蛋白质的水解
合集下载
相关主题
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
非极性R基氨基酸 ① 非极性 基氨基酸 丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸 苯丙氨酸、色氨酸 甲硫氨酸 脯氨酸
②不带电荷的极性R基氨基酸 不带电荷的极性 基氨基酸 丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸 天冬酰胺、谷氨酰胺 半胱氨酸 甘氨酸
带正电荷的R基氨基酸 ③ 带正电荷的 基氨基酸 赖氨酸、精氨酸 组氨酸（ 组氨酸（唯一一个R基的pKa值在7附近 的氨基酸） ）
3.4 氨基酸的化学反应
3.4.1 α-氨基参加的反应 氨基参加的反应
3.4.1.1 与亚硝酸反应
NH2 R C H COOH
OH
+
HNO2
R
C H
COOH + H2O
+ N2
这是Van Slyke法测定氨基酸的基础。
3.4.1.2 与酰化试剂反应
O C H2 O C Cl + H2N COONa CH R 苄氧酰氯 在弱碱中 （后酸化）
O C H2 O C N H
COONa CH R + Na+ + Cl-
苄氧酰氨基酸
这些酰化试剂在多肽和蛋白质的人工合成中被用 氨基的保护试剂。 作氨基的保护试剂 氨基的保护试剂
3.4.1.3 烃基化反应
COOH O2N F + H2N CH R NO2 DNFB 在弱碱中
COOH O2N N H CH R NO2 DNP-氨基酸（黄色） + F-
α-氨基酸的α-碳是一个不对称碳（手性 碳），不对称碳原子上的4个取代基在空 间的取向可以有两种构型，D型和L型。 氨基酸的构型以D性甘油醛为参考物。
CHO H HO C CH2OH H
+
COOCα CH3 = H
COOCα CH3 NH3+
H3N
D-甘油醛
D-丙氨酸
CHO HO H C CH2OH
一级胺
3.4.3 α-氨基和 羧基共同参加的反应 氨基和α-羧基共同参加的反应 氨基和
3.4.3.1 与茚三酮反应
O C C C O 茚三酮 C C C O 还原茚三酮 O C C C O O C C C O 紫色复合 物的两个 共振形式 O C C C O N C C OO C N H C C O O C OH 第二个茚三酮 OH H OH + H
1.1.1.2 碱水解
与5mol/L NaOH共煮10-20hr,完全水解， 多数氨基酸不同程度的被破坏，得到的 是L型和D型的混合物；精氨酸脱氨，但 色氨酸稳定。 色氨酸
1.1.1.3 酶水解
不产生消旋，不破坏氨基酸。部分水解。 胰 蛋 白 酶 （ trypsin）、 胰 凝 乳 蛋 白 酶 ( chymotrypsin, 糜 蛋 白 酶 ) 、 胃 蛋 白 酶 (pepsin)。
1.3 氨基酸的酸碱化学
1.3.1 氨基酸的兼性离子形式 氨基酸晶体、水溶液 中性分子形式：
无法显示图像。计算机可能没有足够的内存以打开该图像，也可能是该图像已损坏。请重新启动计算机，然后重新打开该文件。如果仍然显示红色 “x”，则可能需要删除该图像，然后重新将其插入。
晶体熔点很高，200℃以上；使水的介电常数升高。
b 含羟基或硫氨基酸
O H2N CH CH 2 OH C OH H2N CH CH CH 3 O C OH OH
丝氨酸
苏氨酸
O H2N CH CH 2 SH C OH H2N CH CH 2 CH 2 S CH 3
O C OH
半胱氨酸
甲硫氨酸
c 酸性氨基酸及其酰胺
O O H2N CH CH 2 C OH O C OH H2N CH CH 2 CH 2 C OH O C OH
天冬氨酸
谷氨酸
O H2N CH CH 2 C NH 2 O C OH H2N CH CH 2 CH 2 C NH 2
O C OH
O
天冬酰胺
谷氨酰胺
d 碱性氨基酸
O H2N CH CH2 CH2 CH2 CH2 NH2 C OH H2N CH CH2 CH2 CH2 NH C NH2 NH O C OH
氨基酸的简写符号（ 氨基酸的简写符号（二）
名称 三字母符号 单字母符号
亮氨酸（ Leu 亮氨酸（leucine） ） 赖氨酸（ Lys 赖氨酸（lysine） ） 蛋氨酸methionine） Met 甲硫氨酸(蛋氨酸 蛋氨酸 ） 苯丙氨酸（ 苯丙氨酸（phenylalanine） Phe ） 脯氨酸（ Pro 脯氨酸（proline） ） 丝氨酸（ Ser 丝氨酸（serine） ） 苏氨酸（ Thr 苏氨酸（threonine） ） 色氨酸（ Trp 色氨酸（tryptophan） ） 酪氨酸（ Tyr 酪氨酸（tyrosine） ） 缬氨酸（ Val 缬氨酸（valine） ）
NH3+ S-氨乙基半胱氨酸 ( AECys)
可用于序列测定(为胰蛋白酶提供了一个新位点)。 也可用来保护肽链上的—SH基，以防止被重新氧化为二硫基。
胱氨酸中的二硫键在稳定蛋白质的构象上起很大的 作用。氧化剂和还原剂都可打开二硫键。 作用 。 氧化剂和还原剂都可打开二硫键。 如 过甲酸 和巯基化合物
无法显示图像。计算机可能没有足够的内存以打开该图像，也可能是该图像已损坏。请重新启动计算机，然后重新打开该文件。如果仍然显示红色 “x” ，则可能需要删除该图像，然后重新将其插入。
1.3.2 氨基酸的解离
无法显示图像。计算机可能没有足够的内存以打开该图像，也可能是该图像已损坏。请重新启动计算机，然后重新打开该文件。如果仍然显示红色 “x”，则可能需要删除该图像，然后重新将其插入。
氨基酸
(amino acid)
1.1 氨基酸 蛋白质的构件分子 氨基酸----蛋白质的构件分子
1.1.1 蛋白质的水解 蛋白质可以被酸、碱或蛋白酶催化水 解。水解可分为完全水解和部分水解两 种情况。
1.1.1.1 酸水解
一般用6mol/L HCl 或4 mol/L H2SO4回流 20hr左右，蛋白质完全水解，不引起消 旋，得到的是L-型氨基酸 型氨基酸。但色氨酸 色氨酸完 型氨基酸 色氨酸 全被破坏，羟基氨基酸 羟基氨基酸部分被分解，天 羟基氨基酸 天 冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基 酰胺基被水解下来。 冬酰胺和谷氨酰胺的 酰胺基
H HO H+ N S C N H C C O H R (CH3NO2) S C N H C N C O H R
苯氨基硫甲酰衍生物 （PTC-氨基酸）
苯乙内酰硫脲衍生物 （PTH-氨基酸）
3.4.2 α-羧基参加的反应 羧基参加的反应 3.4.2.1 成盐和成酯反应
NH2 R C H COOH + 干燥，HCl C2H5OH 回流 R
赖氨酸
精氨酸
2 芳香族氨基酸
O H2N CH CH2 C OH H2N CH CH2 O C OH
酪氨酸 苯丙氨酸
OH
O H2N CH CH2 C OH
色氨酸
HN
3 杂环族氨基酸
O O H2 N CH CH2 C OH C OH
N NH
HN
组氨酸
脯氨酸
按R基的极性 极性性质，20种常见氨基酸 极性 可分为以下4组：
NH2 C H COOC2H5+ H2O
3.4.2.2 成酰氯反应
HN R C H
保护基 COOH + PCl5 R
HN C H
保护基 COOCI + POCl3 + HCl
这个反应可使氨基酸的羧基活化
3.4.2.3 脱羧基反应
NH2 脱羧酶 R C H COOH R C H2 NH2 + CO2
L K M F P S T W Y V
1.2.2 不常见的蛋白质氨基酸
O H2N CH CH2 CH2 HN OH CHOH CH2 NH2 C OH
O C OH
羟脯氨酸
羟赖氨酸
1.2.3 非蛋白质氨基酸
除了参与蛋白质组成的20-30种氨基酸外，还 有150多种其他氨基酸。 L型α-氨基酸的衍生物，也有些是β-、γ-或δ-氨 基酸，或D型氨基酸。
+
COOH3N H Cα CH3 =
+
COOH3N Cα CH3 H
L-甘油醛
L-丙氨酸
Thr、Leu、Pro和羟Pro还有第二个不对称碳原子。
3.5.2氨基酸的光谱性质 氨基酸的光谱性质
3.5.2.1 紫外吸收光谱 常见的20种氨基酸在可见光区域都没有 光 吸 收 ， 在 红 外 和 远 紫 外 区 （ λ＜ 200nm）都有光吸收.
H2N
H C CH2 S S CH2
COOH 6HCOOOH 2
H2N
H C CH2 SO3H
COOH + 6HCOOH
2 2R-SH COOH
ຫໍສະໝຸດ Baidu
H2N
H C H2C
COOH SH
+
R
S
S
R
H2N
C H
3.5 氨基酸的光学活性和光谱性质
3.5.1氨基酸的光学活性和立体化学 氨基酸的光学活性和立体化学
H
-
OOC
C NH3+
C H2
S-
+ ICH2COO-
半胱氨酸
碘乙酸 H
-
OOC
C NH3+
C H2
S
CH2COO-
+
I-
羧甲基半胱氨酸
与乙撑亚胺 乙撑亚胺反应 乙撑亚胺
H H 2C HOOC C NH3
+
C H2
SH
+ H 2C
NH
+ H+
氮丙啶
H HOOC C β C H2 γ S δ C H2 ε C H2 NH3+
1.脂肪组氨基酸
a 中性氨基酸
O H2N CH H C OH H2N CH H3C
O C OH
甘氨酸
丙氨酸
O H2N CH CH CH3 C CH3 OH H2N CH CH2 CH CH3
O C OH H2N CH CH CH3 CH2 CH3
O C CH3 OH
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
甘氨酸（氨基乙酸）是唯一不含手性碳原子的氨基酸， 甘氨酸（氨基乙酸）是唯一不含手性碳原子的氨基酸， 因此不具旋光性 不具旋光性。 因此不具旋光性。
2， 4-二硝基氟苯 ， 二硝基氟苯 二硝基氟苯与氨基酸生成二硝基苯基 氨基酸。被英国的Sanger用来鉴定多肽蛋白 质的N末端氨基酸。 称Sanger 试剂 试剂。
与 苯 异 硫 氰 酸 酯 （ PITC，Edman 试 剂 ） 反 应 ， ， Edman用来鉴定多肽或蛋白质的N端氨基酸。
COOH N C S + H2N CH R 苯异硫氰酸酯 在弱碱中
+
COOH OH + OH R O
+
H 3N
C
H
NH3
+
CO2
+
RCHO +
3.4.4 侧链 基参加的反应 侧链R基参加的反应
其中有些反应是蛋白质化学修饰的基础。
HO3S
N HO
N C H2 N
NH2 C H COOH
HO3S
N
Pauly反应，可用于检测酪氨酸。
半胱氨酸侧链上的巯基（--SH），反应性能很高，在微碱性pH下，--SH 基发生解离形成硫醇阴离子（--CH2—S-）。并可进一步与烷化剂反应生 成稳定的烷基衍生物：
1.1.2 α-氨基酸的一般结构 氨基酸的一般结构
COO-
+H N 3
C R
H
α-氨基酸除R基为氢（甘氨酸）之外，其α-碳原子是一 个手性碳原子 手性碳原子，因此都具有旋光性 旋光性。并且蛋白质中发 手性碳原子 旋光性 现的氨基酸都是L型的。 是 型
1.2 氨基酸的分类
1.2.1 常见的蛋白质氨基酸 按R基的化学结构20种常见氨基酸可 分为3类： 1. 脂肪族氨基酸 2. 芳香族氨基酸 3. 杂环族氨基酸
带负电荷的R基氨基酸 ④ 带负电荷的 基氨基酸 天冬氨酸、谷氨酸
氨基酸的简写符号(一 氨基酸的简写符号 一)
名称 丙氨酸（ 丙氨酸（alanine） ） 精氨酸（ 精氨酸（arginine） ） 天冬酰胺（ 天冬酰胺（asparagine） ） 天冬氨酸（ 天冬氨酸（aspartic acid） ） Asn和/或Asp 和或 半胱氨酸（ 半胱氨酸（cysteine） ） 谷氨酰胺（ 谷氨酰胺（glutamine） ） 谷氨酸（ 谷氨酸（glutamic acid） ） Gln和/或Glu 和或 甘氨酸（ 甘氨酸（glycine） ） 组氨酸（ 组氨酸（histidine） ） 异亮氨酸（ 异亮氨酸（isoleucine） ） 三字母符号 Ala Arg Asn Asp Asx Cys Gln Glu Glx Gly His Ile 单字母符号 A R N D B C Q E Z G H I
芳香族氨基酸因为其R基含有苯环共轭 共轭π 共轭 键 系统，故在近紫外区（200-400nm） 有光吸收的能力. 蛋白质一般在280nm有最大光吸收，可 用来测定蛋白质浓度。
氨基酸章完
②不带电荷的极性R基氨基酸 不带电荷的极性 基氨基酸 丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸 天冬酰胺、谷氨酰胺 半胱氨酸 甘氨酸
带正电荷的R基氨基酸 ③ 带正电荷的 基氨基酸 赖氨酸、精氨酸 组氨酸（ 组氨酸（唯一一个R基的pKa值在7附近 的氨基酸） ）
3.4 氨基酸的化学反应
3.4.1 α-氨基参加的反应 氨基参加的反应
3.4.1.1 与亚硝酸反应
NH2 R C H COOH
OH
+
HNO2
R
C H
COOH + H2O
+ N2
这是Van Slyke法测定氨基酸的基础。
3.4.1.2 与酰化试剂反应
O C H2 O C Cl + H2N COONa CH R 苄氧酰氯 在弱碱中 （后酸化）
O C H2 O C N H
COONa CH R + Na+ + Cl-
苄氧酰氨基酸
这些酰化试剂在多肽和蛋白质的人工合成中被用 氨基的保护试剂。 作氨基的保护试剂 氨基的保护试剂
3.4.1.3 烃基化反应
COOH O2N F + H2N CH R NO2 DNFB 在弱碱中
COOH O2N N H CH R NO2 DNP-氨基酸（黄色） + F-
α-氨基酸的α-碳是一个不对称碳（手性 碳），不对称碳原子上的4个取代基在空 间的取向可以有两种构型，D型和L型。 氨基酸的构型以D性甘油醛为参考物。
CHO H HO C CH2OH H
+
COOCα CH3 = H
COOCα CH3 NH3+
H3N
D-甘油醛
D-丙氨酸
CHO HO H C CH2OH
一级胺
3.4.3 α-氨基和 羧基共同参加的反应 氨基和α-羧基共同参加的反应 氨基和
3.4.3.1 与茚三酮反应
O C C C O 茚三酮 C C C O 还原茚三酮 O C C C O O C C C O 紫色复合 物的两个 共振形式 O C C C O N C C OO C N H C C O O C OH 第二个茚三酮 OH H OH + H
1.1.1.2 碱水解
与5mol/L NaOH共煮10-20hr,完全水解， 多数氨基酸不同程度的被破坏，得到的 是L型和D型的混合物；精氨酸脱氨，但 色氨酸稳定。 色氨酸
1.1.1.3 酶水解
不产生消旋，不破坏氨基酸。部分水解。 胰 蛋 白 酶 （ trypsin）、 胰 凝 乳 蛋 白 酶 ( chymotrypsin, 糜 蛋 白 酶 ) 、 胃 蛋 白 酶 (pepsin)。
1.3 氨基酸的酸碱化学
1.3.1 氨基酸的兼性离子形式 氨基酸晶体、水溶液 中性分子形式：
无法显示图像。计算机可能没有足够的内存以打开该图像，也可能是该图像已损坏。请重新启动计算机，然后重新打开该文件。如果仍然显示红色 “x”，则可能需要删除该图像，然后重新将其插入。
晶体熔点很高，200℃以上；使水的介电常数升高。
b 含羟基或硫氨基酸
O H2N CH CH 2 OH C OH H2N CH CH CH 3 O C OH OH
丝氨酸
苏氨酸
O H2N CH CH 2 SH C OH H2N CH CH 2 CH 2 S CH 3
O C OH
半胱氨酸
甲硫氨酸
c 酸性氨基酸及其酰胺
O O H2N CH CH 2 C OH O C OH H2N CH CH 2 CH 2 C OH O C OH
天冬氨酸
谷氨酸
O H2N CH CH 2 C NH 2 O C OH H2N CH CH 2 CH 2 C NH 2
O C OH
O
天冬酰胺
谷氨酰胺
d 碱性氨基酸
O H2N CH CH2 CH2 CH2 CH2 NH2 C OH H2N CH CH2 CH2 CH2 NH C NH2 NH O C OH
氨基酸的简写符号（ 氨基酸的简写符号（二）
名称 三字母符号 单字母符号
亮氨酸（ Leu 亮氨酸（leucine） ） 赖氨酸（ Lys 赖氨酸（lysine） ） 蛋氨酸methionine） Met 甲硫氨酸(蛋氨酸 蛋氨酸 ） 苯丙氨酸（ 苯丙氨酸（phenylalanine） Phe ） 脯氨酸（ Pro 脯氨酸（proline） ） 丝氨酸（ Ser 丝氨酸（serine） ） 苏氨酸（ Thr 苏氨酸（threonine） ） 色氨酸（ Trp 色氨酸（tryptophan） ） 酪氨酸（ Tyr 酪氨酸（tyrosine） ） 缬氨酸（ Val 缬氨酸（valine） ）
NH3+ S-氨乙基半胱氨酸 ( AECys)
可用于序列测定(为胰蛋白酶提供了一个新位点)。 也可用来保护肽链上的—SH基，以防止被重新氧化为二硫基。
胱氨酸中的二硫键在稳定蛋白质的构象上起很大的 作用。氧化剂和还原剂都可打开二硫键。 作用 。 氧化剂和还原剂都可打开二硫键。 如 过甲酸 和巯基化合物
无法显示图像。计算机可能没有足够的内存以打开该图像，也可能是该图像已损坏。请重新启动计算机，然后重新打开该文件。如果仍然显示红色 “x” ，则可能需要删除该图像，然后重新将其插入。
1.3.2 氨基酸的解离
无法显示图像。计算机可能没有足够的内存以打开该图像，也可能是该图像已损坏。请重新启动计算机，然后重新打开该文件。如果仍然显示红色 “x”，则可能需要删除该图像，然后重新将其插入。
氨基酸
(amino acid)
1.1 氨基酸 蛋白质的构件分子 氨基酸----蛋白质的构件分子
1.1.1 蛋白质的水解 蛋白质可以被酸、碱或蛋白酶催化水 解。水解可分为完全水解和部分水解两 种情况。
1.1.1.1 酸水解
一般用6mol/L HCl 或4 mol/L H2SO4回流 20hr左右，蛋白质完全水解，不引起消 旋，得到的是L-型氨基酸 型氨基酸。但色氨酸 色氨酸完 型氨基酸 色氨酸 全被破坏，羟基氨基酸 羟基氨基酸部分被分解，天 羟基氨基酸 天 冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基 酰胺基被水解下来。 冬酰胺和谷氨酰胺的 酰胺基
H HO H+ N S C N H C C O H R (CH3NO2) S C N H C N C O H R
苯氨基硫甲酰衍生物 （PTC-氨基酸）
苯乙内酰硫脲衍生物 （PTH-氨基酸）
3.4.2 α-羧基参加的反应 羧基参加的反应 3.4.2.1 成盐和成酯反应
NH2 R C H COOH + 干燥，HCl C2H5OH 回流 R
赖氨酸
精氨酸
2 芳香族氨基酸
O H2N CH CH2 C OH H2N CH CH2 O C OH
酪氨酸 苯丙氨酸
OH
O H2N CH CH2 C OH
色氨酸
HN
3 杂环族氨基酸
O O H2 N CH CH2 C OH C OH
N NH
HN
组氨酸
脯氨酸
按R基的极性 极性性质，20种常见氨基酸 极性 可分为以下4组：
NH2 C H COOC2H5+ H2O
3.4.2.2 成酰氯反应
HN R C H
保护基 COOH + PCl5 R
HN C H
保护基 COOCI + POCl3 + HCl
这个反应可使氨基酸的羧基活化
3.4.2.3 脱羧基反应
NH2 脱羧酶 R C H COOH R C H2 NH2 + CO2
L K M F P S T W Y V
1.2.2 不常见的蛋白质氨基酸
O H2N CH CH2 CH2 HN OH CHOH CH2 NH2 C OH
O C OH
羟脯氨酸
羟赖氨酸
1.2.3 非蛋白质氨基酸
除了参与蛋白质组成的20-30种氨基酸外，还 有150多种其他氨基酸。 L型α-氨基酸的衍生物，也有些是β-、γ-或δ-氨 基酸，或D型氨基酸。
+
COOH3N H Cα CH3 =
+
COOH3N Cα CH3 H
L-甘油醛
L-丙氨酸
Thr、Leu、Pro和羟Pro还有第二个不对称碳原子。
3.5.2氨基酸的光谱性质 氨基酸的光谱性质
3.5.2.1 紫外吸收光谱 常见的20种氨基酸在可见光区域都没有 光 吸 收 ， 在 红 外 和 远 紫 外 区 （ λ＜ 200nm）都有光吸收.
H2N
H C CH2 S S CH2
COOH 6HCOOOH 2
H2N
H C CH2 SO3H
COOH + 6HCOOH
2 2R-SH COOH
ຫໍສະໝຸດ Baidu
H2N
H C H2C
COOH SH
+
R
S
S
R
H2N
C H
3.5 氨基酸的光学活性和光谱性质
3.5.1氨基酸的光学活性和立体化学 氨基酸的光学活性和立体化学
H
-
OOC
C NH3+
C H2
S-
+ ICH2COO-
半胱氨酸
碘乙酸 H
-
OOC
C NH3+
C H2
S
CH2COO-
+
I-
羧甲基半胱氨酸
与乙撑亚胺 乙撑亚胺反应 乙撑亚胺
H H 2C HOOC C NH3
+
C H2
SH
+ H 2C
NH
+ H+
氮丙啶
H HOOC C β C H2 γ S δ C H2 ε C H2 NH3+
1.脂肪组氨基酸
a 中性氨基酸
O H2N CH H C OH H2N CH H3C
O C OH
甘氨酸
丙氨酸
O H2N CH CH CH3 C CH3 OH H2N CH CH2 CH CH3
O C OH H2N CH CH CH3 CH2 CH3
O C CH3 OH
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
甘氨酸（氨基乙酸）是唯一不含手性碳原子的氨基酸， 甘氨酸（氨基乙酸）是唯一不含手性碳原子的氨基酸， 因此不具旋光性 不具旋光性。 因此不具旋光性。
2， 4-二硝基氟苯 ， 二硝基氟苯 二硝基氟苯与氨基酸生成二硝基苯基 氨基酸。被英国的Sanger用来鉴定多肽蛋白 质的N末端氨基酸。 称Sanger 试剂 试剂。
与 苯 异 硫 氰 酸 酯 （ PITC，Edman 试 剂 ） 反 应 ， ， Edman用来鉴定多肽或蛋白质的N端氨基酸。
COOH N C S + H2N CH R 苯异硫氰酸酯 在弱碱中
+
COOH OH + OH R O
+
H 3N
C
H
NH3
+
CO2
+
RCHO +
3.4.4 侧链 基参加的反应 侧链R基参加的反应
其中有些反应是蛋白质化学修饰的基础。
HO3S
N HO
N C H2 N
NH2 C H COOH
HO3S
N
Pauly反应，可用于检测酪氨酸。
半胱氨酸侧链上的巯基（--SH），反应性能很高，在微碱性pH下，--SH 基发生解离形成硫醇阴离子（--CH2—S-）。并可进一步与烷化剂反应生 成稳定的烷基衍生物：
1.1.2 α-氨基酸的一般结构 氨基酸的一般结构
COO-
+H N 3
C R
H
α-氨基酸除R基为氢（甘氨酸）之外，其α-碳原子是一 个手性碳原子 手性碳原子，因此都具有旋光性 旋光性。并且蛋白质中发 手性碳原子 旋光性 现的氨基酸都是L型的。 是 型
1.2 氨基酸的分类
1.2.1 常见的蛋白质氨基酸 按R基的化学结构20种常见氨基酸可 分为3类： 1. 脂肪族氨基酸 2. 芳香族氨基酸 3. 杂环族氨基酸
带负电荷的R基氨基酸 ④ 带负电荷的 基氨基酸 天冬氨酸、谷氨酸
氨基酸的简写符号(一 氨基酸的简写符号 一)
名称 丙氨酸（ 丙氨酸（alanine） ） 精氨酸（ 精氨酸（arginine） ） 天冬酰胺（ 天冬酰胺（asparagine） ） 天冬氨酸（ 天冬氨酸（aspartic acid） ） Asn和/或Asp 和或 半胱氨酸（ 半胱氨酸（cysteine） ） 谷氨酰胺（ 谷氨酰胺（glutamine） ） 谷氨酸（ 谷氨酸（glutamic acid） ） Gln和/或Glu 和或 甘氨酸（ 甘氨酸（glycine） ） 组氨酸（ 组氨酸（histidine） ） 异亮氨酸（ 异亮氨酸（isoleucine） ） 三字母符号 Ala Arg Asn Asp Asx Cys Gln Glu Glx Gly His Ile 单字母符号 A R N D B C Q E Z G H I
芳香族氨基酸因为其R基含有苯环共轭 共轭π 共轭 键 系统，故在近紫外区（200-400nm） 有光吸收的能力. 蛋白质一般在280nm有最大光吸收，可 用来测定蛋白质浓度。
氨基酸章完