生物化学期末考试重点

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生物化学期末复习重点总结

一.n解释1.氨基酸的等电点（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。

2. .蛋白质的等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

蛋白质溶液的pH大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，反正则带正电荷。

3.蛋白质变性:在某些理化因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。

4.核酸的变性:在某些理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性。

5解链温度、溶解温度或Tm：在解链过程中，紫外吸光度的变化△A260达到最大变化值的一半时所对应的温度称为DNA的解链温度。

6.Km:等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

6.酶的活性中心或活性部位：这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合并将底物转化为产物。

这一区域称为酶的活性中心或活性部位。

辅酶或辅基参与酶活性中心的组成。

7.同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

8.变构酶:变构效应的剂与酶分子活性中心以外的部位可逆的组合，使酶分子发生构象改变，从而改变了催化活性的酶称为变构酶。

9.酶原的激活:酶原向酶的转化过程称为酶原的激活，酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。

10.糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原成乳酸的过程称为糖酵解。

11.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化。

是体内糖代谢最主要途径。

12.糖异生：从非糖化合物（乳酸，甘油，生糖氨基酸，丙酮酸）转化为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。

生物化学考试重点总结

生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。

祝你考试顺利！。

生物化学重点知识点

生物化学重点知识点生物化学是研究生物大分子的结构、组成、功能和相互作用的科学。

下面是一些生物化学的重点知识点：1.生物大分子：生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。

它们是生物体内最重要的分子，发挥着各种生命活动的功能。

2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成部分。

有20种氨基酸，它们通过肽键连接形成多肽链。

氨基酸的顺序和空间结构决定了蛋白质的功能。

3.蛋白质结构：蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构是氨基酸的顺序；二级结构是氢键的形成，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是各个二级结构的空间排列；四级结构是多个蛋白质链的组装。

4.酶：酶是生物催化剂，能够加速化学反应的速率。

酶通过与底物形成亲和性复合物，降低活化能，使反应在生物条件下发生。

5.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸、脂肪酸合成、脂肪酸氧化和蛋白质合成等。

这些途径产生能量和所需的中间代谢产物。

6.核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。

DNA是双链结构，RNA是单链结构。

DNA通过转录生成mRNA，再通过翻译生成蛋白质。

7.遗传密码：遗传密码是DNA碱基序列与蛋白质氨基酸序列之间的对应关系。

这种对应关系由密码子决定，每个密码子对应一种氨基酸。

8.代谢调控：生物体能够根据环境的变化来调控代谢途径。

这种调控发生在基因、酶活性和底物浓度等方面，以维持体内的稳态。

9.脂质：脂质是生物体内的重要功能分子，包括脂肪、磷脂和类固醇。

脂质在细胞膜结构和信号传导中起重要作用。

10.蛋白质折叠和疾病：蛋白质的错误折叠会导致一系列疾病，包括神经退行性疾病和癌症。

了解蛋白质折叠的机制有助于理解疾病的发生并开发新的治疗方法。

以上是生物化学的一些重点知识点。

了解这些知识可以帮助我们更好地理解生命的本质和生物体内各种生物化学过程的发生。

生物化学考试复习要点总结

一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。

3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。

4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。

5.一级结构的主要化学键是肽键。

6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。

8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。

9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。

二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。

2.核苷酸是核酸的基本单位。

3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。

4. DNA的二级结构的特点。

主要化学键为氢键。

碱基互补配对原则。

A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。

7.ATP是体内能量的直接供应者。

cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。

三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。

2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。

4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。

5.竞争性抑制特点。

某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。

酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。

抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。

四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。

糖原分解的关键酶是磷酸化酶。

生化期末考点总结

生化期末考点总结一、细胞结构和功能1、细胞膜：结构、组成及功能2、细胞核：构造、功能及DNA复制3、内质网：构造、功能及蛋白质合成4、高尔基体：构造、功能及糖基化修饰5、线粒体：构造、功能及能量产生6、溶酶体：构造、功能及消化7、细胞骨架：结构、功能及细胞运动二、维持能量平衡和能量限制1、糖酵解：反应及能量转化2、糖异生：途径及调节3、脂肪酸代谢：氧化与合成4、蛋白质代谢：氨基酸转化及尿素循环5、异氟醚酶：构成及功能6、线粒体呼吸链：构成、功能及调节7、光合作用：反应、产物及调节8、ATP合成：制备、机制及调节三、生物分子的结构和功能1、蛋白质结构：一级到四级结构2、核酸结构：DNA及RNA的结构3、糖类结构：单糖、双糖和多糖的结构4、脂类结构：脂肪酸和甘油的结构5、氨基酸：结构、分类及性质6、核苷酸：结构、分类及性质7、酶：类别、性质及酶促反应四、细胞信号传导的机制1、受体：分类及激活机制2、信号途径：蛋白质激酶途径、信号转导蛋白途径3、细胞周期：G1期、S期、G2期、有丝分裂4、细胞凋亡：发生机制及调节五、细胞生长和分裂1、细胞分子的生长：DNA复制、RNA合成和蛋白质合成2、细胞周期的控制：启动子和抑制子3、有丝分裂的过程：纺锤体的形成、染色体的复制4、错应变和癌症：突变、DNA修复和癌细胞的特点六、免疫1、免疫系统的组成：淋巴细胞、抗原和抗体2、免疫应答的机制：细胞免疫和体液免疫3、炎症和免疫调节：炎症的发生和免疫调节剂的作用4、自身免疫病：自身抗原和免疫系统的疾病以上是生物化学期末考点的总结，希望对大家复习有所帮助。

祝各位考试顺利！。

生物化学期末重点总结

生物化学期末重点(zhòngdiǎn)总结生物化学期末(qī mò)重点总结两性离子：一个(yī ɡè)氨基酸分子内部的酸碱反响(fǎnxiǎng)使氨基酸能同时带有正负两种电荷，以这种形式存在(cúnzài)的离子被称为两性离子必须氨基酸：人或动物不能合成或合成量缺乏以维持正常的生长发育，而必须从外界获取等电点：如果在某一PH值下，氨基酸所带正负电荷数目相等，即净电荷为零，在电场中既不向阴极也不向阳极移动。

此时溶液的PH值即为该氨基酸的等电点构型：不对称碳原子上相连的各原子或取代集团的空间排布〔D-构型，L-构型〕氨基酸的主要性质：〔旋光特性、紫外吸收，两性解离〕蛋白质的一级结构：蛋白质肽链中氨基酸的排列顺序，主要靠肽链维系，也称蛋白质的共价结构构象：相同构型的化合物中，与碳原子相连的各原子或取代集团在单键旋转形成的相对空间排列蛋白质的二级结构：肽链主链本省在空间上有规律的折叠和盘绕，不涉及侧链R集团在空间上的关系，是氨基酸残基非侧链集团之间通过氢键作用形成的局部空间结构，是蛋白质的构象单元结构域：指多肽链在二级结构或超二级结构的根底上形成三级结构的局部折叠区，是相对独立的在空间上可识别的三维球状实体蛋白质的三级结构：指在二级结构根底上通过侧链集团的相互作用进一步弯曲折叠蛋白质的四级结构：某些蛋白质分子含有两条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，成为蛋白质的亚基超二级结构：在蛋白质分子中，多肽链上由假设干相邻的二级结构单元〔α螺旋，β折叠，β转角等〕彼此相互作用组合在一起，形成有规那么，在空间上能识别的二级结构组合体疏水作用力：指急性集团间的静电力和氢键使极性基团倾向于聚集在一起，因而排斥非极性基团，使疏水集团相互聚集形成的作用力盐析：蛋白质在一定量的中型盐溶液中，其溶解度随盐浓度增加而降低并析出沉淀的现象盐溶：球状蛋白质在稀浓度的中性盐溶液中，其溶解度随浓度的增加而增加的现象蛋白质的变性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质特定的空间结构被改变，从而导致其理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质的以及结构的改变特征：1、结构的变化，疏水侧链暴露2、生物活性的丧失，主要特征。

生物化学期末考研知识点总结

生物化学期末考研知识点总结●一、糖类(一)★糖的生理功能●1、通过氧化放能为生物体提供能量，如葡萄糖的生物氧化。

●2、作为生物体主要的能源储存方式，如糖原和淀粉。

●3、作为生物体的结构物质，如纤维素，起支持和保护作用。

●4、作为合成其他生物分子的前体成分。

●5、参与的细饱间的分子识别和信号转导。

(二)单糖●重要的单糖：●呋喃糖和吡喃糖：●吡喃糖：在己糖中，含氧6个碳原子的碳化称为吡喃糖，有椅式结构和船式结构，船式结构比椅式结构更稳定的原因是有C-C键的重叠和相邻原子间的作用。

●呋喃糖：在戊糖中，含氧5个碳的碳环的单糖称为呋喃糖。

●甘油醛：有光学活性最简单的单糖●核糖和脱氧核糖：是RNA和DNA的主要组成部分●葡萄糖（G）：是生物体代谢的主要来源●半乳糖：与一分子葡萄糖形成乳糖●果糖（F）：自然界含量最丰富的酮糖●赤藓糖：在藻类地衣等低等植物中存在●物理性质●旋光性：可用来区分单糖●甜度：以蔗糖的甜度为标准●溶解性：易溶于水，难溶于乙醇、乙醚等有机溶剂●化学性质●异构化：在碱性条件下，D-葡萄糖、D-甘露糖、D-果糖可以相互转化，在D-葡萄糖和D-甘露糖的转化中，有一个手性碳发生构型的变化，称为差向异构化。

●氧化反应：可以生成醛糖酸和酮醛酸。

●还原反应：可以被还原醇●糖脎反应（亲核加成）：糖脎可以结晶，可以根据结晶的形状判断单糖的类型。

●酯化作用：单糖可以看作多元醇，可以与酸成酯，生物化学上较重要的糖脂是磷酸酯，它是糖代谢的中间产物。

●糖苷化：单糖环上的半缩醛羟基可以与酚或醇上的羟基脱水缩合成缩醛式衍生物，即糖苷。

●糖醛反应（与无机酸的反应）：●Molisch反应：可以用于鉴定单糖的存在●Seliwannoff反应以及溴水：可以辨别醛糖和酮糖●高碘酸氧化反应：可以根据IO₄⁻的消耗和甲酸的合成确定该糖苷是呋喃型还是吡喃型，还可以计算多糖支链的数目(三)★寡糖●糖苷键：α-糖苷键；β-糖苷键●常见的二糖●蔗糖：一分子葡萄糖和一分子果糖以β-2，1糖苷键连接（因没有潜在自由的醛基，所以没有还原性）●麦芽糖：两分子葡萄糖以α-1，4糖苷键连接●乳糖：一分子半乳糖和一分子葡萄糖以β-1，4糖苷键连接(四)★多糖●淀粉●直链淀粉：以α-1，4糖苷键连接，遇碘呈深蓝色，没有分支，水解产物有一种双糖麦芽糖和一种单糖葡萄糖●支链淀粉：以α-1，6糖苷键连接，遇碘呈紫红色，有分支，水解产物只有一种二糖麦芽糖●糖原：与支链淀粉相似，分支程度更高，有支链，遇碘呈红棕色或红褐色，水解产物为葡萄糖●纤维素：以β-1，4糖苷键连接成直连，是植物细胞壁的重要组分●几丁质（壳多糖）：N-乙酰葡萄糖胺以β-1，4糖苷键连接成直连，是昆虫类，甲壳类动物骨骼以及细菌细胞壁的重要成分(五)★糖蛋白●包括：分泌蛋白、膜蛋白●糖和氨基酸的连接：●O连接：单糖的半缩醛羟基与丝氨酸、苏氨酸残基上的羟基连接。

(完整版)生物化学知识点重点整理

(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。

它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。

生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。

2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。

蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。

蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。

3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。

DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。

RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。

核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。

4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。

合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。

能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。

生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。

5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。

酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。

酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。

6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。

信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。

细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。

7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。

生物化学考试重点笔记(完整版)

第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。

2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。

3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。

（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。

由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

生物化学考试重点概要

生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科，涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。

本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。

二、生物大分子
1. 蛋白质：结构、功能、合成与降解
2. 核酸：DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物：单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类：脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢：糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢：氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢：脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢：核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性：氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应：酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制：酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试，加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。

希望本文档能帮助你全面复生物化学知识，取得优异的考试成绩。

生物化学重点总结期末考试试题

⽣物化学重点总结期末考试试题组成蛋⽩质的氨基酸都是α-氨基酸。

细胞;⼏乎⼀切⽣活着的组织的结构和功能单位。

第⼀章⽣物化学与细胞1、原核细胞与真核细胞的概念及区别a原核细胞没有清楚界定的细胞核，⽽真核细胞有⼀双层膜将核与细胞其他部分分开。

b原核细胞仅有⼀层（细胞）膜，真核细胞内有⼀完善的膜系统。

c真核细胞含有膜包被的细胞器，原核细胞没有。

d真核细胞通常⽐原核细胞⼤f原核⽣物是单细胞有机体，真核⽣物可能是单细胞，也可能是多细胞。

第⼆章到第四章氨基酸、多肽和蛋⽩质1、α-氨基酸概念α-氨基酸分⼦中的α-碳（分⼦中的第⼆个碳）结合着⼀个氨基和⼀个酸性的羧基，，α-碳还结合着⼀个H原⼦和⼀个侧链基团。

2、确定氨基酸的构型L-型D-型规则a-COO-画在顶端，垂直画⼀个氨基酸，然后与⽴体化学参照化合物⽢油醛⽐较，a-氨基位于a-C左边的是L-异构体，位于右边的为D-异构体，氨基酸的⼀对镜像异构体分别为L-型D-型异构体。

3、酸碱性氨基酸的名称及总体特点4、含有的巯基的氨基酸（含S基团的氨基酸）半胱氨酸（α-氨基-β-巯基丙酸）侧链上含有⼀个（-SH）巯基，⼜称巯基丙氨酸。

-SH是⼀个⾼反应性集团。

因为S原⼦时可极化原⼦，巯基能与O和N形成弱的氢键。

5、氨基酸在酸碱中的两性电离，等电点所有氨基酸都处于电离状态。

在任意ph下，[共轭碱]/ [共轭酸]（[A-]/ [HA] ）可⽤Henderson-hasselbalch⽅程式ph=pk+lg（[A-]/ [HA] ）等电点：氨基酸的正负电荷相互抵消，对外表现净电荷为零时的pH值。

6、氨基酸的⼏个特征化学反应及⽤途由α-氨基参加的反应（1）与亚硝酸反应⽤途：Van Slyke法定量测定氨基酸的基本反应。

（2）与甲醛发⽣羟甲基化反应⽤途：可以⽤来直接测定氨基酸的浓度。

（3）和2,4—⼆硝基氟苯的反应⽤途：⽤于蛋⽩质中氨基酸的鉴定。

（4）和丹磺酰氯的反应⽤途：⽤于蛋⽩质中氨基酸的鉴定。

生物化学期末考试重点

等电点：在某PH的溶液中，氨基解离呈阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点DNA变性：某些理化因素会导致氢键发生断裂，使双链DNA解离为单链，称为DNA变性解链温度（Tm）：在解链过程中，紫外吸收值得变化达到最大变化值的一半时所对应的温度酶的活性中心：酶分子中一些必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心同工酶：指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶诱导契合：在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变性、相互适应，这一过程为酶底物结合的诱导契合米氏常数（Km值）：等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度酶原的激活：酶的活性中心形成或暴露，酶原向酶的转化过程即为。

有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成水和二氧化碳的反应过程称为有氧氧化三羧酸循环：是指乙酰CoA和草酰乙酸缩合生成含3个羧基的柠檬酸，再4次脱氢，2次脱羧，又生成草酰乙酸的循环反应过程糖异生：从非糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。

脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的甘油三酯，被酯酸逐步水解为游离脂酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织，氧化利用的过程酮体：是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常生成的中间产物：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋白：血浆中脂类物质和载脂蛋白结合形成脂蛋白呼吸链：线粒体膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代物脱下的电子最终传递给氧生成水。

这一系列酶和辅酶称为呼吸链或电子传递链营养必需氨基酸：体需要而又不能自身合成，必须由食物提供的氨基酸一碳单位：指某些氨基酸在分解代过程中产生的含有一个碳原子的基因半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模极，按碱基配对规律，合成与模极互补的子链、子代细胞的DNA。

生物化学期末复习重点

生物化学期末复习重点一.名词解释1.脱氧核苷酸:是脱氧核糖核酸(DNA)的基本单位。

2.增色效应:当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm处的吸收便增加,这叫增色效应。

3.DNA一级结构:是指将脱氧核苷酸按照有序的顺序排列起来而形成的原始脱氧核苷酸链。

4.DNA复性：在适宜的温度下.分散开的两条DMA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。

这个DNA螺旋的重组过程称为复性。

5.B-DNA:DNA钠盐在较高温度下的纤维结构,是B型双螺旋,称为B-DNA结构。

6.核酸分子杂交:按照互补碱基配对而使不完全互朴的两条多核苷酸相互结合的过程称为分子杂交。

7.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

8.蛋白质等电点:存在一个PH使蛋白质的表面净电荷为零即等电点。

9.蛋白质三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

10.变构效应:是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质构象,导致蛋白质生物活性改变的现象。

11.蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,称为蛋白质的变性。

12.酶:是由活细胞产生的在体内外都具有催化作用的一类生物催化剂。

13.酶活性中心:酶分子中直接与底物结合,并催化底物发生化学反应的部位,称为酶的活性中心。

14.酶原激活:使酶原转变为有活性酶的作用称为酶原激活。

15.酶活力单位:是指在特定条件(25c其它为最适条件)下,在1分钟内能转化1微摩尔底物的酶量,或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。

16.别构酶:具有别构效应的酶称为别构酶。

17.同工酶:是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。

18.固定化酶:是指在一定的空间范围内起催化作用,并能反复和连续使用的酶。

19.EMP:指糖酵解,是细胞将葡萄糖转化为丙酮酸的代谢过程。

生物化学期末复习重点

第1章绪论1、生物化学：主要是从分子水平研究生物体的化学组成及其在生命活动过程中化学变化的一门科学，又称生命的化学2、生物化学主要的研究对象：①生物体的化学组成；②物质与能量代谢及其调节第2章糖类化学1、糖：糖是一类多羟基醛或多羟基酮，或通过水解可以产生多羟基醛或酮的物质2、糖的分类：1）单糖：单糖是最简单的糖，只含一个多羟基醛或多羟基酮单位，分为醛糖和酮糖2）寡糖：又称低聚糖，是由几个(一般为2～10个)3）多糖：多糖由10个以上糖单位组成3、手性碳原子（不对称碳原子）：连接有四个原子或原子团的碳原子，在空间呈不对称排布4、对于含有多个手性碳原子的糖分子，其相对构型是根据其分子结构中离羟基最远的手性碳原子连接的-OH来确定的5、葡萄糖分子的特点：1）四个手性碳原子（2、3、4、5）；2）距羰基最远的手性碳原子C5上的-OH 在右侧，为D-葡萄糖3）天然葡萄糖为D-(+)-葡萄糖6、单糖的主要化学性质：①成苷反应；②成脂反应；③氧化反应；④还原反应认识糖苷键的位置7、糖苷结构中没有半缩醛羟基，不能转变为开链结构，所以糖苷没有还原性8、氧化反应：托伦试剂银镜班氏试剂砖红色9、凡是能被碱性弱氧化剂氧化的糖，都称为还原糖。

单糖都是还原糖10、二糖：1）麦芽糖：由2分子D-葡萄糖，具有还原性2）蔗糖：由1分子D-葡萄糖和1分子D-果糖以α-1,2-β-糖苷键相连而成，无还原性3）乳糖：由1分子D-半乳糖和1分子D-葡糖糖以β-1,4-糖苷键相连而成，具有还原性11、多糖：（一）同多糖1）淀粉—淀粉是直链淀粉和支链淀粉的混合物，由-D-葡萄糖组成①直链淀粉由D-葡萄糖以α-1,4-糖苷键相连而成线性分子，支链淀粉由D-葡萄糖以α-1,4-糖苷键接成短链，α-1,6-糖苷键相连形成分支②淀粉的主要性质：A.淀粉遇碘呈蓝色B.淀粉在酸或酶的作用下，形成糊精（紫～、红～、无色～2）糖原—由-D-葡萄糖组成，结构与支链淀粉相似，分支比支链淀粉更短、更密，遇碘呈紫红色或红褐色含有α-1,4-糖苷键和α-1,6-糖苷键3）其他多糖：①纤维素：含有β-1,4-糖苷键（二）杂多糖第3章脂质化学1、脂肪是由甘油与脂肪酸形成的三酰甘油（TAG），又称甘油三酯脂类包括：类脂：磷脂、糖脂、类固醇甘油三酯2、脂肪酸的结构：1）大多数天然脂肪酸是含偶数碳原子的直链一元酸2）碳原子数目一般在4～26之间，尤以C16和C18为最多3）结构通式：R-COOH3、根据是否含有碳-碳双键可分为饱和与不饱和脂肪酸4、必需脂肪酸：维持人和动物正常生命活动所必需的，但哺乳动物体内不能合成或合成量不足，需由食物提供的脂肪酸，包括亚油酸，亚麻酸和花生四烯酸5、皂化值：水解1g脂肪所消耗氢氧化钾的毫克数称为皂化值，皂化值越大表示脂肪中的脂肪酸的平均分子量越小6、碘值（或碘价）：通常将100g脂肪通过加成反应所消耗碘的克数称为碘值（或碘价），碘值越大表示脂肪中的脂肪酸的不饱和程度越高7、酸败：脂肪长期暴露在空气中，分子中的碳碳双键和酯键发生氧化水解等反应，产生难闻的气味，这种现象称为酸败8、磷脂：1）甘油磷脂—磷脂酸及其衍生物；既含有亲水基又含有疏水基①磷脂酰胆碱：俗称卵磷脂（PC），是各种膜性结构的主要成分，具有协助脂类运输的作用，可用于防治脂肪肝②磷脂酰乙醇胺：俗称脑磷脂（PE），构成生物膜，参与凝血③磷脂酰肌醇（PI）2）鞘磷脂（略）9、类固醇：类固醇是胆固醇及其衍生物体内重要的类固醇：胆固醇、胆固醇酯、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等1）胆固醇及其酯：既是其它类固醇化合物的合成原料，又是细胞膜的重要成分两种存在形式：胆固醇和胆固醇酯2）胆汁酸：是人和动物胆汁的主要成分，分为游离型胆汁酸、结合型胆汁酸3）类固醇激素：①肾上腺皮质激素：是由肾上腺皮质分泌的一类激素；皮质醇和皮质酮具有很强的调节糖代谢的作用，故称为糖皮质激素；醛固酮对盐和水的平衡具有较强的调节作用，被称为盐皮质激素②性激素：分为雄激素、雌激素和孕激素。

生物化学期末考试重点总结

生化总结1。

蛋白质的pI：在某一pH溶液中，蛋白质解离为正离子和解离为负离子的过程和趋势相等，处于兼性离子状态，该溶液的pH值称蛋白质的pI。

2。

模体：在蛋白质分子中，二个或二个以上具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间现象，具有特殊的生物学功能。

3。

蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性丧失的现象。

4。

试述蛋白质的二级结构及其结构特点。

(1)蛋白质的二级结构指蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

主要包括，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲四种类型，以氢键维持二级结构的稳定性。

(2)α-螺旋结构特点：a、单链、右手螺旋；b、氨基酸残基侧链位于螺旋的外侧；c、每一个螺旋由3.6个氨基酸残基组成，螺距0.54nm；d、每个残基的-NH和前面相隔三个残基的-CO之间形成氢键；e、氢键方向与螺距长轴平行，链内氢键是α-螺旋的主要因素。

(3)β-折叠结构特点：a、肽键平面充分伸展，折叠成锯齿状；b、氨基酸侧链交替位于锯齿状结构的上下方；c、维系依靠肽键间的氢键，氢键方向与肽链长轴垂直；d、肽键的N末端在同一侧---顺向平行，反之为反向平行。

(4)β-转角结构特点：a、肽链出现180转回折的“U”结构；b、通常由四个氨基酸残基构成，第二个氨基酸残基常为脯氨酸，由第1个氨基酸的C=O与第4个氨基酸残基的N-H形成氢键维持其稳定性。

(5)无规则卷曲：肽链中没有确定的结构。

5。

蛋白质的理化性质有：两性解离；蛋白质的胶体性质；蛋白质的变性；蛋白质的紫外吸收性质；蛋白质的显色反应。

6。

核小体(nucleosome)：是真核生物染色质的基本组成单位，有DNA和5种组蛋白共同组成。

A、B、和共同构成了核小体的核心组蛋白，长度约150bp的DNA双链在组蛋白八聚体上盘绕1.75圈形成核小体的核心颗粒，核心颗粒之间通过组蛋白和DNA连接形成的串珠状结构称核小体。

《生物化学》期末背诵重点总结

《生物化学》期末背诵重点总结(-)名词解释1、肽单元(peptide unit):参与肽键的6个原子C宀、C、0、N、H、位于同一平面，和C® 在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元。

2、分子伴侣(molecular chaperone): 一类保守的蛋白质,可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。

3、蛋白质的四级结构(quaternary)与亚基(subunit):体内许多功能性蛋白质分子含有二条或两条以上多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，成为蛋白质的亚基。

蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。

4、协同效应(cooperativity): 一个亚基与其配体(Hb中的配体为0?)结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。

如果是促进作用则称为正协同效应，如果是抑制作用则称为负协同效应。

5、蛋白质变性(denaturation):在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

6、Motif (模体)：在许多蛋白质分子中,可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。

7、Domain (结构域)：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定点的区域,各行使其功能，称为结构域。

8、pl (等电点)：在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，成电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。

9、蛋白质的复性：若蛋白质变性的程度较轻,去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。

10、盐析：是将硫酸核、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定性因素去除而沉淀。

生物期末备考要点

生物期末备考要点一、细胞的结构与功能1. 细胞膜：结构、功能和作用2. 细胞壁：植物细胞与细菌细胞的细胞壁特点3. 线粒体：结构、功能和能量转化4. 叶绿体：结构、功能和光合作用5. 内质网：结构、功能和蛋白质合成6. 高尔基体：结构、功能和物质转运7. 溶酶体：结构、功能和消化作用8. 细胞核：结构、功能和遗传信息传递二、生物化学与代谢过程1. 蛋白质：氨基酸、多肽和蛋白质结构2. 碳水化合物：单糖、多糖和糖原的结构与功能3. 脂类：甘油三酯、磷脂和类固醇的结构与功能4. 核酸：核苷酸、DNA和RNA的结构与功能5. 酶：酶的特性、作用和调节6. 细胞呼吸：糖的分解代谢、ATP的产生和氧化磷酸化7. 光合作用：光合反应、光合色素和光合产物8. 代谢调节：内稳态、反馈抑制和代谢平衡三、遗传与进化1. 遗传基础：基因和染色体的结构2. 遗传规律：孟德尔遗传定律和分离定律3. DNA复制：DNA的结构、复制过程和半保留复制4. RNA与蛋白质合成：转录和翻译的过程与调控5. 遗传变异与突变：基因突变和染色体畸变6. 自然选择：达尔文的自然选择理论和适者生存原则7. 进化证据：化石记录、生物地理学和生物化石8. 人类进化：人类起源、人种形成和人类智力发展四、生物多样性与分类1. 物种概念与分类：物种定义和分类原则2. 动物界分类：无脊椎动物和脊椎动物的分类3. 植物界分类：种子植物和非种子植物的分类4. 昆虫分类：昆虫的特点和昆虫纲的分类5. 微生物分类：细菌、真菌和原生生物的分类6. 生物多样性保护：生物多样性的重要性和保护措施7. 物种演化与分化：物种起源和物种分化的机制8. 生态系统及其服务：生态系统的结构和生态系统服务的意义五、人类生殖与发育生物学1. 生殖系统：男性和女性生殖系统的结构和功能2. 性别确定：染色体理论和性别基因的作用3. 人类生殖周期：月经周期、受精和妊娠4. 胚胎发育：受精卵发育、胚胎发育和器官形成5. 出生与生长发育：出生过程和婴儿生长发育6. 生育控制与性传播疾病：避孕方法和性传播疾病预防7. 遗传疾病与基因治疗：遗传疾病的机制和基因治疗研究8. 生殖健康与社会问题：生殖健康教育和性别平等问题六、生态学与环境问题1. 环境与生态系统：生态学基本概念和生态系统结构2. 物种与群落：生物种群和生物群落的特点和相互关系3. 生态位与生态位分化：生态位概念和生态位分化过程4. 能量流动与生态金字塔：能量流动和生态金字塔的结构5. 物质循环与生态平衡：物质循环过程和生态平衡的维持6. 生态系统的演替：初级演替和次生演替过程7. 生物多样性与生态保护：生物多样性的保护和生态系统服务8. 环境问题与可持续发展：环境问题的解决和可持续发展策略通过对以上生物学知识点的系统学习和整理，可以帮助你在生物学期末考试中更加有针对性地备考，提高成绩。

生物科学《生物化学》期末复习要点

生物科学《生物化学》期末复习要点2020生物科学《生物化学》期末复习要点（仅供参考）一、生物分子结构与功能（一）生物分子的组成1、化学元素：蛋白质—N—16%核酸—P—9.9或9.4%2、基本单位：蛋白质——氨基酸（L-α氨基酸-特殊氨基酸-酸性氨基酸、碱性氨基酸-含硫氨基酸、亚氨基酸、芳香族氨基酸、必需氨基酸）——肽键、氨基酸等电点以及计算，除甘氨酸外都有旋光性核酸——核苷酸（β-C-N糖苷键）——3,5磷酸二酯键（碱基-原子定位、核糖-β-D核糖和β-D-2脱氧核糖）基本概念：碱基、核糖、核苷、核苷酸（主要是5’P-核苷酸）游离核苷酸（ATP、GTP、ADP、CTP等）特殊核苷酸（cAMP-腺苷酸环化酶催化分子内二酯键、cGMP）RNA含量：rRNA最多、tRNA稀有碱基最多、mRNA代谢最活跃序列分析：双脱氧核苷酸（核糖第2和第3碳原子脱氧）的引入+聚丙烯氨酰胺凝胶电泳脂类——重点脂肪（甘油+三个脂肪酸）磷脂（甘油与磷酸结合+极性基团）生物膜：流动镶嵌模型-磷脂双分子层为主要骨架-蛋白质决定生物膜的功能-具有流动性和选择透过性脂肪酸：饱和和不饱和之分，人体内不能合成不饱和脂肪酸（必需脂肪酸）线粒体膜：外膜通透性高，内膜通透性低，内膜向内突出增大膜表面积，利于生物代谢维生素与辅酶——分类：水溶性VB和VC-脂溶性ADEKVB1——TPP——丙酮酸脱羧酶——脚气病VB2——FMN、FAD——脱氢酶VPP——烟酸——NAD、NADP——脱氢酶VB3——泛酸——CoA、ACP——酰基载体VB6——吡哆素——PLP、PMP——转氨酶、氨基酸脱羧酶、VH——生物素——羧基载体（丙酮酸、乙酰CoA羧化酶）VB11——叶酸——一碳单位载体（磺胺类药物竞争）VB12——钴胺素—甲基转移硫辛酸——酰基载体（丙酮酸、戊二酸脱氢酶系）VC——坏血病VA——夜盲症 VD——佝偻病 VE——育酚 VK——凝血3、结构：（1）一级结构—蛋白质——氨基酸组成和序列—肽键-氨基端和羧基端肽键特征：具有双键性质，不能自由旋转，比单键短，双键长肽平面：6个原子，反式排列一级结构—核酸——核苷酸的组成和排列顺序——3,5磷酸二酯键，方向5’→3’（2）二级结构—蛋白质——α-螺旋、β-片层、β-转角、无规卷曲各种二级结构特征：重点α-螺旋：螺距、氨基酸之间距离核酸——DNA双螺旋特征（Z-DNA、B-DNA）-碱基配对原则-查伽夫规则（核糖、糖苷键、碱基连接、位置、碱基互补氢键、碱基结构）B-DNA双螺旋结构要点（反向平行、螺旋直径2nm、螺距3.4nm、螺旋一圈10对碱基、右手螺旋、大沟和小沟）稳定因素：碱基堆积力（最主要维持纵向稳定）和氢键（维持横向稳定）（3）高级结构蛋白质——三级结构—非共价力（主要是疏水相互作用）—结构域四级结构—多亚基（非共价力氢键、疏水键、盐键）变性（高级结构破坏，一级结构不变）与复性蛋白质稳定的因素（水化膜与双电层）实例：血红蛋白和肌红蛋白的氧合曲线以及S型的意义。

生物化学期末考试重点

⽣物化学期末考试重点等电点：在某PH的溶液中，氨基解离呈阳离⼦和阴离⼦的趋势及程度相等，成为兼性离⼦，呈电中性，此时溶液的P H称为该氨基酸的等电点DNA变性：某些理化因素会导致氢键发⽣断裂，使双链DNA解离为单链，称为DNA变性解链温度（Tm）：在解链过程中，紫外吸收值得变化达到最⼤变化值的⼀半时所对应的温度酶的活性中⼼：酶分⼦中⼀些必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合，并将底物转化为产物，这⼀区域称为酶的活性中⼼同⼯酶：指催化相同化学反应，但酶蛋⽩的分⼦结构、理化性质、免疫学性质不同的⼀组酶诱导契合：在酶和底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变性、相互适应，这⼀过程为酶底物结合的诱导契合⽶⽒常数（Km值）：等于酶促反应速率为最⼤反应速率⼀半时的底物浓度酶原的激活：酶的活性中⼼形成或暴露，酶原向酶的转化过程即为。

有氧氧化：葡萄糖在有氧条件下彻底氧化成⽔和⼆氧化碳的反应过程称为有氧氧化三羧酸循环：是指⼄酰CoA和草酰⼄酸缩合⽣成含3个羧基的柠檬酸，再4次脱氢，2次脱羧，⼜⽣成草酰⼄酸的循环反应过程糖异⽣：从⾮糖化合物转化为葡萄糖或糖原的过程称为。

脂肪动员：指储存在脂肪细胞中的⽢油三酯，被酯酸逐步⽔解为游离脂酸和⽢油并释放⼊⾎，通过⾎液运输⾄其他组织，氧化利⽤的过程酮体：是脂酸在肝细胞线粒体中β-氧化途径中正常⽣成的中间产物：⼄酰⼄酸、β-羟丁酸、丙酮脂蛋⽩：⾎浆中脂类物质和载脂蛋⽩结合形成脂蛋⽩呼吸链：线粒体内膜中按⼀定顺序排列的⼀系列具有电⼦传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原将代谢物脱下的电⼦最终传递给氧⽣成⽔。

这⼀系列酶和辅酶称为呼吸链或电⼦传递链营养必需氨基酸：体内需要⽽⼜不能⾃⾝合成，必须由⾷物提供的氨基酸⼀碳单位：指某些氨基酸在分解代谢过程中产⽣的含有⼀个碳原⼦的基因半保留复制：DNA⽣物合成时，母链DNA解开为两股单链，各⾃作为模极，按碱基配对规律，合成与模极互补的⼦链、⼦代细胞的DNA。