高级生物化学习题详解(2012-11)
高级生物化学复习题及答案汇总
PART1核酸化学及研究方法名词解释：1.正向遗传学：通过生物个体或细胞的基因组的自发突变或人工诱变，寻找相关的表型或性状的改变。
然后从这些特定性状变化的个体或细胞中找到相应的突变基因，并揭示其功能。
2.核小体组蛋白修饰：核小体组蛋白八聚体中每个组蛋白多肽链的N末端游离在核心之外，常被一些化学基团修饰。
包括①乙酰化：赖氨酸的乙酰化②甲基化：赖氨酸和精氨酸的甲基化③磷酸化：丝氨酸的磷酸化④泛素化：赖氨酸的泛素化3.位点特异性重组：是遗传重组的一类，这类重组依赖于小范围同原序列的联会。
重组也发生在同源的短序列的范围之内，需要位点特异性的蛋白质分子参与催化。
4.转座机制：转座是一个DNA片段从基因组中的一个位置转移到另外一个位置的过程，该DNA片段称转座元件或转座子。
①细菌转座子通过“剪切-黏贴”机制进行转录②转座酶两个不同亚基结合在转座子的特定序列上③两个亚基靠在一起形成有活性的二聚体，导致转座子的切除④转座酶-转座子复合物结合到靶DNA上，通过转座酶的催化将转座子整合到新位点上。
5.基因敲除：利用DNA同源重组原理，用设计的同源片段替代靶基因片段，外源DNA 与受体细胞基因组中序列相同或相近的基因发生同源重组，从而代替受体细胞基因组中的相同/相似的基因序列，整合入受体细胞的基因组中。
此法可产生精确的基因突变，从而达到基因敲除的目的。
6.Sanger双脱氧终止法：主要用于DNA基因分析，是现在应用最多的核酸测序技术（也即第一代DNA测序技术）。
核酸模板在核酸聚合酶、引物、四种单脱氧碱基存在条件下复制或转录时，如果在四管反应系统中分别按比例引入四种双脱氧碱基，只要双脱氧碱基掺入链端，该链就停止延长，链端掺入单脱氧碱基的片段可继续延长。
如此每管反应体系中便合成以共同引物为5’端，以双脱氧碱基为3’端的一系列长度不等的核酸片段。
反应终止后，分四个泳道进行电泳。
以分离长短不一的核酸片段（长度相邻者仅差一个碱基），根据片段3’端的双脱氧碱基，便可依次阅读合成片段的碱基排列顺序。
高职 生物化学习题集精选及答案(按章节)
《生物化学》习题集精选第二章蛋白质的结构与功能自测题一、单项选择题1. 构成蛋白质的氨基酸属于下列哪种氨基酸？（ A ）。
A. L-α氨基酸B. L-β氨基酸C. D-α氨基酸D. D-β氨基酸A 组成人体蛋白质的编码氨基酸共有20种，均属L-α氨基酸（甘氨酸除外）2. 280nm波长处有吸收峰的氨基酸为（ B ）。
A.精氨酸B.色氨酸C.丝氨酸D.谷氨酸B 根据氨基酸的吸收光谱，色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm处。
3. 有关蛋白质三级结构描述，错误的是（ A ）。
A.具有三级结构的多肽链都有生物学活性B.三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构C.三级结构的稳定性由次级键维持D.亲水基团多位于三级结构的表面具有三级结构的单体蛋白质有生物学活性，而组成四级结构的亚基同样具有三级结构，当其单独存在时不具备生物学活性。
4. 关于蛋白质四级结构的正确叙述是（ D ）。
A.蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系B.四级结构是蛋白质保持生物学活性的必要条件C.蛋白质都有四级结构D.蛋白质亚基间由非共价键聚合蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基的聚合和相互作用；维持蛋白质空间结构的化学键主要是一些次级键，如氢键、疏水键、盐键等。
二、多项选择题1. 蛋白质结构域（ A B C ）。
A.都有特定的功能B.折叠得较为紧密的区域C.属于三级结构D.存在每一种蛋白质中结构域指有些肽链的某一部分折叠得很紧密，明显区别其他部位，并有一定的功能。
2. 空间构象包括（ A B C D ）。
A. β-折叠B.结构域C.亚基D.模序蛋白质分子结构分为一级、二级、三级、四级结构4个层次，后三者统称为高级结构或空间结构。
β-折叠、模序属于二级结构；.结构域属于三级结构；亚基属于四级结构。
三、名词解释1. 蛋白质等电点2. 蛋白质三级结构3. 蛋白质变性4. 模序蛋白质等电点：蛋白质净电荷等于零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
生物化学习题和答案解析
生物化学习题和答案解析习题试题第1单元蛋白质（一）名词解释1．兼性离子（zwitterion）；2.等电点（isoelectric point,pI）；3.构象(conformation）；4.别构效应(allosteric effect）；5.超二级结构(super-secondary structure）；6.结构域（structur al domain,domain）；7. 蛋白质的三级结构（tertiary stracture of protein）；降解法（Edman de gradation）；9.蛋白质的变性作用(denaturation of protein)；效应（Bohr effect）；11.多克隆抗体（polyclonal antibody）和单克隆抗体（monochonal antibody）；12.分子伴侣（molecular chapero ne）；13.盐溶与盐析(salting in and salting out）。
（二）填充题1.氨基酸在等电点时，主要以__________离子形式存在，在pH＞pI的溶液中，大部分以________离子形式存在，在pH＜pI的溶液中，大部分以________离子形式存在。
2.组氨酸的pK1(α-COOH)值是，pK2(咪唑基)值是，pK3(α-NH3+)值是，它的等电点是__________。
的pK1=，pK2= ，pK3=9，82，其pI等于________。
4.在近紫外区能吸收紫外光的氨基酸有________、________和_________。
其中_______的摩尔吸光系数最大。
5 .蛋白质分子中氮的平均含量为_______，故样品中的蛋白质含量常以所测氮量乘以_______即是。
6.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定_________上放出的__________。
7.除半胱氨酸和胱氨酸外，含硫的氨基酸还有_________，除苏氨酸和酪氨酸外，含羟基的氨基酸还有__________，在蛋白质中常见的20种氨基酸中，__________是一种亚氨基酸，___________不含不对称碳原子。
高级生物化学习题答案
高级生物化学习题答案高级生物化学习题答案生物化学是研究生物体内化学反应和物质转化的一门学科，它涉及到许多复杂的概念和理论。
在学习生物化学的过程中，我们常常会遇到一些高级的习题，需要运用所学知识进行分析和解答。
本文将为大家提供一些高级生物化学习题的答案，帮助大家更好地理解和掌握这门学科。
1. 问题：DNA双螺旋结构中的碱基配对原则是什么？答案：DNA的双螺旋结构是由两条互补的链组成的，其中腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）之间形成两个氢键，而鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）之间形成三个氢键。
这种碱基配对原则称为互补配对原则。
2. 问题：什么是酶的底物特异性？答案：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，它对底物具有特异性。
酶的底物特异性是指酶只能与特定的底物结合并催化特定的化学反应。
这种特异性是由酶的三维结构决定的，酶的活性部位与底物之间存在特定的空间结构和化学键的相互作用。
3. 问题：ATP是细胞内能量的主要储存形式，请解释ATP的能量释放过程。
答案：ATP（腺苷三磷酸）是细胞内能量的主要储存形式。
ATP的能量释放过程可以通过以下步骤解释：首先，ATP通过酶催化被水分解为ADP（腺苷二磷酸）和一个无机磷酸（Pi）。
这个过程称为ATP水解。
其次，ATP水解释放出的能量被细胞利用，用于推动各种能量消耗的生物学过程，例如细胞运动、物质转运和合成反应等。
最后，ADP和Pi可以通过细胞内的酶催化反应再次合成为ATP。
这个过程称为ATP合成。
在这个过程中，细胞利用外源能量（如光能或化学能）将ADP和Pi 重新合成为ATP，以储存能量供细胞使用。
4. 问题：请解释酶的活性调节机制。
答案：酶的活性调节是细胞内控制酶催化活性的重要机制。
酶的活性调节可以通过以下几种方式实现：（1）底物浓度调节：一些酶的活性受到底物浓度的调节。
当底物浓度较高时，酶的活性会被抑制；而当底物浓度较低时，酶的活性则会被激活。
（2）产物浓度调节：一些酶的活性受到产物浓度的调节。
高级生物化学试题及答案
高级生物化学试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 蛋白质的一级结构是指：A. 氨基酸的排列顺序B. 蛋白质的空间构象C. 蛋白质的亚基组成D. 蛋白质的二级结构答案：A2. 下列哪种氨基酸是非极性氨基酸？A. 丙氨酸B. 谷氨酸C. 天冬氨酸D. 赖氨酸答案：A3. 核酸的基本组成单位是：A. 核苷酸B. 核糖C. 碱基D. 磷酸答案：A4. 酶促反应中，酶降低反应活化能的主要方式是：A. 提供反应物B. 提供能量C. 稳定过渡态D. 改变反应物浓度答案：C5. 糖酵解过程中，产生NADH的步骤是：A. 葡萄糖磷酸化B. 6-磷酸果糖异构化C. 3-磷酸甘油醛氧化D. 丙酮酸还原答案：C6. 以下哪种维生素是辅酶A的组成部分？A. 维生素AB. 维生素B1C. 维生素B2D. 维生素B5答案：D7. 细胞呼吸过程中，电子传递链的主要功能是：A. 产生ATPB. 产生NADHC. 产生FADH2D. 产生CO2答案：A8. DNA复制过程中，引物的作用是：A. 提供起始点B. 提供模板C. 提供能量D. 提供酶答案：A9. 真核细胞中，mRNA的帽子结构的主要功能是：A. 增强mRNA的稳定性B. 促进mRNA的翻译C. 促进mRNA的剪接D. 促进mRNA的运输答案：B10. 以下哪种激素是类固醇激素？A. 胰岛素B. 肾上腺素C. 甲状腺素D. 性激素答案：D二、填空题（每题2分，共20分）1. 蛋白质的二级结构主要包括________和________。
答案：α-螺旋、β-折叠2. 核酸的碱基配对遵循________原则。
答案：碱基互补配对3. 酶的活性中心通常由________和________组成。
答案：氨基酸残基、辅因子4. 糖酵解过程中，1分子葡萄糖完全分解产生________分子ATP。
答案：25. 脂肪酸的合成主要发生在________中。
答案：细胞质6. 细胞色素P450是一类重要的________酶。
生物化学课后习题答案
生物化学课后习题答案生物化学课后习题答案生物化学是研究生物体内各种化学反应和物质转化的科学。
它是生物学和化学两门学科的交叉领域，对于理解生命现象和生物体的功能至关重要。
在学习生物化学的过程中，习题是检验自己理解程度和巩固知识的重要途径。
下面将针对一些常见的生物化学习题给出详细的解答。
一、简答题1. 什么是酶？酶是一类催化生物体内化学反应的蛋白质分子。
它们能够加速化学反应的速率，但自身并不参与反应，也不被反应消耗。
酶在生物体内起到了极为重要的作用，例如帮助消化食物、合成新的分子以及调节代谢过程等。
2. 什么是DNA？DNA（脱氧核糖核酸）是生物体内存储遗传信息的分子。
它由两条互补的链组成，每条链上的碱基通过氢键连接在一起。
DNA的结构类似于一个螺旋梯子，其中的碱基序列决定了生物体的遗传特征。
3. 什么是蛋白质？蛋白质是生物体内最基本的大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内具有多种功能，例如构建细胞结构、催化化学反应、传递信号等。
4. 什么是代谢？代谢是生物体内发生的化学反应的总称。
它包括两个方面：合成代谢和分解代谢。
合成代谢是指通过化学反应合成新的分子，例如合成蛋白质和核酸。
分解代谢则是将复杂分子分解为简单分子，例如消化食物和降解废物。
二、计算题1. 计算DNA的GC含量。
GC含量是DNA中鸟嘌呤（Guanine）和胞嘧啶（Cytosine）的比例。
首先计算DNA中GC碱基的个数，然后除以总碱基数再乘以100%即可得到GC含量的百分比。
2. 计算酶的催化效率。
酶的催化效率可以通过计算单位时间内酶催化的底物转化量来衡量。
将底物转化的量除以酶的浓度和反应时间即可得到酶的催化效率。
三、应用题1. 请解释酸碱平衡对生物体的重要性。
酸碱平衡是指生物体内酸性和碱性物质的浓度保持在一定范围内的状态。
生物体内许多生化反应和酶的催化都需要适宜的酸碱环境。
酸碱平衡的失调会导致生物体功能异常，甚至危及生命。
高级生物化学参考答案
1Proteomics蛋白质组学，它是以细胞内全部蛋白质的存在及其活动方式作为研究对象，对蛋白质表达模式和蛋白质组功能模式的研究。
是后基因组时代生命科学研究的核心。
2 MMPs：即基质金属蛋白酶（ matrix metalloproteinase MMPs），是一个大家族，目前已分离鉴别出20多个成员，它们作为细胞外基质降解酶，拥有共同的形态功能和作用机制。
在中性条件下是一组Zn2+和Ca2 +依赖性肽链内切酶，大小各异，底物不尽相同，能裂解维系蛋白结构的肽链，主要参与结缔组织的降解。
3电子克隆：利用日益发展的生物信息学技术，借助电子计算机的巨大计算能力，通过EST或基因组的序列组装和拼接，利用RT-PCR的方法快速获得功能基因。
基因电子克隆的方法有利用EST 数据库信息进行功能基因的电子克隆，利用基因组信息，综合基因组信息和EST数据库信息进行功能基因的电子克隆。
电子克隆：即通过比较不同个体或来源的细胞mRNA之间的差异，如缺失或特异表达部分，从而发现新基因。
4 双向凝胶电泳：又称双向电泳,是蛋白质组学研究中的核心技术之一,是目前常用的唯一一种能够连续地在一块胶上分离数千种蛋白质的方法。
完整的双向凝胶电泳分析,包括样品制备、等电聚焦、平衡转移、SDS PAGE斑点染色、图像捕捉和图谱分析等步骤，其原理是在相互垂直的两个方向上,分别基于蛋白质不同的等电点和分子量,运用等电聚焦( isoelectric focusing,IEF)和十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS PAGE),把复杂的蛋白质混合物中的蛋白在二维平面上分离展开5TIMPs：即基质金属蛋白酶抑制剂，MMPs可以被破膜试剂或MMP家族或其他蛋白酶裂解肽链而具有活性，抑制它们的组织金属蛋白酶被称为TIMPs。
6基因组医学：即将以基因组学为基础的知识与临床医学结合，将人类基因组成果转化应用于临床医学实践中去，此学科即为基因组医学。
将在人结构基因组,功能基因组和蛋白质组水平上认识疾病,从基因和环境相互作用水平上研究疾病,通过疾病基因组早期诊断,预防治疗;通过药物基因组,环境基因组深入到个体化医疗.7. 糖基化位点N—连接糖蛋白中Asn-X-Ser/Thr（其中X可以是脯氨酸以外的任何氨基酸）三个氨基酸残基组成的序列子称为糖基化位点。
生化习题及解答
生化习题及解答(共21页)--本页仅作为文档封面，使用时请直接删除即可----内页可以根据需求调整合适字体及大小--绪论什么是生物化学及其研究内容答:生物化学是一门在分子水平上研究生物体的化学组成、生命活动中的化学变化规律和生命本质的科学。
研究内容为:一、生物体的物质组成及生物分子的结构与功能;二、代谢及其调节;三、基因表达及其调控。
蛋白质化学1.什么是蛋白质答:蛋白质是由氨基酸连接形成的大分子化合物,分子内成千上万原子的空间排布十分复杂。
2.蛋白质元素组成特点是什么答:C、H、O和N是组成蛋白质的主要元素;有些蛋白质还含有S和P,还有些蛋白质含有Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo和I等;N是蛋白质的特征性元素,各种元素的含氮量很接近,平均值为16%。
3.什么是肽键什么是肽答:在蛋白质分子内,一个氨基酸的α-氨基酸缩合形成的化学键称为肽键。
肽是氨基酸的链状聚合物。
由两个氨基酸构成的肽是二肽,三肽和四肽等依此类推。
通常把2-10个氨基酸构成的肽称为寡肽;由更多氨基酸构成的肽称为多肽。
4.蛋白质的二级结构有哪几种答:有肽单元与肽平面、α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲。
肽键结构的四个原子与两个Cα构成一个肽单元;其中的六个原子处于同一平面,称为肽平面。
肽平面围绕C旋转盘绕形成右手螺旋结构,称为α螺旋。
多肽链局部肽段的主链呈锯齿状伸展状态,称为β折叠。
β转角位于肽链进行回折时的转折部位,由四个氨基酸构成,其中第二个氨基酸常为脯氨酸,第一个氨基酸的羰基O与第四个氨基酸的氨基H形成氢键.蛋白质多肽链的一些肽段的构象没有规律性,这些构象称为无规卷曲。
5.维持蛋白质空间结构主要化学键有哪些答:有肽键、二硫键、氢键、疏水作用、离子键和范德华力。
如果一个蛋白质内含有多个半胱氨酸,其巯基就可以通过氧化脱氢形成二硫键。
与O或N以共价键结合的H与另一个O或N结合所形成的化学键称为氢键。
疏水作用是指疏水性分子或基团为减少与水的接触而彼此聚集的一种相对作用力。
高级生物化学试题及答案
高级生物化学试题及答案一、选择题（每题2分，共20分）1. 下列哪项不是蛋白质的功能？A. 催化生物化学反应B. 储存能量C. 作为细胞骨架D. 作为信号分子答案：B2. DNA复制过程中，哪一项不是必需的？A. DNA聚合酶B. 解旋酶C. 核糖体D. 引物答案：C3. 以下哪个过程不涉及酶的催化？A. 糖酵解B. 光合作用C. 蛋白质合成D. 细胞凋亡答案：D4. 以下哪种分子不是第二信使？A. cAMPB. Ca2+C. IP3D. ATP答案：D5. 下列哪种氨基酸是必需氨基酸？A. 谷氨酸B. 赖氨酸C. 丝氨酸D. 甘氨酸答案：B6. 细胞呼吸过程中，哪个阶段不产生ATP？A. 糖酵解B. 柠檬酸循环C. 电子传递链D. 所有阶段都产生ATP答案：D7. 以下哪种物质不是脂肪酸的衍生物？A. 甘油三酯B. 胆固醇C. 前列腺素D. 氨基酸答案：D8. 以下哪种酶不参与DNA修复？A. DNA聚合酶B. DNA连接酶C. DNA内切酶D. 核糖体答案：D9. 以下哪种维生素是水溶性的？A. 维生素AB. 维生素DC. 维生素ED. 维生素B12答案：D10. 以下哪种化合物不是核酸？A. RNAB. DNAC. 脂多糖D. tRNA答案：C二、填空题（每空1分，共20分）1. 蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中氨基酸的______。
答案：排列顺序2. 细胞膜的流动性主要是由于膜脂分子的______。
答案：流动性3. 糖原是动物细胞中储存______的主要形式。
答案：葡萄糖4. 细胞周期中，DNA复制发生在______期。
答案：S期5. 酶的活性中心通常含有______。
答案：必需氨基酸残基6. 真核生物的mRNA分子具有______结构。
答案：帽子和尾巴7. 脂肪酸的合成发生在______。
答案：细胞质8. 光合作用中，光能被______捕获。
答案：叶绿素9. 细胞凋亡是由______信号触发的程序性细胞死亡。
大学高等教育生物化学课后习题解答.doc
提要Q-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是B-、Y-或§-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右吋，则全部去质子化。
在这中间的某一pH （因不同氨基酸而异）, 氨基酸以等电的兼性离子（HNCHRCOO ）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pl表示。
所有的氨基酸都能与苗三酮发生颜色反应。
「NIL与2, 4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；a-NH2与苯乙硫氧酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如疏基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外a -氨基酸的a -碳是一个手性碳原子，因此a -氨基酸具有光学活性。
比旋是a-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收, 这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用O氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法 有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC ）等。
习题1. 写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰 氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
高级生物化学习题详解(2012-11)
《高级生物化学》习题详解李关荣主编西南大学2012年04月第一章蛋白质的三维结构1.William Astbury发现,羊毛的X-射线衍射谱表明，在羊毛的纤维方向有间距大约5.2Å的重复结构单位。
当在蒸汽条件下拉长羊毛,X-射线衍射谱表现出一个新的大约7.0Å间距的重复结构单位。
拉长了的羊毛,然后让其收缩后又回到间距5.2Å。
虽然这些观察提供了羊毛分子结构的重要线索,Astbury那时仍不能解释。
(1)根据我们目前关于羊毛结构方面的知识,解释Asthury的观察结果。
(2)当羊毛汗衫或袜子在热水中洗涤或在干燥器中干燥时,会发生收缩;而在同样条件下丝绸并不收缩,说明原因。
2.头发的生长速度为每年16-20cm.其生长集中在头发纤维的基部,a-角蛋白细丝是在此处的表皮活细胞中合成并装配成的绳状结构的。
α-角蛋白的主要结构因素是a-helix,它每圈有3.6个氨基酸残基,每圈上升5.4Å。
假定α-螺旋角蛋白链的生物合成是头发生长的限速因素,计算a-角蛋白链必须以怎样的速度(每秒肽键数)合成,才能解释所观察到的头发年生长速度。
3.多肽链a helix的解折叠成为随机线圈构象时,伴随着其比旋光度(溶液转动平面偏振光的能力的量度)的极大降低,只有L-谷氨酸残基组成的多聚谷氨酸pH3.0时呈现a helix构象。
但当pH升至7时,溶液的比旋光度就大大下降;同样,多聚赖氨酸(L-赖氨酸残基)在pH10时呈现a helix构象,但当pH降至7时,比旋光度也下降。
如下图所示。
如何解释pH变化对多聚谷氨酸和多聚赖氨酸的这种效应?为什么此种转变的pH范围这样狭(见上图)?4.许多天然蛋白质非常富含二硫键,其机械性质(张力强度、粘性及硬度等)都与二硫键的数量有关。
例如,富含二硫键的麦谷蛋白,使麦面的粘性和弹性增加。
同样,乌龟壳的坚硬性也是由于其a-角蛋白中广泛存在二硫键之故。
(1)二硫键含量和蛋白质的机械性质之间相关性的分子基础是什么?(2)大多数球蛋白当短暂加热到65°C,就会变性失去其活性。
高中生物化学习题及答案
高中生物化学习题及答案高中生物化学习题及答案高中生物化学是生物学和化学的交叉学科，涉及到了生物体内化学反应和分子结构的研究。
对于学生来说，掌握生物化学知识是非常重要的，因为它不仅是理解生命活动的基础，还是进一步学习医学、生物技术等相关专业的必备知识。
下面是一些常见的高中生物化学习题及其答案，希望能够帮助同学们更好地理解和掌握这门学科。
1. 什么是化学反应？答案：化学反应是指物质之间发生的原子或者分子重新组合的过程，产生新的物质。
化学反应可以通过化学方程式来表示，其中反应物位于方程式的左侧，产物位于方程式的右侧。
2. 什么是酶？答案：酶是一种生物催化剂，它能够加速生物体内化学反应的速率，但自身并不参与反应。
酶可以降低反应所需的活化能，从而使反应更容易发生。
3. 什么是DNA？答案：DNA是脱氧核糖核酸的缩写，是构成生物体遗传信息的分子。
DNA由两条互补的链组成，每条链由一系列核苷酸组成。
每个核苷酸由一个糖分子、一个碱基和一个磷酸基团组成。
4. 什么是蛋白质？答案：蛋白质是生物体内一类重要的有机化合物，由氨基酸组成。
蛋白质在生物体内扮演着多种重要角色，包括结构支持、酶催化、运输物质等。
5. 什么是酸碱中和反应？答案：酸碱中和反应是指酸和碱反应生成盐和水的化学反应。
在酸碱中和反应中，酸和碱的氢离子和氢氧根离子结合形成水，同时生成盐。
6. 什么是氧化还原反应？答案：氧化还原反应是指物质之间电子的转移过程。
在氧化还原反应中，氧化剂接受电子，被还原，而还原剂失去电子，被氧化。
氧化还原反应是许多化学反应和生物体内能量转化的基础。
7. 什么是光合作用？答案：光合作用是植物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物质（如葡萄糖）的过程。
光合作用是生物体内最重要的化学反应之一，同时也是地球上能量来源的主要途径之一。
8. 什么是酸性溶液和碱性溶液？答案：酸性溶液是指溶液中氢离子（H+）的浓度高于氢氧根离子（OH-）的浓度。
碱性溶液是指溶液中氢离子（H+）的浓度低于氢氧根离子（OH-）的浓度。
习题5-答案
武夷学院课程作业（11 级生物工程专业2011～2012学年度第一学期）课程名称《生物化学》习题五核酸化学一、填空题1．核酸可分为脱氧核糖核苷酸和核糖核苷酸两大类。
2．核酸完全水解的产物是戊糖、碱基和磷酸。
3．体内的嘌呤碱主要有 A 和G ，嘧啶碱主要有 C 、T 和U 。
某些RNA 分子中还含有微量的其它碱基，称为稀有碱基。
4．嘌呤环上第9 位氮原子与戊糖的第1 位碳原子相连形成糖苷键，通过这种键相连而形成的化合物叫嘌呤核苷。
5．嘧啶环上第 1 位氮原子与戊糖的第1 位碳原子相连形成糖苷键，通过这种键相连而形成的化合物叫嘧啶核苷。
6．核酸的基本组成单位是单核苷酸，它们之间是通过3’,5’-磷酸二酯键键相连的。
7．DNA双螺旋的两股链的顺序是反向平行、互补的关系。
8．DNA二级结构的重要特点是形成双螺旋结构，此结构的外部结构是由磷酸和戊糖（脱氧核糖）形成骨架，内部是由碱基通过氢键相连而成的碱基对平面。
9．由于含氮碱基具有共轭双键，所以核苷酸或核酸在260 nm处有最大紫外吸收值。
10．DNA分子双螺旋结构中A-T之间有 2 个氢键，而C-G之间有3 个氢键。
11．RNA主要分为tRNA ，rRNA 和mRNA 三类。
12．tRNA的二级结构是三叶草型，三级结构是倒Ｌ型。
tRNA的二级结构中反密码环环识别密码子，携带氨基酸的部位是氨基酸接受臂（3'端CCA—OH）。
13．在含DNA和RNA的试管中加入稀的NaOH溶液，室温放置24小时后，DNA 被水解了。
14．DNA热变性260nm紫外吸收显著升高，称为增色效应；吸光度增幅中点所对应的温度叫做解链温度，用符号T m表示；其值的大小与DNA中G+C 碱基对含量呈正相关。
15．提纯的结核分枝杆菌DNA，其腺嘌呤含量为15.1%，则鸟嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶的含量依次是34.9 %、34.9 %、15.1 % 。
16．大肠杆菌DNA分子量2.78×109，设核苷酸残基的平均分子量为309，该DNA含有 4.5⨯105 nm 圈螺旋，其长度为 1.53⨯106nm 。
高级生物化学试题
高级生物化学试题1. 以下关于蛋白质的陈述中，哪些是正确的？为什么？a) 蛋白质由氨基酸组成。
b) 蛋白质是细胞的主要构成物质。
c) 蛋白质在细胞的功能中起到重要作用。
正确答案是a)、b)和c)。
蛋白质由氨基酸组成，是细胞的主要构成物质，同时在细胞的功能中起到重要作用。
蛋白质具有多种功能，包括酶催化、结构支持、运输、信号传递等。
2. 请解释下列概念：a) 序列与结构的关系b) 蛋白质折叠a) 序列与结构的关系：序列是蛋白质中氨基酸的排列顺序，而结构则是蛋白质的空间构象。
序列决定了蛋白质的结构，不同的氨基酸序列会导致蛋白质折叠成不同的结构，从而决定了蛋白质的功能。
b) 蛋白质折叠：蛋白质折叠是指蛋白质由线性的氨基酸序列在特定的条件下，通过氢键、疏水作用等相互作用，形成特定的三维立体结构。
这种结构折叠是蛋白质能够发挥功能的基础，也是蛋白质与其他分子相互作用的基础。
3. 请简要解释以下概念：a) 主要结构b) 二级结构c) 三级结构a) 主要结构：指蛋白质三维立体结构中最重要的部分，通常由多个二级结构组成。
主要结构决定了蛋白质的整体形状和功能，包括α螺旋、β折叠片段等。
b) 二级结构：蛋白质中的二级结构是指由氨基酸序列中短距离的氢键相互作用形成的结构单元，主要包括α螺旋和β折叠片段。
这些结构形成了蛋白质的局部空间结构，并有助于维持蛋白质的整体稳定性。
c) 三级结构：蛋白质中的三级结构是指整个蛋白质分子的立体空间结构，由主要结构和其他辅助结构组成。
三级结构的形成是由氨基酸序列的特殊相互作用导致的，包括氢键、离子键、疏水作用等。
三级结构决定了蛋白质的功能和稳定性。
4. 解释下列术语：a) 蛋白质折叠病b) 蛋白质构象转变a) 蛋白质折叠病：蛋白质折叠病是一类由于蛋白质因异常折叠而导致的疾病。
这些疾病与蛋白质折叠的异常和堆积有关，导致蛋白质无法正常发挥功能。
常见的例子包括阿尔茨海默病、帕金森病等。
b) 蛋白质构象转变：蛋白质构象转变指的是蛋白质从一种构象转变为另一种构象的过程。
高级生物化学习题答案
高级生物化学习题答案高级生物化学习题答案生物化学是研究生物体内化学反应的一门学科，它深入探究了生物体内分子的结构、功能和相互作用等方面。
在学习生物化学的过程中，我们经常会遇到一些复杂的问题和难题。
本文将针对一些高级生物化学习题给出详细的答案解析，帮助读者更好地理解和掌握这些知识。
1. 蛋白质的结构是怎样影响其功能的？蛋白质是生物体内最重要的分子之一，它在细胞内承担着多种功能。
蛋白质的结构包括四个层次：一级结构是由氨基酸的线性排列组成；二级结构是由氢键形成的α螺旋和β折叠构象；三级结构是由多个二级结构之间的相互作用形成的三维空间结构；四级结构是由多个蛋白质分子组合而成的复合物。
蛋白质的结构对其功能起着至关重要的影响。
一级结构决定了蛋白质的氨基酸组成，从而决定了蛋白质的化学性质和反应活性。
二级结构决定了蛋白质的空间结构和稳定性，从而影响了其折叠和稳定性。
三级结构决定了蛋白质的功能性区域和相互作用位点，从而决定了蛋白质的功能。
四级结构决定了蛋白质的组装形式和功能复杂性，从而影响了其功能的多样性和特异性。
2. DNA复制的过程是怎样的？DNA复制是细胞分裂过程中的一个重要环节，它保证了遗传信息的传递和维持。
DNA复制的过程可以分为三个阶段：解旋、复制和连接。
解旋是指DNA双链的分离过程。
在DNA复制开始之前，DNA双链被解旋酶酶解开，形成两条单链。
解旋过程需要消耗能量，并且会形成一个称为复制起始点的结构。
复制是指DNA的复制过程。
在解旋之后，DNA聚合酶开始在每个单链上合成新的DNA链。
DNA聚合酶按照碱基互补原则，在模板链上合成新的互补链。
复制过程中，DNA聚合酶需要依赖于DNA模板、DNA引物和四种核苷酸。
连接是指新合成的DNA链与模板链的连接过程。
在DNA复制过程中，DNA聚合酶合成的新链是以小片段的形式进行的。
这些小片段被称为Okazaki片段。
连接酶将这些片段连接起来，形成完整的DNA链。
3. 酶是如何催化化学反应的？酶是生物体内催化化学反应的生物催化剂。
生物化学习题全解
生物化学习题全解第一章蛋白质一、判断与辨析题1.只有在很低或很高pH时，氨基酸的非电离形式才占优势。
2.Leu的非极性比Ala强。
3.当pH大于可电离的pKa时，该基团半数以上被解离。
4.三肽Lys-Lys-Lys 的pI值必然大于组成它的任何一个基团的pKa 值。
5.绕肽键可自由旋转。
6.纸电泳分离氨基酸是基于它们的极性性质。
7.理论上可以使用Edman顺序降解法测定任一未封闭的多肽全顺序。
8.只要一个多肽的倒数第二位残基不是脯氨酸，至少有一种羧肽酶（A或B）将催化C-末端的降解。
9.除色氨酸因酸处理被破坏外，所有的氨基酸都能用氨基酸分析仪确切鉴定。
10.与R 邻接的脯氨酸总是阻止酶解含R基的氨基酸残基的肽键断裂。
11.溶液中蛋白质表面的氢原子之间能形成氢键。
12.蛋白质在热力学上最稳定的构象是自由能最低的结构。
13.内部氢键的形成是驱动蛋白质折叠的主要相互作用。
14.有机溶剂使蛋白质变性主要是由于妨碍离子的相互作用。
15.疏水蛋白质的折叠伴随着多肽的熵增加。
16.四级结构是指蛋白质的四维构型，亦即是时间的函数。
17.二硫键使相互接近的Cys残基共价联结，而Cys的相互接近是由以前的非共价相互作用所决定的。
18.α-螺旋中每个肽键的酰胺氢都参与氢键的结合。
19.天然存在的氨基酸就是天然氨基酸。
20.由于静电作用，氨基酸的等电点时溶解度最小。
21.蛋白质的氨基酸排列顺序在很大程度上决定它的构象。
22.氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在。
23.溶液的pH可以影响氨基酸的pI值。
24.当某一蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于碱性氨基酸残基数目时，此蛋白质的等电点为7.0。
25.当某一氨基酸晶体溶于PH为7.0和水溶液后，所得溶液的PH 为8.0，则此氨基酸的PI点一定大于8.0。
26.蛋白质变性后，其分子量变小。
27.蛋白质的主链骨架由NCCCNCCCNCCC……方式构成。
28.断开胰岛素中A链与B链间的两对二硫键后，其活性并不改变。
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《高级生物化学》习题详解李关荣主编西南大学2012年04月第一章蛋白质的三维结构1.William Astbury发现,羊毛的X-射线衍射谱表明，在羊毛的纤维方向有间距大约5.2Å的重复结构单位。
当在蒸汽条件下拉长羊毛,X-射线衍射谱表现出一个新的大约7.0Å间距的重复结构单位。
拉长了的羊毛,然后让其收缩后又回到间距5.2Å。
虽然这些观察提供了羊毛分子结构的重要线索,Astbury那时仍不能解释。
(1)根据我们目前关于羊毛结构方面的知识,解释Asthury的观察结果。
(2)当羊毛汗衫或袜子在热水中洗涤或在干燥器中干燥时,会发生收缩;而在同样条件下丝绸并不收缩,说明原因。
2.头发的生长速度为每年16-20cm.其生长集中在头发纤维的基部,a-角蛋白细丝是在此处的表皮活细胞中合成并装配成的绳状结构的。
α-角蛋白的主要结构因素是a-helix,它每圈有3.6个氨基酸残基,每圈上升5.4Å。
假定α-螺旋角蛋白链的生物合成是头发生长的限速因素,计算a-角蛋白链必须以怎样的速度(每秒肽键数)合成,才能解释所观察到的头发年生长速度。
3.多肽链a helix的解折叠成为随机线圈构象时,伴随着其比旋光度(溶液转动平面偏振光的能力的量度)的极大降低,只有L-谷氨酸残基组成的多聚谷氨酸pH3.0时呈现a helix构象。
但当pH升至7时,溶液的比旋光度就大大下降;同样,多聚赖氨酸(L-赖氨酸残基)在pH10时呈现a helix构象,但当pH降至7时,比旋光度也下降。
如下图所示。
如何解释pH变化对多聚谷氨酸和多聚赖氨酸的这种效应?为什么此种转变的pH范围这样狭(见上图)?4.许多天然蛋白质非常富含二硫键,其机械性质(张力强度、粘性及硬度等)都与二硫键的数量有关。
例如,富含二硫键的麦谷蛋白,使麦面的粘性和弹性增加。
同样,乌龟壳的坚硬性也是由于其a-角蛋白中广泛存在二硫键之故。
(1)二硫键含量和蛋白质的机械性质之间相关性的分子基础是什么?(2)大多数球蛋白当短暂加热到65°C,就会变性失去其活性。
但是含多个二硫键的球蛋白却必须在更高的温度下加热更长时间才能使之变性。
此种蛋白质的一个例子就是牛胰胰蛋白酶抑制剂(BPTI),它有58个氨基酸残基,呈单链,含有三个二硫键。
变性的BPTI溶液冷却时,蛋白质的活性得到恢复。
此性质的分子基础是什么?5.我们关于蛋白质如何折叠的愈来愈多的知识,使研究者能够根据氨基酸序列资料预测蛋白质的结构。
(1)根据上面的氨基酸序列,你认为哪里可以形成β-转角?（2）哪里可以形成链内二硫键?（3）假定此序列是一个大的球蛋白的一部分,说明下列氨基酸残基Asp,Ile,Thr,Ala,Gln,Lys的可能位置(蛋白质的表面或内部),并说明原因。
6.一分子量为132,000的660mg寡聚蛋白样品,在弱硷性条件下用过量的1-氟-2,4-二硝基苯(Sanger试剂)处理,直到反应完成。
然后此蛋白质的肽在加热条件下用浓盐酸完全水解。
发现水解产物含5.5mg的下列化合物:(1)请解释此信息如何用于确定一个寡聚体蛋白的肽链数目;(2)计算此蛋白的多肽链数目;(3)还有什么其它技术可用于确定此蛋白中的多肽链是相同的或是不同的?7.原肌球蛋白（Tropomyosin）是一个70-kd的肌肉蛋白,它由一个双链的α-螺旋的线圈的线圈组成,（1）请问其分子长度是多少？（2）假设一蛋白质的40个氨基酸残基节段折叠成两个链的反平行式β结构,并带有一个4个氨基酸残基的发夹转角。
请问此模序的最长长度为多少？8．多聚-L-亮氨酸在有机溶剂如二氧杂环己烷（Dioxane）中为α-螺旋结构,而多聚-L-异亮氨酸却不是。
为什么？9．一种突变使一个蛋白质内部的Ala变成了Val,并导致了其活性的丧失。
但是当在另一个不同位置发生第二个突变使异亮氨酸变成甘氨酸时,活性又得到恢复。
为什么第二个突变导致活性的恢复？10．一个催化二硫键巯基交换反应的酶称蛋白二硫键异构酶（PDI）被分离出来。
它可使无活性的核糖核酸酶快速转变为有活性的酶。
而胰岛素却被PDI快速失活。
此重要现象说明了胰岛素的氨基酸序列与其三维结构的什么关系？11．甘氨酸在蛋白质的进化中是一个高度保守的氨基酸。
为什么？12．头发的形状部分是由于其主要蛋白角蛋白中二硫键的模式所决定的。
卷发怎么诱导产生？13.噬菌体T4溶菌酶暴露在溶剂中的一个α-螺旋含有三个Ala残基。
其一个变种的此螺旋的连续10个位置上为Ala残基,它能正常折叠,有与野生型几乎相同的酶活性。
另外,此多重突变体的主链构象也与野生型实质上相同。
（1）此突变体揭示出其野生型氨基酸序列信息含量的什么内含？（2）此螺旋中的一个包埋状态的Leu被Ala置换,使此蛋白的熔点降低了8℃。
为什么?（3）相反,用Ala置换一个暴露的Ser残基使溶解温度升高1℃。
为什么?（4）如何用多重Ala突变来简化其蛋白质折叠问题？14．磷酸核糖酰邻氨基苯甲酸异构酶是参与Trp合成的一种酶,它折叠成一个αβ桶,其氨基和羧基末端非常靠近。
曾构建了一个将这些末端相连、且在不同的部位产生新的末端的突变体。
这个突变体与野生型的序列实际上是相同的,只不过是其二级结构元件与链末端之间的相对位置不同。
此种突变体仍有酶学活性。
这一发现说明折叠过程的什么信息？第二章蛋白质的功能1.蛋白A与有其结合位点的配体X之间的Kd为10-6M.蛋白B与有结合位点的配体X之间的Kd为10-9M.哪种蛋白质对配体X的亲和力高?把两种蛋白质的Kd转化为Ka。
2.下列哪种情形会产生n H<1.0的Hill图?(1)此蛋白质有多个亚基,每个亚基上有一个结合位点。
配体与一个结合位点的结合降低了其它位点对配体的亲和力;(2)此蛋白质为单个多肽链,有两个配体结合位点,每个对配体有不同的亲和力;(3)此蛋白质为单个多肽链,只有一个配体结合位点。
纯化后的此蛋白制备物是不均一的,含有一些部分变性的蛋白分子,因此对配体的亲和力降低。
3.下列变化对血红蛋白和肌红蛋白对氧的亲和力有什么效应?(1)血浆pH从7.4降至7.2;(2)CO2分压从肺部的6kPa(平身静气)降至2kPa(正常);(3)BPG水平从5mM(正常海拔)上升到8mM(高海拔)。
4.在合适的条件下,血红蛋白解离成四个亚基。
分离的a-亚基能与氧结合,但氧饱和曲线为双区线而不是S 型。
另外,氧与分离的a-亚基的结合不受HCO3-和BPG的影响。
这些观察事实说明血红蛋白的协同性的来源的什么情况?5.对怀孕哺乳动物的氧转运研究表明,当在相同条件下测定时,胎儿与母体血的氧饱和曲线显著不同。
胎儿红细胞含有血红蛋白的一个变种HbF,它是由两个α和两个γ亚基组成(α2γ2),而母体红细胞含HbA(α2β2)。
(1)在生理条件下,哪种血红蛋白对氧的亲和力高,HbA还是HbF?请解释。
(2)这种不同的氧亲和力有什么生理意义?(3)当仔细除去HbA和HbF样品中所有的BPG,测得的氧饱和曲线和亲和力向左移动,此时HbA对氧的亲和力比HbF高。
当重新引入BPG,氧饱和曲线又回到正常,如下图所示.BPG对血红蛋白与氧的亲和力的作用是什么?如何用上述信息解释胎儿与母体血红蛋白对氧的不同亲和力?6.血红蛋白的天然变种几达500余种。
大多数变种是α链的单氨基酸突变。
有些变种产生临床疾病,尽管不是所有变种都有害。
下面就是其中的一些变种。
HbS(sickle-cell Hb):分子表面的一个Glu被一个Val取代。
Hb Cowtown:减少了一个参与T稳定态的一个离子对。
Hb Memphis:.表面上的一个不带电的极性基团被另一个相似不带电的极性基团取代。
Hb Bibba:在一个a helix中的一个Leu被Pro取代。
Hb Milwaukee:分子中的一个Val被一个Glu取代。
Hb Providence:s一个正常情况下伸出四聚体中央腔穴的Lys被Asn取代。
Hb Philly:Tyr被Phe取代,打破了a1β1界面的氢键。
解释下面你的每一个选择。
(1)最不可能引起病理症状的变种;(2)在跑IEF时最有可能表现出与HbA不同pI的变种;(3)最有可能表现出降低BPG结合,增加血红蛋白对氧亲和力的变种。
7.一个抗体与抗原的Kd为5×10-8M,在什么抗原浓度下θ为(1)0.2;(2)0.5;(3)0.6;(4)0.8。
8.一个单克隆抗体能与球状肌动蛋白(G-actin)结合但不与纤维状肌动蛋白(F-actin)结合,这告诉你这个抗体识别的半抗原的什么情况?9．V、D和J节段重排形成的一个有功能的免疫球蛋白基因只出现在一个染色体上,因为其蛋白质产物抑制另外一个染色体发生重排。
因此,单个细胞制造的所有抗原结合位点都是一样的。
但是在实验室却可以制作含有特异性不同的两个抗原结合位点的抗体。
（1）两个Fab单位如何连接才能产生双特异性的抗体？（2）此双特异性的抗体怎样用于治疗？第三章蛋白质寻靶1.下列每种寻靶序列的特征是什么？(1)引导新生肽到内质网的真核信号;（2）引导新生肽到质膜的原核信号;（3）引导一种蛋白质从高尔基体到溶酶体的信号;（4）引导高尔基体中的一种膜蛋白质到质膜的信号;（5）引导胞浆中的一种蛋白质到线粒体的信号;（6）使一种胞浆蛋白寻靶到快速降解的信号。
2.有一种突变型的LDL受体被发现均匀地分布在质膜上而不是浓集分布在有被小窝区。
此突变体能与LDL正常结合但却不能内化。
受体的哪个区域发生了突变？3.来自I-细胞疾病病人的细胞能吸收从正常细胞纯化的溶酶体的酶类。
添加的酶类出现在这些细胞的溶酶体中。
（1）这些酶从胞外基质转运到I-细胞的溶酶体的可能路径是什么？(2)此实验导致这样一个假说：溶酶体酶类通过此路径正常分泌和吸收。
要验证此假说,你在胞外基质中加哪一种磷酸糖?4.膜结合的免疫球蛋白和其分泌形式在其重链的羧基末端区不同。
这些变化都来自于mRNA的选择性剪接。
(1)假若这些抗体的跨膜序列通过重组DNA方法放在一种胞浆蛋白的氨基末端,此嵌合体蛋白可能定位在哪里？(2)假若此跨膜序列置于胰凝乳蛋白酶原的羧基末端,此嵌合体蛋白可能定位在哪里？5.分泌的真核蛋白的氨基末端残基通常与胞浆蛋白不同。
大多数分泌蛋白以Leu、Phe、Asp、Lys或Arg 作为其氨基末端残基。
与其相反,这些残基很少存在于胞浆蛋白的氨基末端。
此两类蛋白的不同氨基末端残基可能的好处是什么？6.有人发现,一个有多种发育异常和严重神经损伤的新生儿的过氧化物酶体不能氧化长链脂肪酸、不能进行缩醛磷脂的合成、不能形成胆酸。
发现其过氧化氢酶存在于胞浆而不是过氧化物酶体中。
请提出一个能解释这些发现的分子缺陷。