生物化学A 2012
生化2012真题首医
2012生物化学真题一名词解释：（12分）1.一碳单位；某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基。
亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基、亚氨甲基等。
2.γ-谷氨酸循环；指通过谷胱甘肽的代谢作用将氨基酸吸收和转运到体内的过程。
3.泛素；是广泛存在于真核细胞胞浆中，高度保守的蛋白质，能与待降解蛋白质结合，促进蛋白讲解。
4.LCAT卵磷脂胆固醇脂酰转移酶，催化HDL中卵磷脂2位上的脂肪酰基转移至游离胆固醇3位上，使位于HDL表面的胆固醇酯化后向HDL内核转移，促成HDL成熟及胆固醇逆向转运。
5．清道夫受体是吞噬细胞表面的一组异质性分子，至少以6种不同的分子形式存在。
可识别乙酰化低密度脂蛋白及格兰氏阴性菌LPS，格兰氏阳6.二选择题（40分）一共40道，记得不太清楚了。
几乎都是物质代谢的内容，一些限速酶什么的，不是太难。
三简答题 5道（20分）1.何谓密码子？一共有多少，起始密码子、终止密码子是什么？mRNA分子中每相邻的3个核苷酸为一组遗传密码，在蛋白质合成时，代表某一种氨基酸。
AGCU四类核苷酸可以组成共有64组密码子。
起始密码子为AUG(甲硫氨酸) ， UAA、UAG、UGA三个密码子不能决定任何氨基酸，是蛋白质合成的终止密码子。
2.请举例说明变构效应蛋白质空间构象的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。
它是生物体内普遍存在的功能调节方式之一。
具有变构效应的蛋白质称为变构蛋白，常有四级结构。
以血红蛋白为例，一分子氧与一个血红素辅基结合，引起亚基构象变化，进而引起相邻亚基构象变化，更易结合氧。
3.何谓营养必需脂肪酸？机体必需，但自身不能合成或合成量不足，必须靠食物提供的脂肪酸叫必须脂肪酸，人，体必须脂肪酸是一些不饱和脂肪酸，包括亚油酸、亚麻酸，花生四烯酸。
4.为何肌糖原不能在肌肉分解，是经过何种途径分解入血？由于葡萄糖-6-磷酸酶只存在于肝肾组织，不存在于肌肉中，因此肝肾糖原可以补充血糖，但肌糖原不能分解为葡萄糖，只能进行糖酵解或有氧氧化，生成乳酸或者进入三羧酸循环。
暨南大学生命科学技术学院《712生物化学A》历年考研真题汇编（含部分答案..
目 录2002年暨南大学生物化学考研真题（回忆版）2003年暨南大学生物化学考研真题（回忆版）2004年暨南大学生物化学考研真题（回忆版）2005年暨南大学生物化学考研真题（回忆版）2006年暨南大学生物化学考研真题2007年暨南大学生物化学考研真题（回忆版）2008年暨南大学生物化学考研真题（回忆版）2009年暨南大学生物化学考研真题（回忆版）2010年暨南大学612生物化学考研真题（含部分答案）2011年暨南大学712生物化学A考研真题2012年暨南大学712生物化学A考研真题2013年暨南大学712生物化学A考研真题2014年暨南大学712生物化学A考研真题2015年暨南大学712生物化学A考研真题2016年暨南大学712生物化学A考研真题2017年暨南大学712生物化学A考研真题2018年暨南大学712生物化学A考研真题2019年暨南大学712生物化学A考研真题2002年暨南大学生物化学考研真题（回忆版）2002年暨南大学生物化学考研真题（回忆版）一、名词解释增色效应分子筛层析信号肽别构酶联合脱氨细胞色素固定化酶外显子呼吸链化学渗透偶联学说二、问答题1-描述蛋白质。
-螺旋和0-折叠两种二级结构的主要异同，2.简述生物体内酶活性调控的主要机制，3.真核生物蛋白质合成后有哪些修饰和加工过程？4.描述真核生物基因的转录调节的特点，5.筒述DNA损伤常见的修复手段°6.核酸的变性与蛋白质的变性有什么主要区别。
7.描述脂肪酸从头合成途径与S氧化途径的主要区别。
8.简述真核生物内糖类，脂类和蛋白质三大类物质之间的重要转化关系B9.筒述遗传密码的主要特征.2003年暨南大学生物化学考研真题（回忆版）2003年暨南大学生物化学考研真题（回忆版）一、名词解释核酶蛋白质的化学修饰细胞色素呼吸链蛋白质的构型一碳单位玻尔效应别构效应酶原冈崎片段二、问答1、生物体内藤活性调控的主要机制.2、真核生物蛋白质合成后的修饰和加工过程。
暨南大学生物化学A2012年考研专业课初试真题
、细胞生物学、生物化学与分子生物学、生物物理学、生态学、免疫学
研究方向： ：所有答案必须写在答题纸（卷）上，写在本试题上一律不给分。
、、 填空（每空2分，共40分）
1. 当氨基酸溶液pH=pI时，氨基酸以 离子存在；当pH>pI时，氨基酸 以 离子形式存在。 2. 蛋白质二级结构的形式主要有 、 、 和 。 3. 酶的活性中心有两个功能部位，它们分别是 和 。 4. A因子存在时，一个酶的初速度对底物浓度曲线为S型， 而当A因子浓度增高时，此线左移，说明A因子是 。 5. 由尿素合成中产生的两种氨基酸 和 不参与人体蛋白质合成。 6.生物体在碱基的从头合成途径中，第一个合成的嘌呤类化合物是 ，第一个合成的嘧啶类化合物是 。 7.一分子14碳长链脂酰-CoA可经 个FADH2。 8.胆固醇在体内可以转化为 、 等活性物质。 次-氧化生成 个乙酰-CoA, 个NADH+H+， ，在人体中嘌呤碱基代谢的终产物为
考试科目：712生物化学A 共 2 页，第2 页
2012年招收攻读硕士学位研究生入学考试试题
********************************************************************************************
学科、专业名称：动物学、水生生物学、微生物学、神经生物学、遗传学、发育生物学
、、
名词解释（每题5分，共50分）
1.结构域 2.负协同效应 3.蛋白质的变性作用 4.一碳单位 5.简并密码子 6.冈崎片段 7.巴斯德效应 8.三羧酸循环 9.限速酶 10酮体
、、
简答题（共60分）
1.如何看待RNA功能的多样性？其核心作用是什么？（8分） 2.在得到蛋白质粗提液后，应该采用什么样的分离程序分离欲得到的靶酶？如何检测所获得 的靶酶已被纯化？（8分） 3.氨是有毒物质，不能在血液中游离存在，它是如何进行转运的？（10分） 4.大肠埃细菌在合成蛋白质时是如何区分起始密码AUG和内部密码AUG的？（6分） 5.蛋白质有哪些重要功能？（10分） 6.生物膜分子结构的理论模型有哪些？“流动镶嵌模型”的基本内容是什么？（6分） 7.NADH 和NADPH的生物学功能区别是什么？那个被用于ATP的产生？(6分) 8. ATP是磷酸果糖激酶的底物，但高浓度的ATP却抑制该酶的活性，为什么？（6分）
生物化学(A)离线必做作业(答案)
浙江大学远程教育学院《生物化学（A）》课程作业（必做）姓名：学号：年级：学习中心：—————————————————————————————第一章绪论复习思考题简答题1．简述生物化学的含义。
生物化学景是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。
2．简述生物化学与药学的关系。
药理学在很大程度上是以和生物化学为基础的。
第二章蛋白质化学复习思考题名词解释1．基本氨基酸从天然蛋白质中水解获得的氨基酸仅有20种，它们被称为天然氨基酸或基本氨基酸。
2．肽键由氨基酸缩合而成的化合物成为肽,它们是通过一个氨基酸分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子水形成的3．等电点(pI)蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。
符号为pI。
4．蛋白质的变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。
5．肽填空题1．组成蛋白质的酸性氨基酸有____2__种，碱性氨基酸有____3__种。
2．变性后的蛋白质其分子量___不变___。
3．蛋白质二级结构最基本的两种类型是__α－螺旋____和__β－折叠_____。
4．稳定蛋白质胶体溶液的因素是__水化层____和___表面带同种电荷___。
5．蛋白质处于等电点时，主要是以___以两性离子___形式存在，此时它的溶解度最小。
6．甲、乙、丙三种蛋白质，等电点分别为8.0、4．5和10．0，在pH 8．0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲__向阳极移动____，乙_不移动_____，丙__向阴极移动___。
7．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____氮（N）__，测得某蛋白质样品含氮量为15．2g，该样品蛋白质含量应为___95___g。
计算题1．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋?该片段中含有50圈螺旋简答题1．组成蛋白质的氨基酸有多少种?其结构特点是什么?蛋白质中的氨基酸结构蛋白质的基本结构由20种氨基酸组成。
2012年全国硕士研究生入学统一考试农学门类联考生物化学 答案解析
2012年全国硕士研究生入学统一考试农学门类联考生物化学答案解析五、单项选择题：22～36小题，每小题1分，共15分。
下列每题给出的四个选项中，只有一个选项是符合题目要求的。
34．可识别DNA序列，并在识别位点切割双链DNA的酶称为：A、限制性核酸外切酶B、限制性核酸内切酶C、非限制性核酸外切酶D、非限制性核酸内切酶【参考答案】B【考查知识点】《核苷酸代谢》——核酸内切酶与外切酶基本概念35. 合成dtmp的直接前提是：A、CMPB、dCMPC、UMPD、dUMP36．与氨基酸结合的tRNA部位是A、3′末端B、5′末端C、N-末端D、C-末端【参考答案】A【考查知识点】《核酸的生物合成》——RNA的转录及加工六、简答题：37—39小题，每小题8分，共24分。
38．简述中心法则【参考答案】1958年由F.Crick提出，描述从一个基因到相应蛋白质的信息流的途径。
遗传信息储存在DNA中，DNA复制传给子代细胞，遗传信息被拷贝或由DNA转录成RNA，然后RNA被翻译成多肽链。
不过由于逆转录没酶的发现，也可以以RNA为模板合成DNA。
【考查知识点】考察中心法则。
39．简述真核生物mRNA前体的加工方式。
【参考答案】这一过程主要包括：（1）5′-端加一个甲基化得鸟嘌呤核苷酸，称之为加帽。
（2）3′-端加上一段多聚核苷酸尾巴。
（3）将mRNA前体的内含子部分切取，连接外显子，即拼接。
【考查知识点】考察真核生物基因的表达与调控。
七、实验题：40小题，10分。
八、分析论述题：41～42小题，每小题13分，共26分。
42．试论述哺乳动物肌肉细胞在无氧和有氧条件下葡萄糖氧化分解的主要途径。
【参考答案】在无氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖的无氧分解，也称之为糖酵解（glycolysis），这是动物在暂时缺氧状态下和某些组织生理状态下获得能量的重要方式。
其代谢产物主要是小分子有机化合物乳酸，同时释放较少能量。
糖的无氧分解过程可分为两个阶段：第一阶段是由葡萄糖分解成丙酮酸（pyruvate）的过程，第二阶段是丙酮酸转变成乳酸的过程。
暨南大学712生物化学A考研真题2011-2020
2011年暨南大学712生物化学A真题2012年暨南大学712生物化学A真题2015年暨南大学712生物化学A真题2016年暨南大学712生物化学A真题2017年暨南大学712生物化学A真题2018年暨南大学712生物化学A真题招生专业与代码：动物学，水生生物学，微生物学，神经生物学，遗传学，发育生物学，细胞生物学，生物化学与分子生物学，海洋生物学与生物技术，生物医药，免疫学考试科目名称及代码：《712生物化学A》一、填空题：（每题2分，共30分）1．在糖蛋白中，糖肽键的两种主要连接形式为______和______。
2．生物膜是由______和______组成的流动镶嵌结构。
3．细胞内常见的抗氧化酶有______和______等等。
4．血浆脂蛋白通常由一个疏水脂核心和一个______与______组成的外壳构成。
5．参与维持蛋白质的三维构象的非共价键主要有______，______，______和______。
6．一条肽链能否形成α螺旋，主要取决于组成它的氨基酸残基的______和______。
7．除了用计算机模拟预测蛋白质的三级结构以外，常用的研究蛋白质构象的方法有______和______。
8．常见的蛋白质翻译后化学修饰有______，______，______和______，______等等。
9．从酶的名称一般可以明确______和______。
10．常见的影响酶促反应K m值的因素有______，______和______。
11．在线粒体呼吸链中参与递氢和递电子的辅酶是______和______。
12．Z型DNA常出现于______和______碱基交替出现的序列中。
13．在糖酵解的过程中，一分子的葡萄糖降解形成______，净产生______。
14．苯丙酮尿症是由于______酶缺乏，尿黑酸症是由于______酶缺乏而引起。
15．稠环分子可以正好插入到碱基对平面之间作为常用的DNA嵌入染料，例如______和______。
2012年云南昆明理工大学生物化学考研真题A卷
2012年云南昆明理工大学生物化学考研真题A卷一、判断题（每小题1分，共15分，将分别表示对错的“√”、“⨯”标在答题纸对应题号之后）1.一个六肽的结构是 Glu-His-Arg-Val-Lys-Asp，该肽在 pH 7缓冲条件下，在电场作用下向正极迁移。
2.在非竞争性抑制剂存在下，加入足量的底物，酶促的反应能够达到正常Vmax。
3.糖酵解过程在有氧无氧条件下都能进行。
4.琥珀酸脱氢酶的辅基 FAD 与酶蛋白之间以共价键结合。
5.DNA 是生物遗传物质，RNA 则不是。
6.核酸OD260（指260nm紫外光下吸光值）/OD280大于1，而蛋白OD260/OD280小于1。
7.核酸中的修饰成分（也叫稀有成分、稀有碱基）大部分是在 tRNA中发现的。
8.动物体内不存在乙醛酸循环途径，不能将乙酰CoA 转化成糖。
9.生物合成中所需要的还原力NADPH都是有PPP途径产生的。
10.麦芽糖是由两个葡萄糖分子缩合、失水形成的，其糖苷键类型为α(1→4)，麦芽糖分子内有一个游离的半缩醛羟基，具有还原性。
11.冈崎片段是指在领头链上由引物引导合成的不连续的 DNA 片段。
12.蛋白质的高级结构是能自发形成，比如变性后能复性，那么大肠杆菌基因工程表达的蛋白也都能自我装配形成正确高级结构13.脂肪酸的β-氧化和α-氧化都是从羧基端开始的。
14.在真核细胞内，饱和脂肪酸在O2的参与下和专一的去饱和酶系统催化下进一步生成各种不饱和脂肪酸。
15.蛋白α-螺旋主要是通过分子内肽链之间的氢键维持稳定的。
二、填空（每空1分，共35分，请将答案写在答题纸上标注的题号之后）1.胰凝乳蛋白酶属丝氨酸蛋白酶家族，其活性中心三个功能氨基酸残基，分别是______、______和______。
2.丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的______（型）抑制剂。
3.酶的活性中心包括______ 和______两个功能部位，其中______直接与底物结合，决定酶的______专一性。
2020年(生物科技行业)生物化学A(B
（生物科技行业）生物化学A(B《生物化学A》（BiochemistryA）科目考试大纲考试科目代码：766适合专业：生物化学和分子生物学、微生物和生化药学、食品科学课程性质和任务：生物化学是研究生物体内化学物质（包括生物大分子）的性质及其代谢调控的壹门基础学科，研究的内容涉及糖类、脂类、蛋白质、酶、核酸、激素，以及和生物氧化相关的糖、脂、蛋白质、核酸生物合成和代谢调控有关的基础知识。
主要任务是学习糖类、脂类、蛋白质、核酸、酶等各种生物物质的结构、性质以及这些生物物质在生物体内的代谢过程等特性，为进壹步深造奠定基础。
主要内容和基本要求：0.绪论掌握生物化学的涵义；熟悉生物化学理论和实践的关系；了解生物化学的现状和进展。
1.糖类掌握重要的单糖（葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖）的结构和性质；熟悉几种重要的双糖（蔗糖、麦芽糖和乳糖）的结构和性质；了解多糖（同多糖和杂多糖）的种类。
2.脂质掌握必需脂肪酸的概念和种类；熟悉磷脂、糖脂、胆固醇的结构和功能；了解脂质的提取、分离和分析。
3.蛋白质掌握蛋白质的基本结构单位——氨基酸的结构和性质；掌握蛋白质的化学结构（壹、二、三、四级结构）和蛋白质的理化性质；熟悉蛋白质壹级结构的测定方法和蛋白质的分离提纯原理；理解蛋白质结构和功能的关系；了解蛋白质折叠和结构预测，以及亚基缔合和四级结构的相关知识。
4.酶掌握酶的结构和功能和酶反应动力学机理；熟悉酶的组成、分类、命名、酶活力测定和酶的提取和纯化过程；了解调节酶、同工酶、诱导酶、抗体酶和固定化酶及其应用。
5.核酸掌握核酸和核苷酸的理化性质；熟悉核酸的化学组成及其化学结构；了解核酸的发现、研究简史和方法。
6.抗生素熟悉壹些重要的抗生素的化学和医疗特性；理解抗生素的抗菌作用机理；了解抗生素的应用。
7.激素掌握激素的化学本质和作用机理；熟悉几类重要激素（氨基酸衍生物类、多肽类和固醇类等）的作用；了解植物激素和昆虫激素的种类和功能。
南京航空航天大学877生物化学(A卷)2012年考研真题
南京航空航天大学2012年硕士研究生入学考试初试试题（ A 卷）科目代码： 877 科目名称： 生物化学 满分： 150 分注意: ①认真阅读答题纸上的注意事项；②所有答案必须写在答题纸上，写在本试题纸或草稿纸上均无效；③本试题纸须随答题纸一起装入试题袋中交回！一、是非题（每小题1分，共6分，是写“√”，非写“×”1．肽键中相关的六个原子无论在二级或三级结构中，一般都处在一个刚性平面内。
2．功能蛋白质分子中，只要个别氨基酸残基发生改变都会引起生物功能的丧失。
3．真核细胞的DNA全部定位于细胞核。
4．酶有几种底物时，其Km值也不相同。
5．糖酵解过程中，因葡萄糖和果糖的活化都需要ATP，故ATP浓度高时，糖酵解速度加快。
6．脂肪酸合成过程中，其碳链延长时直接底物是乙酰-CoA。
二、填空题（每空1分，共30分）1．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位（1）氨酸被（2）氨酸所替代，前一种氨基酸为（3）性侧链氨基酸，后者为（4）侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。
2．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是（5）和（6）。
3．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的（7），称之为（8）这是对酶概念的重要发展。
4．磺胺类药物能抑制细菌生长，因为它是（9）结构类似物，能（10）性地抑制酶活性。
5．在所有细胞中乙酰基的主要载体是（11），ACP是（12），它在体内的作用是（13）。
6．脂肪酸合成过程中，乙酰-CoA来源于（14）或（15），NADPH主要来源于（16）。
7．DNA拓扑异构酶有（17） 种类型，分别为（18）和（19）,它们的功能是（20）。
8．大肠杆菌中DNA指导的RNA聚合酶全酶的亚基组成为（21），去掉（22）因子的部分称为核心酶,这个因子使全酶能识别DNA上的（23）位点。
生化大纲2012
酸性氨基酸，碱性氨基酸，肽键，肽单位（平面），构型与构象，蛋白质1，2，3，4级结构和维持结构化学键，超二级结构(模体)，结构域蛋白质两性解离及所带电荷,等电点蛋白质变性蛋白质的紫外吸收，蛋白质各种沉淀反应及原理，蛋白质的分离纯化方法及原理DNA1,2级结构及模型，变性及理化性质改变，复性，热变性及Tm，紫外吸收和增色效应核酸分子杂交同功酶，变构酶，酶活力，比活力，酶原激活，核酶米氏方程和假定的条件，米氏常数的意义酶的专一性（绝对专一性，基团专一性等等），解释专一性的模型，诱导契合学说酶的变性剂和抑制剂，酶的不可逆抑制和可逆抑制，几种可逆性抑制及动力学生物氧化呼吸链，磷氧比值，呼吸链的抑制剂，氧化磷酸化的抑制剂，解偶联剂及其效应底物水平磷酸化，氧化磷酸化糖酵解及三羧酸循环的过程和酶，三羧酸循环的回补反应磷酸戊糖途径及生理意义6-磷酸葡萄糖参与的代谢（生成及转变）糖元合成及分解的酶和产物糖异生，乳酸循环底物循环脂肪动员β-氧化的步骤和产物甘油的活化形式，脂肪酸合成的原料及活化形式酮体的生成和意义脂肪和磷脂合成的重要中间体胆固醇的合成及转化血浆脂蛋白的种类，代谢及功能，载脂蛋白（如apo AⅠ,apoCⅡ等）及其他蛋白（如LCAT，ABC1,SR-B1等）所起的作用体内蛋白质的降解，泛素，蛋白酶体氨的运输，尿素合成一碳单位转氨酶，几种氨基酸脱氨基方式生糖氨基酸，生酮氨基酸核苷酸从头合成途径及补救合成途径，核苷酸之间的转变，核苷酸抗代谢物,6-巯基嘌呤，氨基蝶呤和甲氨蝶呤，重氮丝氨酸，5-氟尿嘧啶等治疗癌症的机理，别嘌呤醇治疗痛风的机理各个代谢途径的关键反应和对关键反应的调节短期饥饿体内代谢的变化，长期饥饿和糖尿病体内代谢的变化。
2012真题生化
一、判断题1.肽键中相关的6个原子，无论在二级或三级结构中，一般都处于一个刚性平面内。
2.胰岛素分子中含有两条多肽链，每个胰岛素分子由两个亚基构成。
3.变构效应是蛋白质及生物大分子普遍性质，有利于这些生物大分子功能的调节。
4.变性后蛋白质的电泳行为不发生改变。
5.不同生物样品的蛋白质系数都一样（即6.25）。
6.两种蛋白质A、B的PI分别是6.5和7.2，在PH为8.5下，在同一静电场中电泳，A蛋白一定比B蛋白向相反电极泳动的速度快。
7.RNase分子中存在His12、His119、侧链的咪唑基及LyS41-NH3，由于多肽链是按一定方式折叠成一定空间结构，这三个在一级结构上相距甚远的氨基酸残基才彼此靠近构成RNase的催化中心。
8.反竞争性抑制作用的特点是Km值变小，Vm也变小。
9.从某组织分离到的己糖激酶分别作用于葡萄糖（Km=6*106mol/L）或果糖（Km=2*10-3mol/L），则己糖激酶对果糖的亲和力更高。
10.酶与底物的亲和性越高，其催化反应速率越高。
11.两个核酸样品，A的OD260/OD280大于B，则A纯度大于B。
12.脱氧核糖核苷中的糖环3’位没有-OH。
13.核苷中碱基和戊糖的连接一般为C-C糖苷键。
14.单糖及其衍生物都具有变旋现象。
15.天然不饱和脂肪酸的双键基本上都是顺式共轭的。
16.抗氧化作用的维生素可以抵抗氧作用而不被氧化。
17.CAMP是所有水溶性激素在胞内的第二信使。
18.电子流经细胞色素的传递方向为a-b-c1-c-a3。
19.人体内有些脂肪酸也可以生糖。
20.糖酵解过程中葡萄糖和果糖的活化都需要ATP，故ATP浓度增高可加快糖酵解速度。
21.在有氧条件下，柠檬酸能变构抑制磷酸果糖激酶的活性。
22.用14CO2羧化乙酰-COA生成丙二酸单酰-COA，当用它延长脂肪酸链时，其延长部分也含14C。
23.脂肪酸β、α，ω-氧化都需要使脂肪酸活化成脂酰-COA。