常见蛋白质等电点参考值

常见蛋白质等电点

常见蛋白质等电点参考值蛋白质等电点鲑精蛋白[salmine] 12.1鲱精蛋白[clupeine] 12.1鲟精蛋白[sturline] 11.71胸腺组蛋白[thymohistone] 10.8珠蛋白（人）[globin(human)] 7.5卵白蛋白[ovalbuin] 4.71; 4.59伴清蛋白[conal bumin] 6.8;7.1血清白蛋白[serum albumin] 4.7-4.9肌清蛋白[myoal bumin] 3.5肌浆蛋白[myogen A] 6.3β-乳球蛋白[β-lactoglobulin] 5.1-5.3卵黄蛋白[livetin] 4.8-5.0γ1—球蛋白（人）[γ1-globulin(human)] 5.8;6.6 γ2—球蛋白（人）[γ2-globulin(human)] 7.3;8.2 肌球蛋白A[myosin A] 5.2-5.5原肌球蛋白[myosin A] 5.1铁传递蛋白[siderophilin] 5.9胎球蛋白[fetuin] 3.4-3.5血纤蛋白原[fibrinogen] 5.5-5.8α-眼晶体蛋白[α-crystallin] 4.8β-眼晶体蛋白[β-crystallin] 6花生球蛋白[arachin] 5.1伴花生球蛋白[conarrachin] 3.9角蛋白类[keratins] 3.7-5.0还原角蛋白[keratein] 4.6-4.7胶原蛋白[collagen] 6.5-6.8鱼胶[ichthyocol] 4.8-5.2白明胶[gelatin] 4.7-5.0α-酪蛋白[α-casein] 4.0-4.1β-酪蛋白[β-casein] 4.5γ-酪蛋白[γ-casein] 5.8-6.0α-卵清粘蛋白[α-ovomucoid] 3.83-4.41α1-粘蛋白[α1-mucoprotein] 1.8-2.7卵黄类粘蛋白[vitellomucoid] 5.5尿促丄性腺激素[urinary gonadotropin] 3.2-3.3溶菌酶[lyso zyme] 11.0-11.2肌红蛋白[myoglobin] 6.99血红蛋白（人）[hemoglobin(human)] 7.07血红蛋白（鸡）[hemoglobin(hen)] 7.23血红蛋白（马）[hemoglobin(horse)] 6.92血蓝蛋白[hemerythrin] 4.6-6.4蚯蚓血红蛋白[chlorocruorin] 5.6血绿蛋白[chlorocruorin] 4.3-4.5无脊椎血红蛋白[erythrocruorins] 4.6-6.2细胞色素C[cytochrome C] 9.8-10.1 视紫质[rhodopsin] 4.47-4.57促凝血酶原激酶[thromboplastin] 5.2α1-脂蛋白[α1-lipoprotein] 5.5β1-脂蛋白[β1-lipoprotein] 5.4β-卵黄脂磷蛋白[β-lipovitellin] 5.9芜菁黄花病毒[turnip yellow vvirus] 3.75牛痘病毒[vaccinia virus] 5.3生长激素[somatotropin] 6.85催乳激素[prolactin] 5.73胰岛素[insulin] 5.35胃蛋白酶[pepsin] 1.0左右糜蛋白酶（胰凝乳蛋白酶[chymotrypsin] 8.1牛血清白蛋白[bovine serum albumin] 4.9核糖核酸酶（牛胰）[ribonuclease或Rnase(bovine pancreas)] 7.8甲状腺球蛋白[thyroglobulin] 4.58胸腺核组蛋白[thymonucleohistone] 4左右。

常见蛋白质等电点参考值

常见蛋白质等电点参考值氨基酸的解离常数和等电点辣根过氧化物酶过氧化物酶，酶学分类号为EC 1.11.1.7。

该酶催化Donor+ H2O2--→Oxidized donor+2 H2O。

过氧化物酶，通常来源于辣根（因此称辣根过氧化物酶），是临床检验试剂中的常用酶。

该产品不但广泛用于多个生化检测项目，也广泛运用于免疫类（ELISA）试剂盒。

过氧化物酶作为多个试剂盒显色体系的关键成分，对试剂盒的质量有重要影响。

辣根过氧化物酶(Horseradish Peroxidase, HRP)比活性高，稳定，分子量小，纯酶容易制备，所以最常用。

HRP广泛分布于植物界，辣根中含量高，它是由无色的酶蛋白和棕色的铁卟啉结合而成的糖蛋白，糖含量18％。

HRP由多个同功酶组成，分子量为40,000,等电点为PH3～9,酶催化的最适PH因供氢体不同而稍有差异，但多在PH5左右。

酶溶于水和58％以下饱和度硫酸铵溶液。

HRP的辅基和酶蛋白最大吸收光谱分别为403nm和275nm，一般以OD403nm ／OD275nm的比值RZ(德文Reinheit Zahl)表示酶的纯度。

高纯度的酶RZ值应在3.0左右(最高可达3.4)。

RZ值越小，非酶蛋白就越多。

英文名称：Glucose oxidase；GOX；GODCAS号：9001-37-0分子量：15.4～16万KDa（SDS-PAGE中约80KDa，等电点4.6）活力：100～250u/mg酶活定义：37℃，PH5.7条件下，每分钟形成1umol过氧化氢所需要的酶量Solubility (1%, Water)：PassPH稳定性：4.5～6.5最佳PH：5.5热稳定性：＜50℃（PH7.0，15min）最适作用温度30℃～60℃使用方法：测活时，用10mM 柠檬酸钠缓冲液（PH5.7）溶解冻干粉末性状：黄色粉末。

一种能氧化葡萄糖生成葡萄糖酸的氧化还原酶。

该酶需黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）作为辅酶，每个分子中含两个FAD。

蛋白质等电点测定

蛋白质等电点测定及性质实验一、目的：了解等电点的意义及其与蛋白质分子聚沉能力的关系。

初步学会测定蛋白质等电点的基本方法，了解蛋白质的性质。

二、原理：固体颗粒在液体中为什么能够带电？当固体与液体接触时，固体可以从溶液中选择性吸附某种离子，也可以是固体分子本身发生电离作用而使离子进入溶液，以致使固液两相分别带有不同符号的电荷，由于电中性的要求，带电表面附近的液体中必有与固体表面电荷数量相等但符号相反的多余的反离子。

在界面上带电表面和反离子形成了双电层的结构。

在两种不同物质的界面上，正负电荷分别排列成的面层。

对于双电层的具体结构，一百多年来不同学者提出了不同的看法。

最早于1879年Helmholz提出平板型模型；1910年Gouy和1913年Chapman修正了平板型模型，提出了扩散双电层模型；后来Stern又提出了Stern模型。

根据O.斯特恩的观点，一部分反离子由于电性吸引或非电性的特性吸引作用（例如范德华力）而和表面紧密结合，构成吸附层（或称紧密层、斯特恩层）。

其余的离子则扩散地分布在溶液中，构成双电层的扩散层（或称滑移面）。

由于带电表面的吸引作用，在扩散层中反离子的浓度远大于同号离子。

离表面越远，过剩的反离子越少，直至在溶液内部反离子的浓度与同号离子相等。

紧密层：溶液中反离子及溶剂分子受到足够大的静电力，范德华力或特性吸附力，而紧密吸附在固体表面上。

其余反离子则构成扩散层。

滑动面：指固液两相发生相对移动的界面，是凹凸不平的曲面。

滑动面至溶液本体间的电势差称为ζ电势。

固体颗粒带电量的大小及测量方式？ζ电势只有在固液两相发生相对移动时才能呈现出来。

ζ电势的大小由Zeta电位表示，其数值的大小反映了胶粒带电的程度，其数值越高表明胶粒带电越多，扩散层越厚。

一般来说，以pH值为横坐标，Zeta电位为纵坐标作图，Zeta电位为零对应的pH值即为等电点。

对于蛋白质分子来说：蛋白质分子的大小在胶粒范围内，约1～100微米。

实验报告等电点聚焦测蛋白质等电点

等电点聚焦测蛋白质等电点一．实验目的1.了解蛋白质的两性解离性质和等电点聚焦的原理；2. 学习测定蛋白质等电点的方法并掌握圆盘电泳技术。

二．实验原理等电点聚焦（IEF）是在电场中分离蛋白质技术的一个重要发展，IEF实质就是在稳定的pH梯度中按等电点的不同分离两性大分子的平衡电泳方法。

在电场中充有两性载体和抗对流介质，当加上电场后，由于两性载体移动的结果，在两极之间逐步建立起稳定的pH梯度，当蛋白质分子或其它两性分子存在于这样的pH梯度中时，这种分子便会由于其表面电荷在此电场中运动，并最终到达一个使其表面静电荷为0的区带，这时的pH则是这种分子的pI。

聚焦在等电点的分子也会不断地扩散。

一旦偏离其等电点后，由于pH环境的改变，分子又立即得到正电荷或负电荷，从而又向pI迁移。

因此，这些分子总是处于不断地扩散和抗扩散的平衡之中，在pI处得以“聚焦”。

三．实验步骤1.凝胶制备按表1的比例配制4ml工作胶液，在真空干燥器中抽气10min。

每组4管，每管加胶液1.8ml。

混匀后立即注入到已准备好的凝胶管中，胶液加至离管顶部1cm 处，在胶面上再覆盖3mm厚的水层，应注意不要让水破坏胶的表面，室温下放置20～30min即可聚合。

表1 凝胶工作液配比凝胶母液（丙烯酰胺30%：甲叉双丙烯1ml酰胺0.8%）10%过硫酸铵0.02ml水 2.68ml载体两性电解液0.15ml蛋白样品液0.1ml,0.05mlTEMED 0.02ml2.电泳吸去凝胶柱表面上的水层，将凝胶管垂直固定于圆盘电泳槽中。

于电泳槽下槽加入0.2％的500ml硫酸作正极；上槽加入0.5％的800ml乙醇胺作负极打开电源，将电压恒定为300V，因为聚焦过程是电阻不断加大的过程，故聚焦电泳过程中，电流将不断下降，降至稳定时，即表明聚焦已完成，继续电泳约30min后，停止电泳，全程约需3h。

3.剥胶电泳结束后，取下凝胶管，用水洗去胶管两端的电极液，按照柱状电泳剥胶的方法取出胶条，以胶条的正极为“头”，负极为“尾”，正极端呈酸性，负极端呈碱性。

常见蛋白质等电点

常见蛋白质等电点参考值蛋白质等电点鲑精蛋白[salmine] 12.1鲱精蛋白[clupeine] 12.1鲟精蛋白[sturline] 11.71胸腺组蛋白[thymohistone] 10.8珠蛋白（人）[globin(human)] 7.5卵白蛋白[ovalbuin] 4.71; 4.59伴清蛋白[conal bumin] 6.8;7.1血清白蛋白[serum albumin] 4.7-4.9肌清蛋白[myoal bumin] 3.5肌浆蛋白[myogen A] 6.3β-乳球蛋白[β-lactoglobulin] 5.1-5.3卵黄蛋白[livetin] 4.8-5.0γ1—球蛋白（人）[γ1-globulin(human)] 5.8;6.6 γ2—球蛋白（人）[γ2-globulin(human)] 7.3;8.2 肌球蛋白A[myosin A] 5.2-5.5原肌球蛋白[myosin A] 5.1铁传递蛋白[siderophilin] 5.9胎球蛋白[fetuin] 3.4-3.5血纤蛋白原[fibrinogen] 5.5-5.8α-眼晶体蛋白[α-crystallin] 4.8β-眼晶体蛋白[β-crystallin] 6花生球蛋白[arachin] 5.1伴花生球蛋白[conarrachin] 3.9角蛋白类[keratins] 3.7-5.0还原角蛋白[keratein] 4.6-4.7胶原蛋白[collagen] 6.5-6.8鱼胶[ichthyocol] 4.8-5.2白明胶[gelatin] 4.7-5.0α-酪蛋白[α-casein] 4.0-4.1β-酪蛋白[β-casein] 4.5γ-酪蛋白[γ-casein] 5.8-6.0α-卵清粘蛋白[α-ovomucoid] 3.83-4.41α1-粘蛋白[α1-mucoprotein] 1.8-2.7卵黄类粘蛋白[vitellomucoid] 5.5尿促丄性腺激素[urinary gonadotropin] 3.2-3.3溶菌酶[lyso zyme] 11.0-11.2肌红蛋白[myoglobin] 6.99血红蛋白（人）[hemoglobin(human)] 7.07血红蛋白（鸡）[hemoglobin(hen)] 7.23血红蛋白（马）[hemoglobin(horse)] 6.92血蓝蛋白[hemerythrin] 4.6-6.4蚯蚓血红蛋白[chlorocruorin] 5.6血绿蛋白[chlorocruorin] 4.3-4.5无脊椎血红蛋白[erythrocruorins] 4.6-6.2细胞色素C[cytochrome C] 9.8-10.1 视紫质[rhodopsin] 4.47-4.57促凝血酶原激酶[thromboplastin] 5.2α1-脂蛋白[α1-lipoprotein] 5.5β1-脂蛋白[β1-lipoprotein] 5.4β-卵黄脂磷蛋白[β-lipovitellin] 5.9芜菁黄花病毒[turnip yellow vvirus] 3.75牛痘病毒[vaccinia virus] 5.3生长激素[somatotropin] 6.85催乳激素[prolactin] 5.73胰岛素[insulin] 5.35胃蛋白酶[pepsin] 1.0左右糜蛋白酶（胰凝乳蛋白酶[chymotrypsin] 8.1牛血清白蛋白[bovine serum albumin] 4.9核糖核酸酶（牛胰）[ribonuclease或Rnase(bovine pancreas)] 7.8甲状腺球蛋白[thyroglobulin] 4.58胸腺核组蛋白[thymonucleohistone] 4左右。

蛋白质等电点的测定

百泰派克生物科技
蛋白质等电点的测定
蛋白质表面存在一些酸碱性离子基团，如氨基、羧基、酚基、巯基等，因此蛋白质与氨基酸一样本身带有净电荷。

在不同pH的溶液中解离所带的正负电荷不同，在
某一pH值的溶液中，其解离的正负电荷相等，这时溶液的pH值就称为蛋白的等电点（isoelectric point, pI）。

蛋白质的等电点与其空间结构有关，因此对于某一特定蛋白质来说其等电点也是固定的。

当蛋白质处于与其等电点相同pH的溶液中时，在该溶液中的溶解度最小，可以从
溶液中沉淀出来，故蛋白质等电点常用于蛋白质的分离和提纯。

蛋白等电点的测定方法有传统的沉淀法和经典的等电聚焦法等。

沉淀法利用蛋白质在等电点时溶解度最低的原理，在醋酸与醋酸钠配制的不同pH
缓冲液中加入待测的样品蛋白质，比较其在不同pH的缓冲液中的沉淀量，沉淀量
最多的缓冲液所对应的pH就是该蛋白的等电点。

等电聚焦法利用蛋白质在等电点时净电荷为零的原理将待测蛋白质在特殊的缓冲液中进行聚丙烯凝胶电泳，这种特殊的缓冲液为两性电解质，可以在凝胶内形成连续的pH梯度，当电泳完毕时，蛋白质迁移到的位置对应的pH就是该蛋白质的等电点。

百泰派克生物科技基于毛细导管等电聚焦（cIEF）提供蛋白等电点的测定一站式技术服务，适用于多种氨基酸、多肽、重组蛋白、酶类、单克隆抗体等样品的等电点测定，欢迎免费咨询。

血清蛋白等电点

血清蛋白等电点
血清蛋白的等电点是指在酸碱平衡下，蛋白质在溶液中呈电中性的pH值。

等电点是指蛋白质带有净电荷的平均电荷为零的pH值。

血清蛋白是血液中含有的各种蛋白质的总称，包括白蛋白、球蛋白、纤维蛋白等。

不同的血清蛋白具有不同的分子结构和氨基酸组成，因此它们的等电点也不同。

血清蛋白的等电点可以通过实验方法或计算方法来确定。

一种常见的实验方法是等电聚焦（isoelectric focusing），利用电场将蛋白质在凝胶中移动，直到它们达到零电荷状态。

这样，通过测量最终停止迁移时的pH值，可以确定血清蛋白的等电点。

另一种计算等电点的方法是基于蛋白质的氨基酸序列和对应的pKa值。

每种氨基酸都有特定的pKa值，表明该氨基酸在溶液中的酸碱性质。

通过计算氨基酸组成和对应pKa值，可以预测血清蛋白的等电点。

血清蛋白的等电点对于了解其电荷性质和在体内功能的理解具有重要意义。

在特定pH值下，蛋白质可能表现出特定的生理功能、相互作用和电泳行为。

因此，研究血清蛋白的等电点可以有助于深入了解其在健康和疾病状态下的变化和作用。

蛋白质两性性质及等电点的测定

蛋白质两性性质及等电点的测定蛋白质是生物体中极其重要的有机化合物，是构成生物体的基本组成部分之一。

蛋白质具有很多种类和功能，不同的蛋白质在生物体内发挥着不同的作用。

蛋白质的性质也因其结构而异，其中包括两性性质和等电点。

本文将介绍蛋白质的两性性质及等电点的测定。

一、蛋白质的两性性质蛋白质是由多肽链组成的，其分子中含有氨基酸残基。

这些氨基酸残基中的羧基（-COOH）和氨基（-NH2）可以参与酸碱反应，所以蛋白质具有两性性质，能够在不同的pH值下呈现不同的电离状态。

1. 在低pH值下，蛋白质中的羧基处于质子化状态，成为正电荷，而氨基则不受质子化，保持中性。

因此，在低pH值时，蛋白质呈正电荷状态，称为阳离子。

2. 在高pH值下，蛋白质中的氨基受到氢离子的质子化，成为正电荷，而羧基则不受质子化，保持中性。

因此，在高pH值时，蛋白质呈负电荷状态，称为阴离子。

3. 在等电点附近，蛋白质的质子化和去质子化同时发生，羧基和氨基的质子化程度相等，呈中性状态。

此时，蛋白质没有净电荷，称为等电点。

由于蛋白质的两性性质，可以影响其溶解性、折叠构象和相互作用等特性，对其功能和生物学作用具有重要影响。

二、蛋白质等电点的测定等电点是蛋白质具有中性状态的pH值。

测定蛋白质的等电点可以帮助我们了解其溶解性、电动力学性质和酸碱加工过程中的变化。

常用的测定等电点的方法有以下几种：1. pH梯度电泳法：这是一种常用且广泛应用的测定等电点的方法。

在一个pH梯度上进行电泳，当蛋白质离子迁移速率和电场力相等时，达到等电点。

可以通过在梯度上观察蛋白质带的形成和移动情况来确定等电点。

2. 等电聚焦电泳法：这是一种利用电场作用下蛋白质在凝胶上垂直移动的方法，根据蛋白质在凝胶中的移动速率和电场力相等时的pH值来测定等电点。

3. 等电点电位计法：该方法利用等电点时蛋白质没有净电荷的特性，使用电位计测量蛋白质在不同pH值下的电位变化，找出没有净电荷时的pH值，即为等电点。

常见蛋白质的等电点

更新时间：2006-11-16 19:02:22等电点[salmine] 12.1[clupeine] 12.1[sturline] 11.71[thymohistone] 10.8[globin(human)] 7.5[ovalbuin] 4.71；4.59[conal bumin] 6.8，7.1[serum albumin] 4.7－4.9[myoal bumin] 3.5[myogen A] 6.3-乳球蛋白[β-lactoglobulin] 5.1－5.3[livetin] 4.8－5.01—球蛋白（人）[γ1-globulin(human)] 5.8，6.6，，8.22—球蛋白（人）[γ2-globulin(human)] 5.2－5.5 A[myosin A] 5.1[myosin A] 5.9[siderophilin] 3.4－3.5胎球蛋白[fetuin] 5.5－5.8血纤蛋白原[fibrinogen] 4.8α-眼晶体蛋白[α-crystallin] 6.0β-眼晶体蛋白[β-crystallin] 5.1花生球蛋白[arachin] 3.9伴花生球蛋白[conarrachin] 3.7－5.0角蛋白类[keratins] 4.6－4.7还原角蛋白[keratein] 6.5－6.8胶原蛋白[collagen] 4.8－5.2鱼胶[ichthyocol] 4.7－5.0白明胶[gelatin] 4.0－4.1α-酷蛋白[α-casein] 4.5β-酷蛋白[β-casein] 5.8－6.0γ-酷蛋白[γ-casein] 3.83－4.41α-卵清粘蛋白[α-ovomucoid] 1.8－2.7α1-粘蛋白[α1-mucoprotein] 5.5卵黄类粘蛋白[vitellomucoid] 3.2－3.3尿促性腺激素[urinary gonadotropin] 11.0－11.2 溶菌酶[lyso zyme] 6.99肌红蛋白[myoglobin] 7.07血红蛋白（人）[hemoglobin(human)] 7.23血红蛋白（鸡）[hemoglobin(hen)] 6.92血红蛋白（马）[hemoglobin(horse)] 4.6－6.4血蓝蛋白[hemerythrin] 5.6蚯蚓血红蛋白[chlorocruorin] 4.3－4.5血绿蛋白[chlorocruorin] 4.6－6.2无脊椎血红蛋白[erythrocruorins] 9.8－10.1细胞色素C[cytochrome C] 4.47－4.57视紫质[rhodopsin] 5.2促凝血酶原激酶[thromboplastin] 5.5α1-脂蛋白[α1-lipoprotein] 5.4β1-脂蛋白[β1-lipoprotein] 5.9β-卵黄脂磷蛋白[β-lipovitellin] 3.75芜菁黄花病毒[turnip yellow vvirus] 5.3牛痘病毒[vaccinia virus] 6.85生长激素[somatotropin] 5.73催乳激素[prolactin] 5.35胰岛素[insulin] 1.0胃蛋白酶[pepsin] 8.1糜蛋白酶（胰凝乳蛋白酶[chymotrypsin] 4.9牛血清白蛋白[bovine serum albumin] 7.8核糖核酸酶（牛胰）[ribonuclease或Rnase(bovine pancreas)]4.58甲状腺球蛋白[thyroglobulin] 4。

蛋白质等电点名词解释

蛋白质等电点名词解释蛋白质等电点是指蛋白质分子在溶液中的电离状态下，其总电荷为零的pH值。

蛋白质是由氨基酸组成的，而氨基酸分子中含有两个离子化的基团：胺基(-NH2)和羧基(-COOH)。

当蛋白质分子处于酸性环境时，其羧基会失去H+而呈阴离子状态；而在碱性环境中，胺基会捕获H+而呈阳离子状态。

因此，蛋白质分子在不同的pH值下会处于不同的电离状态。

蛋白质分子的电离状态会直接影响其生物功能和结构稳定性。

蛋白质分子有时具有特定的电荷分布，这对于其正常功能的发挥是非常重要的。

例如，酶作为一种特殊的功能蛋白质，其催化活性往往与特定的电荷状态有关。

此外，蛋白质的电离状态也与其在溶液中的溶解度和聚集状态有关，进而影响其在细胞内的运输和储存。

蛋白质等电点（pI）是指当蛋白质分子的总电荷为零时的pH 值。

在此pH值下，蛋白质分子的羧基和胺基的离子化程度相等。

蛋白质的pI值可以通过测定其电荷分布和pH值的关系来确定。

在酸性环境中，蛋白质的总电荷倾向于阳离子状态，pH值小于pI；而在碱性环境中，蛋白质的总电荷倾向于阴离子状态，pH值大于pI。

对于某些蛋白质分子来说，其pI值的确定将有助于预测其在不同pH环境下的电离状态和溶解度。

例如，可以通过比较蛋白质的等电点和给定溶液的pH值，来判断蛋白质在该溶液中的离子化状态和溶解度。

根据蛋白质的等电点和其他物质的pH差异，还可以通过等电聚焦等电点电泳等方法对蛋白质进行分离和纯化。

总之，蛋白质等电点是指在溶液中，蛋白质分子的总电荷为零的pH值。

蛋白质的电离状态和等电点对于其结构、功能和溶解度具有重要的影响，了解蛋白质的等电点有助于深入理解和研究蛋白质的生物学特性。

常见蛋白质的等电点参考值

3.2-3.3
溶菌酶[lyso zyme]
11.0-11.2
肌红蛋白[myoglobin]
6.99
血红蛋白（人）[hemoglobin(human)]
7.07
血红蛋白（鸡）[hemoglobin(hen)]]
6.92
血蓝蛋白[hemerythrin]
常见蛋白质的等电点参考值
蛋白质
等电点
鲑精蛋白[salmine]
12.1
鲱精蛋白[clupeine]
12.1
鲟精蛋白[sturline]
11.71
胸腺组蛋白[thymohistone]
10.8
珠蛋白（人）[globin(human)]
7.5
卵白蛋白[ovalbuin]
4.71; 4.59
伴清蛋白[conal bumin]
6.85
催乳激素[prolactin]
5.73
胰岛素[insulin]
5.35
胃蛋白酶[pepsin]
1.0左右
糜蛋白酶（胰凝乳蛋白酶[chymotrypsin]
8.1
牛血清白蛋白[bovine serum albumin]
4.9
核糖核酸酶（牛胰）[ribonuclease或Rnase(bovine pancreas)]
4.0-4.1
β-酷蛋白[β-casein]
4.5
γ-酷蛋白[γ-casein]
5.8-6.0
α-卵清粘蛋白[α-ovomucoid]
3.83-4.41
α1-粘蛋白[α1-mucoprotein]
1.8-2.7
卵黄类粘蛋白[vitellomucoid]
5.5
尿促性腺激素[urinary gonadotropin]

实验报告等电点聚焦测蛋白质等电点

等电点聚焦测蛋白质等电点一．实验目的1.了解蛋白质的两性解离性质和等电点聚焦的原理；2. 学习测定蛋白质等电点的方法并掌握圆盘电泳技术。

二．实验原理等电点聚焦（IEF）是在电场中分离蛋白质技术的一个重要发展，IEF实质就是在稳定的pH梯度中按等电点的不同分离两性大分子的平衡电泳方法。

在电场中充有两性载体和抗对流介质，当加上电场后，由于两性载体移动的结果，在两极之间逐步建立起稳定的pH梯度，当蛋白质分子或其它两性分子存在于这样的pH梯度中时，这种分子便会由于其表面电荷在此电场中运动，并最终到达一个使其表面静电荷为0的区带，这时的pH则是这种分子的pI。

聚焦在等电点的分子也会不断地扩散。

一旦偏离其等电点后，由于pH环境的改变，分子又立即得到正电荷或负电荷，从而又向pI迁移。

因此，这些分子总是处于不断地扩散和抗扩散的平衡之中，在pI处得以“聚焦”。

三．实验步骤1.凝胶制备按表1的比例配制4ml工作胶液，在真空干燥器中抽气10min。

每组4管，每管加胶液1.8ml。

混匀后立即注入到已准备好的凝胶管中，胶液加至离管顶部1cm处，在胶面上再覆盖3mm厚的水层，应注意不要让水破坏胶的表面，室温下放置20～30min即可聚合。

表1 凝胶工作液配比2.电泳吸去凝胶柱表面上的水层，将凝胶管垂直固定于圆盘电泳槽中。

于电泳槽下槽加入0.2％的500ml 硫酸作正极；上槽加入0.5％的800ml 乙醇胺作负极打开电源，将电压恒定为300V ，因为聚焦过程是电阻不断加大的过程，故聚焦电泳过程中，电流将不断下降，降至稳定时，即表明聚焦已完成，继续电泳约30min 后，停止电泳，全程约需3h 。

3.剥胶电泳结束后，取下凝胶管，用水洗去胶管两端的电极液，按照柱状电泳剥胶的方法取出胶条，以胶条的正极为“头”，负极为“尾”，正极端呈酸性，负极端呈碱性。

剥离后，量出并记录凝胶的长度。

4.固定取其中的凝胶条3根置于一个小培养皿内，倒入10%放在三氯乙酸固定液中固定，约半小时后，即可看到胶条内蛋白质的白色沉淀带。

蛋白质的等电点名词解释

蛋白质的等电点名词解释蛋白质的等电点是指在特定条件下，蛋白质分子具有净电荷为零的pH值。

在这个pH值下，正负电荷的数量相等，蛋白质分子呈现出最低的净电荷状态。

等电点的确定对于理解蛋白质的物理化学性质以及结构和功能等方面具有重要意义。

蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，由一条或多条多肽链组成。

蛋白质在水溶液中会发生电离，一部分氨基酸残基会失去或获得质子，从而产生正负电荷。

蛋白质的等电点是指当溶液的pH等于蛋白质分子的等电点时，蛋白质的净电荷为零。

蛋白质的等电点可以通过测定其电泳迁移率或者利用物理化学计算方法得到。

一般来说，蛋白质的等电点与其氨基酸残基中具有可电离性的功能团有关。

这些功能团包括氨基（NH2）和羧基（COOH），它们在不同的pH值下会失去或者获得质子，使得蛋白质分子带有正负电荷。

蛋白质的等电点对其在生物体内的稳定性和功能发挥起着重要的调节作用。

在低于等电点的pH条件下，蛋白质分子带有正电荷，相互之间会发生静电排斥，使得蛋白质分子容易发生聚集和沉淀。

而在高于等电点的pH条件下，蛋白质带有负电荷，会与周围的水分子形成水合层，增强其在水溶液中的稳定性。

另外，蛋白质的等电点也与其溶解和沉淀的性质有关。

在等于等电点的pH条件下，蛋白质的溶解度最低，容易发生沉淀。

因此，在实验室中，可以通过调节溶液的pH值来控制蛋白质的溶解和沉淀。

这对于从混合物中分离纯化蛋白质具有重要的应用价值。

总之，蛋白质的等电点是指其分子具有净电荷为零的pH值。

等电点的确定对于理解蛋白质的物理化学性质、结构和功能等方面具有重要意义，同时也可以用于控制蛋白质的溶解和沉淀等应用领域。

蛋白质等电点的计算

蛋白质等电点的计算电点（pH）计算是生物体中常见的理化性质参数，它反映了有机物的电荷状态以及其与水的相互作用。

它通常被用于描述物质的稳定状态，衡量其物理和化学特性，电点受到水分子、盐类、蛋白质和其他配位分子的影响。

一、定义电点（pH）是指物体在溶液中的电荷状态，它是介于0和14之间的数值，指出溶液里是否存在氢离子（即H+）。

当pH处于酸性（0-6）时，溶液里存在H+；当pH处于碱性（8-14）时，溶液里存在OH-；当pH处于中立（7）时，H+和OH-的数量相等，也称之为乳白碱性。

二、应用电点的计算在生物的多个方面有很强的影响力。

1. 用于酸碱平衡酸碱平衡是生物体中重要的概念，维持体内生物体细胞正常功能的关键。

「pH值越高越碱性（弱酸），当其变成中性（7.0）或低于此时，变成强酸性。

一般情况下，当pH<7时，它可以激活几种水溶性可溶性的离子，其中包括硫酸盐、钾盐、钙盐等。

2. 用于调节蛋白质结构pH值也可以影响蛋白质的结构。

pH值低于蛋白质的等电点会导致酸性环境，使蛋白质变成紧缩状态，并且介质对蛋白质也会有一定的抑制作用。

3. 用于调控水分子、盐类等pH值也可以用于调控水分子、盐类以及其他配位分子的特性。

比如，当pH低于4时，食醋类物质会产生较大的酸性影响；同时，某些离子溶液的电点变化也会影响溶液的浓度及污染物。

三、计算方法计算电点的方法有很多，比如利用实验室设备如pH表、电离色谱仪等，从而直接测定溶液的pH值；另外，也可以利用计算机软件进行精确的计算：根据一些初始参数，如组分、温度、还原阳离子等，进行相应的计算，从而得到溶液的精确pH值。

常见蛋白质等电点参考值

常见蛋白质等电点参考值氨基酸的解离常数和等电点辣根过氧化物酶过氧化物酶，酶学分类号为EC 1.11.1.7。

该酶催化Donor+ H2O2--→Oxidized donor+2 H2O。

过氧化物酶，通常来源于辣根（因此称辣根过氧化物酶），是临床检验试剂中的常用酶。

该产品不但广泛用于多个生化检测项目，也广泛运用于免疫类（ELISA）试剂盒。

过氧化物酶作为多个试剂盒显色体系的关键成分，对试剂盒的质量有重要影响。

辣根过氧化物酶(Horseradish Peroxidase, HRP)比活性高，稳定，分子量小，纯酶容易制备，所以最常用。

HRP广泛分布于植物界，辣根中含量高，它是由无色的酶蛋白和棕色的铁卟啉结合而成的糖蛋白，糖含量18％。

HRP由多个同功酶组成，分子量为40,000,等电点为PH3～9,酶催化的最适PH因供氢体不同而稍有差异，但多在PH5左右。

酶溶于水和58％以下饱和度硫酸铵溶液。

HRP的辅基和酶蛋白最大吸收光谱分别为403nm和275nm，一般以OD403nm ／OD275nm的比值RZ(德文Reinheit Zahl)表示酶的纯度。

高纯度的酶RZ值应在3.0左右(最高可达3.4)。

RZ值越小，非酶蛋白就越多。

英文名称：Glucose oxidase；GOX；GODCAS号：9001-37-0分子量：15.4～16万KDa（SDS-PAGE中约80KDa，等电点4.6）活力：100～250u/mg酶活定义：37℃，PH5.7条件下，每分钟形成1umol过氧化氢所需要的酶量Solubility (1%, Water)：PassPH稳定性：4.5～6.5最佳PH：5.5热稳定性：＜50℃（PH7.0，15min）最适作用温度30℃～60℃使用方法：测活时，用10mM 柠檬酸钠缓冲液（PH5.7）溶解冻干粉末性状：黄色粉末。

一种能氧化葡萄糖生成葡萄糖酸的氧化还原酶。

该酶需黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）作为辅酶，每个分子中含两个FAD。

蛋白质的等电点实验报告

蛋白质的等电点实验报告蛋白质的等电点实验报告引言：蛋白质是生命体内最重要的有机分子之一，它们在细胞的结构和功能中起着关键的作用。

蛋白质的结构和功能受到其等电点的影响。

等电点是指蛋白质在溶液中呈现中性的pH值。

在等电点pH值下，蛋白质呈现最小的电荷，因此在此pH值下，蛋白质的溶解度最低。

实验目的：本实验旨在通过测定蛋白质的等电点，了解蛋白质在不同pH值下的电荷变化，以及对蛋白质的溶解度的影响。

实验材料和方法：1. 蛋白质溶液：选择不同种类的蛋白质溶液，如牛血清白蛋白、鸡蛋清等。

2. 缓冲液：选择不同pH值的缓冲液，如pH=2的HCl缓冲液、pH=7的磷酸盐缓冲液、pH=10的氨基甲酸盐缓冲液等。

3. pH计：用于测定溶液的pH值。

4. 电泳仪：用于测定蛋白质在不同pH值下的电荷变化。

实验步骤：1. 准备不同pH值的缓冲液，并调节至目标pH值。

2. 取一定量的蛋白质溶液，加入不同pH值的缓冲液中，使其浓度相同。

3. 使用pH计测定溶液的pH值。

4. 将不同pH值的溶液分别加载到电泳仪的凝胶槽中。

5. 打开电泳仪，设定合适的电压和时间，进行电泳实验。

6. 观察电泳结果，记录蛋白质在不同pH值下的迁移情况。

7. 根据电泳结果，确定蛋白质的等电点。

实验结果：通过实验，我们观察到蛋白质在不同pH值下的迁移情况。

在低于等电点pH值时，蛋白质带有正电荷，向阴极迁移；而在高于等电点pH值时，蛋白质带有负电荷，向阳极迁移。

在等电点pH值下，蛋白质几乎不迁移，停留在凝胶中间位置。

讨论与分析：蛋白质的等电点与其氨基酸组成有关。

在低于等电点pH值时，蛋白质中的氨基酸羧基失去负电荷，而氨基酸氨基仍带有正电荷，导致蛋白质带有正电荷；在高于等电点pH值时，氨基酸羧基带有负电荷，氨基仍带有正电荷，导致蛋白质带有负电荷。

在等电点pH值下，氨基酸羧基和氨基带有相等的电荷，蛋白质几乎不带电。

蛋白质的等电点对其溶解度有重要影响。

在低于等电点pH值时，蛋白质带有正电荷，相互之间发生静电排斥，导致蛋白质分子间距离增大，溶解度降低；而在高于等电点pH值时，蛋白质带有负电荷，相互之间发生静电吸引，导致蛋白质分子间距离减小，溶解度增加。

proteina的等电点

proteina的等电点
蛋白质的等电点（pI）是指蛋白质在电荷中性的状态下，其溶液中的pH值。

在这个pH值下，蛋白质的带电量为零。

蛋白质是由氨基酸组成的，而氨基酸中的带电基团（氨基基团和羧基团）在不同的pH下带电状态发生变化，因此整个蛋白质的带电状态也会随pH的变化而变化。

蛋白质的等电点是蛋白质的电荷特性的一个关键参数，因为在等电点时，蛋白质呈电中性状态，不带净电荷。

蛋白质在溶液中呈现最小的溶解度和最小的电泳迁移率。

需要注意的是，蛋白质的等电点是与其氨基酸组成有关的，不同类型的蛋白质具有不同的等电点。

可以通过实验方法或计算工具来确定蛋白质的等电点，以便更好地了解蛋白质在不同pH条件下的电荷状态。

bsa蛋白质等电点

bsa蛋白质等电点BSA蛋白质等电点引言：BSA（牛血清白蛋白）是一种常见的蛋白质，在生物科学研究中广泛应用。

研究BSA蛋白质的等电点（Isoelectric Point, pI）可以帮助我们更好地理解其性质和功能。

本文将介绍BSA蛋白质的等电点以及相关的知识。

一、BSA蛋白质的基本特征BSA蛋白质是牛血清中含量最高的蛋白质之一，其分子量约为66.5 kDa。

BSA蛋白质结构稳定，具有良好的溶解性，并且在生物实验中不会产生明显的背景干扰。

因此，BSA蛋白质常被用作标准品、阳性对照或背景对照。

二、蛋白质的等电点概念蛋白质的等电点是指在特定条件下，蛋白质呈现中性电荷的pH值。

在等电点附近，蛋白质的净电荷为零，也就是说蛋白质上的阳离子和阴离子数量相等。

等电点对于研究蛋白质的电荷性质、溶解性、纯化和分离具有重要意义。

三、确定BSA蛋白质的等电点确定BSA蛋白质的等电点可以采用多种方法，下面介绍两种常见的方法。

1. 等电聚焦法等电聚焦法是一种基于蛋白质在不同pH值下电荷变化的原理进行分离的方法。

通过在聚丙烯酰胺凝胶中设置一个pH梯度，将带电的蛋白质在电场作用下向着相应的pH方向移动，最终实现蛋白质的分离和定位。

通过比较BSA蛋白质的迁移位置和标准蛋白质的迁移位置，可以确定其等电点。

2. 等电点电泳法等电点电泳法是一种通过在凝胶中建立pH梯度来分离蛋白质的方法。

在等电点附近，蛋白质的净电荷为零，停留在凝胶中的相应位置。

通过观察凝胶上的蛋白质条带，可以确定BSA蛋白质的等电点。

四、BSA蛋白质的等电点与应用BSA蛋白质的等电点约为 4.7-5.0。

在pH小于等于等电点时，BSA 蛋白质带正电荷，而在pH大于等于等电点时，则带负电荷。

根据这一特性，可以利用BSA蛋白质的等电点进行分离和纯化。

BSA蛋白质的等电点与其溶解性、稳定性和电荷性质密切相关。

在特定的pH条件下，BSA蛋白质可以更好地溶解于溶液中，并且具有较好的稳定性。

常见蛋白质等电点参考值

常见蛋白质等电点参考值蛋白质是生物体中重要的组成成分之一，广泛存在于细胞膜、细胞器、细胞质、核糖体和细胞外等部位。

在生物体中，蛋白质的功能多种多样，如参与代谢、调节体温、携氧、免疫防御、构成肌肉和组织等。

蛋白质的稳定性和活性等性质与其等电点密切相关。

因此，本文将对常见蛋白质等电点进行介绍。

等电点是什么等电点又称为pH等值点，指的是蛋白质在不带电情况下的pH值即使电荷数目相等，阳离子和阴离子之间没有电场，较为稳定。

当蛋白质溶在水中时，蛋白质的原生结构随着pH值的不同而发生改变，直到 pH = 等电点值时，蛋白质带净电荷为零，净电荷对于蛋白质的构象和性质均有影响。

常见蛋白质的等电点参考值蛋白质等电点血清白蛋白 4.9胰岛素 5.4细胞色素C 9.6磷酸酯酶7.0肌红蛋白7.2吸附素 5.2乳酸脱氢酶 4.5卵清蛋白 4.5-5.0红细胞7.2凝血酶原 6.7卟啉原10.6内质网蛋白7.3明胶 4.7糖化血红蛋白 5.6血清白蛋白血清白蛋白是血浆中含量最高的蛋白质之一，其含量占血浆总蛋白质的60%左右。

作为重要的运载蛋白，血清白蛋白将多种生物分子如激素和药物等转运至其他组织和器官。

其等电点为4.9。

胰岛素胰岛素是一种由胰腺分泌的蛋白质激素，具有调节血糖的作用。

胰岛素的稳定性与其等电点密切相关。

其等电点为5.4。

乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶是一种催化乳酸脱氢反应的酶，广泛存在于各种生物体中，参与乳酸代谢以及其他代谢途径。

其等电点为4.5。

卵清蛋白卵清蛋白是蛋白质的一种，含有各种必需氨基酸和丰富的营养物质，是人体所必需的重要营养素之一。

其等电点为4.5-5.0。

蛋白质的等电点是蛋白质性质的一个重要参数，与其稳定性和活性密切相关。

不同蛋白质的等电点不同，了解常见蛋白质的等电点参考值对于蛋白质组成和性质的探究和实验设计具有重要意义。

常见蛋白质等电点参考值

常见蛋白质等电点

常见蛋白质等电点参考值

蛋白质等电点测定

实验报告等电点聚焦测蛋白质等电点

常见蛋白质等电点

蛋白质等电点的测定

血清蛋白等电点

蛋白质两性性质及等电点的测定

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