生化概念
生化常见概念
关于参考范围、质控范围、靶值、定标浓度、重复性、cv值、相对误差概念及相互关系参考范围:通过临床试验选定不少于100个正常人群血样本,经全自动生化分析仪测定,所得测定值用统计学方法处理,并计算参考范围。
在我们生化仪软件项目参数设置中指的就是每一个测定项目都有一个正常的范围值。
定标是前提质控是保证质控范围:质控(Quality Control)为达到规范或规定对数据质量要求而采取的作业技术和措施。
就是把它当成标本来测试有的有商家给定的靶値有的没有都可以通过绘制质控图了解机器的稳定性相对误差则是绝对误差与真值的比值,因此它是一个百分数。
一般来说,相对误差更能反映测量的可信程度。
相对误差等于测量值减去真值的差的绝对值除以真值,再乘以百分之一百。
如上图所示,0SD就是靶值即浓度,测定项目时肯定会有偏差,在+-1SD以内质控测试非常好,+-2SD以内还勉强可以,+-3SD 以内质控结果需再重新测试定标和质控。
靶值:移除无关值后,参与的全部试剂反应的平均值.先按照分析仪的仪器类型对参加实验室进行分组,以各组的加权均值作为靶值。
在我们仪器中靶值即是质控液的浓度。
定标浓度:定标就是要找出一个参考点,就是一个K值(A=KCL)。
它是由仪器与试剂状态确定下来的。
当我们测定一个标本时,无论您是用手工的方法还是全自动生化分析仪,测出来的值只是一个吸光度,这个吸光度对我们没什么意义,我们要把吸光度转换成一个浓度或是酶的活性,那就要乘上一个K值,计算并打印出来的结果对我们就有意义了。
K值就是我们定标出来的。
定标时我们需要的修改的参数有:定标液浓度(说明书上都有,多标准浓度计算后浓度由小到大依次排序)、杯号(定标液放在样品杯的位置)、定标模式、重复次数、重复性:也是CV值。
Cv:变异系数(coefficient of variation)。
标准变异系数是一组数据的变异指标与其平均指标之比,它是一个相对变异指标。
变异系数有全距系数、平均差系数和标准差系数等。
生化名词概念
名词概念1.营养必需氨基酸:指体内需要而又不能自身合成,必须由食物供给的氨基酸。
2.两性解离:氨基酸在结晶形态或在水溶液中,并不是以分子形式存在,而是离解成两性离子。
在两性离子中,氨基是以质子化(-NH3+)形式存在,羧基是以离解状态(-COO-)存在。
3.等电点(p I):当溶液浓度为某一pH值时,氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等,净电荷为0,这一pH值即为氨基酸的等电点。
4.熔解温度(T m):将引起DNA变性的温度称为“熔点”或解链温度。
5.米氏常数(K m):等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
6.增色效应:核酸变性后,由于双螺旋解体,碱基堆积已不存在,藏于螺旋内部的碱基暴露出来,这样就使得变性后的DNA对260nm紫外光的吸光率比变性前明显升高的现象。
7.减色效应:变性的核酸复性后,其溶液的A260值减小,最多可减小至变性前的A260值的现象。
8.分子杂交:热变性的DNA单链,在复性时并不一定与同源DNA互补链形成双螺旋结构,它也可以与在某些区域有互补序列的异源DNA单链形成双螺旋结构。
9.酶的活性中心:酶分子中直接与底物结合并催化底物发生化学反应的部位(小区)。
10.酸碱催化:指在酶促反应中组成酶活性中心的极性基团(功能基团),可作为酸或碱通过瞬间向底物提供质子或从底物分子抽取质子,相互作用而形成过渡态复合物,使活化能降低,加速反应进行。
11.亲核催化:指酶分子中具有非共用电子对的亲核基团攻击底物分子中具有部分正电性的原子,并与之作用形成共价键而产生不稳定的过渡态中间物,活化能降低。
12.亲电催化:指酶蛋白中的亲电基团攻击底物分子中富含电子或带部分负电荷的原子而形成过渡态中间物。
13.共价催化:指酶活性中心处的极性基团,在催化底物发生反应的过程中,首先以共价键与底物结合,生成一个活性很高的共价型的中间产物,此中间产物很容易向着最终产物的方向变化,故反应所需的活化能大大降低,反应速度明显加快。
生物化学讲义
第一章绪论一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学;因此生物化学又称为生命的化学简称:生化,是研究生命分子基础的学科;生物化学是一门医学基础理论课;二、生物化学的主要内容1.研究生物体的物质组织、结构、特性及功能; 蛋白质、核酸2.研究物质代谢、能量代谢、代谢调节;研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律,是本课程的主要内容;3.遗传信息的贮存、传递和表达,研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等,是当代生命科学发展的主流,是现代生化研究的重点;三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础,并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用;本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课,而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程;五、学好生物化学的几点建议1.加强复习有关的基础学科课程,前、后期课程有机结合,融会贯通、熟练应用;2.仔细阅读、理解本课程的“绪论”,了解本课程重要性,激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望;3.每次学习时,首先必须了解教学大纲的具体要求,预读教材,带着问题进入学习;4.学习后及时做好复习,整理好笔记;5.学生应充分利用所提供的相关网站,从因特网上查找学习资料,提高课外学习和主动学习的能力;6.实验实训课是完成本课程的重要环节;亲自动手,认真、仔细完成每步操作过程,观察各步反应的现象,详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果,独立完成实验报告;第一章蛋白质的化学一、蛋白质的分子组成一蛋白质的元素组成蛋白质分子主要元素组成:C、H、O、N、S;特征元素:N元素含量比较恒定约为16%故所测样品中若含1克N,即可折算成克蛋白质;实例应用二组成蛋白质的基本单位——氨基酸AA一编码氨基酸的概念和种类:蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸,共有20种二氨基酸的结构通式:L-α-氨基酸甘氨酸除外三氨基酸根据R基团所含的基团,可分为酸性氨基酸羧基、碱性氨基酸氨基及其衍生基团和极性的中性氨基酸羟基、巯基和酚羟基;二、蛋白质的结构与功能一蛋白质的基本结构1.肽键和肽1肽键:一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键称肽键,肽键是蛋白质分子中氨基酸之间相互连接的主键;2肽:氨基酸通过肽键而成的化合物称肽;3生物活性肽2.蛋白质的一级结构概念:蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序,是蛋白质分子的基本结构;意义:是空间结构及其功能的基础;实例分析:胰岛素、分子病等二蛋白质的空间结构蛋白质在一级结构的基础上进一步折叠、盘曲而成的三维结构,又称构象;维系空间结构的化学键:氢键、盐键、疏水键和二硫键等空间结构可分下列层次:1.蛋白质的二级结构α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲;2.蛋白质的三级结构特点是多肽链中疏水的氨基酸一般集中在分子内部;有些蛋白质仅有一条三级结构的多肽链,其表面可形成活性中心,具有活性;3.蛋白质的四级结构亚基的概念、数目、种类三、蛋白质的理化性质和分类一、蛋白质的理化性质1.两性电离与等电点蛋白质是两性离子,其分子所带电荷受环境pH的影响;蛋白质的等电点:蛋白质分子呈电中性时的溶液pH值称蛋白质的等电点pI;1蛋白质在pH小于其等电点的溶液中呈阳离子,2蛋白质在pH大于其等电点的溶液中呈阴离子,3蛋白质在pH和其等电点相同的溶液中不带电,此时溶解度最低,易于沉淀析出;临床应用:电泳技术电泳:带电颗粒在电场中朝与其所带电荷相反的方向泳动,称电泳electrophoresis;电泳技术是目前分离、提纯、鉴定蛋白质最常用的方法之一;2.蛋白质的亲水胶体性质临床应用:盐析salt precipitaion、有机溶剂沉淀法3.蛋白质的沉淀1盐析法2有机溶剂沉淀法3生物碱试剂法4重金属沉淀法4.蛋白质的变性:蛋白质在理化因素作用下,使蛋白质分子的空间结构破坏,理化性质及生物学活性丧失的过程;引起蛋白质变形的因素:举例:物理因素、化学因素和生物因素变性的本质:非共价键断裂,使蛋白质分子从严密有规则的空间结构变成松散紊乱的结构状态;蛋白质变性的实际应用举例:应用变性的实例、防止变性的实例5.紫外吸收性质及呈色反应在280 nm具有紫外吸收的特点临床应用:用280nm 吸收值测定对蛋白质进行定性和定量;二蛋白质的分类1.按分子形状分类球状蛋白质、纤维状蛋白质2.按组成分类单纯蛋白质、结合蛋白质第二章核酸的化学核酸的分类、分布与生物学功能一组成成份1.碱基 A G C U T2.戊糖3.磷酸比较两类核酸的化学组成组成成分DNA RNA磷酸磷酸磷酸戊糖2-脱氧核糖核糖碱基 A G C T A G C U二组成核酸的基本单位——核苷酸1.核苷2.核苷酸二、核酸的分子结构一核酸分子的一级结构二核酸分子的空间结构1.DNA的二级结构——双螺旋结构,其主要特点是:1两条链方向相反、相互平行、主链是磷酸戊糖链,处于螺旋外侧;2碱基在螺旋内侧并配对存在,A与T配对的G与C配对,A与T之间二个氢键相连A-T,G与C之间三个氢键相链G-C;3螺旋直径2nm,二个碱基对平面距,10bp为一螺距,距离为;4稳定因素主要是碱基之间的氢键和碱基对平面之间的堆积力;DNA的二级结构的生物学意义:1提出了遗传信息的贮存方式、DNA的复制机理2是DNA复制、转录和翻译的分子基础2.RNA的空间结构tRNA二级结构特点:呈三叶草形,有三环四臂;第三章酶一、酶的概述一酶的概念1.酶的定义:酶是由活细胞产生的生物催化剂,本质为蛋白质,具有高度专一性和高效的催化作用;2.酶促反应、底物和作用物二酶促反应的特点1.高度的催化效率在常温常压及中性pH条件下,酶比一般催化剂的催化效率高107 -1013 倍;2.高度催化专一性酶对所作用的底物有严格的选择性,从酶对底物分子结构要求不同,可分三种专一性:1对专一性:一种E只能催化一种S 脲酶2相对专一性:一种E只能催化一类S 一种化学键/水解酶类3立体异构专一性:一种E只能催化一种S的某一种特定构型LDH --- 乳酸脱氢酶3.高度的不稳定性易受变性因素影响而失活二、酶的结构与功能一酶的分子组成1.单纯蛋白酶如蛋白酶、淀粉酶、脂酶等水解酶;2.结合蛋白酶:酶蛋白+ 辅助因子结合成全酶才有活性1酶蛋白:决定催化反应的特异性选择E催化的S2辅助因子:决定催化反应的类型递电子、氢或一些基团主要有金属离子和有机小分子辅基/辅酶参与组成二酶的活性中心与必需基团1.活性中心:存在于酶分子表面的局部空间区域构象,由必需基团所组成功能:结合底物并催化底物进行反应2.必需基团:与酶活性中心有关的功能基团酶发挥催化作用所需要基团,一般指分布在酶分子表面的极性基团,包括-COOH、-NH2、-OH、 -SH、咪唑基等;功能:在活性中心内活性中心的组份——有结合基团和催化基团在活性中心外——维持构象稳定三酶原与酶原激活1.概念:在细胞内合成或初分泌时,只是酶的无活性前体——酶原2.酶原激活:在一定条件下,使酶原转化成活性的酶,称酶原的激活;酶原激活的过程通常是在酶原分子中切除部分肽段,从而有利于酶活性中心的形成或暴露;3.意义:在特定条件下被激活,可调节代谢、保护自体避免细胞自身消化,保持血流畅通许多蛋白水解酶如消化腺分泌的蛋白酶、参于血液凝固的酶和溶解纤维蛋白凝块的酶均以酶原形式存在,发挥作用前需先经过加工;实例:胰蛋白酶原激活四同工酶1.概念:催化功能相同,但酶蛋白的组成与结构等均不同的一组酶特点:a. 存在于同一种属或同一个体的不同组成或同一组织同一细胞中;b. 一级结构不同,理化性质包括带电性质不同,免疫学性质不同,但空间结构中的活性中心相同或相似;c. 往往是四级结构的酶类;d. 已发现一百多种酶具有同工酶性质;发现最早研究最多的是乳酸脱氢酶,它有五种同工酶;临床测定同工酶酶谱的变化,多用于疾病的诊断和鉴别诊断;2.组成、分型、分布、命名和医学应用以乳酸脱氢酶为例:LDH是由2种亚基组成的四聚体,共有5种分型;LDH同工酶在诊断中的意义:心肌炎:LDH1↑,肺梗塞:LDH3↑,肝炎:LDH5↑三、酶催化反应的动力学影响酶促反应的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、激活剂等;必需采用测定反应初速度的条件;一底物浓度的影响——矩形双曲线二酶浓度的影响在底物浓度足够高时,酶促反应速度与酶浓度呈正比;三pH的影响酶活性最高时的pH值称酶的最适pH;大多数酶最适pH值在7左右,亦有偏酸和偏碱的例外;四温度的影响最适温度:最大酶促反应速度时的温度;五激活剂对反应速度的影响1.凡能提高酶活性的物质称激活剂activator;2.通常分必需激活剂和非必需激活剂两类,前者多为金属离子;六抑制剂对酶促反应速度的影响凡使酶活性降低或丧失的作用称抑制作用,使酶活性起抑制作用的物质称抑制剂;根据抑制剂与酶结合的方式不同,抑制作用可分为不可逆抑制和可逆抑制两大类;1.不可逆抑制:例子:重金属离子对巯基酶的抑制作用;有机磷农药对羟基酶如胆碱酯酶的抑制作用; 2.可逆抑制:1竞争性抑制:重要实例:丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用;磺胺类药物的抑菌作用;2非竞争性抑制作用:抑制剂可逆地与酶的非活性中心区结合,由于抑制剂不与底物竞争酶的活性中心,故称非竞争性抑制作用;四、酶与医学的关系一酶与疾病发生酶的质、量异常可致疾病白化病/ 蚕豆黄二酶与疾病诊断酶活性高低可反映疾病主要是血浆中的细胞酶类三酶与疾病治疗多酶片:治疗消化不良尿激酶酶:治疗血栓、抢救心梗糜蛋白酶:治疗老慢支、清创溶酶片:治疗口腔溃疡维生素维生素是人体必需的小分子有机物,在体内不能合成或合成不足,必需由食物提供,一旦缺乏会导致缺乏症;维生素分为脂溶性和水溶性两种;脂溶性维生素包括A、D、K、E;缺乏维生素A易导致夜盲症和干眼病;缺乏维生素D会导致佝偻病及软骨病;维生素E是体内重要的抗氧化剂;维生素K促进多重凝血因子形成;水溶性维生素包括B族维生素和维生素C两大类;缺乏维生素B1会导致脚气病;缺乏维生素B2可引起口角炎等;缺乏维生素PP易导致癞皮病;维生素B6构成转氨酶的辅酶磷酸吡哆醛;生物素是羧化酶辅酶;泛酸构成的HSCoA 是酰基转移酶辅酶;叶酸是一碳单位的载体,维生素B12是甲基转移酶辅酶,缺乏叶酸和B12都会导致巨幼红细胞性贫血;维生素C是羟化酶辅酶,参与胶原蛋白形成及体内多种氧化还原反应,缺乏维生素C导致坏血病;维生素、辅酶与相关酶之间的关系维生素活性形式辅助因子形式相关酶B1焦磷酸硫胺素TPPα-酮酸脱氢酶复合体B2黄素单核苷酸FMN黄素腺嘌呤二核苷酸FAD黄素酶PP 尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸NAD+尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸NADP+不需氧脱氢酶B6磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺转氨酶、脱羧酶泛酸辅酶AHSCoA酰基转移酶生物素生物素羧化酶叶酸四氢叶酸FH4一碳单位转移酶B12甲基B12CH3- B12甲基转移酶C L-抗坏血酸羟化酶第四章糖代谢一、糖的分解代谢一糖的酵解1.糖酵解的概念:糖的无氧分解是指葡萄糖或糖原在无氧条件下,分解成乳酸的过程;因其反应过程与酵母的生酵发酵相似,故又称糖酵解;反应部位:在细胞浆内进行,因酵解过程中所有的酶均存于胞浆;2.反应过程:可分二个阶段:第一阶段:葡萄糖分解生成丙酮酸的过程第二阶段:丙酮酸还原成乳酸3.糖无氧氧化的生理意义1糖无氧氧化是机体在缺氧或无氧条件下迅速获得能量的有效方式;2有些组织细胞,如神经、白细胞、骨髓、成熟红细胞、肿瘤等,即使氧供充足,也主要依靠糖无氧氧化获得能量;3成熟红细胞因缺乏线粒体不能依靠糖的有氧氧化来获得能量,所需能量的90%——95%来自于糖酵解;二糖的有氧氧化1.糖的有氧氧化的概念:在有氧情况下,葡萄糖或糖原彻底氧化成C02和H20的过程;是糖氧化产能的主要方式;2.糖有氧氧化的过程:分为三个阶段:3.糖有氧氧化的生理意义 1在有氧条件下,人体内大多数组织细胞主要利用糖的有氧氧化获得能量 1分子葡萄糖经有氧氧化可净得38或36分子ATP,是无氧氧化的19或18倍 2三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质彻底氧化分解的共同途径3三羧酸循环是糖、脂肪和蛋白质三大物质代谢相互联系与转化的枢纽; 三磷酸戊糖途径二、糖原合成与分解一糖原的合成由单糖合成糖原的过程称为糖原合成; 二糖原的分解由糖原分解为葡萄糖的过程称为糖原分解,习惯上指肝糖原的分解;三、 糖异生作用糖异生作用是指非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程; 一糖异生途径糖异生途径基本上是糖无氧氧化的可逆过程, 二糖异生的生理意义1.维持空腹或饥饿情况下血糖浓度的相对恒定 2.有利于乳酸的利用 3.调节酸碱平衡;四、 血糖一血糖的来源与去路1.血糖:血液中的葡萄糖;空腹血糖浓度为~L 葡萄糖氧化酶法2.血糖恒定的意义:血糖浓度的相对稳定对保证组织器官,特别是对脑组织的正常生理活动具有重要意义; 二血糖浓度的调节1.组织器官的调节 肝 2.激素的调节调节血糖的激素有两大类,一类是降低血糖的激素,即胰岛素;另一类是升高血糖的激素,有胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素和生长素等; 三高血糖和低血糖 1.高血糖和糖尿临床上将空腹血糖浓度高于L 称为高血糖;当血糖浓度超过肾糖阈~L 时,一部分葡萄糖从尿中排出,称之为糖尿;引起高血糖和糖尿的原因有生理性和病理性两种; 2.低血糖空腹血糖浓度低于L 称为低血糖;低血糖影响脑组织的功能,会出现头晕、心悸、倦怠无力等,严重时血糖浓度低于L 出现昏迷,称为低血糖休克;如不及时给病人静脉补充葡萄糖,可导致死亡;CO 2+H 2O+ATP葡萄糖或糖原丙酮酸丙酮酸乙酰辅酶A胞液 线粒体第一阶段第二阶段引起低血糖的病因有:①胰性胰岛β-细胞功能亢进、胰岛α-细胞功能低下等;②肝性肝癌、糖原累积病等;③内分泌异常垂体功能低下、肾上腺皮质功能低下等;④肿瘤胃癌等;⑤饥饿或不能进食者等;第六章脂类代谢脂类包括三脂酰甘油甘油三酯及类脂;一、概述一脂类的分布与含量二脂类的生理功能必需脂肪酸:亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸;二、甘油三脂的中间代谢一三脂酰甘油的分解代谢1.三脂酰甘油动员2.脂肪酸的氧化产物:二氧化碳和水3.酮体的生成和利用:酮体是脂肪酸在肝内氧化不完全所产生的一类中间产物的统称,包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酸1.酮体的生成:生成部位:肝脏2.酮体的利用:利用部位:肝外组织意义:当糖供应不足时,酮体是脑组织的主要能源;饥饿、糖尿病等情况下,脂肪动员增加,肝内生酮增加,血中酮体增加,可产生酮血症、酮尿症甚至酮症酸中毒;二甘油三脂的合成代谢三、类脂代谢一甘油磷脂代谢二胆固醇代谢1. 胆固醇的合成合成部位肝脏合成原料乙酰辅酶A合成过程 1.二羟戊酸的合成 2.鲨烯的生成 3.胆固醇的生成2.胆固醇的转化与排泄转化为:胆汁酸;转化为类固醇激素;转化为维生素D3四、血脂与血浆脂蛋白一血脂的组成与含量血浆中的脂质,包括甘油三酯、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂肪酸;二血浆脂蛋白1.血浆脂蛋白的分类1电脉分类法α-脂蛋白、前β-脂蛋白、β-脂蛋白、乳糜微粒2超速离心法高密度脂蛋白、低密度脂蛋白、极低密度脂蛋白、乳糜微粒2.血浆脂蛋白的性质、组成、功能见表6-2三高脂血症又称高脂蛋白血症;标准:空腹12-14小时血甘油三酯>2;26mmol/L200mg/dl,血胆固醇>6;21mmol/L240mg/dl为标准;第七章氨基酸分解代谢一、蛋白质的营养作用一蛋白质的生理功能1.维持组织细胞的生长、更新和修复2.参与体内各种生理活动3.氧化供能二蛋白质的需要量1.氮平衡 16%2.蛋白质的需要量 80克/天二、氨基酸的一般代谢一氨基酸代谢概况血中氨基酸的来源和去路来源1食物蛋白质消化吸收2组织蛋白质降解3体内合成的非必需氨基酸去路:1合成组织蛋白质此为蛋白质的主要生理功能2分解成CO2 + H2O + 尿素 + 能量;3转变成其它含氮化合物;二氨基酸的脱氨基作用1.转氨基作用重要的转氨酶:谷丙转氨酶/ALT肝脏活性最强和谷草转氨酶/ASP心肌细胞活性最强,这两种酶均为细胞内酶,借此用于临床疾病的诊断;2.氧化脱氨基作用3.联合脱氨基作用——主要方式联合脱氨基作用是指转氨基作用由转氨酶催化和谷氨酸的氧化脱氨基作用由谷氨酸脱氢酶催化偶联的过程;这是体内主要的脱氨基方式;三氨的代谢1.体内氨的来源氨对机体有毒,因此机体必需及时消除氨的毒性作用;氨的来源有三:1氨基酸脱氨生成是NH3的主要来源,2肠道NH3的吸收,此途径的NH3由蛋白质的腐败作用及尿素的肠肝循环产生,酸性的肠道环境可减少NH3的吸收;3肾脏产NH3,部分可吸收入血;2.氨的主要去路——合成尿素尿素生成部位:肝脏生成过程:鸟氨酸循环;尿素合成的意义:NH3有毒,尿素是中性无毒高度溶解的化合物,可随血由肾排出,故尿素的生成是体内解除氨毒的最主要方式,是NH3的主要去路;四α–酮酸的代谢1.合成非必需氨基酸2.转化为糖和脂质3.氧化供能三、个别氨基酸代谢一氨基酸脱羧基作用1.组胺来自于组胺酸组胺有扩血管降血压,促进胃液分泌等作用2.GABA 来自于谷氨酸γ-氨基丁酸为抑制性神经递质3.5-HT 来自于色氨酸 5-羟色胺与睡眠疼痛和体温调节有关二一碳单位的代谢:1.概念:指蛋白质代谢中所生成的含有一个碳原子的有机基团如:-CH3、-CH2-、-CH=、-CHO等;2.转运载体:四氢叶酸FH4;3.生理功用:参与嘌呤、嘧啶和某些重要物质的合成;三芳香族氨基酸的代谢1.苯丙氨酸代谢先天性缺乏苯丙氨酸羟化酶,引起苯丙酮酸尿症;2.酷氨酸代谢先天性缺乏酪氨酸酶,可导致白化病;肝脏生化肝是人体内最大的实质器官,成人约1500克,占体重的%左右;肝有“物质代谢中枢”之称,不仅影响食物的消化、吸收,而且在物质代谢、生物转化及排泄中均具有十分重要作用;溶血性黄疸、肝细胞性黄疸及阻塞性黄疸的鉴别指标正常 溶血性黄疸 肝细胞性黄疸 阻塞性黄疸 血清总胆红素浓度 <1mg/dl >1mg/dl>1mg/dl >1mg/dl 结合胆红素 极少 ↑ ↑↑ 未结合胆红素 0~dl ↑↑ ↑ 尿三胆尿胆红素 - - ++ ++ 尿胆素原 少量 ↑ 不一定 ↓ 尿胆素 少量 ↑ 不一定 ↓ 粪胆素原 40~280mg/24h↑ ↓或正常 ↓或-粪便颜色正常 深变浅或正常完全梗阻时白陶土色肝胆生化。
运动生化概念
运动生物化学:是研究人体运动时体内的化学变化即物质代谢及其调节的特点与规律,研究运动引起体内分子水平适应性变化及其机理的一门学科。
新陈代谢:生物体内物质不断地进行着的化学变化,称为新陈代谢。
氧化磷酸化:将代谢物脱下的氢,经呼吸链传递最终生成水,同时伴有ADP磷酸化合成ATP 的过程。
呼吸链:线粒体内膜上的一系列递氢、递电子体按一定顺序排列,形成一个连续反应的生物氧化体系结构,称为呼吸链糖质:是一类多羟基醛或多羟基酮,或通过水解可以产生多羟基醛或酮的物质.糖异生作用:由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
乳酸阈:指在进行递增强度运动时,血乳酸浓度上升到4mol/L所对应的运动强度。
最大摄氧量:氧的吸入是要通过血液运输到肌肉而被肌肉所利用。
肌肉所利用的最大耗氧量计算,则称为“最大摄氧量”。
三羧酸循环:在线粒体中,乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成柠檬酸,再经过一系列酶促反应,最后生成草酰乙酸;接着再重复上述过程,形成一个连续、不可逆的循环反应,消耗的是乙酰辅酶A,最终生成二氧化碳和水。
因此循环首先生成的是具3个羧基的柠檬酸,故称为三羧酸循环。
脂质:只有脂肪酸和醇所形成的酯类及其衍生物。
脂肪动员:脂肪细胞内储存的脂肪经脂肪酶的催化水解释放出脂肪酸,并进入血液循环供给全身各组织摄取利用的过程,称为脂肪动员。
必需氨基酸:机体内无法自身合成,必须由食物摄途径获得的氨基酸。
肽键:一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基发生缩合反应脱水成肽时,羧基和氨基形成的酰胺键。
运动性疲劳:由于运动引起的机体机能水平下降或运动能力下降,难以维持一定的运动强度,经过适当的休息后又可恢复的现象。
超量恢复:在运动中消耗的能源物质在运动后一段时间不仅恢复到原来水平甚至超过原来水平,这种现象称为超量恢复。
亚健康状态:目前医学界认为,人体有三种状态,第一状态为健康,第二状态为疾病,而介于两者之间的为第三状态,称亚健康状态。
脂肪酸:一类长链的羧酸,可能呈饱和,一般多为直链,有的亦会出现支链.半完全蛋白质:半完全蛋白质是指那些所含有的必需氨基酸种类尚全,但含量不均,相互比例不合适,仅能维持生命的一类蛋白质。
生物化学的概念
二、研究内容
1、生物体的化学成份和组成 大量元素:C、H、O、N四种,
根据元素分析 微量元素:Fe、Zn、Cu、Mg等。
生物体的化合物组成有:糖类、脂类、蛋白质、 核酸、维生素、激素、 水、无机盐等8类,。
2、结构和功能的关系 DNA
3、研究生物体内的代谢过程即新陈代谢 分解代谢
物质代谢: 合成代谢
汉斯·克雷勃斯(Hans A. Krebs)
1949 Pauling(美)指出 镰刀形红细胞性贫血是一 种分子病,并于1951年提 出蛋白质存在二级结构。 1954年获诺贝尔奖
李纳斯·鲍林(Linus Pauling)
1953年 Watson(美)与 Crick(英)提出DNA分子的双 螺旋结构模型,1962年共获诺贝尔奖。
1972 Berg(美)在基因工 程基础研究方面作出了杰出 成果,获1980年诺贝尔奖。 1973 Cohen等(美)用核 Paul Berg 酸限制性内切酶EcoR1,首 次基因重组成功。
Herbert Boyer Stanley Cohen
2001 Venter(美)等报道完成了人类基因组草图测序。
生物化学的概念微生物的概念及分类与生物化学有关的专业生活中的生物化学生物化学的应用有关生物化学的论文我对生物化学的认识对生物化学的认识组成生物体的化学元素生物的概念
第一章 绪 论
第一节
概述
一、生物化学的概念:
简单地讲:就是生命的化学。 即它是以生物体为研究对象,用化学的方法和理论, 从分子水平来研究生物体的化学组成和生命过程中的 化学规律的一门学科。
我国生物化学的开拓者——吴宪教授
蛋白质研究领域内国际上最具有权威性的综 述性丛书《Advances in Protein Chemistry》第47卷(1995年)发表了美国 哈佛大学教授、蛋白质研究的老前辈J. T. Eddsall的文章“吴宪与第一个蛋白质变性 理论(1931)Hsien Wu and the first Theory of Protein Denaturation(1931)”, 对吴宪教授的学术成就给予了极高的评价。 该卷还重新刊登了吴宪教授六十四年前关于 蛋白质变性的论文。一篇在1931年发表的论 文居然在1995年仍然值得在第一流的丛书上 重新全文刊登,不能不说是国际科学界的一 件极为罕见的大事。
医药行业生化重要概念解释
医药行业生化重要概念解释生化重要概念说明1 重要概念说明A Abundance (mRNA 丰度):指每个细胞中mRNA 分子的数目。
Abundant mRNA(高丰度mRNA):由少量不同种类mRNA组成,每一种在细胞中显现大量拷贝。
Acceptor splicing site (受体剪切位点):内含子右末端和相邻外显子左末端的边界。
Acentric fragment(无着丝粒片段):(由打断产生的)染色体无着丝粒片段缺少中心粒,从而在细胞分化中被丢失。
Active site(活性位点):蛋白质上一个底物结合的有限区域。
Allele(等位基因):在染色体上占据给定位点基因的不同形式。
Allelic exclusion(等位基因排斥):形容在专门淋巴细胞中只有一个等位基因来表达编码的免疫球蛋白质。
Allosteric control(别构调控):指蛋白质一个位点上的反应能够阻碍另一个位点活性的能力。
Alu-equivalent family(Alu 相当序列基因):哺乳动物基因组上一组序列,它们与人类Alu 家族相关。
Alu family (Alu 家族):人类基因组中一系列分散的相关序列,每个约300bp长。
每个成员其两端有Alu 切割位点(名字的由来)。
α-Amanitin(鹅膏覃碱):是来自毒蘑菇Amanita phalloides 二环八肽,能抑制真核RNA聚合酶,专门是聚合酶II 转录。
Amber codon (琥珀密码子):核苷酸三联体UAG,引起蛋白质合成终止的三个密码子之一。
Amber mutation (琥珀突变):指代表蛋白质中氨基酸密码子占据的位点上突变成琥珀密码子的任何DNA 改变。
Amber suppressors (琥珀抑制子):编码tRNA的基因突变使其反密码子被改变,从而能识别UAG 密码子和之前的密码子。
Aminoacyl-tRNA (氨酰-tRNA):是携带氨基酸的转运RNA,共价连接位在氨基酸的NH2 基团和tRNA 终止碱基的3¢或者2¢-OH 基团上。
2024西医综合考研大纲生化
2024西医综合考研大纲生化一、概述生物化学是医学教育的重要基础科学之一,对于掌握医学知识、提高临床诊断和治疗水平具有重要意义。
随着医学领域的不断发展,生物化学的内容也在不断更新和完善。
2024年西医综合考研大纲中的生化板块也有了一些新的变化和调整。
本文将对2024年西医综合考研大纲中的生化部分进行全面细致的解读和分析,帮助考生更好地备战考试。
二、生化部分的主要内容1. 基础概念:生化学的基本概念和原理,包括生物分子的结构和功能、代谢途径和调控等内容。
2. 蛋白质:蛋白质的结构、功能和生物合成,以及与疾病相关的蛋白质异常。
3. 酶与代谢:酶的特性与作用机制,以及代谢途径的调控和相关疾病的生物化学基础。
4. 核酸:核酸的结构与功能,基因表达调控的生化机制。
5. 生物膜与细胞信号传导:生物膜的结构和功能,信号传导通路和相关疾病的生化基础。
6. 糖生物化学:糖代谢的途径和调控,与疾病相关的糖代谢异常。
7. 脂质生化:脂质的结构与功能,与疾病相关的脂质代谢异常。
三、2024年西医综合考研大纲生化部分的变化和重点根据最新的考研大纲,生化部分的内容和要求有了一些新的变化和调整。
在备考中,考生需要特别重点关注以下几个方面:1. 跨学科知识的融合:生化学作为一门交叉学科,与生理学、病理学等学科有着密切的关联。
考研大纲强调了生化与临床医学的通联,考生需要掌握更多的跨学科知识,能够将生化原理和临床实践相结合。
2. 新的研究进展:随着科学技术的不断进步,生化领域的研究也在不断更新。
考研大纲中将会增加一些最新的生化研究进展,这些内容可能涉及到基因编辑、蛋白质工程等新技术和新领域,考生需要及时了解并掌握这些内容。
3. 临床意义的强调:生化不仅仅是一门纯理论性的学科,它对临床医学具有重要的指导意义。
考研大纲中会强调生化知识在临床诊断和治疗中的应用,考生需要深入理解生化与临床的关系,掌握临床意义的生化知识。
四、备考建议考生在备考2024年西医综合考研大纲生化部分时,可以采取以下几点策略:1. 系统学习:按照考研大纲的要求,建立系统的生化知识框架,深入掌握各个知识点的内容和要点,确保不遗漏任何重要内容。
生物化学 绪论
• 1926年Sumner证 明酶是蛋白质, 并结晶了脲酶。 他获1946年诺贝 尔奖。
Sumner在观察显微镜下的脲酶结晶
•1932年Hans A. Krebs发现了尿素循 环,1937年他又发现 三羧酸循环,1953年 获诺贝尔奖。
分子生物学时期的主要发现: 1952年,提出了蛋白质α-螺旋结构模型。 1953年,阐明胰岛素的一级结构。 1953年,Watson和Crick推导出DNA分子的双螺旋结构模型。 1958年,F.Crick提出分子遗传的中心法则。 1966年,由H.G.Khorana和Nirenberg合作破译了遗传密码。 1972年,Berg和Boyer等创建了DNA重组技术。 1977年,Berget等发现了“断裂”基因,并于1993年获诺贝 尔医学和生理学奖。 1981年~1983年,Cech和Altman相继发现某些RNA具有酶的催 化活性。 1985年,美国R.Sinsheimer首次提出“人类基因组研究计 划”。并于2003年,宣布人类基因组图绘制成功。 1997年,I.Wilmut成功获得体细胞克隆羊-多莉。
言
生物化学即“生命的化学”
根据研究对象不同 人体生化 植物生化 动物生化 微生物生化
医学生物化学 已成为医学领域重 要的前沿学科之一
The first part
生物化学概述
Biochemical Overview
一、生物化学的概念与任务 二、生物化学与生命的关系 三、生物化学的发展史
一、生物生化的概念与任务
学习目标
知识性目标 掌握生物化学的概念、生物大分子的含义、新陈代谢的 主要途径、能量转化的核心形式,以及遗传学中心法则。 熟悉生物化学的任务及主要研究内容。 了解生物化学的发展史、生物化学与医学的关系,生物 化学在护理工作中的作用。 技能性目标 通过本章学习,使学生能对生物化学有系统、整体认识。
生化培训资料课件
介绍生物化学物质的基本分类,包括糖类、脂类、蛋白质、核酸 等,以及各类物质的结构和性质。
生物化学反应类型
01
02
03
04
生物氧化
介绍生物氧化反应的类型和特 点,包括呼吸链、氧化磷酸化 等。
糖代谢
介绍糖的分解和合成代谢,包 括糖酵解、糖异生等。
脂代谢
介绍脂的分解和合成代谢,包 括脂肪酸氧化、脂肪合成等。
THANK YOU
感谢聆听
基于质谱分析的蛋白质组学技术为研 究蛋白质结构和功能提供了有力手段 ,有助于深入了解生物分子机制。
研究热点问题
肿瘤生物学
肿瘤的发生发展机制、肿瘤免疫 、肿瘤耐药性等是当前研究的热 点问题,对于肿瘤的诊断和治疗
具有重要意义。
神经生物学
神经退行性疾病、神经信号传导 、神经再生等是神经生物学研究 的热点,有助于深入了解神经系
农业领域
转基因作物
通过改变作物基因,提高 抗虫、抗病、抗旱等能力 ,增加产量。
生物农药
利用微生物、植物等天然 生物资源开发农药,减少 环境污染。
动物育种
通过基因编辑等技术,改 良动物品种,提高生产性 能和品质。
环境监测领域
污染治理
利用微生物降解污染物,净化水 体和土壤。
环境监测
利用生物传感器等手段监测空气、 水体等环境质量。
定期检查个人防护用品的完好性,如有损坏应及 时更换。
紧急处理措施
01
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04
如发生火火灾、泄漏等紧急情况 ,应立即按照实验室的安全疏 散程序撤离。
如发生火灾、泄漏等紧急情况 ,应立即按照实验室的安全疏 散程序撤离。
如发生火灾、泄漏等紧急情况 ,应立即按照实验室的安全疏 散程序撤离。
(完整)生化重要概念
生化重要概念1。
重要概念:primary structure of protein蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序,即多肽链的线状结构2. 模体(motif ):在蛋白质分子中,若干具有二级结构的肽段在空间上相互接近,形成具有特殊功能的结构区域3。
重要概念:allosteric effect由于蛋白质分子构象改变而导致蛋白质分子功能发生改变的现象称为变构效应4. 重要概念:denaturation of protein在某些物理或化学因素的作用下,蛋白质严格的空间结构被破坏(不包括肽键的断裂),从而引起蛋白质若干理化性质和生物学性质的改变,称为蛋白质的变性5. 重要概念:primary structure of DNADNA的一级结构就是指DNA分子中脱氧核糖核苷酸的排列顺序及连接方式(3,5—磷酸二酯键)6。
重要概念:primary structure of RNARNA的一级结构就是指RNA分子中核糖核苷酸的排列顺序及7。
重要概念:geneDNA分子中具有特定生物学功能的片段称为基因。
8。
重要概念:genome一个生物体的全部DNA序列称为基因组。
9。
重要概念:restriction endonuclease能识别特定的核苷酸顺序,并从特定位点水解核酸的内切酶称为限制性核酸内切酶(限制酶,restriction enzyme)10.重要概念:coenzyme & prosthetic group结合酶分子中与酶的催化活性有关的耐热小分子有机化合物称为辅酶。
与酶蛋白共价结合的辅酶称为辅基。
11.重要概念:vitamin维生素是指一类维持细胞正常功能所必需的,但在生物体内不能自身合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。
12重要概念:isoenzyme在同一种属中,催化活性相同而酶蛋白的分子结构,理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶.13。
重要概念:key enzyme (rate—limiting enzyme)可以通过改变其催化活性而使整个代谢反应的速率或方向发生改变的酶就称为关键酶或限速酶。
《生物化学》-课程标准
《生物化学》课程标准所属系部:基础医学部适用专业:临床医学和护理课程类型:专业基础课课程学时:45第一部分课程定位一、课程的性质与作用生物化学(biochemistry)是研究生命化学的科学,它在分子水平探讨生命的本质,即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活动中的作用。
生物化学是医护类学生必修的基础医学课程,为学习其它基础医学和专业护理课程、在分子水平上认识病因和发病机理、诊断和防止疾病奠定扎实的基础。
本门课程属于专业基础课,主要向学生传授生物大分子的化学组成、结构及功能(包括蛋白质、维生素、核酸、酶);物质代谢及其调控(糖代谢、脂类代谢、蛋白质代谢、核苷酸代谢、生物氧化);基因信息的贮存、传递与表达;癌基因与抑癌基因;分子生物学常用技术及其应用等生命科学内容,使医学学生为深入学习其他医学基础课、临床医学课程乃至毕业后的继续教育、医学各学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基础。
二、课程理念坚持学生为主体,教师为主导的教学理念。
教师的主导作用具有客观性和必要性,教师预先决定和设计教学方案、教学内容、教学进程、教学结果和教育质量评估方法等。
学生是学习的主体,在教师适时必要的引导下,充分调动学生主观能动性,发挥其较强的知识基础和自学能力的优势,确保教学活动顺利高效的完成,使学生获得知识、能力,并使智力和素养得到发展,完成教学目标。
此外,在教学实践中应全程渗透素质教育、个性化教育等现代教育思想和观念。
突出课程的前沿内容,着重培养学生的科学研究能力和创新精神。
在保持优良教学传统的基础上,不断深化教学理论、内容、方法的创新和改革。
三、设计思路《生物化学》课程是根据关于培养目标和课程设置的规定为“医科类各专业”大专层次开设的一门基础课。
通过本课程的学习,使学生在化学的有关领域打下比较广泛和必备的理论及基础知识,以利于后续课程的学习。
通过讲课和实验两种方式,要求护理学专业的学生掌握广泛和必备的理论及基础化学知识,为学习临床各科提供必要的理论基础,为从事临床、护理学工作,指导临床合理用药奠定基础。
生物化学绪论
三、生物化学与药学科学
(一)生物化学是药学的基础学科
生理学 有机化学
生物化学
分子生物学
医学学科 药学学科
诊断医学 预防医学...
新药研究开发
药理学
药物化学 生物药剂学
生物制药
化学制药 中药学
基因工程、酶工程、细胞工程、发酵工程
三、生物化学与药学科学
▪ 21世纪的药物研发、先进材料、环保科技、营养保 健、新能源等行业的快速发展都离不开高科技生物 学的。
▪ 因此生命科学还是个非常有前途和后劲的学科。
中美专家找到耐药基因 2010年01月25日
▪ 中美两国医生联手,找到了肺癌“靶向治疗” 的耐药基因,从而使该项治疗的有效率从71% 提高到93%!标志着肿瘤治疗进入全基因时代。 实现了癌症病人的完全个体化治疗。
介绍,小晴外表看上去很好,吃奶正常,心跳呼吸等各项状
态都很稳定。出生仅40天的小晴系孕35周2天早产,出生20天
时因呕吐在云南一县级医院住院时发现血脂增高、血红蛋白
增高,当地医生考虑为“乳糜血”。因考虑到病情复杂,7月
27日转至湖南省儿童医院。入院时护士在给小晴抽血时,发
现了一个奇怪的现象,小晴血的颜色比正常血颜色偏淡,尤
学习生物化学应注意的几个问题
(1)建立起以生物功能为轴线的思维体系。
因为生物化学的理论体系是以生物功能为轴 线建立起来的,不同于无机化学以元素周期 系为基础的理论体系;也不同于有机化学以 官能团为基础的理论体系。从静态生化到动 态生化都贯穿着生物功能这根轴线。
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
(2)注意学习技巧 “草蛇灰线,伏延千里”
婴儿血液竟像牛奶,国内首例!
生化所有知识点总结
生化所有知识点总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内最重要的有机分子之一,它们是构成生命的重要组成部分,广泛参与生物体的生理生化过程。
蛋白质的标准结构由氨基酸线性排列组成,其氨基酸残基之间通过肽键相连。
蛋白质的功能包括酶、激素、抗体等。
2. 核酸核酸是生物体内最重要的化学物质之一,包括DNA和RNA。
DNA携带生物体的遗传信息,RNA在蛋白质合成中起着重要的作用。
3. 多糖多糖是由许多单糖分子通过糖苷键连接而成,包括淀粉、糖原、纤维素等。
4. 生物膜生物膜是由脂质和蛋白质组成的薄膜,它存在于细胞表面,构成细胞膜和细胞器膜,起着保护细胞、控制物质进出的作用。
二、生物大分子的结构和功能1. 蛋白质的结构蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是蛋白质的氨基酸序列,二级结构是由氢键形成的α-螺旋和β-折叠,三级结构是由蛋白质的各个区域所形成的空间结构,四级结构是由多个蛋白质相互组合形成的功能性结构。
2. 蛋白质的功能蛋白质的功能包括酶、激素、抗体、结构蛋白等。
酶是生物体内的催化剂,参与生物体内的代谢过程;激素是生物体内的调节剂,参与生物体内的内分泌系统;抗体是生物体内的免疫物质,参与生物体内的免疫反应;结构蛋白主要构成生物体内各种组织和器官。
3. 核酸的结构DNA是由脱氧核糖核酸分子组成,是生物体内传递遗传信息的重要分子;RNA是由核糖核酸分子组成,是生物体内蛋白质合成的重要分子。
4. 核酸的功能DNA的功能是存储和传递遗传信息,参与生物体内的遗传过程;RNA的功能是带有遗传信息的DNA按照一定规律转录成RNA,再依据RNA的信息合成蛋白质。
5. 多糖的结构和功能多糖是由许多单糖分子通过糖苷键连接而成的大分子,包括淀粉、糖原、纤维素等。
它们是生物体内的能量来源和结构组分。
6. 生物膜的结构和功能生物膜是由脂质和蛋白质组成的薄膜,其构成了细胞膜和细胞器膜。
生物膜的功能包括保护细胞,控制物质进出,参与细胞信号传导等。
检验科讲课—生化课件
06
生化检验的新技术发展
自动化生化分析仪
自动化生化分析仪是生化检验领域的重要技术之一,它能够快速、准确 地完成大量生化样本的检测和分析。
自动化生化分析仪采用先进的机械臂和液体处理系统,实现了样本的自 动加样、混合、分离和检测等功能,大大提高了检测效率。
操作误差等。
03
误差纠正与预防
根据误差分析结果,采取相应的纠正措施,如维修仪器、更换试剂、培
训操作人员等。同时,还需要制定预防措施,防止类似误差再次发生。
05
生化检验的注意事项
患者准备
患者应提前了解生化检验的要 求,如饮食控制、禁食时间等 ,以便做好充分准备。
患者应避免剧烈运动、过度劳 累和情绪波动,以免影响检验 结果。
肾功能指标
评估肾脏功能,反映肾脏 健康状况。
尿素氮(BUN):蛋白质 代谢产物,通过肾脏排泄
。
尿酸(UA):嘌呤代谢产 物,反映肾功能和痛风。
肌酐(CREA):肌肉代谢
尿蛋白(PRO):检测肾
•·
产物,通过肾脏排泄。
脏病变和评估肾功能。
血糖血脂指标
在此添加您的文本17字
监测血糖和血脂水平,预防糖尿病和心血管疾病。
选择合适的质控品,将其与样本一同 检测,并根据质控品的结果评估实验 的准确性。
校准与校准验证
在开始实验前,必须对仪器进行校准 ,确保仪器处于正常工作状态。同时 ,还需要定期对校准结果进行验证, 以确保结果的准确性。
室间质量评价
参加评价计划
通过参加权威机构组织的室间质量评价计划,与其他实验室进行 比对,了解自身实验室的检测水平。
生化名词解释及大题
生化资料:一、名词解释1.糖有氧氧化:葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化分解生成二氧化碳和水的过程。
2.糖酵解:在机体缺氧的条件下,葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解,亦称糖的无氧氧化。
3.受体:靶细胞中能识别信息分子并与之结合,引起特定生物学效应的蛋白质,个别为糖脂。
4.维生素:是维持人体正常生理功能所必需的营养素,是人体内不能合成或合成量甚少,必须由食物供给的一组低分子有机化合物。
5.必须脂肪酸:机体需要而体内不能合成,必须从植物中获得的不饱和脂肪酸,包括亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸。
6.同工酶:是指具有相同催化功能(即催化的化学反应相同)而酶蛋白的分子结构、理化性质和免疫学性质各不相同的一组酶。
7.等电点:在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
8.酶的活性中心:酶分子中组成氨基酸残基侧链与酶的活性密切相关的一些化学基团在一级结构上可能相距很远,但在空间结构上彼此靠近,组成具有特定空间结构的区域,能和底物特异的结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心。
9.一碳单位:一碳单位是指氨基酸分解代谢产生的含一个碳原子的有机基团。
二、简答1.简述一碳单位的概念,载体,生理意义?一碳单位是指氨基酸分解代谢产生的含一个碳原子的有机基团。
叶酸的辅酶形式四氢叶酸是一碳单位的载体。
一碳单位的主要功用是参与核苷酸的合成:N5、N10=CH-FH4和N10-CHOFH4参与嘌呤核苷酸合成。
N5、N10-CH2-FH4参与胸腺嘧啶核苷酸合成,核苷酸是合成核酸的原料,故一碳单位在核酸合成中占重要地位。
2.蛋白质的理化性质及其应用?⑴蛋白质是两性电解质:作为两性电解质,不同的蛋白质具有不同的等电点,在同一pH 的溶液中不同的蛋白质带电性质和数量不同,藉此分离、纯化蛋白质的方法有电泳、离子交换层析、等电点沉淀法等。
生化校准的概念
生化校准的概念生化校准,顾名思义是对生化参数进行调整和校准,以确保相关实验和分析的准确性和可靠性。
在生物和化学实验中,准确的生化参数是非常重要的,因为它们直接影响到结果的可重复性和评估的准确性。
因此,生化校准被广泛地用于实验室、医学和研究领域。
在生物和化学实验中,生化参数广泛涉及到生物、细胞和分子水平的测量。
例如,在体外实验中,酶的催化活性通常通过测量底物转化速率来评估。
而在体内实验中,可以通过测量血液中的生化物质来评估生理功能和疾病状态。
这些生化参数包括但不限于浓度、活性、速率、电位和pH,并且可能需要在不同实验条件下进行校准。
生化校准的目的是确保测量结果的真实性和可靠性,因此,它是科学研究中不可或缺的环节。
生化校准的具体步骤取决于所需校准的参数和实验条件。
一般而言,生化校准包括以下几个方面:1. 校准标准物质的选择和准备:为了确保测量的准确性,校准需要使用已知浓度和活性的标准物质。
这些标准物质必须经过严格的制备和质量控制,以确保它们的稳定性和纯度。
2. 测量方法的优化和验证:在进行生化测量之前,需要根据实验需求选择适当的测量方法,并对其进行验证。
这包括确认方法的灵敏度、线性范围、选择性和重复性等。
3. 实验条件的调整和控制:实验条件对于生化测量的准确性和可重复性也起着重要的作用。
因此,实验条件需要进行严格的控制和调整,以确保它们在整个实验过程中的稳定性。
4. 数据分析和校准曲线的绘制:生化校准的关键步骤是数据分析和校准曲线的绘制。
通过使用校准标准物质的浓度和活性信息,可以绘制校准曲线并通过线性回归拟合来确定未知样品的浓度和活性。
总之,生化校准是确保生化参数测量准确性和可靠性的关键步骤。
通过选择合适的标准物质、优化测量方法、调整实验条件和进行数据分析,可以实现准确和可重复的生化测量。
生化校准的准确性对于实验结果的解释、数据比较和科学进展都具有重要作用,因此,它在生物和化学研究中扮演着不可或缺的角色。
运动生化概念+简答
运动生化名词解释名词解释运动生物化学是生物化学的一个分支学科。
是用生物化学的理论及方法,研究人体运动时体内的化学变化即物质代谢及其调节的特点与规律,研究运动引起体内分子水平适应性变化及其机理的一门学科。
1、糖酵解:糖在氧气供应不足的情况下,经细胞液中一系列酶催化作用,最后生成乳酸的过程称为糖酵解。
2、糖的有氧氧化:葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化分解,生成二氧化碳和水,同时释放出大量的能量,该过程称为糖的有氧氧化。
3、三羧酸循环:在线粒体中,乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合成柠檬酸,再经过一系列酶促反应,最后生成草酰乙酸;接着再重复上述过程,形成一个连续、不可逆的循环反应,消耗的是乙酰辅酶A,最终生成二氧化碳和水。
因此循环首先生成的是具3个羧基的柠檬酸,故称为三羧酸循环。
4、糖异生作用:人体中丙酮酸、乳酸、甘油和生糖氨基酸等非糖物质在肝脏中能生成葡萄糖或糖原,这种由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。
5、脂肪:脂肪是由3分子脂肪酸和1分子甘油缩合形成的化合物。
5 蛋白质:由氨基酸组成的高分子有机化合物。
6、必需脂肪酸:人体不能自身合成,必须从外界摄取以完成营养需要的脂肪酸。
如亚麻酸、亚油酸等。
7.β-氧化:脂肪酸在一系列酶的催化作用下,β-碳原子被氧化成羧基,生成含2个碳原子的乙酰辅酶A和比原来少2个碳原子的脂肪酸的过程。
8、酮体:在肝脏中,脂肪酸氧化不完全,生成的乙酰辅酶A有一部分生成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮,这三种产物统称酮体。
9、氧化脱氨基作用:通过氧化脱氨酶的作用,氨基酸转变为亚氨基酸,再水解为α-酮酸和氨的过程。
10、转氨基作用:是指某一氨基酸与α-酮戊二酸在转氨酶的催化作用下,进行氨基转移反应,生成相应的α-酮酸和谷氨酸的过程。
11、葡萄糖-丙氨酸循环:运动时,骨骼肌内糖分解生成的丙酮酸与蛋白质分解释放的支链氨基酸之间发生转氨基作用,丙酮酸生成丙氨酸释放入血,随血液循环进入肝脏,经糖异生作用合成葡萄糖,并转运到骨骼肌的代谢过程。
生化交叉反应的概念和特点
生化交叉反应的概念和特点生化交叉反应是指在生物体内,由于某些特定成分或物质引起的一种免疫反应。
这种免疫反应通常在机体接触过一种物质后,对另一种与之相似的物质产生免疫反应。
其机制是由于免疫系统对这些物质的抗原性进行了学习和记忆,当再次接触到与之相似的物质时,免疫系统便能够识别并产生相应的免疫反应。
生化交叉反应具有以下几个特点:1. 免疫系统参与:生化交叉反应是一种免疫反应,其中包括免疫细胞和免疫因子等免疫系统的参与。
在反应过程中,抗原物质与机体的免疫系统发生相互作用,引发免疫反应。
2. 特异性:生化交叉反应是一种特异性反应,即针对某一种特定的物质产生免疫反应。
这种特异性反应通常是由于两种物质在结构上具有较高的相似性,使得机体免疫系统对它们进行了学习和识别。
3. 延迟性:生化交叉反应通常具有一定的延迟性,即免疫反应不会立即出现,而需要一定的时间。
这是由于机体的免疫系统需要辨别并识别出与学习的抗原物质相似的物质,进行免疫反应。
4. 可逆性:生化交叉反应通常是可逆的,即当抗原物质从机体中消失后,免疫系统的免疫反应也会随之减弱或消失。
这是由于生化交叉反应主要是通过抗原物质和免疫系统的相互作用产生的,当抗原物质不再存在时,相应的免疫反应也会停止。
5. 多样性:生化交叉反应的物质多种多样,包括食物、药物、细菌、病毒等多种生物或化学物质。
在生化交叉反应中,不同的物质可能引发不同的免疫反应,产生不同的临床表现。
生化交叉反应在临床上具有较为重要的作用。
首先,生化交叉反应是一种过敏反应,可能导致过敏症状的发生。
这种过敏反应通常包括皮肤瘙痒、荨麻疹、呼吸道症状等,严重的甚至会引发过敏性休克等严重症状。
其次,生化交叉反应也可能导致药物不良反应的发生。
在接受某种特定药物治疗后,如果出现与该药物相似的成分或结构的其他药物,就可能引发生化交叉反应,导致严重的不良反应甚至危及生命。
为了避免生化交叉反应的发生,在临床上有几点需要注意的地方。
生化rf的概念
生化rf的概念生化RF(Radio Frequency)是一种结合了生物学和射频技术的交叉学科领域,主要研究射频电磁辐射对生物体产生的影响及其机制。
射频辐射广泛应用于通信、医学、无线能量传输等领域,然而对射频辐射对生物体的潜在危害了解仍然有限。
生化RF的研究旨在全面评估射频辐射对生物体的影响,并从整体上改善射频技术的安全性。
生化RF的研究内容包括射频电磁场与生物体相互作用的物理学、生物效应、安全标准、防护措施等。
首先,研究者需要了解射频电磁场与生物体之间的相互作用机制。
射频辐射可以通过远程热效应、非热效应等方式对细胞和组织产生影响,这些效应受到辐射频率、功率密度、辐射时间等参数的影响。
在生物效应方面,生化RF研究探索了射频辐射对细胞的生理和生化过程的影响,如DNA损伤、细胞膜通透性变化、蛋白质变性等。
研究还关注射频辐射对免疫系统、大脑功能、生殖系统等重要器官和系统的影响,以及辐射对发育、生长、分化等生物学过程的潜在影响。
针对射频辐射可能对人体健康产生的风险,生化RF研究还包括建立相应的安全标准和限制条件。
国际上已经制定出一系列的射频辐射安全限制值,如国际电工委员会(IEC)、国际非电离辐射保护委员会(ICNIRP)等机构的标准,这些标准基于大量的实验数据和生物效应研究结果,旨在保护人类免受射频辐射的危害。
为了减少射频辐射对生物体的潜在风险,生化RF研究还包括开发和探索不同的防护措施。
这些防护措施可以基于材料的电磁屏蔽性能,如金属屏蔽、电磁辐射抑制材料的使用。
此外,研究人员还尝试探索通过调整射频辐射频率、功率密度等参数,以降低潜在的生物效应和健康风险。
总之,生化RF是一门研究射频辐射对生物体的影响及其机制的学科。
通过深入研究射频电磁场与生物体之间的相互作用,生化RF为了降低射频辐射对人体健康可能产生的潜在危害,提出了相应的安全标准和防护措施。
这一领域的深入研究对于优化射频技术的安全性和健康保障具有重要意义。
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生化概念1.生物化学——是生命的科学,是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。
2.糖——是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。
3.单糖——不能水解成更小分子的糖。
4.二糖——由两分子单糖缩合而成的最简单的低聚糖。
5.乳糖——由一分子β-D-半乳糖与一分子α-D-葡萄糖以1.4-糖苷键缩合而成的二糖。
6.蔗糖——由一分子α-D-葡萄糖的半缩醛羟基与一分子β-D-果糖的半缩酮羟基以1.2-糖苷键连接而成的二糖。
7.麦芽糖——两分子的葡萄糖以1.4-糖苷键连接而成的二糖。
8.寡糖——是由单糖缩合而成的短链结构,一般含2~6个单糖分子。
9.多糖——由许多单糖分子缩合而成的长链结构,分子量都很大,均无甜味,也无还原性。
10.均一多糖——由一种单糖缩合而成的多糖,也称同聚多糖,如淀粉、糖原、纤维素、几丁质等。
11.不均一多糖——由不同类型的单缩合而成的多糖,也称杂聚多糖,如肝素、透明质酸等。
12.粘多糖——是一类含氮的不均一多糖,其化学组成通常为糖醛酸及氨基己糖或其衍生物,有的还含有硫酸,也称为糖胺聚糖。
其中重要的是透明质酸、硫酸软骨素、肝素等。
13.结合糖——也称糖复合物或复合糖,指糖和蛋白质、脂质等非糖物质结合的复合分子。
14.糖蛋白——是糖与蛋白质以共价键结合的复合分子,其中糖的含量一般小于蛋白质,糖和蛋白质结合的方式有O连接和N连接。
15.蛋白聚糖——是一类由糖与蛋白质结合形成的非常复杂的大分子糖复合物,其中蛋白质含量一般小于多糖。
16.糖脂——是糖类通过其还原末端以糖苷键与脂类连接起来的化合物,组成和总体性质以脂为主体。
17.脂多糖——是糖与脂类结合形成的复合物,以糖为主体成分,革兰氏阴性菌细胞壁内的脂多糖一般由外低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
18.淀粉——是高等植物的贮存多糖,是供给人体能量的主要营养物质。
天然淀粉有直链淀粉和支链淀粉两种成分。
19.糊精——淀粉经酸、热或α-淀粉酶不完全水解时形成的一类中间链长的多糖。
20.糖原——是动物体内的贮存多糖,主要存在于肝及肌肉中,是由α-D-葡萄糖构成的同聚多糖,遇碘产生红色。
21.葡聚糖——又称右旋糖酐,是酵母菌及某些细菌中的贮存多糖,是由多个葡萄糖缩合而成的同聚多糖,葡萄糖之间几乎均为α-1,6连接,临床上可作为代血浆。
22.纤维素——是由许多β-D-葡萄糖借1,4-糖苷键连接而成的直链同聚多糖,是构成植物细胞壁和支撑组织的重要成分。
23.琼胶——又称琼脂,是一些海藻所含的多糖,其单糖组成为L-及D-半乳糖,化学结构是D-半乳糖以α-1,3-糖苷键连接成短链,再与L-半乳糖以1,4-糖苷键相连,L-半乳糖C6结合一硫酸基。
24.几丁质——又称甲壳素或壳多糖,是由N-乙酰氨基葡萄糖通过β-1,4糖苷键连接起来的同聚多糖。
25.透明质酸——由D-葡萄醛酸和N-乙酰氨基葡萄糖交替组成。
其结构为葡萄糖醛酸与N-乙酰氨基葡萄糖以β-1,3键连接成二糖单位,后者再以β-1,4键同另一二糖单位连成线性结构。
26.硫酸软骨素——是体内最多的粘多糖,为软骨的主要成分,其结构是一类二糖的聚合物,有降血脂和缓和的抗凝血作用。
27.肝素——是动物体内一种天然抗凝血物质,其组成是硫酸氨基葡萄糖、葡萄糖醛酸和艾杜糖醛酸的硫酸酯。
是动物体内一种天然的抗凝血物质。
28.肽聚糖——又称胞壁质,是构成细菌细胞壁基本骨架的主要成分,是一种多糖与氨基酸相连接的多糖复合物。
29.脂类——是由脂肪酸与醇作用生成的酯及其衍生物,统称为脂质或脂类,是动物和植物体的重要组成成分。
30.单脂——是由各种高级脂肪酸与甘油或高级一元醇所生成的酯。
31.复脂——是除了含有脂肪酸和各种醇以外还含有糖、磷酸及胆碱等物质的脂类。
32.脂肪——又称真脂或中性脂肪,是甘油与三分子高级脂肪酸组成的脂肪酸甘油三酯,化学名称为三脂酰甘油,或称为甘油三酯。
33.脂肪酸——是长链羧酸的总称,由脂肪水解得到故称为脂肪酸。
天然脂肪酸大多数为偶数碳原子,是生物体内脂类的重要组成部分,可分为饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸。
34.必需脂肪酸——维持动物体正常生长所必需的,而动物体内不能合成、或合成量太少不能满足需要而必须依靠食物供应的不饱和脂肪酸,包括有亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。
35.蜡——是高级脂肪酸与高级一元醇所生成的酯,不溶于水,熔点较高,不易水解,一般为固体,在动物体内多存在于分泌物中,主要起保护作用。
36.磷脂——是含有磷酸基的复合脂类,可分为甘油磷脂和鞘氨醇磷脂两大类。
37.甘油磷脂——甘油的两个羟基和脂肪酸结成酯,第三个羟基被磷酸酯化,生成物为磷脂酸,磷脂酸的磷酸基再连接其它醇羟基化合物的羟基,即组成不同的甘油磷脂。
38.卵磷脂——即磷脂酰胆碱,是磷脂酸结构中的磷酸基团与胆碱相连接所成的酯。
为白色油脂状物质,极易吸水,具有抗脂肪肝的作用。
39.脑磷脂——即即磷脂酰胆胺,是磷脂酸结构中的磷酸基团与胆胺相连接所成的酯。
与血液凝固有关。
40.磷脂酰丝氨酸——又称丝氨酸磷脂,是磷脂酸结构中的磷酸基团与丝氨酸的羟基相连接所成的酯。
41.磷脂酰肌醇——又称肌醇磷脂,是磷脂酸结构中的磷酸基团与肌醇(环己六醇)相连接所成的酯。
42.心磷脂——又称二磷脂酰甘油,是由2分子磷脂酸与1分子甘油结合而成的磷脂。
大量存在于心肌,有助于线粒体膜的结构蛋白同细胞色素C的连接。
43.鞘氨醇磷脂——简称(神经)鞘磷脂,由(神经)鞘氨醇、脂肪酸、磷酸及胆碱(或胆胺)各一分子组成,是一种不含甘油的磷脂。
44.脑苷脂——是脑细胞膜的重要组分,由β-己糖、脂肪酸(最普遍的是α-羟基二十四烷酸)和鞘氨醇各一分子组成。
重要代表有葡萄糖脑苷脂、半乳糖脑苷脂和硫酸脑苷脂。
45.神经节苷脂——是一类酸性糖脂,它的极性头部含有唾液酸,即N-乙酰神经胺酸,,故带有酸性。
几乎所有的神经节苷脂都有一个葡萄糖基与神经酰胺以糖苷键相连,此外还有半乳糖、唾液酸和N-乙酰-D-半乳糖胺。
46.萜类——是异戊二烯的衍生物,有线状的也有环状的,都含有两个以上的异戊二烯残基,植物中多数萜类是其特有油类的主要成分。
47.胆汁酸——是胆酸的衍生物,各种胆酸或去氧胆酸均可与甘氨酸或牛磺酸以酰胺结合,形成各种结合胆酸,称为胆汁酸。
48.氨基酸——分子中α-碳原子上含有氨基的有机酸,是组成蛋白质的基本单位,天然蛋白质中有约20种氨基酸。
49.基本氨基酸——天然存在的氨基酸有约180种,但组成蛋白质的氨基酸有20种,称为基本氨基酸。
50.肽键——是由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基缩合脱水而成,是蛋白质分子中的基本化学键,也称为酰胺键。
51.肽——氨基酸通过肽键相连而成的化合物。
52.寡肽——十个氨基酸以下组成的肽。
53.谷胱甘肽GSH——由谷氨酸、甘氨酸和胱氨酸残基组成的三肽化合物,广泛分布于体内,有还原型G-SH和氧化型G-S-S-G,多以G-SH型存在。
它与VitC、E等构成体内抗氧化系统,保护许多含巯基蛋白质、酶和生物膜等免于因氧化而丧失正常的生化功能。
54.多肽——十个氨基酸以上组成的肽。
55.氨基酸残基——多肽链中的氨基酸,由于参与肽键的形成,已非原来完整的分子,称为氨基酸残基。
56.蛋白质一级结构——蛋白质是由不同的氨基酸种类、数量和排列顺序,通过肽键及少量的二硫键而构成的高分子含氮化合物。
57.肽链末端分析——测定一个多肽或蛋白质分子的N-末端和C-末端氨基酸,从而确定组成或肽链的氨基酸序列或蛋白质分子的肽链数目的方法。
58.蛋白质构象——指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽键的走向。
又称为空间结构、立体结构、高级结构和三维构象等。
59.次级键——在蛋白质分子中,除了主链的肽键外,还有氢键、疏水键、盐键、配位键等,统称为次级键,其键能较小,稳定性差,但在蛋白质分子中为数众多。
对维持蛋白质分子的空间构象极为重要。
60.氢键——由连接在一个电负性大的原子上的氢与另一个电负性大的原子相互作用而形成的作用力。
61.疏水键——由两个非级性基团因避开水相而群集在一起的作用力。
62.盐键——是蛋白质分子中带正电荷基团和负电荷基团之间静电吸引所形成的化学键,又称离子键。
63.配位键——是两个原子、由单方面提供共同电子对所形成的化学键。
64.二硫键——是两个硫原子间所形成的化学键,在蛋白质分子中它是两个Cys侧链的巯基脱氢而成。
对稳定蛋白质的一级结构和空间构象起重要作用。
65.蛋白质二级结构——是指多肽链的主链骨架中若干肽单位,各自沿一定的轴盘旋或折叠,并以氢键为主要次级键而形成的有规则的构象,有α-螺旋、β-折叠、β-转角等。
66.肽单位(肽平面)——肽键与相邻的两个α-碳原子所组成的基团。
67.α-螺旋——是蛋白质中最常见、含量最丰富的二级结构。
多肽链按右手方向盘绕形成右手螺旋。
相邻螺圈之间形成氢键,氢键是由肽键的上N-H氢和它后面第四个残基上的C=O氧之间形成的,氢键的取向几乎与中心轴平行。
68.β-片层——指两条或多条几乎完全伸展的多肽链铡向聚集在一起,相邻肽链主链上的N-H和C=O之间形成有规则的氢键。
69.β-转角——指伸展的肽链形成180°的回折,即U型转折结构,它由四个连续的氨基酸残基组成,第一个氨基酸残基的C=O与第四个氨基酸残基的N-H之间形成氢键以维持构象。
70.无规线团——蛋白质二级结构中因肽键平面不规则排列而形成的无规律构象。
71.超二级结构——蛋白质分子中,尤其是球状蛋白质中还观察到由α-螺旋、β-折叠和β-转角等组合在一起,彼此相互作用,形成有规则的二级结构组合体,作为三级结构的单元,称为超二级结构。
72.蛋白质三级结构——指多肽链中所有原子或基团的空间排列,即多肽链在二级结构的基础上,由氨基酸残基侧链基团的相互作用使多肽链进一步盘旋和折叠,导致整个分子形成不规则的特定构象。
73.结构域——对于分子量较大的蛋白质,多肽链往往以超二级结构为单元组成两个或两个以上相对独立的区域,再形成三级结构,这些相对独立的区域称为结构域。
74.蛋白质四级结构——由两个或两个以上的亚基之间相互作用,彼此以非共价键相联而形成更复杂的构象。
75.亚基——许多有生物学活性的蛋白质是由两条或多条肽链构成,肽链之间通过非共价键联系,每条肽链都有自己的一、二、三级结构,蛋白质中每条肽链都称为一个亚基。
76.血红蛋白——是一种含铁的结合蛋白,每个分子均由4个亚基组成,分为相同的2个α和β亚基,每个亚基结合一个血红素,其功能为运输O2和CO2。
77.血红素——是一种含铁的吡咯衍生物,其基本结构为4个吡咯或氢化吡咯环,通过4个甲川基(-CH=)在吡咯环的α位相互连接起来,并与铁络合而形成血红素。