第一章蛋白质化学
生物化学 2
第一章蛋白质1.蛋白质的元素组成：主要由C、H、O、N、S等元素组成，有些还含有少量P和金属元素Fe、Cu、Zn等。
其中各种蛋白质平均含N量占整个分子量16%,即1gN→6.25g蛋白质；2.蛋白质的基本组成单位--氨基酸。
氨基酸结构：除甘氨酸以外，均为L-α-氨基酸。
分类：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、芳香族氨基酸）。
理化性质：○1、两性解离○2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质○3、氨基酸可与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。
3.标准氨基酸的结构特点：由C、H、O、N、S等元素组成的含氨基的有机酸，它们都是α-氨基酸，它们含有一个氨基和一个羧基结合在α-碳原子上，一个氢离子，区别在于其R基团的结构、大小、电荷以及对氨基酸水溶性的影响。
4.酸性氨基酸：侧链含有羧基；包括天冬氨酸、谷氨酸。
碱性氨酸：侧链含有氨基、胍基，咪唑基；赖氨酸、精氨酸，组氨酸。
芳香族氨基酸：含有疏水性较强的苯基、酚基和吲哚基；包括苯丙氨酸，色氨酸，酪氨酸。
5.氨基酸的两性电离：氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，在酸性溶液与H+结合成带正电的阳离子（—NH3+），也可在碱性溶液中与OH—结合，失去质子变成带负电的阴离子（—COO—），因此氨基酸为两性电解质。
6氨基酸的等电点：在某溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性粒子，呈电中性，此溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。
7.肽键的形成：两分子氨基酸，其中一分子氨基酸的α-羟基和另一分子氨基酸的α-氨基脱去一分子水，缩合成肽，在该物质中连接两分子氨基酸的酰胺键极为肽键。
8肽的概念：氨基酸残基通过肽键连接成肽。
9.蛋白质的理化性质：○1、两性电离的性质和具有等电点；○2、胶体性质；○3、蛋白质的空间结构破坏会引起变性、同时还可能引起沉淀；蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰。
10.丙酮沉淀：在0—4℃的低温下，用10 倍于蛋白质量的丙酮，使之沉淀，沉淀后立即分离丙酮，否则蛋白质会变性。
名词解释
羧基与另一个氨基脱水缩合而形成的化学由许多氨基酸借助肽键连接 肽键中的C-N 键具有部分不能旋转，因此，肽键中的C 、O 、N、H 四个原子处于一个平是指构成蛋称pH 值溶液荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的PH 值称为该蛋白的等电位。
双螺旋解开，变成无规则的线团，此种作用称核酸的DNA 在适链又可重新通过氨键连接，形成原来的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性DNA 的复性。
DNA ，DNA ，一条RNA ，只是它们有大部分互补的碱基顺序，也可以复此过程称杂交。
DNA变性时，A 260 DNA 热变性时，通常将％时的温度叫融解温度，DNA 链中，排列顺序和连接方式。
辅基，与酶蛋白的结合比较牢固，不易于酶的必需基团空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域较酶的活性理化性质及免疫学丧失，但可用透析、超滤等方法将抑制去抑制剂，故酶活力难以恢复。
是指糖原或葡萄糖在缺氧条是指由糖原分解为葡萄糖又叫Cori 循环。
肌肉糖酵解产生乳酸入血，再至肝合成肝糖原，肝糖原分解成葡萄糖入血到肌肉，再酵解成乳酸，此反应循环进行，叫乳酸循是指由非糖物质转变成葡萄 第五章 脂类代谢是脂类在血液中的运输形式， 连同合成及吸收的磷脂，胆固醇，加上载体蛋白等形成乳糜微粒（CM ）,CM 入血后，因其直径大，因其血浆混浊，但数小时后便有澄清，这种现象称为脂肪的廓清。
这是因为CM 在组织毛细血管内皮细胞表面脂蛋白脂肪酶（LPL ）的催化下，使CM 中的甘油三酯逐步水解， CM 颗粒逐渐变小。
人们称LPL逐步水解为脂肪酸和甘油，以供其他组织利用，此过程称为脂脂肪酸在肝脏可分解并生成酮只能将酮体经血循环运至肝外组织利用。
在糖尿病等病理情况下，体内大量幼用脂肪，酮体的生成量超过肝外组织利用量时，可引起酮症。
此时血中酮体升高，是指体内需要而又不能目前认为必需脂肪酸有三种，即亚油酸，亚麻酸及脂类是脂肪与类脂的总类脂：是一类物理性质与脂肪相似的物质，主要有磷脂、糖脂、胆固醇及胆固醇脂等，是细胞的膜结构重要组分。
第一章蛋白质化学
（三）促肾上腺皮质激素（ACTH）
39肽，活性部位为第4~10位的7肽片段： Met-Glu-His-Phe-Arg-Trp-Gly。
（四）脑肽
脑啡肽具有强烈的镇痛作用（强于吗啡），不上瘾。
Met-脑啡肽 Tyr-Gly-Gly-PheMet Leu-脑啡肽 Tyr-Gly-Gly-PheLeu β-内啡肽（31肽）具有较强的吗啡样活性与镇痛作用。
6. 3）带负电： Glu(γ羧基)、Asp(β羧基)
7. （2）非极性氨基酸： 8. Val、Leu、Ile (支链)； Gly(无旋光异构)、
Ala; Met (含硫) 、Pro(亚氨基); Phe、Trp(芳香 族)
色氨酸 tryptophan Trp W 5.89
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
CH2CHCOOH NH2
CH2CHCOOH
5. （4）杂环亚氨基酸：Pro
N
NH2
H
N+ CO2-
HH
2. 根据R的极性
3. （1）极性氨基酸： 4. 1）不带电：Ser、Thr (含羟基) ；Asn、Gln
(含酰氨)；Tyr(芳香族)、Cys(含硫)
5. 2）带正电： Lys(ε氨基) 、Arg(胍基)、His(咪 唑基)
定其位置。采用过甲酸氧化法，生成半胱氨磺酸。
蛋白质顺序测定基本步骤
纯蛋白质 二硫键拆开
末端氨基酸测定 专一性裂解 将肽段分离并测出顺序 将肽段顺序进行叠联以确定完整的顺序
（二）蛋白质的空间结构（构象、高级结构）
构象(conformation)——即蛋白质的空间结构或 高级结构，是指蛋白质分子中所有原子在三维空 间的排列分布和肽链的走向。
生物化学第一章蛋白质化学
组成蛋白质的元素：
主要元素组成： 碳(C) 50% ~ 55% 氧(O) 19% ~ 24% 氢(H) 6% ~ 8% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4%
少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
蛋白质元素组成特点：
各种蛋白质含氮量很接近，平均为16％
故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 样品中蛋白质的含量〔g〕
脱水作用
脱水作用
－－
碱
酸－
－
－
－－ －
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
〔三〕蛋白质的变性、沉淀与凝固
1. 蛋白质的变性〔denaturation〕 在某些理化因素作用下，蛋白质的构
象被破坏，失去其原有的性质和生物活性， 称为蛋白质的变性作用。
变性后的蛋白称为变性蛋白质。
常见的变性因素：
2. 极性中性氨基酸
R-基含有极性基团； 生理pH条件下不解离。 包括7个：
甘氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、
半胱氨酸(Cys)、 谷氨酰胺(Gln)、 天冬酰胺(Asn)、 酪氨酸(Tyr) 苏氨酸(Thr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
R-基有NH2(NH3+)
牛胰核糖核酸酶的变性与复性
尿素或盐酸胍 β-巯基乙醇
透析
有活性
无活性
〔二〕一级构造与功能的关系 1.一级构造相似的蛋白质功能相似 一级构造不同的蛋白质功能不同
胰岛素的一级构造及种属差异
一级构造不同的蛋白质功能不同
ACTH 促肾上腺素皮质激素
MSH 促黑激素
第一章 蛋白质化学(含答案)
第一章蛋白质化学问答题1. 色蛋白 (chromoprotein)2. 金属蛋白 (metalloprotein)3. 磷蛋白 (phosphoprotein)4. 核蛋白 (nucleoprotein)5. 脂蛋白 (lipoprotein)6. 糖蛋白 (glycoprotein)7. 组蛋白 (histones)8. 蛋白质的互补作用9. 蛋白质系数10. a 一氨基酸11.必需氨基酸12. 非必需氨基酸13. 半必需氨基酸14. 两性离子15. 氨基酸的等电点（ isoelectric point, pl ）17. 构型 (configuration)18. 氨基酸残基19. 蛋白质的二级结构20. 肽单位21. 肽平面22. α螺旋结构23. β折叠结构24. β转角结构25. Rossmann 卷曲26. 超二级结构27. 结构域28. 蛋白质的四级结构29. 蛋白质的三级结构30. 亚单位（亚基）31. 分级盐析32. 蛋白质的变性作用33. 蛋白质的沉淀作用34. 生物碱试剂35. 单纯蛋白质（简单蛋白质）和结合36. 同功能蛋白质37. 免疫球蛋白（ Immunoglobulin ,Ig)38. 蛋白质的等电点39. 等离子点（ isoionic point ）40. 盐溶作用 (salting in)41. 盐析作用（ salting out)42. Bohr 效应（波尔效应）43. α - 碳原子的二面角44. 氨基末端（ N- 端）和 C- 末端45. 半透膜填空题1. 蛋白质按其分子外形的对称程度可分为_____和_____蛋白质两种。
2. 根据组成可将蛋白质分为_____和_____蛋白质两种。
3. 组蛋白是真核细胞染色体的_____，含_____氨酸多，所以呈碱性。
4. 醇溶蛋白溶于_____ ，而不溶于_____ 。
5. 蛋白质元素组成的特点是_____ ，平均为_____ 。
基础生物化学
第一章蛋白质化学蛋白质(protein)是由一条或多条多肽链构成的生物体内最重要的生物大分子，由20种常见蛋白质氨基酸通过肽键连接而成。
这些氨基酸除脯氨酸为亚氨基酸外，其他均为α-氨基酸。
蛋白质分子含氮量平均在16%，是蛋白质元素组成的一个特点，也是凯氏(Kjeldahl)定氮法测定蛋白质含量的计算基础。
氨基酸是两性电解质，在酸性溶液中带正电，在碱性溶液中带负电，氨基酸处于净电荷为零时的两性离子状态的溶液pH，称为该氨基酸的等电点(pl)。
氨基酸处于等电点时，其溶解度最小，在电场中不移动。
氨基酸可以与茚三酮、2，4-二硝基氟苯、异硫氰酸苯酯、丹磺酰氯反应。
前者常用于氨基酸和蛋白质的定性和定量分析，后三者在蛋白质氨基酸序列分析中具有重要作用。
蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白质的一级结构，它是高级结构的基础。
蛋白质的高级结构即指它的空间结构(构象)，包括二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构各个层次。
蛋白质多肽链主链的各种可能构象都可用和ψ的角度组合来描述。
蛋白质二级结构是多肽链主链通过氢键维持固定所形成的构象，在蛋白质分子中常见的二级结构单元有α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲4种形式。
由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体称为超二级结构。
在较大的球状蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，彼此分开，以松散的肽链相连，此球状构象就是结构域。
结构域通常是几个超二级结构的组合，对于较小的蛋白质分子，结构域与三级结构等同。
由α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲等二级结构通过侧链基团的相互作用进一步卷曲、折叠，借助次级键的维系形成三级结构，三级结构的形成使肽链中所有的原子都达到空间上的重新排布，它是建立在二级结构、超二级结构和结构域基础上的蛋白质的高级空间结构。
有些蛋白质含有多条肽链，每一条肽链都具有各自的三级结构。
生物化学——第一章蛋白质
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2N CH C OH
CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
谷氨酸（二羧基一氨基） pK1 pK2 pK3
碱性氨基酸：pI = (pK2 + pK3 )/2
赖氨酸（一pK羧1 基二p氨K2基pK）3
• 中性氨基酸pI一般为6.0答案：
• 提问：为什么偏酸性？
• -COOH解离程度略大于-NH2 • 提问：酸性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱）？
• 更酸（3.0 左 右）
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH CH 3 CH 2 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
H N
CO OH
吡咯
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
2、分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。 20种基本氨基酸按R的极性可分为： （1）非极性氨基酸 （2）极性氨基酸 （不带电荷氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸）
生物化学第一章蛋白质121
R CH NH2 COO
pH > pI
净电荷为负
当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负 电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动， 此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelctric point)。
甘
甘氨酸盐酸盐（A+） 等电点甘氨酸（A）
甘氨酸钠（A-）
蛋白质主要元素组成：C、H、O、N、S 微量元素：P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se 等。
蛋白质平均含N量为16％,这是凯氏定 氮法测蛋白质含量的理论依据：
蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25
蛋白质的分类
• 根据分子形状分类：
• 根据化学组成分类：
蛋白质主要功能：
催化功能； 调节功能； 运动功能； 信息功能；
特征：两条或多 条伸展的多肽链 侧向集聚，通过 相邻肽链主链上 的N-H与C=O之间 有规则的氢键， 形成锯齿状片层 结构，即β－折 叠片。
• 类别： • 平行：N端在同一方向。 • Φ=-119°，ψ=+113° • 反平行：N端一顺一反交替排列。 • Φ=-139°，ψ=+135°
特征：多肽 链中氨基酸 残基n的羰基 上的氧与残 基 （ n+3 ） 的 氮原上的氢 之间形成氢 键，肽键回 折 1800 。 形 成 10 个 原 子 组成的环。
β－转角（β-turn）
无
规
则
卷
曲
无规则卷曲
示
意
图
细胞色素C的三级结构
超二级结构
(super-secondary structure)
在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质 中，由若干相邻的二级结构单元（即α— 螺旋、β—折叠片和β—转角等）彼此相互 作用组合在一起，，形成有规则、在空间 上能辨认的二级结构组合体，充当三级结 构的构件单元，称超二级结构。
第一章蛋白质化学
二十种氨基酸的名称和结构如图所示 :
注：二十种氨基酸的结构特点
?支链氨基酸： 缬氨酸、亮氨酸，异亮氨酸 ?含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸
?含硫的氨基酸： 半胱氨酸（含巯基）、
甲硫氨酸（含硫甲基）
?含苯环的氨基酸： 苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸
?含胍基的氨基酸： 精氨酸 ?含咪唑基的氨基酸： 组氨酸
元素组成 ： C
H
O
N
S
其它
蛋白质中 N是特征元素，且含量恒定，为 16%左右 ，即16 克 氮/100克蛋白质，故可以用 定氮法测量蛋白质含量，即：每 100克蛋白质含氮 16克， 100/16=6.25 克蛋白质含氮 1克。所以， 每克样品含氮量× 6.25×100=100 克样品蛋白质含量（克 %）。
的化学性质 的差异，使各组分以不同程度分布
8.其它： 如鸡蛋清蛋白、牛奶中的酪蛋白是营养和储存
蛋白；胶原蛋白、纤维蛋白等属于结构蛋白。还有甜味 蛋白、毒素蛋白等都具有特异的生物学功能。
所以，我们不难理解，为什么说 没有蛋白质就没有生命。
二、蛋白质的分类
1. 根据分子形状分： 球状蛋白质、纤维状蛋白质
2.根据功能分： 活性蛋白质、结构蛋白质。
4. 参与机体的运动： 如心跳、胃肠蠕动等，依靠与肌 肉收缩有关的蛋白质来实现，如肌球蛋白、肌动蛋白。
5.参与机体的防御： 机体抵抗外来侵害的防御机能，靠
抗体，抗体也称免疫球蛋白，是蛋白质。 6. 接受传递信息： 如口腔中的味觉蛋白、视网膜中的视 觉蛋白。
7.调节或控制细胞的生长、分化、遗传信息的表达。
定因素。
8.充分理解蛋白质结构与功能的关系；从核糖
核酸酶的变性与复性实验理解一级结构与空
《生物化学》绪论 第1章 蛋白质化学
定的蛋白质肽键断裂，各自得到一系列大小不同 的肽段。
⑷分离提纯所得的肽，并测定它们的序列。
⑸从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质
中全部氨基酸排列顺序。
一级结构确定的原则
蛋白质一级结构测定的战略原则是将大化小，逐
段分析，先后采用不同方法制成两套肽片断，并 对照两段肽段，找出重叠片断，排出肽的前后位 臵，最后确定蛋白质的完整序列。
α-螺旋结构
每个氨基酸残基的－NH
－与间隔三个氨基酸残 基的=C=0形成氢键。每 个 肽 键 的 =C=0 与 － NH －都参加氢键形成，因 此 保 持 了 α- 螺 旋 的 最 大 稳定性。
绝大多数蛋白质以右手
右手α螺旋
α- 螺 旋 形 式 存 在 。 1978 年发现蛋白质结构中也 有 左 手 α- 螺 旋 结 构 。
第一章 蛋白质化学
第一章 蛋白质化学
蛋白质是由不同的 α-氨基酸按一定
的序列通过酰胺键（蛋白质化学中专 称为肽键）缩合而成的，具有较稳定 的构像并具有一定生物功能的生物大 分子。
1.1 蛋白质的生物学意义
蛋白质是一切生物体的细胞和组织的主要组成成
分，也是生物体形态结构的物质基础，使生命活 动所依赖的物质基础。 蛋白质分子巨大、结构复杂，使得蛋白质的理论 研究及其应用受到限制。近年来在重组DNA技术 基础上发展起来的蛋白质工程为解决这方面的问 题提供了最大的可能性。蛋白质工程可改变蛋白 质的生物活性，改变蛋白质的稳定性，改变受体 蛋白质的特性。通过蛋白质工程可深入地研究蛋 白质的结构与功能的相互关系。
1.2 蛋白质的元素组成
经元素分析，蛋白质一般含碳50%~55%，氢
6%~8% ， 氧 20%~23% ， 氮 15%~18% ， 硫 0%~4%。 有的蛋白质还含有微量的磷、铁、锌、铜、钼、 碘等元素。 氮含量在各种蛋白质中比较接近，平均为16%。 因此，一般可由测定生物样品中的氮，粗略的 计算出蛋白质的含量。（1g的氮≈ 6.25 g的蛋 白质）
医学生物化学
β-折叠
(1)多肽链在一定空间平面内伸展，各肽键 平面之间折叠成锯齿状（或折扇形）结构。
31
（2）β－片层可以由一条肽链折 返而成，也可以由两条以上多肽 链顺向或逆向平行、排列而成。
32
（3）当两条肽链接近时，彼此 的肽链相互形成氢键使结构稳 定，氢键的方向与肽键长轴相 垂直。
（4）肽链中氨基酸侧链R伸出 在片层“锯齿”上下。
19
②蛋白质的分子结构：蛋白质分子的一 级、二级、三级及四级结构的概念，维 持蛋白质一级结构和空间结构的化学键 (肽键、二硫键、氢键、盐键、疏水键 和范德华引力)，α—螺旋和β折叠结 构的特点。
20
21
一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸 残基的排列顺序称为蛋白质的一级 结构。
一级结构的主要化学键：肽键、二 硫键。
53
核酸：脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核 酸(RNA)
DNA是遗传的物质基础，RNA在蛋白 质的生物合成中起着重要作用。
DNA是遗传信息的携带者，生物体的 遗传特征主要由DNA决定。在RNA和 蛋白质的参与下，DNA可将遗传信息 复制、转录并指导特定蛋白质的生 物合成。
54
2、核酸的化学组成： ① 核酸的元素组成：C、H、O、N、P ② 核酸的基本化学组成：碱基、戊糖和 磷酸，碱基结构特点及简写符号，DNA与 RNA分子组成的异同点。
33
34
三级结构：
蛋白质的三级结构是指在二 级结构基础上，肽链的不同区段 的侧链基团相互作用在空间进一 步盘绕、折叠形成的包括主链和 侧链构象在内的特征三维结构。
35
三级结构的特点：
（1）进一步盘曲、折叠的多肽链 分子在空间长度大大缩短，呈棒状、 纤维状、球状。
（2）多肽侧链上各种功能基团之 间所形成的次级键来维持结构的稳 定性。其中疏水键最为重要。
蛋白质化学1
肽键（peptide bond）：
0.127nm 键长=0.132nm 0.148nm
肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有 明显的共轭作用。 组成肽键的原子处于同一平面。
3 肽的命名：
亚硝酸盐反应 烃基化反应 酰化反应 脱氨基反应 西佛碱反应
H
α -氨基参加的反应
1、与亚硝酸反应： 氨基酸的氨基也和其他的伯胺一样，在室温下与亚硝 酸作用生成氮气，其反应式如下：
在标准条件下测定生成的氮气体积，即可计算出氨基酸 的量。
2、与酰化试剂反应： 氨基酸的氨基与酰氯或酸酐在弱碱溶液中发生作用时， 氨基即被酰基化。如与苄氧甲酰氯反应：
以甘氨酸为例说明氨基酸的解离情况
(1)
(2)
+
3 氨基酸的等电点
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化
COOH - H COO + pK ' 1 H N C H C H 3 R
+
-
H3N
+
-H pK2 ' H N C H 2 +H
+
+
COO R
-
+H
+
R
PH 1 净电荷 +1 正离子
7 0 两性离子 等电点PI
第二节
氨基酸
氨基酸是一切蛋白质的组成单位。
蛋白质的水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物，部
分水解通常得到多肽片段。最后得到各 种氨基酸的混合物。 所以，氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成。 这20种氨基酸被称为基本氨基酸。
01第一章蛋白质化学
01第⼀章蛋⽩质化学01 第⼀章蛋⽩质化学第⼀章蛋⽩质化学蛋⽩质是最重要的⽣物⼤分⼦，同时蛋⽩质化学在⽣物化学中也是第⼀重要的部分。
要学好⽣物化学就⼀定要⾸先学好蛋⽩质化学。
蛋⽩质化学这⼀章内容很多，重点是蛋⽩质的结构和功能，其难点是掌握蛋⽩质或氨基酸的两性解离。
为使读者更好地掌握两性解离，本章以氨基酸的两性解离为例进⾏较详细的解释。
当可解离基团HA或A-发⽣解离时:KaKb，,,, HA,,,H，A或A，HO,,,HA，OH2其中Ka与Kb分别为酸式解离常与碱式解离常数:+- Ka=[H]×[A]/[HA]-- Kb=[HA]×[OH]/([A]×[HO]) 2-+-14由于[HO]可近似看作为1，⽽[OH)×[H]=10; 2--14+ [OH]=10/[H]- Kb=[HA]×[OH-]/[A]--14+ =([HA]/[A]×(10/[H])-+-14 =[[HA]/([A]×[H])]10-14 =10 × 1/Ka-14 Ka×Kb=10为了使⽤上的⽅便，我们把X的负对数⽤pX表⽰，把上式两边取负对数: pKa+pKb=14这样我们就可以清楚地看到对于同⼀对解离基团的pKa与pKb之间的关系。
⼀般情况下我们都使⽤pKa，⽽pKb使⽤则较少。
在处理pH值与某⼀可解离基团解离程度之间的关系时，我们就要使⽤Henderson-Hasselbalch⽅程，此⽅程是怎样来的呢，请看:Ka，, HA,,,H，A+-各成分的摩尔浓度为[HA] [H][A]+-+-Ka=([H]×[A]/[HA]=[H]×([A]/[HA])-两边取负对数:pKa=pH-Ig([A]/[HA])-Ph=pKa+1g([A]/[HA])=pKa+1g([碱]/[碱])+-上式即为Hendreson-Hasselbalch⽅程。
化学选修1第一章第三节 生命的基础——蛋白质
CH3CH2CH—CHCOOH CH3 NH2
春蚕到死丝方尽，蜡烛成灰泪始干。 用化学知识解释诗句中的丝和泪，
属于什么类别的物质？
二、蛋白质的性质 1、蛋白质也具有两性 2、水解生成氨基酸
蛋白质
水解
氨基酸
3、盐析 加入浓的无机盐，使 蛋白质凝聚，从水溶液中 析出来 不影响蛋白质的性质，属于可逆 过程。（物理变化） 常用于分离和提纯蛋白质
5、颜色反应 浓硝酸使皮肤变黄色.浓硝酸使蛋白 质变黄色. 6. 蛋白质灼烧时有烧焦羽毛的气味。 ——鉴别蚕丝和人造丝
蛋白质的用途
人类的主要食品 动物的毛、 蚕丝是很好 的纺织原料 动物的皮 革是衣服 的原料
各种生物酶 均是蛋白质
蛋白质
牛奶中的蛋 白质与甲醛 制酪素塑料
驴皮熬制的 胶是一种药 材——阿胶
第三节
生命的基础
—— 蛋白质
甘氨酸 丙氨酸 谷氨酸
1、几种简单的氨基酸：
C COOH CH2－COOH 甘氨酸 C CH3－CH2－COOH COOH
—
—
NH2
NH2
丙氨酸 —
COOH HOOC－(CH2)2－CH－COOH C NH2 谷氨酸
二、氨基酸的性质
人体必需氨基酸
赖氨 酸 蛋氨 酸 亮氨 酸 异亮 氨酸
饱和(NH4)2SO4和Na2SO4
4、变性——丧失生理活性，
是不可逆的化学变化
变 性 的 条 件
①铜，汞，铅等重金属 ②盐 加热 ③紫外线，X射线 ④强酸，强碱 ⑤有机化合物如甲醛、酒精、 苯甲酸等
变性后丧失了原有的可溶性，同时失去 生理活性
解释以下问题
1、 医疗器械常用加热煮沸的方法消毒
生物化学生物化学第一章蛋白质
PAGE
垂
直
平
低浓度浓缩胶
板
电
泳
高浓度分离胶
示
意
图
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学一章蛋白质
• 肌红蛋白和血红蛋白的每条链都含一个血 红素辅基。
• 血红素由四个吡咯环构成的原卟啉Ⅸ和一 个铁离子组成。作为亚铁离子，可形成6个 配位键：其中4个与卟啉与环的氮原子连接， 第五个与His93相连，第六个与氧可逆结合 附近有个His64辅助氧的结合。
生物化学生物化学第一章蛋白质
肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能
生物化学生物化学第一章蛋白质
目录
• 肌红蛋白(Mb)由153个氨基酸残基组成,血 红蛋白(Hb)的α亚基有141个氨基酸,β亚基 有146个氨基酸残基。Mb and Hb的两种亚 基氨基酸残基数和序列均有变化，但它们 的三级结构几乎完全相同。
• 同功能蛋白质：不同生物体中表现同一功 能的蛋白质，又称同源蛋白质。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 对比不同生物的同源蛋白质的氨基酸序列 可以发现，它们长度相同或相近，而且许 多位置的氨基酸是相同的。这些相同的氨 基酸残基称为不变残基。
• 不变残基对于同源蛋白的功能是必需的。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 说明肌红蛋白和血红蛋白的α亚基和β亚基 都起源于一个共同的祖先。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 在血红蛋白和肌红蛋白分子中与辅基血红 素相连的氨基酸都是组氨酸。说明不同氨 基酸序列中只有关键的氨基酸不变才能产 生相同的构象，执行相同的功能。
• 这种关键氨基酸通常提供形成蛋白质构象 的必要基团。
王镜岩生物化学知识点整理版
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素（化学）组成主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。
有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。
每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。
存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。
（三）氨基酸的重要理化性质1．一般物理性质α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。
各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。
一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收峰在280nm，Phe在265 nm。
由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
2．两性解离和等电点（isoelectric point, pI）氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH有关。
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中性氨基酸pI一般为6.0
提问：为什么偏酸性？
答案：-COOH解离程度略大于-NH2的得电子 能力
提问：酸性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱）？
更酸（3.0 左 右）
碱 性 氨 基 酸pI 更 碱（7.6~10.7)( 只 有 三 种）
提 问： 大 多 数 氨 基 酸 在 中 性（pH=7）
- 时， 带
2、蛋白质的元素组成
蛋白质一般含碳50~55% 氢6~8% 氧20~23% 氮15~18% 硫0~4% 还含有微量的铁、磷、铁、锌、铜、钼、碘等
其中氮的含量在一般的蛋白质中都比较接近，16% 左右。所以1克氮相当于6.25克蛋白质
第一章蛋白质化学
3、蛋白质的组成
蛋白质——多聚氨基酸 如图 什么是氨基酸呢？
细胞内有支撑体
食物－酵母细胞
？
第一章蛋白质化学
功能 蛋 白,大多为 球 状细；胞膜—载体蛋白
（物质、信号）、酶 细胞质(包括细胞器)—酶 （物质代谢）、信号传递
细胞核—酶（遗传）、 结构蛋白（染色体骨架）
第一章蛋白质化学
蛋白质分布广泛、功能多构功能-皮、毛、骨、牙、细胞骨架
电？
第一章蛋白质化学
C.等 电 点 时 的 氨 基 酸
溶 解 度 最 小，易 于 沉 淀
提 问： 为 什 么？ 较小的同性排斥
氨基酸的等电点的计算
PI
PK1+PK2
中性和酸性氨基酸
2
or
PK2+PK3
碱性氨基酸
2 第一章蛋白质化学
D. 吸光性
含苯环氨基酸大π键吸收紫外光，蛋白质故 也具有紫外吸光性，实验室利用紫外分光光 度仪在280nm处测定蛋白质含量；
3.氨基酸的性质
A、一般物理性质
a.α-氨基酸为无色晶体，熔点极高，一般在 200℃以上
b.不同氨基酸味道不同，有无味、苦味 、甜味
c.不同氨基酸的溶解度不同，但能溶于 稀酸或稀碱溶液中，不能溶于有机溶剂 ，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀 析出.
第一章蛋白质化学
B.两性电解质
R
R
R
+ H 3 N +C H
第一章蛋白质化学
牛胰脏核糖核酸酶蛋白分子氨基酸组成
第一章蛋白质化学
2.1 蛋白质的组成单位——氨基酸
含有氨基的羧酸
1. 化学结构
R-CH(NH2)-COOH R代表氨基酸之间相异的部分，叫 R 基 (R group)， 又 称 为 侧 链 (sidechain) 。 无色晶体、溶于水
第一章蛋白质酪化氨学 酸分子
第一章蛋白质化学
20构白种成质基蛋的 本氨天冬氨基酸 酸图示
前二 十 种
氨基酸 的名称、
谷氨酸
符号、
化学结
赖氨酸
构和疏
水性指
数。指
精氨酸
数愈正
表示疏
水性愈
组氨酸
黑强色素。、甲亢
酪氨酸
脑白金
第一章蛋白质化学 色氨酸
苯丙氨酸 半胱氨酸 蛋氨酸 丝氨酸 苏氨酸 天冬酰胺 谷氨酰胺
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 脯氨酸
O H - +
O H -
C O O H H 3 NC H H +
C O O H +
H 2 NC _H
C O O -
在酸性溶液中
“+ ”
“
不带电
在晶体状态或水溶液中 即等电点（pI）
”
“ —”
在碱性溶液中
pI——等电点时的pH
不同氨基酸等电点（pI）不同
提问：为什么？
第一章蛋白质化学
答案：
-R 有电性区别。
第一章蛋白质化学
第一章蛋白质化学
2. 分类
第一章蛋白质化学
氨基酸的分类(1)
根据R基的化学结构,可分为4大类: 脂肪族氨基酸 芳香族氨基酸 杂环氨基酸 杂环亚氨基酸
第一章蛋白质化学
氨基酸的分类(2)
根据R基团的极性分两大类 极性不带电荷
极性氨基酸: 极性带正电荷 极性带负电荷
非极性氨基酸
第一章蛋白质化学
蛋白质——蛋白质是生命的表现形式
生（诞生、生长）：在蛋白质（酶）控制
（催化）下的老细胞计划性凋亡和新细胞的再生 （细胞新陈代谢）、活细胞物质的代谢。
老？蛋白质功能的普遍衰退(?)。 病——个别蛋白质的功能障碍。 死？蛋白质功能的全部停止,分解。
第一章蛋白质化学
蛋白质的功能与分布
单细胞生物
胞外酶 鞭毛-蛋白质（运动器官） 细胞壁-糖、脂、肽 细胞膜-载运蛋白、酶蛋白 细胞质-酶蛋白（催化物质代谢） 细胞核-酶蛋白（催化遗传）
第一章蛋白质化学
多细胞动物
个体层次
毛发、皮肤 -角蛋白 骨骼、牙齿-钙+胶 原蛋白
第一章蛋白质化学
器官层次
巨噬细胞
食道（口、胃、肠） -消化酶（细胞外）
血管中-免疫蛋白 （Antibody） 激素蛋白
第一章蛋白质化学
结构蛋白, 均为纤维状；
带有细绿胞色荧水光平
的骨架蛋白质 地衣
细胞
细细提胞胞问粘内：连丝为物网什质状么-骨胶人架 原蛋体蛋白细白（胞决会定有细不胞同形 状的及形运状动呢）？；
地 球 上 天 然 形 成 的 氨 基 酸 有 300 种 以 上 ， 但 是 构 成 蛋 白 质 的 氨 基 酸 只 有 22 种 , 且都是α-氨基酸（可能还存在更多的）。
提问：什么是α-氨基酸？
答案：
----C-C-C-C-COOH
γβα ----C-C-C-C(NH2)-COOH α-氨基酸 ----C-C-C (NH2)- C - COOH β-氨基酸 ----C-C (NH2)- C - C - COOH γ-氨基酸
E、氨基酸的化学性质
（1）与印三酮的反应★ （2）与甲醛的反应 （3）与2，4-二硝基氟苯的反应 ★ （4）与异硫氰酸苯酯的反应★ （5）与荧光胺的反应
第一章蛋白质化学
Edman 降解（1）与2，4-二
硝基氟苯的反应
• N-端残基的鉴定： 蛋白质多肽的N-端游离-NH2与2，4-
第一章蛋白质化学
第一章 蛋白质化学
第一章 蛋白质化学
1、蛋白质的生物学意义 2、蛋白质的元素组成 3、蛋白质的氨基酸组成 （1）氨基酸的结构通式 （2）氨基酸的分类 （3）氨基酸的重要理化性质 4、肽
第一章蛋白质化学
蛋白质-英文为“Protein”——第一重要.
第一章蛋白质化学
蛋白质的生物学意义
3. 载运功能-膜蛋白
4. 调控功能-激素
5. 运动功能-鞭毛、肌肉蛋白
辅助功能
6. 防御功能-免疫球蛋白
7. 神经传导
第一章蛋白质化学
提问：为什么同样是由铁组成的，汽车、 轮船、卷尺功能大不相同？
• 其他组成以及结构复杂程度不同
生物大分子包括蛋白质
结构决定功能
（分子结构决定生物功能）
第一章蛋白质化学