医学检验《生物化学与分子生物学》总复习
生物化学与分子生物学(下)复习
生物化学与分子生物学复习要点第33章核酸的降解和核苷酸的代谢一、核酸的解聚作用：牛脾磷酸二酯酶（ 5´端外切5得3）（DNA/RNA）蛇毒磷酸二酯酶（ 3´端外切3得5）（DNA/RNA）内切酶识别位点具有二重旋转对称性的回文序列二、嘌呤核苷酸的分解代谢：嘌呤核苷酸的分解终产物,人类和灵长类动物、爬虫、鸟类:尿酸;灵长类以外的哺乳动物:尿囊素;植物、某些硬骨鱼:尿囊酸;鱼类、两栖类:尿素+乙醛酸。
痛风症患者由于体内嘌呤核苷酸分解代谢异常，可致血中尿酸水平升高，可用别嘌呤醇予以治疗，因为能抑制黄嘌呤氧化酶。
三、嘧啶核苷酸的分解代谢胞嘧啶和尿嘧啶降解的终产物为（β-丙氨酸 + NH3 + CO2 ）；胸腺嘧啶降解的终产物为（β-氨基异丁酸 + NH3 + CO2 ）。
四、嘌呤核苷酸的合成代谢：1．从头合成途径：利用一些简单的前体物，如5-磷酸核糖，氨基酸，一碳单位及CO2等，逐步合成嘌呤核苷酸的过程称为从头合成途径。
2．补救合成途径：又称再利用合成途径。
指利用分解代谢产生的自由嘌呤碱合成嘌呤核苷酸的过程。
这一途径可在大多数组织细胞中进行。
其反应为：A + PRPP → AMP；G/I + PRPP → GMP/IMP。
五、嘧啶核苷酸的合成代谢：1．从头合成途径：指利用一些简单的前体物逐步合成嘧啶核苷酸的过程。
2．补救合成途径：由分解代谢产生的嘧啶/嘧啶核苷转变为嘧啶核苷酸的过程称为补救合成途径。
以嘧啶核苷的补救合成途径较重要。
主要反应为：UR/CR + ATP → UMP/CMP；TdR + ATP → dTMP。
脱氧核苷酸是由NDP还原而成的嘌呤、嘧啶碱合成C、N的来源。
第34章 DNA的复制和修复DNA复制的特点：1．半保留复制2．有一定的复制起始点3．需要引物(primer)4．双向复制5．半不连续复制重点：原核生物DNA的复制过程E.coli5种聚合酶的特点，DNA连接酶的作用，端粒与端粒酶；DNA损伤修复的几种方式，点突变：转换与颠换，突变与诱变剂。
(完整版)生物化学与分子生物学知识总结
生物化学与分子生物学知识总结第一章蛋白质的结构与功能1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。
2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×1003.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸4.可根据侧链结构和理化性质进行分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸5.脯氨酸属于亚氨基酸6.等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物7.蛋白质的分子结构包括:一级结构(primary structure)二级结构(secondary structure)三级结构(tertiary structure)四级结构(quaternary structure)1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键⏹蛋白质二级结构包括α-螺旋 (α -helix)β-折叠 (β-pleated sheet)β-转角 (β-turn)无规卷曲 (random coil)3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键:8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。
医学生物化学考试重点复习内容
医学生物化学考试重点复习内容医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究生物体内生物化学过程的基本原理和分子机制。
在医学生物化学考试中，学生需要掌握一系列的重点内容，下面将从分子生物学、代谢途径和生化分析等方面进行论述。
一、分子生物学分子生物学是医学生物化学的基础，它研究生物体内的基因表达、蛋白质合成和细胞信号传导等过程。
在考试中，学生需要掌握DNA的结构和复制、RNA的转录和翻译、基因调控以及蛋白质的结构和功能等内容。
1. DNA的结构和复制：DNA是生物体内存储遗传信息的分子，它由核苷酸组成。
学生需要了解DNA的双螺旋结构、碱基配对规律以及DNA的复制过程，包括DNA的解旋、复制酶的作用和DNA链的合成等。
2. RNA的转录和翻译：RNA是DNA的转录产物，它在细胞中起着重要的信息传递和蛋白质合成的作用。
学生需要了解RNA的结构和功能，以及RNA的转录过程和翻译过程中的密码子和氨基酸对应关系。
3. 基因调控：基因调控是细胞内基因表达的调节过程，它包括转录因子的结合和启动子的活化等。
学生需要了解基因调控的机制，包括DNA甲基化、组蛋白修饰和非编码RNA的调控等。
4. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的分子，它们具有结构和功能的密切关联。
学生需要了解蛋白质的结构层次、氨基酸序列和蛋白质的功能调控机制等。
二、代谢途径代谢途径是医学生物化学的核心内容，它研究生物体内物质的合成、分解和能量的转化。
在考试中，学生需要掌握糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等重点内容。
1. 糖代谢：糖代谢是维持生命活动所必需的能量供应途径，它包括糖原的合成和分解、糖酵解和糖异生等过程。
学生需要了解糖代谢途径中的关键酶和调控机制，以及糖尿病等疾病的发生机制。
2. 脂代谢：脂代谢是维持细胞结构和功能的重要途径，它包括脂肪酸的合成和分解、胆固醇代谢和脂蛋白转运等过程。
学生需要了解脂代谢途径中的关键酶和调控机制，以及高血脂症等疾病的发生机制。
生物化学与分子生物学知识点总结
生物化学与分子生物学知识点总结本文将对生物化学与分子生物学的主要知识点进行总结。
生物化学是研究生物大分子的组成、结构、性质、合成和解体等方面的学科，而分子生物学则是研究生命活动的基本单位——分子的结构、功能和相互作用等方面的学科。
以下将按照某些主要知识点来系统概述这两个学科的重要内容。
1. 生物大分子的结构与功能生物大分子主要包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一，它们是由氨基酸组成的，具备结构和功能多样性。
核酸包括DNA和RNA，是遗传信息的储存和传递分子。
碳水化合物是生物体内能量的主要来源，也参与细胞黏附和信号传导等重要功能。
脂类则是生物体内膜结构的重要组成部分，同时也是能量存储的主要形式。
2. 酶的结构与催化机制酶是生物体内的催化剂，能够加快化学反应速率。
酶的活性主要依赖于其特定的三维构象，并且可以通过底物-酶的亲和力来实现底物的选择性识别。
酶催化主要有两种机制：酸碱催化和亲和力叠加催化。
酸碱催化通过转移质子来加速反应进程，而亲和力叠加催化则通过调节底物与酶的结合来实现催化。
3. 代谢途径与能量转换代谢途径是生物体内各种化学反应的有序组合。
主要包括糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等。
其中最重要的代谢途径是三酸甘油酯循环和三羧酸循环，它们在细胞中产生大量的ATP，提供能量供生命活动所需。
此外，糖酵解、无氧和有氧呼吸等代谢途径也是能量转换的关键过程。
4. DNA复制、转录与翻译DNA复制是遗传信息传递的基础，它是通过DNA双链的解旋与合成来实现的。
转录是将DNA模板上的基因序列转化为RNA分子的过程，主要分为原核生物和真核生物两种类型。
翻译是利用mRNA的信息合成蛋白质的过程，其中涉及到核糖体、tRNA和氨基酸等多个要素的参与。
5. 基因调控与表达基因调控是指在细胞内对特定基因的活性进行控制，从而实现基因表达的调节。
主要通过转录因子与启动子之间的结合、染色质的改变和非编码RNA的介入等方式来实现。
（完整版）生物化学与分子生物学部分章节重点归纳
（完整版）生物化学与分子生物学部分章节重点归纳第二十二章基因表达与细胞信号转导的偶联机制一、论句：1、蛋白激酶/蛋白磷酸酶、G蛋白是信号通路开关分子。
2、磷酸化可能提高活性也可能降低活性3、G蛋白/小G蛋白功能与GTP/GDP结合状态有关。
4、G蛋白偶联受体通过G蛋白-第二信使-靶分子发挥作用。
5、酶偶联受体通过蛋白激激酶-蛋白激酶-靶分子发挥作用。
二、名解1.受体：位于细胞膜上的或细胞内能特异识别配体并与之结合，进而引起生物学效应的特殊蛋白质，个别是糖脂。
膜受体绝大多数是跨膜糖蛋白，其胞外部分负责结合配体，细胞内部分负责信号的转导；胞内受体（包括胞浆受体和核受体）为DNA结合蛋白。
2.G蛋白偶联受体：在结构上均为单体蛋白，有7个跨膜区域，又名七跨膜受体。
胞外结构负责结合外源信号，胞内部与异源三聚体G蛋白相结合而存在。
基本的信号转导方式是通过不同的G蛋白影响腺苷酸环化酶（AC）、磷脂酶C（PLC）等效应分子活性，从而改变细胞内第二信使的浓度，实现跨膜信息传递。
3.G蛋白：即鸟苷酸结合蛋白。
结合有GDP的G蛋白是非活性形式，而结合有GTP的G蛋白是活性形式。
G蛋白一般固有GTP酶活性，可以水解结合的GTP是分子恢复非活性形式。
异源三聚体G蛋白就是一类非常重要的转导七跨膜受体信号的G蛋白。
4.小G蛋白：即分子量低的G蛋白，第一个被发现的分子式Ras，故又称为Ras 超家族。
小G蛋白具有GTP/GDP转换、GTP酶活性等G蛋白的共同特征，是重要的细胞内信号转导分子。
5.信号转导通路：细胞外信号经由受体在细胞内引起的有序分子变化，信号转导通路由各种信号转导分子相互作用而形成。
各种信号转导通路不是孤立的，而是有广泛交叉联系。
信号转导通路的形成是动态的，随着信号的种类和强度不断变化。
6.第二信使：指激素等细胞外化学信号与靶细胞受体结合后，细胞内迅速发生浓度或分布改变的一大类小分子化合物，如cAMP、cGMP、Ca2+、IP3等。
生物化学与分子生物学知识点总汇-考试必备
第一章蛋白质结构的基本组件1按侧链（R）基团的结构不同：脂肪族gly ala val lue ile芳香族：Phe,Trp,Tyr 杂环族:His,Pro2按侧链（R）基团的极性性质不同：带正电荷（碱性氨基酸）带负电荷（酸性氨基酸）asp glu asn gln (1) 疏水氨基酸包括Ala, Val, Leu, Ile, Met, Pro,Phe和Trp(8)。
(2) 极性氨基酸包括Gly,Ser, Thr, Asn, Gln, Cys和Tyr (7) 。
(3) 荷电氨基酸包括Asp, Glu, Arg ，His和Lys(5)。
4构型：原子在空间的相对分布或排列称为分子的构型。
[ 当一种构型改变为另一种构型时必须有共价键的断裂和重新形成。
这种异构体在化学上可以分离，但不能通过简单的单键旋转相互转换]5构象:是组成分子的原子或基团绕单键旋转而形成的不同空间排布。
[一种构象转变为另一种构象不要求有共价键的断裂和重新形成，在化学上难于区分和分离的]6 优势构象与旋转异构体任何除Gly以外的氨基酸侧链中的组成基团都可以绕着其间的C-C单键旋转，从而产生各种不同的构象。
在化学上有一个一般的原则，对二个四面体配位的碳原子，“交错构象”是能量上最有利的排布，在这种构象中，一个碳原子的取代基正好处于另一个碳原子的二个取代基之间。
侧链中的每一个这种C原子，都有三种交错构象，它们彼此以120︒旋转相关。
7旋转异构体（rotamer）对已精确测定的蛋白质结构的分析显示，大多数氨基酸残基的侧链都有一种或少数几种交错构象作为优势构象最经常出现在天然蛋白质中，称为旋转异构体（rotamer）。
8肽键:一个氨基酸的羧基与下一个氨基酸的氨基经缩合反应形成的共价连接称为肽键。
【一种酰胺键，稳定性较高,局部双键的性质，其键长仅1.33Å（1Å=10-8 cm），比一般的C-N单键（1.45Å）短。
因此肽键不能旋转，具有反式（trαns）和顺式（cis）二种构型：肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。
生物化学与分子生物学复习要素总结
生物化学与分子生物学复习要素总结本文档旨在总结生物化学与分子生物学的复要点，帮助您系统地复这两门学科。
下面是一些重要的复要素：1. 基本概念：了解生物化学和分子生物学的基本概念，包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖等）、代谢途径、酶的作用等。
基本概念：了解生物化学和分子生物学的基本概念，包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖等）、代谢途径、酶的作用等。
2. 分子结构与功能：掌握生物分子的结构和功能关系，了解蛋白质折叠、核酸双螺旋结构等重要概念。
分子结构与功能：掌握生物分子的结构和功能关系，了解蛋白质折叠、核酸双螺旋结构等重要概念。
3. 酶的动力学：了解酶的动力学及其在代谢途径中的作用，包括酶的底物、产物等。
酶的动力学：了解酶的动力学及其在代谢途径中的作用，包括酶的底物、产物等。
4. 代谢途径：熟悉主要的代谢途径，如糖代谢、脂肪代谢、氨基酸代谢等，了解代谢途径中的关键酶和调控机制。
代谢途径：熟悉主要的代谢途径，如糖代谢、脂肪代谢、氨基酸代谢等，了解代谢途径中的关键酶和调控机制。
5. 遗传信息：理解DNA、RNA的结构和功能，熟悉基因表达、DNA复制、转录和翻译等过程。
遗传信息：理解DNA、RNA的结构和功能，熟悉基因表达、DNA复制、转录和翻译等过程。
6. 信号转导：了解细胞内外的信号转导机制，如蛋白激酶信号转导、G蛋白偶联受体信号转导等。
信号转导：了解细胞内外的信号转导机制，如蛋白激酶信号转导、G蛋白偶联受体信号转导等。
7. 免疫系统：掌握免疫系统的基本原理，包括免疫细胞、抗体、抗原结构等。
免疫系统：掌握免疫系统的基本原理，包括免疫细胞、抗体、抗原结构等。
8. 分子生物学技术：了解常用的分子生物学技术，如PCR、电泳、基因克隆等，理解其原理和应用。
分子生物学技术：了解常用的分子生物学技术，如PCR、电泳、基因克隆等，理解其原理和应用。
以上仅为生物化学与分子生物学的复要素总结的一部分，希望能帮助您进行有针对性的复。
生物化学与分子生物学复习要点
生物与分子生物学（II）复习要点第33章核酸的降解和核苷酸的代谢嘌呤、嘧啶碱合成C、N的来源。
别嘌呤醇治疗痛风的机理。
核糖核苷酸的还原酶的特点、原料第34章DNA的复制和修复重点：原核生物DNA的复制特点（半保留、半不连续、刚起片段）、过程（涉及到的酶和蛋白质，作用），复22制调节（oriC 位点的回文序列GATC（11个）的甲基化），E.coli五种聚合酶的特点,连接酶（动物和T4噬菌体来源、大肠杆菌来源）、端粒与端粒酶。
DNA损伤修复的几种方式、特点（错配修复、直接修复、切除修复、重组修复、易错修复），突变类型与常见诱变剂种类。
第35章DNA的重组重组类型：同源重组、位点专一性重组、转座重组），Holliday模型，细菌的基因转移主要有四种机制（接合、转化、转导、细胞融合），DNA单链的同化、λ噬菌体的整合与切除、免疫球蛋白多样性原因，何谓转座子、转座的遗传效应第36章RNA的生物合成和加工原核生物RNA合成过程与RNA聚合酶的组成与特点，模板DNA正负链、启动子与终止子的特点，真核与原核生物RNA聚合酶的异同（哪种真核生物RNA聚合酶主要用于合成那种RNA？对鹅膏蕈碱的敏感性差异？），真核生物mRNA前体的加工(内容包括哪些？)，RNA的拼接、编辑和再编码，逆转录作用、逆转录酶的特点第37、38章蛋白质的生物合成及转运遗传密码，数量，起始、终止密码，密码的简并性，变偶性，与反密码子配对原则。
原核生物蛋白质合成过程，SD序列，常见合成抑制剂特点，蛋白质翻译后修饰、加工及运输特点，信号肽与信号肽识别体。
上册激素与细胞信号重点：激素作用的一般特征（特异性高效性、微量、需要受体），个别激素如：甲状腺素合成特点、作用，肾上腺素作用，胰岛素和胰高血糖素的作用，第二信使概念（Ca2+、DAG、IP3、cAMP、cGMP），受体的特点，G蛋白与G蛋白偶联受体特点，霍乱毒素与百日咳毒素作用，cAMP - 蛋白激酶Ａ途径、Ca2+及肌醇三磷酸作用途径、酪氨酸蛋白激酶受体型特点，胞内受体特点，NO的作用及信号途径（硝酸甘油的作用）。
生物化学与分子生物学重点掌握内容
生物化学与分子生物学重点掌握内容1. 概述生物化学与分子生物学致力于研究生物体内分子结构、功能和相互作用的科学领域。
它涉及了生物体内所有生化反应和分子生物学过程的研究，对于理解生命的构成和运作具有重要意义。
2. 生物大分子的结构和功能2.1 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，具有多种生物学功能。
它们由氨基酸组成，通过肽键连接形成多肽链。
掌握蛋白质的结构和功能，能够进一步理解其与生命活动的关系。
2.2 核酸核酸是遗传信息的携带者，分为DNA和RNA。
DNA是双链结构，RNA是单链结构，它们由核苷酸组成。
了解DNA和RNA的结构和功能，对于理解遗传信息的传递和表达具有重要意义。
2.3 多糖多糖是由单糖分子组成的长链聚合物，包括淀粉、糖原和纤维素等。
它们在生物体内起到能量储存和结构支持的作用。
研究多糖的结构和功能，可以揭示生命活动的分子基础。
3. 代谢反应代谢反应是生物体内的化学反应网络，包括合成反应（合成大分子）和分解反应（分解大分子）。
了解代谢反应的类型、过程和影响因素，对于掌握生物体内化学变化的规律和生物体的能量平衡具有重要意义。
4. 酶的作用酶是生物体内催化化学反应的生物催化剂。
它们能够降低化学反应的活化能，加速反应速率。
理解酶的结构、功能和调控机制，对于理解生化反应的动力学过程和生物体内酶促反应的调节具有重要意义。
5. 分子生物学基础知识5.1 基因结构和表达基因是决定生物特征和功能的遗传单位。
了解基因的结构和表达，可以揭示基因组的组织和调控机制，以及基因信息的传递和表达过程。
5.2 DNA复制和DNA修复DNA复制是生物体细胞分裂和遗传信息传递的关键过程。
DNA修复是维持基因组稳定性的重要机制。
了解DNA复制和修复的过程、酶的作用和相关的分子机制，对于理解基因信息的传递和维护基因组的稳定性具有重要意义。
5.3 转录和翻译转录和翻译是基因表达的关键步骤。
转录将DNA编码的信息转化为RNA，翻译将RNA翻译成蛋白质。
生物化学与分子生物学复习归纳笔记
生物化学与分子生物学重点(1) 2006-11-13 23:44:37 来源：绿色生命网第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸(8种)；② 极性中性氨基酸(7种)；③ 酸性氨基酸(Glu和Asp)；④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
医学生物化学与分子生物学第一章复习思考题答案
医学生物化学与分子生物学第一章复习思考题答案1、香豆素衍生物最常见的羟基取代位置是（）[单选题] *AC7位(正确答案)BC5位CC3位DC6位2、倍半萜和二萜在化学结构上的明显区别是（）[单选题] *A氮原子数不同B碳原子数不同(正确答案)C碳环数不同D硫原子数不同3、具有升华性的生物碱是（）[单选题] *A烟碱B咖啡因(正确答案)C槟榔碱D苦参碱4、属于二萜的化合物是（）[单选题] *A龙脑B月桂烯C薄荷醇D穿心莲内酯(正确答案)5、以下哪种方法是利用成分可以直接由固态加热变为气态的原理（）A [单选题] * A升华法(正确答案)B分馏法C沉淀法D透析法6、醇提醚沉法主要适用于以下的哪一类成分（）[单选题] *A多糖B叶绿素C皂苷(正确答案)D黏液质7、结晶法一般是在分离纯化物质的哪个阶段常常使用的（）[单选题] *A开始B中期C最后(正确答案)D以上均可8、阿托品的结构类型是（）[单选题] *A喹啉类B异喹啉类C莨菪烷类(正确答案)D苄基异喹啉类9、下列化合物中β位有-COOH取代的是（）[单选题] * A大黄素B大黄酸(正确答案)C大黄素甲醚D芦荟大黄素10、中药丹参中的主要有效成分属于（）[单选题] *A苯醌类B萘醌类C蒽醌类D菲醌类(正确答案)11、下列应用最广的经典提取方法是（）[单选题] *A水蒸气蒸馏法B溶剂提取法(正确答案)C超临界流体萃取法D超声提取法12、适用于队热及化学不稳定的成分、低极性成分的提取（）[单选题] *A渗漉法B超声提取法C回流提取法D超临界流体提取法(正确答案)13、以黄芩苷、黄芩素、汉黄芩素为指标成分进行定性鉴别的中药是（）[单选题] * A葛根B黄芩(正确答案)C槐花D陈皮14、挥发油可析出结晶的温度是（）[单选题] *A0～-20℃(正确答案)B0～10℃C0～20℃D0～15℃15、以下哪种分离方法是利用分子筛的原理的（）[单选题] *A吸附色谱法B萃取法C沉淀法D透析法(正确答案)16、在溶剂提取法中，更换新鲜溶剂可以创造新的（），从而使有效成分能够继续被提取出来。
山东省考研生物化学与分子生物学复习资料重要概念与实验技巧总结
山东省考研生物化学与分子生物学复习资料重要概念与实验技巧总结生物化学与分子生物学是生命科学中重要的两个学科，对于想要考研的学生来说，掌握其重要概念与实验技巧是至关重要的。
本文将针对山东省考研生物化学与分子生物学的复习资料，对其中的重要概念和实验技巧进行总结，以帮助考生更好地备考。
一、重要概念总结1. 生物大分子：生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
它们是生物体内构成和维持生命活动的基础。
2. 基因：基因是生物体内遗传信息的基本单位，其编码了生物体的遗传特征。
基因由DNA分子构成，携带着生物体的遗传信息。
3. 蛋白质：蛋白质是由氨基酸组成的超大分子，广泛存在于细胞中，参与调节生物体的结构和功能。
4. 核酸：核酸是构成遗传物质的基本单位，包括DNA和RNA两种形式。
DNA是遗传信息的存储形式，RNA在基因表达和蛋白质合成中发挥重要作用。
5. 酶：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速反应速度，并具有高度的特异性。
6. 代谢途径：代谢途径是生物体内化学反应的连续过程，如糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。
这些途径参与能量的产生和物质的转化。
二、实验技巧总结1. DNA提取技术：DNA提取是分子生物学研究的基础，通过提取样品中的DNA，可以进行基因分型和遗传信息的研究。
常用的DNA提取方法包括酚-氯仿法和离心柱法等。
2. 聚合酶链反应（PCR）：PCR是一种体外扩增DNA的技术，可以迅速复制出大量的DNA。
它在基因工程、疾病诊断和法医学等领域有重要应用。
3. 电泳技术：电泳技术可以根据DNA、RNA或蛋白质等的电荷和大小分离它们。
常用的电泳方法有琼脂糖凝胶电泳和聚丙烯酰胺凝胶电泳等。
4. 免疫学检测技术：免疫学检测技术可以检测特定的生物分子，如抗体和抗原等。
常用的方法包括酶联免疫吸附测定法（ELISA）和免疫印迹等。
5. 荧光显微技术：荧光显微技术可以通过染色剂或荧光标记的抗体等，标记并可视化特定的生物分子，例如免疫荧光染色和原位杂交等。
生物化学与分子生物学复习要领
生物化学与分子生物学复习要领复要领：生物化学与分子生物学
简介
本文档旨在为生物化学与分子生物学的复提供要领和指导。
以下是一些重要的主题和建议，帮助您更好地准备复和考试。
主题一：分子生物学基础
- DNA的结构与功能
- RNA的类型和功能
- 蛋白质的合成和翻译过程
- 基因调控和转录调控
- 基因突变和DNA修复机制
主题二：生物化学的基本原理
- 生物大分子的结构和功能
- 酶的催化反应机制
- 代谢途径和能量转化
- 生物分子的合成和降解过程
- 细胞信号传导和调控
主题三：遗传工程和基因编辑
- DNA重组技术和工具
- 基因克隆和表达系统
- 基因编辑和CRISPR技术
- 遗传改良和转基因生物
复建议
- 阅读教材和课堂笔记，理解基本概念和关键知识点
- 利用练题和考试样题巩固理论知识和解题技巧
- 加入研究小组或参加讨论会，与他人交流研究体会和解答疑惑
- 制定复计划和时间表，合理分配时间和精力进行复
- 多做实验和实践操作，加深对实际应用的理解和掌握
- 参考可靠的学术资源和文献，扩展对生物化学与分子生物学的知识深度和广度
总结
生物化学与分子生物学是生命科学中非常重要的领域。
通过系统的复习和准备，您将对分子生物学的基本原理和生物化学的关键概念有一个全面的了解。
请遵循上述复习要领和建议，制定适合自己的复习计划，并通过实践和探索加深对知识的理解和应用能力。
祝您复习顺利，取得优异成绩！。
生物化学与分子生物学重点掌握内容
第一章蛋白质的结构与功能1、蛋白质的基本组成单位和平均含氮量。
基本组成单位为氨基酸。
组成蛋白质的元素：主要有C、H、O、N和S。
有些蛋白质还含有少量的P、Fe、Cu、Mn、Zn、Se、I等。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％2、20种氨基酸的结构及三字母英文缩写。
（P9）含羟基的氨基酸：Ser、Tyr、Thr，其易被磷酸化。
含硫的氨基酸：半胱氨酸（-SH）、胱氨酸、蛋氨酸（-SCH3，又叫甲硫氨酸）。
芳香族氨基酸： Tyr、Trp、Phe天冬酰胺、谷氨酰胺：酰胺基团(-CONH2)脯氨酸：属于亚氨基酸（-NH-）酸性氨基酸：Asp、Glu碱性氨基酸：Arg、Lys、His3、氨基酸的理化性质。
①氨基酸具有两性解离的性质：等电点（isoelectric point, pI）在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
②含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质：测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
③氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物，最大吸收峰在570nm处。
4、蛋白质一级、二级、三级和四级结构的概念及维系其稳定的化学键。
①氨基酸的排列顺序决定蛋白质的一级结构（primary structure of protein）：指蛋白质多肽链从N-端至C-端的氨基酸残基排列顺序, 即氨基酸的线性序列。
在基因编码的蛋白质中，这种序列是由mRNA中的核苷酸序列决定的。
一级结构主要的化学键：肽键②多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构(secondary structure of protein)：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。
维系二级结构的化学键：氢键③三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
分子生物学(全)
第一章核酸的基本知识及核酸化学遗传物质必须具备的几个条件：(1)自我复制，代代相传。
(2)储备、传递信息的潜在能力。
(3)稳定性强，但能够变异。
(4)细胞分裂时把遗传信息有规律分配到子细胞中。
核酸的发现：1868年，瑞士青年科学家 F.Miescher核酸是遗传信息的载体证明试验：1944，O.Avery肺炎双球菌转化实验1952，A.D Hershey和M.Chase噬菌体感染实验DNA转化实验－DNA是遗传物质的证明结论是:S型菌的DNA将其遗传特性传给了R型菌，DNA就是遗传物质。
从此核酸是遗传物质的重要地位才被确立，人们把对遗传物质的注意力从蛋白质移到了核酸上。
噬菌体的侵染标记实验－DNA是遗传物质的证明烟草花叶病毒的感染和繁殖过程－证实RNA也是重要的遗传物质核酸是生命遗传信息的携带者和传递者核酸的元素组成：C H O N P核酸的元素组成有两个特点：1.一般不含S2.P含量较多，并且恒定（9%-10%）。
因此，实验室中用定磷法进行核酸的定量分析。
（DNA9.9%、RNA9.5%?）核酸（DNA和RNA）是一种线性多聚核苷酸，它的基本结构单元是核苷酸。
DNA A 核苷酸本身由核苷和磷酸组成,而核苷则由戊糖和碱基形成。
组成核酸的戊糖有两种。
DN 所含的戊糖为β-D-2-脱氧核糖；RNA所含的戊糖则为β-D-核糖。
核苷由戊糖和碱基缩合而成，嘌呤的N9或嘧啶的N1与戊糖C-1C-1’’-OH以C-N糖苷键相连接。
核苷酸是核苷的磷酸酯。
作为DNA或RNA结构单元的核苷酸分别是5′-磷酸-脱氧核糖核苷酸和5′-磷酸-核糖核苷酸。
核苷酸的衍生物ATP(腺嘌呤核糖核苷三磷酸)----最广泛；GTP(鸟嘌呤核糖核苷三磷酸)；环化核苷酸cAMP 和cGMP主要功能是作为细胞之间传递信息的信使。
辅酶核苷酸：NAD+NADP+FMN FAD CoA生物化学上维生素与辅酶核苷酸的生物学作用（1）参与DNA、RNA的合成、蛋白质的合成、糖与磷脂的合成。
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mRNA
翻译
蛋白
二、转运RNA的结构与功能
* tRNA的一级结构特点
含 10~20% 稀有碱基，如 DHU 3´末端为 — CCA-OH 5´末端大多数为G
具有 TC
* tRNA的二级结构 ——三叶草形
氨基酸臂 DHU环 反密码环 额外环
额外环
氨基酸臂
TΨC环
三、核蛋白体RNA的结构与功能
* rRNA的结构
* rRNA的功能 参与组成核蛋白 体，作为蛋白质生物 合成的场所。
酶的概念
目前将生物催化剂分为两类
酶 、 核酶（对其特异底物 具有高效催化作用的蛋白质。
一、 酶的分子组成
单纯酶
结合酶
(simple enzyme)
(conjugated enzyme) 蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
（一） DNA双螺旋结构模型要点
（Watson, Crick, 1953）
DNA分子由两条相互平行但
走向相反的脱氧多核苷酸链
组成，两链以-脱氧核糖-磷
酸-为骨架，以右手螺旋方 式绕同一公共轴盘。螺旋直 径为2nm，形成大沟(major groove) 及 小 沟 (minor
groove)相间。
区别于酶的变性
• 抑制剂对酶有一定选择性
• 引起变性的因素对酶没有选择性
抑制作用的类型
不可逆性抑制 (酶与抑制剂共价结合) 可逆性抑制 (酶与抑制剂非共价结合)：
竞争性抑制 (与底物竞争活性中心) 非竞争性抑制 (不与底物竞争活性中心) 反竞争性抑制
酶活性的调节
（一）酶原与酶原的激活
酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是
温度 º C
温度对淀粉酶活性的影响
四、 pH对反应速度的影响
酶
活 性
胃蛋白酶
淀粉酶
胆碱酯酶
最适pH
(optimum pH)：
酶催化活性最大 时的环境pH。
0
2
4
6
8
10
pH
pH对某些酶活性的影响
五、抑制剂对反应速度的影响
酶的抑制剂(inhibitor)
凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白 变性的物质称为酶的抑制剂。
第二章 蛋白质化学
要点：１氨基酸的通式及分类 ２肽键的形成 ３蛋白质的一级结构及 空间结构的关系 ４变性的本质及应用
蛋白质的元素组成
1、元素分析表明：
C 50-55% O 19-24% S 0-4%
H 6-8% N 13-19%
还含有少量的P、Fe、Cu、Zn、 Mn、Co、Mo、I
氨基酸的结构特点
脱氧核糖核酸
(deoxyribonucleic acid, DNA) 90%以上分布于细胞核，其余分布于 核外如线粒体，叶绿体，质粒等。 携带遗传信息，决定细胞和个 体的基因型(genotype)。
核糖核酸
分布于胞核、胞液。 参与细胞内DNA遗传信息的表 达。某些病毒RNA也可作为遗 传信息的载体。
变性
概念：在某些物理因素或化学因
素的作用下维持蛋白质的空间结 构的次级键断裂，天然构象被破 坏从而引起理化性质的改变，生 物学活性丧失的现象。(本质是 空间结构的破坏)
变性的应用
①临床上用煮沸，高压蒸汽，乙
醇，紫外线等使细菌蛋白质变性， 达到灭菌的作用。
②低温保护或延缓生物活性蛋白
环化核苷酸: cAMP，cGMP
5′端
二、核酸的一级结构
定义
核酸中核苷酸的排 列顺序。 由于核苷酸间的差 异主要是碱基不同，所 以也称为碱基序列。
3′端
C
A
G
书写方法
A G T G C T
5 P
P
P
P
P
P
OH 3
5 pApCpTpGpCpT-OH 3
5 A C T G C T 3
目录
目录
三、温度对反应速度的影响
双重影响
温度升高，酶促反应速度 升高；由于酶的本质是蛋白质， 活 温度升高，可引起酶的变性，从 性 1.5 而反应速度降低 。
1.0
酶
2.0
最适温度
(optimum temperature)：
0.5
酶促反应速度最快时的 环境温度。
* 低温的应用
0
10 20 30 40 50 60
结合基团
必需基团(essential group)
催化基团
酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，
一些与酶活性密切相关的化学基团。
酶促反应动力学
概念
研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定 量的阐述。
影响因素包括有
酶浓度、底物浓度、pH、温度、
抑制剂、激活剂等。
※ 研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。
全酶 (holoenzyme) 辅助因子 (cofactor)
小分子有机化合物(Vb)
金属离子
金属辅助因子的作用
①维持酶分子构象，甚至参与活性中 心的形成； ②作为连接酶与底物的桥梁，便于酶 对底物起作用； ③在酶分子中通过本身的氧化还原而 传递电子； ④中和阴离子，降低反应中的静电斥 力，影响酶的活性中心。
(ribonucleic acid, RNA)
核酸的化学组成
1. 元素组成
C、H、O、N、P（9~10%）
2. 分子组成 —— 碱基(base)：嘌呤碱，嘧啶碱 (A-T或U, G-C) —— 戊糖(ribose)：核糖，脱氧核糖 —— 磷酸(phosphate)
核苷酸(ribonucleotide)的结构与命名
质变性
别构效应
概念：当某些小分子物质特异的
与某些蛋白质或酶结合后，引起 该蛋白质或酶构象发生微妙而规 律的变化，从而导致其活性的改 变，这种效应成为别构效应或变 构效应。
蛋白质的两性解离
第三章
核酸的结构和功能
Structure and Function of Nucleic Acid
核酸的分类及分布
常见类型 磷酸化与脱磷酸化（最常见）
乙酰化和脱乙酰化
甲基化和脱甲基化 腺苷化和脱腺苷化 －SH与－S－S互变
（四）同工酶
* 定义 同工酶(isoenzyme)是指催化相同的
化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性
质乃至免疫学性质不同的一组酶。
* 举例：乳酸脱氢酶(LDH1～ LDH5) 由四个亚基组成。亚基有骨骼肌型（M型） 和心肌型（H型） LDH1（H4） LDH2（H3M） LDH3（H2M2） LDH4（HM3） LDH5（M4） 它们的电泳速度不同，对同样的底物亲和力 也不同。
谷胱甘肽
蛋白质的分子结构
1、一级结构
二级结构
2、空间结构
三级结构 四级结构
蛋白质的一级结构
1、概念：多肽链中氨基酸的排列 顺序；这种顺序是由基因上的遗 传信息决定的。
2、主要结构键： 肽键 二硫键
二级结构
α —螺旋 2、 β -折叠 3、 β -转角 4、 无规线团
1、
α —螺旋
（1）蛋白质水解所得的氨基酸 为α -氨基酸（脯氨酸为α 亚氨酸） （2）组成天然蛋白质的氨基酸 均为L-型（甘氨酸除外）
氨基酸的分类
1、非极性侧链氨基酸(脂肪族)
2、非电离极性侧链氨基酸(芳香族) 3、酸性侧链氨基酸 4、碱性侧链氨基酸
肽的相关概念
1、氨基酸残基：肽链中氨基
酸分子因脱水缩合而基团不 全，称为氨基酸残基； 2 、肽或肽链:由多个氨基酸残 基通过肽键连接而成的分子. (寡肽,多肽等)
氢键维持双链横向稳定 性，碱基堆积力维持双 链纵向稳定性。
目录
（二）原核生物DNA的高级结构:超螺旋
（三）DNA在真核生物细胞核内的组装
真核生物染色体由DNA和蛋白质构成，
其基本单位是 核小体(nucleosome)。
核小体的组成 DNA：约200bp
组蛋白：H1 H2A，H2B H3 H4
二、DNA的变性(denaturation)
酶的无活性前体，必须在一定条件下，这
些酶的前体水解一个或几个特定的肽键致 使构象发生改变，表现出酶的活性，这种 无活性的前体称为酶原.
酶原的激活
酶原向酶的转化过程称为酶的激活，
其本质是酶活性中心的形成与暴露 的过程
伴有酶蛋白一级结构的改变
生理意义
消化系统中几种蛋白酶以酶原的形式 分泌出来，不仅避免了细胞的自身消 化，而且保证酶在其特定的部位与环 境发挥其催化作用。 血液中的凝血因子在血液循环中以酶 原的形式存在，能防止血液在血管内 凝固 。 还可视为酶的储存形式
概念：
多肽链中肽键平面通 过α -碳原子的相对旋转， 沿长轴方向，按规律盘绕 形成的紧密螺旋盘曲构象。
三级结构
概念：整条肽链中全部氨基酸
残基的相对空间位置，也就是 整条肽链的所有原子在三维空 间的排布位置。
四级结构
概念：由两条或两条以上具有
独立三级结构的多肽链组成的蛋 白质，这种蛋白质的每一条肽链 称为一个蛋白质亚基；亚基与亚 基之间呈特定的三维空间排布， 并以共价键相连接。
目录
DNA双螺旋结构模型要点
（Watson, Crick, 1953）
碱基垂直螺旋轴居双螺旋内
側，与对側碱基形成氢键配
对 （ 互 补 配 对 形 式 ： A=T;
GC） 。
相邻碱基平面距离0.34nm， 螺旋一圈螺距3.4nm，一圈 10对碱基。
目录
DNA双螺旋结构模型要点
（Watson, Crick, 1953）
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