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蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释

蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释

蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释【摘要】蛋白质是生物体内重要的大分子,负责许多生物学功能。

蛋白质的结构可分为四个级别:一级结构指的是氨基酸的简单线性排列,二级结构是氨基酸的局部区域形成α螺旋或β折叠,三级结构是整个蛋白质分子的空间构象,四级结构是多个蛋白质分子相互组装在一起形成的复合物。

蛋白质的结构决定了其功能,例如酶的特异性和亲和力。

蛋白质的结构与功能高度相关,对于研究蛋白质功能和疾病治疗有着重要意义。

蛋白质的结构从简单到复杂,具有多种不同层次的组织关系,这些不同级别的结构相互作用,共同决定了蛋白质的生物学功能。

【关键词】蛋白质,一级结构,二级结构,三级结构,四级结构,解释,总结1. 引言1.1 蛋白质概述蛋白质是生物体内功能性非常重要的大分子,它们参与了生物体内的几乎所有生物过程。

蛋白质是由氨基酸分子通过肽键连接而成的多肽链,具有多种结构和功能。

蛋白质的结构可以分为四个层次:一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一级结构是指蛋白质的氨基酸序列,即多肽链的线性排列方式。

二级结构是指多肽链中氨基酸的局部空间构象,包括α-螺旋和β-折叠等。

三级结构是指整个多肽链的立体空间结构,由各个二级结构元素的折叠方式决定。

四级结构则是由多个多肽链之间的相互排列和交互作用所形成的整体结构。

通过这四个层次的结构,蛋白质可以实现其特定的生物功能,如催化化学反应、传递信号等。

蛋白质的结构和功能密切相关,任何一个层次的结构改变都可能影响到其功能。

对蛋白质结构的深入理解对于揭示其功能机制具有重要意义。

2. 正文2.1 蛋白质一级结构蛋白质的一级结构指的是它的氨基酸序列。

氨基酸是组成蛋白质的基本单位,共有20种不同的氨基酸,它们通过肽键连接在一起形成多肽链。

蛋白质的氨基酸序列是由基因决定的,不同的基因编码不同的氨基酸序列,从而确定了蛋白质的结构和功能。

在蛋白质的一级结构中,氨基酸序列的特定顺序决定了蛋白质的二级结构。

蛋白质一级结构测定

蛋白质一级结构测定
2013年11月12日星期二 7
氨基酸与肽的定量组成测定
定量组成测定,第一步是将蛋白质水解 为基组成氨基酸。 蛋白质的水解方法有: 1、酸水解法:用6MHCl于100~120℃下在真 空的安瓿瓶内进行,水解10~24小时
特点: (1)所得的氨基酸不消旋;但色氨酸全部被破坏。 (2)天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解下来而转 变为相应的氨基酸,酰胺基的总量由产生的氨算出。
2013年11月12日星期二
1
蛋白质的一级结构是指蛋白质分子中 氨基酸的组成、排列顺序连接方式和 二硫键的位置。 在生物化学与分子生物学中不少问题 都面临着需要知道蛋白质一级结构的 情况。如研究蛋白质的结构与功能的 关系、酶的结构与功能的关系、一级 结构与高级结构的关系等。因此,只 有把一级结构研究清楚之后,我们才 能研究生命过程中的许多复杂问题。
2013年11月12日星期二 32
(2)三价铁显色法: 含有色氨酸的样品,与铁离子的醋 酸溶液混合,加入浓硫酸,振荡之后呈 玫瑰红色,在545nm比色测定。 此法测定简便、快速,线性关系较 好。但反应混合物中的含水量对显色有 一定影响。因此,不如对-二甲基氨基 苯甲醛法使用广泛。
2013年11月12日星期二 33
2013年11月12日星期二 17
氨 基 端 的 分 析
2013年11月12日星期二
18
2013年11月12日星期二
19
丹磺酰氯(DNS-Cl)法:Harytley 等1956年报告了丹磺酰氯与氨基酸、肽 或蛋白质的氨基反应产生黄色的荧光, 由此产生了测定N末端的新方法,称 DNS法。 本法测定N末端的原理与DNP法有 相似之处。但比DNP法的灵敏度提高了 100倍,使用更为广泛。
对氯汞苯甲酸与巯基反应, 形成巯基的对氯汞苯甲酸 衍生物(PCMB)。PCMB 最大吸收在233nm摩尔消光 值为1.96×104。与巯基形 成硫醇盐以后,增加到2.2 ×104从图中可以看出在 250nm处差值最大,这个差 值与参与反应的试剂量有 直接关系。测定时,用含 巯基化合物支滴定固定量 的汞试剂,直至吸收差值 不再增加为止,根据汞试 剂的量可以计算出巯基数 量。由于测定是在蛋白质 的吸收范围内进行,因此 必须作蛋白质含量对吸收 36 影响的校正。

高中生物必修一蛋白质的知识点

高中生物必修一蛋白质的知识点

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蛋白质一级结构名词解释

蛋白质一级结构名词解释

蛋白质一级结构名词解释
蛋白质一级结构是指氨基酸序列的线性顺序。

蛋白质是由氨基酸构成的,而氨基酸的排列顺序决定了蛋白质的功能和结构。

在蛋白质一级结构中,丰富多样的氨基酸序列可以编码出数以百种的蛋白质。

蛋白质一级结构的解释需要理解以下几个概念:
1. 氨基酸
氨基酸是蛋白质的基本单位。

它是由一个氨基(NH2)和一个羧基(COOH)组成,以及一个侧链(R),侧链的种类决定了氨基酸的不同特性。

2. 多肽链
多个氨基酸通过肽键的连接形成多肽链。

肽键是由一个氨基酸的羧基与下一个氨基酸的氨基之间的共价键。

多肽链可以是短的多肽,也可以是长的多肽或蛋白质。

3. 氨基酸序列
氨基酸序列是指蛋白质中氨基酸的线性排列顺序。

氨基酸序列的不同决定了不同蛋白质之间的差异。

4. 多肽链的方向
多肽链有一个氨基端和一个羧基端,这决定了多肽链的方向。

一般来说,氨基端被称为N-端,而羧基端被称为C-端。

5. 氨基酸的属性
氨基酸的侧链决定了其属性,包括电荷、亲水性、疏水性、大小和形状等。

不同氨基酸的组合可以影响蛋白质的形状和功能。

通过对蛋白质一级结构的研究,科学家可以揭示蛋白质的功能和结构。

了解一级结构有助于解释蛋白质的折叠和稳定性,从而有助于设计和开发新的药物、酶和生物材料等。

蛋白质(一)

蛋白质(一)

R
+
R
R
_
OHH+
+
OHH+
_
H3N—CH—COOH
H3N—CH—COO
H2N—CH—COO
在酸性溶液中 的氨基酸
在晶体状态或水 溶液中的氨基酸
在碱性溶液中 的氨基酸
等电点时,氨基酸带等量正、负电荷,净电荷 为零,易聚集沉淀。利用这一性质可以分离氨基酸。
高于或低于等电点时,氨基酸带净的正电荷或 负电荷,由于相同电荷互相排斥,不易聚集沉淀。
核酸也具有紫外吸收的能力,可在最大吸收波长(260 nm)处测定核酸的浓度。
P习题集15页 2010年江苏省初赛第66题 如果使用紫外分光光度计对蛋白质和核酸进行定性和 定量分析,需要将波长调到( ) A.蛋白质:260 nm;核酸:280 nm B.蛋白质:280 nm;核酸:260 nm C.都调到260 nm D.都调到280 nm
A. 赖氨酸 B. 蛋氨酸 C. 谷氨酸 D. 色氨酸 E. 苏氨酸
(答案:C)
2.2.3 氨基酸的一般物理性质
P6 自己看
谷氨酸钠有鲜味,是味精的主要成分。
2.2.4 氨基酸的两性解离和等电点
COOH
COO+H N 3
H2N — C— H R
不带电形式
— C— H
R
两性离子形式
—NH3+ 能放出质子(H+),可视为酸 —COO-能接受质子(H+),可视为碱
无论在晶体状态还是水溶液中,AA主要以两性离子 形式存在,不带电荷的中性分子为数极少。
R
+
R
R
_
OHH+
+

蛋白质变质一级结构变化-概述说明以及解释

蛋白质变质一级结构变化-概述说明以及解释

蛋白质变质一级结构变化-概述说明以及解释1.引言1.1 概述蛋白质是生命体内最为重要的有机化合物之一,对维持生命的正常功能起着至关重要的作用。

蛋白质的结构可分为四个级别:一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

其中,一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性排列顺序,也被称为氨基酸序列。

蛋白质一级结构的变化是指其氨基酸序列的改变,这可能是由于突变、突变累积、修饰等因素导致的。

蛋白质一级结构的变化对蛋白质的功能和性质产生重要影响。

正因为如此,研究蛋白质一级结构变化的影响因素以及其对蛋白质功能的影响,对于深入理解蛋白质的结构与功能具有重要意义。

本文将首先介绍蛋白质一级结构的定义和重要性,然后探讨蛋白质一级结构变化的影响因素,最后总结蛋白质一级结构变化的重要性并展望其未来的研究方向。

通过对蛋白质一级结构变化的深入研究,我们可以更好地理解蛋白质的结构与功能之间的关系,为相关领域的科研和应用提供有益的指导。

1.2 文章结构文章结构部分的内容可以是文章的章节组织和内容安排。

文章结构部分内容示例:文章结构部分旨在介绍本篇文章的章节组织和内容安排,以帮助读者更好地理解整个文章的整体框架。

本篇文章共分为引言、正文和结论三个主要部分。

首先,引言部分主要包括以下三个方面内容:概述、文章结构和目的。

在概述中,会简要说明蛋白质变质一级结构变化的背景和重要性。

在文章结构部分,我们将详细介绍文章的章节组织和内容安排。

最后,在目的部分,我们将明确本篇文章的研究目的和意义。

接下来,正文部分是本篇文章的核心内容。

在正文部分的第2.1节中,我们将对蛋白质一级结构的定义和重要性进行详细阐述,为后续的内容提供基础知识。

在第2.2节中,我们将探讨蛋白质一级结构变化的影响因素。

通过对蛋白质一级结构变化的原因和机制的探究,可以更好地理解其对蛋白质功能和稳定性的影响。

最后,结论部分总结了蛋白质一级结构变化的重要性,并展望了未来蛋白质一级结构变化研究的方向。

蛋白质一结构

蛋白质一结构

一、蛋白质的一级结构(Primary structure)又称为共价结构或化学结构。

它是指蛋白质中的氨基酸依照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。

肽键:一个氨基酸的α-COOH 和相邻的另一个氨基酸的α-NH2脱水形成共价键。

1)组成肽链的氨基酸已残缺不全,称为氨基酸残基;2)肽链中的氨基酸的排列顺序,一样-NH2端开始,由N指向C,即多肽链有方向性,N端为头,C端为尾。

肽的颜色反映: 多肽可与多种化合物作用,产生不同的颜色反映。

这些显色反映,可用于多肽的定性或定量鉴定。

如黄色反映,是由硝酸与氨基酸的苯基(酪氨酸和苯丙氨酸)反映生成二硝基苯衍生物而显黄色。

多肽的双缩脲反映是多肽特有的颜色反映;双缩脲是两分子的尿素经加热失去一分子NH3而取得的产物。

双缩脲能够与碱性硫酸铜作用,产生兰色的铜-双缩脲络合物,称为双缩脲反映。

含有两个以上肽键的多肽,具有与双缩脲相似的结构特点,也能发生双缩脲反映,生成紫红色或蓝紫色络合物。

这是多肽定量测定的重要反映.(二)天然活性肽1.谷胱甘肽(GSH):三肽(Glu-Cys-Gly),谷氨酸-半胱氨酸-甘氨酸普遍存在于生物细胞中,含有自由的-SH,具有很强的还原性,可作为体内重要的还原剂,爱惜某些蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化,使其处于活性状态。

2.促甲状腺素释放激素:三肽(焦谷氨酰组氨酰脯氨酸),可增进甲状腺素的释放。

3.短杆菌素S:环十肽,含有D-苯丙氨酸、鸟氨酸,对革兰氏阴性细菌有破坏作用,要紧作用于细胞膜。

4.青霉素:含有D—半胱氨酸和D—缬氨酸的二肽衍生物。

要紧破坏细菌的细胞壁粘肽的合成引发溶菌。

蛋白质的结构蛋白质是由一条或多条多肽(polypeptide)链以特殊方式结合而成的生物大分子。

蛋白质与多肽并无严格的界限,一般是将分子量在6000道尔顿以上的多肽称为蛋白质。

蛋白质分子量转变范围专门大, 从大约6000到1000000道尔顿乃至更大。

一、蛋白质的一级结构p1681. 概念—— 1969年,国际纯化学与应用化学委员会(IUPAC)规定:蛋白质的一级结构指蛋白质多肽连中AA的排列顺序,包括二硫键的位置。

蛋白质一级结构

蛋白质一级结构
单纯蛋白质/缀合蛋白质: 单纯蛋白质/缀合蛋白质:是否只有氨基酸组成
1 根据形状与溶解度分类
(1)纤维状蛋白质:线性,结构,不溶于水和稀盐溶液 纤维状蛋白质:线性,结构, 球状蛋白质:亲水aa侧链对外, aa侧链对外 (2)球状蛋白质:亲水aa侧链对外,细胞质蛋白质 膜蛋白质:疏水aa aa侧链对外 (3)膜蛋白质:疏水aa侧链对外
第三节 蛋白质一级结构测定
一 蛋白质测序策略 二 N、C端氨基酸残基鉴定
N端氨基酸残基鉴定 C端氨基酸残基鉴定
三 S-S断裂
巯基乙醇+尿素(盐酸胍) 巯基乙醇+尿素(盐酸胍)
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一 蛋 白 质 一 级 结 构 的 测 定
前提:纯度≥97%;相对分子量已知 前提:纯度≥97%;相对分子量已知 %; 测定多肽链的数目 拆分多肽链 断开多肽链内的二硫键 测定每一肽链的氨基酸组成 鉴定多肽链的N 末端和C 鉴定多肽链的N-末端和C-末端 裂解多肽链为较小的肽段 测定各肽段的氨基酸序列 利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构 确定二硫键的位置
2 分子量 >5700
亚基: 亚基:蛋白质的多肽链单位
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,
氨基酸残基数目的大致计算:相对分子质量/ 氨基酸残基数目的大致计算:相对分子质量/110

蛋白质四级结构
寡聚蛋白质中各 寡聚蛋白质中各亚基 在空间上的结合方式 与相互关系
此外还有少量的P及金属元素Fe、Mn、Zn、Mo等 Fe、 此外还有少量的P及金属元素Fe Mn、Zn、Mo等
特点:各种蛋白质的含氮量很接近,平均含氮量为16% 16%。 2 特点:各种蛋白质的含氮量很接近,平均含氮量为16%。

蛋白质化学1

蛋白质化学1
由于 C-N 键具有双键性质,绕键旋 转能障比较高。对于肽链来说,这一 能障在室温下足以有效防止旋转。
肽键(peptide bond):
0.127nm 键长=0.132nm 0.148nm
肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有 明显的共轭作用。 组成肽键的原子处于同一平面。

3 肽的命名:
亚硝酸盐反应 烃基化反应 酰化反应 脱氨基反应 西佛碱反应
H
α -氨基参加的反应
1、与亚硝酸反应: 氨基酸的氨基也和其他的伯胺一样,在室温下与亚硝 酸作用生成氮气,其反应式如下:
在标准条件下测定生成的氮气体积,即可计算出氨基酸 的量。
2、与酰化试剂反应: 氨基酸的氨基与酰氯或酸酐在弱碱溶液中发生作用时, 氨基即被酰基化。如与苄氧甲酰氯反应:
以甘氨酸为例说明氨基酸的解离情况
(1)
(2)
+
3 氨基酸的等电点
在不同的pH条件下,两性离子的状态也随之发生变化
COOH - H COO + pK ' 1 H N C H C H 3 R
+
-
H3N
+
-H pK2 ' H N C H 2 +H
+
+
COO R
-
+H
+
R
PH 1 净电荷 +1 正离子
7 0 两性离子 等电点PI
第二节
氨基酸
氨基酸是一切蛋白质的组成单位。
蛋白质的水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物,部
分水解通常得到多肽片段。最后得到各 种氨基酸的混合物。 所以,氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成。 这20种氨基酸被称为基本氨基酸。

第1章_蛋白质试题及答案(河北工程大学)

第1章_蛋白质试题及答案(河北工程大学)

第一章蛋白质(一)名词解释1.两性离子(dipolarion)2.必需氨基酸(essential amino acid)3.等电点(isoelectric point,pI)4.稀有氨基酸(rare amino acid)5.非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid)6.构型(configuration)7.蛋白质的一级结构(protein primary structure)8.构象(conformation)9.蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10.结构域(domain)11.蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12.氢键(hydrogen bond)13.蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14.离子键(ionic bond)15.超二级结构(super-secondary structure)16.疏水键(hydrophobic bond)17.范德华力( van der Waals force)18.盐析(salting out)19.盐溶(salting in)20.蛋白质的变性(denaturation)21.蛋白质的复性(renaturation)22.蛋白质的沉淀作用(precipitation)23.凝胶电泳(gel electrophoresis)24.层析(chromatography)(二)填空题1.蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的_____基和另一氨基酸的_____基连接而形成的。

2.大多数蛋白质中氮的含量较恒定,平均为___%,如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为____%。

3.在20种氨基酸中,酸性氨基酸有_________和________2种,具有羟基的氨基酸是________和_________,能形成二硫键的氨基酸是__________.4.蛋白质中的_________、___________和__________3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在280nm处有最大吸收值。

蛋白质的一级结构

蛋白质的一级结构

蛋白质的一级结构●一般将由50个氨基酸以上的氨基酸残基组成的肽称为蛋白质。

按照合成场所,天然存在的活性肽可分为核糖体合成肽和非核糖体合成肽。

●蛋白质的化学组成和分类●蛋白质平均含氮量为16%。

●缀合蛋白质:除含有氨基酸外,还含有其他化学成分作为其永久性结构的一部分。

其中非蛋白质称为辅基或配体,通常辅基在蛋白质的功能方面起重要作用。

●辅基与蛋白质共价结合需水解才能去除,除去辅基后,剩下部分称为脱辅基蛋白质。

●根据形态和溶解度可分为三大类●纤维状蛋白质:主要起结构作用●球状蛋白质:大多数可溶性蛋白质●膜蛋白:不溶于水但溶于去污剂,所含亲水氨基酸残基较多。

●单体蛋白质:仅由一条肽链构成●寡聚蛋白质或多聚蛋白质:两条或多条肽链构成,每条多肽链称为亚基,亚基之间通过非共价力连接。

●氨基酸顺序的多样性●具有不同功能的蛋白质总是具有不同的氨基酸序列●功能相同或相似的蛋白质具有相似的氨基酸序列,这些蛋白质被称为同源蛋白质●泛素:76个残基组成,参与调节其他蛋白质的降解,人和果蝇的泛素氨基酸序列完全一致●蛋白质分子结构的组织层次●一级结构:蛋白质肽链的氨基酸残基排列顺序或氨基酸序列。

一级结构也称共价结构或化学结构。

●二级结构:肽链主链中局部肽段借助氢键形成的周期性结构,包括α-螺旋、β-折叠、β-转角●三级结构:多肽链借助非共价力折叠成具有特定走向的完整球状实体。

●四级结构:具有三级结构的亚基借助非共价力彼此缔合成寡聚蛋白质。

●一级结构举例及简要表达式●胰岛素:胰岛β细胞分泌的一种激素。

含两条多肽链,A链(约含21个残基)和B链(约含30个残基),两条多肽链通过链间二硫键连接起来,其中A链还有一个链内二硫键。

●合成过程:生物体内在核糖体上初合成时,是一条相对分子质量比胰岛素大一倍多的单链多肽,称为前胰岛素原。

是胰岛素原的前身,在它的N端(即胰岛素B链的N端)比胰岛素原多一段肽链(约含20个残基),称为信号肽。

信号肽引导新生多肽链进入内质网腔后,立即被酶切除,剩余的多肽链折叠成含3个二硫键的胰岛素原。

第一章 蛋白质

第一章    蛋白质
的主要承担者。
第一节 蛋白质的化学组成
一、蛋白质的元素组成 碳 (C) 50% ---55% 氢 (H) 6%---7% 氧 (O) 19%~24% 氮 (N) 16% 硫 (S) 0%~3% 少量的磷 (P) ,铁 (Fe) ,铜 (Cu),锌
(Zn) 和碘 (I)等
蛋白质含量的测定: ---凯氏定氮法(测定氮的经典方法)
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
缬氨酸 valine
Val V 5.96
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
脯氨酸 proline
Pro P 6.30
目录
2. 非电离极性側链氨基酸 色氨酸 tryptophan Try W 5.89
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽 (oligopeptide),由更多的氨基酸相连形成的 肽称多肽(polypeptide)。
* 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不 全,被称为氨基酸残基(residue)。
多肽和蛋白质
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基 酸之间以肽键连接而成的一种结构。
半透膜原理
三、蛋白质的变性
1 、概念:天然蛋白质受到物理、化学 因素的影响,导致其空间结构的破坏, 从而使蛋白质的理化性质发生改变和 生物功能的丧失称为蛋白质的变性作 用
2 、引起蛋白质变性的因素: 物理因素:加热,紫外线,超声
波,剧烈震荡,X-射线等。 化学因素:强酸、强碱、重金属
离子、尿素、丙酮、乙醇等。
存在形式:链状 维系键:肽键(- CO-NH-,主)

实验1 蛋白质性质一

实验1 蛋白质性质一

2. 茚三酮反应 支试管,分别加入卵清蛋白溶液和0.5% 卵清蛋白溶液和0.5%甘 取 2 支试管,分别加入卵清蛋白溶液和0.5%甘 溶液4 再加入2 茚三酮乙醇溶液, 氨酸溶液 氨酸溶液4滴 ,再加入2滴0.1% 茚三酮乙醇溶液, 混匀,在沸水浴中加热 1-2 分钟,放置冷却,观 分钟,放置冷却, 混匀, 察颜色变化,并比较蛋白质和氨基酸呈色深浅。 察颜色变化,并比较蛋白质和氨基酸呈色深浅。
【实验方法】 实验方法】
1. 双缩脲反应: 双缩脲反应: 取少量尿素结晶,加入干燥试管中。 尿素结晶 取少量尿素结晶,加入干燥试管中。用微火加 热使尿素熔化。熔化的尿素开始硬化时,停止加热, 热使尿素熔化。熔化的尿素开始硬化时,停止加热, 尿素放出氨,形成双缩脲。冷后加入10 10滴 尿素放出氨,形成双缩脲。冷后加入10滴双缩脲试 混匀, 观察颜色变化。 剂,混匀, 观察颜色变化。 另取1支试管,加入卵清蛋白 卵清蛋白溶液 另取1支试管,加入卵清蛋白溶液 1ml 再加 滴双缩脲试剂,混匀,观察颜色变化。 入5滴双缩脲试剂,混匀,观察颜色变化。
1. 可逆沉淀反应 在发生沉淀反应时, 蛋白质虽已沉淀析出, 在发生沉淀反应时 , 蛋白质虽已沉淀析出 , 但 其分子内部结构并未发生显著变化, 其分子内部结构并未发生显著变化 , 基本上保持原 有的性质。 沉淀因素除去后, 有的性质 。 沉淀因素除去后 , 蛋白质沉淀可再溶于 原来的溶剂中。这种沉淀反应称为可逆沉淀反应 可逆沉淀反应。 原来的溶剂中。这种沉淀反应称为可逆沉淀反应。 盐析作用 用大量中性盐使蛋白质从溶液中析出的过程。 用大量中性盐使蛋白质从溶液中析出的过程。
脱去水化层 电荷被中和
低温下乙醇或丙酮对蛋白质的短时间作用 等电点沉淀
2. 不可逆的沉淀反应 在发生沉淀反应时,蛋白质的分子内部结构, 在发生沉淀反应时,蛋白质的分子内部结构,空 间构象遭到破坏,失去其天然蛋白质的性质, 间构象遭到破坏,失去其天然蛋白质的性质,这时蛋 白质已发生变性。 白质已发生变性。变性后的蛋白质沉淀不能再溶解于 原来的溶液中,这种沉淀反应称为不可逆沉淀反应。 原来的溶液中,这种沉淀反应称为不可逆沉淀反应。 重金属盐 有机溶剂 生物碱试剂 过酸、 过酸、过碱 加热、震荡、 加热、震荡、超生波

蛋白质的一级结构(共价结构)

蛋白质的一级结构(共价结构)

1.蛋白质的一级结构(共价结构)蛋白质的一级结构也称共价结构、主链结构。

2.蛋白质结构层次一级结构(氨基酸顺序、共价结构、主链结构)↓是指蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序二级结构↓超二级结构↓构象(高级结构)结构域↓三级结构(球状结构)↓四级结构(多亚基聚集体)3.一级结构的要点.4.蛋白质测序的一般步骤祥见 P116(1)测定蛋白质分子中多肽链的数目。

(2)拆分蛋白质分子中的多肽链。

(3)测定多肽链的氨基酸组成。

(4)断裂链内二硫键。

(5)分析多肽链的N末端和C末端。

(6)多肽链部分裂解成肽段。

(7)测定各个肽段的氨基酸顺序(8)确定肽段在多肽链中的顺序。

(9)确定多肽链中二硫键的位置。

5.蛋白质测序的基本策略对于一个纯蛋白质,理想方法是从N端直接测至C端,但目前只能测60个N端氨基酸。

6. 直接法(测蛋白质的序列)两种以上特异性裂解法 N CA 法裂解 A1 A2 A3 A4B 法裂解 B1 B2 B3 B4用两种不同的裂解方法,产生两组切点不同的肽段,分离纯化每一个肽段,分离测定两个肽段的氨基酸序列,拼接成一条完整的肽链。

7. 间接法(测核酸序列推断氨基酸序列)核酸测序,一次可测600-800bp8. 测序前的准备工作9. 蛋白质的纯度鉴定纯度要求,97%以上,且均一,纯度鉴定方法。

(两种以上才可靠)⑴聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)要求一条带⑵DNS —cl (二甲氨基萘磺酰氯)法测N 端氨基酸10. 测定分子量用于估算氨基酸残基n=方法:凝胶过滤法、沉降系数法11. 确定亚基种类及数目多亚基蛋白的亚基间有两种结合方式:⑴非共价键结合8mol/L 尿素,SDS SDS-PAGE 测分子量⑵二硫键结合过甲酸氧化:—S —S —+HCOOOH → SO 3Hβ巯基乙醇还原:举例:: 血红蛋白 (α2β2)(注意,人的血红蛋白α和β的N 端相同。

)分子量: M拆亚基: M 1 、M 2 两条带拆二硫键: M 1 、M 2 两条带分子量关系: M = 2M 1 + 2M 212. 测定氨基酸组成主要是酸水解,同时辅以碱水解。

蛋白质的一级结构与功能的关系-2022年学习资料

蛋白质的一级结构与功能的关系-2022年学习资料

·蛋白质的一级结构与其构象及功能的关系-蛋白质一级结构是空间结构的基础,-特定的空间构象主要是由蛋白质分子 中肽链和侧链R基团形成的次级键来-维持,可根据一级结构的特点自然折-叠和盘曲,形成一定的空间构象-蛋白质的 级结构中,参与功能-活性部位的残基或处于特定构象-关键部位的残基,即使在整个分-Hemoglobin Aemoglobin S-子中发生一个残基的异常,那么-该蛋白质的功能也会受到明显的-影响。被称之为“分子病 的镰-刀状红细胞性贫血仅仅是574个-氨基酸残基中,一个氨基酸残基-即β 亚基N端的第6号氨基酸残基-发生了 异所造成的,这种变异-来源于基因上遗传信息的突变。
蛋白质的一级结构与功能的关系-蛋白质的空间结构与功能的关系-1.蛋白质的一级结构与其构象及功能的关系-一2 蛋白质空间橡象与功能活性的关系
一、蛋白质的一级结构-白质的一级结构primary structure就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺 sequence,也是-赛鼠堡接给酸为多家健,限肤耀建蜜音的牛高型-是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。 种氨基酸按遗传密码的顺序,通-华-迄今已有约一千种左右蛋白质的一级结构被研究确定,如胰岛素,胰核糖核酸酶、 蛋白酶等。-蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、,三级等高级结构,成百亿的天然蛋白质各有其特殊的生物-学活 ,决定每二种蛋百质的生物学活性的结构特点,首先在于其肽链的氨基酸序列,由子组成蛋自质-的20种氨基酸各具特 的侧链,侧链基团的理化性质和空间排布各不相同,当它们按照不同的序列关-系组合时,就可形成多种多样的空间结构 不同生物学活性的蛋白质分子。-tertiary structure-folded individual p ptide
蛋白质结构预测-一-种生物体的基因组规定了所有构成该生物体的蛋白质,基因规定了组成蛋白质的氨基酸-序列。虽 蛋百质由氨基酸的线性序列组成,但是,它们只有折叠成特定的空间构象才能-具有相应的活性和相应的生物学功能。, 解蛋白质的空间结构不仅有利于认识蛋白质的功-能,也有利宇认识蛋白质是如何执行其功能的。确定蛋白质的结构对于 物学研究是非常-重要的。目前,蛋白质序列数据库的数据积累的速度罪常快,但是,己知结构的蛋白质相-对比较少。 尽管蛋白质结构测定技术有了较为显著的进展,但是,通过实验方法确定蛋-质结构的过程仍然非常复杂,代价较高。因 ,实验测定的蛋百质结构比已知的蛋百质序-列要少得多-。另一万面,-随着DNA测序技术的发展,人类基因组及更 的模式生物基因组-爵,要养舎b烈熹移暑序由D分S-我们可以从DNA推导出大量的蛋白质序列。这意味着已知序列 蛋白质数量和-己测定结构的蛋白质数量(如蛋白质结构数据库PDB中的数据)的差距将会越来越大。-们希望产生蛋 质结构的速度能够跟上产生蛋白质序列的速度,或者减小两者的差距。-合无-益坐‘平件学漆影-2-蛋白质缙构预测 出了极大的挑战。20世纪60年代后期,Anfinsen首先-在折叠成其天然结构的时候才能具有完全的生物活性 自从Anfinsen提出蛋白质折叠的-要着重介绍蛋白质三级结构及空间结构预测的方法。

1.3.1蛋白质结构和功能

1.3.1蛋白质结构和功能

肽键数= 6-1
肽键数= 8-2
肽键数=脱去的水分子数=氨基酸数-肽链数
关于组成蛋白质的肽链、氨基酸、肽 键、脱去水分子的数目对应关系表如下:
氨基 酸数
脱去水 游离的 肽键数 分子数 氨基
游离的 羧基
一条 肽链
n
n-1 n-1
至少 1个
至少 1个
m条 肽链
n
n-m n-m
至少 m个
至少 m个
3.蛋白质结构多样性与功能多样性
氨基酸分子的结合方式:脱水缩合
HOH HO
H
NH2 C C N C C OH H N
肽键
R1
R2
二肽
H2O H2O
H C COOH R2
思考讨论:氨基酸是如何形成蛋白质的呢?
P21-22
氨基酸
脱水缩合
肽 链
盘曲折叠
具有复杂 空间结构 的蛋白质
二肽
三肽
多肽
3.肽键数与氨基酸个数的关系
氨基酸
肽键
肽键数= 3-1
()
A.三种化合物可以用一个结构通式表示 B.三种化合物的共同点之一是都含有一个氨基、一个羧基 C.三种化合物都不能与双缩脲试剂发生紫色反应 D.三种化合物两两结合形成的物质的游离氨基数相同
[解析] 三种物质都是构成蛋白质的氨基酸,都可用氨基酸的结构通式表 示,A 正确;图中三种氨基酸的共同点应为“至少都含有一个氨基、一个羧 基”,B 错误;双缩脲试剂鉴定蛋白质产生紫色反应,是由于蛋白质中有肽键, 氨基酸中无肽键,故不能与双缩脲试剂发生紫色反应,C 正确;三种化合物两 两结合形成的物质中游离的氨基数都为 1,D 正确。
Байду номын сангаас 蛋白质的功能还有许多,可以说,一 切生命活动都离不开蛋白质,蛋白质是 生命活动的主要承担者。
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蛋白质与氨基酸 Protein (Pr) Amino Acid (Aa)
蛋白质是人体主要成分, 蛋白质是人体主要成分,每日必需食入一 定量的蛋白质以维持生长和各种组织蛋白 质的补充更新。 质的补充更新。 蛋白质的基本组成单位是氨基酸, 蛋白质的基本组成单位是氨基酸,蛋白 质的合成、降解都需经过氨基酸来进行, 质的合成、降解都需经过氨基酸来进行, 所以氨基酸代谢是蛋白质代谢的中心内容。 所以氨基酸代谢是蛋白质代谢的中心内容。 为适应体内蛋白质合成的需要, 为适应体内蛋白质合成的需要,需通过 体外摄入或体内合成方式, 体外摄入或体内合成方式,在质与量上保 证各种氨基酸的供应。 证各种氨基酸的供应。 氨基酸也可进入分解途径, 氨基酸也可进入分解途径,转变成一些 生理活性物质、 生理活性物质、某些含氮化合物和作为体 内能量的来源。因此, 内能量的来源。因此,氨基酸代谢包括合 成代谢和分解代谢。 成代谢和分解代谢。
20种常见氨基酸 种常见氨基酸
之外,与 除pro之外 与-COO-相连 之外 上都有一个氨基, 的Cα上都有一个氨基 上都有一个氨基 α-氨基酸, α-氨基酸, 氨基酸 氨基酸之间的区别就是R 氨基酸之间的区别就是
手性碳原子, 手性碳原子,SP3杂化 杂化
除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的 甘氨酸外 其它所有氨基酸分子中的 α-碳原子都为不对称碳原子 所以: 碳原子都为不对称碳原子,所以 碳原子都为不对称碳原子 所以: A.氨基酸都具有旋光性。 氨基酸都具有旋光性。 氨基酸都具有旋光性 B.每一种氨基酸都具有 型和 型两 每一种氨基酸都具有D-型和 每一种氨基酸都具有 型和L-型两 种立体异构体。 种立体异构体。目前已知的天然蛋白 质中氨基酸都为L-型 质中氨基酸都为 型。
蛋白质是生命活动的物质基础, 蛋白质是生命活动的物质基础,它参 与了几乎所有的的生命活动过程。 与了几乎所有的的生命活动过程。象 生物体内发生的催化作用,代谢过程, 生物体内发生的催化作用,代谢过程, 免役作用,物质转运,信息传递, 免役作用,物质转运,信息传递,运 动和生物调控等, 动和生物调控等,都有蛋白质的直接 参与并发挥重要作用。 参与并发挥重要作用。
色氨酸 Trp
蛋白质生理功能 构造人的身体:人体的每个组织,毛发、皮肤、肌肉、 构造人的身体:人体的每个组织,毛发、皮肤、肌肉、 骨骼、内脏、大脑、血液、神经、 骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白 质组成 。 修补人体组织:人的身体由百兆亿个细胞组成, 修补人体组织:人的身体由百兆亿个细胞组成,它们处 永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中 于永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中。如 年轻人的表皮28天更新一次, 28天更新一次 年轻人的表皮28天更新一次,而胃黏膜两三天就要全部 更新。 更新。 维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送: 维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送:载 体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的, 体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的,可以 在体内运载各种物质。如血红蛋白—输送氧 输送氧( 在体内运载各种物质。如血红蛋白 输送氧(红血球更 新速率250 250万 )、脂蛋白 输送脂肪、 脂蛋白—输送脂肪 新速率250万/秒)、脂蛋白 输送脂肪、细胞膜的受体 还有转运蛋白等。 还有转运蛋白等。
the hemagglutinin(红细胞凝集素 structure of 红细胞凝集素) 红细胞凝集素
an avian H1N1 influenza A virus 使流感病毒能够进入宿主细胞并在宿主细胞中传播
溶菌酶的结构
3.1 蛋白质
蛋白质是最重要的一类生物大分子。 蛋白质是最重要的一类生物大分子。 它存在于所有的生物细胞中, 它存在于所有的生物细胞中,是构成 生物体最基本的结构物质和功能物质。 生物体最基本的结构物质和功能物质。 生物大分子:糖类.脂质 脂质.蛋白质和核酸 生物大分子:糖类 脂质 蛋白质和核酸
必需氨基酸的功能和食物来源 名称
亮氨酸 Leu
功能
促进睡眠;减低对疼痛的敏感; 促进睡眠;减低对疼痛的敏感;缓 解偏头痛;缓和焦躁及紧张情绪; 解偏头痛;缓和焦躁及紧张情绪; 减轻因酒精而引起人体中化学反应 失调的症状, 失调的症状,并有助于控制酒精中 毒 血红蛋白形成必需; 血红蛋白形成必需;调节糖和能量 的水平,帮助提高体能; 的水平,帮助提高体能;帮助修复 肌肉组织;加快创伤愈合; 肌肉组织;加快创伤愈合;治疗肝 功能衰竭;提高血糖水, 功能衰竭;提高血糖水,增加生长 激素的产生 可减低或防止单纯性疱疹感染( 可减低或防止单纯性疱疹感染(热 病疱疹和口唇疱疹)的发生; 病疱疹和口唇疱疹)的发生;能使 注意力高度集中; 注意力高度集中;使制造能量的脂 肪酸可被正常利用; 肪酸可被正常利用;有助于消除某 些不孕症
蛋白质元素组成: 蛋白质元素组成
蛋白质是一类含氮有机化合物,除含有碳、 蛋白质是一类含氮有机化合物,除含有碳、氢、 氧外,还有氮和少量的硫。 氧外,还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其 他一些元素,主要是磷、 锌和铜等。 他一些元素,主要是磷、铁、碘、锌和铜等。这 些元素在蛋白质中的组成百分比约为: 些元素在蛋白质中的组成百分比约为: 碳 50% % 氢 7% % 氧 23% % 氮 16% 硫 0—3% % 其他 微 量
蛋氨酸 Met
帮助分解脂肪,能预防脂肪肝、 大豆、其它豆类、 帮助分解脂肪,能预防脂肪肝、心 大豆、其它豆类、 血管疾病和肾脏疾病的发生 ;将有 鱼类、大蒜、肉类、 鱼类、大蒜、肉类、 害物质如铅等重金属除去; 害物质如铅等重金属除去;防止肌 洋葱和酸奶 肉软弱无力; 肉软弱无力; 治疗风湿热和怀孕时 的毒血症; 的毒血症;一种有利的抗氧化剂 有助于减轻焦躁不安感;促进睡眠; 巧克力、燕麦、 有助于减轻焦躁不安感;促进睡眠; 巧克力、燕麦、香 可控制酒精中毒 牛奶、奶酪、 蕉、牛奶、奶酪、 肉类、 肉类、花生
参考食物
牛奶、鱼类、香蕉、 牛奶、鱼类、香蕉、 花生及所有含丰富 蛋白质的食物
异亮氨 酸Ile 缬氨酸 Val 赖氨酸 Lys
鸡蛋、大豆、黑麦、 鸡蛋、大豆、黑麦、 全麦、糙米、 全麦、糙米、鱼类 与奶制品
鱼肉、豆类制品、 鱼肉、豆类制品、 脱脂牛奶、杏仁、 脱脂牛奶、杏仁、 花生、 花生、南瓜子和芝 麻
必需氨基酸( ):指人 必需氨基酸(essential amino acid):指人 ): 或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等) )(赖氨酸 (或其它脊椎动物)(赖氨酸,苏氨酸等)自 己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 己不能合成,需要从食物中获得的氨基酸。 非必需氨基酸( 非必需氨基酸(nonessential amino acid): ): 指人(或其它脊椎动物) 指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体 合成,不需要从食物中获得的氨基酸。 合成,不需要从食物中获得的氨基酸。
一般,样品含氮量平均在 一般,样品含氮量平均在16%,取其 , 倒数100/16=6.25,即为蛋白质换算系 倒数 , 其含义是样品中每存在1g元素氮 元素氮, 数,其含义是样品中每存在 元素氮, 就说明含有6.25g 蛋白质);故: ※ 蛋白质); );故 就说明含有 蛋白质含量=氮的量 氮的量× 蛋白质含量 氮的量×6.25。 。
3.2 氨基酸
蛋白质 N 16% 氨基酸 蛋白质 基本结构单元 酸 碱 酶 各种氨基酸的混合物
氨基酸分类: 氨基酸分类:
一种是非蛋白质氨基酸, 一种是非蛋白质氨基酸,存在于生物体内 但不组成蛋白质, 但不组成蛋白质,约150种。 种 另一种是蛋白质氨基酸, 另一种是蛋白质氨基酸,这里面又可以分 成两种,一种是基本氨基酸, 成两种,一种是基本氨基酸,编码的蛋白 质氨基酸,组成蛋白质,一共有20种,又 质氨基酸,组成蛋白质,一共有 种 称为天然氨基酸、常见的蛋白质氨基酸; 称为天然氨基酸、常见的蛋白质氨基酸; 另一种是不常见的蛋白质氨基酸, 另一种是不常见的蛋白质氨基酸,是多肽 合成后由基本aa经酶促修饰而来 经酶促修饰而来。 合成后由基本 经酶促修饰而来。
蛋白质是机体细胞和细胞外间质的基本构成成 是生命现象的物质基础。 分,是生命现象的物质基础。食物蛋白分解的氨 基酸参与体内蛋白质合成,这一作用是糖、 基酸参与体内蛋白质合成,这一作用是糖、脂类 营养物不能代替的。 营养物不能代替的。 氨基酸的主要功能是合成蛋白质,正常人体, 氨基酸的主要功能是合成蛋白质,正常人体, 尤其对于生长发育的儿童和康复期病人, 尤其对于生长发育的儿童和康复期病人,应获得 足量、优质的蛋白质供应。 足量、优质的蛋白质供应。 如果摄入的氨基酸的量超过了机体进行蛋白 质合成所需,多余的氨基酸就会被分解掉, 质合成所需,多余的氨基酸就会被分解掉,因为 氨基酸不能在体内储存。 氨基酸不能在体内储存。氨基酸经脱氨基作用产 生的碳链可直接或间接进入三羧酸循环而氧化分供能。一般来说,成人每日约18%的能量来自 蛋白质的分解代谢, 蛋白质的分解代谢,但这一作用可由糖和脂肪代 因此,供能是蛋白质的次要生理功能。 替。因此,供能是蛋白质的次要生理功能。
蛋白质含量的测定: 蛋白质含量的测定:
凯氏定氮法
由于大多数蛋白质的含氮量接近于 16%,所以,可以根据生物样品中的 ,所以, 含氮量来计算蛋白质的大概含量。 含氮量来计算蛋白质的大概含量。
(测定氮的经典方法) 测定氮的经典方法) 优点:对原料无选择性,仪器简单,方 优点:对原料无选择性,仪器简单, 法也简单; 法也简单; 缺点:易将无机氮(如核酸中的氮) 缺点:易将无机氮(如核酸中的氮)都归 入蛋白质中,不精确。 入蛋白质中,不精确。
白蛋白: 白蛋白:维持机体内的渗透压的平衡及体液平衡 。 维持体液的酸碱平衡。 维持体液的酸碱平衡。 免疫细胞和免疫蛋白:有白细胞、淋巴细胞、 免疫细胞和免疫蛋白:有白细胞、淋巴细胞、巨噬 细胞、抗体(免疫球蛋白)、补体、干扰素等。 )、补体 细胞、抗体(免疫球蛋白)、补体、干扰素等。 构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。 构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。 激素的主要原料:具有调节体内各器官的生理活性。 激素的主要原料:具有调节体内各器官的生理活性。 胰岛素是由51个氨基酸分子合成。生长素是由191 51个氨基酸分子合成 191个 胰岛素是由51个氨基酸分子合成。生长素是由191个 氨基酸分子合成。 氨基酸分子合成。 构成神经递质乙酰胆碱 五羟色氨等。 乙酰胆碱、 构成神经递质乙酰胆碱、五羟色氨等。维持神经系 统的正常功能:味觉、视觉和记忆。 统的正常功能:味觉、视觉和记忆。 胶原蛋白:占身体蛋白质的1/3 生成结缔组织, 1/3, 胶原蛋白:占身体蛋白质的1/3,生成结缔组织,构 成身体骨架。如骨骼、血管、韧带等, 成身体骨架。如骨骼、血管、韧带等,决定了皮肤的 弹性,保护大脑。 弹性,保护大脑。 提供热能。 提供热能。
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