生物化学第二章蛋白质知识点归纳

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生物化学02第二章多肽与蛋白质

Glu-Cys-Gly SH
Glu-Cys-Gly S S
Glu-Cys-Gly
谷胱甘肽的生理功用：
• 解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作用；生物转化。
• 参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，参与体内多种氧化还原反应；
• 保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态；
• 维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。
锌指结构是一个常见的模体。
由一个α-螺旋和两个反向平行的β-折迭组成，形似手指。
Ｎ－端两个半胱氨酸，Ｃ－端两个组氨酸，此四个氨基酸残基在空间上构成一个洞穴，容纳一个锌，具结合锌离子功能。
含锌指结构的蛋白质都可与ＤＮＡ或ＲＮＡ结合。
锌指结构 (折迭-折迭模序)
亮氨酸拉链结构：
• 见于真核生物DNA结合蛋白质的C端，与癌基因表达调控有关。
第二章
多肽与蛋白质
Peptides and Proteins
1833年，Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1864年，Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白，
并将其制成结晶。 19世纪末，Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的，
并将氨基酸合成了多种短肽。 1938年，德国化学家Gerardus J. Mulder引用
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用 3）免疫保护作用 4）物质的转运和存储 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
第一节
肽和蛋白质的一级结构
Primary Structure of Peptides and Proteins
一、肽和蛋白质是由氨基酸组成的多聚体

生物化学总结蛋白质

蛋白质一、概述1.蛋白质：一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。

2.元素组成：CONH。

基本组成单位：氨基酸(氨基酸通过肽键连接为无分支的长链，该长链又称为多肽链)。

一些蛋白质含有非氨基酸成分.3.分类：按形状和溶解性：纤维状蛋白质(形状呈细棒或纤维状，多不溶于水);球状蛋白质(形状接近球形或椭球形，可溶于水);膜蛋白(与细胞的各种膜系统结合而存在。

“溶于膜”)。

4.性质：生物大分子；胶体性质；带电性质；溶解性与沉淀；灼烧时可以产生特殊气味；颜色反应；可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。

5.为什么加热降低了蛋白质的溶解性？二、氨基酸1.α－氨基酸结构：2.分类：必需/半必需/非必需~~根据R基团的化学结构:脂肪族/芳香族/杂环~~根据R基团的极性和带电性质：a.非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trpb.极性氨基酸：不带电：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys；带正电：His、Lys、Arg；带负电：Asp、Glu*非极性氨基酸:R基团为一个氢原子/R基团为脂肪烃/R基团为芳香环。

*不带电荷的极性氨基酸:R基团含有羟基/R基团含有巯基(SH)/R基团含有酰胺基。

*带负电荷的极性氨基酸，R基团带有负电。

*带正电荷的极性氨基酸，R基团带有正电。

3.酸碱化学：氨基酸是两性电解质，氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以不带电形式和兼性离子形式离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的－NH3+正离子和能接受质子的－COO-负离子。

氨基酸完全质子化时，可以看成是多元酸，侧链不解离可看作二元酸（阳离子—兼性离子—阴离子）。

氨基酸的解离常数K1/K2可用测定滴定曲线的实验方法求得，二元酸的滴定曲线可大致分解为2条一元酸的滴定曲线。

动物生物化学第二章蛋白质

肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，第一个氨基酸残基的酰胺基团的-CO基与第四个氨基酸残基酰胺基团的NH基形成氢键（包含13个原子）。
蛋白质分子为右手-螺旋。
（1）-螺旋
-螺旋
表几种螺旋结构参数
结构类型残基/圈 1个氢键环的原子数每个残基高度（nm） Φ Ψ
310螺旋 3.0
位置
及顺序分析，
的然后同其它方法分析的肽段进行比较，
确确定二硫键的位置。
定
2.4 蛋白质的高级结构
2.4.1 肽单位平面结构和二面角
O
O
O
H
H
H
H2N
C
C
N H
C
C
N H
C
C
R
R
R
N端
肽单位
肽单位
O
H
H
NH C C N C COOH
H
R
R
C端
肽单位：主肽链中的重复单位
肽键平面—由于肽键的双键性质，使得形成肽键的N、C原子以及它们相连的四个原子形成一个平面，这个平面就叫肽键平面。
蛋白质构件分子是氨基酸。氨基酸是蛋白质的基本单位。自然界存在的氨基酸有300多种，但合成蛋白质的氨基酸只有20种，都属于α-氨基酸，其中除甘氨酸外，其余都是L-α氨基酸。
蛋白质分子中的20种氨基酸在DNA分子中有它们特异的遗传密码相对应，
因而也称编码氨基酸（Coding amino acid）。新近发现的硒代半胱氨酸（SeCys）也是一种编码氨基酸。
由两个氨基酸组成的肽称为二肽，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。因为多肽呈链状，所以又称为多肽链。组成多肽的氨基酸单元称为氨基酸残基。

第二章蛋白质的结构与功能(中职护理《生物化学》)

HN O H2 N CH C CH2 OH
氨基酸的结构
亚氨基酸
脯氨酸 Proline
H N C OH O
2，根据R侧链的极性分类
非极性疏水性氨基酸极性中性氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸
1，非极性疏水性氨基酸
特点：含有非极性的侧链，具有疏水性（在中性水溶液中的溶解度较小）,共7种。
甘氨酸丙氨酸缬氨酸亮氨酸异亮氨酸苯丙氨酸脯氨酸
3， β-转角
定义：在肽链进行180° 回折时的转角上，通常由四个氨基酸残基构成，其中第二个残基常为脯氨酸。
作用力：氢键
4，无规卷曲
定义：是指多肽链中没有确定规律性的那部分肽链构像。
（二）三级结构
定义：
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构。
含硫氨基酸
O H2N CH C CH2 SH OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
酸性氨基酸
O H2 N CH C CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
天冬氨酸 Aspartate
谷氨酸 Glutamate
酸性氨基酸
O H2N CH C CH2 CH2 C OH O OH
氨基酸的结构
证明：氨基酸是蛋白质的基本组成单位
۶ 组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L--氨基酸
• 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。
۶ 组成蛋白质的氨基酸
（一）氨基酸的结构
1、结构通式
侧链基团
氨基羧基
2、结构特点：
① 每种氨基酸分子中至少都含有一个氨基和一个羧基，并且连接在同一个碳原子上，故称α -氨基酸（脯氨酸除外：亚氨基——NH2+）。 ②除甘氨酸的R为H外，其他氨基酸的Cα 是不对称碳原子，因此具有L型与D型两种不同的构型，组成人体的都是L型。 ③不同氨基酸的R侧链各异，它们的分子量、解离程度和化学反应性质也不相同。

生物化学蛋白质章节考点总结

第三章蛋白质第一节蛋白质概论蛋白质是所有生物中非常重要的结构分子和功能分子，几乎所有的生命现象和生物功能都是蛋白质作用的结果，因此，蛋白质是现代生物技术，尤其是基因工程，蛋白质工程、酶工程等研究的重点和归宿点。

一、蛋白质的化学组成与分类1、元素组成碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼凯氏定氮：平均含氮16%，粗蛋白质含量=蛋白氮³6.252、氨基酸组成从化学结构上看，蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子。

3、分类（1）、按组成：简单蛋白：完全由氨基酸组成结合蛋白：除蛋白外还有非蛋白成分（辅基）详细分类，P 75 表3-1，表3-2。

（注意辅基的组成）。

（2）、按分子外形的对称程度：球状蛋白质：分子对称，外形接近球状，溶解度好，能结晶，大多数蛋白质属此类。

纤维状蛋白质：对称性差，分子类似细棒或纤维状。

（3）、功能分：酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白。

4、蛋白质在生物体内的分布含量(干重) 微生物50-80%人体45%一般细胞50%种类大肠杆菌3000种人体10万种生物界1010-1012１二、蛋白质分子大小与分子量蛋白质是由20种基本aa组成的多聚物，aa数目由几个到成百上千个，分子量从几千到几千万。

一般情况下，少于50个aa的低分子量aa多聚物称为肽，寡肽或生物活性肽，有时也罕称多肽。

多于50个aa 的称为蛋白质。

但有时也把含有一条肽链的蛋白质不严谨地称为多肽。

此时，多肽一词着重于结构意义，而蛋白质原则强调了其功能意义。

P 76 表3-3 （注意：单体蛋白、寡聚蛋白；残基数、肽链数。

）蛋白质分子量= aa数目*110对于任一给定的蛋白质，它的所有分子在氨基酸组成、顺序、肽链长度、分子量等方面都是相同的，均一性。

三、蛋白质分子的构象与结构层次蛋白质分子是由氨基酸首尾连接而成的共价多肽链，每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构，这种空间结构称为蛋白质的（天然）构象。

生物化学蛋白质

碱滴定测定含量。与甲醛反应后，氨基酸不再是偶极离子，其滴定终点可用一般的酸碱指示剂指示，因而可以滴定，这叫甲醛滴定法，可用于测定氨基酸。
(3) 与2，4-二硝基氟苯的反应 (Sanger反应）
在弱碱性溶液中，氨基酸的α- 氨基很容易与2，4-二硝基氟苯（DNFB）作用，生成稳定的黄色2，4-二硝基苯基氨基酸（简写为DNP-氨基酸）。
负电荷（２种）Asp、Glu
人的必需氨基酸
Lys Trp Phe Val Met Leu Ile Thr Arg、His（半必需）
氨基酸的结构、代号
（三）氨基酸的重要理化性质
1 氨基酸的两性解离性质及等电点
R
CH NH3+ COOH
+ OH-
+ H+ (pK´1)
R
CH NH3+ COO
（三）肽链中AA的排列顺序和命名
参见p31
通常在多肽链的一端含有一个游离的氨基，称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的-羧基，称为羧基端或C-端。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。如下面的五肽可表示为：
Ser-Gly-Tyr-Val-Leu
肽键和肽的结构如图所示丝氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸
• 蛋白质的高级结构包括二级结构、超二级结构、结构域、三级结构和四级结构等。
1 维持蛋白质构象的作用力
维持蛋白质空间构象的作用力主要是次级键，即氢键和盐键等非共价键，以及疏水作用力和范德华力等。
氢键： x — H … y 离子键（盐键）：它是由带相反电荷的两个基团
间的静电吸引所形成的疏水作用力（疏水键）：是指非极性基团即疏水基团为

生物化学第二章蛋白质化学上

一氨基酸的一般结构特征
氨基酸的基本结构特征：
•酸性：
•碱性：
•手性（旋光性）：
•特异性
蛋白质是由20种L-型的α-氨基酸构成。
非极性氨基酸（6个）
极性不带电荷（6个）
芳香族（3个）
带电荷（5个）
二氨基酸的分类和结构 1．按照氨基酸侧链的极性分类非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种带正电荷：Arg, Lys, His（碱性氨基酸）带负电荷：Asp, Glu（酸性氨基酸）
胶联剂、可制作金属涂料和车辆、电器用高档氨基树脂装饰漆。
第二节蛋白质的组成单位-氨基酸
发现：
法国化学家H Braconnot 纤维素酸热解---葡萄糖（单体）明胶酸热解----含氮化合物（甘氨酸）肌肉酸水解---含氮化合物（含氨基和羧基）---氨基酸蛋白质的基本组成单位是（***）氨基酸（amino acid，AA）
3 根据组成分类简单蛋白质分子中只有氨基酸结合蛋白质简单蛋白+非蛋白成分，
也称复合蛋白质（conjugated protein）或全蛋白质（holoprotein）结合蛋白根据结合的非蛋白成分进一步分为：
① 色蛋白（chromoprotein）色素+Pr
血红素蛋白；细胞色素类（蛋白）；叶绿素蛋白；血蓝蛋白；黄素蛋白
Tyr、Phe
Trp
N
红色胍基 Arg
酚试剂反应 (Folin-Cioculteu 反应)
Ellman反应
碱性 CuSO4 及磷钨酸-钼酸
二硫硝基苯甲酸 DTNB

生物化学——蛋白质

38
1、氨基酸的物理性质
（一）一般物理性质
熔点：无色晶体，熔点高（200～300℃），均大于200℃。

研究发现aa都是晶体，而同等分子量的其它有机物则是液态。这说明了aa是以离子状态存在的（由静电引力维持的离子晶格），而不是以中性分子存在的。
39
1、氨基酸的物理性质
（二）紫外吸收：
27
丙氨酸精氨酸天冬酰胺天冬氨酸半胱氨酸谷氨酰胺谷氨酸甘氨酸组氨酸异亮氨酸亮氨酸赖氨酸甲硫氨酸苯丙氨酸脯氨酸丝氨酸苏氨酸色氨酸酪氨酸
缬氨酸
Ala Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr
K1 K2 = [H+ ]2 ·
已知在pI时， [R+]= [R-]
+ ]2 [H K1 K2 =
45
两边取负对数： -lg [H+ ] 2 = (- lg K1 ) + (- lg K2 ) ∵ -lg [H+ ] = pH; - lg K1 = pK1 ； - lg K2 = pK2 ∴ 2 pH = pK1 + pK2 令 pI为等电点时的pH，则 pI = ½ （ pK1 +pK2）
56
(5) 与异硫氰酸苯酯的反应
在弱碱性条件下，氨基酸中的 - 氨基还可以与异硫氰酸苯酯 (PITC) 反应，产生相应的苯氨基硫甲酰氨基酸 (PTC- 氨基酸 ) 。在硝基甲烷中与酸作用发生环化，生成相应的苯硫乙内酰脲（PTH-氨基酸)。

一氨基一羧基Gly,Ala,Val,Leu,Ile,Met,Cys,Ser,Thr 一氨基二羧基Glu, Gln, Asp, Asn 二氨基一羧基Lys, Arg

生物化学-蛋白质化学复习总结

蛋白质化学复习总结1、蛋白质概念：是由20种α-氨基酸通过肽键相互连接而成的具有特定空间构象和生物学活性的高分子有机化合物。

几乎所有的酶都是蛋白质。

2、各种蛋白质的含氮量很接近，平均含氮16%（凯氏定氮），粗蛋白质含量=蛋白氮（样品含氮量）×6.25。

3、氨基酸(amino acids)是蛋白质的基本组成单位。

组成蛋白质的标准氨基酸有20种，19种氨基酸具有一级氨基(-NH2)和羧基(-COOH)结合到α碳原子(Cα)，同时结合到(Cα)上的是H原子和各种侧链；Pro具有二级氨基(α-亚氨基酸)，各种氨基酸的差别在于侧链R基的不同。

4、20种氨基酸都属于L-构型。

20种氨基酸平均分子量为138。

5、氨基酸的分类：⑴根据R的化学结构：①脂肪族氨基酸；②芳香族氨基酸；③杂环氨基酸；④杂环亚氨基酸。

⑵根据R的极性：①非极性氨基酸；②极性、不带电荷氨基酸；③酸性氨基酸；④碱性氨基酸。

6、一般物理学性质：①形态：均为白色结晶或粉末，不同氨基酸的晶型结构不同。

②溶解性：一般都溶于水，不溶或微溶于醇，不溶于丙酮，在稀酸和稀碱中溶解性好。

③熔点：氨基酸的熔点一般都比较高，一般都大于200℃，超过熔点以上氨基酸分解产生胺和二氧化碳。

④旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。

⑤光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，在近紫外区含苯环氨基酸有光的吸收。

⑥紫外吸收：蛋白质在280nm波长下的紫外吸收性质绝大部分是由色氨酸和酪氨酸所引起的。

色氨酸：279nm苯丙氨酸；259nm；酪氨酸：275nm。

7、氨基酸的化学性质：⑴两性解离(amphoteric ionization)：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的-NH3+正离子和能接受质子的-COO-负离子，所以氨基酸为两性电解质。

氨基酸在酸性环境中，主要以阳离子的形式存在，在碱性环境中，主要以阴离子的形式存在。

生物化学蛋白质1+2

• 螺旋上升每圈3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm • 上环羰基上O与下环氨基上的H形成氢键 • 氢键与右手螺旋长轴平行 • 氨基酸侧链伸向螺旋外侧其大小、形状、电荷影响α螺旋的形成 • 为二级结构中最稳定形式
2） -折叠
C N
A
C C
N N
B
-折叠：呈折纸样，多肽链充分伸展，肽平面之折叠成锯齿样结构。常2个以上的-折叠平行排列，肽段间形成氢键。（即一个肽链的肽键羰基氧与
CH2 CH2 COO-
天冬氨酸（aspartic acid,Asp）
谷氨酸（glutamic acid,Glu）
碱性氨基酸
COOH3+N—C—H CH2 CH2
R基团含有可接受H+的氨基或亚氨基。
COOH3+N—C—H CH2 CH2 CH2 NH C
+NH 3
COOH3+N—C—H CH2 HN
Tyr
Cys
Asn
Cys Gly Val Phe 25 Glu 20 Arg Gly Phe Leu
Tyr
Leu 15
B链
Leu
Val Glu
Ala
胰岛素的一级结构： A链由21个氨基酸残基组成; B链由30个氨基酸残基组成 A链含一个链内二硫键 A链与B链之间有二个二硫键
一、蛋白质的一级结构
• 蛋白质分子中氨基酸自N-末端向C末端的排列顺序称为蛋白质的一级结构
二十种氨基酸的化学结构
要求全部背出
肽的分类 1) 寡肽（oligopeptide）:氨基酸残基数小于10 2) 多肽（polypeptide）:氨基酸残基数小于50 3) 蛋白质（protein）:氨基酸残基数大于50

基础生物化学

HA
H+ + A-
K平衡= [H+] * [A-]/[HA] pK平衡 = pH - lg{[A-]/[HA]} pH = pK平衡 + lg{[A-]/[HA]}
氨基酸的等电点的计算
R+

-H+ k1
R0
-H+ k2
R-
pH = pK1 + lg {[R0] / [R+]} pH = pK2 + lg {[R-] / [R0]}
• 酸性氨基酸：pI = (pK1 + pKR-COO- )/2
• 碱性氨基酸：pI = (pK2 + pKR-NH2 )/2
侧链可解离的氨基酸等电点计算举例：记忆诀窍：氨基酸处于电荷为零时的环境pH
谷氨酸的解离
组氨酸的解离
谷氨酸，PI=(pK1 + pKR )/2 =3.22
组氨酸，PI=(pK2 + pKR )/2 =7.59
苯丙氨酸 (Phe, F)
酪氨酸 (Tyr, Y)
色氨酸 (Trp, W)
3种芳香族氨基酸的结构式
氨基酸的分类（3）
一般来讲，极性氨基酸大部分都是亲水氨基酸，但甲硫氨酸是极性氨基酸而不是亲水氨基酸
R基团对水分子的亲和性
亲水氨基酸：上述11种极性氨基酸 - 甲硫氨酸 + 酪氨酸（11种）疏水氨基酸（9种）
第二章蛋白质化学
Protein Chemistry

蛋白质的生物学功能蛋白质的元素组成氨基酸肽蛋白质的结构蛋白质的结构与功能的关系蛋白质的性质蛋白质的分类
第一节蛋白质的生物学功能

生物化学蛋白质的化学知识点

生物化学蛋白质的化学知识点一、知识概述《生物化学蛋白质的化学知识点》①基本定义：蛋白质啊，简单说就是由许多氨基酸按一定顺序连起来的大分子。

就好比许多小珠子（氨基酸）串成一条长长的链子（多肽链），然后这些链子还能盘曲折叠，最后就形成了蛋白质。

②重要程度：在生物化学里那可是超级重要的。

像是细胞结构的组成部分啊，很多酶也是蛋白质，有了它们生物体内各种各样的化学反应才能顺利进行呢。

我觉得它就像建筑里的砖块一样，是构建生物体的基础。

③前置知识：咱们得先大概知道氨基酸是啥吧，毕竟蛋白质是由氨基酸组成的。

还有化学键的基本概念，像肽键就是连接氨基酸的重要化学键。

④应用价值：在制药方面，如果了解蛋白质的结构和功能，就能开发出针对特定蛋白质的药物。

在食品行业，像检测食物中的蛋白质含量也是基于这个知识点。

二、知识体系①知识图谱：蛋白质的化学知识点在生物化学学科里算是核心板块了。

它和核酸化学、酶化学等知识点都有联系。

打个比方，蛋白质和核酸就像伙伴，核酸给出指令，蛋白质负责做事。

②关联知识：和生物大分子中的核酸关联密切，核酸指导蛋白质的合成。

而且与新陈代谢的知识点也有联系，因为很多代谢反应是蛋白质（酶）参与催化的。

- 掌握难度：难。

- 关键点：理解蛋白质的一、二、三、四级结构比较难，像是四级结构，好多条肽链怎么组合起来的，得好好琢磨。

④考点分析：- 在考试中的重要性：非常重要。

- 考查方式：会直接考蛋白质的结构层次、氨基酸的组成计算，也会间接考蛋白质在某些生理过程中的作用。

三、详细讲解【理论概念类】①概念辨析：- 蛋白质就是由氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。

氨基酸好比是字母，按照特定顺序排列就能写出不同的单词（小的肽段），这些肽段再组装就成了蛋白质这个大文章。

②特征分析：- 具有两性电离特性。

这就是说它既能像酸一样给出质子，又能像碱一样接受质子。

比如说，在人体不同的生理pH环境下，蛋白质的带电情况就不一样。

- 有特定的空间结构。

生物化学第2章蛋白质

蛋白质的生物学意义

生命是蛋白质的存在形式，是重要的生物大分子；蛋白质是生物功能的载体，每种细胞活性都依赖于一种或几种特定的蛋白质；

蛋白质有极其重要的生物学意义（生物学功能）：
蛋白质功能多样性 5-1（阅读）

蛋白质是生物功能的载体，每种细胞活性都依赖于一种
或几种特定的蛋白质；

蛋白质的生物学功能有以下几个方面：内各种化学反应几乎都是在相应酶参与下进行的，催化效率远大于合成的催化剂；
极移动，即处于等电兼性离子（极少数为中性分子）状
态，少数解离成阳离子和阴离子，但解离成阳离子和阴离子的数目和趋势相等；
第2章
蛋白质
2.1 蛋白质的分类 2.2 蛋白质的组成单位—氨基酸
2.3 肽 2.4 蛋白质的结构
2.5 蛋白质结构与功能的关系 2.6 蛋白质的性质与分离、分析技术
2.1 蛋白质的分类

P17
蛋白质分类方法至少有4种：
1. 根据分子形状分类；
2. 根据分子组成分类；
3.根据功能分类；
2. 1. 1 根据分子形状分类
引起精氨酸脱氨，生成鸟氨酸和尿素（色氨酸稳定）；
3. 酶水解:

优点：不破坏氨基酸，不产生消旋作用。缺点：使用一种酶常水解不彻底，需几种酶协同作用才能使蛋白质完全水解；水解所需时间较长；

酶法主要用于部分水解；常用的蛋白水解酶：胰蛋白酶、糜（胰凝乳）蛋白酶、胃蛋白酶等；

这些酶的作用点见第6章（酶）表6-3 （P148）。
泌一类胶质蛋白，能将贝壳牢固地粘在岩石或其他硬表
面上；
2. 2 蛋白质的组成单位--氨基酸

《生物化学》第二章

2．β-折叠
形式
4．无规卷曲
多肽链中，两段以上折叠成锯齿状的肽链，通过氢键相连而成的平行片层状结构称为β折叠或β-片层。
无规卷曲是指肽链中没有确定规律性的构象，不能被归入明确的二级结构，本身也具有一定的稳定性。
- 20 -
第二节蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
α-螺旋
α-螺旋的主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54 nm。
另外，虽然亚基具有独立的三级结构，但单独存在时无生物活性。例如，血红蛋白（上图）由四个亚基组成，每个亚基在含氧量高的地方均能结合一分子的氧，在含氧量低时，释放所结合的氧。但任何一个亚基单独存在时，只能结合氧，不能释放氧，不具有血红蛋白的运氧作用。
- 27 -
第二节蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构。蛋白质一级结构的阐明，对揭示某些疾病的发病机制、指导疾病治疗有十分重要的意义。
？
蛋白质的空间结构是如何形成的？？
- 18 -
第二节蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中有规则重复的构象，这些构象由主链原子形成，不涉及侧链部分的构象。
-7-
第一节
蛋白质的分子组成二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸
除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子均为手性碳原子，有L-型和D-型两个旋光异构体。组成天然氨基酸的氨基酸均为L-型，因此人体内的氨基酸均为L-α-氨基酸，其结构式如右图所示。
-8-
第一节
蛋白质的分子组成二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸

生物化学第二章蛋白质

第二章
蛋白质
目录
一、蛋白质的种类、含量与分类二、氨基酸三、肽四、蛋白质的结构五、蛋白质的性质六、食物中的蛋白质七、蛋白质的分离与纯化
一、蛋白质的化学组成与分类

主要组成元素：C、H、O、N、S 及 P、Fe、 Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。百分数约为：碳占50~55%，氢占6~8%，氧占20~30%，氮占15~18%及硫占0~4%。大多数蛋白质所含氮素约为16%，因该元素容易用凯氏(Kjeldahl)定氮法进行测定。故蛋白质的含量可由氮的含量乘以 6.25(100/16)计算出来: 即：蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
aa向正极移动 aa向负极移动 aa不移动
pI的测定：
酸碱滴定法；基于aa所带基团均可解离；得到弱酸弱碱曲线；根据aa上可解离基团的pK值计算等电点： pK：解离常数。以甘氨酸为例：

由此可知：

在生理pH内，aa 的羧基和氨基全部解离；具有这种性质的物质称两性电解质；带有相反基团的分子叫两性离子；滴定中Gly的阳离子（R+）、阴离子（R-）和两性离子（R°）的比例随pH而变；当溶液中只有两性离子时， pH = pI
蛋白质氨基酸
蛋白质中存在的20种氨基酸，除脯氨酸外，在其 α -碳原子上都有一个自由的羧基及一个自由的氨基；由于脯基酸的α -氨基被取代，它实际上是一种α -亚氨基酸。此外，每种氨基酸都有一个特殊的R基团。
生物体内常见氨基酸的分类：

蛋白质氨基酸：蛋白质中常见的20种氨基酸稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20 种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨基酸。

生理生化2第二章(1)蛋白质

第二章蛋白质蛋白质（Protein)是最基本的生命物质之一,是细胞中含量最丰富、功能最多的生物大分子。

它参与动物、植物、微生物的几乎所有生命结构和生命过程,它在细胞结构、生物催化、物质运输、运动、防御、调控以及记忆、识别等各个方面起着极其重要的作用。

恩格斯<<自然辨证法>>：生命是蛋白体存在的方式无论在什么地方，只要我们遇到生命，我们就会发现生命是和某种蛋白体相联系的;并且无论在什么地方,只要我们遇到不处于解体过程的蛋白体,我们也无例外地发现生命。

一、元素组成：蛋白质主要含有C、H、O、N，有的还含有S、P等，蛋白质元素组成与糖、脂不同的是含有N，而且大多数蛋白质含N量相当接近，约为15—17%，平均为16%，所以在任何生物样品中，每克N的存在大约表示该样品含有100/16=6.25g蛋白质(蛋白质指数）,因此,只要测定生物样品中的含N量,就能计算出蛋白质的大致含量。

例如测定100克面粉中含有2gN，说明100克面粉里含有2×6.25=13.25g蛋白质,面粉的蛋白质含量=13.5%。

三聚氰胺（英文名：Melamine），是一种三嗪类含氮杂环有机化合物，重要的氮杂环有机化工原料。

简称三胺，俗称蜜胺、蛋白精，又叫2 ,4 ,6-三氨基-1,3,5-三嗪、1,3,5-三嗪-2,4,6-三胺、2,4,6-三氨基脲、三聚氰酰胺、氰脲三酰胺。

它是白色单斜晶体，几乎无味，微溶于水。

不溶於丙酮、醚类、对身体有害，不可用於食品加工或食品添加物。

然而，近日青海、甘肃、吉林等省再现三聚氰胺超标奶粉，超标500余倍。

很可能是对尚未完全销毁的“三鹿问题奶粉”进行加工、销售。

二、蛋白质是高分子物质结构复杂，分子量大，一般都在一万道尔顿（D）以上，蛋白质可被酸、碱和蛋白酶催化水解，使蛋白质分子断裂，分子量逐步变小，最后水解成AA。

L -和L 或 D -α－氨基酸的混合物完全水解酸或碱催化水解几种蛋白酶催化水解部分水解得到多肽片段L-α－氨基酸的混合物蛋白质酸水解：在体外加5—10倍20%Hcl水解蛋白质24hr，即可使蛋白质水解成AA（举例：猪毛制备AA，胱aa、赖aa、精aa等）碱水解：毛发蛋白6molNaOH溶液中煮沸6hr 水解成AA酶水解在生物体内，蛋白质主要是在蛋白酶的催化下分解的，在水解过程中由于水解方法和条件不同，可以得到不同程度的降解物。

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第二章蛋白质蛋白质分类1、根据蛋白质分子的外形，可以将其分作3类。

①球状蛋白质：分子形状接近球形，水溶性较好，种类很多，可行使多种多样的生物学功能。

②纤维状蛋白质：分子外形呈棒状或纤维状，大多数不溶于水，是生物体重要的结构成分，或对生物体起保护作用，如胶原蛋白和角蛋白。

有些可溶于水，在一定的条件下聚集成固态，如血纤维蛋白原。

还有一些与运动机能有关，如肌球蛋白。

有些纤维状蛋白质是由球蛋白聚集形成的，一般归类于球蛋白，如微管蛋白和肌动蛋白。

③膜蛋白质：一般折叠成近球形，插入生物膜，也有一些通过非共价键或共价键结合在生物膜的表面。

生物膜的多数功能是通过膜蛋白实现的。

2、根据分子组成可将蛋白质分为两类。

（1）简单蛋白质：仅由肽链组成，不包含其它辅助成分的蛋白质称简单蛋白质（simple protein），按照溶解度的差别，可将简单蛋白质分为7类，清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白、谷蛋白、精蛋白、组蛋白、硬蛋白（2）结合蛋白质：结合蛋白质（conjugated protein）由简单蛋白质和辅助成分组成，其辅助成分通常称为辅基。

根据辅基的不同，结合蛋白质可分为5类：核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色蛋白和金属蛋白。

3、按功能将蛋白质分为10类。

（1）酶：酶是具催化活性的蛋白质，是蛋白质中种类最多的类群，新陈代谢的每一步反应都是由特定的酶催化完成的。

（2）调节蛋白：许多蛋白质具有调控功能，这些蛋白质称为调节蛋白。

其中一类为激素，如调节动物体内血糖浓度的胰岛素，刺激甲状腺的促甲状腺素，促进生长的生长素等。

另一类可参与基因表达的调控，它们能激活或抑制基因的转录或翻译。

（3）贮存蛋白质：有些蛋白的生物功能是贮存必要的养分，称贮存蛋白。

例如，卵清蛋白为鸟类胚胎发育提供氮源。

许多高等植物的种子含高达60%的贮存蛋白，为种子的发芽准备足够的氮素。

铁蛋白能贮存铁原子，用于含铁蛋白如血红蛋白的合成。

（4）转运蛋白质：主要有两类，一类存在于体液中，如血液中的血红蛋白转运氧气，血清蛋白转运脂肪酸。