1章 生物分子导论-教学用
第1章 生物分子导论
化学成分同一性； 具有严整有序的结构； 新陈代谢； 自我复制的能力。
一、生命物质的化学组成
（一）生命元素 1. 形成共价键的主要元素：H，C，N，O，P，S； 2. 单原子离子：Na+，Mg2+，Cl-，K+，Ca2+ 3. 痕量元素：Mn，Fe，Co，Ca，Zn B，F，Al，Si，V，Cr，Ni等
（五）三维结构的分子模型
常见的有透视和骨架模型，此外还有空间填充和模型球 棍模型。
丝氨酸的分子结构 及其空间填充模型和球棒模型
三、生物结构中的非共价力
四、水和生命 （一）水的结构和性质
（二）水是生命的介质 五、细胞的分子组织立体专一性
在生物中手性分子一般只是以一种手性形式存在。如，蛋 白质中的氨基酸都是L型的，淀粉，纤维素等多糖中的单体葡萄 糖都是D型的。但在实验室中化学合成的化合物，一般都是以D， L两种形式等摩尔混合物存在，称为[外]消旋物，它不能使偏正 光发生旋转。
立体专一性是指区分立体异构体的能力，它是酶和其他蛋白质 的一种特性。
立体异构
几何异构：分子中双键或环的存在，限制了取 代原子或原子基团绕键轴的自由旋转引起的， 又称顺反异构。
旋光异构：由于手性中心的存在，绕手性中心 的取代基团以特定的顺序排列形成，又称光学 异构。
旋光异构体一般都具有旋光性，能够引起平面偏正光的偏正面 发生旋转，这种能力成为旋光活性或旋光度。旋光具有方向性， 偏正面向右（顺时针方向，符号+）或向左（逆时针方向，符 t 号-）。在一定条件下旋光度 与待测液的浓度（c）和平面偏振 αλ 光通过待测液的长度（l）的乘积成正比。
t [ ]t cl
[α]——比旋或旋光率； λ ——所用光的波长，一般用钠光（ λ =589nm），以D表示； t ——测定时的温度； l ——样品管长度； c ——浓度。
生物科学专业优质课分子生物学导论
生物科学专业优质课分子生物学导论生物科学专业优质课——分子生物学导论导言：生物科学专业中的分子生物学导论课程是培养学生对生命系统的分子级基础认识的重要课程之一。
本文就分子生物学导论的相关内容展开讨论，以帮助读者加深对该课程的了解和认识。
一、课程介绍分子生物学作为生物科学的重要分支，研究生命系统中生物分子的结构、功能和相互作用。
本课程旨在对分子生物学的基本原理、实验技术和应用领域进行全面介绍，为学生打下坚实的学科基础，并激发其对生物分子的研究兴趣。
二、分子生物学的基本原理1. 生命系统的分子组成：生物体内包含许多复杂的有机分子，如核酸、蛋白质和多糖等，这些分子构成了生物体的基本组成部分。
2. 基因和遗传信息：基因具有存储和传递遗传信息的功能，是生物体遗传特征的基础，而基因的表达和调控则决定了生物的形态和功能。
3. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内最重要的功能性分子之一，它们参与并调控生物体内的各种生命过程。
4. 分子生物学技术：本课程还将介绍一些常用的分子生物学实验技术，如PCR、DNA测序和基因克隆等，以帮助学生掌握实验中的操作技巧。
三、分子生物学的应用领域1. 生物医学研究：分子生物学的技术手段在生物医学研究中得到广泛应用，如基因诊断、基因治疗和肿瘤基因组学等。
2. 遗传工程和转基因技术：利用分子生物学的手段，可以改造生物体的遗传特性，开展遗传工程和转基因技术研究，为农业和生物制药带来重大突破。
3. 生物能源与生物材料：分子生物学的研究也为生物能源和生物材料的开发和利用提供了重要支持，如生物柴油和生物塑料等。
四、优质课程设计为了提高课程的教学质量，以下是一些优质课程设计的建议：1. 合理设置课程目标和学习要求，确保学生了解课程内容的深度和广度。
2. 采用互动式教学方法，鼓励学生参与课堂讨论和小组合作，提高学生的学习动力和兴趣。
3. 提供充足的案例分析和实践操作环节，帮助学生将理论知识转化为实际应用能力。
生物化学第1章 生物分子导论
生物大分子基本特征
1、生物分子是含碳的化合物
1)、C原子可以形成多种化学键 2)、C-C单键具有很强的化学稳定性 3)、碳原子骨架既有灵活性又有稳定性
生物大分子基本特征
2、生物大分子是由结构比较简单的小分子 构件分子所聚合形成。
蛋白质：氨基酸 多 糖：单 糖
核 酸：核苷酸
脂 类：脂肪酸 橡胶：异戊二烯 固 醇：环戊烷多氢菲
水的物理性质
高熔点、高沸点、高热焓、高介电常数 、高表面张力、密度比固态水大。
水的化学性质
水是一种优良的溶剂。 生物体内的全部化学反应都是在水中进
行的。 水是一种优良的质子供体和受体，参与
多种生物反应。 疏水作用是生物分子组装或折叠的主要
驱动力。
五、生物分子的起源与进化
化学进化的理论 实验室中化学进化的演示
生物大分子基本特征
3、构成生物大分子的结构单元分子大多 数都是手性分子。
例如，构成蛋白质的氨基酸都是 L－型， 构成多糖的葡萄糖都是 D－型。
生物大分子基本特征
4、具有非常复杂的结构。
二、生物分子的三维结构
（一）生物分子的大小
名称 水 丙氨酸 磷脂 核糖核酸酶 免疫球蛋白（Ig G） 肌球蛋白 丙酮酸脱氢酶复合体
长度/nm 0.3 0.5 3.5 4.0 14.0 160 60
质量/D 18 89 750
12 600 150 000 470 000 7 000 000
参考数值：肝细胞直径约20μm，线粒体直径约1.5 μm
（二）立体异构与构型
同 分
结构异构体
{异
{ 构
体
立体异构体
几何异构体 旋光异构体
生物化学第1章 生物分子导论
2010年12月3日，美国宇航局宣布，发现一种能够利用有毒元 素As生存和繁殖的微生物——变形菌纲的GFAJ-1菌株，它的细 胞成分构成中As元素代替了P元素。
（二）生物分子
生物分子是生物体和生命现象的结构基 础和功能基础，是生物化学研究的基本 对象。
生物分子的主要类型包括： 糖、脂、核酸和蛋白质等生物大分子 维生素、辅酶、激素、核苷酸和氨基酸 等生物小分子。
疏水相互作用在维持生物大分子构象中起着主 要的作用，也是使蛋白质多肽链进行折叠的主 要驱动力。
水分子在非极性化合 物周围形成笼型结构， 有序性增加，熵减少。 热力学不利！
在疏水相互作用下，蛋白质疏水氨基酸折叠在蛋 白质内部，而亲水氨基酸残基暴露在外。
四、水和生命
为什么没有水就没有 生命？
长度/nm 0.3 0.5 3.5 4.0 14.0 160 60
质量/D 18 89 750
12 600 150 000 470 000 7 000 000
参考数值：肝细胞直径约20μm，线粒体直径约1.5 μm
（二）立体异构与构型
同 分
结构异构体
{异
{ 构
体
立体异构体
几何异构体 旋光异构体
{
生物大分子基本特征
1、生物分子是含碳的化合物
1)、C原子可以形成多种化学键 2)、C-C单键具有很强的化学稳定性 3)、碳原子骨架既有灵活性又有稳定性
生物大分子基本特征
2、生物大分子是由结构比较简单的小分子 构件分子所聚合形成。
蛋白质：氨基酸 多 糖：单 糖
核 酸：核苷酸
脂 类：脂肪酸 橡胶：异戊二烯 固 醇：环戊烷多氢菲
氢键具有方向性和饱和性。
（三）范德华力
生物化学教程(上)复习题(王镜岩--朱圣庚-徐长发-版-高等教育出版社)
二十种基本氨基酸简写符号丙氨酸Ala 精氨酸Arg 天冬氨酸Asp 半胱氨酸Cys 谷氨酰胺Gln 谷氨酸Glu 组氨酸His 异亮氨酸 Ile 甘氨酸 Gly 天冬酰胺 Asn 亮氨酸 Leu 赖氨酸 Lys 甲硫氨酸 Met 苯丙氨酸Phe 脯氨酸Pro 丝氨酸Ser 苏氨酸Thr 色氨酸Trp 酪氨酸Tyr 缬氨酸Val1.等电点：在某一特定pH值溶液时，氨基酸主要以两性离子形式存在，净电荷为零，在电场中不向电场的正极或负极移动，这时的溶液pH值称为该氨基酸的等电点。
2.杂多糖：水解时产生一种以上的单糖或和单糖衍生物，例如果胶物质、半纤维素、肽聚糖和糖胺聚糖等3.复合糖：糖类的还原端和蛋白质或脂质结合的产物。
4.蛋白多糖：又称黏多糖，为基质的主要成分，是多糖分子与蛋白质结合而成的复合。
5.糖蛋白：糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质,糖链作为缀合蛋白质的辅基，一般少于是15个单糖单位，也称寡糖链或聚糖链。
6.糖胺聚糖：曾称粘多糖，氨基多糖和酸性多糖。
糖胺聚糖是一类由重复的二糖单位构成的杂多糖，其通式为：【己糖醛酸-己糖胺】n，n随种类而异，一般在20到60之间。
7.复合脂：除含脂肪酸和醇外，尚有所谓非脂分子成分（磷酸、糖和含氮碱等），如甘油磷脂、鞘磷脂、甘油糖脂和鞘糖脂，其中鞘磷脂和鞘糖脂又合称为鞘脂。
8.必需脂肪酸：体内不能合成或合成速度不能满足机体需要，必须通过食物供给。
9.脂蛋白：是由脂质和蛋白质以非共价键结合的复合体。
10.活化能：指在一定温度下，1mol底物全部进入活化态所需要的自由能11.过渡态：在酶催化反应中，酶与底物或底物类似物间瞬时生成的复合物，是具有高自由能的不稳定状态。
12.全酶：(1)由蛋白质组分(即酶蛋白)和非蛋白质组分(一般为辅酶或激活物)组成的一种结合酶。
(2)含有表达全部酶活性和调节活性所需的所有亚基的一种全寡聚酶。
13.反馈抑制：是指最终产物抑制作用，即在合成过程中有生物合成途径的终点产物对该途径的酶的活性调节，所引起的抑制作用。
分子生物学导论(ppt)
1909年，丹麦遗传学家 W. Johannsen首先使用 “基因”一词。
二十世纪初，美国遗传学家Morgan提
出了基因学说。他指出：种质必须由独
立的要素组成，我们把这些要素称为遗
传因子，或者简单地称为基因。
Morgan及其助手发现了连锁遗传
规律，并且第一次将代表某一性 状的基因，同某一特定的染色体
遗传信息的载体。
1953年Watson和Crick提出DNA右手 双螺旋模型，于1962年和Wilkins共享 诺贝尔生理医学奖。
同年，Sanger首次阐明了胰岛素的一级 结构，开创了蛋白质序列分析的先河， 他于1958年获诺贝尔化学奖。
1954年Crick提出遗传信息传递的
中心法则。 1958年，Meselson和Stahl提出了 DNA的半保留复制。
1982年Prusiner提出“感染性蛋白质颗
粒”的存在；次年将这种蛋白颗粒命名
为朊病毒蛋白（prion protein, PrP）。
1997年，Prusiner因为发现朊病毒而获
得诺贝尔生理医学奖。
1984年，德国人Kohler、美国人
Milstein和丹麦科学家Jern由于发
展了单克隆抗体技术而分享了诺贝
1995年6月，德国正式开始HGP。
任务与进展
遗传图谱（genetic map)： 定义
又称连锁图谱（linkage map)或遗传连锁 图谱（genetic linkage map)，是指人类 基因组内基因以及专一的多态性DNA标记 (marker)相对位置的图谱，其研究经历了 从经典的遗传图谱到现代遗传图谱的过程。
从生物物理学角度的定义 生命有三要素：物质、能量、信息 在生物体的整个运动过程中，贯 穿了物质、能量、信息三者的变化、 协调和统一。
生物化学习题
生物化学习题生科院生物工程2班褚磊20090348第一章生物分子导论一，名词解释生物化学：生命元素：生物分子：生物大分子，构件分子：立体异构体：立体专一性：顺反异构体：旋光异构体：消旋物：原始生物分子：手性中性：旋光度，比旋：对映体：非对映体：构象：构象体：亲水化合物：疏水化合物：两亲化合物：二，填空1，生命元素有约种，它们是。
2，区分立体异构体的差别，需要用、和。
3，构型的立体化学特点是。
4，生物结构中的非共价力有、、和。
5，含一个C*的分子只能有个旋光异构体，一般含n个C*的分子可以有个旋光异构体。
6，原始生物分子包括。
7，构象的立体化学特点是。
8，三维结构的分子模型有、和。
9，细胞根据构造的不同分为两类：和。
10，生物进化分为两个阶段和。
三，是非题1，参与生物的化学元素是在进化过程中由于适合生命过程中的专一作用而被选中的。
（）2，生物分子不仅种类繁多，在分子大小方面的跨度也很大。
（）3，生物分子的大小对其功能有很大影响，这是因为生物分子之间的相互作用总是立体专一的，而立体专一性是通过互补实现的。
（）4，构型是用以规定立体异构体中共价键在空间的相对取向的。
（）5，在生物中手性分子一般只以一种手性形式存在。
（）6，构象描述有机分子的动态立体化学，反映有机分子中原子或原子基团在空间里的实际排列，因此有时把构象看作三维结构的同义语。
（）四、简答题1，非生物与活生物的区别？2，进化过程中化学元素是怎样被选中的？3，硅和碳在元素周期表中处于同一族，它们都是4个价电子的原子，能形成多达4个单键。
为什么在进化过程中选择C而不是Si呢？4，构型或立体异构产生的原因？5，叙述构型和构象这两个概念的区别？6，进化过程中为什么同一种手性化合物往往只有一种异构体（D型或L型）被选用？请解释。
7，简述构型的DL命名系统和RS命名系统？8，生物分子间和分子内基团间的非共价相互作用有哪些？它们之间有什么区别？9，水有哪些物理特性？这些特性和水分子的结构有什么联系？10，真核细胞和原核细胞的主要区别是什么？真核生物和原核生物各包括哪些类？。
生物化学教程
生物化学教程第1篇生物分子的结构和化学第1章生物分子导论一、生命物质的化学组成(一) 生命元素(二) 生物分子二、物分子的三维结构(一) 生物分子的大小(二) 立体异构与构型(三) 生物分子间相互作用的立体专一性(四) 构象与三维结构(五) 三维结构的分子模型三、生物结构中的非共价力(一) 静电相互作用(二) 氢键(三) 范德华力(四) 疏水相互作用熵效应四、水和生命(一) 水的结构和性质(二) 水是生命的介质五、细胞的分子组织层次六、生物分子的起源与进化(一) 化学进化的理论(二) 实验室中化学进化的演示(三) 原始生物分子第2章蛋白质的构件——氨基酸一、蛋白质的化学组成和分类二、蛋白质的水解三、a-氨基酸的一般结构四、氨基酸的分类(一) 常见的蛋白质氨基酸(二) 不常见的蛋白质氨基酸(三) 非蛋白质氨基酸五、氨基酸的酸碱性质(一) 氨基酸的解离(二) 氨基酸的等电点六、氨基酸的化学反应(一) a-羧基反应(二) a-氨基反应(三) 茚三酮反应(四) 侧链官能团的特异反应七、氨基酸的旋光性和光谱性质(一) 氨基酸的旋光性和立体化学(二) 氨基酸的光谱性质八、氨基酸混合物的分离和分析(一) 分配层析(二) 离子交换层析第3章蛋白质的通性、纯化和表征一、蛋白质的酸碱性质二、蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀(一) 蛋白质胶体性质(二) 蛋白质沉淀三、蛋白质分离纯化的一般原则四、蛋白质的分离纯化方法(一) 透析和超过滤(二) 凝胶过滤(三) 盐溶和盐析(四) 有机溶剂分级分离法(五) 凝胶电泳和等电聚焦(六) 离子交换层析(七) 亲和层析(八) 高效液相层析五、蛋白质相对分子质量的测定(一) 凝胶过滤法测定相对分子质量(二) SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子质量(三) 沉降速度法测定相对分子质量六、蛋白质的含量测定与纯度鉴定(一) 蛋白质含量测定(二) 蛋白质纯度鉴定第4章蛋白质的共价结构一、蛋白质的分子大小二、蛋白质结构的组织层次三、肽(一) 肽和肽键的结构(二) 肽的物理和化学性质(三) 天然存在的活性肽四、蛋白质测序的策略五、蛋白质测序的一些常用方法(一) 末端分析(二) 二硫键的断裂(三) 氨基酸组成的分析(四) 多肽链的部分裂解(五) 肽段氨基酸序列的测定(六) 肽段在原多肽链中的次序的确定(氨基酸全序列的重建)(七) 二硫键位置的确定六、根据基因的核苷酸序列推定多肽的氨基酸序列七、蛋白质一级结构的举例八、蛋白质序列数据库九、肽与蛋白质的化学合成：固相肽的合成第5章蛋白质的三维结构一、研究蛋白质构象的方法二、稳定蛋白质三维结构的力三、多肽主链折叠的空间限制(一) 肽平面与a-碳的二面角(φ和ψ)(二) 可允许的妒和砂值：拉氏图四、二级结构：多肽主链的局部规则构象(一) a螺旋(二) 卢片或卢折叠(三) 口转角五、纤维状蛋白质(一) a-角蛋白(二) 磷脂的生物合成六、类二十烷酸的生物合成七、胆固醇的代谢(一) 胆固醇代谢的特点(二) 胆固醇的生物合成八、脂蛋白的代谢第6章蛋白质的功能与进化一、蛋白质功能的多样性二、血红蛋白的结构(一) 血红素(二) 珠蛋白的三级结构(三) 与O2结合的机制(四) 血红蛋白的四级结构三、血红蛋白的功能：转运氧(一) 肌红蛋白是氧的贮库(二) 血红蛋白氧合的协同性和别构效应(三) 血红蛋白的两种构象状态：R态和T态(四) 血红蛋白协同性氧结合的定量分析(五) BPG调节Hb对O2的亲和力(六) H＋和CO2调节Hb对O2的亲和力：Bohr效应四、血红蛋白分子病(一) 镰状细胞贫血病(二) a-和β-地中海贫血五、免疫球蛋白(一) 免疫系统(二) 免疫球蛋白的结构和类别(三) 基于抗体一抗原相互作用的生化分析方法六、氨基酸序列与生物学功能(一) 同源蛋白质的物种差异与生物进化(二) 同源蛋白质具有共同的进化起源第7章糖类和糖生物学一、引言(一) 糖类的生物学作用(二) 糖类的化学本质(三) 糖类的命名和分类二、单糖的结构和性质(一) 单糖的链状结构(二) 单糖的环状结构(三) 单糖的构象(四) 单糖的物理和化学性质三、重要的单糖和单糖衍生物(一) 单糖(二) 糖醇(三) 糖酸(四) 脱氧糖(五) 氨基糖四、寡糖(一) 寡糖的结构(二) 常见的二糖(三) 其他简单寡糖(四) 环糊精五、多糖(一) 贮存同多糖(二) 结构同多糖(三) 结构杂多糖六、糖缀合物(一) 糖蛋白(二) 寡糖链的生物学功能(三) 蛋白聚糖(四) 脂多糖七、寡糖结构的分析(一) 寡糖结构分析的策略(二) 用于寡糖结构分析的一些方法第8章脂质与生物膜一、三酰甘油和蜡(一) 脂肪酸(二) 酰基甘油(三) 蜡二、磷脂和鞘脂(一) 甘油磷脂的结构(二) 甘油磷脂的一般性质(三) 几种常见的甘油磷脂(四) 醚甘油磷脂(五) 鞘脂三、萜和类固醇(一) 萜(二) 类固醇(三) 胆固醇和其他固醇(四) 固醇衍生物四、血浆脂蛋白(一) 血浆脂蛋白的分类(二) 血浆脂蛋白的结构与功能五、膜的分子组成和超分子结构(一) 生物膜的分子组成(二) 脂双层的自装配(三) 膜组分的不对称分布(四) 生物膜的流动性(五) 生物膜的流动镶嵌模型六、脂质的提取与分析(一) 脂质的有机溶剂提取(二) 脂质的吸附层析分离(三) 混合脂肪酸的气液色谱分析(四) 脂质结构的测定第9章酶引论一、酶研究的简史二、酶是生物催化剂(一) 反应速率理论与活化能(二) 酶通过降低活化自由能提高反应速率(三) 酶还是偶联反应的介体(四) 酶作为生物催化剂的特点三、酶的化学本质(一) 酶的化学组成(二) 酶的四级缔合四、酶的命名和分类(一) 酶的命名(二) 酶的分类和编号五、酶的专一性(一) 酶对底物的专一性(二) 关于酶专一性的假说六、酶活力的测定(一) 酶活力、活力单位和比活力(二) 反应速率、初速率和酶活力测定七、非蛋白质生物催化剂——核酶(一) 核酶的发现(二) L19RNA是核酶(三) RNaseP的RNA组分是核酶(四) 锤头核酶八、酶分子工程(一) 固定化酶(二) 化学修饰酶(三) 抗体酶——人工模拟酶(四) 酶的蛋白质工程第10章酶动力学一、有关的化学动力学概念(一) 基元反应和化学计量方程(二) 化学反应的速率方程一(三) 反应分子数和反应级数(四) 一级、二级和零级反应的特征二、底物浓度对酶促反应速率的影响(一) 酶促反应动力学的基本公式-米-曼氏方程(二) 米一曼氏方程所确定的图形是一直角双曲线(三) 米一曼氏动力学参数的意义(四) 米一曼氏方程的线性化作图求Km和Vmax值三、多底物的酶促反应四、影响酶促反应速率的其他因素(一) pH对酶促反应的影响(二) 温度对酶促反应的影响(三) 激活剂对酶促反应的影响五、酶的抑制作用(一) 抑制作用的概念(二) 抑制作用的类型(三) 可逆抑制的动力学(四) 酶抑制剂应用举例第11章酶作用机制和酶活性调节一、酶的活性部位及其确定方法二、酶促反应机制(一) 基元催化的分子机制(二) 酶具有高催化能力的原因三、酶促反应机制的举例(一) 丝氨酸蛋白酶(二) 烯醇化酶四、酶活性的别构调节(一) 酶的别构效应和别构酶(二) 别构酶的动力学特点(三) 协同性配体结合的模型(四) 别构酶的举例五、酶活性的共价调节(一) 酶的可逆共价修饰(二) 酶原激活——不可逆共价调节六、同工酶第12章维生素与辅酶一、引言(一) 维生素的概念(二) 维生素的发现(三) 维生素-辅酶的关系二、水溶性维生素(一) 维生素B1(硫胺素) 和辅酶硫胺素焦磷酸(TPP)(二) 维生素B2(核黄素) 和黄素辅酶(FMN和FAD)(三) 维生素PP(烟酸和烟酰胺) 和烟酰胺辅酶(NAD和NADP)(四) 泛酸和辅酶A(五) 维生素B6和辅酶磷酸吡哆醛(六) 生物素和辅酶生物胞素(七) 叶酸和辅酶F(四氢叶酸)(八) 维生素B12(氰钴氨素) 和辅酶5-脱氧腺苷钴胺素(十) 维生素C(抗坏血酸)三、脂溶性维生素(一) 维生素A(视黄醇)(二) 维生素D(钙化醇)(三) 维生素E(生育酚)(四) 维生素K(萘醌)第13章核酸通论一、核酸的发现和研究简史(一) 核酸的发现(二) 核酸的早期研究(三) DNA双螺旋结构模型的建立(四) 生物技术的兴起(五) 人类基因组计划开辟了生命科学新纪元二、核酸的种类和分布(一) 脱氧核糖核酸(DNA)(二) 核糖核酸(RNA)三、核酸的生物功能(一) DNA是主要的遗传物质(二) RNA参与蛋白质的生物合成(三) RNA功能的多样性第14章核酸的结构一、核苷酸(一) 碱基(二) 核苷二、核酸的共价结构(一) 核酸中核苷酸的连接方式(二) DNA的一级结构(三) RNA的一级结构三、DNA的高级结构(一) DNA的双螺旋结构(二) DNA的三股螺旋和四股螺旋(三) DNA的超螺旋(四) DNA与蛋白质复合物的结构四、RNA的高级结构(一) tRNA的高级结构(二) rRNA的高级结构(三) 其他RNA的高级结构第2篇新陈代谢第15章核酸的物理化学性质和研究方法一、核酸的水解(一) 酸水解(二) 碱水解(三) 酶水解二、核酸的酸碱性质三、核酸的紫外吸收四、核酸的变性、复性及杂交(一) 变性(二) 复性(三) 核酸分子杂交五、核酸的分离和纯化(一) 核酸的超速离心(二) 核酸的凝胶电泳(三) 核酸的柱层析(四) DNA的提取和纯化(五) RNA的提取和纯化六、核酸序列的测定(一) DNA的酶法测序(二) DNA的化学法测序(三) RNA的测序(四) DNA序列分析的自动化七、核酸的化学合成八、DNA微阵技术(一) DNA芯片的类型(二) DNA芯片的制作(三) 核酸杂交的检测(四) DNA芯片的应用第16章激素一、引言(一) 激素的定义(二) 激素的分类(三) 人和脊椎动物的内分泌腺及其分泌的激素(四) 激素和其他化学信号的区别(五) 激素分泌的等级控制和反馈调节二、激素作用的机制(一) 类固醇激素和甲状腺激素的作用机制(二) 肽激素和肾上腺儿茶酚胺激素的作用机制三、人和脊椎动物激素举例(一) 胺(氨基酸衍生物) 激素(二) 肽和蛋白质激素(三) 类固醇(甾类) 激素(四) 类二十烷酸或类前列腺酸(脂肪酸衍生物)四、昆虫激素(一) 脑激素(二) 保幼激素(三) 蜕皮激素(四) 性信息素五、植物激素(一) 生长素(二) 细胞分裂素(三) 赤霉素(四) 脱落酸(五) 乙烯第17章新陈代谢总论一、新陈代谢概述二、新陈代谢中常见的有机反应机制(一) 基团转移反应(二) 氧化反应和还原反应(三) 消除、异构化及重排反应(四) 碳一碳键的形成与断裂反应三、新陈代谢的研究方法第18章生物能学一、有关热力学的一些基本概念(一) 体系的概念、性质和状态(二) 能的两种形式——热与功(三) 内能和焓的概念(四) 热力学的两个基本定律和熵的概念(五) 自由能的概念二、自由能变化、标准自由能变化及其与平衡常数的关系(一) 化学反应的标准自由能变化及其与平衡常数的关系(二) 能量学用于生物化学反应中一些规定的概括(三) 标准自由能变化的可加性(四) △Gθ，△G和平衡常数计算的举例三、高能磷酸化合物(一) 高能磷酸化合物的概念(二) ATP以基团转移形式提供能量四、其他高能化合物第19章六碳糖的分解和糖酵解作用一、糖酵解作用二、糖酵解第一阶段的5步反应(一) 葡萄糖磷酸化形成葡萄糖-6-磷酸(二) 葡萄糖-6-磷酸异构化形成果糖-6-磷酸(三) 果糖-6-磷酸形成果糖-1，6-二磷酸(四) 果糖-1，6-二磷酸转变为甘油醛-3-磷酸和二羟丙酮磷酸(五) 二羟丙酮磷酸转变为甘油醛-3-磷酸三、糖酵解第二阶段的5步反应(一) 甘油醛-3-磷酸形成1，3-二磷酸甘油酸(二) 1，3-二磷酸甘油酸转移高能磷酸基团形成ATP(三) 3-磷酸甘油酸转变为2一磷酸甘油酸(四) 2-磷酸甘油酸脱水形成磷酸烯醇式丙酮酸(五) 磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸并产生一个ATP分子四、由葡萄糖转变为2分子丙酮酸的能量估算五、丙酮酸在无氧条件下的去路(一) 生成乳酸(二) 生成乙醇六、糖酵解作用的调节(一) 磷酸果糖激酶是关键酶(二) 果糖-2，6-二磷酸对糖酵解的调节作用(三) 已糖激酶和丙酮酸激酸对糖酵解的调节作用七、其他六碳糖的分解途径(一) 六碳糖进入细胞(二) 六碳糖进入糖酵解途径分解第20章柠檬酸循环一、丙酮酸进入柠檬酸循环的准备阶段——形成乙酰-CoA(乙酰-SCoA)(一) 丙酮酸脱羧反应(二) 乙酰基转移到CoA-SH分子上形成乙酰-CoA的反应(三) 还原型二氢硫辛酰转乙酰基酶氧化，形成氧化型的硫辛酰转乙酰基酶(四) 还原型E3的再氧化二、柠檬酸循环的全貌三、柠檬酸循环的各个反应步骤(一) 草酰乙酸与乙酰-CoA缩合形成柠檬酸(二) 柠檬酸异构化形成异柠檬酸(三) 异柠檬酸氧化形成a-酮戊二酸(四) a-酮戊二酸氧化脱羧形成琥珀酰-CoA(五) 琥珀酰-CoA转化为琥珀酸并使GDP磷酸化形成高能GTP(哺乳类) 或使ADP成为ATP(植物或细菌)(六) 琥珀酸脱氢形成延胡索酸(七) 延胡索酸水合形成L-苹果酸(八) 苹果酸氧化形成草酰乙酸四、柠檬酸循环的化学总结算五、柠檬酸循环的调节六、柠檬酸循环的双重作用七、乙醛酸途径第21章氧化磷酸化和光合磷酸化作用一、氧化磷酸化作用(一) 和电子传递相关的氧化还原电势(二) 用标准还原势计算自由能变化(三) 线粒体的电子传递链(四) 氧化磷酸化作用的机制(五) 氧化磷酸化的解偶联(六) 质子动力为主动转运提供能量(七) 电子传递和氧化磷酸化中的P／O比(八) 细胞溶胶内NADH的再氧化(九) 氧化磷酸化作用的调节二、光合磷酸化作用(photophosphorylation)(一) 光合作用(photosynthesis)(二) 叶绿体的结构(三) 叶绿体中捕获光的叶绿素和其他色素(四) 光合作用中的电子传递(五) 光合磷酸化作用(六) CO2的固定(暗反应)(七) 由Rubisco酶的加氧活性引起的光(合) 呼吸第22章戊糖磷酸途径一、戊糖磷酸途径的发现二、戊糖磷酸途径的主要反应三、戊糖磷酸途径反应速率的调控四、戊糖磷酸途径的生物学意义第23章葡糖异生和糖的其他代谢途径一、葡糖异生作用(一) 葡糖异生作用的途径(二) 葡糖异生途径总览(三) 由丙酮酸形成葡萄糖的能量消耗及意义(四) 葡糖异生作用的调节(五) 乳酸的再利用和可立氏循环二、糖的其他代谢途径三、葡萄糖出入动物细胞的特殊运载机构四、糖蛋白的生物合成五、糖蛋白糖链的分解代谢第24章糖原的分解与合成代谢一、糖原的分解代谢二、糖原的生物合成三、糖原代谢的调控(一) 糖原磷酸化酶的别构调节因素(二) 糖原合酶的调节因素(三) 激素对糖原代谢的调节四、糖原累积症第25章脂质的代谢一、脂肪酸的分解代谢(一) 三酰甘油的消化、吸收和转运(二) 脂肪酸的氧化分解二、脂肪酸的生物合成(一) 乙酰-CoA从线粒体到细胞溶胶的转运(二) 脂肪酸的合成步骤三、脂肪酸代谢的调节四、三酰甘油的生物合成五、磷脂的分解代谢与合成(一) 甘油磷脂的分解代谢第26章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢一、蛋白质的降解(一) 蛋白质降解的特性(二) 蛋白质降解的反应机制(三) 机体对外源蛋白质的需要及其消化作用二、氨基酸的分解代谢(一) 氨基酸的转氨基作用(二) 葡萄糖-丙氨酸循环将氨运入肝脏(三) 谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氨基作用(四) 氨的命运三、尿素的形成——尿素循环(一) 尿素循环过程(二) 尿素循环的调节四、氨基酸碳骨架的分解代谢(一) 经丙酮酸形成乙酰-CoA(二) 部分碳骨架形成乙酰-CoA或乙酰乙酰-CoA(三) 形成a-酮戊二酸(四) 形成琥珀酰-CoA(五) 形成草酰乙酸的途径(六) 分支氨基酸脱氨基和脱羧基的特殊性(七) 生糖氨基酸和生酮氨基酸(八) 氨基酸与一碳单位(九) 氨基酸与生物活性物质(十) 氨基酸代谢缺陷症第27章氨基酸的生物合成和生物固氮一、生物固氮二、氨的同化作用——氨通过谷氨酸和谷氨酰胺掺人生物分子三、氨基酸的生物合成(一) 由a-酮戊二酸形成的氨基酸——谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸、精氨酸、赖氨酸(二) 由草酰乙酸形成的氨基酸——天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸、苏氨酸、赖氨酸(细菌、植物) 、异亮氨酸(三) 由丙酮酸形成的氨基酸——亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、丙氨酸(四) 由甘油酸-3-磷酸形成的氨基酸——丝氨酸、甘氨酸、半胱氨酸(五) 以磷酸烯醇式丙酮酸和赤藓糖-4-磷酸为前体形成的氨基酸——色氨酸、苯丙氨酸、酸(六) 组氨酸的生物合成四、氨基酸生物合成的调节五、由氨基酸合成的其他特殊生物分子(一) 卟啉的生物合成(二) 谷胱甘肽的生物合成(三) 肌酸的生物合成(四) 氧化氮的生物合成第28章核酸的降解和核苷酸代谢一、核酸和核苷酸的分解代谢(一) 核酸的解聚作用(二) 核苷酸的降解(三) 嘌呤碱的分解(四) 嘧啶碱的分解二、核苷酸的生物合成(一) 嘌呤核糖核苷酸的合成(二) 嘧啶核糖核苷酸的合成(三) 脱氧核糖核苷酸的合成三、辅酶核苷酸的生物合成(一) 烟酰胺核苷酸的合成(二) 黄素核苷酸的合成(三) 辅酶A的合成第3篇遗传信息第29章遗传信息概论一、NA是遗传信息的携带分子(一) 细胞含有恒定量的DNA(二) DNA是细菌的转化因子(三) 病毒是游离的遗传因子(四) 基因是DNA的一段序列(五) DNA重组技术为基因组的研究提供了最有力的手段二、RNA使遗传信息得以表达(一) RNA参与蛋白质的合成(二) RNA进行信息加工(三) RNA干扰(四) RNA的表型效应(五) RNA对基因的解读三、遗传密码的破译四、遗传密码的基本特性(一) 密码的基本单位(二) 密码的简并性(三) 密码的变偶性(四) 密码的通用性(五) 密码的防错系统五、遗传物质的进化(一) 生物进化的热力学和动力学(二) 生命的起源和进化(三) 生物的进化：驱动力、多样性和适应性第30章 DNA的复制和修复一、DNA的复制(一) DNA的半保留复制(二) DNA的复制起点和复制方式(三) DNA聚合反应和有关的酶(四) DNA的半不连续复制(五) DNA复制的拓扑性质(六) DNA的复制过程与复制体变化(七) 真核生物DNA的复制二、DNA的损伤修复(一) 错配修复(二) 直接修复(三) 切除修复(四) 重组修复(五) 应急反应(SOS) 和易错修复三、DNA的突变(一) 突变的类型(二) 诱变剂的作用(三) 诱变剂和致癌剂的检测第31章DNA的重组一、同源重组(一) Holliday模型(二) 细菌的基因转移与重组(三) 重组有关的酶二、特异位点重组三、转座重组(一) 细菌的转座因子(二) 真核生物的转座因子第32章RNA的生物合成和加工一、DNA指导下RNA的合成(一) DNA指导的RNA聚合酶(二) 启动子和转录因子(三) 终止子和终止因子(四) 转录的调节控制(五) RNA生物合成的抑制剂二、RNA的转录后加工(一) 原核生物中RNA的加工(二) 真核生物中RNA的一般加工(三) RNA的剪接、编辑和再编码(四) RNA生物功能的多样性(五) RNA的降解三、在RNA指导下RNA和DNA的合成(一) RNA的复制(二) RNA的逆转录(三) 逆转座子的种类和作用机制第33章蛋白质的生物合成一、参与蛋白质生物合成的RNA和有关装置(一) 核糖体(二) 转移RNA和氨酰-tRNA合成酶(三) 信使RNA二、蛋白质生物合成的步骤(一) 氨酰-tRNA的合成(二) 多肽链合成的起始(三) 多肽链合成的延伸(四) 多肽链合成的终止(五) 多肽链的折叠与加工三、蛋白质合成的忠实性(一) 蛋白质合成的忠实性需要消耗能量(二) 合成酶的校对功能提高了忠实性(三) 核糖体对忠实性的影响四、蛋白质的运输和定位(一) 蛋白质的信号肽与跨膜运输(二) 糖基化在蛋白质定位中的重要作用(三) 线粒体和叶绿体蛋白质的定位(四) 核的运输和定位五、蛋白质生物合成的抑制物第34章细胞代谢与基因表达调控一、细胞代谢的调节网络(一) 代谢途径交叉形成网络(二) 分解代谢和合成代谢的单向性(三) ATP是通用的能量载体(四) NADPH以还原力形式携带能量(五) 代谢的基本要略在于形成ATP、还原力和构造单元以用于生物合成二、酶活性的调节(一) 酶促反应的前馈和反馈(二) 产能反应与需能反应的调节(三) 酶活性的特异激活剂和抑制剂(四) 蛋白酶解对酶活性的影响(五) 酶的共价修饰与连续激活三、细胞对代谢途径的分隔与控制(一) 细胞结构和酶的空间分布(二) 细胞膜结构对代谢的调节和控制作用四、细胞信号传递系统(一) 激素和递质受体的信号转导系统(二) 细胞增殖的调节(三) 门控离子通道和神经信号的传导五、基因表达的调节(一) 原核生物基因表达的调节(二) 真核生物基因表达的调节第35章基因工程及蛋白质工程一、DNA克隆的基本原理(一) DNA限制酶与片段连接(二) 分子克隆的载体与宿主(三) 外源基因导入宿主细胞二、基因的分离、合成和测序(一) 基因文库的构建(二) cDNA文库的构建(三) 克隆基因的分离与鉴定(四) 聚合酶链(式) 反应扩增基因(五) DNA的化学合成(六) 基因定位诱变(七) DNA序列的测定三、克隆基因的表达(一) 外源基因在原核细胞中的表达(二) 基因表达产物的分离和鉴定(三) 外源基因在真核细胞中的表达四、蛋白质工程(一) 蛋白质的分子设计和改造(二) 蛋白质的实验进化(三) 蛋白质工程的进展五、基因工程的应用与展望(一) 基因工程开辟了生物学研究的新纪元(二) 基因工程促进了生物技术产业的兴起(三) 基因工程研究的展望(二) 丝心蛋白(三) 胶原蛋白六、超二级结构和结构域(一) 超二级结构(二) 结构域七、球状蛋白质与三级结构(一) 球状蛋白质及其亚基的分类(二) 球状蛋白质三维结构的特征八、亚基缔合与四级结构(一) 有关四级结构的一些概念(二) 四级缔合在结构和功能上的优越性九、蛋白质的变性与折叠(一) 蛋白质变性与功能丢失-(二) 氨基酸序列规定蛋白质的三维结构(三) 多肽链是分步快速折叠的。
第1章 分子生物学导论
4 系统生物学
各种组学与生物信息学相互渗透催生系统生物学 系统生物学是研究生命系统复杂性的科学： 结构复杂性、功能复杂性、相互作用复杂性 系统生物学的研究思路和方法：
自上而下：分子行为→组学分析→网络与信息流→生物机制 自下而上：功能产物→组分变化→相互作用网络→生物机制
系统生物学是利用由各种组学获得的数据，在一 个比传统生物学更高层次上分析活生物体的一门 学科。系统生物学将使生命科学由描述式的科学 转变为定量和预测的科学。 系统生物学将在基因组序列的基础上，完成由生 命密码到生命过程的研究。
在农业领域，欧美相继启动了猪、牛、羊、
鸡等主要畜禽的基因组计划，其研究重点是 重要经济性状基因的定位与分析。植物方面， 在完成模式植物拟南芥和水稻基因组全序列 测定的基础上，启动了玉米、大麦、小麦、 油菜、棉花、大豆、番茄等一大批农作物基 因组学的研究。在基因组测序的基础上，把 基因序列与基因功能对应与结合起来，将使 功能基因组学研究全面展开。
(3) 分子生物学的建立和发展
学科基础：1953年Watson and Crick提出双螺旋
结构模型。1956年Kornberg 首先发现DNA聚合酶。 1958年Meselson 及Stahl 证明DNA半保留式复制。 1968年Okazaki 提出DNA不连续复制模型。1972 年证实DNA复制开始需要RNA作为引物。由此，从 理论上解决了遗传信息的贮存、复制与传递的机理。
Jacob Monod：Molecular biology was based on the idea that principal characters of life may be explained with their structures of macromolecules.
第一章生物分子概论
第一章生物分子概论1.概述2. 生物元素3.生物分子的作用力4.生物分子低层次结构的同一性5.生物大分子第一节概述top一、生物分子是生物特有的有机化合物生物分子泛指生物体特有的各类分子，它们都是有机物。
典型的细胞含有一万到十万种生物分子，其中近半数是小分子，分子量一般在500以下。
其余都是生物小分子的聚合物，分子量很大，一般在一万以上，有的高达1012，因而称为生物大分子。
构成生物大分子的小分子单元，称为构件。
氨基酸、核苷酸和单糖分别是组成蛋白质、核酸和多糖的构件。
二、生物分子具有复杂有序的结构生物分子都有自己特有的结构。
生物大分子的分子量大，构件种类多，数量大，排列顺序千变万化，因而其结构十分复杂。
估计仅蛋白质就有1010-1012种。
生物分子又是有序的，每种生物分子都有自己的结构特点，所有的生物分子都以一定的有序性(组织性)存在于生命体系中。
三、生物结构具有特殊的层次生物用少数几种生物元素(C、H、O、N、S、P)构成小分子构件，如氨基酸、核苷酸、单糖等;再用简单的构件构成复杂的生物大分子;由生物大分子构成超分子集合体;进而形成细胞器，细胞，组织，器官，系统和生物体。
生物的不同结构层次有着质的区别:低层次结构简单，没有种属专一性，结合力强;高层次结构复杂，有种属专一性，结合力弱。
生物大分子是生命的物质基础，生命是生物大分子的存在形式。
生物大分子的特殊运动体现着生命现象。
四、生物分子都行使专一的功能每种生物分子都具有专一的生物功能。
核酸能储存和携带遗传信息，酶能催化化学反应，糖能提供能量。
任何生物分子的存在，都有其特殊的生物学意义。
人们研究某种生物分子，就是为了了解和利用它的功能。
五、代谢是生物分子存在的条件代谢不仅产生了生物分子，而且使生物分子以一定的有序性处于稳定的状态中，并不断得到自我更新。
一旦代谢停止，稳定的生物分子体系就要向无序发展，在变化中解体，进入非生命世界。
六、生物分子体系有自我复制的能力遗传物质DNA能自我复制，其他生物分子在DNA的直接或间接指导下合成。
(完整word版)《分子生物学》教案
二、真核生物的RNApol（10＇）
三、真核生物的启动子(30＇）
四、真核生物转录的起始（45＇）
五、小结（5＇）
三、授课重点
1、三种真核生物RNA聚合酶启动子的结构
2、三种真核生物RNA聚合酶转录起始的过程
四、授课难点
三种真核生物RNA聚合酶启动子的结构以及转录起始的过程。
三、授课重点
1、以大肠杆菌为代表的原核生物基因结构的组织特点。
2、C值及C值矛盾,以及如何根据Cot1/2 值来确定基因组的复杂性
四、授课难点
1、E。coli的基因结构的特点
2、ΦX174基因排列更加体现经济原则
五、授课方法与课前准备
回顾时进行提问（问题：两种拓扑异构酶的作用方式以及作用结果)
为了说明原核生物基因排列经济的现象，绘制了E.coli和ΦX174基因的基因图。
五、小结（5＇）
三、授课重点
1、原核生物RNA聚合酶的组成以及各亚基的功能
2、原核生物启动子的结构
四、授课难点
RNA聚合酶如何结合在启动子上启动转录
五、授课方法与课前准备
制作PPT教学课件、讲授、结合板书
六、教研室审查意见
主任签字
一、题 目
第六章 RNA转录
第三节真核生物RNA转录的起始
二、单元教学目标与课时分配（共100min）
1。复等位基因、全同等位基因、非全同等位基因的概念
2。制作PPT教学课件、讲授、结合板书以及该理论对基因概念的发展的贡献
五、授课方法与课前准备
在讲授分子生物学的应用现状，
六、教研室审查意见
主任签字
一、题 目
第二章DNA的结构
第一节遗传物质的本质
大学二年级生物学课教案分子生物学导论
大学二年级生物学课教案分子生物学导论大学二年级生物学课教案：分子生物学导论引言:分子生物学作为生物学领域的重要分支，研究生物体内基本单位——分子的结构、功能和相互作用。
通过对细胞的分子机制的解析，我们将深入了解生命的本质和机理。
本教案将通过引导学生学习分子生物学的基本概念、实验方法和应用，帮助他们建立对分子生物学的系统性认识。
一、教学目标：1. 了解分子生物学的定义、基本原理和研究对象。
2. 掌握常见的分子生物学实验技术，并能运用于实践。
3. 理解分子生物学在遗传学、生物工程和药物研发等领域的应用。
4. 培养学生的科学思维和实验操作能力。
二、教学重点：1. 分子生物学的基本概念和原理。
2. 常用的分子生物学实验技术。
三、教学内容：一、分子生物学概述A. 分子生物学的定义和发展历程B. 生物分子的结构、功能和相互作用C. 分子生物学在生物学研究中的地位和作用二、DNA与RNA的结构和功能A. DNA分子的结构和双螺旋模型B. RNA分子的结构和功能特点C. DNA复制、转录和翻译过程简介三、基因调控与表达A. 基因的表达和调控B. 转录因子的作用和调控网络C. 基因调控与细胞分化发育的关系四、分子遗传学A. DNA突变和遗传变异B. 基因突变与疾病的关系C. 分子遗传学在种质改良和人类遗传病诊断中的应用五、DNA技术与基因工程A. DNA技术的原理和方法B. 基因工程与转基因技术C. 基因治疗和CRISPR-Cas9技术的应用前景六、分子药理学A. 药物与分子靶点的相互作用B. 药物的制备和筛选方法C. 分子药理学在新药研发中的应用四、教学方法：1. 理论授课：通过讲解、示范和案例分析，深入浅出地介绍分子生物学的基本概念和原理。
2. 实验操作：开展基本的分子生物学实验，如DNA提取、聚合酶链式反应（PCR）等，帮助学生掌握实验技术。
五、教学评价：1. 学生作业和报告：要求学生根据课堂知识编写实验报告和学术论文，以评估他们对分子生物学的理解和应用能力。
第01章 生物分子导论
第01章 生物分子导论第一节 生命的化学组成一、生命元素单原子离子 如：Na +、Mg 2+、Cl -、K +、Ca 2+等形成共价键 如：C 、H 、O 、N 、P 、S 3. 功能二、生物分子1. 概念生物分子（Biomolecular ）泛指构成生物体的蛋白质、核酸、多糖、脂质以及它们的构件分子和中间代谢物等。
2. 种类氨基酸、蛋白质、抗生素、碱基、核酸、激素、单糖、多糖、生物碱、脂肪酸、脂质……第二节 生命分子的三维结构 一、生命分子的大小二、立体异构[现象] 1. 概念 立体异构 (Stereoisomerism) 指具有相同结构式的分子，其（共）价键具有不同三维空间关系的现象 2. 种类碳链（碳架）异构 官能团位置异构 官能团异构 互变异构 立体异构构型异构构象异构3. 构型(Configuration)（1）概念用以规定立体异构体中价键在空间的相对取向。
（2）产生原因①.分子中双键或环的存在——几何异构体/顺反异构体a.不具有旋光性b.具有明显差异的性质/物理、化学、生物活性②.分子中手性中心的存在——光学异构体a.一般具有旋光性b.异构体的产生必然伴随着共价键的断裂和重排（3）表示方法①.透视式（三维结构）②.Fischer 投影式a.可以沿纸面旋转，但不能离开纸面翻转b.可以旋转180°，但不能旋转90°或270°（4）标记方法①.D / L 标记法②.R / S 标记法4. 构象(Conformation)指有机分子中由于单键的自由旋转以及键角有一定的柔性，具有同一结构式和相同构型的分子在空间可有多种形态，这些形态称为构象。
构象体或构象异构体：描述有机分子的动态立体化学，反映有机分子中原子或原子基团在空间的实际排列。
三、三维结构的分子模型第三节 生物结构中的非共价力 一、静电相互作用二、氢键三、范德华力四、疏水相互作用五、离子键第四节 水和生命 水是生命活动的介质！透视式 骨架模型 球棍模型 空间填充模型。
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构型 ①构型的概念：
用以规定立体异构体中价键在空 间的相对取向的。构型的立体化学特 点是如果没有共价键的断裂和重排， 立体异构体是不会发生改变的
②构型产生的原因
①双键或环 的存在
①手性中心的 存在
③旋光[活]性或旋光度
引起平面偏振光的偏振面发生旋转的能 力(旋转角度的大小和方向)，偏振面向 右 旋转(+) ，反之 (-) 。 公式：
构象
பைடு நூலகம் ①构象的概念：
分子的动态立体化学, 反映原子或基团在空间里的实际 排列，单键自由旋转、键角一定的柔性，具同一结构式 和同一构型的分子在空间中可有多种形态，这些形态称 为构象。一种特定的构象称为构象体或构象异构体。 构象的立体化学特点是不需任何共价键的破裂即可发 生构象体的转变。有时把构象看作是三维结构的同义语。
②构象确定的方法： 用X射线晶体学, 核磁共振(NMR)波谱 学方法研究构象, 二者在研究结构方 面彼此可以很好互补。
细胞的分子组织层次
生物化学
biochemistry
一、生物化学课程简介
三部分内容：
构成生物体的 基本物质、代 谢调节 物质的 结构、性质、 功能
新陈代谢、代 谢的调节规律
2
2
遗传信息的传 递、表达、调 控
3
1
3
二、课程考核方式
分生物化学 I、II 两部 分，各占2学分； 考试 平时成绩占20%，期 末考试成绩占90% 参考书与习题集
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[ ] cl
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④生物分子相互作用涉及构型
有两种表示方法： 在生物化学中习惯使用DL命名系统; 对于含有多个手性中心的化合物, RS 命名系统通用.
DL命名系统：甘油醛的构型
L(－)-甘油醛
D(＋)-甘油醛
RS构型系统
基团优先性:
-SH ＞ -OR ＞ -OH ＞ -NH2 ＞ -COOH ＞ -CONH2 ＞ -CHO ＞ -CH2OH ＞ -C6H5 ＞ -CH3 ＞ -H
三、课程组教师简介
于长春 赵永斌 孙文怡
第 1 章
生物分子导论
活生物的共同属性
化学成分的同一性； 严整有序的结构； 新陈代谢； 自我复制的能力。
自学内容
一、生命物质的化学组成
二、生物分子的三维结构
三、生物结构中的非共价力
四、水和生命 五、细胞的分子组织层次
六、生物分子的起源与进化