生化总复习

第二章、蛋白质

1.蛋白质结构与功能的关系○1○2○3○4○5○6○7○8○9～

蛋白质分子具有多样的生物学功能，需要一定的化学结构，还需要一定的空间构象。

○1每种蛋白质分子都具有其特定的结构来完成它特定的功能，甚至只有个别氨基酸的变化就能引起功能的改变或丧失，结构与功能之间具有高度统一性。

○2蛋白质的构象与功能的关系十分密切。蛋白质的一级结构是空间构象的基础，蛋白质的一级结构决定其高级结构。构象改变时，功能也会发生改变;蛋白质构象的破坏，可引起功能的丧失。

2.什么是蛋白质变性？变性与沉淀的关系如何？

在某些理化因素作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，使其理化性质改变和生物学活性丧失，这就是蛋白质变性。蛋白质变性后疏水侧链暴露，肽链可相互缠绕而聚集，易从溶液中析出，这就是蛋白质沉淀。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质虽发生沉淀但并没有变性现象。

要点：（1）蛋白质变性主要是破坏次级键，其空间结构有改变，且有可能恢复。

（2）蛋白质水解时肽链断裂，一级结构被破坏，且不能恢复。

（3）蛋白质变性和水解均能引起蛋白质生物学活性丧失。

3.解释盐析法沉淀蛋白质的基本原理。

蛋白质在水溶液中的溶解度是由蛋白质周围亲水集团与水形成水化膜的程度，以及蛋白质分子带有电荷的情况决定的。而当蛋白质在等电点处时，蛋白质不带电，溶解度小，当用中性盐加入蛋白质时，中性盐加入蛋白质溶液后，由于离子强度发生变化，蛋白质表面电荷大量被中和，更加导致蛋白质溶解度降低，使蛋白质分子之间聚集而沉淀。

4.试述蛋白质两性解离的机制及其意义。

（1）机制：蛋白质是两性电解质。○1蛋白质分子中有可解离的氨基末端和羧基末端以及侧链上的某些集团。○2解离程度和性质取决于蛋白质分子中酸、碱性基团的多少和两者的相对比例以及所处溶液的pH。○3在酸性较强的溶液中，酸性基团的多少解离被抑制，蛋白质分子解离成正离子，带正电荷；反之，在碱性较强的溶液中，蛋白质带负电荷。

（2）意义：○1用于蛋白质分离纯化：电泳；层析等；○2临床检验用三氯醋酸等制备无蛋白血滤液；○3临床用牛奶解救误服重金属盐的患者。

5.简述蛋白质形成四级结构的优势和意义。

○1通过减少蛋白质表面积和体积的比率提高蛋白质的稳定性。

○2使基因编码更经济、表达更高效。

○3有些寡聚酶亚基聚合有活性，解聚无活性，可见形成寡聚体才能将活性基团聚集在一起，形成完整的活性中心，形成一个有活性的酶。

○4产生变构效应。

○5减少翻译时出差错的机会，提高翻译的准确率。

○6提高选择性（例如，原核RNApol的σ因子与核心酶的结合使得聚合酶能够识别启动子，σ因子离去则只具有催化活性。）

○7有利于包装，由同一个相同的亚基可包装成庞大的结构（例如，烟草花叶病毒TMV的衣

壳蛋白含有2130个相同的亚基）。

6.影响蛋白质α螺旋结构的稳定因素有哪些？

○1带有相同电荷的氨基酸残基侧链相邻，互相排斥。

○2R基团过大，产生位阻效应不利于α螺旋的生成。

○3脯氨酸残基侧链不能形成氢链，不能形成α螺旋。

第三章、核酸

1.DNA双螺旋模型要点。

○1两条脱氧多核苷酸反向平行且均为右手螺旋，螺旋表面有一条大沟和一条小沟。

○2两条链上的碱基间互补配对，且正确配对必定为A=T，G≡C

○3糖-磷酸主链在螺旋外侧，碱基对平面在内侧且平面与螺旋轴垂直

○4螺旋每圈含10个碱基对，螺距为3.4nm

2.碱基是如何进行配对的？碱基配对规律有何生物学意义？

DNA结构中的碱基之间具有严格的配对规律，即腺嘌呤与胸腺嘧啶以二个氢键配对相连；鸟嘌呤与胞嘧啶以三个氢键相连（即A=T，G≡C）。在RNA结构中腺嘌呤和尿嘧啶也能形成两个氢键配对相连，即A=U。

这种配对规律是DNA复制、转录、逆转录等基因复制与表达的分子基础。DNA为双链，维持了遗传物质的稳定性。

3.简述tRNA的结构特点和功能。

tRNA的结构特点：含10%～20%稀有碱基；形成茎环结构，因此tRNA的二级结构——三叶草形；氨基酸臂，携带和转运氨基酸；反密码环，通过碱基互补配对识别mRNA的密码子tRNA 的功能：携带和转运氨基酸。

4.试述真核生物mRNA的结构特点及其意义。

成熟mRNA的结构特点是：○15’端的帽子结构真核mRNA的5’末端均在转录后加上一个帽子结构：m7GpppNm-；○23’末端的多聚腺苷酸（polyA）尾。

帽子结构和多聚A尾的意义：mRNA核内向胞质的转位；mRNA的稳定性维系；翻译起始的调控。

5.为什么称核酸的一级结构就是其碱基排列序列？

核酸的一级结构是指其结构中核苷酸的排列次序。在庞大的核酸分子中，各个核苷酸的唯一不同之处仅在于碱基的不同。因此，核苷酸的排列次序也称碱基排列次序。

6.细胞内有哪几种主要的RNA？其主要功能是什么？

细胞内主要的RNA有三种：mRNA是翻译的直接模板，以三联体密码子的方式把遗传信息传递为蛋白质的一级结构信息。tRNA是氨基酸搬运工具，以氨基酰-tRNA的方式使底物氨基酸进入核蛋白体生成肽链。rRNA与核内蛋白质组成核蛋白体，作为翻译的场所。此外还有HnRNA（成熟mRNA的前体）、SnRNA（参与HnRNA的剪切、转运）等。

第四章、酶

1.酶原和酶原激活有何意义？

有些酶在细胞内合成或初分泌时只是无活性的酶前体，在一定条件下，酶原水解掉一个或

几个肽键，使活性中心形成或暴露出来，即为酶原的激活。

重要生理意义：消化道内的蛋白酶初分泌时以酶原形式存在，可以保护消化器官本身不遭酶的水解破坏，并且可以保证酶在其特定的部位和环境发挥其催化作用。

2.酶的催化作用有何特点。

○1具有极高的催化效率，其催化效率可比一般的无机催化剂高108-1020倍；

○2具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括绝对专一性、相对专一性和立体异构专一性；

○3酶促反应的可调节性：酶促反应受许多因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。

3.试从酶作用的机理讨论酶作用的高催化效率。

酶催化反应具有高效率的根本原因在于酶能有效地降低化学反应的活化能。降低活化能的关键在于酶促反应中，S先与E结合形成不稳定的中间物（ES），然后再分解释放出产物（P）和E。当S和E互补结合形成过渡态中间物时，释放出一部分结合能，这部分能量的释放，使ES处于比E和S低的能阶，从而使整个反应的活化能降低，加速了反应的速率。ES中间物的形成，E与S之间产生邻近效应，酶活性中心的必需基团就可对S分子发挥各种催化作用，其中包括酸碱催化、共价催化和金属离子催化等。

4.酶与一般催化剂相比有何异同

相同点：○1在反应前后没有质和量的变化；○2只能催化热力学允许的化学反应；○3只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点；○4酶和一般催化剂加速反应的机制都是降低反应的活化能。

不同点:○1酶的催化效率通常比一般催化剂高107～1013倍；○2酶的催化不需要较高的反应温度；○3酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能；○4酶促反应具有高度的特异性；○5酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。

5.什么是同工酶，同工酶有何临床意义？

同工酶是生物体长期进化过程中基因分化的产物，同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。

意义：○1属于同工酶的几种酶由于催化活性有差异及体内分布不同，有利于体内代谢的协调；○2同工酶的检测有助于对某些疾病的诊断和鉴别诊断。当某组织病变时，可能有特殊的同工酶释放出来，使同工酶活性升高。

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