生物化学静态部分作业2007
生物化学2007年真题答案1
生物化学2007年真题答案一、填空题1. 糖原磷酸化酶；血糖；酮体2. 脂酰辅酶A；线粒体；脱氢；水化；再脱氢；硫解；脂酰辅酶A；乙酰辅酶A；FADH2；NADH3. 糖苷键；肽键；3-5磷酸二酯键4. 尿酸；β-氨基异丁酸5. 碱性AA；碱性AA；芳香族AA6. 乙酰辅酶A；HMG-COA还原酶7. 5’-3’；5’-3’；N端到C端8. 葡糖磷酸激酶；果糖磷酸激酶；丙酮酸激酶9. 磷脂；固醇；磷脂10. 丙酮；乙酰乙酸；β-羟基丁酸；肝脏；肌肉11．α2ββ；δ因子；起始位点12. 解偶联剂；其可以改变生物膜的通透性二、选择题1. C2. C3. C4. A5. B6. C7. B8. B9. C10. D11. D12. B13. A14. C15. A16. D17. 3218. C19. B20. C三、计算题1. ①蛋白含量=25×（0.6÷6.25）÷3=31.25mg②比活力=总活力÷总蛋白mg数=（40÷5）×25÷31.25=6.4U/mg③总活力=（40÷5）×25=200U④最大反应速率=40÷5÷1=82.四、名词解释与简答题1. DNA的半不连续复制：以DNA的两条反向平行的链作为模板，可同时合成出两条新的互补链，由于已知DNA的合成方向都是5’-3’，所以一条新链的合成方向与复制叉前进方向一致，而另一条新链是由许多5’-3’方向合成的DNA片段连接起来，这种复制的方式称为半不连续复制。
2. 诱导契合学说：解释酶专一性的假说，认为酶分子结构并非与底物正好互补，当酶分子结合底物分子时，在底物分子的诱导下，酶的构象发生变化，成为能与底物分子密切契合的构象3.化学渗透学说：呼吸链存在于线粒体内膜上，当氧化进行时，呼吸链起质子泵作用，质子被泵出线粒体内膜外侧，造成膜内外跨膜的电位差，跨膜电化学能被膜上A TP合酶所利用，使ADP与Pi合成A TP。
静态生化习题doc
氨基酸与蛋白质一、填空：1.在组成蛋白质的二十种氨基酸中，是亚氨基酸，当它在α-螺旋行进中出现时，可使螺旋。
2.Lys的α-COOH、α-NH3＋的pK值分别为2.18和8.95，该氨基酸的pI值为9.74，则R基团的pK值为，它是由基团的解离引起的。
3.Glu的pK1(α-COOH)=2.19、pK2(R基团)=4.25、pK3(α-NH3＋)=9.67，该氨基酸的pI值为。
4.蛋白质在波长为nm的紫外光中有明显的吸收峰，这是由、和三种氨基酸残基所引起的。
5.有一混合蛋白样品，含A、B、C、D四种蛋白质，其pI分别为4.9、5.2、6.6和7.8，若将此样品液置于pH7.0的缓冲液中电泳，向阴极移动的有。
6.某蛋白质的某一区段含有15个氨基酸残基，这些残基之间均可形成如右图所示的氢键。
(1) 该区段具有的二级结构，它的长度为纳米。
(2) 该区段的主链中可形成个氢键。
(3) 已知该区段被包埋在整个蛋白质分子的内部，则这一区段很可能含有较多的氨基酸。
二、选择题(注意：有些题不止一个正确答案)：1.下列什么氨基酸溶液不使偏振光发生旋转(A)Ala (B)Gly (C)Leu (D)Ser (E)Val2.下列AA中，蛋白质内所没有的是(A)高半胱氨酸(B)半胱氨酸(C)鸟氨酸(D)胍氨酸3.在下列肽链主干原子排列中，哪个符合肽键的结构(A)C－N－N－C (B)C－C－C－N (C)N－C－C－C(D)C－C－N－C (E)C－O－C－N4.Cys的pK1(α-COOH)为1.96，pK2(α-NH3+)为8.18，pK3(R基团)为10.28，在pH为6.12的缓冲液中，该氨基酸所带电荷为(A) 正电荷(B) 负电荷(C) 无电荷(D) 等电荷5.蛋白质变性不包括(A) 肽链断裂(B) 离子键断裂(C) 疏水键断裂(D) 氢键断裂6.下列氨基酸中，在波长280 nm处紫外吸收值最高的氨基酸是(A) Lys (B) Cys (C) Thr (D) Trp7.蛋白质肽链在形成α-螺旋时，遇到Pro残基时，α-螺旋就会中断而拐弯，主要是因为，(A)没有多余的氢形成氢键(B) 不能形成所需的ψ角(C) R基团电荷不合适(D) 整个α-螺旋不稳定8.维持蛋白质二级结构的作用力是(A) 肽键(B) 离子键(C) 疏水键(D) 氢键(E) 二硫键三、名词解释1.必需氨基酸；2. 茚三酮反应；3. 蛋白质二级结构；4. 结构域；5. 肌红蛋白；6. 别构效应；7. 纤维蛋白质；8. 肽单位答案一. 填空1. Pro, 中断2. 10.53, 氨基,3. 3.224. 280, Tyr, Trp, Phe5. D6. (1)α-螺旋, 2.25; (2)11; (3)疏水二. 选择题核酸化学一、名词解释：1. 核酸的增色效应；2. 核酸的Tm值；3. Chargaff 定则；4. DNA双螺旋；5. 拓扑异构酶；6. 核小体；7. 退火；8. 限制性内切酶；9. 反向重复序列；10. 基因二、填空：1.提纯的结核分枝杆菌DNA，其腺嘌呤含量为15.1%，则鸟嘌呤、胞嘧啶、胸腺嘧啶的含量依次是%、%、% 。
静态生物化学名词解释
静态生物化学名词解释
嘿，咱今儿个就来聊聊静态生物化学名词！你知道啥是蛋白质不？
那可不是咱平常吃的鸡蛋里的蛋白哦！蛋白质就好比是生物体的建筑
工人，构建着我们身体的各个部分。
比如说，你的肌肉，那可就是蛋
白质撑起来的呀！
再说说核酸，这玩意儿可重要了去了！它就像一本神秘的密码本，
藏着生命的秘密。
核酸能决定你的模样、性格，甚至容易得啥病，神
奇吧？
还有酶呢！酶就像是一把神奇的钥匙，能打开各种化学反应的大门。
没有酶，好多反应都没法顺利进行，那我们的身体不就乱套啦？
咱就说，要是没有这些静态生物化学名词所代表的东西，这世界得
变成啥样啊？那简直不敢想象！我们的身体能正常运转，不就是靠这
些吗？
糖类呢，就像是身体的能量库，给我们提供动力。
你想想，你饿的
时候吃块糖，是不是立马就感觉有劲儿了？这就是糖类在发挥作用呀！
脂类也不能小瞧，它们可是保护我们身体的重要角色呢。
就像给身
体穿上了一层保护衣。
这些静态生物化学名词，可不是简单的几个字，它们背后都有着至
关重要的意义和作用。
它们就像一个个小零件，共同组成了我们这个
奇妙的生命机器。
咱可得好好了解它们，才能更好地理解我们的身体，不是吗？
我的观点很明确，静态生物化学名词是打开生命奥秘之门的钥匙，
我们必须重视它们，深入研究它们，这样才能更好地探索生命的神奇
之处。
静态生物化学复习
静态生物化学复习生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。
静态生物化学则侧重于研究生物分子的结构、性质和功能，包括蛋白质、核酸、糖类、脂质等。
对于这部分知识的复习，我们需要有系统的方法和清晰的思路。
首先，让我们来谈谈蛋白质。
蛋白质是生物体中最重要的大分子之一，其结构决定了功能。
蛋白质的一级结构是指氨基酸的线性排列顺序，通过肽键相连。
了解常见的 20 种氨基酸的结构、分类和性质是基础。
比如，根据侧链的性质，氨基酸可以分为非极性、极性不带电、极性带正电和极性带负电等类别。
蛋白质的二级结构包括α螺旋、β折叠和β转角等。
α螺旋是常见的结构，其特点是每圈螺旋包含 36 个氨基酸残基，螺距为 054nm 。
β折叠则是通过肽链之间的氢键形成片层结构。
三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，包括侧链基团的相互作用。
四级结构则是指多个亚基通过非共价键聚合形成的蛋白质复合物。
在复习蛋白质时，要理解各种结构层次之间的关系，以及结构与功能的相互适应性。
例如，血红蛋白的四级结构变化与其运输氧气的功能密切相关。
接下来是核酸。
核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 是遗传信息的携带者，其双螺旋结构是生物化学中的重要知识点。
DNA 由两条反向平行的多核苷酸链通过碱基互补配对形成。
A 与 T 配对，G 与 C 配对，这种碱基互补原则保证了遗传信息的准确传递。
RNA 则在基因表达中发挥着重要作用，包括 mRNA 、tRNA 和rRNA 等。
mRNA 是蛋白质合成的模板，tRNA 负责携带氨基酸，rRNA 是核糖体的组成部分。
对于核酸的复习，要掌握核酸的组成成分、结构特点以及它们在遗传信息传递和表达中的作用。
糖类也是静态生物化学中的重要内容。
糖类分为单糖、寡糖和多糖。
单糖是不能再水解的糖类，如葡萄糖、果糖等。
寡糖由 2 10 个单糖分子通过糖苷键连接而成，常见的有蔗糖、麦芽糖等。
多糖则包括淀粉、糖原和纤维素等。
生物竞赛辅导训练 静态生物化学
合肥八中2011～2012学年高一生物竞赛辅导训练生物化学基础2——静态生化真题集锦1．(2010，全国联赛)α—D一葡萄糖和β-D-葡萄糖的主要区别是下列哪一个？( ) A．第l位碳原子上的羟基B．第2位碳原子上的羟基C．第5位碳原子上的羟基D．第4位碳原子上的羟基2．(2010，全国联赛)按照脂肪酸的分类，油酸应该属于哪一类脂肪酸？( ) A．软脂肪酸B．花生四烯酸C．硬脂肪酸D．不饱和脂肪酸3．(2005，全国联赛)关于生物大分子，以下哪一项叙述是不正确的？( ) A．不同生物体的有机大分子类型大体相同B．组成细菌中蛋白质的氨基酸种类与高等生物的不同C．碳原子的不同排列方式和长短是生物大分子多样性的基础D．生物大分子均是由单体小分子脱水缩合而成4．(2005，全国联赛)组成蛋白质的氨基酸的α--碳原子是不对称的，但_________除外。
( ) A．丙氨酸B．组氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸5．(2007，全国联赛)赖氨酸有3个pK值，pK l=2．1；pK2=9．0；pK3=10．5；赖氨酸的pI 为( )A．2.2 B．5.55 C．6.3 D.9．75E．1 0.5 6．(2010，全国联赛)在氨基酸的分类中，下面哪一个氨基酸属于芳香族氨基酸？( ) A．丙氨酸B．丝氨酸C．色氨酸D．亮氨酸7．(2010，全国联赛)蛋白质的肽键是以下列哪一种方式形成的？( )A．α一氨基与α一羧基缩合而成B．α一氨基与β一羧基缩合而成C．β一氨基与α一羧基缩合而成D．β一氨基与β一羧基缩合而成8．(2009，全国联赛)下列有关Phe-Leu-Ala-Val-Phe-Leu-Lys的叙述，哪项是正确的？( )①是一个六肽②是一个碱性多肽③对脂质表面无亲和力④等电点大于8A．①②③B．①③C．②④D．④E．①②③④9．(2011，全国联赛)双缩脲反应主要用来定性或定量测定下列哪些项？( ) A．氨基酸B．多肽C．糖D．脂E．蛋白质10．(2007，全国联赛)大多数蛋白质易溶于水。
2012年级第一学期上海交通大学生化专业2013-2014生物化学静态部分期中考试A卷试卷与答案
上海交通大学试卷（A卷）（2013至2014学年第1学期）专业学号姓名课程名称生物化学（静态部分期中卷）成绩一、填空（0.5x40=20 分）1.在20种氨基酸中，每个空填一种，写出三字母缩写，酸性氨基酸有丄地，碱性氨基酸有Lys。
能形成二硫键的氨在酸是.Csv .含有咪哇环的氨基酸是His。
无手性碳的是一Gly。
2.酶活力的调节包括酶量的调节和酶活性的调节。
3-通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的_11丄、_]*、Phe三种氨基酸的共貌双键有紫外吸收。
4.判断-个纯化酶的方法优劣的主要依据是酶的比活和总活力。
5.常用的拆开蛋白质分子中二硫键的方法有量化法，常用的试剂为过甲酸:和还原法,常用的试剂为0-統基乙醇。
6.多聚（Trp-Asn）的酸水解产物是Asp。
7.细胞内DNA形成的双螺旋通常是卫型，枯草芽泡杆菌的抱子内的DNA形成的双螺旋通常为A ,原因之一是抱子的食丞量我低。
8.影响血红蛋白与氧结合的因素有P（O2）、P（CO2）、旧+］和「BPG1等。
9.磺胺类药物可以抑制二组叶酸合成酶,从而抑制细歯生长繁殖，其抑制机制属于霆务性抑制剂。
10.胰凝乳蛋白酶的活性中心主要含有出』、Ser和Asp氨基酸,三者构成一个催化的联佳。
11.常见的环化核昔酸有cAMP和cGMP。
其作用是—第二信便。
12.哪些维生素缺乏导致相关疾病：脚气病缺VB1 ；佝偻病缺干眼病缺其。
13.酶的活性中心包括壶合和两个功能部位。
14.用双向纸层析法分离氨基酸时：混合氨基酸样品中包括Pro. Ala. Vai. Phe. His.在获得的层析图谱中，预期走得最远的是一Phe .走得最近的则是一His.。
1. 血红蛋白的氣合曲线向右移动是由于（C ）A. 02分压的减少B. CO?分压的减少C. CO?分压的增加D. N2分压的增加E.pH 值的增加2. 不能作为DNA 变性的指标是（D ）A.增色效应B.浮力密度升高C.粘度下降D.生物功能丧失E.解链3. 非Watson-Crick 碱基对发现在（D ） A.由逆转录酶催化产生的RNA-DNA 杂交链中 C.随机卷曲的DNAD. tRNA4、有一多肽经酸水解后产生等摩尔的Lys, Gly 和Ala 。
静态生物化学复习
通过抑制或激活与疾病相关的特定信号通路，调节基因表达模式， 达到治疗疾病的目的。
个性化治疗策略
基于患者的基因型和表型信息，设计个性化的靶向药物和治疗方案， 提高治疗效果和降低副作用。
05
细胞信号传导途径和受体介导作用
细胞信号传导途径概述
信号分子与受体的结合
01
信号分子通过与细胞表面或内部的受体结合，启动信号传导过
脂类代谢途径
包括脂肪酸的合成与分解、甘油 三酯的合成与分解等。
脂类代谢的调节
激素敏感脂肪酶是调节脂类代谢 的关键酶，其活性受到胰岛素、 胰高血糖素等激素的调节。同时， 饮食中的脂肪种类和含量也会影
响脂类代谢。
04
基因表达调控与疾病关系
基因表达调控机制
转录水平调控
通过控制转录起始、延伸和终止等过 程，实现对基因表达的精细调节。
特点
静态生物化学侧重于研究生物分子在静止状态下的结构和性质， 以及它们之间的相互作用，不涉及化学反应的动力学过程。
研究对象及内容
研究对象
静态生物化学的研究对象包括蛋白质、酶、核酸、多糖、脂质等生物大分子， 以及生物小分子如氨基酸、核苷酸、糖类等。
研究内容
静态生物化学的研究内容包括生物分子的结构、性质、功能和相互作用，如蛋 白质的折叠和稳定性、酶的催化机制、核酸的复制和转录、多糖的生物合成和 降解等。
蛋白质的结构与功能关系
蛋白质的结构决定其功能，不同的结构导致不同的 功能。
核酸的结构与功能
80%
核酸的基本组成
由磷酸、五碳糖和含氮碱基组成 ，分为DNA和RNA两类。
100%
核酸的功能
储存、传递和表达遗传信息，控 制蛋白质的合成。
生物化学作业题及部分参考答案（17页）
生物化学作业题及部分参考答案（17页）生物化学作业题及答案（一）（绪论、糖类、脂类、蛋白质化学）填空题：1、生物化学简单地说就是生命的化学，它是用化学的理论和方法研究生物机体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门学科。
它大体上包括静态生化、动态生化和机能生化这三个方面的内容。
2、生物体内特有的大而复杂的分子叫生物大分子，包括糖、脂肪、蛋白质、酶、核酸等。
3、我国科学工作者于1965 年，首先合成世界上公认的第一个具有全部生物活性的结晶牛胰岛素；于1972 年，对猪胰岛素空间结构的X光衍射法研究分析率达到了1.8 A 水平。
1981 年又胜利完成了酵母丙氨酸转移核糖核酸的人工合成。
4、生物体内的三大营养物质是指糖、脂肪、蛋白质，其中糖是生物体最重要的能源和碳源物质。
5、糖是一类多羟基的醛、酮和它们的缩合物及其衍生物的总称，而脂类则是指由甘油和高级脂肪酸所构成的不溶于水而溶于非极性的有机溶剂的生物体内的化合物。
6、糖可依据其结构的繁简分为单糖、寡糖和多糖三类，最简单的单糖是甘油醛和二羟丙酮，最常见的单糖有葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖，大米中含量最多的糖是淀粉。
糖原、支链淀粉和直链淀粉分别加入碘溶液后各产生的颜色是红色、紫色和兰色。
糖原可以在肝脏和肌肉组织中找到。
糖原和支链淀粉都以α—1，6 糖苷键形成分支10、自然界中最多的有机物是钎维素，此有机物是组成单位是β—D—比喃葡萄糖。
11、动物脂肪的碘价较低，在室温下呈固态。
12、膜的两种主要成分是蛋白质和类脂，在所有的生物膜中都有磷脂。
13、饱和脂肪酸的碳原子之间的键都是单键；不饱和脂肪酸碳原子之间则含有双键。
14、在人体内，对新陈代谢、生殖、生长和发育等生命活动具有调节作用的蛋白质叫激素，在新陈代谢过程中起催化作用的蛋白质叫酶；在细胞膜上起运载作用的蛋白质称为载体；对入侵人体内的病原体具有特殊的抵抗能力的蛋白质是抗体。
15、组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N、S 等五种。
静态生物化学
静态生物化学
静态生物化学是一门探索和分析生物系统中物质结构和功能关系的学科。
它将有关物质在
自然状态下的功能和特征进行解析，并利用它们帮助研究各种生物过程和机理的开发。
静
态生物化学的研究历史可以追溯到18世纪，形式也得到了不断的发展，现在已经是一个
具有创新性和发展性的学科领域。
静态生物化学包含许多学科，如物理化学、生物物理学、计算机科学、分子生物学等。
静
态生物化学的研究聚焦于生物大分子的结构、特性和功能，使用各种分离技术和与能源相
关的技术，如质谱、磁共振、体外细胞、免疫测定等，研究生物大分子体系的动态性质和
表征。
它可以提供分子水平的实验结果，有助于鉴定和研究各种生物过程和机理的发展。
静态生物化学不仅特别关注生物大分子本身的结构特征，而且还关注它们之间相互关系的
变化。
从新的角度来看，它代表探索现代生物医学和分子生物学的一个重要视角，因为研
究人员可以在体内系统，体外实验和可视化分析等方面进行关键的研究。
另外，静态生物化学的发展也使其成为探索现代生物技术和分子生物学的一个重要视角。
静态生物化学主要应用于药物开发、基因组学分析、细胞信号研究以及医学诊断、分子遗
传学、肿瘤研究以及造血、蛋白质和细胞操纵等诸多领域，是应用最为广泛的生物组学之一。
因此，静态生物化学可以提供关于生物物质稳定性、稳定性和特性之间的关系的重要信息，有助于识别各种调控机制和信号转导途径。
有效的利用静态生物化学的结果可以改变人们
日常生活的方式，帮助解决许多生物学问题，并为未来药物研发和疾病预防奠定基础。
静态生物化学心得体会总结
静态生物化学心得体会总结静态生物化学是一门研究生物大分子结构、生物大分子之间相互作用以及生物大分子与小分子之间相互作用的学科。
在学习过程中，我深刻体会到了生物分子的多样性、动态性以及其在生命活动中的重要作用。
通过这门课程的学习，我对静态生物化学有了更深刻的理解和体会。
首先，我对于生物分子的多样性有了更深入的认识。
在学习过程中，我了解到生物分子可以是蛋白质、核酸、多糖和脂类等多种形式。
每种生物分子都有其特定的结构和功能，它们共同组成了细胞和生物体的构成要素。
通过学习静态生物化学，我学会了分析和描述生物分子的结构特征，例如蛋白质的一级结构、二级结构和三级结构等。
这让我认识到生物分子的多样性是生命活动得以实现的基础，也让我对复杂的生命体系有了更全面的认识。
其次，我深刻理解了生物大分子之间相互作用的重要性。
在生物体内，不同的生物分子通过非共价相互作用形成了复杂的生物分子网络。
这是生物体正常运行所必需的，例如蛋白质与核酸之间的相互作用在基因表达和调控中起着重要的作用。
通过学习静态生物化学，我了解到非共价相互作用的种类和特点，例如氢键、范德华力和离子相互作用等。
这些相互作用在维持生物分子的稳定性、调控酶的活性以及实现细胞内信号的传递等方面发挥着关键的作用。
我认识到生物大分子之间相互作用的复杂性，也意识到这对于研究生命活动的机理具有重要的意义。
最后，我深入了解了生物大分子与小分子之间相互作用的重要性。
在生命活动中，生物大分子与小分子之间的相互作用是细胞内物质代谢和调控的基础。
通过学习静态生物化学，我了解到生物大分子与小分子之间相互作用的种类和特点，例如酶与底物的结合以及蛋白质与小分子配体的相互作用等。
这些相互作用在维持细胞内物质代谢平衡、调控细胞内信号传递以及药物研发等方面起着重要的作用。
通过学习，我深刻理解了生物大分子与小分子之间相互作用的重要性以及其在生命科学和药物化学领域的应用价值。
综上所述，通过学习静态生物化学，我对生物分子的多样性、生物大分子之间相互作用以及生物大分子与小分子之间相互作用的重要性有了更深入的认识。
2010食品生物化学习题-谢达平(静态生化)
食品生物化学习题绪论一、填空题：1、生物大分子包括（）、（）、（）、（）。
2、生物化学的内容包括（）、（）、（）。
二、概念：生物化学第一章碳水化合物一、概念：糖类糖原糖苷改性淀粉改性纤维素二、填空题；1、蔗糖是由（）、（）组成的二塘。
2、糖苷键有两种类型：（）和（）3、纤维素是由（）组成,它们之间通过（）糖苷键相连。
4、常用定量测定还原糖的试剂为（ Fehling试剂）试剂、（Benedict试剂）试剂。
5、淀粉分为（）和（）两种类型。
6、糖类物质中甜度最高的是（），又叫（）。
7、多糖按组成可分为两类：（）、（）8、乳糖是由一分子（）和一分子（）组成,它们之间通过（）糖苷键。
9、蔗糖是由一分子（）和（）组成，它们之间通过（）糖苷键相连10、糖氨聚糖代表性物质有（）（）（）（）（）。
11、细菌多糖包括（）（）（）。
12、糖类按水解程度分为（）、（）、（）。
13、（）是植物的贮能多糖；（）是人和动物体内的贮能多糖14、自然界中以游离态存在的二糖：（）、（）、（）。
三、选择题：1、下列哪种糖无还原性? （）（1）麦芽糖（2）蔗糖（3）乳糖（4）果糖2、下列物质中哪种不是糖胺聚糖? （）A.果胶B.硫酸软骨素C.透明质酸D.肝素3、下列有关葡萄糖的叙述哪一个是错误的（）A、葡萄糖甜度比蔗糖低B、葡萄糖不具有还原性C、血液中含有葡萄糖D、新配制的葡萄糖溶液会发生旋光度的改变4、下列糖中哪种不能被酵母菌作用？（）（1）葡萄糖（2）果糖（3）木糖（4）山梨糖5、下列哪一种糖不能够形成糖苷？（）（1）果糖（2）葡萄糖（3）蔗糖（4）甘露糖6、有关糖原结构的下列叙述哪些是正确的? （）。
(1).有α-1,4糖苷键 (2).有α-1,6糖苷键(3).糖原由α-D-葡萄糖组成 (4).糖原是没有分支的分子A.1,2,3B.1,3C.2,4D.4E.1,2,3,47、乳糖属于（）。
（1）单糖（2）双糖（3）多糖（4）复合糖8、构成淀粉、糖原、纤维素等多糖的基本单位是（）（1）果糖（2）半乳糖（3）核糖（4）葡萄糖9、下列哪个是多糖（）（1）乳糖（2）蔗糖（3）麦芽糖（4）几丁质四、判断题：1、糖原、淀粉和纤维素分子中都有一个还原端,所以它们都有还原性。
静态生物化学
2001单：39．从某种病毒中提取出核酸，经测定，其碱基的组成中A与T含量相等，C与G的含量相等。
以下有关这种病毒核酸种类的结论哪个正确？答（）A．RNA B．单链DNA C．双链DNA D．环状DNA40．在pH5.12时进行电泳，哪种蛋白质既不向正极移动，也不向负极移动？答（）A．血红蛋白（pI=7.07） B. 胸腺组蛋白（pI=10.8）C．β一球蛋白（pI=5.12） D．血清清蛋白（pI=4.64）41．组成mRNA分子的 4种单核着酸能组成多少种密码子？答（）A．16 B．32 C．46 D．6442．天然蛋白质中不存在的氨基酸是＿。
答（）A．半胱氨酸 B．脯氨酸 C．瓜氨酸 D．丝氨酸2002单：26．有关血红素、叶绿素的解释，哪一项是不正确的?A．都是卟啉化合物 B.都与蛋白质共价结合C．不能被分子态氧所氧化 D. 它们基因有不同碱基序列27．在植物叶片的提取液中没有测出某种酶的活性，下列说法哪一种是错误的?A．酶可能被液泡中存在的丹宁变性B．酶可能被蛋白酶降解C．酶还是以酶原形式存在，没有成为成熟的酶D．不是酶活测定的最适条件52．下列哪个糖是非还原糖A．D－果糖B．D－半乳糖C．乳糖D．蔗糖53．免疫球蛋白是一种A．铁蛋白B．糖蛋白 C. 核蛋白D．铜蛋白70．固氮酶中含有的金属元素为A．Co与Fe B．Pd与Fe C．Pt与Fe D．Mo与Fe100．酶促反应中酶的作用在于A．提高反应的活化能B．促使正向反应速度的提高C．降低反应的活化能D．以上都不对2003单：3．氨基酸在等电点时具有的特点是：A．不具正电荷B．不具负电荷C．溶解度最大D．在电场中不泳动解析：当氨基酸处于等电点时，净电荷为0，并不是不带电荷，此时不泳游。
由于处于净电荷为0时，氨基酸离子间排斥力最小，溶解度应为最小。
4．氨基酸与蛋白质共有的特性是：A．胶体性质B．沉淀反应C．两性性质D．双缩尿反应解析：只有蛋白质具有胶体性质，氨基酸小分子不具备；蛋白质能在各种条件下（如重金属）产生沉淀反应，而氨基酸不能；不管蛋白质还是氨基酸均具备了氨基（碱性）和羧基（酸性），因此都具有两性性质；蛋白质可用双缩脲试剂鉴定产生紫色现象，氨基酸没有此现象。
第一次作业静态生化 (1)
第一章蛋白质化学一、选择题1、为获得不变性的蛋白质，常用的方法有（ D ）A 用三氯醋酸沉淀B 用苦味酸沉淀C 用重金属盐沉淀D 低温盐析E 常温醇沉淀2、蛋白质一级结构的主要化学键是( B ) --强调主要A 氢键B 肽键C 盐键D 二硫键3、维持蛋白质胶体稳定性的因素是:( C )A . 水化膜 B. 电荷 C A+B D 以上都不是4、各种蛋白质含氮量很接近，平均为：( C )A 24%B 55%C 16%D 6.25%5、蛋白质不同于氨基酸的理化性质为：( D )A 等电点B 两性电离C 呈色反应D 胶体性6、某一豆类种子5.00克，测得其蛋白氮为0.288克，其蛋白质的含为( D )A 5.76%B 18.0 %C 28.8 %D 36.0 %7、蛋白质的组成成分中，在280nm处有最大吸收值的最主要成分是：AA．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子C．肽键D．苯丙氨酸8、下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？BA．天然蛋白质多为右手螺旋B．肽链平面充分伸展C．每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈。
D．每个氨基酸残基上升高度为0.15nm.9、下列哪一项不是蛋白质的性质之一？CA．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性10、下列氨基酸中哪一种不具有旋光性？CA．Leu B．Ala C．Gly D．Ser E．Val11、下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？AA．蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确12、下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？AA．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一D．白质的空间结构主要靠次级键维持13、下列哪项与蛋白质的变性无关？AA. 肽键断裂B．氢键被破坏C．离子键被破坏D．疏水键被破坏15、下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的？BA．胶体性质B．两性性质C．沉淀反应D．变性性质E．双缩脲反应16、蛋白质空间构象的特征主要取决于下列哪一项？AA．多肽链中氨基酸的排列顺序B．次级键C．链内及链间的二硫键D．温度及pH17、蛋白质二级结构的维持键是：（ C ）A 肽键 B. 二硫键 C .氢键 D .共价键18、下列氨基酸制成溶液，在25℃pH=7.00的条件下进行电泳，移向阴极的是（ A ）。
第一次作业静态生化 (1)
第一章蛋白质化学一、选择题1、为获得不变性的蛋白质，常用的方法有（ D ）A 用三氯醋酸沉淀B 用苦味酸沉淀C 用重金属盐沉淀D 低温盐析E 常温醇沉淀2、蛋白质一级结构的主要化学键是( B ) --强调主要A氢键B肽键C盐键D二硫键3、维持蛋白质胶体稳定性的因素是:( C )A . 水化膜 B. 电荷 C A+B D 以上都不是4、各种蛋白质含氮量很接近，平均为：( C )A 24%B 55%C 16%D 6.25%5、蛋白质不同于氨基酸的理化性质为：( D )A 等电点B 两性电离C 呈色反应D 胶体性6、某一豆类种子5.00克，测得其蛋白氮为0.288克，其蛋白质的含为( D )A 5.76%B 18.0 %C 28.8 %D 36.0 %7、蛋白质的组成成分中，在280nm处有最大吸收值的最主要成分是：AA．酪氨酸的酚环B．半胱氨酸的硫原子C．肽键D．苯丙氨酸8、下列哪一项不是蛋白质α-螺旋结构的特点？BA．天然蛋白质多为右手螺旋B．肽链平面充分伸展C．每隔3.6个氨基酸螺旋上升一圈。
D．每个氨基酸残基上升高度为0.15nm.9、下列哪一项不是蛋白质的性质之一？CA．处于等电状态时溶解度最小B．加入少量中性盐溶解度增加C．变性蛋白质的溶解度增加D．有紫外吸收特性10、下列氨基酸中哪一种不具有旋光性？CA．Leu B．Ala C．Gly D．Ser E．Val11、下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的？AA．蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点B．大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出C．由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D．以上各项均不正确12、下列关于蛋白质结构的叙述，哪一项是错误的？AA．氨基酸的疏水侧链很少埋在分子的中心部位B．电荷的氨基酸侧链常在分子的外侧，面向水相C．白质的一级结构在决定高级结构方面是重要因素之一D．白质的空间结构主要靠次级键维持13、下列哪项与蛋白质的变性无关？AA. 肽键断裂B．氢键被破坏C．离子键被破坏D．疏水键被破坏15、下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的？BA．胶体性质B．两性性质C．沉淀反应D．变性性质E．双缩脲反应16、蛋白质空间构象的特征主要取决于下列哪一项？AA．多肽链中氨基酸的排列顺序B．次级键C．链内及链间的二硫键D．温度及pH17、蛋白质二级结构的维持键是：（ C ）A 肽键 B. 二硫键 C .氢键 D .共价键18、下列氨基酸制成溶液，在25℃pH=7.00的条件下进行电泳，移向阴极的是（ A ）。
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生物化学静态部分作业2007.10
一.名词解释：
辅基分子伴侣波尔效应诱导契合酶原激活
非必须氨基酸等电点α－螺旋β－折叠亲和层析
Edman降解别构酶非竞争抑制诱导契合脂溶性维生素
异头碳杂多糖被动转运流动镶嵌模型必须脂肪酸
二.简答题：
1.D和L型氨基酸的区别是什么？分别存在在什么样的生物中？
2.哪一种氨基酸不含手性碳？哪一种氨基酸事实上不是氨基酸？
3.20种氨基酸有三种在280nm附近有紫外吸收，是哪三种？
4.含有丝氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸的三肽可能有哪些序列？
5.肽平面可以绕什么键旋转？什么是顺式、反式肽键
6.解释烫发原理；解释羊毛衫热水洗拉长，而丝织品却无此现象的原因
7.什么样的氨基酸不易形成α螺旋？
8.已知血红蛋白含0.34％的铁，求血红蛋白最小相对分子质量？
9.1/V对1/S的双倒数作图，得直线斜率 1.2×103min，截距 2.0×102mlmin/nmol。
计算V max和K m
10.为什么维生素A/D可以一个星期或更长时间吃一次，而B族维生素必
须经常补充？
11.为什么九肽的催产素和加压素又称为八肽？
12.人到海拔较高地区后，血红蛋白氧合曲线有什么变化？这样的变化对
人体有什么益处？
13.双向电泳的原理是什么？
14.那些实验可以鉴定N和C末端氨基酸残基？
15.胰凝乳蛋白酶水解肽链，仅仅是共价催化吗？为什么？
16.急性胰腺炎主要的发病原因是什么？
17.酶与其他催化剂相比，有什么特点？
18.某溶液中含有18.00g葡萄糖，用托伦试剂处理后将得到多少克银？（葡
萄糖相对分子量180，银相对原子质量108）
19.葡萄糖环化时为何多了一个新的手性碳？
20.外周蛋白和内在膜蛋白之间有哪些区别？。