1.蛋白质
人体所需的六大营养素简介
一、人体所需的六大营养素：碳水化合物、脂肪、蛋白质、矿物质（无机盐及微量元素）、维生素和水。
二、按功能分，营养素可归纳为那三类？（1）供热能的营养素：碳水化合物、脂类。
蛋白质。
（2）助身长、修补组织的营养素：蛋白质、矿物质（3）调节机体生理功能的营养素：矿物质、维生素、水。
三、蛋白质的定义及按照营养价值如何分类？1.蛋白质：是由20多种氨基酸和肽键相连形成的，以不同的立体结构构成的功能各异的一类大分子有机化合物的总称。
是构成人体及一切生物细胞最基本的物质。
是生物的物质基础。
2.氨基酸的分类（按营养价值分）：（1）必须氨基酸：人体内需要的人体内不能合成，必须由食物中的蛋白质来供应的氨基酸。
（如：亮氨酸、异亮氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、算算、色氨酸、组氨酸和精氨酸）（2）非必须氨基酸：人体内需要但人体内能合成，不一定由食物来供应的氨基酸。
是靠人体内的氮来合成，食物中的蛋白质是这种氮的来源。
（如：甘氨酸、丙氨酸、丝氨酸、谷氨酸。
乌氨酸、瓜氨酸和胱氨酸）。
四、蛋白质与人体健康的关系（1）蛋白质作为构成一切细胞的基本物质参与了生命发生与发展的全过程（从胎儿到成年）。
（2）人体内神经、肌肉、血液、骨骼及各种组织的细胞都有蛋白质参与其构成。
人体内蛋白质为其体重的20%，即使到了成年，人的体重不再增加，其体内的各种组织细胞也会不断更新，据估计人体内参与更新的蛋白质约为总蛋白质的3%.（3）形成人体内重要的免疫物质（抗体），随血液到身体的各组织器官，以保护机体面授细菌与病毒的侵害。
（4）与铁组成血红蛋白，血红蛋白将外界环境中的氧从肺部带至身体各个组织和细胞，参与细胞内氧化反应以产生能量。
（co与血红蛋白的请合理比o2与血红蛋白的亲和力大210倍，烟中含有大量的CO）。
五．蛋白质的变形作用（1）天然蛋白质因环境的关系，从有程序的紧密结构，变为无程序散漫构造，称为变形作用。
（2）蛋白质变性的形式：a)可逆变形：是指取消引起变形的因素后，蛋白质可恢复原来的性质，如采用正确的烹调方法烹制的各种蛋白质食物。
生物必修一蛋白质计算公式总结
⽣物必修⼀蛋⽩质计算公式总结 纵观近⼏年⾼考试题,与⽣物必修⼀蛋⽩质计算有关的内容进⾏了不同程度的考查，下⾯是店铺给⼤家带来的⽣物必修⼀蛋⽩质计算公式总结，希望对你有帮助。
⽣物必修⼀蛋⽩质计算公式 [注：肽链数(m);氨基酸总数(n);氨基酸平均分⼦量(a);氨基酸平均分⼦量(b);核苷酸总数(c);核苷酸平均分⼦量(d)]。
1.蛋⽩质(和多肽)：氨基酸经脱⽔缩合形成多肽，各种元素的质量守恒，其中H、O参与脱⽔。
每个氨基酸⾄少1个氨基和1个羧基，多余的氨基和羧基来⾃R基。
①氨基酸各原⼦数计算：C原⼦数=R基上C原⼦数+2;H原⼦数=R基上H原⼦数+4;O原⼦数=R基上O原⼦数+2;N原⼦数=R基上N原⼦数+1。
②每条肽链游离氨基和羧基⾄少：各1个;m条肽链蛋⽩质游离氨基和羧基⾄少：各m个; ③肽键数=脱⽔数(得失⽔数)=氨基酸数-肽链数=n—m ;④蛋⽩质由m条多肽链组成：N原⼦总数=肽键总数+m个氨基数(端)+R基上氨基数; =肽键总数+氨基总数 ≥ 肽键总数+m个氨基数(端); O原⼦总数=肽键总数+2(m个羧基数(端)+R基上羧基数); =肽键总数+2×羧基总数 ≥ 肽键总数+2m个羧基数(端); ⑤蛋⽩质分⼦量=氨基酸总分⼦量—脱⽔总分⼦量(—脱氢总原⼦量)=na—18(n—m); 2.蛋⽩质中氨基酸数⽬与双链DNA(基因)、mRNA碱基数的计算： ①DNA基因的碱基数(⾄少)：mRNA的碱基数(⾄少)：蛋⽩质中氨基酸的数⽬=6：3：1; ②肽键数(得失⽔数)+肽链数=氨基酸数=mRNA碱基数/3=(DNA)基因碱基数/6; ③DNA脱⽔数=核苷酸总数—DNA双链数=c—2; mRNA脱⽔数=核苷酸总数—mRNA单链数=c—1; ④DNA分⼦量=核苷酸总分⼦量—DNA脱⽔总分⼦量=(6n)d—18(c—2)。
mRNA分⼦量=核苷酸总分⼦量—mRNA脱⽔总分⼦量=(3n)d—18(c—1)。
王艳萍版生化名词解释 第一章蛋白质
生化名词解释-王艳萍版第一章蛋白质1.蛋白质:由L型α-氨基酸(20种编码氨基酸)通过肽键构成并具有稳定的构象和生物学功能的一类复杂高分子含氮化合物。
2.α-氨基酸:是在α-碳原子上含有一个碱性氨基(—NH2)和一个酸性羧基(—COOH)的有机化合物(脯氨酸为α-亚氨基酸)。
氨基酸是蛋白质的构件分子。
3.构型:一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
在立体化学中，因分子中存在不对称中心而产生的异构体中的原子或取代基团的空间排列关系。
有D 型和L型两种。
构型的改变要有共价键的断裂和重新组成,从而导致光学活性的变化。
4.构象:分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排列。
指一组结构而不是指单个可分离的立体化学形式。
构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也无光学活性的变化。
5.必需氨基酸:指人(或其他脊椎动物)生长发育所必需的，但自身不能合成或者合成的量不足,必需由食物中供给的氨基酸。
人体必需氨基酸有苯丙氨酸、蛋氨酸(甲硫氨酸)、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸等8种。
6.非必需氨基酸:指人(或其他脊椎动物)生长发育所必需的，自身能合成,不需要依赖食物中供给的氨基酸。
7.半必需氨基酸:人体合成精氨酸、组氨酸的能力不足以满足自身的需要,需要从食物中摄取一部分。
8.非蛋白质氨基酸:除组成蛋白质的氨基酸外,迄今发现150余种非蛋白质氨基酸,例如鸟氨酸、瓜氨酸、γ-氨基丁酸，这些非蛋白质氨基酸有些是代谢中间产物，有些是结构成分等。
9.两性(酸碱性)离子:两性离子是指在同一分子中,既有能放出质子的基团，又有能接受质子的基团。
10.两性解离:氨基酸分子中的羧基、氨基及侧链基团均可解离,在一定的pH条件下,这些基团能解离为带电基团从而使氨基酸带电:在酸性环境中各碱性基团与质子结合,使氨基酸带正电荷;在碱性环境中酸性基团解离出质子,与环境中的OH-结合成水，使氨基酸带负电荷。
11.氨基酸的等电点:当调节氨基酸溶液的pH,使氨基酸分子中可放出质子基团与可接受质子基团的解离度完全相等，氨基酸处于兼性离子状态,所带静电荷为零，在电场中既不向阴极移动也不向阳极移动,此时氨基酸所处溶液的pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。
高中生物第一章蛋白质化学
提问：什么是α-氨基酸？
答案：
----C-C-C-C-COOH
γβα
----C-C-C-C(NH2)-COOH ----C-C-C (NH2)- C - COOH ----C-C (NH2)- C - C - COOH
α-氨基酸 β-氨基酸 γ-氨基酸
构2成0蛋种基本氨基酸图示
H+ H+
R
H+
H4HN3+N C COOH-H
H
总电荷 0“＋”
水加溶碱后等电O荷H状－ 态
OH－ OH－ R HH4HN3N3+N C COOHH H2O 总电荷 0“-”
R
H3N++ CH
R
OH-
+
COOH
H3N CH
H+
OHCOO-
H+
在酸性溶液中
在晶体状态或水溶液中 即等电点（pI）
R
老？
蛋白质功能的普遍衰退(?)。
病——个别蛋白质的功能障碍。 死？
蛋白质功能的全部停止,分解。
蛋白质——生物功能分子
功能 蛋 白,大多为 球 状细；胞膜—载体蛋白（物
质、信号）、酶 细胞质(包括细胞器)—酶 （物质代谢）、信号传递
细胞核—酶（遗传）、 结构蛋白（染色体骨架）
机理：由受损细胞分泌促使其他细胞产 生相应的抗病毒蛋白质。
脑肽是人在受到突然伤害，脑垂体自然分泌的“鸦片”。 提 问： 有什么生物意义吗？
不受疼痛的干扰，迅速自救
为 2.3 蛋 白 质 的 结 构 研
究
虾红素
方
便，
分
四
层
高中生物必修一蛋白质的知识点总结
高中生物必修一蛋白质的知识点总结高中生物必修一蛋白质的知识点总结蛋白质是细胞最基本的生物大分子之一，具有重要的生物学功能。
高中生物必修一涵盖了蛋白质的基本概念、结构特性、生物学功能和合成调控等方面的知识点。
本文将从这些方面系统地总结高中生物必修一中与蛋白质相关的知识点。
一、蛋白质的基本概念1. 蛋白质是由氨基酸聚合而成的生物大分子。
2. 蛋白质的基本结构单位是氨基酸。
3. 氨基酸是由羧基、氨基、侧链等部分组成的有机化合物。
4. 每种氨基酸的侧链结构不同，这也决定了蛋白质的空间构型和生物学功能。
二、蛋白质的结构特性1. 蛋白质的四级结构：一级结构是由氨基酸序列构成的线性多肽链；二级结构是通过氢键等力作用形成的局部结构，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是整个蛋白质分子的空间结构；四级结构是由多个蛋白质分子组合而成的复合物。
2. 蛋白质的空间构型：蛋白质的空间构型决定了其生物学功能。
3. 蛋白质的透明度：蛋白质的透明度是由其吸收或散射光的性质决定的，常用于测定蛋白质的浓度。
三、蛋白质的生物学功能1. 结构功能：蛋白质可以作为生物体内的细胞骨架、肌肉、头发、指甲等组织的主要构成成分，具有支撑和保护作用。
2. 功能性蛋白：各种酶、抗体、激素、储存蛋白、传递蛋白等都是具有特殊功能的蛋白质。
3. 转运功能：运输游离氧、维生素、荷尔蒙等，红血球中的血红蛋白是氧的载体，细胞膜中的通道和受体等均含有蛋白质。
四、蛋白质的合成调控1. 转录：将DNA上的基因序列转录成RNA，其中包括mRNA、tRNA和rRNA。
2. 翻译：mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子配对，按照氨基酸序列合成多肽链。
3. 合成调控：包括转录的调控、翻译的调控和后修饰等。
本文总结了高中生物必修一中与蛋白质相关的知识点，包括蛋白质的基本概念、结构特性、生物学功能和合成调控等方面的内容。
对于理解和掌握蛋白质这一生命科学学科的基本知识具有重要的参考价值。
生物化学第一章蛋白质化学
组成蛋白质的元素：
主要元素组成： 碳(C) 50% ~ 55% 氧(O) 19% ~ 24% 氢(H) 6% ~ 8% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4%
少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
蛋白质元素组成特点：
各种蛋白质含氮量很接近，平均为16％
故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 样品中蛋白质的含量〔g〕
脱水作用
脱水作用
－－
碱
酸－
－
－
－－ －
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
〔三〕蛋白质的变性、沉淀与凝固
1. 蛋白质的变性〔denaturation〕 在某些理化因素作用下，蛋白质的构
象被破坏，失去其原有的性质和生物活性， 称为蛋白质的变性作用。
变性后的蛋白称为变性蛋白质。
常见的变性因素：
2. 极性中性氨基酸
R-基含有极性基团； 生理pH条件下不解离。 包括7个：
甘氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、
半胱氨酸(Cys)、 谷氨酰胺(Gln)、 天冬酰胺(Asn)、 酪氨酸(Tyr) 苏氨酸(Thr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
R-基有NH2(NH3+)
牛胰核糖核酸酶的变性与复性
尿素或盐酸胍 β-巯基乙醇
透析
有活性
无活性
〔二〕一级构造与功能的关系 1.一级构造相似的蛋白质功能相似 一级构造不同的蛋白质功能不同
胰岛素的一级构造及种属差异
一级构造不同的蛋白质功能不同
ACTH 促肾上腺素皮质激素
MSH 促黑激素
1 蛋白质 知识点
第二章蛋白质化学蛋白质是基本的生命物质之一，是细胞组分中含量最丰富、功能最多的生物大分子。
它的元素组成主要包括C、H、O、N、S，有些蛋白质还含有微量的P、Fe、Cu、Zn、I等。
研究蛋白质的结构与功能是生命科学最基本的命题。
凯氏定氮法蛋白氮占蛋白质含量的16% 蛋白质含量=蛋白氮*6.25蛋白质是生命活动的体现者，其主要功能有：（了解）1) 酶是以蛋白质为主要成分的生物催化剂（催化作用）2) 结构蛋白（如微管蛋白、胶原蛋白、角蛋白）参与细胞和组织的建成（结构蛋白）3) 某些动物激素是蛋白质，如胰岛素、生长素、促甲状腺激素（调节作用）4) 运动蛋白如肌动蛋白、肌球蛋白、鞭毛、纤毛等与肌肉收缩核细胞运动有关（运动作用）5) 动物的抗体、补体、干扰素等也是蛋白质（防御作用）6) 某些蛋白质具有运输功能，如血红蛋白、肌红蛋白、脂蛋白、细胞色素、细胞膜上的离子通道、离子泵等（运输作用）7) 种子贮藏蛋白、酪蛋白、血浆蛋白参与贮存氨基酸和蛋白的功能（营养作用）8) 激素和神经递质有接受传递信息的功能；9) 染色质蛋白、阻遏蛋白、转录因子等参与基因表达调控；蛋白质基本结构单元蛋白质的基本结构单元是氨基酸多个氨基酸首尾连结形成长而不分支的多聚物——多肽链多肽链再折叠卷曲，形成蛋白质一、氨基酸（一）蛋白质氨基酸结构及分类1、氨基酸的结构参与蛋白质组成的氨基酸有20种。
除脯氨酸是一种α—亚氨基酸外，其于都是α—氨基酸，除没有手性碳原子的甘氨酸外，其于都是L-氨基酸。
COOHH3 N C HR2、氨基酸的分类非极性氨基酸：Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Phe、Trp、Met酸性氨基酸（基团带负电荷）：Asp、Glu极性氨基酸碱性氨基酸（基团带正电荷）：Lys、Arg、His（含有咪唑环）非解离的极性氨基酸：Gly、Ser、Thr、Cys、Tyr、Asn、Gln 芳香族氨基酸：Phe、Trp（含有吲哚环）、Tyr含硫元素氨基酸2种：Met、Cys3、稀有的蛋白质氨基酸它们通常是常见氨基酸的衍生物。
蛋白质(一)
R
+
R
R
_
OHH+
+
OHH+
_
H3N—CH—COOH
H3N—CH—COO
H2N—CH—COO
在酸性溶液中 的氨基酸
在晶体状态或水 溶液中的氨基酸
在碱性溶液中 的氨基酸
等电点时，氨基酸带等量正、负电荷，净电荷 为零，易聚集沉淀。利用这一性质可以分离氨基酸。
高于或低于等电点时，氨基酸带净的正电荷或 负电荷，由于相同电荷互相排斥，不易聚集沉淀。
核酸也具有紫外吸收的能力，可在最大吸收波长（260 nm）处测定核酸的浓度。
P习题集15页 2010年江苏省初赛第66题 如果使用紫外分光光度计对蛋白质和核酸进行定性和 定量分析，需要将波长调到（ ） A.蛋白质：260 nm；核酸：280 nm B.蛋白质：280 nm；核酸：260 nm C.都调到260 nm D.都调到280 nm
A. 赖氨酸 B. 蛋氨酸 C. 谷氨酸 D. 色氨酸 E. 苏氨酸
（答案：C）
2.2.3 氨基酸的一般物理性质
P6 自己看
谷氨酸钠有鲜味，是味精的主要成分。
2.2.4 氨基酸的两性解离和等电点
COOH
COO+H N 3
H2N — C— H R
不带电形式
— C— H
R
两性离子形式
—NH3+ 能放出质子（H+），可视为酸 —COO-能接受质子（H+），可视为碱
无论在晶体状态还是水溶液中，AA主要以两性离子 形式存在，不带电荷的中性分子为数极少。
R
+
R
R
_
OHH+
+
生物必修一蛋白质的知识点
生物必修一蛋白质的知识点
生物必修一中关于蛋白质的知识点包括：
1. 蛋白质的组成：蛋白质由氨基酸组成，每个氨基酸通过肽键连接形成多肽链，多个
多肽链再通过各种非共价作用力如氢键、离子键和疏水作用等相互作用而折叠成三维
结构。
2. 蛋白质的功能：蛋白质在生物体内起着多种重要功能，包括酶催化、结构支持、运
输物质、免疫防御、信号传导和调节基因表达等。
3. 蛋白质的结构层次：蛋白质的结构层次可分为四个级别：初级结构（氨基酸序列）、二级结构（α螺旋和β折叠）、三级结构（多肽链的折叠形成具有空间结构）、四级结
构（多个多肽链的组装形成功能齐备的蛋白质复合体）。
4. 蛋白质的合成：蛋白质的合成是通过基因转录和翻译过程完成的。
在基因转录中，DNA模板被RNA聚合酶酶解读，产生与DNA相互互补的mRNA分子；然后，mRNA
分子通过核孔进入细胞质，并与核糖体结合，进一步翻译出特定的氨基酸序列。
5. 蛋白质的调控：蛋白质的合成与降解在细胞内处于动态平衡状态。
细胞通过合成和
降解蛋白质的速率来调节其含量，同时也通过翻译后修饰和蛋白质的空间定位来调控
蛋白质的功能。
6. 基因突变和蛋白质功能：基因突变可能导致蛋白质的结构和功能发生改变，进而影
响生物体的正常生理功能。
一些蛋白质突变也与人类的遗传疾病相关，如囊性纤维化等。
7. 蛋白质的分离和检测：科学家们通过各种实验方法，如SDS-PAGE、免疫印迹和质
谱等，可以对蛋白质进行分离、检测和定量分析，以进一步了解蛋白质的结构和功能。
高中生物必修一蛋白质基础知识
高中生物必修一蛋白质基础知识高中生物必修一蛋白质知识点篇一1.蛋白质基本含义蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。
蛋白质中一定含有碳、氢、氧、氮元素。
蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。
蛋白质就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。
2.原子数由m个氨基酸，n条肽链组成的蛋白质分子，至少含有n个—COOH，至少含有n个—NH2，肽键m-n个，O原子m+n个。
分子质量设氨基酸的平均相对分子质量为a，蛋白质的相对分子质量=ma-18(m-n)基因控制基因中的核苷酸6信使RNA中的核苷酸3蛋白质中氨基酸13.蛋白质组成及特点蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。
这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50%氢7%氧23%氮16%硫0~3%其他微量。
(1)一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%;(2)蛋白质系数：任何生物样品中每1g元N的存在，就表示大约有100/16=6.25g蛋白质的存在，6.25常称为蛋白质常数(3)蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。
蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。
蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。
4.蛋白质性质蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。
(1)水解反应蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。
蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。
1.1.1蛋白质
H 2O
氨基酸的结合方式: 脱水缩合
H NH2 C R1 O
H
H
C N 肽键
C
R2
COOH
二 肽
H 2O
氨基酸的结合方式:脱水缩合
H O H NH2 C C N 肽键 R1 H O H
H
C COOH
C C OH H N R2
R2
二肽
H2O H2O
氨基酸的结合方式:脱水缩合
H O H NH2 C C N 肽键 R1 H O H C C N 肽键 R2 H C R2 COOH
• 3、一条肽链共有76个肽键，则它所含的氨基和 羧基的数目至少分别是（ D ） • A、77和77 B、76和76 C、6和6 D、1和 1 • 4、某蛋白质的四条肽链中共有570个肽键，则 它水解后含有氨基酸___个，那么它含的氨基和 羧基的数目至少分别是______个。（ C ） • A、571、1和1 B、570、4和4 • C、574、4和4 D、574、1和1 • 5、已知20种氨基酸的平均分子量是128，现有 一蛋白质分子由两条多肽链组成，共有肽键98个， 问此蛋白质的分子量接近于（ ） C
3、免疫作用(有的蛋白质负责与疾病作斗争)： 抗体
血红蛋白 4、运输作用（帮助物质出入细胞）： 如血红蛋白、载体蛋白、脂蛋白。
图中央浅色区域的部分细胞分泌胰岛素
5、调节生命活动：有些蛋白质起信息传递的作用， 能够调节机体的生命活动，如胰岛素、生长激素。
蛋白质能够承担多种多样的功能,这与它的结 构有什么关系呢?
◇-◇-◇-◇-◇-◇ ◇-◇-◇-◇
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4 肽链空间结构不同，蛋白质种类不同
蛋白质的理化性质(一)
蛋白质的理化性质（一）引言：蛋白质是生物体内重要的有机化合物，不仅在构建细胞和组织结构中起关键作用，还参与许多生物化学过程。
了解蛋白质的理化性质对于深入理解其功能和应用具有重要意义。
本文将从五个方面介绍蛋白质的理化性质。
一、蛋白质的结构特点1. 蛋白质组成：蛋白质由氨基酸组成，氨基酸的序列决定了蛋白质的结构和功能。
2. 蛋白质的层次结构：蛋白质包括原始结构、二级结构、三级结构和四级结构，不同结构层次决定了蛋白质的功能。
3. 蛋白质的稳定性：蛋白质的稳定性受到氨基酸组成、离子强度和温度等因素的影响。
二、蛋白质的溶解性1. 水溶性蛋白质与脂溶性蛋白质：根据溶解性可将蛋白质分为水溶性和脂溶性两类。
2. 溶解度的影响因素：蛋白质的溶解度受到pH值、温度、离子强度和化学修饰等因素的影响。
3. 不溶性蛋白质的结构：某些蛋白质在特定条件下会失去溶解性，并形成聚集体或沉淀。
三、蛋白质的电荷性质1. 酸碱性: 蛋白质中的氨基酸残基可以具有酸性或碱性特性，决定了蛋白质的电荷性质。
2. 等电点：蛋白质在特定pH值下呈现电中性状态，该pH值被称为蛋白质的等电点。
3. 离子交换作用：蛋白质的电荷性质会影响其与其他离子或分子之间的交互作用。
四、蛋白质的热力学性质1. 热稳定性：蛋白质在不同温度下具有不同的热稳定性，可通过热力学参数如熔点和热容量等进行描述。
2. 热不变性：某些蛋白质在高温下具有一定的稳定性，可在热表面活性剂条件下进行研究。
3. 热变性：蛋白质在高温下会发生热变性，导致其结构和功能的改变。
五、蛋白质的光谱特性1. 紫外-可见吸收光谱：蛋白质在紫外-可见光谱范围内有特征吸收峰，可用于蛋白质的浓度测定和结构研究。
2. 红外光谱：蛋白质的红外光谱可以提供关于氨基酸残基吸收峰和蛋白质结构的信息。
3. 荧光光谱：蛋白质在特定荧光激发下会发出荧光信号，可用于蛋白质的检测和分析。
总结：蛋白质是生物体中重要的有机化合物，其理化性质在其功能和应用中起着重要作用。
1.蛋白质有关的计算
1.蛋白质有关的计算★有关蛋白质中肽键数及脱下水分子数的计算（1）若是链状肽：m 个氨基酸分子缩合成n 条多肽链时，要脱下m －n 个水分子，同时形成个m －n 肽键，可用公式表示为：肽键数目=脱下的水分子数=水解时需要的水分子数=氨基酸数（m ）－肽链条数（n ） （2）若是环状肽：肽键数目=脱下的水分子数=水解时需要的水分子数=氨基酸数 ★有关蛋白质中游离的氨基或羧基数目的计算氨基酸之间脱水缩合时，原来的氨基和羧基已不存在，形成的多肽的一端是—NH 2，另一端是—COOH ，所以对于n 条肽链的多肽，每1条肽链至少应有1个—NH 2，1个—COOH ，若还有—NH 2或—COOH ，则存在于R 基中。
（1）至少含有的游离氨基或羧基数目=肽链条数（2）游离氨基或羧基数目=肽链条数+R 基中含有的氨基或羧基数 ★有关蛋白质相对分子质量的计算蛋白质的相对分子质量=氨基酸数目×氨基酸的平均分子质量－脱下水的数目×18 ★有关蛋白质种类的计算若有N 种氨基酸，每种氨基酸数目不限，则由这些氨基酸合成的M 肽有N M 种 ★有关氨基酸数、mRNA 和DNA 中碱基数之间的计算DNA 中碱基数：mRNA 中碱基数：蛋白质中氨基酸数= 6 ：3 ：12.有关化合物的鉴定注意事项：斐林试剂和双缩脲试剂的组成及使用：斐林试剂：组成：甲液：0.1 g/mLNaOH 乙液：0.05 g/mLCuSO4用法：现用现配，混合后加入，需加热。
双缩脲试剂：组成：A 液：0.1 g/mL NaOH B 液：0.01 g/mL CuSO4 用法：使用时先加A 液后加B 液，不需加热。
3.人和高等动物三大营养物质代谢1—2—11—2—2（1）蛋白质代谢蛋白质化学性消化过程及部位：胃和小肠氨基酸被吸收方式、途径：氨基酸被小肠绒毛毛细血管吸收，吸收方式是主动运输（2）糖类代谢（3）脂肪代谢（4）三大营养物质代谢相互关系4.三大营养物质代谢与人体健康（1）蛋白质代谢与人体健康组织蛋白（基因控制）2+H 2体外食物中的蛋白质来源 去路1—2—3★营养不良产生原因：有些植物性食物中的蛋白质缺少人体的某些必需氨基酸，如玉米的蛋白质缺少色氨酸、赖氨酸，稻谷的蛋白质缺少赖氨酸，如果人的食物种类过于单一(如只吃大米)，体内就会由于缺乏某些必需氨基酸而导致蛋白质合成受阻，而出现营养不良，如水肿。
生物必修一蛋白质的知识点
生物必修一蛋白质的知识点
生物必修一中关于蛋白质的知识点如下：
1. 蛋白质的定义：蛋白质是由氨基酸组成的生物大分子，是生命体的重要构成成分之一。
2. 氨基酸：蛋白质由多个氨基酸组成，氨基酸是蛋白质的基本组成单元。
常见的氨基
酸有20种，其中9种是人体无法自行合成的必需氨基酸。
3. 蛋白质的结构：蛋白质的结构包括四个层次：一级结构是指氨基酸的线性排列顺序；二级结构是指氨基酸链的局部折叠形式，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是指全局折叠
形式；四级结构是指蛋白质由多个多肽链组成的复合物形式。
4. 蛋白质的功能：蛋白质具有多种功能，包括结构支持、酶催化、运输物质、免疫防御、激素作用等。
5. 蛋白质的合成和降解：蛋白质的合成通过蛋白质合成机器（核糖体）在细胞中进行，通过翻译过程将mRNA上的遗传信息转化为氨基酸序列。
蛋白质的降解则通过泛素-蛋白酶体系统等途径进行。
6. 蛋白质质量的检测方法：常用的蛋白质质量检测方法有SDS-PAGE凝胶电泳、西方
印迹、质谱等。
7. 蛋白质缺乏和过量对健康的影响：蛋白质是人体必需的营养素，缺乏蛋白质会导致
营养不良和免疫力下降；而摄入过量的蛋白质可能增加患病风险，如肾脏负担增加和
心血管疾病风险增加等。
以上是关于蛋白质的一些必修一中的知识点，希望对您有所帮助！。
蛋白质介绍
蛋白质介绍
蛋白质是一类生命体中不可或缺的重要分子，它们在细胞结构、功能和代谢中扮演着关键的角色。
蛋白质由氨基酸组成，是由多个氨基酸残基通过肽键连接而成的长链状分子。
蛋白质在生物体内具有多种功能，包括构建细胞结构、催化生物化学反应、传递信号、运输分子等。
蛋白质在细胞结构中起着承载和支撑的作用。
细胞膜、细胞器和细胞骨架等都由蛋白质构成，赋予了细胞形态和功能。
例如，细胞膜上的蛋白质可以作为受体接受信号分子的信息，从而调节细胞内的生物反应。
蛋白质在生物体内参与调节和催化生物化学反应。
酶是一类催化生物体内化学反应的蛋白质，通过特定的结构和活性位点，可以加速生物体内的代谢过程。
例如，消化系统中的酶可以帮助分解食物中的大分子，使其变为小分子以被吸收利用。
蛋白质还可以作为信号分子传递信息。
细胞表面的受体蛋白质可以感知外界的信号分子，从而触发细胞内的信号传导通路，调节细胞的生理功能。
这种信号传导机制在细胞生长、分化和凋亡等过程中起着至关重要的作用。
蛋白质还可以作为运输分子，在生物体内运输各种物质。
例如，血液中的血红蛋白可以结合氧气，在体内输送氧气到各个组织和器官，
以维持正常的生理活动。
总的来说，蛋白质是生命体中不可或缺的重要分子，它们在细胞结构、功能和代谢中发挥着关键的作用。
通过构建细胞结构、催化生物化学反应、传递信号、运输分子等多种方式，蛋白质保证了生物体内的正常生理活动。
因此，了解蛋白质的结构和功能对于理解生命体的运作机理具有重要意义。
高中生物必修一蛋白质的知识点总结
高中生物必修一蛋白质的知识点总结高中生物必修一蛋白质的知识11.蛋白质基本含义蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。
蛋白质中一定含有碳、氢、氧、氮元素。
蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。
蛋白质就是构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用，可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。
2.原子数由m个氨基酸，n条肽链组成的蛋白质分子，至少含有n个—COOH，至少含有n 个—NH2，肽键m-n个，O原子m+n个。
分子质量设氨基酸的平均相对分子质量为a，蛋白质的相对分子质量=ma-18(m-n)基因控制基因中的核苷酸6信使RNA中的核苷酸3蛋白质中氨基酸13.蛋白质组成及特点蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。
这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50%氢7%氧23%氮16%硫0~3%其他微量。
(1)一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%;(2)蛋白质系数：任何生物样品中每1g元N的存在，就表示大约有100/16=6.25g蛋白质的存在，6.25常称为蛋白质常数(3)蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。
蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。
蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。
4.蛋白质性质蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。
(1)水解反应蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。
蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。
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学基础、食物营养、特殊人群营养、营养与疾病、
社区营养等
西周时期：食医、疾医、疡医、兽医 《黄帝内经· 素问》：“五谷为养、五果为助、
五畜为益、五菜为充”
基本概念
营养（Nutrition）
人体吸收、利用食物中营养素和其他活性物质，从而
满足机体生理需要的生物学过程，包括摄取、消化、 吸收和利用等
糜蛋白酶
小肠
小肠粘膜 肽酶 氨基酸 氨基酸、二肽、三肽
肝门静脉
肝脏和其它组织器官
食物消化吸收
机体蛋白质 分解
氨基酸池
amino acid pool
人体各组织、 器官和体液 中的游离氨 基酸
脂 肪 、 糖 原
蛋白质合成
未被利用的氨基酸
尿素、氨、尿酸、肌酐 更新、修复 排出体外
氮平衡
必要的氮损失（obligatory nitrogen losses）
（含4～ 10个氨基酸）
H
H N C
O C
O H
Acid group Side group varies
H
Amino group
O H C H
丙氨酸
H H H C
苯丙氨酸 甘氨酸
C H C H
O
H
H
天门冬氨酸
H H C H O
H
H C H O
H C H O
H C H O N C C O H H H
蛋白质经过消化过程最终被分解为氨基酸，在 小肠粘膜被吸收，通过门静脉进入肝脏，然后 运送到全身各组织器官被利用 氨基酸通过小肠粘膜细胞是主动运输的过程， 分三种系统分别转运中性、酸性和碱性氨基酸
氨基酸吸收过程中存在竞争机制，肠道按食物 中氨基酸的含量比例进行吸收
胰腺
胰蛋白酶
胃 蛋白质
胃酸 胃蛋白酶
食物蛋白质氨基酸模式与人体越接近，必需氨基酸的利
用程度越高，如动物蛋白质、大豆蛋白质
参考蛋白质（reference protein）
鸡蛋蛋白质的氨基酸模式与人体最接近，常常被作为参
考蛋白
限制氨基酸（limiting amino acid）
食物中一种或几种必需氨基酸相对含量较低，导致其他
氨基酸模式
amino acid pattern
是反映人体蛋白质及食物蛋白质中必需氨基酸的种 类和含量差异的一个营养学指标 计算方法：将色氨酸含量定为1，分别计算出其他 必需氨基酸的相应比值，即氨基酸模式
几种食物和人体蛋白质的 氨基酸模式
氨基酸 异亮氨酸 亮氨酸 人体 4.0 7.0 全鸡蛋 3.2 5.1 牛奶 3.4 6.8 大豆 4.3 5.7 面粉 3.8 6.4
反映食物中蛋白质被利用的程度，包括了消化和吸收
两个方面，计算公式如下 蛋白质净利用率（%）= 消化率 生物价 储留氮 = ———— 100 食物氮
（三）蛋白质利用率
蛋白质功效比值（protein efficiency ratio, PER）
处于生长阶段的幼年动物在实验期内，体重增加和摄入蛋白质的
1883年，John Kjeldahl建立凯氏定氮法
1902年，E. Fischer测定了氨基酸的化学结构 1878年，Engers指出“生命是蛋白质的存在形式”
概 述
蛋白质是一切生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命
正常人体内约有16%～ 19%是蛋白质，每天约有3%被更新
蛋白质含碳（50％～55％），氢（6.7％～7.3％），氧（19 ％～24％），氮（13％～19％）及硫（0％～4％）
摄入蛋白质90g
30%
肌肉
50% 器官
20% 体液
少量
其它
肠道内源性蛋白质70g
消 化
机体蛋白质
道
消化、吸收蛋白质150g
氨基酸池
粪便 10g
尿 75g
其它 5g
食物蛋白质营养学评价 （一）蛋白质的含量
凯氏定氮法测定食物中的含氮量
食物中蛋白质含氮量16%
蛋白质含量 = 氮含量×6.25
凯氏定氮法 蛋白质在催化 加热条件下被分 解，产生的氨与 硫酸结合生成硫 酸铵。碱化蒸馏 使氨游离，以酸 滴定
分光光度法 蛋白质在催化加 热条件下被分解， 分解产生的氨与硫 酸结合生成硫酸铵， 与乙酰丙酮和甲醛 反应生成黄色化合 物
燃烧法 试样在900 ℃～ 1200 ℃高温下燃烧， 燃烧过程中产生混 合气体，其中氮气 气流通过热导检测 仪进行检测
氨基酸和必需氨基酸
氨基酸是蛋白质的基本构成单位
构成蛋白质的氨基酸之间通过肽键连结 构成人体蛋白质的氨基酸有20种 蛋白质被分解的产物是肽
多肽（polypeptide）
（含11个以上氨基酸）
二肽（dipeptide） （2个氨基酸）
蛋白质 分解
三肽（tripeptide）
（3个氨基酸）
寡肽（oligopeptide）
营养素（Nutrients）
为维持机体正常的生理功能和新陈代谢，满足劳动及
工作的需要，人体从外界环境中及各种食物组成的膳 食中获得所需要的各种营养物质，称为～，是保证人 体健康的物质基础
人体需要哪些营养素？
蛋白质 Protein 碳水化合物 Carbohydrate
维生素 Vitamins 矿物质 Minerals
营 养 学
北京大学医学部 公共卫生学院 营养与食品卫生学系
朱文丽
zhuwenli@ 2012.2.20
营养与食品卫生学 Nutrition and Food Hygiene 食 品 卫 生 学
食 源 性 疾 病
食 品 污 染
营 养 素
营 养
营 养 学
食 物
绪 论
营养学（Nutriology）
脂类 Lipids
水 Water
膳食纤维 Dietary Fiber
植物化学物？？
基本概念
宏量营养素（Macronutrients）
蛋白质、脂类、碳水化合物 产热营养素；能量营养素
微量营养素（Micronutrients）
维生素、矿物质
常量元素（Macroelements） 微量元素（Microelements）
食物氮－ （粪氮－粪代谢氮） ————————————— × 100% 食物氮
粪代谢氮：指肠道内源性氮，即试验对象完全不摄
入蛋白质时，粪中的含氮量。成人24小时内粪代谢 氮一般为0.9～1.2g
（三）蛋白质利用率
反映蛋白质被机体利用的程度 生物价（biological value, BV）
蛋白质互补作用
食物名称 玉米 小米 大豆 小麦 小米 在混合食物 中的百分数 40 40 20 31 46 生理价值 单独食用 60 57 64 67 57 79 混合食用
大豆
牛肉（干）
8
15
64
76
89
蛋白质的消化、吸收和代谢
蛋白质的消化从胃开始，消化过程中需要胃蛋 白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、肽酶参与
指机体每天由于皮肤、毛发、和粘膜脱落，妇女月
经期失血以及肠道菌体死亡排出而造成的不可避免 的氮损失，在20g以上
氮平衡（nitrogen balance）
机体摄入氮和排出氮的关系，分为零氮平衡（zero
nitrogen balance）、正氮平衡（positive nitrogen balance）和负氮平衡 （negative nitrogen balance）
组氨酸为婴儿必需氨基酸
氨基酸分类
非必需氨基酸（nonessential amino acid）
丙氨酸、精氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、 甘氨酸、丝氨酸、
脯氨酸、天门冬氨酸、天门冬酰胺
条件必需氨基酸（conditionally essential amino acid）
半胱氨酸、酪氨酸
苯丙氨酸→酪氨酸 蛋氨酸→半胱氨酸
的必需氨基酸在体内不能被充分利用而浪费，造成蛋白 质营养价值降低，则这些氨基酸称为～
第一限制氨基酸，第二限制氨基酸……
蛋白on
为提高蛋白质的营养价值，将两种或多种食物混合
食用，提高膳食蛋白质的营养价值，以相互补充其 必需氨基酸不足的作用
如：大豆蛋白中蛋氨酸不足，米面蛋白中赖氨酸不 足，两种食物混合食用可以起到互补作用
赖氨酸 蛋+半胱氨酸
苯丙+酪氨酸 苏氨酸 缬氨酸 色氨酸
5.5 3.5
6.0 4.5 5.0 1.0
4.1 3.4
5.5 2.8 3.9 1.0
5.6 2.4
7.3 3.1 4.6 1.0
4.9 1.2
3.2 2.8 3.2 1.0
1.8 2.8
7.2 2.5 3.8 1.0
概 念
优质蛋白质（good protein)
（二）蛋白质消化率
digestibility
反映蛋白质在消化道内被分解的程度以及消化后的 氨基酸和肽被吸收的程度 表观消化率（apparent digestibility） 食物氮－ 粪氮 ——————— × 100% 食物氮
（二）蛋白质消化率 digestibility
真消化率（true digestibility）
反映食物蛋白质消化吸收后，被机体利用的程度，
最大值为100，计算公式如下：