生化期末复习资料资料
生物化学-期末复习资料
生物化学-期末复习资料一、判断题（每题1分，共15分）1、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面形成水化膜,并在偏离等电点时带有相同电荷( )2、糖类化合物都具有还原性( )3、动物脂肪的熔点高在室温时为固体，是因为它含有的不饱和脂肪酸比植物油多。
( )4、维持蛋白质二级结构的主要副键是二硫键。
( )5、ATP含有3个高能磷酸键。
( )6、非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。
( )7、儿童经常晒太阳可促进维生素D的吸收，预防佝偻病。
( )8、氰化物对人体的毒害作用是由于它具有解偶联作用。
( )9、血糖基本来源靠食物提供。
( )10、脂肪酸氧化称β-氧化。
( )11、肝细胞中合成尿素的部位是线粒体。
( )12、构成RNＡ的碱基有Ａ、Ｕ、Ｇ、T。
( )13、胆红素经肝脏与葡萄糖醛酸结合后水溶性增强。
( )14、胆汁酸过多可反馈抑制7α-羟化酶。
( )15、脂溶性较强的一类激素是通过与胞液或胞核中受体的结合将激素信号传递发挥其生物。
( )二、（学科教研组期末学业水平汇编）单选题（每小题1分，共20分）1、下列哪个化合物是糖单位间以α-1，4糖苷键相连：( )A、麦芽糖B、蔗糖C、乳糖D、纤维素E、香菇多糖2、下列何物是体内贮能的主要形式 ( )A、硬酯酸B、胆固醇C、胆酸D、醛固酮E、脂酰甘油3、蛋白质的基本结构单位是下列哪个：( )A、多肽B、二肽C、L-α氨基酸D、L-β-氨基酸E、以上都不是4、酶与一般催化剂相比所具有的特点是( )A、能加速化学反应速度B、能缩短反应达到平衡所需的时间C、具有高度的专一性D、反应前后质和量无改E、对正、逆反应都有催化作用5、通过翻译过程生成的产物是： ( )Ａ、ｔRNA Ｂ、ｍRNA Ｃ、ｒRNA D、多肽链Ｅ、DNA 6、物质脱下的氢经NADH呼吸链氧化为水时，每消耗1/2分子氧可生产ATP分子数量( )A、１B、2C、3D、4．（学科教研组期末学业水平检测精选汇编）E、57、糖原分子中由一个葡萄糖经糖酵解氧化分解可净生成多少分子ATP？ ( )A、1B、2C、3D、4E、58、下列哪个过程主要在线粒体进行( )A、脂肪酸合成B、胆固醇合成C、磷脂合成D、甘油分解E、脂肪酸β-氧化9、酮体生成的限速酶是( )A、HMG-CoA还原酶B、HMG-CoA裂解酶C、HMG-CoA合成酶D、磷解酶E、β-羟丁酸脱氢酶10、有关G-蛋白的概念错误的是( )A、能结合GDP和GTPB、由α、β、γ三亚基组成C、亚基聚合时具有活性D、可被激素受体复合物激活E、有潜在的GTP 活性11、鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氮原子来自 ( )A、氨基甲酰磷酸B、NH3C、天冬氨酸D、天冬酰胺E、谷氨酰胺12、下列哪步反应障碍可致苯丙酮酸尿症 ( )A、多巴→黑色素B、苯丙氨酸→酪氨酸C、苯丙氨酸→苯丙酮酸D、色氨酸→5羟色胺E、酪氨酸→尿黑酸13、胆固醇合成限速酶是： ( )A、HMG-CoA合成酶B、HMG-CoA还原酶C、HMG-CoA裂解酶D、甲基戊烯激酶E、鲨烯环氧酶14、关于糖、脂肪、蛋白质互变错误是： ( )A、葡萄糖可转变为脂肪B、蛋白质可转变为糖C、脂肪中的甘油可转变为糖D、脂肪可转变为蛋白质E、葡萄糖可转变为非必需氨基酸的碳架部分15、竞争性抑制作用的强弱取决于：( )A、抑制剂与酶的结合部位B、抑制剂与酶结合的牢固程度C、抑制剂与酶结构的相似程度D、酶的结合基团E、底物与抑制剂浓度的相对比例16、红细胞中还原型谷胱苷肽不足，易引起溶血是缺乏( )A、果糖激酶B、６－磷酸葡萄糖脱氢酶C、葡萄糖激酶D、葡萄糖６－磷酸酶E、己糖二磷酸酶17、三酰甘油的碘价愈高表示下列何情况 ( )A、其分子中所含脂肪酸的不饱和程度愈高B、其分子中所含脂肪酸的不饱和程度愈C、其分子中所含脂肪酸的碳链愈长D、其分子中所含脂肪酸的饱和程度愈高E、三酰甘油的分子量愈大18、真核基因调控中最重要的环节是 ( )A、基因重排B、基因转录C、DNA的甲基化与去甲基化D、mRNA的衰减E、翻译速度19、关于酶原激活方式正确是：( )A、分子内肽键一处或多处断裂构象改变，形成活性中心B、通过变构调节C、通过化学修饰D、分子内部次级键断裂所引起的构象改变E、酶蛋白与辅助因子结合20、呼吸链中氰化物抑制的部位是： ( )A、Cytaa3→O2B、NADH→Ｏ2C、CoQ→CytbD、Cyt→CytC1 D、Cytc→Cytaa3三、多选题（10个小题，每题1分，共10分）1、基因诊断的特点是：( )A、针对性强特异性高B、检测灵敏度和精确性高C、实用性强诊断范围广D、针对性强特异性低E、实用性差诊断范围窄2、下列哪些是维系DNA双螺旋的主要因素( )A、盐键B、磷酸二酯键C、疏水键D、氢键E、碱基堆砌3、核酸变性可观察到下列何现象 ( )A、粘度增加B、粘度降低C、紫外吸收值增加D、紫外吸收值降低E、磷酸二酯键断裂4、服用雷米封应适当补充哪种维生素( )A、维生素B2B、V—PPC、维生素B6D、维生素B12E、维生素C5、关于呼吸链的叙述下列何者正确？ ( )A、存在于线粒体B、参与呼吸链中氧化还原酶属不需氧脱氢酶C、NAD+是递氢体D、NAD+是递电子体E、细胞色素是递电子体6、糖异生途径的关键酶是 ( )A、丙酮酸羧化酶B、果糖二磷酸酶C、磷酸果糖激酶D、葡萄糖—6—磷酸酶E、已糖激酶7、甘油代谢有哪几条途径( )A、生成乳酸B、生成CO2、H2O、能量C、转变为葡萄糖或糖原D、合成脂肪的原料E、合成脂肪酸的原料8、未结合胆红素的其他名称是 ( )A、直接胆红素B、间接胆红素C、游离胆红素D、肝胆红素E、血胆红素9、在分子克隆中，目的基因可来自( )A、基因组文库B、cDNA文库C、PCR扩增D、人工合成E、DNA结合蛋白10关于DNA与RNA合成的说法哪项正确： ( )A、在生物体内转录时只能以DNA有意义链为模板B、均需要DNA为模板C、复制时两条DNA链可做模板D、复制时需要引物参加转录时不需要引物参加E、复制与转录需要的酶不同四、填空题（每空0.5分，共15分）1、胞液中产生的NADＨ经和穿梭作用进入线粒体。
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第一章蛋白质化学名词解释氨基酸的等电点肽键结构域四级结构蛋白质等电点蛋白质变性作用蛋白质的复性二．思考题1.氨基酸的分类2.常见氨基酸种类、英文简写、一般结构特点3.蛋白质二级结构种类及特点4.维持蛋白质二级结构及三级结构的作用力5.蛋白质的紫外吸收特点第二章核酸的化学一．名词解释DNA双螺旋结构减色效应增色效应Tm DNA变性复性退火二．思考题1．嘧啶、嘌呤核苷所形成的糖苷键是怎样相连的？假尿嘧啶核苷与尿嘧啶核苷的区别？2．核酸的种类及分布，核酸的组成3．DNA的二级结构是怎样的？其稳定因素是什么？4．DNA双螺旋结构的多态性是怎样的？5．RNA的种类及作用？6．原核与真核细胞的mRNA在结构上的差异（一级结构）？7．tRNA二级结构有那些特点？其作用如何？三级结构？第三章酶学一．名词解释酶全酶多酶体系（多酶复合体）活性中心必需基团 Km 别构酶酶活力比活力同工酶二思考题1．酶作用的专一性可分为哪几类？2．酶的化学本质是什么？近年来对酶的化学本质有何新的看法（补充）？3．影响酶促反应速度的因素有哪些？4．辅助因子按其化学本质分哪两类？在酶促反应中起什么作用？5．举例说明竞争性、非竞争性、反竞争性抑制剂的动力学作用特点。
（如丙二酸，磺胺类药物等）6．诱导锲合学说的内容是什么？其解决了什么问题？7．Km有什么意义？怎样求法？影响Km值变化因素有哪些？8．国际生化协会酶学委员会将酶分为哪几类？醛缩酶、葡萄糖异构酶、谷丙转氨酶各属于第几类酶类？9．别构酶（变构酶）是否属于米氏酶？在调整细胞内各个酶促反应中有何生理学意义？维生素一．名词解释Tpp NAD+ NADP+ NADPH+H+ coASH FH4 FAD FADH2二．思考题1．FAD，FMN，NAD+，NADP+，Tpp是何种维生素的衍生物，在催化反应中起什么作用？2．泛酸、磷酸吡哆醛、生物素、四氢叶酸是哪种辅酶组成成分，这些辅酶有何作用？3．糖酵解过程中需要哪些维生素参与？4．为什么说维生素，尤其是B族维生素对机体新陈代谢很重要？5．脱羧酶、羧化酶、转氨酶的辅酶是什么？熟记书中所列的B族维生素的名称，辅酶形式及生理作用第五章糖代谢1．简述蔗糖的合成与降解途径2．简述淀粉的合成与降解途径3．糖酵解过程定义？是否需要O2，是否发生氧化还原反应？其关键酶是什么？写出关键酶催化的反应结构式。
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生化复习资料1.一．名词解释生物化学：又称生命的化学，是研究生命机体（微生物，植物，动物）的化学组成和生命现象中的化学变化规律的一门科学。
生物大分子：是分子量比较大的有机物，主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂肪。
DNA的二级结构：构成DNA的多糖脱氧核苷酸链之间通过链间氢键卷曲而成的构象，其结构形式是右手双螺旋结构。
核酸的变性：在某些理化因素的作用下，DNA分子中的碱基堆积力和氢键被破坏，空间结构受到影响并引起DNA分子理化性质和生物学功能的改变，这种现象称为核酸的变性。
增色效应：DNA变性时，双链发生解离，共轭双键更充分暴露，在260nm处对紫外光的吸收增加，这种现象称为增色效应，可用于判断天然DNA是否发生变性。
6Tm：通常把核酸加热变性过程中紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为核酸的解链温度，又称熔点，融点或熔融温度。
7核酸探针：用放射性同位素或其他标记物标记的核酸片段，该片段具有特异序列，能与互补连结合，它可以是寡核苷酸片段，全基因或其一部分，也可以是RNA，可用于特定基因的鉴定，疾病诊断，进化分析等方面。
稀有蛋白质氨基酸：在某些蛋白质中还存在一些不常见的氨基酸，他们没有遗传密码，都是常见蛋白质氨基酸参与多肽链后经酶促修饰而形成的，称为稀有氨基酸，也称修饰氨基酸。
蛋白质一级结构：是指蛋白质多肽链中氨基酸残基从N末端到C末端的排列顺序，即氨基酸序列。
维持蛋白质一级结构的化学键主要是肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
蛋白质三级结构：是指单条肽链蛋白质的所有原子在三维空间的排布情况，既包括主链原子，也包含侧链原子三级结构是蛋白质发挥功能所必需的蛋白质四级结构：是指含两条或多条肽链的蛋白质分子中，各亚基间通过非共价键彼此缔合在一起而形成的特定的三维结构。
分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构的变异，进而导致蛋白质生物动能的下降或丧失，并引起疾病，这类疾病统称为分子病，例如镰刀行红细胞贫血病就是由于血红蛋白一级结构变异而导致的一种分子病。
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第一章一、名词解释：蛋白质变性二、主要知识点：1.蛋白质的元素组成特点，如何通过生物样品含氮量推算出蛋白质大致含量2.氨基酸的三字符、结构特征（酸性氨基酸、碱性氨基酸、含硫氨基酸、羟基氨基酸、芳香族氨基酸等）3.蛋白质各级结构的概念、特征及其化学键4.蛋白质等电点的概念以及运用（pI与pH之间的关系）三、简答题：什么是蛋白质变性？变性蛋白质有何性质改变？在医学上有何应用？试举一例子说明。
在某些理化因素作用下，使蛋白质的空间结构被破坏，从而引起其理化性质和生物功能丧失，这一现象称为蛋白质变性。
变性蛋白质的性质改变：溶解度降低，易于凝集沉淀，易被消化酶水解，生物活性完全丧失，结晶能力消失。
应用：临床上用加热煮沸、碘酒、酒精消毒灭菌，就是这些理化因素引起菌体蛋白变性，丧失致病能力。
第二章一、主要知识点：1.核酸中的核苷酸之间的连键2.双链DNA分子中嘌呤和嘧啶之间的换算（A=T, G=C）3.真核染色质的基本结构单位是什么？其结构如何？4.三种RNA的结构特点二、简答题：简述DNA双螺旋结构模型的主要特点及提出该结构模型的生物学意义。
主要特点：①反向平行的右手双螺旋结构；②亲水的磷酸及脱氧核糖位于螺旋的外侧而疏水的碱基对位于螺旋的内侧。
③双链之间形成碱基配对；④碱基堆积力和氢键维持DNA双螺旋结构的稳定；生物学意义：揭示了遗传信息是如何储存在DNA分子中，又是如何得以传递和表达的，由此揭开了现代分子生物学发展的序幕，对生物学和遗传学的发展做出了巨大贡献。
第三章一、主要知识点：1.各种维生素的生理作用，特别是哪些维生素是哪些酶的辅酶或辅基；2.各种维生素在体内的活性形式；3.各种维生素的缺乏症，包括临床表现。
第四章一、名词解释：Km二、主要知识点：1.酶能加速化学反应的机理2.不可逆抑制作用和可逆抑制作用的概念、有机磷农药和重金属离子的致毒机理、磺胺类药物的作用机理3.米曼氏方程及其运用、试述米氏常数Km与Vmax的意义。
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生化复习资料(一)1、糖蛋白：由糖同蛋白质以共价键连接而成的结合蛋白质。
2、糖胺聚糖：含己糖胺和糖醛酸的杂多糖，是由多个二糖单位形成的长链多聚糖。
3、糖苷键：一个单糖或糖链还原端半缩醛上的羟基与另一个分子的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛键或缩酮键。
4、等电点：在适当的酸碱度时，氨基酸的氨基和羧基的解离度可能完全相等。
净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动，成为两性离子。
这时氨基酸所处溶液中的PH 就称为该氨基酸的等电点。
8、酶活性中心：酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。
由自由部位和催化部位组成。
9、核酶：是具有催化功能的RNA分子，是生物催化剂. 10、辅酶：作为酶的辅因子的有机分子，本身无催化作用，但一般在酶促反应中有传递电子、原子或某些功能基团的作用。
11、辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分。
12、糖异生：非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程。
13、氧化磷酸化：指生物氧化的过程中伴随着ADP磷化成ATP的作用。
有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。
14、底物水平磷酸化： (也称代谢物连接的氧化磷酸化)代谢物脱氢后，分子内部能量重新分布，使无机磷酸酯化。
15、顺反子：通过顺反试验所确定的遗传单元，本质上与一个基因相同，可编码一种多肽链。
16、信号假说：分泌蛋白质N端系列作为信号肽，指导分泌性蛋白质到内质网膜上合成，在蛋白质合成结束之前被切除。
17、化学渗透学说：在呼吸链电子传递过程中，质子在线粒体内膜内外两侧的浓度梯度所产生的化学电位差是合成ATP的基本动力。
18、酶原激活：有的酶在分泌时是无活性的酶原，需要经某种酶或酸将其分子作适当的改变或切去一部分才能呈现活性。
21.转录：转录(Tran scription )是遗传信息从DNA到RNA的转移。
即以双链DNA中的一条链为模板，A U、G C4种核苷三磷酸为原料，在RNA聚合酶催化下合成RNA的过程。
22. 酶原激活：某些酶在细胞内合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身称为酶原(zymogen), 使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活23. 酶的活性中心：酶分子中能与底物结合并起催化作用的空间部位，酶活性部位是由结合部位和催化部位所组成。
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而被迫减慢速度甚至停顿下来，使与柠檬酸循环紧密联系的呼吸链也受 影响，从而使对O2浓度最敏感的中枢神经系统表现出缺氧。在病人肝脏 中，因柠檬酸循环的停顿而使脂类代谢中产生的乙酰辅酶A无法彻底氧 化分解，只能转变为酮体。酮体中多为酸性物质，若在血液中过量积 累，会使血液pH值下降，出现酸中毒现象。若将病人膳食中的蛋白质换 成必需氨基酸相应的α-酮酸，便可得到治疗。原因：α-酮酸与血液中 积累的氨结合，生成α-氨基酸，从而缓解了氨的高浓度积累。
基作用产生的。
2、尿素循环？
主要机理：排尿素动物在肝脏中合成尿素。由2分子α-氨基酸脱下的氨 基，即2分子氨，和1分子CO2经鸟氨酸循环，生成1分子尿素，反应需3 分子ATP参与。 尿素是无毒的近中性化合物，且为水溶性，可由血液循环经肾脏随尿排 出。
1． 合成氨甲酰基磷酸： 进入尿素循环的第1分子氨，一部分来自于肝脏线粒体中谷氨酸的氧化 脱氨基。 NH3与经柠檬酸循环生成的CO2在线粒体内氨甲酰磷酸合成酶的催化下， 生成氨甲酰磷酸。每生成1分子氨甲酰磷酸，需2分子ATP供能，所以反 应不可逆。 催化此反应的是位于线粒体内的氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ。该酶属于调节 酶，N-乙酰谷氨酸为其正调节物。 2．形成瓜氨酸： 氨甲酰磷酸极不稳定，易将氨甲酰基供给鸟氨酸，生成瓜氨酸。鸟氨酸 本在胞液中生成，经特殊内膜传递系统传递，进入线粒体内。瓜氨酸又 离开线粒体进入胞液。 3． 形成精氨琥珀酸： 第2分子氨由天冬氨酸的氨基提供。天冬氨酸在有ATP供能的条件下，以 其氨基与瓜氨酸的氨甲酰碳原子上烯醇式的羟基缩合且脱水，产生精氨 琥珀酸。 4． 形成精氨酸： 在精氨琥珀酸裂解酶作用下，精氨琥珀酸裂解生成精氨酸和延胡索酸。 以上四步反应在所有生物体内均可进行。 5．形成尿素： 排尿素动物体内含大量精氨酸酶，此酶可将尿素从精氨酸分子上水解下 来，生成鸟氨酸。 鸟氨酸可重复进入鸟氨酸循环反应2，从而形成循环。 为何缺乏尿素循环酶类无法应用蛋白质：其蛋白质代谢中产生的氨无 法转化为尿素排出，只能以氨的形式积累在体内。 为何患者的中枢神经系统及肝脏易受到毒害：氨浓度较高时，线粒体 中发生：NH3+α-酮戊二酸+NADH+H+←→谷氨酸+NAD++H2O；α-酮戊二酸 同时又是柠檬酸循环中反应（6）的底物。所以游离氨与柠檬酸循环争 夺α-酮戊二酸并占优势，使柠檬酸循环因缺乏中间产物：α-酮戊二酸
生化期末重点
第一章绪论一．.生物化学：又称生命的化学，主要是从分子水平研究生物体的化学组成及其在生命活动过程中化学变化的一门科学二．生化主要研究内容：1.生物体的化学组成及生物分子的结构与功能2.物质与能量代谢及其调节3.基因信息传递及其调控4.专题医药学生化：举例生化在医学中的应用（1）磺胺类药物抑制细菌的生长繁殖（2）别嘌呤醇竞争性抑制尿素生成治疗痛风（3）有机磷化合物抑制酶活性杀虫第四章蛋白质化学一．蛋白质元素组成C.H.O.N.其中含氮量约为16%。
生物样本中蛋白质克数=6.25*含氮克数二．蛋白质的基本组成单位：氨基酸（一）.结构（二）分类（根据R基是否电离及电离后的电性）：1.非极性中性氨基酸（亮氨酸）2.极性中性氨基酸（络氨酸）3.酸性氨基酸（谷氨酸）4.碱性氨基酸（赖氨酸）（三）理化性质：1.两性电离：氨基酸含有呈酸式电离的羧基和呈碱式电离的氨基，因此，氨基酸两性电解质，在一定PH的溶液中都可电离成带正电荷或负电荷的基团等电点（PI）：氨基酸呈电中性时溶液的PH值2.茚三酮反应：生成蓝紫色化合物。
3.紫外线吸收性质：络氨酸，色氨酸的吸收峰为280nm苯丙氨酸的吸收峰为260nm。
三．肽键与肽1.肽键：由一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基缩合失去一分子水形成的键。
2.肽：1.知道二肽等2.羧基端（C端）：多肽链的一个末端保留了游离的α—羧基氨基端（N端）：另一端保留了游离的α---氨基四．蛋白质的分子结构（一）一级结构：多肽链中氨基酸组成与排列顺序化学键：肽键，二硫键。
（二）二级结构：蛋白质分子中由于肽键平面的相对旋转构成的局部空间构象分类：α—螺旋，β—折叠，β—转角化学键：氢键。
（三）三级结构：在二级结构的基础上多肽链进一步盘绕形成特定的空间结构，包括主链侧链所有原子的空间排布。
化学键：氢键，疏水键，离子键，少量二硫键（四）四级结构：多个亚基通过非共价键聚合在一起，形成特定空间构象的，具有生物学功能的蛋白质（亚基：每一条具有三级结构的多肽链）化学键：疏水键，氢键五．蛋白质的理化性质1.紫外吸收：蛋白质280nm 肽键238nm2.两性电离和等电点：与氨基酸类似3.呈色反应：双缩脲反应：紫红色；酚试剂反应：钼蓝；米伦试剂：红色沉淀。
生化期末复习重点
生化复习1、蛋白质一级结构：蛋白质的一级结构是指多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序。
2、DNA半不连续复制：半不连续复制是指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制。
3、DNA半保留复制；在DNA复制时以亲代DNA的每一股链做模板合成完成相同的两个双链子代DNA，每个子代DNA都含有一股亲代DNA链的现象。
4、糖异生：由非糖物质转变为葡萄糖和糖原的过程.5、脂肪动员:储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血液以供其它组织氧化利用的过程称为脂肪动员。
6、DNA变性；是指核算在一定的物理和化学因素作用下，核算双螺旋区氢键断裂，变成单链DNA的过程。
7、蛋白质的等电点：当溶液在某个PH时，蛋白质分子所带的正、负电荷数恰好相等，净电荷为零，在电场中不移动，此时溶液的PH就是该蛋白质的等电点。
8、同工酶：催化同一化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构、组成都有所不同的一组酶。
9、反转录：以RNA为模板，按照RNA中的核苷酸顺序合成DNA，这与通常转录过程中遗传信息流从DNA到RNA的方向相反，故称为逆转录。
10、PCR：聚合酶链式反应。
聚合酶链式反应是一种用于放大扩增特定的DNA 片段的分子生物学技术，它可看作是生物体外的特殊DNA复制，PCR的最大特点，是能将微量的DNA大幅增加。
11、增色效应:核酸变性后在260nm处的紫外吸收值增加的现象。
12、蛋白质变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的构象被破坏，导致其理化性质的改变和生活活性的丧失，称为蛋白质的变性。
13、脂肪酸β-氧化：脂酰CoA在脂酸β氧化多酶复合体的催化下，从脂酰基的β-碳原子开始，经过脱氢（辅酶为FAD）、加水、再脱氢（辅酶为NAD＋）、硫解四步连续反应，生成1分子乙酰CoA及比原来两个碳原子的脂酰CoA。
14、核酶：具有自身催化作用的RNA。
15、氨基酸等电点：某种氨基酸以两性离子形式存在，正、负电荷数相等，净电荷为零，在电场中既不向阳极移动，也不向阴极移动。
生化复习资料
生化复习资料生物化学复习资料第一章糖类化学1、与生命活动关系最密切的单糖是葡萄糖、核糖和脱氧核糖等。
2、常见的寡糖包括麦芽糖、乳糖和蔗糖。
3、同多糖有、仅由一种单糖构成，是糖的储存形式或机体的结构成分，包括淀粉、糖原和纤维素等。
直链淀粉由葡萄糖以a—1，4—糖苷键连接而成，没有分支结构。
支链淀粉由葡萄糖以a—1，4糖苷键和a1，6—糖苷键连接而成，存在分支结构。
第二章脂类化学1、亚油酸、a亚麻酸和花生四烯酸是多不饱和脂肪酸，是维持生命活动所必需的，但哺乳动物体内不能合成，或合成量不足。
因此，必须从膳食中获取，被称为必需脂肪酸。
2、磷脂酸是最简单的甘油磷脂。
3、游离胆汁酸与牛黄酸或甘氨酸构成结合胆汁酸，是人和其他动物胆汁的主要成分。
4、胆汁酸是很好的乳化剂，在肠道中促进脂类的消化吸收（生物肥皂）。
5、胆固醇酯是胆固醇的酯化产物，是胆固醇的储存形式和运输形式。
6、类固醇激素包括肾上腺皮质激素和性激素等。
肾上腺激素包括糖皮质激素和盐皮质激素，由肾上腺皮质分泌，具有提高血糖水平或促进肾脏保钠排钾的作用。
性激素包括孕激素、雄激素和雌激素，主要由卵巢和睾丸等性腺分泌，在青春期之前由肾上腺皮质网状带分泌，对机体的生长和发育、第二性征的发生和成熟都起重要作用。
第三章蛋白质化学1、蛋白质的分子结构包括哪些？答：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，其中二级结构、三级结构和四级结构称为蛋白质的空间结构或构象。
2、蛋白质中氨基酸的连接方式是什么？何为肽键？肽键，一个氨基酸的α氨基与另一个氨基酸的α羧基缩合形成的化学键。
肽键结构的六个原子构成一个肽单元。
3、蛋白质的元素组成有哪些特点？已知生物样品含氮量怎样计算生物样品蛋白质含量？答：碳、氢、氧、氮和硫是组成蛋白质的主要元素，有些蛋白质还含有磷、铁、铜、锌、锰、硒和碘等。
氮是蛋白质的特征元素，各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%。
样品蛋白质含量= 样品含氮量×6.25。
生化考试复习资料
生化考试复习资料一．名词解释：1、蛋白质等电点、2、蛋白质变性与复性;3、分子病；4、酶的活性部位与必须基团；5、PCR；6.核酸一级结构；7、同工酶；8、辅酶和辅基；9、糖酵解；10．密码的简并性；11．基因；12、核酶；13、酶的别构效应；14．尿素循环；15、呼吸电子传递链；16.氧化磷酸化作用；17.底物水平磷酸化；18、联合脱氨基作用；19、DNA的半保留复制；20、竟争性抑制作用；21、分子杂交；22、糖异生作用；23、三羧酸循环与磷酸戊糖途径；24、转氨基作用；25、转氨酶；26、逆转录酶；27、密码子与反密码子；28、分子伴侣，29、信号肽，30、Edman降解，31、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构，32、二硫键，33、酶原，34、流体镶嵌模型，35、乙醛酸循环，36、肉毒碱穿梭系统，37、酮体，38、生酮氨基酸，39、冈崎片段，40、转录，41、RNA加工过程，42、SD序列，43、终止密码，44、阻遏物，45、操纵子，46、结构基因，47、基因重组，48、S-腺苷甲硫氨酸循环，49、一碳单位二．简答题：1、影响核酸复性的因素2、影响酶促反应速度的因素3、三羧酸循环的意义 4．生物体内有那几种重要的RNA，并简述其功能。
5．简述蛋白质的一、二、三、四级结构。
6．简述遗传密码的特性7、简述氨基酸脱氨基作用的主要类型。
8、DNA复制复合体需要一系列的蛋白分子以便使复制叉移动，如果大肠杆菌在体外进行DNA复制至少需要哪些组分？9．酮体由哪些成分组成，酮体生成的生理意义是什么？10．蛋白质生物合成中肽链延长阶段有哪三个主要部分组成，分别消耗多少ATP 或GTP？11．蛋白质翻译后修饰包括哪几个主要方面？12．DNA序列测定有哪几种主要类型？13．简述逆转录酶包含哪几种酶活性？14．简述选择质粒作为基因重组载体的原因。
15、简述DNA损伤修复有哪几种类型。
16、简述生物体内氨的转运形式有哪几种？三．问答题1．请写出糖的无氧酵解的十个步骤（要写出反应条件）。
生物化学期末复习资料全
第三章糖类的化学（1）P18 旋光性是指某些物质能使平面偏振面旋转的性质（2）P19 单糖：凡羟基在右边的，为D-型；凡羟基在左边的，为L-型L-甘油醛 D-甘油醛对于含3个碳原子以上的糖，由于存在不止1个不对称碳原子，在规定其构型时以距醛基或酮基最远的不对称碳原子为准，羟基在右的为D-型羟基在左的为L-型。
（3）P30 寡糖分子中都存在不对称碳原子，因而都有旋光性（4）P33 多糖有旋光性，但无变旋现象4、脂类和生物膜化学1、P47 酸败的化学本质：一方面是油脂中不饱和脂肪酸的双键在空气中氧的作用下成为过氧化物，过氧化物继续分解生成有臭味的低级醛、酮、羧酸和醛、酮的衍生物；另一个原因是霉菌或脂酸将油脂水解成低级脂肪酸，脂肪酸再经过β-氧化过程生成β-酮酸，β-酮酸脱羧生成低级酮类。
第五章蛋白质化学（一）P61 氨基酸的结构通式：（二）P62 构成蛋白质的氨基酸（英文符号）除了甘氨酸（gly）外，构成蛋白质的氨基酸都是L-构型4、P73 谷胱甘肽：是由Ｌ-谷氨酸，L-半胱氨酸和甘氨酸组成（谷氨酸由γ-羧基生成肽键，而在其他肽和蛋白质分子中谷氨酸由α-羧基生产肽键）。
谷胱甘肽中因含有-SH，故通常简写为GSH5、Ｐ７６一级结构：特指肽链中的氨基酸排列顺序。
维系一级结构的主要化学键是肽键。
蛋白质的一级结构的测定：1.肽链末端分析：（1）N-末端端测定：A. 二硝基氟苯法B. 苯异硫氰酯（PITC）法C.二甲基氨基萘磺酰氯法（DNS法）；（2）C-末端端测定：肼解法、羧肽酶法；2、二硫键的拆开和肽链的分离；3、肽链的部分水解和肽段的分离：化学裂解法、酶解法4、测定每一段的氨基酸顺序5. 由重叠片段推断肽链顺序６、Ｐ82 二级结构：它是指肽链主链骨架原子的相对空间位置，维系二级结构的化学键主要是氢键。
蛋白质二级结构的主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、π-螺旋等7、P91 分子病：由于基因结构改变，蛋白质一级结构中的关键氨基酸发生改变，从而导致蛋白质功能障碍，出现相应的临床症状，这类遗传性疾病称为分子病。
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糖类1.自然界中最重要的单糖是：戊糖和己糖。
2.最简单的单糖含3个碳原子，有两个:甘油醛和二羟丙酮。
（P2）3.寡糖的命名（17）、常见糖的写法（P19）4.自然界存在的重要二糖有三种：蔗糖、麦芽糖、乳糖。
5.多糖：同聚多糖：淀粉、糖原、纤维素、几丁质。
杂多糖：果胶。
6.糖的还原性：无还原性：蔗糖有还原性：麦芽糖、乳糖单糖都有还原性，二糖部分有还原性。
脂类1.按化学结构，脂类可以分为两大类：单脂：脂肪、油、蜡复合脂：磷脂、糖脂、硫脂、脂蛋白衍生脂类：萜类、固醇等2.自然界常见的脂肪酸：软脂酸和硬脂酸。
自然界常见的脂肪酸是顺势构型。
3.乳化作用：脂肪虽不溶于水，但在乳化剂作用下，可变成很细小的颗粒，均匀地分散在水里面而形成稳定的乳状液，这个过程叫乳化作用。
4.磷脂具有双亲性，既亲水又亲油。
（别的脂类是否有此性质？）5.维生素D2原：麦角固醇在阳光或紫外线照射下，可转变为维生素D2，故麦角固醇又称为维生素D2原。
蛋白质化学1.参与组成蛋白质的有20种基本氨基酸，都是L构型。
2.常见氨基酸的三字母缩写：Gly甘氨酸Ala丙氨酸Val缬氨酸Leu亮氨酸Ile异亮氨酸Phe苯丙氨酸Glu谷氨酸Met甲硫氨酸3.等电点：当溶液在某一pH 值时，蛋白质所带正、负电荷相等，即总净电荷为零，此时溶液的pH 称该蛋白质的等电点(pI)。
4.氨基酸的解离和两性性质（57）5.蛋白质的结构：一级结构指的是以肽键连接而成的肽链中氨基酸的排列顺序。
二级结构指肽链主链骨架原子的相对空间位置，而不涉及残基侧链。
三级结构指在二级结构或超二级结构基础上肽链发生的再折叠、卷曲。
四级结构指由两条或两条以上多肽链构成的蛋白质分子，结构就更为复杂，其结构的最小共价单位称为亚基或亚单位。
亚基和亚基的结合方式称为四级结构。
6.二级结构有哪几种：α-螺旋β-折叠β-转角7.蛋白质的胶体性质：因为蛋白质分子的直径一般在2nm~20nm的范围内，所以蛋白质溶液是胶体。
8.蛋白质的变性：某些物理或化学因素，能够破坏蛋白质的结构状态，引起蛋白质理化性质改变并导致其生理活性丧失。
这种现象称为蛋白质的变性。
蛋白质变性的特点：次级键被破坏天然结构解体一级结构没有变化9.分离纯化蛋白质的方法：（1）根据分子大小不同的分离方法①透析和超过滤透析：将待提纯的蛋白质溶液装在半透膜的透析袋里放在蒸馏水或流水中，蛋白质溶液中的无机盐等小分子通过透析袋扩散入纯水中以此除去。
超过滤：利用外加压力或离心力使水和其他小分子通过半透膜，而蛋白质留在膜上。
②密度梯度离心③凝胶过滤（2）利用溶解度差别的分离方法①等电点沉淀法②盐溶与盐析盐溶：低浓度的中性盐可以增加蛋白质的溶解度，称为盐溶。
盐析：高浓度的中性盐则可降低蛋白质的溶解度，使蛋白质发生沉淀，这种由于在蛋白质溶液中加入大量中性盐，使蛋白质沉淀析出的作用称为盐析。
盐溶与盐析的区别：对于难溶于水的蛋白质（如植物球蛋白），由于盐离子的加入增加了水溶液的极性，减弱了蛋白质分子间的作用力，从而促进其溶解；但当加入的盐浓度达到一定程度后，再继续加盐，蛋白质的溶解度反而降低，自溶液中析出。
③有机溶剂沉淀法10.测定蛋白质含量的最常用方法：①凯氏定氮法②双缩脲法③福林-酚试剂法④紫外吸收法⑤考马斯亮蓝G-250法核酸化学1.核酸的组成：核苷酸之间都是通过3’-5’磷酸二酯键连接起来的。
2.常见核苷酸的写法及代表的意思。
（P118~P119）ADP二磷酸腺苷ATP三磷酸腺苷FAD 黄素腺嘌呤二核苷酸FMN黄素单核苷酸核苷酸的种类:RNA 中含有:腺苷酸 AMP,鸟苷酸 GMP，胞苷酸 CMP,尿苷酸 UMP。
DNA 中含有: 脱氧腺苷酸 dAMP ,脱氧鸟苷酸 dGMP ，脱氧胞苷酸 dCMP ,脱氧胸苷酸 dTMP 。
3.DNA的结构：DNA的一级结构是组成DNA分子的脱氧核苷酸的连接方式和排列顺序。
作用力：3’，5’-磷酸二酯键DNA的二级结构包括双螺旋结构、三链螺旋和四链结构。
4.核酸与核苷酸的性质：两性解离和等电点（P139~P141）核酸的一般物理性质：①溶解性②粘性③两性解离核酸的磷酸基具有酸性，碱基具有弱碱性，因此，核酸具有两性电离的性质。
5.核酸的变性与复性：（1）核酸的变性：是指因某些理化因素的影响使维持核酸空间结构的氢键和碱基堆积力被破坏，双螺旋结构解体，形成单链无规线团状态的过程。
由于核酸的变性（或降解）而引起对紫外线吸收增加的现象称为增色效应或高色效应。
（2）核酸的复性：变性DNA在适当的条件下(除去变性因素)，可使两条分开的单链按照碱基配对规律重新缔合成双螺旋结构，这一过程称为复性。
复性时紫外光吸收减少，称为减色效应或低色效应。
6.核酸含量测定的基本方法：A.紫外吸收法B.定磷法C.定糖法D.琼脂糖凝胶电泳法7.核酸的分子杂交：将不同来源的DNA经热变性后缓慢冷却时，两种不同来源的DNA互补区形成双链，或DNA单链和RNA链的互补区形成DNA－RNA杂合双链的过程就是核酸分子杂交。
酶学1.酶为什么能催化化学反应：因为酶能降低反应能。
2.米氏方程：V=Km+[S]Vmax [S].V ：某一底物浓度时的反应速度 Vmax ：最大反应速度[S]：底物浓度Km ：米氏常数 Km 的意义为反应速度是最大反应速度一半时的底物浓度。
3.酶活力测定的方法：A. 终点法：酶反应进行到一定时间后终止其反应，再用化学或物理方法测定产物或底物量的变化。
B. 动力学法：不需要终止反应，连续测定反应过程中产物或底物或辅酶的变化量，直接测出酶反应的初速度。
C.酶偶联法D .电化学法用离子选择性电极跟踪测定反应过程所生成的离子或气体分子的浓度，从而得到反应的初速度。
如O 2电极、H +电极等。
最常用的是：测定一定时间内产物的生产量。
变构酶：别构酶又称变构酶，它除了活性中心外，还有1个或几个部位可与特异性分子非共价地结合而改变酶的构象，导致活性的改变，具有这种变构调节作用的酶称变构酶。
同工酶：是指催化相同的化学反应，但其酶蛋白的分子结构组成不同的一组酶。
多功能酶：是指结构上仅为一条肽链，却具有两种或两种以上功能的酶蛋白。
维生素和辅酶1.常见病缺什么维生素：缺维生素B1:脚气病缺维生素B2：口腔发炎、舌炎、眼皮红肿、角膜发炎、皮炎等。
缺维生素PP：癞皮病缺维生素B6：导致皮肤、中枢神经系统和造血机构的损害。
缺维生素B11：造成巨红细胞性贫血症。
缺维生素B12：①儿童及幼龄动物发育不良。
②消化道上皮组织细胞失常。
③造血器官功能失常，不能正常产生红血细胞，导致恶性贫血。
缺维生素C：造血机能障碍、贫血，血管通透性、脆性增强，血管易破裂出血，严重时肌肉、内脏出血导致死亡，称为坏血病。
缺维生素A：夜盲症、干眼病、皮肤干燥缺维生素D：佝偻病、骨质疏松、易骨折、牙齿易脱落缺维生素E：动物缺乏维生素E时生殖器官受损而不育；肌肉萎缩、形态改变、代谢反常；红细胞破坏，发生贫血缺维生素K：动物缺乏维生素K，血凝时间延长，受伤后血流不凝。
因此维生素K又称为凝血维生素或抗出血维生素。
成人一般不易缺乏维生素K。
新生婴儿肠内无菌，不能合成维生素K，故易因维生素K的缺乏而暂时性出血。
2.常见辅酶含哪种维生素：脱羧辅酶（及焦磷酸硫胺素，TPP）含：维生素B黄素辅酶含：维生素B2辅酶A含：维生素B3（及泛酸）脱氢辅酶含：维生素PP转氨辅酶含：维生素B6叶酸辅酶含：维生素B11羧化辅酶含：生物素辅酶B12含：维生素B12符号题:C18:2 亚油酸 C16：0 软脂酸GSH 还原型谷胱苷肽 GSSG 氧化型谷胱甘肽NADH 还原型辅酶Ⅰ NADPH 还原型辅酶ⅡNAD 辅酶Ⅰ NADP辅酶ⅡTPP 焦磷酸硫胺素 C0A辅酶AFMN 黄素单核苷酸 FAD黄素腺嘌呤二核苷酸THFA 四氢叶酸 Km米氏常数Man 甘露糖 m6A甲基腺苷Met 甲硫氨酸 hnRNA 不均一核RNACTP 胞嘧啶核苷三磷酸 GlcNAC N-乙酰氨基葡萄糖生物氧化1、什么是氧化磷酸化作用、底物磷酸化，两者的区别？氧化磷酸化：代谢物的氧化（脱氢）作用与ADP的磷酸化作用相偶联而生成ATP的过程称为“氧化磷酸化作用”或“偶联磷酸化作用”。
底物磷酸化：没有氧气参加，只需要代谢物脱氢（氧化）及其分子内部所含能量从新分布，即可生成高能磷酸键，这种作用称为“底物磷酸化”或“代谢物水平的无氧磷酸化”。
区别：是否有O2参与2、氧化磷酸化作用的机理？（化学渗透假说）化学渗透假说要点：①电子传递和ATP的形成之间起偶联作用的是H+电化学梯度②呼吸链的电子传递过程是把质子从线粒体内膜向外运输，从而造成线粒体内膜两侧的浓度差和电位差，从而促使ADP与无机磷酸形成ATP。
（P254) 3、呼吸链概念、组分，电子传递顺序，抑制剂的部位，解偶联剂的定义、作用？呼吸链的概念:线粒体基质中底物被氧化，脱下来的氢形成FADH2和NADH，然后通过多种酶及辅酶组成的传递体的传递，最后电子传给O2用于生成水。
这种由载体组成的电子传递系统称为电子传递链，也称为呼吸链。
呼吸链的组分：1)以NAD或NADP为辅酶的脱氢酶2)黄素蛋白酶类3)铁-硫蛋白类4)辅酶Ｑ（CoQ）或泛醌（UQ）5)细胞色素类电子传递顺序： NADH 复合物Ⅰ CoQ 复合物Ⅲ Cytc 复合物Ⅳ O 2 鱼藤酮、安密妥 抗霉素 氰化物、CO 、N 3-复合物Ⅱ琥珀酸解偶联剂的定义：引起解偶联作用的物质称为解偶联剂。
解偶联剂的作用机理：糖代谢1、糖代谢的几种途径，发生部位，生理意义？ 糖酵解途径(EMP ）：发生在细胞质生理意义：①为机体提供能量②为某些厌氧生物及组织细胞生活所需 三羧酸循环途径（TCA):发生在线粒体基质生理意义:①TCA 代谢是机体获取能量的主要途径 ②TCA 是物质代谢的总枢纽③三羧酸循环的中间产物也可作为合成细胞组织成分碳骨架的前身物质磷酸戊糖途径（PPP):发生在细胞质生理意义：①NADPH 为许多物质的合成提供还原力 FADFe-s②维护红细胞及硫基蛋白的正常③HMS是联系戊糖代谢的途径④HMS也可为细胞提供能量2、糖原生作用、糖异生作用糖原生作用定义：以葡萄糖或其他单糖（如果糖、半乳糖等）为原料合成糖原，此过程称为糖原生成作用糖异生作用定义：由非糖物质(如乳酸、甘油、丙酮酸以及某些氨基酸）为原料合成葡萄糖或糖原，此过程称为糖异生成作用3、糖原代谢的调节（见自己画的图P262)脂质代谢1、脂肪酸降解的途径？(P322)β-氧化β-氧化在线粒体中，氧化后形成乙酰CoA过程：①脂肪酸的活化（脂肪酸转变为脂酰辅酶A）②脂酰CoA转运入线粒体③β-氧化过程（脂酰CoA在线粒体基质中进行β-氧化）4步反应：脱氢、水化、再脱氢和硫解反应产物：1分子乙酰CoA比原脂酰CoA少2个碳脂酰CoA）其他氧化途径：α-氧化，ω-氧化2、脂肪酸的合成代谢（P330)过程：①饱和脂肪酸的从头合成（细胞质中）②脂肪酸碳链的延长（线粒体或内质网系统中可合成18个C以上的高级脂肪酸③不饱和键的形成特点：起酰基载体作用的是酰基载体蛋白(ACP)蛋白质和氨基酸的代谢1、蛋白质的降解途径？2、氨基酸的代谢？脱氨：氧化脱氨作用转氨作用联合脱氨作用非氧化脱氨作用脱酰胺基作用转氨基作用特点：①只有氨基的转移，没有氨的生成②催化的反应可逆③其辅酶都是磷酸吡哆醛联合脱氨基作用：L-氨基酸在体内不是直接氧化脱氨，而是先与α-α-酮酸和谷氨酸，谷氨酸可通过2种方式氧化脱氨①转氨偶联氧化脱氨②转氨偶联嘌呤核苷酸循环脱氨脱羧：直接脱羧作用羟化脱羧基作用3、糖、脂质、蛋白质相互之间的转化关系？（1）糖可以变成脂肪，其途径为：糖经酵解可变成磷酸二羟丙酮，再经甘油磷酸脱氢酶催化变成a-磷酸甘油；糖酵解产生的丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA，再经脂肪酸合成途径变成脂肪酸；a-磷酸甘油和活化的脂肪酸可生成脂肪。