第一章蛋白质化学
名词解释
羧基与另一个氨基脱水缩合而形成的化学由许多氨基酸借助肽键连接 肽键中的C-N 键具有部分不能旋转，因此，肽键中的C 、O 、N、H 四个原子处于一个平是指构成蛋称pH 值溶液荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的PH 值称为该蛋白的等电位。
双螺旋解开，变成无规则的线团，此种作用称核酸的DNA 在适链又可重新通过氨键连接，形成原来的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性DNA 的复性。
DNA ，DNA ，一条RNA ，只是它们有大部分互补的碱基顺序，也可以复此过程称杂交。
DNA变性时，A 260 DNA 热变性时，通常将％时的温度叫融解温度，DNA 链中，排列顺序和连接方式。
辅基，与酶蛋白的结合比较牢固，不易于酶的必需基团空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域较酶的活性理化性质及免疫学丧失，但可用透析、超滤等方法将抑制去抑制剂，故酶活力难以恢复。
是指糖原或葡萄糖在缺氧条是指由糖原分解为葡萄糖又叫Cori 循环。
肌肉糖酵解产生乳酸入血，再至肝合成肝糖原，肝糖原分解成葡萄糖入血到肌肉，再酵解成乳酸，此反应循环进行，叫乳酸循是指由非糖物质转变成葡萄 第五章 脂类代谢是脂类在血液中的运输形式， 连同合成及吸收的磷脂，胆固醇，加上载体蛋白等形成乳糜微粒（CM ）,CM 入血后，因其直径大，因其血浆混浊，但数小时后便有澄清，这种现象称为脂肪的廓清。
这是因为CM 在组织毛细血管内皮细胞表面脂蛋白脂肪酶（LPL ）的催化下，使CM 中的甘油三酯逐步水解， CM 颗粒逐渐变小。
人们称LPL逐步水解为脂肪酸和甘油，以供其他组织利用，此过程称为脂脂肪酸在肝脏可分解并生成酮只能将酮体经血循环运至肝外组织利用。
在糖尿病等病理情况下，体内大量幼用脂肪，酮体的生成量超过肝外组织利用量时，可引起酮症。
此时血中酮体升高，是指体内需要而又不能目前认为必需脂肪酸有三种，即亚油酸，亚麻酸及脂类是脂肪与类脂的总类脂：是一类物理性质与脂肪相似的物质，主要有磷脂、糖脂、胆固醇及胆固醇脂等，是细胞的膜结构重要组分。
第一章蛋白质化学习题答案
（一）名词解释1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。
18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
第一章蛋白质化学习题答案资料
（一）名词解释1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。
18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
第一章 蛋白质化学习题及答案
第一章蛋白质化学一、填空题1.根据R基团对水分子的亲和性，氨基酸可分成和；根据对动物的营养价值，氨基酸又可分成和。
疏水性氨基酸亲水性氨基酸必需氨基酸非必需氨基酸2.测定一级结构需要的蛋白质的样品纯度不低于。
如果一种蛋白质分子含有二硫键，可使用电泳法对二硫键进行准确定位。
97% 对角线3.目前已发现的蛋白质氨基酸有种，其中2种罕见的氨基酸是和，它们分别由和密码子编码。
22 硒半胱氨酸吡咯赖氨酸UGA UAG4.蛋白质紫外吸收是由三种氨基酸造成的，最大吸收峰在nm。
蛋白质的pI可使用的方法测定，pI处蛋白质的溶解度。
芳香族280 等电聚焦最小5.蛋白质的功能主要由其特定的结构决定。
蛋白质的一级结构决定其高级结构和功能。
α-角蛋白的主要二级结构是，β-角蛋白的二级结构主要是。
三维α-螺旋β-折叠6.蛋白质变性是指蛋白质受到某些理化因素的作用，其结构被破坏、随之丧失的现象。
高级生物功能7.氨基酸与的反应可用于Van Slyke定氮，试剂或可用来测定N端氨基酸。
在蛋白质氨基酸中，只有与茚三酮反应产生黄色物质，其余氨基酸生成物质。
亚硝酸Sanger 丹磺酰氯脯氨酸蓝紫色8.蛋白质的结构一般包括个层次的结构，但肌红蛋白的结构层次只有个。
一种蛋白质的全部三维结构一般称为它的构象。
二级结构是指，它是由氨基酸残基的氢键决定的。
最常见的二级结构由、、和，其中能改变肽链走向的二级结构是。
4 3多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕非侧链基团α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲β-转角二、是非题1.氨基酸可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸，其中亲水氨基酸溶于水，疏水氨基酸一般不溶于水。
错2.到目前为止，已在蛋白质分子中发现22种L型氨基酸。
错3.可使用双缩脲反应区分二肽和氨基酸。
错4.一种特定的氨基酸序列通常能决定几种不同的稳定的特定三维结构。
错5.许多明显不相关的氨基酸序列能产生相同的三维蛋白质折叠。
正确6.吡咯赖氨酸和羟赖氨酸都属于蛋白质翻译好后的赖氨酸残基的修饰产物。
第一章 蛋白质化学习题及答案
第一章蛋白质化学一、填空题1.根据R基团对水分子的亲和性，氨基酸可分成和；根据对动物的营养价值，氨基酸又可分成和。
疏水性氨基酸亲水性氨基酸必需氨基酸非必需氨基酸2.测定一级结构需要的蛋白质的样品纯度不低于。
如果一种蛋白质分子含有二硫键，可使用电泳法对二硫键进行准确定位。
97% 对角线3.目前已发现的蛋白质氨基酸有种，其中2种罕见的氨基酸是和，它们分别由和密码子编码。
22 硒半胱氨酸吡咯赖氨酸UGA UAG4.蛋白质紫外吸收是由三种氨基酸造成的，最大吸收峰在nm。
蛋白质的pI可使用的方法测定，pI处蛋白质的溶解度。
芳香族280 等电聚焦最小5.蛋白质的功能主要由其特定的结构决定。
蛋白质的一级结构决定其高级结构和功能。
α-角蛋白的主要二级结构是，β-角蛋白的二级结构主要是。
三维α-螺旋β-折叠6.蛋白质变性是指蛋白质受到某些理化因素的作用，其结构被破坏、随之丧失的现象。
高级生物功能7.氨基酸与的反应可用于Van Slyke定氮，试剂或可用来测定N端氨基酸。
在蛋白质氨基酸中，只有与茚三酮反应产生黄色物质，其余氨基酸生成物质。
亚硝酸Sanger 丹磺酰氯脯氨酸蓝紫色8.蛋白质的结构一般包括个层次的结构，但肌红蛋白的结构层次只有个。
一种蛋白质的全部三维结构一般称为它的构象。
二级结构是指，它是由氨基酸残基的氢键决定的。
最常见的二级结构由、、和，其中能改变肽链走向的二级结构是。
4 3多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕非侧链基团α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲β-转角二、是非题1.氨基酸可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸，其中亲水氨基酸溶于水，疏水氨基酸一般不溶于水。
错2.到目前为止，已在蛋白质分子中发现22种L型氨基酸。
错3.可使用双缩脲反应区分二肽和氨基酸。
错4.一种特定的氨基酸序列通常能决定几种不同的稳定的特定三维结构。
错5.许多明显不相关的氨基酸序列能产生相同的三维蛋白质折叠。
正确6.吡咯赖氨酸和羟赖氨酸都属于蛋白质翻译好后的赖氨酸残基的修饰产物。
高中生物第一章蛋白质化学
提问：什么是α-氨基酸？
答案：
----C-C-C-C-COOH
γβα
----C-C-C-C(NH2)-COOH ----C-C-C (NH2)- C - COOH ----C-C (NH2)- C - C - COOH
α-氨基酸 β-氨基酸 γ-氨基酸
构2成0蛋种基本氨基酸图示
H+ H+
R
H+
H4HN3+N C COOH-H
H
总电荷 0“＋”
水加溶碱后等电O荷H状－ 态
OH－ OH－ R HH4HN3N3+N C COOHH H2O 总电荷 0“-”
R
H3N++ CH
R
OH-
+
COOH
H3N CH
H+
OHCOO-
H+
在酸性溶液中
在晶体状态或水溶液中 即等电点（pI）
R
老？
蛋白质功能的普遍衰退(?)。
病——个别蛋白质的功能障碍。 死？
蛋白质功能的全部停止,分解。
蛋白质——生物功能分子
功能 蛋 白,大多为 球 状细；胞膜—载体蛋白（物
质、信号）、酶 细胞质(包括细胞器)—酶 （物质代谢）、信号传递
细胞核—酶（遗传）、 结构蛋白（染色体骨架）
机理：由受损细胞分泌促使其他细胞产 生相应的抗病毒蛋白质。
脑肽是人在受到突然伤害，脑垂体自然分泌的“鸦片”。 提 问： 有什么生物意义吗？
不受疼痛的干扰，迅速自救
为 2.3 蛋 白 质 的 结 构 研
究
虾红素
方
便，
分
四
层
生物化学第一章蛋白质化学
组成蛋白质的元素：
主要元素组成： 碳(C) 50% ~ 55% 氧(O) 19% ~ 24% 氢(H) 6% ~ 8% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4%
少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
蛋白质元素组成特点：
各种蛋白质含氮量很接近，平均为16％
故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 样品中蛋白质的含量〔g〕
脱水作用
脱水作用
－－
碱
酸－
－
－
－－ －
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
〔三〕蛋白质的变性、沉淀与凝固
1. 蛋白质的变性〔denaturation〕 在某些理化因素作用下，蛋白质的构
象被破坏，失去其原有的性质和生物活性， 称为蛋白质的变性作用。
变性后的蛋白称为变性蛋白质。
常见的变性因素：
2. 极性中性氨基酸
R-基含有极性基团； 生理pH条件下不解离。 包括7个：
甘氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、
半胱氨酸(Cys)、 谷氨酰胺(Gln)、 天冬酰胺(Asn)、 酪氨酸(Tyr) 苏氨酸(Thr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
R-基有NH2(NH3+)
牛胰核糖核酸酶的变性与复性
尿素或盐酸胍 β-巯基乙醇
透析
有活性
无活性
〔二〕一级构造与功能的关系 1.一级构造相似的蛋白质功能相似 一级构造不同的蛋白质功能不同
胰岛素的一级构造及种属差异
一级构造不同的蛋白质功能不同
ACTH 促肾上腺素皮质激素
MSH 促黑激素
生物化学第一章蛋白质概论
一般动物: 6.25 牛奶: 6.38
植物: 5.7
大米: 5.95
（二） 蛋白质的分子组成
1.蛋白质的水解产物
• 蛋白质的水解过程为:
蛋白质 月示 胨 多肽 二肽 α-氨基酸 分子量：>104 5×103 2×103 500-103 200 100
• α-氨基酸(amino acid)是蛋白质的基本组成 单位
2.根据R基团的化学结构分类
（1）脂肪族氨基酸：Gly,Ala,Val,Leu,IleSer,Thr，
Cys,Met,Asn,Gln,Asp,Glu,Lys,Arg；
（2）芳香族氨基酸：Phe,Tyr,Try； （3）杂环氨基酸：His； （4）杂环亚氨基酸：Pro；
3.根据R基团的极性分类
（1）非极性氨基酸
（二）蛋白质在自然界的分布及重要性
2. 凡是有生命的地方，基本上都有蛋白质在起作用。
蛋白质和核酸是生命的主要物质基础。 蛋白质是生Байду номын сангаас表现千差万别的功能的基本物质。
3．蛋白质在食品加工中的重要性；
蛋白质的加工特性影响食品的营养及感官品质; 某些食品的制造利用蛋白质的特性;
二、蛋白质的分类
•按分子形状分两类： 球状蛋白和纤维状蛋白
（二）蛋白质在自然界的分布及重要性
1.蛋白质是一切生物体的重要组成成分
•从高等动植物到低等微生物 •从最复杂的人类到最简单的病毒 例：蛋白质在生物体中占干重为
人体：45% 横纹肌：80% 心脏：60% 细菌：50~80% 酵母：46.6% 病毒： 60% 小麦：约9% 大豆：约36% 花生：26%
营养和贮存功能----为机体提供养料如醇溶蛋白、卵清蛋 白、酪蛋白
生物化学——第一章蛋白质
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2N CH C OH
CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
谷氨酸（二羧基一氨基） pK1 pK2 pK3
碱性氨基酸：pI = (pK2 + pK3 )/2
赖氨酸（一pK羧1 基二p氨K2基pK）3
• 中性氨基酸pI一般为6.0答案：
• 提问：为什么偏酸性？
• -COOH解离程度略大于-NH2 • 提问：酸性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱）？
• 更酸（3.0 左 右）
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CH CH 3 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH CH 3 CH 2 CH 3
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
非极性氨基酸
H N
CO OH
吡咯
丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
2、分类
各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。 20种基本氨基酸按R的极性可分为： （1）非极性氨基酸 （2）极性氨基酸 （不带电荷氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸）
生物化学第一章蛋白质121
R CH NH2 COO
pH > pI
净电荷为负
当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负 电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动， 此时溶液的pH值即为该氨基酸的等电点(isoelctric point)。
甘
甘氨酸盐酸盐（A+） 等电点甘氨酸（A）
甘氨酸钠（A-）
蛋白质主要元素组成：C、H、O、N、S 微量元素：P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se 等。
蛋白质平均含N量为16％,这是凯氏定 氮法测蛋白质含量的理论依据：
蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25
蛋白质的分类
• 根据分子形状分类：
• 根据化学组成分类：
蛋白质主要功能：
催化功能； 调节功能； 运动功能； 信息功能；
特征：两条或多 条伸展的多肽链 侧向集聚，通过 相邻肽链主链上 的N-H与C=O之间 有规则的氢键， 形成锯齿状片层 结构，即β－折 叠片。
• 类别： • 平行：N端在同一方向。 • Φ=-119°，ψ=+113° • 反平行：N端一顺一反交替排列。 • Φ=-139°，ψ=+135°
特征：多肽 链中氨基酸 残基n的羰基 上的氧与残 基 （ n+3 ） 的 氮原上的氢 之间形成氢 键，肽键回 折 1800 。 形 成 10 个 原 子 组成的环。
β－转角（β-turn）
无
规
则
卷
曲
无规则卷曲
示
意
图
细胞色素C的三级结构
超二级结构
(super-secondary structure)
在蛋白质分子中，特别是球状蛋白质 中，由若干相邻的二级结构单元（即α— 螺旋、β—折叠片和β—转角等）彼此相互 作用组合在一起，，形成有规则、在空间 上能辨认的二级结构组合体，充当三级结 构的构件单元，称超二级结构。
《生物化学》绪论 第1章 蛋白质化学
定的蛋白质肽键断裂，各自得到一系列大小不同 的肽段。
⑷分离提纯所得的肽，并测定它们的序列。
⑸从有重叠结构的各个肽的序列中推断出蛋白质
中全部氨基酸排列顺序。
一级结构确定的原则
蛋白质一级结构测定的战略原则是将大化小，逐
段分析，先后采用不同方法制成两套肽片断，并 对照两段肽段，找出重叠片断，排出肽的前后位 臵，最后确定蛋白质的完整序列。
α-螺旋结构
每个氨基酸残基的－NH
－与间隔三个氨基酸残 基的=C=0形成氢键。每 个 肽 键 的 =C=0 与 － NH －都参加氢键形成，因 此 保 持 了 α- 螺 旋 的 最 大 稳定性。
绝大多数蛋白质以右手
右手α螺旋
α- 螺 旋 形 式 存 在 。 1978 年发现蛋白质结构中也 有 左 手 α- 螺 旋 结 构 。
第一章 蛋白质化学
第一章 蛋白质化学
蛋白质是由不同的 α-氨基酸按一定
的序列通过酰胺键（蛋白质化学中专 称为肽键）缩合而成的，具有较稳定 的构像并具有一定生物功能的生物大 分子。
1.1 蛋白质的生物学意义
蛋白质是一切生物体的细胞和组织的主要组成成
分，也是生物体形态结构的物质基础，使生命活 动所依赖的物质基础。 蛋白质分子巨大、结构复杂，使得蛋白质的理论 研究及其应用受到限制。近年来在重组DNA技术 基础上发展起来的蛋白质工程为解决这方面的问 题提供了最大的可能性。蛋白质工程可改变蛋白 质的生物活性，改变蛋白质的稳定性，改变受体 蛋白质的特性。通过蛋白质工程可深入地研究蛋 白质的结构与功能的相互关系。
1.2 蛋白质的元素组成
经元素分析，蛋白质一般含碳50%~55%，氢
6%~8% ， 氧 20%~23% ， 氮 15%~18% ， 硫 0%~4%。 有的蛋白质还含有微量的磷、铁、锌、铜、钼、 碘等元素。 氮含量在各种蛋白质中比较接近，平均为16%。 因此，一般可由测定生物样品中的氮，粗略的 计算出蛋白质的含量。（1g的氮≈ 6.25 g的蛋 白质）
第一章蛋白质化学2
微纤维
α
鳞状 细胞
大纤维
螺 旋
皮层细胞
初 原 纤 维
微 原 纤 维
卷发(烫发)的生物化学基础
烫发时
还原剂
（二）丝心蛋白(fibroin)：蚕丝和蜘蛛丝
特点： 反平行式β折叠片 抗张强度高 质地柔软 不能拉伸
丝蛋白的结构
分子中不含-螺旋 肽链常由多个六肽单元重复而成
-（Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala）n -
键能
肽键
90kcal/mol
二硫键
离子键
3kcal/mol
氢键
1kcal/mol
疏水键
1kcal/mol
范德华力
0.1kcal/mol
这四种键能远小于共价键，称次级键
次级键微弱却是维持蛋白质三维结构
主要的作用力 ?
数量巨大
三、蛋白质一级结构的测定
蛋白质AA顺序测定是蛋白质化学研究的基础 1953年F.Sanger测定了胰岛素的一级结构
用一定的介质（如蔗糖）在离心管内形成一连续或不连 续的密度梯度，将蛋白质混合液置于介质的顶部，通过 重力或离心力场的作用使蛋白质分层、分离。
肽链主链呈锯齿状折叠构象
平行肽链间以氢键从侧面连接的构象
-折叠结构特点:
C 总是处于折叠的角上 AA的R基团处于折叠的棱角上并与之垂直 两个AA之间的轴心距为0.35nm
氢键主要在链间/同一肽链不同部分间形成 几乎所有肽键都参与链内氢键的交联 氢键与链的长轴接近垂直
-折叠的类型
每个AA残基占0.15nm 绕轴旋转100°
链内形成氢键与轴平行 多为右手螺旋
影响-螺旋形成的因素
R基大小：较大的难形成，如多聚Ile R基的电荷性质：不带电荷易形成 Pro吡咯环
第一章 蛋白质化学
第一章蛋白质化学一、选择题：（一）A型题1.世界上第一个人工合成的蛋白质是一种Ａ.酶Ｂ.抗生素Ｃ.激素Ｄ.抗体Ｅ.载体2.关于蛋白质α螺旋的正确描述是：Ａ.蛋白质的二级结构是α螺旋Ｂ.每一个螺旋含5.4个氨基酸Ｃ.螺距为3.6nmＤ.α螺旋是左手螺旋Ｅ.氨基酸残基侧链的结构影响α螺旋的形成及稳定性3.选出非编码氨基酸.Ａ.甘氨酸;Ｂ.胱氨酸;Ｃ.赖氨酸;Ｄ.缬氨酸;Ｅ.组氨酸;4.选出不含硫的氨基酸.Ａ.胱氨酸;Ｂ.牛磺酸;Ｃ.甲硫氨酸;Ｄ.组氨酸;Ｅ.苯甲酸;5.能在多肽链之间形成二硫键的氨基酸是Ａ.甘氨酸；Ｂ.天冬氨酸；Ｃ.酪氨酸；Ｄ.丙氨酸；Ｅ.半胱氨酸6.泛酸是人体所需的一种维生素，但它本身没有生物活性，而是在人体内与ATP和一种氨基酸合成为辅酶Ａ后才在代谢中发挥作用．这种氨基酸是：Ａ.丝氨酸Ｂ.色氨酸Ｃ.苯丙氨酸Ｄ.半胱氨酸Ｅ.谷氨酰胺7.不出现于蛋白质中的氨基酸是：A.半胱氨酸B.甲硫氨酸C.瓜氨酸D.胱氨酸E.丝氨酸8.维系蛋白质分子中α螺旋的化学键是A.肽键B.离子键C.二硫键D.氢键E.疏水键9.从组织提取液中沉淀蛋白质而又不使之变性的方法是加入A.硫酸铵B.三氯醋酸C.氯化汞D.钨酸E.1N盐酸10.指出下列氨基酸中的必需氨基酸A.胱氨酸B.半胱氨酸C.脯氨酸D.丝氨酸E.苏氨酸11.蛋白质变性是由于：A.氨基酸排列顺序的改变B.氨基酸组成的改变C.肽键的断裂D.蛋白质空间构象的破坏E.蛋白质的水解12.盐析法沉淀蛋白质的原理是A.中和电荷、破坏水化膜B.与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C.降低蛋白质溶液的介电常数D.改变蛋白质溶液的等电点E.使蛋白质溶液的pH=pI13.完全由氨基酸构成的蛋白质称为单纯蛋白质,在单纯蛋白质分子中含量最少的元素是:A.CB.HC.OD.NE.S14.根据元素组成的区别，从下列氨基酸中排除一种氨基酸：A.组氨酸B.色氨酸C.胱氨酸D.精氨酸E.脯氨酸15.在一个分子结构中，如果存在由两种或两种以上的原子构成的环状结构，我们就说该分子结构中存在杂环结构，下列哪种分子肯定不存在杂环结构？A.单糖类B.类固醇C.氨基酸D.核苷酸E.维生素16.标准氨基酸的分子结构中没有的基团是:A.氨基B.甲基C.羟甲基D.醛基E.羟基17.一个单纯蛋白质分子结构中不一定存在的化学键是：A.疏水键B.肽键C.离子键D.二硫键E.氢键18.一个蛋白质分子结构中含有二硫键，所以该分子结构中一定有：A.甲硫氨酸B.赖氨酸C.半胱氨酸D.色氨酸E.天冬氨酸19.蛋白质的哪种结构不会因氢键的改变而改变：A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构E.以上都会20.根据基团结构，从下列氨基酸中排除一种氨基酸：A.苯丙氨酸B.色氨酸C.脯氨酸D.赖氨酸E.谷氨酸21.下列氨基酸中除哪个以外属于同一类氨基酸?A.甲硫氨酸B.牛磺酸C.丙氨酸D.谷氨酸E.天冬氨酸22.两种蛋白质Ａ和Ｂ，现经分析确知Ａ的等电点比Ｂ高，所以下面一种氨基酸在Ａ的含量可能比Ｂ多，它是：A.苯丙氨酸B.赖氨酸C.天冬氨酸D.甲硫氨酸E.谷氨酸23.一个蛋白质多肽链由100个氨基酸残基构成，它的分子量的可能范围是：A.6 000-8 000B.8 000-10 000C.10 000-12 000D.12 000-14 000E.14 000-16 00024.在只有氨基酸的水溶液中，下列哪种氨基酸的水溶液的pH值最低？A.精氨酸B.赖氨酸C.谷氨酸D.天冬酰胺E.色氨酸25.下列哪个化学反应是氨基酸的呈色反应？A.脱羧基反应B.双缩脲反应C.氧化反应D.茚三酮反应E.合成蛋白质26.请选出分子量较大的氨基酸：A.酪氨酸B.亮氨酸C.色氨酸D.精氨酸E.组氨酸27.下列哪个成份在人体细胞内含量最稳定:A.糖原B.脂肪C.蛋白质D.DNAE.维生素28.蛋白质的主链构象属于：A.一级结构；B.二级结构；C.三级结构；D.四级结构；E.空间结构；29.下列叙述不正确的是：A.蛋白质的结构单位是氨基酸；B.所有的氨基酸都是无色的；C.含两个以上肽键的化合物都能在碱性条件下与氯化铜作用显色；D.变性导致蛋白质沉淀；E.局部改变蛋白质的构象将导致其功能改变；30.下列叙述不正确的是：A.破坏蛋白质的水化膜并中和其所带电荷可以导致蛋白质沉淀；B.变性并没有改变蛋白质的化学结构；C.盐析是用高浓度的盐沉淀水溶液中的蛋白质；D.有四级结构的蛋白质都有两条以上多肽链；E.蛋白质溶液的酸碱度越偏离其等电点越容易沉淀；（二）X型题：31.存在于蛋白质分子中，而无遗传密码的氨基酸有A.羟脯氨酸B.谷氨酰胺C.羟赖氨酸D.胱氨酸E.鸟氨酸32.含硫氨基酸包括A.甲硫氨酸B.苏氨酸C.组氨酸D.半胱氨酸E.牛磺酸33.根据侧链R的结构可将氨基酸分为哪几类：A.脂肪族氨基酸B.酸性氨基酸C.芳香族氨基酸D.杂环族氨基酸E.碱性氨基酸34.关于α-螺旋结构的正确叙述是A.螺旋中每3.6个氨基酸残基为一周B.为右手螺旋结构C.两螺旋之间借二硫键维持其稳定D.氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧E.酸性氨基酸集中区域有利于螺旋形成35.下列具有四级结构的蛋白质有：A.血红蛋白B.肌红蛋白C.清蛋白D.乳酸脱氢酶E.丙酮酸脱氢酶系36.蛋白质分子的亚基之间可能有哪些化学键？Ａ.二硫键Ｂ.氢键Ｃ.离子键Ｄ.疏水键Ｅ.范德华力；37.蛋白质与多肽的区别包括哪些方面？A.所含肽链数；B.分子量大小；C.构象的重要性；D.是否含辅基；E.氨基酸组成；38.碱性氨基酸包括A.精氨酸B.组氨酸C.色氨酸D.赖氨酸E.谷氨酸39.人体需要必需氨基酸，是为了：A.合成蛋白质；B.合成维生素；C.合成激素；D.合成谷胱甘肽；E.合成非必需氨基酸；40.下列哪些氨基酸残基的侧链通过形成氢键参与维持蛋白质空间结构？A.半胱氨酸B.天冬氨酸C.苏氨酸D.谷氨酰胺E.赖氨酸41.破坏氢键将改变蛋白质哪些结构A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构E.所有结构42.氨基酸的可电离基团包括：A.氨基B.酰胺基C.羧基D.巯基E.胍基二、名词43.标准氨基酸44.氨基酸的等电点45.肽46.肽键47.肽链主链48.肽链的方向49.蛋白质的一级结构50.蛋白质的二级结构51.蛋白质的三级结构52.蛋白质的四级结构53.蛋白质的亚基54.蛋白质的变性55.蛋白质的等电点56.沉降系数57.透析三、填空58.20种标准氨基酸根据侧链电离性分为三类，其中属于中性氨基酸有种，酸性氨基酸种，碱性氨基酸种。
蛋白质化学1
肽键（peptide bond）：
0.127nm 键长=0.132nm 0.148nm
肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有 明显的共轭作用。 组成肽键的原子处于同一平面。
3 肽的命名：
亚硝酸盐反应 烃基化反应 酰化反应 脱氨基反应 西佛碱反应
H
α -氨基参加的反应
1、与亚硝酸反应： 氨基酸的氨基也和其他的伯胺一样，在室温下与亚硝 酸作用生成氮气，其反应式如下：
在标准条件下测定生成的氮气体积，即可计算出氨基酸 的量。
2、与酰化试剂反应： 氨基酸的氨基与酰氯或酸酐在弱碱溶液中发生作用时， 氨基即被酰基化。如与苄氧甲酰氯反应：
以甘氨酸为例说明氨基酸的解离情况
(1)
(2)
+
3 氨基酸的等电点
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化
COOH - H COO + pK ' 1 H N C H C H 3 R
+
-
H3N
+
-H pK2 ' H N C H 2 +H
+
+
COO R
-
+H
+
R
PH 1 净电荷 +1 正离子
7 0 两性离子 等电点PI
第二节
氨基酸
氨基酸是一切蛋白质的组成单位。
蛋白质的水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物，部
分水解通常得到多肽片段。最后得到各 种氨基酸的混合物。 所以，氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成。 这20种氨基酸被称为基本氨基酸。
01第一章蛋白质化学
01第⼀章蛋⽩质化学01 第⼀章蛋⽩质化学第⼀章蛋⽩质化学蛋⽩质是最重要的⽣物⼤分⼦，同时蛋⽩质化学在⽣物化学中也是第⼀重要的部分。
要学好⽣物化学就⼀定要⾸先学好蛋⽩质化学。
蛋⽩质化学这⼀章内容很多，重点是蛋⽩质的结构和功能，其难点是掌握蛋⽩质或氨基酸的两性解离。
为使读者更好地掌握两性解离，本章以氨基酸的两性解离为例进⾏较详细的解释。
当可解离基团HA或A-发⽣解离时:KaKb，,,, HA,,,H，A或A，HO,,,HA，OH2其中Ka与Kb分别为酸式解离常与碱式解离常数:+- Ka=[H]×[A]/[HA]-- Kb=[HA]×[OH]/([A]×[HO]) 2-+-14由于[HO]可近似看作为1，⽽[OH)×[H]=10; 2--14+ [OH]=10/[H]- Kb=[HA]×[OH-]/[A]--14+ =([HA]/[A]×(10/[H])-+-14 =[[HA]/([A]×[H])]10-14 =10 × 1/Ka-14 Ka×Kb=10为了使⽤上的⽅便，我们把X的负对数⽤pX表⽰，把上式两边取负对数: pKa+pKb=14这样我们就可以清楚地看到对于同⼀对解离基团的pKa与pKb之间的关系。
⼀般情况下我们都使⽤pKa，⽽pKb使⽤则较少。
在处理pH值与某⼀可解离基团解离程度之间的关系时，我们就要使⽤Henderson-Hasselbalch⽅程，此⽅程是怎样来的呢，请看:Ka，, HA,,,H，A+-各成分的摩尔浓度为[HA] [H][A]+-+-Ka=([H]×[A]/[HA]=[H]×([A]/[HA])-两边取负对数:pKa=pH-Ig([A]/[HA])-Ph=pKa+1g([A]/[HA])=pKa+1g([碱]/[碱])+-上式即为Hendreson-Hasselbalch⽅程。
生物化学生物化学第一章蛋白质
PAGE
垂
直
平
低浓度浓缩胶
板
电
泳
高浓度分离胶
示
意
图
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学第一章蛋白质
生物化学生物化学一章蛋白质
• 肌红蛋白和血红蛋白的每条链都含一个血 红素辅基。
• 血红素由四个吡咯环构成的原卟啉Ⅸ和一 个铁离子组成。作为亚铁离子，可形成6个 配位键：其中4个与卟啉与环的氮原子连接， 第五个与His93相连，第六个与氧可逆结合 附近有个His64辅助氧的结合。
生物化学生物化学第一章蛋白质
肌红蛋白与血红蛋白的结构与功能
生物化学生物化学第一章蛋白质
目录
• 肌红蛋白(Mb)由153个氨基酸残基组成,血 红蛋白(Hb)的α亚基有141个氨基酸,β亚基 有146个氨基酸残基。Mb and Hb的两种亚 基氨基酸残基数和序列均有变化，但它们 的三级结构几乎完全相同。
• 同功能蛋白质：不同生物体中表现同一功 能的蛋白质，又称同源蛋白质。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 对比不同生物的同源蛋白质的氨基酸序列 可以发现，它们长度相同或相近，而且许 多位置的氨基酸是相同的。这些相同的氨 基酸残基称为不变残基。
• 不变残基对于同源蛋白的功能是必需的。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 说明肌红蛋白和血红蛋白的α亚基和β亚基 都起源于一个共同的祖先。
生物化学生物化学第一章蛋白质
• 在血红蛋白和肌红蛋白分子中与辅基血红 素相连的氨基酸都是组氨酸。说明不同氨 基酸序列中只有关键的氨基酸不变才能产 生相同的构象，执行相同的功能。
• 这种关键氨基酸通常提供形成蛋白质构象 的必要基团。
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+ OH + H+
COO
COO
COO-
COO-
H
H
Asp+
Asp+-
Asp-
Asp--
pI = (pK1+pK2)/2 = (1.88+3.65)/2 = 2.77
第一章蛋白质化学
如何计算氨基酸的等电点？
2、R基团解离的氨基酸
3N+HHH33N+R3CCCN+N+OHO3RCCC(RHHCCCCRCCCOHOHHOHO3O3++2O3HH)HH4OHHHp+H+++K+++-OH1OHK=HOH+H+2H13+HH.-N+1-3-8N+HH3HRCCCHN+33N+OHCR3CCN+N+OH3ORHHCC3CO(CRCCOHCRHCC-CRHCCOOH3O++HO32OHH3O)OH3O4H-H-++HH-+p++O-KHOHH2++K=++H++H+-82O+OH-.3OH9HNH++HH5+HH-+3H-N-+23NCRCCN+HHOHH2RCC3CO(2NC2RCCNOHCRHCCN-HOOH3O32OHH3O)CRCC4CHRCC-CHRHCCO-+HO+pHO+3+OO3OK3HOHOH-KHH3-H+=-++H3+-1O-0H.H5+H3H-23NN+H(2CRCCNCRCCHOHO32O3O)4CRHCC-H-HO3O
+ OH +H
pK1=2.34
pK2=9.69
pI = (pK1+pK2)/2 = (2.34+9.69)/2 = 6.0
第一章蛋白质化学
如何计算氨基酸的等电点？
2、R基团解离的氨基酸
H3N+H3HN+3CRCCNC+OHHRCCCO32OHRCCCHHO3OHHHO3++pHHOHK++ +H+O1+HK=+H-OH11+H-.8H- 83HN+3HN+3N+HCRCC3HCRCCNH+O3HOCRHCC3NCO+3OHO3HH-N+RCCHC3O-2OHRCCHC-O3OHRCCC+HHO3++OH+HHO+OOH3+Hp++HHHHO++KH+O+KH-H-++H2OH2++-=+H-OH3HH-+.H22H6HNN-253HNN+3HN+CHRCCCRCC3H3OCHRCCON+CRCCN3OHO3HOOCRCCCH3O-H3OH-OHCRHCCR-CCHC3O-HO2OHH-3OO3 HHH-+++O+Hp++HO++HKOH+HK-+O+H2H-3=H+-9H- .2H6HN203HNN+2NCRCCHOCRCCCRCC3OHOHOCRCCCH3O-3OHOHH-H3O-2H-
1、R基团不解离的氨基酸
H3HN+H3N+3N+HRCCC3OHN+RCCCO3RCCCOHHHOH3RCCCO3HHOHHH++O3OH++HH+++HOHKOH+-H1+++H-OH-H+H3HN+-H3N+3N+HCRCCH3HON+CRCC33ON+CRHCCOHHO3-CRCC3OH-HROCCCH-3OOH++HO3-O+HHH++HO++HO-H++H+++H-+KOHOH-2H+HH+2H--NH2N2HNHCR3CC2N+HONCRCC3OCHRCCOHHO3-CRCCCRCC3OHHO-HOH3-O3OH-H-
第一章蛋白质化学
氨基酸（Amino acid）
氨基酸的通式
第一章蛋白质化学
L-Alanine
D-Alanine
蛋白质水解得到的氨基酸都是L-型α-氨基酸
第一章蛋白质化学
氨基酸的结构
中性氨基酸
第一章蛋白质化学
第一章蛋白质化学
酸性氨基酸
第一章蛋白质化学
碱性氨基酸
第一章蛋白质化学
芳香族氨基酸
第一章蛋白质化学
氨基酸的一般性质
紫外吸收：
Tyr: 275-278nm Phe:257-259nm Trp:279-280nm
第一章蛋白质化学
两性解离和等电点
氨基酸的形式
COOH H2N C H
R
中性分子形式
CO-O +
H3N C H R
两性离子形式
第一章蛋白质化学
氨基酸具有酸碱性质，是一类两性电解质
第一章 蛋白质
第一章蛋白质化学
什么是蛋白质（Protein）？
由20种左右的氨基酸通过肽键相互连接而成的一类 具有特定空间构象和生物学活性的高分子化合物
第一章蛋白质化学
蛋白质的生物学意义
1、是生物体形态结构的物质基础； 2、生物体的新陈代谢所包含的化学反应，几乎都是由酶 来催化的； 3、参与物质的运输； 4、生物的运动； 5、生物的防御体系。 ……………………….. 总而言之，一切生命活动都离不开蛋白质，蛋白质 是生命现象的最基本的物质基础。
As an acid（proton donor）：
CO- O +
H3N C H
CO-O H2N C H+H+
R
R
As a base（proton acceptor）：
CO-O
COOH
+
H3N C H
R
第一章蛋白质化学
R
不同pH时氨基酸以不同的离子化形式存在：
+ + + + O O O H O H + H + H H -H - H H H H H 3 H 3 3 N 3 3 + N + N 3 + N N + N +R C C R C C R C C R R C C C C R C CO O H O H -O O H H H -O H+ + O + + + + O O + + O O + O O H + + O O H H + O H O + H O H + + H H H + H H H -H + H H --+ H ---H H H H 3 H 3 3 N H + 3 N N + + 2 N + 2 N N R C C R R C C C C R C C R C C R C C O H O O -H H O --H O -H O -H -O O O + O + + + O + + + O O + O O H O H H H H H + H + + H + ----
第一章蛋白质化学
杂环氨基酸
第一章蛋白质化学
L-谷氨酸-γ-半醛
脯氨酸
第一章蛋白质化学
氨基酸的分类
(1)按侧链R基的结构
第一章蛋白质化学
氨基酸的分类
(2) 按侧链R基的极性
第一章蛋白质化学
氨基酸的一般性质 溶解性：
一般能溶于水(胱氨酸、半胱氨酸、酪氨酸除外)； 在稀酸、稀碱中溶解性好； 一般不溶于有机溶剂（脯氨酸除外）。
C C C CO O O -O --- O O O O
H H H H 2 2 2 N 2 N N NC C C CH H H H R R R R
正离子
两性离子
负离子
氨基酸所带静电荷为“零”时，溶液的pH值称为该氨基 酸的等电点（isoelectric point），以pI表示。
第一章蛋白质化学
如何计算氨基酸的等电点？
第一章蛋白质化学
蛋白质的元素组成
所有蛋白质都含有 C、H、O、N 四种元素，大多数蛋 白质还含有少量的 S，有些蛋白质还含有一些其它元素，
如 P、Fe、Cu、Mo、I、…….. 。
各种蛋白质的含氮量都很接近，都在16%左右，因 此可通过测定生物样品中的含氮量计算出样品中蛋 白质的含量。
1克氮就相当于6.25克蛋白质