河南大学生物化学考试重点

生物化学考试重点

1.ATP：三磷酸腺苷

2.NADP：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸,

3.GSH：还原型谷胱甘肽

4.TPP：硫胺素焦磷酸

5.LYS：赖氨酸

1. 蛋白聚糖：由一条或多条糖胺聚糖和一个核心蛋白共价连接而成的一类特殊的蛋白

2. 茚三酮反应：茚三酮在弱酸性溶液中与α—氨基酸共热,引起氨基酸氧化脱氨、脱羧反应，并与产物氨和还原茚三酮发生作用，生成紫色物质。

3.结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域或域。

4.酶：由活细胞所产生的具有高效生物催化活性的蛋白质。

5.反竞争性抑制：酶只有与底物结合后，才能与抑制剂结合的抑制作用。即ES+I——ESI，ESI—X—P。

6.别构酶：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态，称为酶的别构调节。具有这种调节作用的酶称为别构酶。

7.多酶复合体：多种酶在结构上形成一个有序的整体，这种有序的相互结合，使多种酶的复杂催化反应得以相互协调依次有序地进行，该有序的整体称为多酶复合体。

8.激素：是生物体内特殊组织或腺体产生的，直接分泌到体液中，通过体液运送到特定作用部位，从而引起特殊激动效应的一群微量的有机化合物。

9.氧化磷酸化：与生物氧化作用相伴而生的磷酸化，并将生物氧化过程中释放的自由能，贮存在ATP中的过程。

10.呼吸链：是电子从NADH或FADH2到O2的传递，经过的途径形象地称为电子传递链，或称呼吸链

1.三羧酸循环（柠檬酸循环）的全过程是什么？试述该项工作为什么能获得诺贝尔奖？

三羧酸循环从乙酰辅酶A——柠檬酸——顺乌头酸——异柠檬酸——α酮戊二酸——琥珀酰辅酶A——琥

珀酸——延胡羧酸——苹果酸——草酰乙酸——柠檬酸的循环过程（4分）。三羧酸循环途径的发现是生物化学领域的一项重大成就，是代谢过程中关键的枢扭，这项成就是生物化学宝库中的一项经典。它所以如此可贵，还因为这一项重大发现是在当时完全没有现代化的实验方法下，所取得的成果。

2. 简述影响酶催化效率的因素。

答：底物和酶的邻近效应与定位效应（1分），底物的形变与诱导契合（1分），酸碱催化（1分），共价催化（1分），金属离子催化（1分），多元催化和协同效应（1分），活性部位微环境的影响（共6分）（写出任意六个都算全对）。

3.比较肌红蛋白和血红蛋白的氧合曲线，并加以说明？

答：肌红蛋白氧合曲线为一双曲线；（1分）血红蛋白氧合曲线为S型曲线。（1分）肌红蛋白是由一条多肽链和一个辅基血红素构成，而血红蛋白是由4个多肽亚基组成，两个是一种亚基，两个是另一种亚基，每个亚基都有一个血红素基和一个氧结合部位。（1分）肌红蛋白的双曲线氧合曲线表明氧分子独立地与肌红蛋白结合，在多数情况下，肌红蛋白是高度氧合的，是氧的储库。（1分）血红蛋白的S型氧合曲线表明血红蛋白与氧的结合是高度协同的，第一个氧的结合显著地提高随后氧分子结合的亲和力，血红蛋白氧合协同性使它更有效地起着运输氧的作用。（2分）

1.ATP的结构和作用？

答：ATP的结构是：A-○P～○P～○P. （1分）

作用是提供体内生命活动所需的能量。（1分）该能量可以用于：转变为体内的化学能（1分）、物质运动的动能（1分）、热能（1分）和电能（1分）等。

2简述确定二硫键位置的原理？

答：利用对角线电泳的方法确定二硫键的位置（3分）。原理是：利用过甲酸不可逆的氧化二硫键的性质，使含有二硫键的多肽链在过甲酸处理前后，电泳行为不同的特点来确定二硫键的位置（3分）。

3. 答：条件（1）说明八肽的N末端是Ala；（1分）。条件（2）说明CT消化后四肽的N末端是Gly；（1分）。条件（3）结合条件（1），推出一个三肽顺序为Ala－Ser－Lys；（1分）。条件（3）结合条件（2），推出另一个三肽顺序为Phe－Gly－Lys；（1分）。CNBr处理二肽，说明二肽顺序为Met－Asp；（1分）。从四肽组成推出四肽只能这样组成Ala－Ser－Lys－Phe；（1分）

Gly－Lys－Met－Asp；（1分）。综合上述，整个八肽序列为Ala－Ser－Lys－Phe－Gly－Lys－Met－Asp （1分）

--------------------------------------- 丙氨酸Ala A中精氨酸Arg R碱

天冬酰胺Asn N 天冬氨酸Asp D酸

Asn和/或Asp Asx B 半胱氨酸Cys C

谷氨酰胺Gln Q 谷氨酸Glu E酸

Gln和/或Glu Glx Z 甘氨酸Gly G

组氨酸His H碱异亮氨酸Ile I

亮氨酸Leu L 赖氨酸Lys K碱

甲硫氨酸Met M 苯丙氨酸Phe F

脯氨酸Pro P 丝氨酸Ser S

苏氨酸Thr T 色氨酸Trp W

酪氨酸Tyr Y 缬氨酸Val V

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1.肽键；一个α-氨基酸的羧基和另一个α-氨基酸氨基脱水缩合形成的化学键，叫肽键。

2..蛋白质的两性解离和等电点；由于所有的蛋白质都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，既可以在酸性溶液中与H+结合成带正电的阳离子，也可以在碱性溶液中与OH—结合成带负电的阴离子，即蛋白质的两性解离。当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

3.盐析；向蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，破坏蛋白质在水溶液中的稳定性因素，从而析出蛋白质的方法，叫盐析。

4.肽单元；参与肽键的6个原子（Cα1，C，O，N，H，Cα2）位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成肽单元。

5.电泳；指带电粒子在电场中作定向移动的现象称为电泳。

6.蛋白聚糖和糖蛋白；糖蛋白和蛋白聚糖均由糖和蛋白质经共价键相连组成，但二者的糖链结构不同。糖蛋白中糖的比例较小而蛋白质含量较多，故蛋白质的性质占优势。蛋白聚糖中多糖占重量的50%以上，可高达95%，而主要表现为糖的性质。

1. 碱基互补规律:在DNA双链结构中，腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对存在，形成两个氢键(A=T)，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对存在，形成三个氢键(G≡C)。这种配对方式称为碱基互补规律。

2.增色效应； DNA的增色效应是指DNA在其解链过程中，更多的共轭双键暴露，DNA的A260增加，与解链程度有一定的比例关系。这种现象称DNA的增色效应。

3.TM值； DNA变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的50％时的温度称为DNA的解链温度(Tm)。在Tm 时，DNA分子内50％的双链结构被解开。Tm值与DNA的分子大小和所含碱基中的G、C所占比例相关。

4. 核酸和核酸酶；具有自我催化能力的RNA分子自身可以进行分子剪接，这种具有催化作用的RNA被称为核酶。能水解核酸的酶称为核酸酶，有内切酶和外切酶之分。

5.核酸分子杂交；热变性的DNA经缓慢冷却过程中，具有碱基序列部分互补的不同的DNA之间或DNA与RNA之间形成杂化双链的现象称为核酸分子杂交。

6. DNA一级结构；指DNA分子中核苷酸的排列顺序。

7.DNA变性；在某些理化因素作用下，DNA双链的互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA的双螺旋结构松散，成为单链的现象。

1.酶；酶是由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化多种代谢反应最主要的催化剂。

2. 辅酶；是结合酶分子中与酶蛋白疏松结合的辅助因子，可以用透析或超虑方法除去。

答.组成蛋白质的主要元素有C、H、O、N、S，其中N元素的含量相对恒定，约占蛋白质总量的16%。

3. 同工酶；是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

4. 酶原及酶原激活：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下，这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，致使构象发生改变，表现出酶的活性。这种无活性酶的前体称为酶原。酶原向酶的转化过程称为酶原的激活。酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。

5. 酶的活性中心：酶分子中与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物，这一区域被称为酶的活性中心。

6.酶的特异性：酶对其所催化的底物具有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性。

7. 酶的变构效应：体内有的代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆结合，使酶发生变构并改变其催化活性，这种现象称为酶的别构效应。

8. 酶的竞争性抑制作用：有些抑制剂与底物的结构相似，与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物，使酶活性降低。这种抑制作用称酶的竞争性抑制作用

9. 维生素：是存在于食物中的一类低分子有机化合物，是维持机体正常生活或细胞正常代谢所必需的一类营养素。

10. 米氏常数（km): 是单底物反应中酶与底物可逆生成中间产物和中间产物转变为产物这三个反应的速度常数的综合。米氏常数等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

11. 酶的化学修饰调节：酶蛋白肽链上的某些残基在酶的催化下发生可逆的共价修饰，从而引起酶活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。

12.酶的不可逆抑制作用：抑制剂以共价键与酶活性中心上的必需基团结合，使酶失活。这种抑制作用称为不可逆抑制。

13.结合酶：酶分子除含有氨基酸残基形成的多肽链外，还含有非蛋白部分。这类结合蛋白质的酶称为结合酶。单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。