高三一轮复习:蛋白质的结构与功能(29张PPT)

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蛋白质的结构与功能的关系PPT课件

蛋白质的结构与功能的关系PPT课件
1、肌红蛋白Myoglobin(Mb)结构与功能
肌红蛋白:主要肌细胞贮存和分配氧的蛋白质。肌红蛋白是由一条多肽链和一个辅基血红素(原卟啉IX 和Fe的络合物)组成,除去血红素的脱辅基肌红蛋白称珠蛋白(globin),它和血红蛋白的亚基在氨基酸序列上有明显的同源性,构象和功能也相似,由8个α-螺旋组成。
这类疾病包括:人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。
疯牛病中的蛋白质构象改变 疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。 正常的PrP富含α-螺旋,称为PrPc。 PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为β-折叠的PrPsc,从而致病。
RER
600 核苷酸
C肽
24 aa
信号肽
3.蛋白质一级结构的种属差异与分子进化
对于不同种属来源的同种蛋白质进行一级结构测定和比较,发现存在种属差异,这种差异可能是分子进化的结果,但与功能相关的结构总是有高度的保守性。 以细胞色素C为例:细胞色素C广泛存在于真核生物细胞的线粒体中,是一种含有血红素辅基的单链蛋白质。在生物氧化时,细胞色素C在呼吸链的电子传递系统中起传递电子的作用,使血红素上铁原子的价数发生变化。
协同效应(cooperativity)
一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应(positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应(negative cooperativity) 血红蛋白的氧合具有正协同性同促效应,也即一个O2的结合增加同一Hb分子中其余空的氧结合部位对O2的亲和力。
波耳效应 (Bohr effect) pH对氧饱和曲线的影响

蛋白质的结构和功能.ppt

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一、生物化学发展简史 二、生物化学研究内容 三、生物化学与医学 四、本课内容简介
生物化学研究内容
1. 生物分子的结构与功能 2. 物质代谢及其调节 3. 遗传信息的传递及其调控
生物化学与医学
1. 生物化学的理论与技术已渗透到医学科 学的各个领域
2. 生物化学与分子生物学在生命科学中占 有重要的地位
鸟氨酸、同型半胱氨酸,是代谢途径中产生 的。
(二)氨基酸的理化性质
1. 两性解离及等电点 2. 紫外吸收 3. 茚三酮反应
二、肽
(一)肽(peptide) * 肽键(peptide bond):是由一个氨基
酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基 脱水缩合而形成的化学键。
R1 H2N C C
HO
H
OH + H N C COOH
Serine (Ser)
O
NH 3
蛋氨酸 Methionine
(Met)
天冬酰胺 Asparagine
(Asn)
HO
CH2 CH COO 酪氨酸 H2N C CH2 CH2 CH COO
NH 3
Tyrosine (Tyr) O
NH 3
谷氨酰胺 Glutamine
(Gln)
HS CH2 CH COO 半胱氨酸
3. 生物化学的发展促进了疾病病因、诊断 和治疗的研究
本课内容简介(一)
• 蛋白质的结构与功能 •酶 • 生物氧化 • 糖代谢 • 脂类代谢 • 氨基酸代谢
本课内ห้องสมุดไป่ตู้简介(二)
• 核酸的结构与功能 • 核苷酸代谢 • 基因信息的传递 • 细胞信息传递 • 癌基因、抑癌基因与生长因子 • 血液的生化
CH2
CHCOONH2+

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当一个与血红蛋白中的一个O2分 子亚基结合会增加其他未结合O2的亚 基对O2的亲和力。这种效应称为正协 同性同促效应,称为正同促效应物。
氧与血红蛋白结合的模式如右图 所示。
4. 11.2 血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线不同
组织

肌红 蛋白
血血红红蛋蛋白白
血红蛋白 氧合曲线为 S形
肌红蛋白
氧合曲线为 双曲线形
正常的Prion蛋白 含有大量的α螺旋
病变的Prion蛋白 含有更多的β折叠
4.10 球蛋白还存在着其它一些结构
A.非重复的环结构
β转角
B. 超二级结构
超二级结构也称之基元,是二级结构的组合结构。这类结 构存在于大量的各种不同的蛋白质结构中。超二级结构可能具 有一种特定的功能或是作为大的功能单位结构域的一部分。
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4.9 变性剂可引起蛋白质去折叠
环境的变化或是化学处理都会引起蛋白质天然构象的破坏, 并伴随着生物活性的丧失,这一过程称之蛋白质变性。
天然蛋白
天然蛋白
天然蛋白
变性剂
去污剂
尿素
变性蛋白
变性蛋白
尿素 盐酸胍
核糖核酸酶A变性和复性
加脲和 巯基乙醇
核糖核酸酶A变性,酶的三级结 构和活性完全丧失,生成含有8 个巯基的多肽链。
❖ 血红蛋白和肌红蛋白都能结合氧,氧都是 结合在分子中的血红素辅基上。
❖ 然而血红蛋白是个四聚体分子,可以转运 氧,其氧合曲线是 S 形的;肌红蛋白是个单体, 只贮存氧,并且可以使氧在肌肉内很容易地扩 散,其氧合曲线是双曲线形的。
❖ 肌红蛋白和血红蛋白的生理功能依赖于与 辅基可逆地结合氧,结合氧的情况可以通过氧 结合曲线看出。
2,3 BPG的作用
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丙氨酸 (Ala,A)
脯氨酸 (Pro,P)
CH CH3 CH3
CH2 CH CH3 CH3
缬氨酸 (Val,V)
亮氨酸 (Leu,L)
图1-1 非极性的脂肪族氨基酸
H—C—CH3 CH CH3
异亮氨酸 (Ile,I)
附:20种常见蛋白质氨基酸的名称与结构式
CH2OH
丝氨酸 (Ser,S)
H—C—OH CH3
羧基(—COOH)
➢ 从位置上看:都有一个氨基和一个羧基连接在___同__一__个____
碳原子上.
氨基酸的元素组成
1、基本元素:_C_、__H__、__O_、__N__ 2、某些氨基酸(如半胱氨酸)还含有___S___元素 元


H
CH3
CH2 SH
CH2 CH2 S CH3

甘氨酸 丙氨酸 (Gly,G) (Ala,A)
氨基和羧基共同参加的反应——脱水缩合
肽键

HO
HH
HO H H

NH2-C-C-OH + H-N—C—COOH
NH2—C—C—N—C—COOH + H2O

R1
R2
R1 二肽 R2
1、肽键:连接两个氨基酸分子的化学键叫做肽键

2、二肽:由两个氨基酸缩合而成化合物叫做二肽。(含有一个肽键)
3、多肽:由多个氨基酸缩合而成的,含有多个肽键的化合物叫做多肽。
2021-高三生物一轮复习课件系列
蛋白质的结构与功能
授课教师:吴宜军 课时安排:1课时
基本元素:C、H、O、N,大多数含有S,有些还含有Fe、Mg等
约20种
结构 通式
种类
氨 基 酸
基本 单位
元素 组成
蛋白质
结构 层次
功能
氨基酸
脱水 场 所:__核__糖__体_____
缩合 形成键:__肽____键_____

糖苷酶、木瓜蛋白酶、纤维素酶

3、调节功能
胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素、甲状腺激 素、抗利尿激素
4、免疫功能 抗体、淋巴因子
5、载体功能 血红蛋白、载体蛋白、通道蛋白
教材中涉及与蛋白质相关的一些疾病
1、镰刀型细胞贫血症(血红蛋白质)

2、细胞癌变(糖蛋白、甲胎蛋白和癌胚抗原)

3、囊性纤维病(CFTR载体蛋白)
种类(约20种)
根据对人体的营养价值,氨基酸又可以分为:
1、必需氨基酸 指人体不能合成、必须从食物中补充的氨基酸(甲硫
氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨

酸、苏氨酸),动物性食品中必需氨基酸含量较丰富。


2、非必需氨基酸 人体细胞能够合成的氨基酸。 记忆方法:一家人来写两三本书,或一笨蛋来宿舍歇凉;
4、肽链:多肽呈链状结构叫做肽链。
侧链基团(R)参加的反应

2H

+
2H

CH2—SH
HS—CH2
CH2—S S—CH2
半胱氨酸
半胱氨酸

胱氨酸
提示:二硫键在稳定蛋白质空间构象上发挥很大作用。
结构层次(以血红蛋白为例)




多 一条多肽链(特 多肽链进一步
四条肽链聚集在一起
基 酸
肽 定区域)进行有 链 规律的盘曲折叠


H
H—C—OH
CH3
CH2OH
CH3
甘 氨 酸 ( G l y , G ) 丙氨酸(Ala,A) 丝氨酸(Ser,S)
苏氨酸(Thr,T)

2、非极性氨基酸 非极性氨基酸的R基团对水分子的亲和性不
高或很低,但对脂溶性物质的亲和性较高。(如G、A)
提醒:蛋白质中的极性氨基酸之间形成的氢键,对于维持蛋白 质的空间结构非常重要。
多肽或肽链
盘曲 参与键:氢__键___、__二__硫__键等
折叠 场 所:细___胞__质__基__质__、内
蛋白质
质网、高尔基体
结构蛋白 催化功能 载体功能 调节功能
免疫功能
肌肉纤维等 绝大多数酶
膜转运蛋白
胰岛素等
抗体等
结构通式
RO
H
R

H-N C C-OH
C

HH
NH2
COOH

➢ 从数量上看:至少都含有__1_个__个氨基(—NH2)和_1_个___个
盘绕形成一定 的空间结构
形成复杂的空间结构
提醒:在肽链内部或者肽链之间会通过二硫键、氢键等相互连 接,进而维持蛋白质的空间结构。
结构多样性的原因
1.直接原因(从氨基酸和蛋白质方面分析)
✓ 组成蛋白质的氨基
酸的种类、数目、

排列顺序不同。

✓ 蛋白质的空间结构
不同

✓ 基因中碱基排列顺
基因多样性
序多样性

和生物活性的丧失。(新人教版P32)


提醒:高温使蛋白质分子的空间结构变得伸展、松散,容易 被蛋白酶水解,容易消化;加热、加酒精可引起细菌和病毒 的蛋白质变性,可以达到消毒、灭菌的目的。
功能归纳
1、结构蛋白 肌肉纤维、胶原蛋白、组蛋白(染色体的成分)

过氧化氢酶、酪氨酸酶、解旋酶、DNA聚合 2、催化功能 酶、RNA聚合酶、逆转录酶、Taq酶、半乳
荧光抗体标记法。将已知的抗体或抗原分子标记上荧光素,当与其
相对应的抗原或抗体起反应时,在形成的复合物上就带有一定量的

荧光素,在荧光显微镜下就可以看见发出荧光的抗原抗体结合部位,

检测出抗原或抗体。


附:20种常见蛋白质氨基酸的名称与结构式
H
甘氨酸 (Gly,G)
COO -
+
H2N C H
CH3 H2C CH2 CH2
半胱氨酸 (Cys,C)
甲硫氨酸 (Met,M)
提示:大多数蛋白质含有半胱氨酸。因此S元素可作为蛋白质 的标记元素。(噬菌体浸染细菌的实验35S标记蛋白质外壳)
种类(约20种)
根据R基团对水分子的亲和性,氨基酸又可以分为: 1、极性氨基酸 极性氨基酸的R基团有对水分子有一定的亲和 性,一般能和水分子之间形成氢键。(如S、T)
2.根本原因(从DNA分子方面分析)
蛋白质的盐析
与生活的联系:在鸡蛋清中加入一些食盐,会看到有白色絮 状物析出,加水稀释后,絮状物消失。(教材P23) 蛋 白 质
提醒:盐析过程中蛋白质的空ຫໍສະໝຸດ 结构没有改变。蛋白质的变性
与社会的联系:蛋白质的变性是指在某些物理或化学因素的
作用下导致其空间结构的破坏,从而导致其理化性质的改变
CH2 C H2N O
苏氨酸 (Thr,T)


荧光蛋白标记技术
荧光蛋白标记法是利用荧光蛋白作为标志物对研究对象进行标

记的分析方法。常用的有绿色荧光蛋白和红色荧光蛋白。



荧光蛋白标记技术
1、《必修1》P66“细胞融合实验”:这一实验很有力地证明了细胞膜的 结构特点是具有一定的流动性。
知 识


荧光蛋白标记技术
2、荧光标记法特别是在免疫学研究中也有重要的作用,例如免疫
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