-内酰胺酶来源分析

β-内酰胺酶来源分析

β-内酰胺酶（β-lactamase）的产生是细菌对(β内酰胺类)抗菌药物耐药最常见的机制，在各种耐药机制中占80%。β-内酰胺酶是由多种酶组成的酶家族，能水解β-内酰胺类抗生素，这些酶的基因存在于细菌的染色体或质粒中。至今β-内酰胺酶的数量已超过200种，其中超广谱β-内酰胺酶(extended spectrum β-lactamase,ESBL)已超过50种。

β-内酰胺酶是指能催化水解6-氨基青霉烷酸(6-APA)和7-氨基头孢烷酸(7-ACA)及其 N -酰基衍生物分子中β-内酰胺环酰胺键的灭活酶。细菌产生β-内酰胺酶是细菌对β-内酰胺类抗生素耐药的主要机制。β-内酰胺酶分为染色体介导酶和耐药质粒介导酶二大类，以其水解对象可分为青霉素酶、头孢菌素酶、广谱酶和超广谱酶四种。质粒是一种密闭环状双股螺旋结构的DNA，存在于胞浆内，也是具有遗传功能的基因成分，质粒带有各种基因，包括耐药基因，但不是细菌存活所不可缺少的组成物质。染色体基因决定细菌对抗生素固有耐药性，近代研究证明在院内感染病人中产生质粒介导酶的耐药菌，其产生耐药性大多是在接触抗生素后获得的，并通过耐药基因的转移而播散，也可由基因表达而传至下代。

β-内酰胺酶掺杂于饲料中或直接喂食的可能性：可操作性几乎为零。

1.成品饲料的保存条件下（温度和氧化），β-内酰胺酶会很快失活。

2.β-内酰胺酶直接喂食：β-内酰胺酶在进入动物胃肠道后，会在胃酸，及各种胃肠道内

的蛋白酶（如胃蛋白酶，胰蛋白酶，胆汁，糜蛋白酶等等）作用下水解失活，而不能进入血液循环。即便有微量β-内酰胺酶进入血液循环，其也会在肝脏解毒分解失活或经肾脏排出。

内源性β-内酰胺酶 —— 本身存在于动物体内的β-内酰胺酶：微乎其微

β - 内酰胺酶是由细菌产生的酶类,生成后存在于细菌内，通过水解或非水解方式破坏进入菌体内的β - 内酰胺环,导致β - 内酰胺类抗生素失活,这是大多数致病菌对β - 内酰胺类抗生素耐药性的主要机制。因此，产生β - 内酰胺酶的耐药菌在保持其本身结构完整时，是不会将其自身的β - 内酰胺酶释放至宿主（动物）体内的；而当产生β - 内酰胺酶的耐药菌被宿主细胞（如白细胞或淋巴细胞）吞噬破坏后，细菌内的β - 内酰胺酶会释放至动物体细胞内（如白细胞或淋巴细胞），而动物细胞内部的蛋白酶会自动识别作为异体蛋白的

β - 内酰胺酶，从而将其水解破坏，此时也同样不会有完整的β - 内酰胺酶进入动物的体液循环系统。因此，在动物体内存在完整的β - 内酰胺酶的可能性微乎其微，即便有也会绝大部分经肝脏解毒分解或经肾脏排出体外，乳汁中存在完整的β - 内酰胺酶的可能性更小。

单位换算：

1. β - 内酰胺酶IU(国际单位)定义：一单位酶能够在1分钟内pH 7.0， 25 °C的条件下水解1.0微摩尔

的青霉素G,青霉素G 分子量：356.37，因此1IU酶能分解356.37mg的青霉素G。

2. β - 内酰胺酶(青霉素酶)U（单位，某些检测机构定义）：1U青霉素酶U可以分解1个单位青霉素G，

1个单位青霉素G 等于0.6mg。

3. 换算：1IU=365.37/0.6=609U