋白激酶A活化后，通过两个方面调节原代谢⑴蛋白激酶A 活化→磷酸化酶b激酶磷酸化，活性激活→磷酸化酶b磷酸化，转变成磷酸化酶a，活性增高→糖原分解加强⑵蛋白激酶A活化→糖原合酶磷酸化，活性抑制→糖原合成抑制。

12.试述三羧酸循环的特点及其生理意义。

⑴特点：①整个过程在线粒体中进行②循环1周脱氢4次、脱羧2次、底物水平磷酸化1次③整个过程不可逆④包括草酰乙酸在内的中间产物起催化剂的作用⑤关键酶有柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶和a-酮戊二酸脱氢酶复合体⑵生理意义：①是三大营养素的最终代谢通路②是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽③为某些物质的生物合成提供前体。

13.1分子丙酮酸彻底分解产生多少分子ATP。

1分子丙酮酸彻底分解的整个过程是在线粒体中进行，5次脱氢，产生4分子NADH，1分子FADH2，底物水平磷酸化1次，产生1分子GTP，共计产生15分子ATP。具体过程：丙酮酸→乙酰CoA+草酰乙酸→柠檬酸→异柠檬酸→a-酮戊二酸→琥珀酰CoA→琥珀酰→延胡索酸→苹果酸→草酰乙酸→回到第一步循环。关键酶有：丙酮酸脱氢酶复合体，柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，a-酮戊二酸脱氢酶复合体。

15.试写出甘油异生为葡萄糖的全过程。

甘油异生为葡萄糖的整个过程在胞液中进行，涉及到两个“能障”⑴甘油在甘油激酶催化下，消耗一分子ATP，生成3-磷酸甘油；3-磷酸甘油在磷酸甘油脱氢酶催化下，脱氢生成磷酸二羟丙酮和一分子NADH⑵从磷酸二羟丙酮插入糖酵解途径，磷酸二羟丙酮→3-磷酸甘油醛→1，6-二磷酸果糖；1，6-二磷酸果糖在果糖二磷酸酶催化→6-磷酸果糖→6-磷酸葡萄糖，然后在葡萄糖-6-磷酸酶作用下→葡萄糖。

16.丙氨酸和天冬氨酸的成糖过程有何异同？

丙氨酸成糖与天冬氨酸成糖的差别主要表现在生成草酰乙酸以前的阶段。由于丙酮酸激酶催化的反应在体内是不可逆的，丙氨酸经丙酮酸的糖异生必须绕过这一“能障”才能实现。由于草酰乙酸不能自由通过线粒体内膜，所以，在绕过“能障”的同时，又涉及一个“膜障”，最终在胞浆重新生成草酰乙酸，以后的成糖过程就和天冬氨酸相同了⑴丙氨酸在胞液中脱氢基生成丙酮酸，进入线粒体基质⑵在线粒体内，丙酮酸在丙酮酸羧化催化下生成草酰乙酸。⑶草酰乙酸有两条途径出线粒体内膜，一是转氨基生成天冬氨酸出膜到胞液；二是加氢转变成苹果酸出膜到胞液。⑷在胞液中天冬氨酸重新脱氨回到草酰乙酸；苹果酸可脱氢回到草酰乙酸。⑸胞液中的草酰乙酸在磷酸烯醇式丙酮酸羧酸酶催化下，生成磷酸烯醇式丙酮酸，以后就沿着糖异生途径成糖。⑹天冬氨酸在胞液中，经转氨基作用生成草酰乙酸，再经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸，以后和丙氨酸成糖途径一样。

17.试比较脂肪酸的合成与分解的主要区别点。

脂肪酸合成和分解是通过完全不同的两条途径进行的。脂肪酸合成过程不是脂肪酸分解的逆过程，它们反应的组织，细胞定位，转移载体，酰基载，限速酶，激活剂，抑制剂，供氢体和受氢体以及反应底物与产物均不相同。

18.写出甘油彻底分解氧化的反应步骤，并指出脱氢和耗能的步骤以及关键酶的名称。

食物中脂肪消化产生的甘油经肠道吸收后与脂肪动员产生的甘油均可彻底分解氧化为二氧化碳和水，并产生ATP供机体利用。过程：甘油—①→3-磷酸甘油—②→磷酸二羟丙酮→3-磷酸甘油酸→1，3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸→2-磷酸甘油酸→磷酸烯醇式丙酮酸—③→丙酮酸→丙酮酸—④→乙酰CoA→进入三羧酸循环彻底分解。三羧酸循环共有8步反应：乙酰CoA+草酰乙酸—⑤→柠檬酸→异柠檬酸—⑥→a-酮戊二酸—⑦→琥珀酰CoA→琥珀酰→延胡索酸→苹果酸→草酰乙酸→回到第一步循环反复。关键酶有：①甘油激酶②磷酸甘油脱氢酶③丙酮酸激酶④丙酮酸脱氢酶复合物⑤柠檬酸合酶⑥异柠檬酸脱氢酶⑦a-酮戊二酸脱氢酶复合体。

19.论述甘油在肝脏内转变成葡萄糖的反应过程，并指出脱氢、耗能和关键酶催化的步骤。

过程：2×甘油—①→2×3-磷酸甘油—②→磷酸二羟丙酮和3-磷酸甘油醛各1分子→1，6-双磷酸果糖—③→6-磷酸果糖→6-磷酸葡萄糖—④→葡萄糖→进入血液。关键酶催化步骤：⑴由甘油代谢的关键酶甘油激酶催化，每生成1分子3-磷酸甘油需要消耗1ATP⑵由磷酸甘油脱氢酶催化，每生成1分子磷酸二羟丙酮可产生1分子NADH+H⑶由糖异生关键酶的果糖双磷酸酶-1催化，水解释放1分子无机磷酸。由糖异生关键酶的葡萄糖-6-磷酸酶催化，水解释放1分子无机磷酸。

20.写出脂酸在肝脏内转变成酮体的基本反应步骤。

脂酸在肝脏内转变成酮体第一阶段的反应步骤是通过β-氧化产生乙酰CoA,这一阶段的基本反应步骤如下：脂肪酸→脂酰CoA→脂酰CoA→a,β烯脂酰CoA→L-β-羟脂酰CoA→β-酮脂酰CoA→乙酰CoA+少2碳脂酰CoA→下一轮β-氧化。第二阶段的反应是利用β-氧化产生的大量乙酰CoA通过肝脏内丰富的合成酮体的酶，把乙酰CoA转变成酮体，即乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三者，其具体反应步骤如下：2分子乙酰CoA→乙酰乙酸CoA，后者再和乙酰CoA→HMG-CoA→乙酰乙酸。生成的乙酰乙酸再通过加氢反应转变为β-羟丁酸或经自发脱羧生成丙酮。

21.概述硬脂酸在心肌细胞内彻底分解的过程，并写出1分子硬脂酸经β-氧化后所生成的各产物的分子数和净产生ATP的数目。

18碳硬脂酸首先在脂酰CoA合成酶的催化下活化生成18碳硬脂酰CoA,该过程在心肌细胞液中进行，需要CoA参与，同时消耗两分子ATP。生成的硬脂酰CoA 经肉碱脂酰转移酶Ⅰ、Ⅱ作用，由肉碱携带进入线粒体基质，肉碱脂肪酰转移酶Ⅰ是关键酶。硬脂酰CoA在线粒体内的β-氧化反应由4个连续的酶促反应组成①脱氢，在脂肪酰CoA脱氢酶的催化下，生成FADH2和a-β-烯硬脂酰CoA②水化，在水化酶的催化下生成L-β-羟硬脂酰CoA③再脱氢，在L-β-羟脂肪酰的催化下，生成β-酮硬脂酰CoA和NADH+H+④硫解，在硫解酶的催化下，分解成1分子乙酰CoA和1分子16碳的脂肪酰CoA。生成的乙酰CoA均可通过三羧酸循环彻底氧化成CO2、H2O和ATP。每分子FADH2通过呼吸链氧化产生2分子ATP，每分子NADH+H+氧化产生3分子ATP，每分子乙酰CoA通过三羧酸循环氧化产生12分子ATP。因此1分子硬脂酸彻底氧化共生成（8×2)+(8×3）+（9×12）=148分子ATP，减去硬脂酸活化时耗去的2个高能磷酸键，相当于2分子ATP，净生成146分子ATP。

22.概述软脂酸的合成过程。

软脂酸是16碳饱和脂肪酸，软脂酸的合成是从原始材料乙酰CoA开始的，所以称之为从头合成途径。合成部位在细胞液中进行；合成原料是乙酰CoA，还包括ATP、NADPH、HCO3-等。它们主要来自葡萄糖，乙酰CoA在线粒体内产生，它不能通过线粒体内膜，故乙酰CoA进入胞液需要通过柠檬酸-丙酮酸循环；合成过程的限速酶是乙酰CoA羧化酶。软脂酰合成由多酶体系催化，其核心是酰基载体蛋白。多酶体系包括两个酶系统，一个是乙酰CoA羧化酶，另一个是脂肪酸合成酶它们共同作用下，催化乙酰CoA和丙二酸单酰CoA进行反应，丙二酸单酰CoA作为软脂酸合成酶的主要底物，而乙酰CoA可看成是软脂酸合成酶的引物；合成软脂酸的反应包括4步，即：缩合、还原、脱水、再还原，每经过4步循环，可延长2个碳。

23.概述机体是如何调节脂酸合成的?

脂酸合成主要受到膳食及激素调节。高脂膳食或饥饿而导致脂肪动员加强时，肝细胞内脂酰CoA增多可抑制脂酸合成限速酶乙酰CoA羧化酶，从而抑制脂酸合成。高糖膳食时，糖代谢加强，脂酸合成原料乙酰CoA、NADPH+H+增多有利脂酸合成。糖代谢加强产出ATP可抑制异柠檬酸脱氢酶，导致柠檬酸、异柠檬酸堆积进入胞液后变构激活乙酰CoA羧化酶，脂酸合成增加。胰岛素能诱导乙酰CoA羧化酶及脂肪酸合成酶系合成，从而促进脂酸合成。

胰高血糖素通过增加蛋白激酶A活性使乙酰CoA羧化酶磷酸化而降低活性，抑制脂酸合成。

肾上腺素、生长素能抑制乙酰CoA羧化酶活性，脂酸合成减少。

24.从辅酶的角度说明呼吸链的组成顺序，从复合体的角度说明发生h+跨膜转运的位点和数量。

（1）从辅酶的角度来看，呼吸链的顺序如下：

复合体Ⅰ→CoQ→复合体Ⅲ→cytc→复合体Ⅳ→O2

↑

复合体Ⅱ

（2）发生h+跨膜转运的复合体：①复合体Ⅰ：4②复合体Ⅲ：4③复合体Ⅳ：2 25.LDH催化乳酸氧化成丙酮酸的反应所产生的NADH+H+是怎样进入呼吸链

的？

（1）这个反应是在胞质中发生的，而呼吸链存在于线粒体内，所以产生的NADH+H+需要经过转运。（2）在脑和骨骼肌中是通过α-磷酸甘油穿梭机制进入呼吸链：细胞质中代谢物脱氢产生的NADH先参与由磷酸甘油脱氢酶催化磷酸二羟丙酮还原成α-磷酸甘油的反应；后者穿过线粒体外膜，经线粒体内膜近胞质侧磷酸甘油脱氢酶催化氧化生成磷酸二羟丙酮和FADH2；FADH2能进入琥珀酸氧化呼吸链，生成2分子的atp，而磷酸二羟丙酮可穿出线粒体外膜至胞质，继续下一轮的穿梭。（3）在肝和心肌中是通过苹果酸穿梭机制进入呼吸链：胞质中的NADHA在苹果酸脱氢酶的作用下，使草酰乙酸还原成苹果酸，后者通过线粒体的内膜上α-酮戊二酸转运蛋白进入线粒体，又在线粒体内苹果酸脱氢酶的作用下重新生成草酰乙酸和NADH。NADH进入NADH氧化呼吸链，生成3个atp分子。草酰乙酸经谷草转氨酶的作用生成天冬氨酸，后者经酸性氨基酸转运蛋白运出线粒体在转变成草酰乙酸，继续进行穿梭。

26.试述尿素循环的详细步骤，并注明每步反应是在细胞的哪个部位进行的

（1）氨基甲酰磷酸的合成（肝细胞线粒体）（2）瓜氨酸的合成（线粒体内）鸟氨酸与氨基甲酰磷酸缩合成瓜氨酸。（3）精氨酸的合成（胞液）反应分两步进行，首先瓜氨酸穿过线粒体膜进入胞浆中，在胞浆中由精氨酸代琥珀酸合成酶催化瓜氨酸的脲基与天冬氨酸的氨基缩合生成精氨酸代琥珀酸，获得尿素分子中的2个氮原子。此反应要消耗1分子atp，2个高能磷酸键。精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的限速酶。其后，精氨酸代琥珀酸裂解酶催化精氨酸代琥珀酸裂解成精氨酸和延胡索酸。（4）精氨酸水解生成尿素（胞液）精氨酸水解生成尿素和鸟氨酸。鸟氨酸再转运进入线粒体，参与瓜氨酸合成。如此反复，完成尿素循环。

27.试述氨在血液中是如何运输的？

（1）通过丙氨酸-葡萄糖循环：肌肉组织的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸，生成丙氨酸经血液运输到肝脏。在肝脏内，丙氨酸通过联合脱氨基作用生成丙酮酸和NH3，丙酮酸可经糖异生作用生成葡萄糖，葡萄糖由血液运输到肌肉组织中，沿糖分解途径再产生丙酮酸，后者再接受氨基生成丙氨酸。这一循环途径称为“葡萄糖-丙氨酸循环”通过这种循环，使肌肉中的氨以无毒氨基酸的形式运输到肝，同时，肝也为肌肉提供了生成丙酮酸的葡萄糖。（2）经过谷氨酰胺的运氨作用：脑、肌肉等组织产生的氨与谷氨酸合成谷氨酰胺，经血液运送到肝或肾代谢。谷氨酰胺尤其是在脑转运氨的过程中起重要作用。

29.人体在短期饥饿状态下，物质代谢有何变化？

糖原耗尽血糖趋于降低胰岛素分泌减少，胰高血糖素分泌增加。引起一系列代谢改变。蛋白质代谢变化，分解加强，氨基酸异生成糖。糖异生加强，组织对葡萄糖利用降低。脂代谢变化，脂肪动员加强，酮体生成增多。

30.试述乙酰CoA的来源和去路。

来源：①糖分解产生②脂肪分解产生③蛋白质分解产生。去路：①经三羧酸循环彻底分解供能②合成脂肪酸③合成酮体④合成胆固醇。

31.以长期饥饿为例，说明机体如何进行整体水平的调节。

蛋白质代谢变化，蛋白质分解减少。糖代谢变化，肝肾糖异生增强，肝糖异生的主要原料为乳酸、丙酮酸。脂代谢变化，脂肪动员进一步加强，脑组织利用酮体增强。

32.试述半保留复制的概念及其生物学意义。

DNA在复制时，两条母链解开分别作为模板，在DNA聚合酶的催化下按碱基互补的原则合成两条与模板链互补的子链；新形成的子代双链DNA分子中一条链来自亲代，另一条链是新合成的，使子代DNA得到与亲代DNA完全按相同的碱基序列；这种复制方式称为半保留复制。DNA的半保留复制可以说明DNA在代谢上的稳定性。经过复制方式成为半保留复制，子代保留了亲代DNA的全部遗传信息，决定了生物的特性和类型及物种的延续性。

33.试述原核生物DNA复制的特点。

（1）以四种dNTP为抵底物（2）需要模板指导（3）需要有引物3’-羟基存在（4）DNA链的生长方向是5’-3’（5）产物DNA的性质与模板相同

34.比较原核生物和真核生物DNA复制的延长过程中的不同点

（1）催化延长的酶在原核生物和真核生物DNA复制的延长过程中的不同点（2）真核生物的引物较短（4）原核生物是单复制子复制，真核细胞是多复制子复制；在每个复制子上。领头链都要生成引物，随从链更需要多次生成引物（5）具有催化引物生成的引物酶活性的蛋白质,在原核生物为Dna,真核生物为DNA-polα（6）真核生物的冈崎片断较短（7）就一个复制子而言，原核生物子链聚合的速度较快。

35.轼述冈崎片断及DNA的半不连续复制的概念

DNA双螺旋的两股单链走向相反，复制解链形成复制叉上的两股母链也是走向相反；子链沿着母链米板复制，只能从5’-3’方向延伸；在同一复制叉上只有一个解链方向。顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链成为领头链。另一股链因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，必须待母链解开足够长度，才能从5’-3’方向生成引物及延长，延长过程中，又要等待下一段有足够长度的模板，再次生成引物而延长，这些不连续片断成为冈崎片断；复制完成后，这些不连续片断经过去除引物，填补去除引物留下的空隙而连成完整的DNA链即随从链；领头链连续复制而随从链不连续复制，就是DNA复制的半不连续性。

36.比较原核生物与真核生物DNA-Pol的异同

原核生物有DNA-pol 1，2，3，真核生物为DNA-pol α，β，γ，δ，ε，每种酶各有其功能。相同：（1）底物都是dNTP。（2）催化方向都是5’-3’。（3）催化方式均为生成磷酸二酯键并释放ppi。不同点：（1）参与复制起始的酶：真核生物的DNA-pol α和δ分别兼有引物酶和解螺旋酶活性而参与复制的起始，而且需要复制因子RF和PCNA等复制辅助蛋白协同，原核生物则另有解螺旋酶（Dna B蛋白）和引物酶（Dna G蛋白）参与复制起始。（2）催化复制延长的酶;原核生物是DNA-pol 3，真核生物是DNA-polδ（3）起较读，填补引物空隙和修复复制作用的酶：原核生物是DNA-pol 1，真核生物是DNA-polε（4）真核生物的DNA-polγ是催化线粒体DNA复制的酶。（5）原核生物的DNA-pol 2 和真核生物的DNA-pol的功能尚未研究清楚，可能是备用酶。

37.试述原核生物DNA复制保真性的机制。

（1）DNA子链依照母链模板按碱基配对规律生成，保证了子代DNA与亲代DNA 在碱基序列上的一致性，从而保留了亲代的全部遗传信息。（2）DNA-pol 3能依照碱基的化学构型表现不同的亲和力，实现正确的碱基选择；（3）复制中如此错误，DNA-pol 1 有即时校读功能，切除错配碱基，使正确配对的碱基渗入子链。

38.试述突变发生的原因，突变的类型及生物学意义。

DNA复制过程出现错误是突变发生的原因。突变的DNA分子改变可分为错配，缺失，插入和重排；缺失或插入都有可能导致框移突变。突变是进化，分化的分子基础；突变是某些疾病的发病基础；只有基因型改变的突变体是个体鉴定，器官移植配型和疾病易感性分析的分子基础；致死性突变被用于消灭病原体。40.试述原核生物的转录过程

（1）转录起始：由σ因子辨认转录起始点，在RNA聚合酶全酶作用下，DNA 双链解开20个核苷酸对以下，转录不需要引物，在转录起始点，形成第一个磷酸二酯键。（2）转录延长; σ亚基从起始复合物上脱落，核心酶构象改变，沿着模板3’-5’滑动，按照碱基配对原则，从5’--3’方向延伸RNA，酶—DNA—RNA 形成转录空泡。（3）转录终止：RNA聚合酶在DNA模板上停顿下来，转录产物RNA链从转录复合物上脱落下来，转录终止，分为有赖于ρ因子与非依赖ρ因子两大类。

41.RNA主要有哪3种？它们在蛋白质生物合成过程中各发挥什么功能？

RNA主要有mRNA，tRNA和，rRMA3种。功能：mRNA是合成蛋白质多肽链的直接模板，MRNA开放读码框架中每相邻的话个核苷酸组成密码子，它们代表氨基酸或启动终止等信号，密码子具有以下特点：1连续性2简并性3摆动性4通用性。rRNA与多种物质分别构成核蛋白体（包括大亚基和小亚基），是蛋白

质合成的场所，核酸的体分内有A位和B位，可相应结合氨基酰—tRNA肽酰基tRNA，并具有成肽链的酶活性部位。tRNA 氨基酸运载。tRNA既可通过其反密码子。mRNA密码子结合，又可借助其氨基酸臂与氨基酸结合，因而能够按MRNA的遗传密码指令将特定的氨基酸运载到核蛋白体上合成多肽链。

42.以大肠埃希菌为例概述蛋白质的生物合成过程。

分4个步骤，以大肠埃希菌为例。（1）氨基酸的活化：游离的氨基酸必须经过活化以获得能理才能参与蛋白质合成，由氨酰—tRNA合成酶催化，消耗2个高能磷酸键形成氨酰—TRNA（2）肽链合成的起始：由起始因子参与，mRNA与30S 小亚基，50S大亚基及起始甲酰甲硫氨酰—tRNA（FMEI—tRNA（FMEI小写在tRNA上））形成70S起始混合物，整个过程需GTP水解提供能量。（3）肽链的延长：起始复合物形成后肽链即开始延长首先氨酰—tRNA结合到核糖体的A位，然后由肽酰转移本科催化与B位的起始氨基酸或肽酰基形成肽键，tRNAI成空开tRNA仍留在B位再转至E位。最全核糖体沿mRNA5‘到3’方向移动一个密码子距离，A位上的延长一个氨基酸单位的肽古稀—tRNA转移到P位，全部过程埯延伸因子EF—TU，EF—TS，能量由GTP提供。（4）肽链合成终止，当核糖体移至终止密码UAA，UAG或UGA时，终止因子RF—1，RF—2识别终止密码，并使肽酰转移酶活性转为水解作用，将P位肽酰—TRNA水解，释放肽链，合成终止。

43.遗传密码如何编码？有哪些基本特性？

mRNA开放阅读框中每3个相邻的核苷酸编成一个密码子，代表某种氨基酸或肽链合成的起始或终止信号（4种核苷酸共组成64个密码子）。特点：(1)方向性：编码方向是5’—3‘；(2)无标点性：密码子连续排列，既无间隔又无重叠；(3)简并性，即遗传密码中出除了色氨酸和蛋氨酸只有一个密码子之外，其余氨基酸都有2至6个编码；(4)通用性：不同生物共用一套密码，从病毒，原核生物到人类都使用相同的遗传密码（有例外）；(5)摆动性：在密码子与反密码子相互识别的过程中密码子的第1个核苷酸起决定性作用，而第2个，尤其是第3个核苷酸能够在一定范围内进行变动.

44.试述蛋白质合成中如何保证其翻译的正确性？

(1)氨基酸与tRNA的专一结合保证了tRNA携带正确的氨基酸。(2)氨基酸的tRNA对mRNA的识别，mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子的相互识别保证了遗传信息准确无误地转译。(3)起始因子及延长因子的作用，起始因子保证了只有起始氨酰—TRNA能进入核糖体P位与起始密码子结合，延伸因子的高度专一性，保证了起始TRNA携带的FMET不进入肽链内部。(4)核糖体三位点模型的E信与A位的相互影响，可以防止不正确的氨酰—TRNA进入A位，从而提高翻译的正确性。(5)校正作用：氨酰—TRNA合成酶和TRNA的校正作用；

对占据核糖体A位的氨酰—TRNA的校对；变异校对即基因内校对与基因间校对等多种校正作用可以保证翻译的正确。

45.试述TRNA在蛋白质的生物合中是如何起作用的？

在蛋白质合成中，tRNA起着运载氨基酸的作用，将氨基酸按照mRNA链上的密码子所决定的氨基酸顺序搬运到蛋白质合成的场所—核糖体的特定部位。tRNA 是多肽链和mRNA之间的重要转换器。(1)其3’端接受活化的氨基酸，形成氨酰—TRNA；(2)tRNA上反密码子识别MRNA链上的密码子；(3)合成后多肽链才从核糖体上脱下。

46.蛋白质的高级结构是怎样形成的？

蛋白质的高级结构是由氨基酸的顺序决定的，不同的蛋白质有不同的氨基酸顺序，各自按一定的方式折叠而成该蛋白质的高级结构。折叠是在自然条件下自发进行的，在生理条件下，它是热力学上最稳定的形式，同时离不开环境因素对它的影响。对于具有4级结构的蛋白质，其亚基可以由一个基因编码的相同肽链组成，也可以由不同肽链组成，不同肽链可以通过一条肽链加工剪切形成，或由几个不同单顺反子MRNA翻译，或由我顺反子MRNA翻译合成。

47.根据所学知识说明G蛋白是如何调控细胞质上腺苷酸环化酶活性的。

（1）很多激素或递质的受体通过调节细胞膜上腺苷酸环化酶活性产生效应。（2）有两类G蛋白介导激素，受体等对AC的手体：介导激活AC作用GS。（3）当激动剂与相应的激动型受体结合后，原来与RS偶联，三聚体形式存在，且与GDP结合的无活性的GS蛋白释放GDO，在镁离子存在的情况下，GTP与GS 结合，进而整个复合体解离成对HS亲和力低下的受体，By复合体和as-GTP亚单位3个部分，as-GTP即可激活AC。（4）由于AS本身就有GTP酶活性，as-GTP 被水解成as-GTP，后者在与BY形成无活性的GS三聚体。（5）HI与RI结合，历经上述同样的过程，由GI介导对AC的抑制。（6）两类G蛋白在调控过程中产生BY复合体可与彼此的活性亚单位结合使之灭活，可协调两类G蛋白对AC 的作用

48.试述肾上腺素与B受体结合后调节糖原代谢的级联反应。

肾上腺素与B受体结合后调节原代谢的级联反应：肾上腺素+B受体→肾上腺素→B受体→G蛋白构型改变→激活AC→CAMP增加→别构激活PKA：（1）使糖原和酶磷酸化（2）使磷酸化酶B激酶磷酸化→磷酸化酶B磷酸化。

49.机体以何种方式激活蛋白激酶A和磷酸化酶B激酶？说明两种激酶调节方式的主要区别。

方式：（1）以别构调节方式激活PKA，CAMP为别构激活剂。（2）以化学修饰方式激活磷酸酸化酶b激酶，由PKA催化其特性Ser|Thr残基的磷酸化。区别：（1）影响因素：别构调节通过胞内别构效应剂浓度变化影响酶活性;而化学修饰调节则通过另一种酶的作用引起被调节酶的共价修饰影响其活性。（2）酶结构改变：别构调节中别构效应剂通过非共价键与酶的调节亚基或调节部位可逆结合，引起酶分子构象改变，常表现为别构酶亚基的解聚或聚合;而化学修饰时酶蛋白的某些集团在其他酶的催化下发生了共价键变化。（3）特点及生理意义：别构调节动力学特征为S型曲线，在反馈调节中可防止产物堆积和能量浪费；化学修饰调节耗能少，作用快，有放大效应。

50.膜受体介导的信息传导有哪些主要途径？下列各组信息物质主要通过其中哪种途径转导信息？

（1）cAMP- 蛋白激酶途径：第1组信息物质主要通过该途径转导信息。（2）

Ca2+-磷脂依赖性蛋白激酶途径：第2组信息物质主要通过该途径转导信息。（3）Ca2+-CaM激酶途径。（4）cGMP-蛋白激酶途径：第三组信息物质主要通过该途径传导信息。（5）受体型TPK-Ra-MAPK途径：第4组信息物质中胰岛素可通过该途径传导信息。（6）JAKs-STAT途径：第4组信息物质中的生长激素和干扰素可通过该途径转导信息。（7）核因子kB途径。

51.试述成熟红细胞糖代谢特点及其生理意义。

特点：（1）具有糖酵解途径和2，3-二磷酸甘油酸旁路。（2）具有磷酸戍糖途径。（3）没有糖的有氧氧化。生理意义：（1）糖酵解是红细胞获得能量的唯一途径，产生的ATP，维持钠泵，钙泵正常运转，维持红细胞膜脂质与血浆中的进行交换，用于谷胱甘肽，NADH的合成。（2）2，3-二磷酸甘油酸调节血红蛋白的运氧功能。（3）磷酸戍糖途径为血红细胞提供NADPH。（4）产生NADH,NADPH,是红细胞内重要还原当量。

52..肝脏在糖，脂类，蛋白质维生素和激素代谢中的作用?

(1)肝在糖代谢中的作用：肝脏通过肝糖原的合成，肝糖原的分解和糖异生来维持血糖浓度的测定。维持血糖的恒定对保证全身各组织特别是大脑的能供应有着及其重要的意义。(2)肝在脂类代谢中的作用：肝合成和分泌胆汁酸，促进脂类的消化吸收及脂溶性维生素的吸收。肝合成脂肪酸，进行脂酸的B氧化；肝是酮体合成的唯一器官；合成胆固醇的主要器官，肝对胆固醇的消化也具有重要作用，肝还是胆固醇的重要排泄器官，肝是讲解LDT的主要器官。肝合成的甘油三脂,磷脂，胆固醇，以vldl的形式分泌入血，运输导其他组织器官进行利用。（3）肝在蛋白质代谢中的作用：合成和分泌血浆蛋白质，清除血氨，清除血浆蛋白质，对支链氨基酸以外的所有氨基酸具有很强的代谢作用（4）肝在维生素代谢中的作用：肝分泌的胆汁酸盐促进脂溶性维生素的吸收，在维生素储存方面的作用，在维生素转化方面也有重要作用，在维生素运输方面同样有及其重要的作用（4）肝在激素代谢中的作用:多种激素在发挥其调节作用之后，主要在肝中灭活。53.严重肝病患者为什么可以出现以下症状（1）水肿（2）肝昏迷（3）出血倾向（4）蜘蛛痣（5）黄疸？

（1）水肿：血浆胶体渗透压降低：清蛋白在维持渗透压方面其重要作用，而清蛋白只能在肝中合成。严重肝病时，肝合成清蛋白的能力下降，使清蛋白浓度降低，血浆胶体渗透压下降，引起血浆中的水向组织转移而水肿。调节水盐代谢的激素灭活障碍：肝功能障碍时，激素灭活作用减弱，血中抗利尿激素和醛固酮水平升高，导致体内水钠滞留，出现水肿。静脉回流受阻：长期肝细胞坏死，维持组织增生引起的门脉高压，静脉回流受阻而水肿。（2）肝性脑病：氨中毒，肝功能障碍时，氨转化为尿素的途径发生障碍，血氨浓度升高。氨进入脑组织后可与脑中的a-酮戊二酸结合生成谷氨酸，也可以与脑中的谷氨酸进一步合成谷氨酰胺。因此，脑细胞中的a-酮戊二酸减少，导致三羧酸循环减弱，使脑中的ATP 生成减少，引起大脑功能障碍，严重时可发生昏迷，假性神经递质干扰：肝是芳香族氨基酸和芳香氨类的清除器官，严重肝病时芳香族氨不能得到清除二芳香族氨的化学结构与神经递质相似，可以被这些假性神经递质替代，发生神经传导障碍，兴奋冲动不能正常传至大脑皮质而产生异常抑制，发生意识性昏迷。氨基酸代谢不平衡（3）出血倾向：维生素k减少：肝功能障碍时胆汁酸盐分泌减少，影响维生素k 的吸收和储存，使维生素k减少，而维生素k是肝合成凝血因子2.7.9.10不可缺少的物质，维生素k不足影响这些凝血因子的合成，因而有出血倾向。凝血因子合成障碍：已知大部分凝血因子是由肝脏合成的，主要包括纤维

蛋白原，凝血酶原，凝血因子5，7，9，10等。同时，肝脏还可以合成纤维酶的抑制物。严重肝病时，这些物质合成不足，使凝血发生障碍或纤维蛋白溶解亢进，都与出血有关。（4）蜘蛛痣：严重肝病时，体内雌激素的灭活功能降低，使雌激素对血小管的扩张主作用增强，从而蜘蛛痣等现象。（5）黄疸：肝细胞对胆红素的摄取和转化出现障碍：严重肝功能障碍时，肝细胞摄取和转化胆红素的能力降低，造成血中游离胆红素堆积，引起黄疸。肝脏对胆红素的排泄障碍：引起肝细胞肿胀.坏死.纤维组织增生等原因，毛细血管阻塞，破裂，使结合胆红素逆流入血造成血中结合胆红素浓度增高，引起黄疸。

54.论述胆红素的代谢过程，并讨论3种黄疸时血清胆红素会发生哪些改变。（1）胆红素主要来源于衰老红细胞中血红蛋白的分解。在单核-巨噬细胞系统中，血红蛋白除去珠蛋白后分离出血红素，然后在肝细胞中微粒体的血红素加单氧酶系的作用下释放co和铁形成胆绿素，胆绿素又在胆绿素还原酶的作用下生成胆红素；在血液中，胆红素主要以胆红素-清蛋白的形式运输。胆红素进入肝细胞后，与胞浆中的蛋白质结合为复合物而被转运导滑面内质网。在UDP-葡萄糖醛酸的葡萄糖醛酸基转移酶的作用下，胆红素接受来自UDP-葡萄糖醛酸的葡萄糖醛酸基，生成葡萄糖醛酸胆红素。结合胆红素随胆汁进入肠道后，在肠菌作用下脱去葡萄糖醛酸基，并被还原成胆素原，胆素原在肠道下端接触空气后被氧化成胆素；肠道中少部分的胆素原可被肠粘膜细胞重吸收，经门脉入肝，其中大部分

39.试比较复制和转录的异同点：

相同：复制都是酶促的核苷酸聚合的过程；都以DNA为模板，都需依赖DNA 的聚合酶；聚合过程都是核苷酸之间生成磷酸二酯键；都从5’至3’方向延伸聚