第1章蛋白质化学1

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生物化学第八版第一章蛋白质的结构与功能

Genbank （Genetic Sequence Databank） PIR （ Protein Identification Resource Sequence
Database）
收集了大量最新的蛋白质一级结构及其他资料，为蛋白质结构与功能的深入研究提供了便利。
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二、多肽链的局部主链构象为蛋白质二级结构
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（二）α -螺旋结构是常见的蛋白质二级结构
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（三）-折叠使多肽链形成片层结构
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（四）-转角和无规卷曲在蛋白质分子中普遍存在
-转角
无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。
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（五）二级结构可组成蛋白质分子中的模体
在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合，被称为超二级结构。
蛋白质分子中20种氨基酸残基的某些基团还可被甲基化、甲酰化、乙酰化、异戊二烯化和磷酸化等。
这些翻译后修饰，可改变蛋白质的溶解度、稳定性、亚细胞定位和与其他细胞蛋白质相互作用的性质等，体现了蛋白质生物多样性的一个方面。
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三、20种氨基酸具有共同或特异的理化性质
（一）氨基酸具有两性解离的性质
能基因组与蛋白质组计划的展开，使蛋白质结构与功能的研究达到新的高峰。
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第一节蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
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蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物体重要组成成分分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。含量高：蛋白质是生物体中含量最丰富的生物大分子，约占人体固体成分的45%，而在细胞中可达细胞干重的70%以上。

生物化学练习题及答案(全部)

第一章蛋白质化学一、选择题1、下列氨基酸哪个含有吲哚环？a、Metb、Phec、Trpd、Vale、His2、含有咪唑环的氨基酸是：a、Trpb、Tyrc、Hisd、Phee、Arg3、氨基酸在等电点时，应具有的特点是：a、不具正电荷ｂ、不具负电荷ｃ、溶解度最大ｄ、在电场中不泳动4、氨基酸与蛋白质共有的性质是：ａ、胶体性质ｂ、沉淀反应ｃ、变性性质ｄ、两性性质ｅ、双缩脲反应5、维持蛋白质三级结构主要靠：ａ、疏水相互作用ｂ、氢键ｃ、盐键ｄ、二硫键ｅ、范德华力6、蛋白质变性是由于：ａ、氢键被破坏ｂ、肽键断裂ｃ、蛋白质降解ｄ、水化层被破坏及电荷被中和ｅ、亚基的解聚7、高级结构中包含的唯一共价键是：ａ、疏水键ｂ氢键ｃ、离子键ｄ、二硫键8、八肽Gly-Tyr-Pro-Lys-Arg-Met-Ala-Phe用下述那种方式处理不产生任何更小的肽？a、溴化氰b、胰蛋白酶c、胰凝乳蛋白酶d、盐酸9、在蛋白质的二级结构α-螺旋中，多少个氨基酸旋转一周？a、0.15b、5.4c、10d、3.6二、填空题１、天然氨基酸的结构通式是。

２、具有紫外吸收能力的氨基酸有、、，其中以的吸收最强。

３、盐溶作用是。

盐析作用是。

４、维持蛋白质三级结构的作用力是，，和盐键。

５、蛋白质的三种典型的二级结构是，，。

６、Ｓａｎｇｅｒ反应的主要试剂是。

7、胰蛋白酶是一种酶，专一的水解肽链中和的形成的肽键。

8、溴化氢（HBr）是一种水解肽链肽键的化学试剂。

三、判断题1、天然存在的氨基酸就是天然氨基酸。

2、氨基酸在中性水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在。

3、维系蛋白质二级结构的最重要的作用力是氢键。

4、所有蛋白质分子中氮元素的含量都是１６%。

5、利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。

6、能使氨基酸净电荷为０时的ｐH值即ｐＩ值就一定是真正的中性ｐH值即ｐH＝７。

7、由于各种天然氨基酸都有２８０ｎｍ的光吸收特性，据此可以作为紫外吸收法定性检测蛋白质的依据。

第一章蛋白质化学习题及答案

第一章蛋白质化学一、填空题1.根据R基团对水分子的亲和性，氨基酸可分成和；根据对动物的营养价值，氨基酸又可分成和。

疏水性氨基酸亲水性氨基酸必需氨基酸非必需氨基酸2.测定一级结构需要的蛋白质的样品纯度不低于。

如果一种蛋白质分子含有二硫键，可使用电泳法对二硫键进行准确定位。

97% 对角线3.目前已发现的蛋白质氨基酸有种，其中2种罕见的氨基酸是和，它们分别由和密码子编码。

22 硒半胱氨酸吡咯赖氨酸UGA UAG4.蛋白质紫外吸收是由三种氨基酸造成的，最大吸收峰在nm。

蛋白质的pI可使用的方法测定，pI处蛋白质的溶解度。

芳香族280 等电聚焦最小5.蛋白质的功能主要由其特定的结构决定。

蛋白质的一级结构决定其高级结构和功能。

α-角蛋白的主要二级结构是，β-角蛋白的二级结构主要是。

三维α-螺旋β-折叠6.蛋白质变性是指蛋白质受到某些理化因素的作用，其结构被破坏、随之丧失的现象。

高级生物功能7.氨基酸与的反应可用于Van Slyke定氮，试剂或可用来测定N端氨基酸。

在蛋白质氨基酸中，只有与茚三酮反应产生黄色物质，其余氨基酸生成物质。

亚硝酸Sanger 丹磺酰氯脯氨酸蓝紫色8.蛋白质的结构一般包括个层次的结构，但肌红蛋白的结构层次只有个。

一种蛋白质的全部三维结构一般称为它的构象。

二级结构是指，它是由氨基酸残基的氢键决定的。

最常见的二级结构由、、和，其中能改变肽链走向的二级结构是。

4 3多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕非侧链基团α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲β-转角二、是非题1.氨基酸可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸，其中亲水氨基酸溶于水，疏水氨基酸一般不溶于水。

错2.到目前为止，已在蛋白质分子中发现22种L型氨基酸。

错3.可使用双缩脲反应区分二肽和氨基酸。

错4.一种特定的氨基酸序列通常能决定几种不同的稳定的特定三维结构。

错5.许多明显不相关的氨基酸序列能产生相同的三维蛋白质折叠。

正确6.吡咯赖氨酸和羟赖氨酸都属于蛋白质翻译好后的赖氨酸残基的修饰产物。

生物化学习题以及答案第一章：蛋白质化学

第一章一、蛋白质化学1. 1.在生理pH条件下，带正电荷的氨基酸是(D)A．Ala B．Tyr C．Trp D．LysAla丙氨酸非极性氨基酸pl=6.0 Tyr (Y)酪氨酸极性不带电荷pl=5.66Trp (W)色氨酸非极性氨基酸pl=5.89 Lys（K）赖氨酸极性带正电荷pl=9.74--------------------------------------------------------------------------------2. 如下排列顺序的化合物：苯丙-赖-色-苯丙-亮-赖，可以认为(B)A 是一具有6个肽键的分子B是一碱性多肽 C 是一酸性多肽 D 是一中性多肽Phe-Lys-Trp-Phe-Leu-LysFKWFLK 有两个K，其余都是非极性氨基酸，那么碱性--------------------------------------------------------------------------------3. 蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下最不稳定(C)A 溶液pH大于pIB 溶液pH小于pIC 溶液pH等于pID 溶液pH等于7.40--------------------------------------------------------------------------------4. 蛋白质变性是由于：(B)A 一级结构的改变B 空间结构的改变C 辅基的脱落D 二级结构的改变蛋白质变性二、三级以上的高级结构发生变化或破坏，但一级结构没有破坏。

--------------------------------------------------------------------------------5. 维持蛋白质分子α-螺旋结构的化学键是：（B）p21A 肽键B 肽键原子间的氢键C 侧链间的氢键D 二硫键多肽链中有脯氨酸时，α-螺旋就会被中断，因为脯氨酸的α-亚氨基上氢原子参与肽键的形成后，再没有多余的氢原子形成氢键。

蛋白质的化学

不带电荷的氨基酸。可分为：
（a）极性氨基酸：Tyr，Cys，Ser，Thr，Asn，Gln，Met，
Trp；
（b）非极性氨基酸：Gly，Ala，Val，Leu，Ile，Pro，Phe。
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（二）氨基酸的理化性质：
1．两性解离及等电点：
氨基酸分子是一种两性电解质。
通过改变溶液的pH可使氨基酸分子的解离状态发生改变。
三级结构：所有原子空间位置
四级结构：蛋白质多聚体
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三、蛋白质的三级结构
蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构。
维系三级结构的化学键主要是非共价键（次级键），如疏水键、氢键、盐键、范氏引力等，但也有共价键，如二硫键等。
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（一）氨基酸的分类：
根据R侧链基团解离性质的不同，将氨基酸进行分类：
1.酸性氨基酸——Glu，Asp；侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷的氨基酸。
2.碱性氨基酸——His，Arg，Lys；侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷的氨基酸。
3.中性氨基酸—— 侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而
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β- 折迭
β-折迭是由若干肽段或肽链排列起来以α－C为转
折点，形成的扇面状片层构象，其结构特征为：
⑴ 由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构；
⑵ 主链骨架伸展呈锯齿状； ⑶ 借相邻主链之间的氢键维系。
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2.与肽键相连的六个原子构成刚性平面结构，称为肽单元或肽键平面。但由于α-碳原子与其他原子之间均形成单键，因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。

生物化学习题集及标准答案

生物化学练习题第一章蛋白质化学一、单选题（下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案）。

1、2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化()A、一级结构发生改变B、构型发生改变C、分子量变小D、构象发生改变E、溶解度变大3、测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g E．6．25g4、关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：A．天然蛋白质分子均有的这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．是指每一条多肽链内所用原子的空间排列5．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：A．溶液pH值大于pIB．溶液pH值小于pIC．溶液pH值等于pID．溶液pH值等于7．4E．在水溶液中6．蛋白质变性是由于：A．氨基酸排列顺序的改变B．氨基酸组成的改变C．肽键的断裂D．蛋白质空间构象的破坏E．蛋白质的水解7．变性蛋白质的主要特点是：A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解D．生物学活性丧失E．容易被盐析出现沉淀8．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：A．8B．＞8C．＜8D．≤8E．≥89．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？A．半胱氨酸B．蛋氨酸C．胱氨酸D．丝氨酸E．瓜氨酸10、下列那一种氨基酸在280nm处，具有最大的光吸收？A、谷氨酸B、苯丙氨酸C、丝氨酸D、组氨酸E、脯氨酸11、有一混合蛋白质溶液，其pI值分别是4.6、5.0、5.3、6.7、7.3，电泳时欲是其中四种泳向正极，缓冲夜的pH应该是多少？A、4.0B、5.0C、6.0D、7.0E、8.012、与茚三酮反应呈黄色的氨基酸是：A、苯丙氨酸B、丝氨酸C、色氨酸D、组氨酸E、脯氨酸13、氨基酸在等电点时，具有的特点是：A、不带正电荷B、不带负电荷C、溶解度最小D、溶解度最大E、在电场中向正极移动14、氨基酸与蛋白质共同的理化性质是：A、胶体性质B、两性性质C、沉淀性质D、变性性质E、双缩脲反应15、具有四级结构的蛋白质特征是：a、分子中必定含有辅基b、含有两条或两条以上的多肽链c、每条多肽链都具有独立的生物学活性d、依靠肽键维持结构的稳定e、以上都不是16、在具有四级结构的蛋白质分子中，每个具有三级结构的多肽链是：a、辅基b、辅酶c、亚基d、寡聚体e、肽单位17、关于蛋白质亚基的描述，其中正确的是：a、多肽链卷曲成螺旋结构b、两条以上多肽链卷曲成二级结构c、两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质d、每个亚基都有各自的三级结构e、以上都是正确的18、蛋白质一级结构与功能关系的特点是：a、相同氨基酸组成的蛋白质功能一定相同b、一级结构相近的蛋白质，其功能越相近c、一级结构中任何氨基酸的改变，其生物活性立即消失d、不同生物来源的同种蛋白质，其一级结构完全相同e、一级结构中任何氨基酸残基地改变，都不会影响其功能19、蛋白质溶液的稳定因素是：a、蛋白质溶液是真溶液b、蛋白质在溶液中作布朗运动c、蛋白质分子表面带有水化膜和同种电荷d、蛋白质溶液的粘度大e、以上都不是20、关于蛋白质等电点时的特性描述，那项是错误的？a、导电性最小b、溶解度最小c、粘度最小d、电泳迁移率最小e、以上都错21、令A、B、C、D、四种蛋白质的混合液，等电点分别为：5.0、8.6、6.8、9.2，在PH8.6的条件下用电泳分离，四种蛋白质电泳区带自正极开始的排列顺序为：a、ACBDb、ABCDc、DBCAd、CBADe、BDCA22、蛋白质变性不包括：a、氢键断裂b、肽键断裂c、疏水键断裂d、盐键断裂e、范德华力破坏23、盐析法沉淀蛋白质的原理是：a、中和电荷，破坏水化膜b、与蛋白质结合成不溶性蛋白盐c、次级键断裂，蛋白质构象改变d、调节蛋白质溶液的等电点e、以上都不是二、多项选择题（在备选答案中有二个或二个以上是正确的，错选或未选全的均不给分）1．关于α-螺旋正确的是：A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周B．多为右手螺旋结构C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧5．蛋白质的二级结构包括：A．α-螺旋B．β-片层C．β-转角D．无规卷曲6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的：A．是一种较为伸展的肽链结构B．肽键平面折叠成锯齿状C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成D．两链间形成离子键以使结构稳定7．维持蛋白质三级结构的主要键是：A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力8．下列哪种蛋白质在pH=5的溶液中带正电荷？A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：A．中性盐沉淀蛋白B．鞣酸沉淀蛋白C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白10．变性蛋白质的特性有：A．溶解度显著下降B．生物学活性丧失C．易被蛋白酶水解D．凝固或沉淀三、填空题1．组成蛋白质的主要元素有__C_______，___H_____，____O_____，___N______。

基础生物化学复习题

基础生物化学复习题《基础生物化学》复习题第一章蛋白质化学1、简述蛋白质的1、2、3、4级结构及维持各级结构的作用力。

蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序以及二硫键的位置。

维持蛋白质一级结构的化学键是肽键。

蛋白质的二级结构是指多肽链主链折叠的有规则重复的构象，不涉及侧链上的原子在空间的排列。

维持二级结构的作用力是主链形成的氢键。

蛋白质的三级结构是指一条多肽链中所有原子和基团的总的三维结构，包括所有主链和侧链的构象。

维持三级结构的作用力主要是次级键，即氢键、范德华力、疏水作用力、离子键等，也包括二硫键。

蛋白质四级结构是指具有三级结构的亚单位通过非工价键彼此缔合在一起的聚集体，维持蛋白质四级结构的作用力是次级键。

2、用实例说明蛋白质的高级结构与功能的关系（1）核糖核酸酶的变性与复性：当天然的核糖核酸酶用变性剂处理后，分子内部的二硫键断裂，肽链失去空间构象呈线形状态时，核糖核酸酶失去催化功能，当除去变性剂后，核糖核酸酶可逐渐恢复原有空间构象，则其催化RNA水解的功能可随之恢复。

（2）血红蛋白的别构效应：血红蛋白是一个含有4个亚基的寡聚蛋白质，具有别构效应，当它未与氧结合时，血红蛋白分子处于紧密型构象状态，不易与氧结合；当氧与血红蛋白分子中1个亚基结合后，会引起该亚基构象改变，这个亚基构象改变又会引起其他3个亚基的构象改变，使整个血红蛋白的结构变得松弛，易于与氧结合，大大加快了氧合速度。

3、名词：氨基酸等电点：使氨基酸处于正负电荷相等即净电荷为零的兼性离子状态时溶液的pH即为该氨基酸的等电点。

盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如饱和硫酸铵），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。

第二章核酸化学4、比较DNA、RNA在化学组成、细胞定位及生物功能上的区别。

DNA和RNA的基本结构单位是核苷酸。

核苷酸由一个含氮碱基（嘌呤或嘧啶），一个戊糖（核糖或脱氧核糖）和一个或几个磷酸组成。

王镜岩-生物化学(第三版)配套练习及详解

第一章蛋白质化学I 主要内容一、蛋白质的生物学意义蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。

二、蛋白质的元素组成蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成，其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、 N 15-17%、S 0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。

三、蛋白质的氨基酸组成（一）氨基酸的结构及特点一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。

天然氨基酸具有如下特点：1. 20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应，它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。

2. 除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。

3. 除脯氨酸外，其它氨基酸均为 -氨基酸。

4. 氨基酸虽有D、L–型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。

（二）天然氨基酸的分类1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类2.根据氨基酸分子结构分类3.根据氨基酸侧链基团极性分类氨基酸根据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。

（三）稀有蛋白质氨基酸这部分主要是指虽然在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。

蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中通过化学的方法在天然氨基酸的基础上增加某些基团而形成的。

（四）非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。

（五）氨基酸的重要理化性质1. 一般理化性质2. 氨基酸的酸碱性质与等电点3. 氨基酸的主要化学性质（1）茚三酮反应（2）桑格反应（Sanger reaction）（3）埃德曼反应（Edman reaction ）4. 氨基酸的光学性质由于氨基酸分子中除甘氨酸外都有不对称碳原子的存在，因此，天然氨基酸中除甘氨酸外均有旋光现象的存在。

《生物化学》绪论第1章蛋白质化学

定的蛋白质肽键断裂，各自得到一系列大小不同的肽段。
⑷分离提纯所得的肽，并测定它们的序列。
⑸从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质
中全部氨基酸排列顺序。
一级结构确定的原则
蛋白质一级结构测定的战略原则是将大化小，逐
段分析，先后采用不同方法制成两套肽片断，并对照两段肽段，找出重叠片断，排出肽的前后位臵，最后确定蛋白质的完整序列。
α-螺旋结构
每个氨基酸残基的－NH
－与间隔三个氨基酸残基的=C=0形成氢键。每个肽键的 =C=0 与－ NH －都参加氢键形成，因此保持了 α- 螺旋的最大稳定性。
绝大多数蛋白质以右手
右手α螺旋
α- 螺旋形式存在。 1978 年发现蛋白质结构中也有左手 α- 螺旋结构。
第一章蛋白质化学
第一章蛋白质化学
蛋白质是由不同的 α-氨基酸按一定
的序列通过酰胺键（蛋白质化学中专称为肽键）缩合而成的，具有较稳定的构像并具有一定生物功能的生物大分子。
1.1 蛋白质的生物学意义
蛋白质是一切生物体的细胞和组织的主要组成成
分，也是生物体形态结构的物质基础，使生命活动所依赖的物质基础。蛋白质分子巨大、结构复杂，使得蛋白质的理论研究及其应用受到限制。近年来在重组DNA技术基础上发展起来的蛋白质工程为解决这方面的问题提供了最大的可能性。蛋白质工程可改变蛋白质的生物活性，改变蛋白质的稳定性，改变受体蛋白质的特性。通过蛋白质工程可深入地研究蛋白质的结构与功能的相互关系。
1.2 蛋白质的元素组成
经元素分析，蛋白质一般含碳50%~55%，氢
6%~8% ，氧 20%~23% ，氮 15%~18% ，硫 0%~4%。有的蛋白质还含有微量的磷、铁、锌、铜、钼、碘等元素。氮含量在各种蛋白质中比较接近，平均为16%。因此，一般可由测定生物样品中的氮，粗略的计算出蛋白质的含量。（1g的氮≈ 6.25 g的蛋白质）

生物化学习题及答案

3、某种溶液中含有三种三肽：Tyr - Arg - Ser , Glu - Met - Phe 和Asp - Pro - Lys , α- COOH基团的pKa 为3.8; α-NH3基团的pKa为8.5。在哪种pH （2.0,6.0或13.0）下，通过电泳分离这三种多肽的效果最好？（答案）
6、胃液（pH＝1.5）的胃蛋白酶的等电点约为1，远比其它蛋白质低。试问等电点如此低的胃蛋白酶必须存在有大量的什么样的官能团？什么样的氨基酸才能提供这样的基团？
（答案）
7、已知某蛋白是由一定数量的链内二硫键连接的两个多肽链组成的。1.00g该蛋白样品可以与25.0mg还原型谷胱甘肽（GSH，MW＝307）反应。（答案）（a）该蛋白的最小分子量是多少？（b）如果该蛋白的真实分子量为98240，那么每分子中含有几个二硫键？（c）多少mg的巯基乙醇（MW＝78.0）可以与起始的 1.00g该蛋白完全反应？
8、一个含有13个氨基酸残基的十三肽的氨基酸组成为： Ala, Arg,2 Asp, 2Glu, 3Gly, Leu, 3Val。部分酸水解后得到以下肽段，其序列由Edman降解确定，试推断原始寡肽的序列。（答案）（a）Asp - Glu - Val - Gly - Gly - Glu - Ala （b）Val - Asp - Val - Asp - Glu （c）Val - Asp - Val （d）Glu - Ala -Leu - Gly -Arg （e）Val - Gly - Gly - Glu - Ala - Leu （f）Leu - Gly - Arg
（a）肽键的长度与它的键的强度和键级（是单键、双键或三键）有什么关系？
（b）从Pauling等人的观察，就肽键旋转能得出什么看法？

南开大学生物化学各章习题与答案

第一章蛋白质化学1．何谓蛋白质的等电点？其大小和什么有关系？2．经氨基酸分析测知1mg某蛋白中含有45ug的亮氨酸（MW131．2），23.2ug的酪氨酸(MW204.2)，问该蛋白质的最低分子量是多少？3．一四肽与FDNB反应后，用6mol/L盐酸水解得DNP－Val．及三种其他氨基酸。

当这种四肽用胰蛋白酶水解，可得到两个二肽，其中一个肽可发生坂口反应，另一个肽用LiBH4还原后再进行水解，水解液中发现有氨基乙醇和一种与茚三酮反应生成棕褐色产物的氨基酸，试问在原来的四肽中可能存在哪几种氨基酸，它们的排列顺序如何？4．一大肠杆菌细胞中含 10个蛋白质分子，每个蛋白质分子的平均分子量为40 000，假定所有的分子都处于a螺旋构象。

计算其所含的多肽链长度？5．某蛋白质分子中有一40个氨基酸残基组成的肽段，折叠形成了由2条肽段组成的反平行?折叠结构，并含有一?转角结构，后者由4个氨基酸残基组成。

问此结构花式的长度约是多少？6．某一蛋白样品在聚丙烯酸胺凝胶电泳（PAGE）上呈现一条分离带，用十二烷基硫酸钠(SDS)和硫基乙醇处理后再进行SDS－PAGE电泳时得到等浓度的两条分离带，问该蛋白质样品是否纯？7．“一Gly－Pro－Lys－Gly－Pro－Pro－Gly－Ala－Ser－Gly－Lys－Asn一”是新合成的胶原蛋白多肽链的一部分结构，问：1）哪个脯氨酸残基可被羟化为4一羟基脯氨酸？2）哪个脯氨酸残基可被羟化为3一羟基脯氨酸？3）哪个赖氨酸残基可被羟化？4）哪个氨基酸残基可与糖残基连接？8．一五肽用胰蛋白酶水解得到两个肽段和一个游离的氨基酸，其中一个肽段在280nm有吸收，且 Panly反应、坂口反应都呈阳性；另一肽段用汉化氰处理释放出一个可与茚三酮反应产生棕褐色产物的氨基酸，此肽的氨基酸排列顺序如何？9．研究发现，多聚一L－Lys在pH7.0呈随机螺旋结构，但在pH10为a螺旋构象，为什么？预测多聚一L－Glu在什么pH条件下为随机螺旋，在什么pH下为a螺旋构象？为什么？10．Tropomyosin是由两条a螺旋肽链相互缠绕构成的超螺旋结构。

蛋白质化学1

由于 C-N 键具有双键性质，绕键旋转能障比较高。对于肽链来说，这一能障在室温下足以有效防止旋转。
肽键（peptide bond）：
0.127nm 键长=0.132nm 0.148nm
肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。组成肽键的原子处于同一平面。

3 肽的命名：
亚硝酸盐反应烃基化反应酰化反应脱氨基反应西佛碱反应
H
α -氨基参加的反应
1、与亚硝酸反应：氨基酸的氨基也和其他的伯胺一样，在室温下与亚硝酸作用生成氮气，其反应式如下：
在标准条件下测定生成的氮气体积，即可计算出氨基酸的量。
2、与酰化试剂反应：氨基酸的氨基与酰氯或酸酐在弱碱溶液中发生作用时，氨基即被酰基化。如与苄氧甲酰氯反应：
以甘氨酸为例说明氨基酸的解离情况
(1)
(2)
+
3 氨基酸的等电点
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化
COOH - H COO + pK ' 1 H N C H C H 3 R
+
-
H3N
+
-H pK2 ' H N C H 2 +H
+
+
COO R
-
+H
+
R
PH 1 净电荷 +1 正离子
7 0 两性离子等电点PI
第二节
氨基酸
氨基酸是一切蛋白质的组成单位。
蛋白质的水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物，部
分水解通常得到多肽片段。最后得到各种氨基酸的混合物。所以，氨基酸是蛋白质的基本结构单元。大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成。这20种氨基酸被称为基本氨基酸。

生化第一章

第一章蛋白质的结构与功能——L.D.G一、蛋白质的基本组成单位和平均含氮量基本组成为氨基酸。

组成蛋白质的元素：主要有C、H、O、N和S。

有些蛋白质还含有少量的P、Fe、Cu、Mu、Zn、Se、I等。

各种蛋白质的含氮量很接近，平均16%二、氨基酸的理化性质。

①氨基酸具有两性解离的性质：等电点：在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点。

②含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质，测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

③氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物，最大吸收峰在570nm处。

三、蛋白质的分子结构。

①蛋白质一级结构：在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。

一级结构主要的化学键：肽键。

此外还有二硫键也属于一级结构的范畴。

②蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构像。

维持力：氢键肽单元：参与肽键的6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面，Ca1和Ca2在平面上所处的位置为反式构建，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。

a-螺旋：1、右手螺旋（顺时针），氨基酸侧链向外。

2、每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距0.54nm3、每个肽键的N-H和N端方向第四个肽键的羰基氧形成氢键（隔三个氨基酸残基）4、氢键方向与螺旋长轴平行。

B-折叠的片层结构：肽键平面成近似平行但略呈锯齿状的空间结构。

两段以上肽链或一条肽链的两肽段平行或反向平行排布，以链间氢键相连所形成的结构称为B-片层或B-折叠层。

B-片层可分为顺向平行（肽键的走向相同，即N、C端的方向一致）和逆向平行（两肽段走向相反）结构。

B-折叠的片层结构特点：1、肽键片层比较舒展。

2、氢键方向与肽链长轴垂直。

3、氨基酸残基的侧链分布在片层上下方。

生物化学第1章蛋白质的结构与功能(共89张PPT)

蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部
位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢
键和离子键。
血红蛋白的四级结构
第三节
蛋白质结构与功能的关系
The Relation of Structure and Function of Protein
一、蛋白质一级结构与功能的关系
二、蛋白质的二级结构
定义蛋白质分子中某一段肽链的局部空间
结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的维系键：氢键
蛋白质立体结构原则
由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共用电子对发生“电子共振”，使肽键具有部贮存的作用
血红蛋白 ——运输氧铜蓝蛋白 ——运输铜铁蛋白 ——贮存铁
5）免疫保护作用
抗原抗体反应凝血机制
6）参与细胞间信息传递
信号传导中的受体、信息分子等
7）氧化供能
第一节
蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
组成蛋白质的元素
β-折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象
β-折叠包括平行式和反平行式两种类型
结构特征：
⑴ 由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构；
⑵ 主链骨架伸展呈锯齿状； ⑶ 涉及的肽段较短，一般为5～10个
氨基酸残基； ⑷ 借相邻主链之间的氢键维系。
3. -转角
是多肽链180°回折部分所形成的一
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

第一章蛋白质

的主要承担者。
第一节蛋白质的化学组成
一、蛋白质的元素组成碳 (C) 50% ---55% 氢 (H) 6%---7% 氧 (O) 19%~24% 氮 (N) 16% 硫 (S) 0%~3% 少量的磷 (P) ，铁 (Fe) ，铜 (Cu),锌
(Zn) 和碘 (I)等
蛋白质含量的测定: －－－凯氏定氮法(测定氮的经典方法)
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
缬氨酸 valine
Val V 5.96
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
脯氨酸 proline
Pro P 6.30
目录
2. 非电离极性側链氨基酸色氨酸 tryptophan Try W 5.89
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基(residue)。
多肽和蛋白质
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
半透膜原理
三、蛋白质的变性
1 、概念：天然蛋白质受到物理、化学因素的影响，导致其空间结构的破坏，从而使蛋白质的理化性质发生改变和生物功能的丧失称为蛋白质的变性作用
2 、引起蛋白质变性的因素：物理因素：加热，紫外线，超声
波，剧烈震荡,X-射线等。化学因素：强酸、强碱、重金属
离子、尿素、丙酮、乙醇等。
存在形式：链状维系键：肽键（- CO-NH-，主）

化学选修1第一章第三节生命的基础——蛋白质

CH3CH2CH—CHCOOH CH3 NH2
春蚕到死丝方尽，蜡烛成灰泪始干。用化学知识解释诗句中的丝和泪，
属于什么类别的物质？
二、蛋白质的性质 1、蛋白质也具有两性 2、水解生成氨基酸
蛋白质
水解
氨基酸
3、盐析加入浓的无机盐，使蛋白质凝聚，从水溶液中析出来不影响蛋白质的性质，属于可逆过程。（物理变化）常用于分离和提纯蛋白质
5、颜色反应浓硝酸使皮肤变黄色.浓硝酸使蛋白质变黄色. 6. 蛋白质灼烧时有烧焦羽毛的气味。 ——鉴别蚕丝和人造丝
蛋白质的用途
人类的主要食品动物的毛、蚕丝是很好的纺织原料动物的皮革是衣服的原料
各种生物酶均是蛋白质
蛋白质
牛奶中的蛋白质与甲醛制酪素塑料
驴皮熬制的胶是一种药材——阿胶
第三节
生命的基础
—— 蛋白质
甘氨酸丙氨酸谷氨酸
1、几种简单的氨基酸：
C COOH CH2－COOH 甘氨酸 C CH3－CH2－COOH COOH
—
—
NH2
NH2
丙氨酸 —
COOH HOOC－(CH2)2－CH－COOH C NH2 谷氨酸
二、氨基酸的性质
人体必需氨基酸
赖氨酸蛋氨酸亮氨酸异亮氨酸
饱和(NH4)2SO4和Na2SO4
4、变性——丧失生理活性，
是不可逆的化学变化
变性的条件
①铜，汞，铅等重金属 ②盐加热 ③紫外线，X射线 ④强酸，强碱 ⑤有机化合物如甲醛、酒精、苯甲酸等
变性后丧失了原有的可溶性，同时失去生理活性
解释以下问题
1、医疗器械常用加热煮沸的方法消毒

生物化学判断题【可编辑】

生物化学判断题【可编辑】第一章蛋白质化学1、蛋白质的变性是其构象发生变化的结果。

T2、蛋白质构象的改变是由于分子共价键的断裂所致。

F3、组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。

F4、蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。

F5、组成蛋白质的氨基酸都能与茚三酮生成紫色物质。

F6、Pro不能维持α-螺旋，凡有Pro的部位肽链都发生弯转。

T7、利用盐浓度的不同可提高或降低蛋白质的溶解度。

T8、蛋白质都有一、二、三、四级结构。

F9、在肽键平面中，只有与α-碳原子连接的单键能够自由旋转。

T 10、处于等电点状态时，氨基酸的溶解度最小。

T11、蛋白质的四级结构可认为是亚基的聚合体。

T12、蛋白质中的肽键可以自由旋转。

F第二章核酸化学1、脱氧核糖核苷中的糖环3’位没有羟基。

F2、若双链DNA中的一条链碱基顺序为CTGGAC，则另一条链的碱基顺序为GACCTG。

F3、在相同条件下测定种属A和种属B的T值，若种属A的DNA Tmm值低于种属B，则种属A的DNA比种属B含有更多的A-T碱基对。

T4、原核生物和真核生物的染色体均为DNA与组蛋白的复合体。

F5、核酸的紫外吸收与溶液的pH值无关。

F6、mRNA是细胞内种类最多，含量最丰富的RNA。

F7、基因表达的最终产物都是蛋白质。

F8、核酸变性或降解时，出现减色效应。

F9、酮式与烯醇式两种互变异构体碱基在细胞中同时存在。

T 10、毫无例外，从结构基因中的DNA序列可以推出相应的蛋白质序列。

F11、目前为止发现的修饰核苷酸大多存在于tRNA中。

T 12、核糖体不仅存在于细胞质中，也存在于线粒体和叶绿体中。

T 13、核酸变性过程导致对580nm波长的光吸收增加。

F 14、核酸分子中的含氮碱基都是嘌呤和嘧啶的衍生物。

T 15、组成核酸的基本单位叫做核苷酸残基。

T16、RNA和DNA都易于被碱水解。

F17、核小体是DNA与组蛋白的复合物。

T第三章糖类化学1、单糖是多羟基醛或多羟基酮类。