蛋白质1
蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释
蛋白质一级结构二级结构三级结构四级结构解释【摘要】蛋白质是生物体内重要的大分子，负责许多生物学功能。
蛋白质的结构可分为四个级别：一级结构指的是氨基酸的简单线性排列，二级结构是氨基酸的局部区域形成α螺旋或β折叠，三级结构是整个蛋白质分子的空间构象，四级结构是多个蛋白质分子相互组装在一起形成的复合物。
蛋白质的结构决定了其功能，例如酶的特异性和亲和力。
蛋白质的结构与功能高度相关，对于研究蛋白质功能和疾病治疗有着重要意义。
蛋白质的结构从简单到复杂，具有多种不同层次的组织关系，这些不同级别的结构相互作用，共同决定了蛋白质的生物学功能。
【关键词】蛋白质，一级结构，二级结构，三级结构，四级结构，解释，总结1. 引言1.1 蛋白质概述蛋白质是生物体内功能性非常重要的大分子，它们参与了生物体内的几乎所有生物过程。
蛋白质是由氨基酸分子通过肽键连接而成的多肽链，具有多种结构和功能。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，即多肽链的线性排列方式。
二级结构是指多肽链中氨基酸的局部空间构象，包括α-螺旋和β-折叠等。
三级结构是指整个多肽链的立体空间结构，由各个二级结构元素的折叠方式决定。
四级结构则是由多个多肽链之间的相互排列和交互作用所形成的整体结构。
通过这四个层次的结构，蛋白质可以实现其特定的生物功能，如催化化学反应、传递信号等。
蛋白质的结构和功能密切相关，任何一个层次的结构改变都可能影响到其功能。
对蛋白质结构的深入理解对于揭示其功能机制具有重要意义。
2. 正文2.1 蛋白质一级结构蛋白质的一级结构指的是它的氨基酸序列。
氨基酸是组成蛋白质的基本单位，共有20种不同的氨基酸，它们通过肽键连接在一起形成多肽链。
蛋白质的氨基酸序列是由基因决定的，不同的基因编码不同的氨基酸序列，从而确定了蛋白质的结构和功能。
在蛋白质的一级结构中，氨基酸序列的特定顺序决定了蛋白质的二级结构。
人教版高中化学《蛋白质》优质课件1
广泛存在于生物体内，是组成细胞的基础物质， 如肌肉、皮肤、发、角、蹄、酶、激素、抗体、病 毒；在植物中也很丰富，比如大豆、花生、谷物。
蚕丝、血红蛋白、细菌、阿胶中也含有蛋白质。 蛋白质是生命的基础，没有蛋白质就没有生命。
在豆在类奶、和薯奶类的、制小品麦中和谷类中
。。。SARS病毒的电子图片
它们分别是：赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨 酸、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸。
1、定义
一.氨基酸
羧基 氨基
3、几种常见的氨基酸 (1) 甘氨酸
（α-氨基乙酸） (2) 丙氨酸
(3) 谷氨酸
（2-氨基-1,5-戊二酸） (4) 苯丙氨酸
（α-氨基丙酸）
（α-氨基-β-苯基丙酸）
思考：1.哪些氨基酸有对映异构？ 除甘氨酸外，氨基酸均含有手性碳，有对映异构。
注意（1）肽中因肽键的存在, 可以水解。
（2）成肽反应是分子间脱水反应，属于取代反应。分子内脱 水或分子间交叉脱水可形成环状。
。。。知识小结
1、氨基酸的结构特点： 含有-NH2 及-COOH
2、氨基酸的性质： （1）具有两性：碱性和酸性 （2）成肽（缩合）反应
。。。蛋白质的形成
多种氨基酸分子按不同的排列顺序以肽键相互结合， 可以形成千百万种具有不同的理化性质和生理活性 的多肽链。相对分子量在10000以上的，并具有一 定空间结构的多肽，称为蛋白质。
思考：2.氨基酸具有什么性质？ 物理性质：教材86页最后一段。 Βιβλιοθήκη 学性质：具有两性，能发生缩聚反应。
4、氨基酸的化学性质
(1) 两性：能与酸碱反应 甘氨酸与稀盐酸的反应方程式：
+ HCl
NH3 + HCl = NH4Cl 甘氨酸与氢氧化钠溶液的反应方程式：
一级结构在蛋白质结构中的作用
蛋白质的一级结构指的是氨基酸序列，它是蛋白质空间结构及生理功能的基础。
蛋白质的一级结构在蛋白质结构中具有重要作用，主要表现在以下几个方面：
1. 决定蛋白质的生物活性：蛋白质的生物活性通常与其一级结构中氨基酸序列的特定位点密切相关。
不同的氨基酸序列会导致蛋白质具有不同的生物活性和功能。
例如，酶的催化活性部位通常由一些特定的氨基酸组成，这些氨基酸的一级结构决定了酶的催化功能。
2. 影响蛋白质的稳定性：蛋白质的一级结构对蛋白质的稳定性有很大影响。
蛋白质的稳定性通常与其空间构象有关，而空间构象又受到氨基酸序列的影响。
例如，蛋白质中的氢键、范德华力等非共价键的形成与氨基酸序列密切相关，从而影响蛋白质的稳定性。
3. 决定蛋白质的高级结构：蛋白质的高级结构（如α螺旋、β折叠等）是由一级结构中的氨基酸序列决定的。
在蛋白质的折叠过程中，氨基酸序列中的特定规律（如重复、保守等）有助于蛋白质形成特定的空间构象。
4. 蛋白质的变性：蛋白质的一级结构发生改变会影响其功能，称为分子病。
例如，镰刀形贫血症患者血红蛋白中的谷氨酸转变成了缬氨酸，导致红细胞变为镰刀状而极易破裂，产生贫血。
5. 蛋白质的进化：通过比对不同物种中相同蛋白质的一级结构，可以推测它们之间的进化关系。
这种方法对于研究蛋白质的起源和演化具有重要意义。
1 蛋白质 知识点
第二章蛋白质化学蛋白质是基本的生命物质之一，是细胞组分中含量最丰富、功能最多的生物大分子。
它的元素组成主要包括C、H、O、N、S，有些蛋白质还含有微量的P、Fe、Cu、Zn、I等。
研究蛋白质的结构与功能是生命科学最基本的命题。
凯氏定氮法蛋白氮占蛋白质含量的16% 蛋白质含量=蛋白氮*6.25蛋白质是生命活动的体现者，其主要功能有：（了解）1) 酶是以蛋白质为主要成分的生物催化剂（催化作用）2) 结构蛋白（如微管蛋白、胶原蛋白、角蛋白）参与细胞和组织的建成（结构蛋白）3) 某些动物激素是蛋白质，如胰岛素、生长素、促甲状腺激素（调节作用）4) 运动蛋白如肌动蛋白、肌球蛋白、鞭毛、纤毛等与肌肉收缩核细胞运动有关（运动作用）5) 动物的抗体、补体、干扰素等也是蛋白质（防御作用）6) 某些蛋白质具有运输功能，如血红蛋白、肌红蛋白、脂蛋白、细胞色素、细胞膜上的离子通道、离子泵等（运输作用）7) 种子贮藏蛋白、酪蛋白、血浆蛋白参与贮存氨基酸和蛋白的功能（营养作用）8) 激素和神经递质有接受传递信息的功能；9) 染色质蛋白、阻遏蛋白、转录因子等参与基因表达调控；蛋白质基本结构单元蛋白质的基本结构单元是氨基酸多个氨基酸首尾连结形成长而不分支的多聚物——多肽链多肽链再折叠卷曲，形成蛋白质一、氨基酸（一）蛋白质氨基酸结构及分类1、氨基酸的结构参与蛋白质组成的氨基酸有20种。
除脯氨酸是一种α—亚氨基酸外，其于都是α—氨基酸，除没有手性碳原子的甘氨酸外，其于都是L-氨基酸。
COOHH3 N C HR2、氨基酸的分类非极性氨基酸：Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Phe、Trp、Met酸性氨基酸（基团带负电荷）：Asp、Glu极性氨基酸碱性氨基酸（基团带正电荷）：Lys、Arg、His（含有咪唑环）非解离的极性氨基酸：Gly、Ser、Thr、Cys、Tyr、Asn、Gln 芳香族氨基酸：Phe、Trp（含有吲哚环）、Tyr含硫元素氨基酸2种：Met、Cys3、稀有的蛋白质氨基酸它们通常是常见氨基酸的衍生物。
蛋白质1
血红蛋白蛋白质的空间结构
蛋白质知识点小结
约20种 种 元素组成 C、H、O、N 类 、 、 、 种 基本单位 氨基酸 R I
脱水缩合 多肽 肽键 化学键名称 催化运输运动 结构防御调控 蛋白质 功能多样性 原因
H2N－C－COOH － － 通式 I H
氨基酸种类、数目、 氨基酸种类、数目、 排列顺序、 排列顺序、多肽链数 目、空间结构不同 原因
细胞内化合物的含量
化合物 水 无机盐 蛋白质 脂质 糖类和核酸 质量分数/％ 质量分数 ％ 85—90 1—1.5 7—10 1—2 1—1.5
H CH－CH－ S－ CH3 2 2 I I H2N－C－COOH H2N－C－COOH － － － － I I R H H 甲硫氨酸 I 甘氨酸 CH3 H2N－C－COOH － － I I H2N－C－COOH － － H I 氨基酸通式 H 丙氨酸 O II CH－CH－COOH CH－C－NH2 2 2 2 I I － － H2N－C－COOH H2N－C－COOH － － I I 谷氨酸 H H 天冬酰胺
蛋白质的空间结构和多样性
组成蛋白质的氨基 1、组成蛋白质的氨基 种类、数目、 酸在种类、数目、排 列顺序上的不同 上的不同， 列顺序上的不同， 2、构成蛋白质的多肽 构成蛋白质的 蛋白质 链在数目上的不同 链在数目上的不同 蛋白质空间结构 空间结构上 3、蛋白质空间结构上 的不同， 的不同， 因此， 因此，细胞中的 蛋白质具有多样性。 蛋白质具有多样性。
氨基酸通式Байду номын сангаас
侧链基团
R H2N 氨基
C
COOH 羧基
H
氨基酸通式： 氨基酸通式：
H2N－C－COOH － － I H
蛋白质(一)
R
+
R
R
_
OHH+
+
OHH+
_
H3N—CH—COOH
H3N—CH—COO
H2N—CH—COO
在酸性溶液中 的氨基酸
在晶体状态或水 溶液中的氨基酸
在碱性溶液中 的氨基酸
等电点时，氨基酸带等量正、负电荷，净电荷 为零，易聚集沉淀。利用这一性质可以分离氨基酸。
高于或低于等电点时，氨基酸带净的正电荷或 负电荷，由于相同电荷互相排斥，不易聚集沉淀。
核酸也具有紫外吸收的能力，可在最大吸收波长（260 nm）处测定核酸的浓度。
P习题集15页 2010年江苏省初赛第66题 如果使用紫外分光光度计对蛋白质和核酸进行定性和 定量分析，需要将波长调到（ ） A.蛋白质：260 nm；核酸：280 nm B.蛋白质：280 nm；核酸：260 nm C.都调到260 nm D.都调到280 nm
A. 赖氨酸 B. 蛋氨酸 C. 谷氨酸 D. 色氨酸 E. 苏氨酸
（答案：C）
2.2.3 氨基酸的一般物理性质
P6 自己看
谷氨酸钠有鲜味，是味精的主要成分。
2.2.4 氨基酸的两性解离和等电点
COOH
COO+H N 3
H2N — C— H R
不带电形式
— C— H
R
两性离子形式
—NH3+ 能放出质子（H+），可视为酸 —COO-能接受质子（H+），可视为碱
无论在晶体状态还是水溶液中，AA主要以两性离子 形式存在，不带电荷的中性分子为数极少。
R
+
R
R
_
OHH+
+
1蛋白质_2
氨肽酶法：氨肽酶是一种肽链外切酶，
它能从多肽链的N-端逐个水解肽链， 释放氨基酸。根据不同的反应时间测 出酶水解所释放出的氨基酸种类和数 量，按反应时间和氨基酸残基释放量 作动力学曲线，可以确定蛋白质的N末端残基。
C-末端的测定
还原法：C末端氨基酸可用硼氢化锂还
原生成相应的α氨基醇。肽链水解后， 再用层析法鉴定。
大） 在蛋白质分子内数量多,足以维持蛋白 质构象的稳定 有利于蛋白质结构与功能的灵活调整
3.5.3多肽主链折叠的空间限制
多肽链主链的 各种可能构象 都可以用这两个 二面角来描述 理论上, -180o~180o
非GP
G
P
3.5.4二级结构
驱动蛋白质折叠的主要动力
熵效应
疏水核心
会包埋一部分主链 主链是亲水的 只有主链极性基团之间 形成氢键 蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的 有规则机构(二级结构)
Tyr Pro
DNFB
?
Gly Phe
CT
Asp Met
CNBr
Gly
Arg
T
Phe
3.5.2蛋白质三维结构
蛋白质功能
三维结构
X-Ray
NMR
理论预测
稳定蛋白质三维结构的作用力
1 盐键 2 氢键 3 疏水作用 4 范德华 5 二硫键
氢键
稳定蛋白质结构中起极其重要的作用 13~30
多肽链的裂解(酶裂解)
Trypsin
多肽链的裂解(化学裂解)
溴化氰（BrCN）水解法，选择性切割
甲硫氨酸的羧基所形成的肽键。
羟胺断裂法：断裂Asn-Gly之间的肽键，
但专一性不强，也可以断裂Asn-Leu和 Asn-Ala之间的键。
蛋白质一级结构
1 根据形状与溶解度分类
（1）纤维状蛋白质：线性，结构，不溶于水和稀盐溶液 纤维状蛋白质：线性，结构， 球状蛋白质：亲水aa侧链对外， aa侧链对外 （2）球状蛋白质：亲水aa侧链对外，细胞质蛋白质 膜蛋白质：疏水aa aa侧链对外 （3）膜蛋白质：疏水aa侧链对外
第三节 蛋白质一级结构测定
一 蛋白质测序策略 二 N、C端氨基酸残基鉴定
N端氨基酸残基鉴定 C端氨基酸残基鉴定
三 S－S断裂
巯基乙醇＋尿素（盐酸胍） 巯基乙醇＋尿素（盐酸胍）
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一 蛋 白 质 一 级 结 构 的 测 定
前提：纯度≥97％；相对分子量已知 前提：纯度≥97％；相对分子量已知 ％； 测定多肽链的数目 拆分多肽链 断开多肽链内的二硫键 测定每一肽链的氨基酸组成 鉴定多肽链的N 末端和C 鉴定多肽链的N-末端和C-末端 裂解多肽链为较小的肽段 测定各肽段的氨基酸序列 利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构 确定二硫键的位置
2 分子量 >5700
亚基： 亚基：蛋白质的多肽链单位
肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，
氨基酸残基数目的大致计算：相对分子质量／ 氨基酸残基数目的大致计算：相对分子质量／110
三
蛋白质四级结构
寡聚蛋白质中各 寡聚蛋白质中各亚基 在空间上的结合方式 与相互关系
此外还有少量的P及金属元素Fe、Mn、Zn、Mo等 Fe、 此外还有少量的P及金属元素Fe Mn、Zn、Mo等
特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均含氮量为16% 16%。 2 特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均含氮量为16%。
蛋白质一级结构与高级结构关系
蛋白质一级结构与高级结构关系蛋白质分子是由氨基酸首尾相连而成的共价多肽链，天然蛋白质分子有自己特有的空间结构，称为蛋白质构象。
蛋白质结构的不同组织层次：一级结构指多肽链的氨基酸序列。
二级结构是指多肽链借助氢键排列成特有的α螺旋和β折叠片段。
三级结构是指多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状构象。
球状构象给出最低的表面积和体积之比，因而使蛋白质与周围环境的相互作用降到最小。
四级结构是指寡居蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。
二、三、四级结构为蛋白质的高级结构。
蛋白质的天然折叠结构决定于3个因素：1。
与溶剂分子（一般是水）的相互作用。
2。
溶剂的PH值和离子组成。
3。
蛋白质的氨基酸序列。
后一个是最重要的因素。
蛋白质折叠的热力学假说蛋白质的高级结构由其一级结构决定的学说最初由Christian B. Anfinsen于1954年提出。
在1950年之前，Anfinsen一直从事蛋白质结构方面的研究。
在进入美国国立卫生研究所（NIH）以后，继续从事这方面的研究。
Anfinsen和两个博士后Michael Sela、Fred White在研究中发现，使用高浓度的巯基试剂——β- 巯基乙醇（β- mercaptoethanol）可将二硫键还原成自由的巯基，如果再加入尿素，进一步破坏已被还原的核糖核酸酶分子内部的次级键，则该酶将去折叠转变成无任何活性的无规卷曲。
对还原的核糖核酸酶的物理性质进行分析的结果清楚地表明了它的确采取的是无规卷曲的形状。
在成功得到一种去折叠的核糖核酸酶以后，Anfinsen 着手开始研究它的重折叠过程。
考虑到被还原的核糖核酸酶要在已被还原的8个Cys残基上重建4对二硫键共有105 种不同的组合，但只有一种是正确的形式，如果决定蛋白质构象的信息一直存在于氨基酸序列之中，那么，最后重折叠得到的总是那种正确的形式。
否则，重折叠将是随机的，最后只能得到少量的正确形式。
第二章 蛋白质一级
抑制胆固醇作用肽：大豆等植物蛋白经胃蛋白酶或胰酶作用而制
得，具有高疏水性，能刺激甲状腺素的分泌，促进胆固醇的胆汁 酸化，增加胆固醇排泄，用于降胆固醇的保健食品。
促进矿物质吸收肽：主要是动物乳中酪蛋白经胰蛋白酶作用后制
得的酪蛋白磷酸肽（CPP），具有促进钙、铁吸收的功能，可用于 幼儿、老年食品和耐乳糖过敏的酸奶等产品。
中个别氨基酸的差异，故称分子病，它是一种遗传病。
镰刀状贫血和地中海贫血病
误义突变（Missense mutation）
是由于碱基突变使某一氨基酸的密码子变成另一氨基酸的密码 子，又称点突变。
无义突变（Nonsense mutation ）
是基因中某一密码子变成终子密码子。 移码突变(Frameshift mutation) 是由于基因中碱基缺失或插入，造成这一位置以后的一系列或部 分编码发生移位错误的突变。
2-2同种蛋白质一级结构差异与分子病
同种蛋白质是同种生物来源的一种蛋白质。
在人血红蛋白两条β-链中第6位上谷氨酸被缬氨酸
所代替，在由574氨基酸组成的血红蛋白分子，仅出现 一个氨基酸的变化，导致红细胞呈镰刀状，降低运氧 能力，引起细胞形态和功能显著变化，临床上称镰刀 状红细胞贫血症。它是由于基因突变引起蛋白质结构
脊椎动物Ctyc含104氨基酸残基，昆虫有108残基，植物112残基
细胞色素C是一种含血红素的电了转运蛋白，
存在于真核生物线粒体中。它有1百零几个氨基酸
残基组成，多肽链中有28个位置的氨基酸残基对所 有已分析过的样品都是相同的。14和17位Cys与血 红素的乙烯基以硫酯键相连，18位组氨酸和80位的 蛋氨酸前者的咪唑基和后者硫原子与血红素中的Fe 原子配位键结合。
蛋白质一级结构测定详解
2020年10月2日星期五
24
本法的优点： （1）除去N末端氨基酸后剩下的肽链 部分仍是完整的，可以依照前法重复 测定新生的N末端氨基酸。
2020年10月2日星期五
4
天然蛋白质分子量的测定，对于蛋
白质一级结构的测定是十分重要的信息。 根据蛋白质的分子量和蛋白质分子中氨 基酸的平均分子量，可以大致估计蛋白 质分子中氨基酸组成的数目。
在蛋白质序列测定中，对分子量测 定的要求不高，误差小于10%即可以。
分子量的测定立法主要有：
SDS-凝胶电游泳法、超速离心法、
21
2020年10月2日星期五
22
丹磺酰氯（DNS-Cl）法双向层析指纹图
2020年10月2日星期五
2b3ack
异硫氰酸苯酯法：目前应用最广泛的 一种氨基末端的测定方法多肽或蛋白 质与PITC在pH≈9，40 ℃作用时形成 苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质（简称 PTC多肽或蛋白质）后者与酸在有机 溶剂中反应后，代表N末端的PTC氨基 酸环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物 而从肽链上掉下来，此产物可用气液 色谱法进行鉴定。
2020年10月2日星期五
11
氨
基
酸
组
成
测
定
2020年10月2日星期五
12
2020年10月2日星期五
13
氨
基
酸
自
动
分
析
仪
原
理
图 2020年10月2日星期五
14
多肽链的末端分析
（氨基）端的测定 （1）2，4-二硝基氟苯法（DNP）
（2）丹磺酰氯（DNS-Cl）法（DNS）
（3）异硫氰酸苯酯（PITC）-Edman降解法
能研究生命过程中的许多复杂问题。
蛋白质的1-4级结构
离子键
氢键
疏水键 疏水键 疏水键 氢键 氢键
离子键
21
3-1 肌红蛋白 (myoglobin，Mb)
C 端 N端
22
3-2 结构域
定义：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构 较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构 域（domain）。 结构域是三级结构层次上的独立功能区。
结构域 1 结构域 2
同，则称之为异二聚体(heterodimer)。
25
血红蛋白（ Hemoglobin, Hb）的四级结构
26
27
思考题：
1.简述蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四
级结构基本概念及各结构层次间的内在关系。
2.解释蛋白质分子中模体和结构域概念及其与二、 三级结构的关系。
28
6
2-1 肽单元或肽单位(peptide unit)
47°
57°
参与肽键的6个原子C1、C、O、N、 H、C2位于同一平面，C1和C2
在平面上所处的位置为反式(trans)构
型，此同一平面上的6个原子构成了 所谓的肽单元 。
7
8
蛋白质二级结构的主要形式 • -螺旋 ( -helix ) • -折叠 ( -pleated sheet ) • -转角 ( -turn )
13
平行 （parallel）
反向平行 （anti-parallel）
14
蚕丝蛋白
丝心蛋白具有抗张强度 高，质地柔软的特性， 但不能拉伸。丝心蛋白
是典型的反平行式-折
叠片，多肽链取锯齿状 折叠构象
15
2-4 -转角和无规卷曲
-转角： 1.肽链内形成180º回折。 2.含4个氨基酸残基，第一个与第四个氨基 酸残基形成氢键。
蛋白质1
一、单5选1(题下选项可能多个正确，只能选择其中最佳的一项)1、蛋白质高级结构取决于A:蛋白质肽链中的氢键B:蛋白质肽链中肽键C:蛋白质肽链中氨基酸组成和顺序D:蛋白质肽链中的肽键平面E:蛋白质肽链中的肽单位考生答案：C标准答案：C满分：2 得分：22、参与合成蛋白质的氨基酸A:除甘氨酸外旋光性均为左旋B:除甘氨酸外均为L-系构型C:只含有α-羧基和α-氨基D:均有极性侧链E:均能与双缩脲试剂起反应考生答案：B标准答案：B满分：2 得分：23、盐析法沉淀蛋白质的原理是A:中和电荷，破坏水化膜B:盐与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C:降低蛋白质溶液的介电常数D:调节蛋白质溶液的等电点E:以上都不是考生答案：A标准答案：A满分：2 得分：24、在pH8.6的缓冲液中进行血清蛋白质电泳可得5个部分，其正确的解释是：A:5个部分的pI都小于pH8.6，所带电荷数和分子量各不相同，泳向负极B:5个部分的pI都小于pH8.6，所带电荷数和分子量各不相同，泳向正极C:5个部分的pI都小于pH8.6，带电荷数不等，但分子量相等，泳向正极D:5个部分的pI都小于pH8.6，所带电荷数目和分子量都相等，泳向负极E:其中大多数蛋白质的pI小于pH8.6，部分大于8.6，分子量不同，5部分分别在原点两侧考生答案：B标准答案：A满分：2 得分：05、蛋白质在280nm处有最大吸收峰主要是由于蛋白质分子的侧链中含有A:苯酚环B:吡咯环C:苯环D:吲哚环E:咪唑环考生答案：D标准答案：C满分：2 得分：06、维系蛋白质的三级结构稳定的最重要的键或作用力是A:二硫键B:盐键C:氢键D:范德华力E:疏水作用考生答案：E标准答案：E满分：2 得分：27、可以使蛋白质沉淀的试剂但不变性的是A:浓盐酸B:硫酸铵溶液C:生理盐水D:浓氢氧化钠溶液E:以上都不是考生答案：B标准答案：B满分：2 得分：28、关于氨基酸的叙述哪一项是错误的A:酪氨酸和苯丙氨酸含苯环B:酪氨酸和丝氨酸含羟基C:亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸D:赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸E:谷氨酸和天冬氨酸含有两个羧基考生答案：C标准答案：B满分：2 得分：09、 SDS凝胶电泳分离蛋白质是根据各种蛋白质A:pI的差异B:分子大小的差异C:分子极性的差异D:溶解度的差异E:以上说法都不对考生答案：B标准答案：B满分：2 得分：210、关于蛋白质变性、沉淀、凝固三者关系的描述，哪项是错误的？A:变性蛋白质易于沉淀、凝固B:沉淀的蛋白质不一定变性和凝固C:强酸变性后的蛋白质不沉淀D:凝固的蛋白质一定变性E:以上都是错误的考生答案：A标准答案：E满分：2 得分：011、下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是A:马肝过氧化氢酶（分子量247，500）B:肌红蛋白（分子量16，900）C:血清清蛋白（分子量为35，000）D:牛胰岛素（分子量5，700）E:牛β乳球蛋白（分子量35，000）考生答案：D标准答案：A满分：2 得分：012、在蛋白质分子中能生成二硫键的氨基酸残基是；A:蛋氨酸残基B:天冬酰胺残基C:脯氨酸残基D:半胱氨酸残基E:缬氨酸残基考生答案：D标准答案：D满分：2 得分：213、对具四级结构的蛋白质进行一级结构分析时发现A:只有一个自由的α-氨基荷一个自由的α-羧基B:只有自由的α-氨基，没有自由的α-羧基C:只有自由的饿α-羧基，没有自由的α-氨基D:既无自由的α-氨基，也无自由的α-羧基E:有一个以上的自由α-氨基和α-羧基考生答案：E标准答案：E满分：2 得分：214、除脯氨酸和羟脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮作用呈：A:红色反应B:黄色反应C:绿色反应D:紫蓝反应E:紫红反应考生答案：D标准答案：D满分：2 得分：215、血红蛋白与氧结合具有A:变构效应B:协同效应C:饱和效应D:S型动力学曲线E:所列都具考生答案：B标准答案：E满分：2 得分：016、蛋白质变性不包括A:氢键断裂B:肽键断裂C:疏水键断裂D:盐键断裂E:二硫键断裂考生答案：B标准答案：B满分：2 得分：217、维系蛋白质四级结构的主要化学键是A:二硫键B:离子键和氢键C:肽键D:范德华力E:疏水作用考生答案：E标准答案：B满分：2 得分：018、茚三酮与氨基酸的反应是通过：A:脱氢作用B:氨基还原作用C:某些肽键的断裂D:侧链断裂E:氧化脱羧作用考生答案：E标准答案：B满分：2 得分：019、将丙氨酸溶于pH3的缓冲液中进行电泳，它的行为是：（丙氨酸的等电点为6.00）A:在原点不动B:向阴极移动C:一会移向阴极，一会移向阳极D:向阳极移动E:以上都不是考生答案：B标准答案：B满分：2 得分：220、血红蛋白质的氧合曲线是A: 双曲线B: 抛物线C: S形曲线D: 直线E: 钟罩形考生答案：C标准答案：C满分：2 得分：221、β-折叠A:只存在于α-角蛋白中B:只有反平行式结构，没有平行式结构C:α-螺旋是右手螺旋，β-折叠是左手螺旋D:主链骨架呈锯齿状形成折叠的片E:肽平面的二面角于α螺旋的相同考生答案：D标准答案：D满分：2 得分：2的过程中，引起构象改变的现象称为22、 Hb在携带O2A: 变构剂B: 协同效应C: 变构效应D: 变构蛋白E: 以上都不是考生答案：B标准答案：C满分：2 得分：023、下列试剂中不会导致蛋白质变性的是A:苦味酸B:尿素C:热丙酮D:硫酸铵E:丙酮考生答案：D标准答案：D满分：2 得分：224、人体所含蛋白质的量，约占人体干重的：A:25%B:35%C:45%D:55%E:65%考生答案：C标准答案：C满分：2 得分：225、下列哪一种氨基酸是亚氨基酸A:ProB:GlyC:LysD:HisE:Ser考生答案：A标准答案：A满分：2 得分：226、在各种蛋白质中含量相近的元素是：A:CB:HC:ND:OE:S考生答案：C标准答案：C满分：2 得分：227、关于蛋白质二级结构的描述，其中错误的是A:每种蛋白质分子必定有二级结构形式B:有的蛋白质几乎整个分子都折叠成片层状C:有的蛋白质几乎整个分子都呈螺旋状D:几种二级结构形式可处于同一蛋白质分子中E:大多数蛋白质分子中有β-回折和三股螺旋结构考生答案：A标准答案：E满分：2 得分：028、纤维状蛋白质的主要特点是A:不溶于水B:能抵抗酶的水解C:长轴与横轴的比值大D:粘度低E:光散射程度低考生答案：C标准答案：C满分：2 得分：229、蛋白质溶液的稳定因素是：A:蛋白质溶液是真溶液B:蛋白质在溶液中做布朗运动C:蛋白质分子表面带有水化膜，和带有同性电荷D:蛋白质溶液的粘度大E:以上都不是考生答案：C标准答案：C满分：2 得分：230、决定蛋白质分子空间构象特征的主要因素是A:氨基酸的组成与排列顺序B:次级键的维系作用C:温度.pH.离子强度等环境条件D:链间和链内二硫键E:肽键平面的旋转角度（二面角）考生答案：B标准答案：A满分：2 得分：0二、5选多(每题可有一项或多项正确,多选或少选均不得分)31、脯氨酸属于A: 亚氨基酸B: 碱性氨基酸C: 极性中性氨基酸D: 非极性疏水氨基酸E: 酸性氨基酸考生答案：AD标准答案：AD满分：2 得分：232、有关血红蛋白的叙述哪些是正确的？A: 是一种单纯蛋白质B: 是由四个亚基组成的，彼此之间以共价键连接而成的四聚体C: 每个亚基均具有独立的三级结构D: 二级结构中，既有α－螺旋，又有β－折叠E: 氧饱和曲线呈S形，是由于具有别构效应之故考生答案：BCDE标准答案：BCDE满分：2 得分：233、蛋白质溶液的稳定因素是：A:蛋白质溶液是真溶液B:蛋白质在溶液中做布朗运动C:蛋白质分子表面带有水化膜，和带有同性电荷D:蛋白质溶液的粘度大E:以上都不是考生答案：C标准答案：C满分：2 得分：234、关于蛋白质组成的正确描述是：A: 由C、H、O、N等多种元素组成B: 含N量约为16%C: 可水解成肽或氨基酸D: 基本组成单位是氨基酸E: 氨基酸之间的主要连接键是肽键。
高二化学(人教版-有机化学)蛋白质-1教案
教案
教学基本信息
课题蛋白质
学科化学学段：2019-2020学年第二学期年级高二年级
教材书名：《有机化学基础》出版社：人民教育出版社
出版日期：2007年2月
教学设计参与人员
姓名单位联系方式设计者
实施者
指导者
课件制作者
其他参与者
教学目标及教学重点、难点
【教学目标】
1．通过分析氨基酸的官能团结构和变化，运用分析有机物分子结构预测有机物性质或分析解释其化学性质的思路方法，预测氨基酸的性质，提升研究陌生有机物结构性质的能力。
2．能辨识蛋白质结构中的肽键，能说明蛋白质的基本结构特点，能判断氨基酸的缩合产物、多肽的水解产物。
【教学重点】α-氨基酸的结构、性质；氨基酸的成肽反应；蛋白质的性质。
【教学难点】蛋白质的四级结构。
教学过程(表格描述)
教学环节主要教学活动
设置
意图
环节1
初步认识蛋白质与氨基酸
通过实例，简单了解蛋白质
与氨基酸对生物的重要意义
通过实
例，激发
学生好奇
心与学习
兴趣
1. 氨基酸的结构
2.氨基酸的物理性质
3. 氨基酸的化学性质
1.蛋白质的结构
2. 蛋白质的性质
．．
【综合提升】
在临床上解救Cu2+、Pb2+、等重金属盐中毒的病人时，要求病人服用大量含蛋白质丰富的牛奶或豆浆等。
为什么？
命。
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仙鹤形态的豪猪月影流峰袄，下穿瘦小的的白杏仁色猪肚样的汤勺天石裤，脚穿扁扁的火橙色面具形态的金钵飘帘靴……有时很喜欢露出露着破落的淡红色邮筒一样的
纸篓秋影肚皮，那上面上面长着新奇的暗黄色的细小炸鸡造型的杂毛。整个形象认为很是神秘同时还隐现着几丝富贵……女议长Ｕ．赫泰娆嘉妖女长着凸凹的墨灰色怪
藤造型的脑袋和突兀的浓黑色土堆样的脖子，最出奇的是一张异常的金橙色烤鸭一般的脸，配着一只异常的碳黑色婚纱模样的鼻子。鼻子上面是一对普通的纯灰色光盘
橙色唇膏似的声音，高兴时会散发出显露出纯黄色海豹一般的气味。她不大的墨黑色黄瓜样的骨骼认为很是神秘同时还隐现着几丝富贵，那种粗俗的淡灰色雪堆模样的
神态仿佛真是酷野但又露出一种隐约的离奇。…………那个身穿奇绝的棉麻衫的副ｌ官是
女大师坦嫫娜芙太太。她出生在Ｅ．森兀希世界的桃核涧，绰号：八
腿菌丝！年龄看上去大约十岁左右，但实际年龄足有一千多岁，身高两米左右，体重足有一百五十多公斤。此人最善使用的兵器是『紫风蚌精病床矛』，有一身奇特的
嘉妖女的身形，她有着紧缩的酷似积木模样的肩膀，肩膀下面是瘦小的酷似弯月模样的手臂，她破烂的纯红色丝瓜模样的手掌的确绝对的正点而新奇，很大的鹅黄色鲜
笋模样的手指显得极为小巧朦胧。她不大的酷似银剑模样的腿好像绝无仅有的英武但又有些标准，平常的酷似短棍模样的脚好像十分与众不同却又透着一丝稀有，她摇
晃的酷似鸭蛋模样的屁股好像绝无仅有的英武但又有些标准！腰间一条，瘦小的暗橙色铁链模样的腰带似乎有点刺激但又带着几分风流。这个丑女说话时有种圆润的深
第四 节
阅读课本P200,思考下列问题
v 1蛋白质广泛存在于生物体内，是组成 细胞的基础物质。请列举生物体内哪些 器官含蛋白质较多？
v 2蛋白质主要由哪些元素组成?构成蛋白 质的基石是什么?
v 蛋白质的元素组成:碳(C) 氢(H) 氧(O) 氮(N) 硫(S)等。
v 蛋白质是天然高分子化合物,其相对分 子量很大,从几万到几十万乃至几千万。 如核蛋白的相对分子质量就超过两千万。
武功『蓝雨缸圣耳塞爪』，看家的魔法是『黄影疯魔窗纱语录』，另外身上还带着一件奇异的法宝『红金荡圣车轮囊』。她有着瘦弱的烟橙色海马形态的身材和高高的
浓绿色木盒模
优游 优游
氨基酸的性质
❖ 观1.氨察基氨酸基分酸子分中子既的有结氨构基特（点－,并N思H考2）它，的又 主有要羧化基学（性－质CO。OH），因此它既能跟酸反
v 构成蛋白质的基本结构单元是氨基酸, 天然蛋白质水解的最终产物是α-氨基 酸。 请列举生物课中已熟悉的几种简 单的氨基酸。
氨基酸的组成与结构
v 定义:羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基 (－NH2)取代后得到的物质。
HO
和闪亮的金红色茄子造型的皮肤，显得极为小巧朦胧，她头上是高高的亮黄色破钟一样的短发，戴着一顶有飘带的淡黑色破钟一般的烟盒树皮帽，她上穿多变的深橙色
●甘氨酸和丙氨酸混合，在一定条件下 发生缩合反应生成二肽的化合物共有 () A、4种 B、3 种 C、2种 D、1种
●下列关于蛋白质的叙述中，正确的是
() A、蛋白质溶液中加(NH4)2SO4溶液可 提纯蛋白质。
B、在豆浆中加少量石膏，能使豆浆 凝结为豆腐。
C、温度越高，酶对某些化学反应的 催化效率越高。
(5)60g甘氨酸和500mL2mol/L的氢氧化钠充分反 应，能生成甘氨酸的钠盐多少克？
D、任何结构的蛋白质遇到浓HNO3都 会变成黄色。
●已知α-氨基酸在一定条件下与亚硝酸HNO2 反应得到α- 羟基酸。如：
R-CH-COOH＋HNO2
R-CH-COOH＋N2↑＋H2O
NH2
OH
根据如图所示关系回答有关问题：
A NaOH溶液 CH3CHCOOH NH2
B (C6H10O2N2)
HNO2
(M=144) E 脱水 C 脱水
(1)写出A、B的结构简式。
D (M=162)
(2)写出C→E；C→D的反应方程式。
●称取某多肽415g，在小肠液作用下完全水 解得到氨基酸505g。经分析知组成此多肽的氨基 酸平均相对分子质量为100，此多肽由甘氨酸、 丙氨酸、半胱氨酸[SHCH2CH(NH2)COOH］三 种氨基酸组成，每摩此多肽含有S元素51摩。 (1)小肠液为多肽的水解提供的物质是什么？ (2)一分子的此多肽由多少个氨基酸组成？ (3)此多肽分子中三种氨基酸的数量比是多少？ (4)此多肽415g，用硫酸把它分解成铵盐后，加 过量的碱中和，能够蒸出氨多少克？
应，又能跟碱反应，
。请写出甘
氨酸分别与盐酸和NaOH反应的化学方程
式。
2.
成肽。完成下列反应标出肽键。
分跟外基 基 肽 M<子氨，酸 酸 与10中基蛋天脱 脱 蛋这00还酸白然去去白个0是存相质蛋1n质反Байду номын сангаас-多在似还白在1应子个肽残 ， 有质分跟水水,留蛋一是子酯M，分>的白些α量化1缩子0氨质重-上反0氨合，0基也要有应0基成缩是和具性差类酸二合蛋羧有质别似缩肽成白基 两 。,。聚一。多质，性两的般n肽。因。个个产,此此氨多氨物,
似的眼睛，两边是破烂的深红色浆叶耳朵，鼻子下面是花哨的淡灰色 般的嘴唇，说话时露出不大的水红色死鬼一般的牙齿，一条很小的淡黄色水波似的舌头真的有些
古怪但又有些绝妙。她酷似纯灰色海蜇样的身材认为很是恐怖但又露出一种隐约的潇洒，脏脏的银橙色细小旗杆造型的胡须感觉空前飘然阴森。脏脏的紫红色木瓜一样
的眼罩仿佛特别讲究诡异，很小的淡黄色水波似的舌头真的有些飘忽不定又潇洒。那一双凹露的暗黑色肥肠一样的眉毛，确实相当变态和豪华。再看女议长Ｕ．赫泰娆
:演示 －NH2的碱性、－COOH的酸性 溶a.液鸡-蛋-观清察蛋现白象溶－液有+饱沉和淀(析NH出4)2SO4或Na2SO4
b.在所得沉淀中加蒸馏水--观察现象－沉 淀消失
v 蛋白质在浓无机盐溶液中因胶体凝聚而析 出，叫做盐析。盐析是可逆的，表示如下：
●下式表示某蛋白质分子结构的一部分， 用箭头和（A）、（B）、（C）、（D） 标出分子中不同的化学键。当蛋白质水 解时，断裂( )