生物化学教学课件-第四章 生化protein i new
合集下载
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
近几年间，牛磺酸在婴幼儿奶粉、 老年保健品中被广泛应用，因此其需求 用量大增，已突破万吨，尚供不应求。
五. D-氨基酸研究进展
D-氨基酸在生物界普遍存在，尤其植物 组织中。
在微生物体内存在的D-氨基酸，多以结 合态存在。
如短杆菌肽S中存在D-苯丙氨酸，多粘菌 肽中含D-丝氨酸和D-亮氨酸。
青霉素分子中的D-半胱氨酸若换以L-型的 ，则失去抗菌效能。
除脯氨酸溶于乙醇、乙醚外，绝大多数 氨基酸都不溶于有机溶剂，故可用有机溶剂 沉淀法生产氨基酸。
脯氨酸极易溶解于水中，故易潮解不易 制成结晶。
七．氨基酸的化学性质
氨基酸的化学性质是由它的结构决定的 。
不同氨基酸之间的差异仅在侧链上，故 它们具有许多共同的性质。
个别氨基酸由于侧链的特殊结构尚有许 多特殊的性质。
其分子质量为５０００——１００００ ００D，由20种氨基酸以特定的排列组合形 成不同的多肽链，各种多肽链又折叠成不同 的空间构象。
蛋白质结构上的多样性 决定其功能上的多样性
酶蛋白——催化细胞内几乎所有的 化学反应，控制生物的新陈代谢。
如淀粉酶等。
运输蛋白——负责在细胞间与细胞 器之间转运小分子和离子。
1. 氨基酸的解离性质
氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并 不是以游离的羧基或氨基形式存在，而 是离解成两性离子。
在两性离子中，氨基是以质子化(NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(COO-)存在。
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随 之发生变化。
COOH -H + H3N + C H p K 1 '
它们也是天然存在的氨基酸,大多为蛋白质 氨基酸的衍生物。
它们也属于非标准氨基酸。
很多非蛋白质氨基酸的功能尚不很清楚 １．有的是某些代谢过程的中间产物或
重要代谢物的前体；
２．有的可调节生长； ３．有的可影响某些农产品的品质；
４．有的可能在体内起杀虫杀菌的作用；
非蛋白质氨基酸的一个代表——牛磺酸
它首先发现于牛黄，在神经系统中也很丰 富。
世界上凡是可食的东西，都有自己特 有的味道。氨基酸也不例外。
许多山珍海味，给人以美味的感觉享 受，莫不与氨基酸的存在有关。
大米的香味是由于胱氨酸的存在，而 啤酒的苦味，其原因之一是由于三个支 链氨基酸的存在。
四．非蛋白质氨基酸
除了上述的氨基酸外，自然界中还存在许 多的氨基酸。
它们多以游离状态存在于生物的某些组织 或细胞中,不参与蛋白质的组成。
该反应是Van Slyke氏氨基测定的理 论基础。
此反应可用来判断蛋白质的水解程 度，蛋白质水解愈完全，放出的α-氨基 酸愈多，与亚硝酸反应放出的氮愈多。
脯氨酸含α-亚氨基，故无此反应。
（3）与2，4-二硝基氟苯反应
在弱碱性（pH 8-9）、暗处、室温或 40 ℃条件下，氨基酸和2，4-二硝基氟苯 反应生成黄色的二硝基苯氨基酸（ dinitrophenylamino acid，简称DNP-氨基 酸）。
但是，只有20种蛋白质氨基酸。
氨基酸是蛋白质的基本结构单位，故又叫 构件分子。
所有生物都以相同的20种氨基酸作为蛋白 质的结构单位，故这些氨基酸也叫标准氨基 酸。
这些氨基酸是由基因编码的，故又叫编码 氨基酸。
近几十年的研究发现，在原核与真 核生物的少数蛋白中还有第21种氨基酸
，硒代半胱氨酸，其半胱氨酸中的硫被
3. 氨基酸的主要化学反应
（1）茚三酮反应（ninhydrin reaction）
在pH 5-7和80-100℃条件下，大多数 α-氨基酸和茚三酮（乙醇）溶液反应形成 蓝紫色的化合物，并放出氨和二氧化碳。
这是α-氨基酸特有的反应；
氨基酸与茚三酮反应产生的蓝紫色化 合物在570nm有最大吸收。
茚三酮反应
同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸
，其pI值也决定于两性离子两边的pK’值的
算术平均值。
酸性氨基酸：pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2 碱性氨基酸：pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2
An acidic amino acid pI=(pK1+pKR)/2
A basic amino acid pI=(pKR+pK2)/2
而脯氨酸与羟脯氨酸含α-亚氨基， 与茚三酮反应形成黄色的产物，在440nm 有最大吸收，可定量测定。反应中无氨 的释放。
氨和胺类也与茚三酮反应，但不放 出二氧化碳。
（2） （与）亚硝酸反应
这也是α-氨基所特有的反应。 氨基酸与亚硝酸反应放出氮气，其中 的一个氮原子来自氨基酸，另一个则来自 亚硝酸。
白质。 这类蛋白质是天然蛋白质的镜像结构
，故人们称之为“D-生命”。
六．氨基酸的一般性质
氨基酸均为无色结晶体或粉末状，每 种氨基酸都有自己特有的结晶形状，可 用于鉴定。
与相应的有机酸比较，氨基酸的熔点 较高，一般都大于200℃。
如甘氨酸的熔点为232℃，而相应的乙 酸的熔点为16.5℃。
在可见光区氨基酸均无吸收
如动物的皮肤与骨骼中广泛存在的胶原 蛋白以及动物的毛、发、角、爪中的角蛋白 。
受体蛋白——接受和传递调节信息 。如钙调蛋白。
毒蛋白——侵入动物体内能引起中 毒症状甚至死亡。如蛇毒。
异常功能蛋白——应乐果甜蛋白有极高的 甜度，可做人工增甜剂；
昆虫翅膀的结合部的节肢弹性蛋白，有特殊 的弹性；
支架蛋白——通过蛋白-蛋白相互作用识别 并结合其它蛋白中的某些结构元件，将多种不 同的蛋白质装配成一个复合体，参与对激素和 其它信号分子胞内应答协调和通信。
在近紫外区（220 - 300nm），苯丙氨 酸、酪氨酸和色氨酸都有吸收，由于三者结 构上的差异，其最大光吸收波长不同。
酪氨酸的最大吸收波长（max）为275278nm，苯丙氨酸为257-259nm，色氨酸 为279-280nm。
组成蛋白质的氨基酸，除甘氨酸外， 均含有不对称碳原子，故具有旋光性。
③碱性氨基酸，分子中含一个羧基，两 个氨基。
(2)根据侧链R基团极性性质分类
①非极性R侧链氨基酸；
②在生理pH条件下，极性带电荷的氨 基酸；
③在生理pH条件下，极性不带电荷的 氨基酸。
三．蛋白质中不常见的氨基酸 ——修饰性氨基数特殊的氨基酸，也叫稀有氨基酸。
这是凯氏定氮法测定蛋白质含量的根据。
样品中蛋白质含量(g) = 氮含量(g)×6.25（即100/16）
第二节 氨基酸
1819年，法国化学家布拉孔诺（H . Braconnot )把纤维素放在酸里加热，成 功地把纤维素水解为葡萄糖，从而知道纤 维素是由许许多多的葡萄糖“手拉手”组成 的。
他想，能不能像研究纤维素那样来研究 蛋白质的组成呢？
二.蛋白质的化学元素组成
❖ 蛋白质是一类含氮有机化合物.
❖ 除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。 ❖ 某些蛋白质还含有其它一些元素，主要是 磷、铁、碘、锌和铜等。
这些元素在蛋白质中的组成百分比
❖ 碳 50％ • 氢 7％ • 氧 23％ • 氮 16% • 硫 0—3％ • 其它 微 量。
蛋白质中氮元素的平均含量为16%——这 是蛋白质元素组成的一个特点！
氨基酸与茚三酮（ninhydrin）的反应是一个 检测和定量测定氨基酸和蛋白质的重要反应。
这可用于定量测定，但不能作为惟一定量 测定的依据，因有氨等化合物的干扰。
要定量测定，可测定放出的二氧化碳的量 ，因为只有氨基和羧基连在同一个α碳原子上 的化合物与茚三酮反应才放出二氧化碳。
谷氨酰胺和天冬酰胺有酰胺基，与 茚三酮反应产生棕色化合物。
在一定的温度和溶剂系统中，不同的 氨基酸都有各自的比旋光值，可用于定 性鉴定。
有些氨基酸，如苏氨酸、异亮氨酸等 ，含有两个不对称碳原子，因此有四个 非对映异构体:
其中两个分别称为L-和D-型，另外两 个称为L-别和D-别，所以有别苏氨酸、 别异亮氨酸等名称。
除胱氨酸、半胱氨酸、酪氨酸外，氨基 酸一般溶于水。但在稀酸、稀碱中溶解最好 。
如血红蛋白。
运动蛋白——负责生物机体的组织 、器官或整体的运动。如肌动蛋白。
调节蛋白——调节有机体的各种新 陈代谢。一如激素，如胰岛素。二如参 与基因表达调控的蛋白。
贮藏蛋白——贮藏营养。 如大豆球蛋白。
防御蛋白——防御致病微生物或病毒的 侵入。如免疫球蛋白。
结构蛋白——具有很强的抗张力作用， 对机体的组织、细胞起机械支撑作用。
该反应由F.Sanger首先发现，并用于 鉴定多肽或蛋白质的N-端氨基酸。此即 Sanger反应。
除α-氨基外，酚羟基、ε-氨基、咪唑 基也有反应，但其反应的产物在酸性条 件下，不溶于乙醚、乙酸乙酯，而留在 水相中。
它们在蛋白质中出现的机率小，往往是标 准氨基酸的衍生物。
它们无自己的密码子，是在蛋白质合成后 经氨基酸修饰后形成的，有重要的生物学意 义。
它们属于非标准氨基酸。
如弹性蛋白和胶原蛋白中含有羟脯氨酸和 羟赖氨酸（5-羟赖氨酸）；
γ-羧基谷氨酸，存在于凝血酶原中。 哺乳类动物的肌肉中存在N-甲基甘氨酸（ 肉氨酸）； 酪蛋白中存在磷酸丝氨酸等。 肌球蛋白和组蛋白中含有6-N-甲基赖氨酸 ；
硒取代。
在微生物中还有第22种氨基酸，吡 咯赖氨酸。
这两种氨基酸也属于编码氨基酸。
一. 氨基酸的一般结构特点
蛋白质的20种基本氨基酸，除脯氨酸是一 种α-亚氨基酸外，其余的都是α-氨基酸。
除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸均为L-型 氨基酸。
这些氨基酸中，它们分子中的a-碳 （分子中第2个碳，Ca）结合着一个氨基 和一个酸性的羧基。
动物体内的D-氨基酸多以自由态形式 或小肽形式存在。
如家蚕血液和蚯蚓体内含有D-丝氨 酸。
人牙齿蛋白中含有D-精氨酸，它的含 量变化与人的年龄及衰老有关。
D-氨基酸的存在与某些蛋白质 的功能密切相关
萤火虫尾部的发光物质——荧光素， 含有D-半胱氨酸。如果代之以L-半胱氨 酸，则不能发光。
现在，人们可以用D-氨基酸合成蛋
R
+ H+
pH 1
净电荷 +1
正离子
H 3N +
COO-
CH
R
7
-H +
p K 2' H 2N
+ H+
0
两性离子
等电点pI
COO-
CH
R
10 -1 负离子
2. 氨基酸的等电点
当溶液为某一pH值时，若氨基酸分子 中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，则 氨基酸分子的净电荷为0。
此时，这一pH值即为氨基酸的等电 点，简称pI。
此外，Ca还结合着一个H原子和一 个侧链基团（用R表示）。
每一种氨基酸的侧链基团R都是不 同的。
手性碳
二.氨基酸的分类与结构
(1)根据氨基酸分子中所含氨基和羧基数 目的不同，可将组成蛋白质的20种氨基酸 分为三大类：
①中性氨基酸，分子中含一个氨基，一 个羧基；
②酸性氨基酸，分子中含一个氨基，两 个羧基；
在等电点时，氨基酸既不向正极也 不向负极移动，即氨基酸处于两性离子 状态。
设 K’是表观解离常数 K1’ 表示a-C上-COOH的表观解离常数, K2’表示a-C上-NH3+ 的表观解离常数。
氨基酸 pI 的计算
侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等
电点是两性离子两边的pK即pK’1和pK’2的 算术平均值：pI = (pK’1 + pK’2 )/2
首先，他把明胶放在酸里加热，结果 从酸水解液中分离到一种分子量比蛋白 质小得多的含氮化合物，后来取名为甘 氨酸；
他又用同样方法从肌肉水解液中提取 出另一种含氮化合物，因它的结构中含 氨基和羧基，故取名为氨基酸。
现已确证，蛋白质的基本组成单位是 氨基酸。
迄今为止，在各种生物体内已发现了 180多种氨基酸（又说是超过200种）。
先是发现它为婴幼儿和动物早期大脑以及 视力发育所必需，继而发现它能降低血脂、胆 固醇、血糖及血压，还能改善心肌缺血，防治 心律失常。
由于它能够促进婴幼儿的生长发育、老年 的保健，在上世纪八十年代，就取得了 FDA（ 食品药品监督管理局）的认证，列入食品添加 剂。
它能防治高血压、中风、糖尿病， 成为现代人抵抗疾病的四大杀手之一和 健康卫士。
100多年前，革命导师恩格斯就指出 ：“无论在什么地方，只要我们遇到生命 ，我们就发现生命是和某种蛋白体相联 系的，并且无论在什么地方，只要我们 遇到不处于解体过程的蛋白体，我们也 无例外地发现生命现象。 ”
迄今为止的研究证明，蛋白质是细胞中 含量最高的组分之一。
蛋白质是组成简单、分布广泛、同时又 是结构和功能多样化、种类最多、最为活跃 的一类生物大分子。
五. D-氨基酸研究进展
D-氨基酸在生物界普遍存在，尤其植物 组织中。
在微生物体内存在的D-氨基酸，多以结 合态存在。
如短杆菌肽S中存在D-苯丙氨酸，多粘菌 肽中含D-丝氨酸和D-亮氨酸。
青霉素分子中的D-半胱氨酸若换以L-型的 ，则失去抗菌效能。
除脯氨酸溶于乙醇、乙醚外，绝大多数 氨基酸都不溶于有机溶剂，故可用有机溶剂 沉淀法生产氨基酸。
脯氨酸极易溶解于水中，故易潮解不易 制成结晶。
七．氨基酸的化学性质
氨基酸的化学性质是由它的结构决定的 。
不同氨基酸之间的差异仅在侧链上，故 它们具有许多共同的性质。
个别氨基酸由于侧链的特殊结构尚有许 多特殊的性质。
其分子质量为５０００——１００００ ００D，由20种氨基酸以特定的排列组合形 成不同的多肽链，各种多肽链又折叠成不同 的空间构象。
蛋白质结构上的多样性 决定其功能上的多样性
酶蛋白——催化细胞内几乎所有的 化学反应，控制生物的新陈代谢。
如淀粉酶等。
运输蛋白——负责在细胞间与细胞 器之间转运小分子和离子。
1. 氨基酸的解离性质
氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并 不是以游离的羧基或氨基形式存在，而 是离解成两性离子。
在两性离子中，氨基是以质子化(NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(COO-)存在。
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随 之发生变化。
COOH -H + H3N + C H p K 1 '
它们也是天然存在的氨基酸,大多为蛋白质 氨基酸的衍生物。
它们也属于非标准氨基酸。
很多非蛋白质氨基酸的功能尚不很清楚 １．有的是某些代谢过程的中间产物或
重要代谢物的前体；
２．有的可调节生长； ３．有的可影响某些农产品的品质；
４．有的可能在体内起杀虫杀菌的作用；
非蛋白质氨基酸的一个代表——牛磺酸
它首先发现于牛黄，在神经系统中也很丰 富。
世界上凡是可食的东西，都有自己特 有的味道。氨基酸也不例外。
许多山珍海味，给人以美味的感觉享 受，莫不与氨基酸的存在有关。
大米的香味是由于胱氨酸的存在，而 啤酒的苦味，其原因之一是由于三个支 链氨基酸的存在。
四．非蛋白质氨基酸
除了上述的氨基酸外，自然界中还存在许 多的氨基酸。
它们多以游离状态存在于生物的某些组织 或细胞中,不参与蛋白质的组成。
该反应是Van Slyke氏氨基测定的理 论基础。
此反应可用来判断蛋白质的水解程 度，蛋白质水解愈完全，放出的α-氨基 酸愈多，与亚硝酸反应放出的氮愈多。
脯氨酸含α-亚氨基，故无此反应。
（3）与2，4-二硝基氟苯反应
在弱碱性（pH 8-9）、暗处、室温或 40 ℃条件下，氨基酸和2，4-二硝基氟苯 反应生成黄色的二硝基苯氨基酸（ dinitrophenylamino acid，简称DNP-氨基 酸）。
但是，只有20种蛋白质氨基酸。
氨基酸是蛋白质的基本结构单位，故又叫 构件分子。
所有生物都以相同的20种氨基酸作为蛋白 质的结构单位，故这些氨基酸也叫标准氨基 酸。
这些氨基酸是由基因编码的，故又叫编码 氨基酸。
近几十年的研究发现，在原核与真 核生物的少数蛋白中还有第21种氨基酸
，硒代半胱氨酸，其半胱氨酸中的硫被
3. 氨基酸的主要化学反应
（1）茚三酮反应（ninhydrin reaction）
在pH 5-7和80-100℃条件下，大多数 α-氨基酸和茚三酮（乙醇）溶液反应形成 蓝紫色的化合物，并放出氨和二氧化碳。
这是α-氨基酸特有的反应；
氨基酸与茚三酮反应产生的蓝紫色化 合物在570nm有最大吸收。
茚三酮反应
同样，对于侧链含有可解离基团的氨基酸
，其pI值也决定于两性离子两边的pK’值的
算术平均值。
酸性氨基酸：pI = (pK’1 + pK’R-COO- )/2 碱性氨基酸：pI = (pK’2 + pK’R-NH2 )/2
An acidic amino acid pI=(pK1+pKR)/2
A basic amino acid pI=(pKR+pK2)/2
而脯氨酸与羟脯氨酸含α-亚氨基， 与茚三酮反应形成黄色的产物，在440nm 有最大吸收，可定量测定。反应中无氨 的释放。
氨和胺类也与茚三酮反应，但不放 出二氧化碳。
（2） （与）亚硝酸反应
这也是α-氨基所特有的反应。 氨基酸与亚硝酸反应放出氮气，其中 的一个氮原子来自氨基酸，另一个则来自 亚硝酸。
白质。 这类蛋白质是天然蛋白质的镜像结构
，故人们称之为“D-生命”。
六．氨基酸的一般性质
氨基酸均为无色结晶体或粉末状，每 种氨基酸都有自己特有的结晶形状，可 用于鉴定。
与相应的有机酸比较，氨基酸的熔点 较高，一般都大于200℃。
如甘氨酸的熔点为232℃，而相应的乙 酸的熔点为16.5℃。
在可见光区氨基酸均无吸收
如动物的皮肤与骨骼中广泛存在的胶原 蛋白以及动物的毛、发、角、爪中的角蛋白 。
受体蛋白——接受和传递调节信息 。如钙调蛋白。
毒蛋白——侵入动物体内能引起中 毒症状甚至死亡。如蛇毒。
异常功能蛋白——应乐果甜蛋白有极高的 甜度，可做人工增甜剂；
昆虫翅膀的结合部的节肢弹性蛋白，有特殊 的弹性；
支架蛋白——通过蛋白-蛋白相互作用识别 并结合其它蛋白中的某些结构元件，将多种不 同的蛋白质装配成一个复合体，参与对激素和 其它信号分子胞内应答协调和通信。
在近紫外区（220 - 300nm），苯丙氨 酸、酪氨酸和色氨酸都有吸收，由于三者结 构上的差异，其最大光吸收波长不同。
酪氨酸的最大吸收波长（max）为275278nm，苯丙氨酸为257-259nm，色氨酸 为279-280nm。
组成蛋白质的氨基酸，除甘氨酸外， 均含有不对称碳原子，故具有旋光性。
③碱性氨基酸，分子中含一个羧基，两 个氨基。
(2)根据侧链R基团极性性质分类
①非极性R侧链氨基酸；
②在生理pH条件下，极性带电荷的氨 基酸；
③在生理pH条件下，极性不带电荷的 氨基酸。
三．蛋白质中不常见的氨基酸 ——修饰性氨基数特殊的氨基酸，也叫稀有氨基酸。
这是凯氏定氮法测定蛋白质含量的根据。
样品中蛋白质含量(g) = 氮含量(g)×6.25（即100/16）
第二节 氨基酸
1819年，法国化学家布拉孔诺（H . Braconnot )把纤维素放在酸里加热，成 功地把纤维素水解为葡萄糖，从而知道纤 维素是由许许多多的葡萄糖“手拉手”组成 的。
他想，能不能像研究纤维素那样来研究 蛋白质的组成呢？
二.蛋白质的化学元素组成
❖ 蛋白质是一类含氮有机化合物.
❖ 除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。 ❖ 某些蛋白质还含有其它一些元素，主要是 磷、铁、碘、锌和铜等。
这些元素在蛋白质中的组成百分比
❖ 碳 50％ • 氢 7％ • 氧 23％ • 氮 16% • 硫 0—3％ • 其它 微 量。
蛋白质中氮元素的平均含量为16%——这 是蛋白质元素组成的一个特点！
氨基酸与茚三酮（ninhydrin）的反应是一个 检测和定量测定氨基酸和蛋白质的重要反应。
这可用于定量测定，但不能作为惟一定量 测定的依据，因有氨等化合物的干扰。
要定量测定，可测定放出的二氧化碳的量 ，因为只有氨基和羧基连在同一个α碳原子上 的化合物与茚三酮反应才放出二氧化碳。
谷氨酰胺和天冬酰胺有酰胺基，与 茚三酮反应产生棕色化合物。
在一定的温度和溶剂系统中，不同的 氨基酸都有各自的比旋光值，可用于定 性鉴定。
有些氨基酸，如苏氨酸、异亮氨酸等 ，含有两个不对称碳原子，因此有四个 非对映异构体:
其中两个分别称为L-和D-型，另外两 个称为L-别和D-别，所以有别苏氨酸、 别异亮氨酸等名称。
除胱氨酸、半胱氨酸、酪氨酸外，氨基 酸一般溶于水。但在稀酸、稀碱中溶解最好 。
如血红蛋白。
运动蛋白——负责生物机体的组织 、器官或整体的运动。如肌动蛋白。
调节蛋白——调节有机体的各种新 陈代谢。一如激素，如胰岛素。二如参 与基因表达调控的蛋白。
贮藏蛋白——贮藏营养。 如大豆球蛋白。
防御蛋白——防御致病微生物或病毒的 侵入。如免疫球蛋白。
结构蛋白——具有很强的抗张力作用， 对机体的组织、细胞起机械支撑作用。
该反应由F.Sanger首先发现，并用于 鉴定多肽或蛋白质的N-端氨基酸。此即 Sanger反应。
除α-氨基外，酚羟基、ε-氨基、咪唑 基也有反应，但其反应的产物在酸性条 件下，不溶于乙醚、乙酸乙酯，而留在 水相中。
它们在蛋白质中出现的机率小，往往是标 准氨基酸的衍生物。
它们无自己的密码子，是在蛋白质合成后 经氨基酸修饰后形成的，有重要的生物学意 义。
它们属于非标准氨基酸。
如弹性蛋白和胶原蛋白中含有羟脯氨酸和 羟赖氨酸（5-羟赖氨酸）；
γ-羧基谷氨酸，存在于凝血酶原中。 哺乳类动物的肌肉中存在N-甲基甘氨酸（ 肉氨酸）； 酪蛋白中存在磷酸丝氨酸等。 肌球蛋白和组蛋白中含有6-N-甲基赖氨酸 ；
硒取代。
在微生物中还有第22种氨基酸，吡 咯赖氨酸。
这两种氨基酸也属于编码氨基酸。
一. 氨基酸的一般结构特点
蛋白质的20种基本氨基酸，除脯氨酸是一 种α-亚氨基酸外，其余的都是α-氨基酸。
除甘氨酸外，其它蛋白质氨基酸均为L-型 氨基酸。
这些氨基酸中，它们分子中的a-碳 （分子中第2个碳，Ca）结合着一个氨基 和一个酸性的羧基。
动物体内的D-氨基酸多以自由态形式 或小肽形式存在。
如家蚕血液和蚯蚓体内含有D-丝氨 酸。
人牙齿蛋白中含有D-精氨酸，它的含 量变化与人的年龄及衰老有关。
D-氨基酸的存在与某些蛋白质 的功能密切相关
萤火虫尾部的发光物质——荧光素， 含有D-半胱氨酸。如果代之以L-半胱氨 酸，则不能发光。
现在，人们可以用D-氨基酸合成蛋
R
+ H+
pH 1
净电荷 +1
正离子
H 3N +
COO-
CH
R
7
-H +
p K 2' H 2N
+ H+
0
两性离子
等电点pI
COO-
CH
R
10 -1 负离子
2. 氨基酸的等电点
当溶液为某一pH值时，若氨基酸分子 中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，则 氨基酸分子的净电荷为0。
此时，这一pH值即为氨基酸的等电 点，简称pI。
此外，Ca还结合着一个H原子和一 个侧链基团（用R表示）。
每一种氨基酸的侧链基团R都是不 同的。
手性碳
二.氨基酸的分类与结构
(1)根据氨基酸分子中所含氨基和羧基数 目的不同，可将组成蛋白质的20种氨基酸 分为三大类：
①中性氨基酸，分子中含一个氨基，一 个羧基；
②酸性氨基酸，分子中含一个氨基，两 个羧基；
在等电点时，氨基酸既不向正极也 不向负极移动，即氨基酸处于两性离子 状态。
设 K’是表观解离常数 K1’ 表示a-C上-COOH的表观解离常数, K2’表示a-C上-NH3+ 的表观解离常数。
氨基酸 pI 的计算
侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等
电点是两性离子两边的pK即pK’1和pK’2的 算术平均值：pI = (pK’1 + pK’2 )/2
首先，他把明胶放在酸里加热，结果 从酸水解液中分离到一种分子量比蛋白 质小得多的含氮化合物，后来取名为甘 氨酸；
他又用同样方法从肌肉水解液中提取 出另一种含氮化合物，因它的结构中含 氨基和羧基，故取名为氨基酸。
现已确证，蛋白质的基本组成单位是 氨基酸。
迄今为止，在各种生物体内已发现了 180多种氨基酸（又说是超过200种）。
先是发现它为婴幼儿和动物早期大脑以及 视力发育所必需，继而发现它能降低血脂、胆 固醇、血糖及血压，还能改善心肌缺血，防治 心律失常。
由于它能够促进婴幼儿的生长发育、老年 的保健，在上世纪八十年代，就取得了 FDA（ 食品药品监督管理局）的认证，列入食品添加 剂。
它能防治高血压、中风、糖尿病， 成为现代人抵抗疾病的四大杀手之一和 健康卫士。
100多年前，革命导师恩格斯就指出 ：“无论在什么地方，只要我们遇到生命 ，我们就发现生命是和某种蛋白体相联 系的，并且无论在什么地方，只要我们 遇到不处于解体过程的蛋白体，我们也 无例外地发现生命现象。 ”
迄今为止的研究证明，蛋白质是细胞中 含量最高的组分之一。
蛋白质是组成简单、分布广泛、同时又 是结构和功能多样化、种类最多、最为活跃 的一类生物大分子。